Universidad de Concepcin

Facultad de Ciencias Biolgicas

Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular

Enzimas: Catalizadores biolgicos

g
que
q aceleran las reacciones
sin ser alteradas en el proceso

Protenas
Especficas
Eficientes

Enzimas

Regulables

R
Carola Bruna Jofr

G-

P +

107 veces ms rpido

Enzima

Sustrato

Producto

Las enzimas no pueden alterar el equilibrio de las reacciones, no

tienen influencia sobre si una reaccin es favorable o no
Aceleran las reacciones mediante la estabilizacin del estado de
transicin,, siguiendo un camino con menor energa libre de transicin
transicin

Estabilizacin del estado de transicin

Proximidad: Acercamiento del sustrato y el sitio
Proximidad:
cataltico

Barrera
a de activaci
n

Energa libre
E

Orientacin: Provee la orientacin del sustrato

Orientacin:
necesaria para que ocurra la reaccin
Sin catalizador

Reactantes

Catalizador

Proximidad y
orientacin
favorecen la
formacin del
estado de transicin
Estado de
transicin

Con catalizador
G

Reactantes

Producto
liberado

G
Productos
R
Reaccin
i

Efecto energtico:
C i con menor barrera
Camino
b
de
d activacin
ti i

Enzima
liberada

Modelos de interaccin EnzimaEnzima-Sustrato

Sitio activo: Especificidad

Modelo llavellave-cerradura
Entidad 3D formada por grupos
provenientes de distintas zonas de
la cadena lineal

Sitio
activo

Reconocimiento molecular:
Sitio activo es complementario a S

Es un dominio funcional
Consiste en una hendidura donde
el sustrato se enlaza mediante
mltiples interacciones dbiles
La especificidad de la enzima
d
depende
d del
d l ordenamiento
d
i t de
d los
l
tomos en el sitio activo y sus
reactividades

Modelo del ajuste inducido

Reconocimiento molecular dinmico:

dinmico:
La unin de S provoca un cambio
conformacional que aumenta la
complementariedad entre S y el sitio
activo

Clasificacin internacional ((EC))

Mecanismos enzimticos

Clase

Proximidad-orientacin:
Proximidadorientacin: Posiciona los grupos reactivos del sustrato de
forma apropiada

Nombre

Tipo de reaccin
catalizada

Reaccin

Ejemplo

A + B-

Alcohol
deshidrogenasa

Oxidoreductasa

Transferencia de electrones

A- + B

Transferasa

A-B
A
B+C

Formacin de intermediarios enzima

enzima--sustrato covalentes
covalentes:: Acta como
nuclefilo,, formando enlaces covalentes ES transcientes
nuclefilo

Transferencia de grupos
funcionales entre dos
molculas

Hidrolasa

Hidrlisis

A-B + H2O

Catlisis cidocido-base:
base: Dona o acepta protones

Liasa

Clivaje de C-C, C-O, C-N y

otros enlaces, formando
generalmente un doble
enlace

A-B

A-B

A-B

XY

YX

C tli i metal
Catlisis
metalt l-in
i : Acta
in:
A t como un electrfilo,
l t fil estabilizando
t bili
d cargas en ell
sustrato y alterando las propiedades de residuos vecinos
Catlisis electrosttica
electrosttica:: Estabilizacin de un estado de transicin cargado
a travs de interacciones electrostticas en el sitio activo

Isomerasa

Transferencia de grupos
dentro de una molcula

Ligasa
(o sintasa)

Formacin de enlaces
acoplados a la hidrlisis de
ATP

A+B
B-C
C

A-H + B-OH

A=B + X-Y

Hexoquinasa

Tripsina

Piruvato
decarboxilasa

XY

A+B

A-B

Malato isomerasa

Piruvato
carboxilasa

3 4 21 4 Hidrolasa,
3.4.21.4:
Hid olasa p
proteasa
oteasa q
que
e hid
hidroliza
oli a enlaces peptdicos
peptdicos,, serino
se ino proteasa,
p oteasa ccuarta
a ta
enzima designada en esta clase

Curva de progreso de una reaccin

E

+ S

[P]

k1

k3

P +

k2

Pendiente
tangente=V0
Equilibrio dinmico

-[S]
[P]
V0 =
=
t
t

t
Qu pasa al agregar ms enzima cuando la reaccin est en equilibrio???
Qu pasa al agregar ms sustrato??

Curva de saturacin de una reaccin

Curvas de progreso

[P]

mtang=V03, [S]=3

Curva de saturacin
V0 v/s [S]

mtang=V02, [S]=2

Parmetros cinticos
KM: [S] necesaria para alcanzar
la mitad de Vmax

mtang=V01, [S]=1

V0

Vmax : Mxima velocidad que la

reaccin alcanza cuando
la enzima est saturada

La curva de saturacin se obtiene

graficando las velocidades iniciales
versus la [S] de cada curva de
progreso

+ S

k1

k3

P +

A una concentracin fija de enzima:

V0 es directamente proporcional a [S] cuando [S] es baja
V0 es independiente de [S] cuando [S] es alta

Modelo de Michaelis
Michaelis--Menten
E

Qu pasa al agregar ms enzima

cuando se alcanza Vmax???
Qu pasa al agregar ms sustrato??

[S]

Cada curva de progreso se realiza a una

concentracin diferente de sustrato y se le
calcula la velocidad inicial correspondiente
a esa [S] a tiempos iniciales de reaccin

k2

Relaciona la velocidad de la reaccin con la concentracin de sustrato realizando

los siguientes supuestos:
supuestos:

k1

+ S

k3

P +

k2

En estado estacionario k1 [[E]] [S]

[ ] = k2 [ES]
[ ] + k3 [ES]
[ ]
[E] [S]
Reordenando [ES] =
(k2+k3)/k1

KM = k2+k3
k1

[ES] =

[E] [S]
KM

Basndose en [E]L = [ET] [ES], reemplazando y resolviendo la ecuacin:

[S]

1. P no se convierte en S
Esto ocurre al comienzo cuando [P] es baja, por lo que se considera la velocidad
inicial V0

[ES] = [ET]

2. k3 k2
Por lo tanto se alcanza el estado estacionario, donde [ES] permanece constante

[S]
V0 = k3 [ET] [S] + K
M

3. [E] [S]
Por lo tanto, [S]libre [S]inicial

[S] + KM

la cual al sustituir en la ecuacin inicial da

V0 = k3 [ES]

Sustituyendo:

Ocurre cuando la enzima

Vmax = k3 [ET] est saturada, es decir
cuando [S] KM

[S]
V = Vmax [S] + K

Ecuacin de Michaelis
Michaelis--Menten

Ecuacin de Lineweaver
Lineweaver--Burk
V0 = Vmax

Corresponde a la linearizacin de la ecuacin de MichaelisMichaelis-Menten

aplicando
li
d dobles
d bl
recprocos

y se utiliza
tili
para determinar
d t
i
l
las
constantes cinticas Vmax y KM

[S]
[ ]
[S] + KM

Ecuacin de Michaelis
Michaelis--Menten
KM =

k2+k3
k1

Vmax = k3 [ET]

Explica los datos cinticos expuestos anteriormente:

1. Si [S] << KM
2. Si [S] KM

V = Vmax
V = Vmax

3.
3 Si [S] = KM V = Vmax/2

[S]
KM

Velocidad es directamente proporcional a [S]

1
1
K
1
=
+ M
V0 Vmax Vmax [S]
(y = n + m

x)

Velocidad es independiente de [S]

P
Por llo ttanto
t KM es la
l [S] para alcanzar
l
Vmax/2

KM: Constante de Michaelis

Velocidad mxima

La KM vara ampliamente (10-2-10-7) dependiendo del sustrato y de las

condiciones del medio

La Vmax se obtiene
b
cuando
d la
l enzima est
saturada
d con sustrato

Tiene dos significados

significados::

Si se conoce la concentracin de enzima total, revela el nmero

de recambio (kcat=k
=k3
3) de la enzima

1. [S] en la que la mitad de los sitios activos estn ocupados y que corresponde
al punto donde se alcanza Vmax/2

Vmax= k3 [ET]

2. Est relacionada a las constantes de las etapas individuales del proceso de

catlisis de una reaccin enzimtica
k2+k3
KM =
k1

El nmero de recambio de la enzima es el nmero de molculas

de sustrato convertidas en producto por una molcula de
enzima en una unidad de tiempo cuando la enzima est
totalmente saturada con sustrato, corresponde a la constante
cintica k3 y se conoce como kcat

Si k3 << k2 KM= k2/k

/k1
1 y su valor indica la afinidad de unin del complejo ES
KM alta = unin dbildbil-disociacin KM baja= unin fuertefuerte-asociacin

kcat flucta entre 1-104/seg.

seg.

E
Expresiones
i
de
d la
l actividad
ti id d enzimtica
i ti

Eficiencia cataltica: kcat/KM

En condiciones fisiolgicas, la mayora de las enzimas no estn saturadas
con sustrato, ya que normalmente la [S] es menor a la KM
En este caso el parmetro para evaluar la eficiencia de una enzima es
kcat/KM
Se utiliza para comparar la preferencia de una enzima por un diferentes
sustratos (especificidad) y para comparar la eficiencia entre distintas
enzimas
i

1. V0 de la reaccin catalizada
Por ejemplo mol de sustrato transformado por minuto (mol min-1)
( )
2. Unidad enzimtica (U)
Cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato por
minuto a 25
25C en condiciones ptimas para esa enzima
3. Katal (kat)
kat): Unidad SI
Actividad cataltica que aumenta la velocidad de reaccin en 1 mol por
segundo en un sistema especificado
1 mol min-1 = 1 U = 16.67 nanokat

Enzimas con kcat/KM

han alcanzado la perfeccin cintica y
su velocidad cataltica est restringida a la tasa con la cual encuentran al
sustrato en solucin
108-109

M-1s-1

Actividad especfica: Unidades de enzima por miligramo de

protena en una muestra. En un proceso
de purificacin es una medida de pureza

Factores que afectan la actividad enzimtica

pH
Temperatura

Las enzimas tienen un pH ptimo en el

cual su actividad es mxima

1. Un
U incremento
i
t de
d temperatura
t
t
aumenta
t
la energa cintica, provocando un aumento
de colisiones y de molculas con energa
suficiente para sobrepasar la barrera de
activacin
2. A altas temperaturas la enzima se
denaturar debido a rupturas del enlaces no
covalentes provocando el desplegamiento y
covalentes,
la prdida de la funcin catalizadora

Pequeas desviaciones de pH disminuyen

la actividad debido a cambios en el estado
d ionizacin
de
i i i de
d grupos del
d l sitio
iti activo
ti de
d
la enzima

Las enzimas tienen una

t
temperatura
t

ptima
ti

D i i
Desviaciones
mayores
provocan
denaturacin de la enzima por ruptura de
los enlaces no covalentes que mantienen
su estructura

La mayora de las enzimas tienen un pH ptimo alrededor de 7, pero

existen algunas que se han adaptado a funcionar a pH extremos
extremos::

Concentracin de sustrato
A
Aumenta
t la
l velocidad
l id d de
d la
l reaccin
i
(si la enzima no est saturada)
La actividad enzimtica ser mxima
cuando todos los sitios activos estn
ocupados

Concentracin de enzima
Si la [S] es alta,
alta a T y pH constante,
constante
la velocidad de la reaccin va a ser
directamente proporcional a la [E]

C f
Cofactores

Activadores
Dbilmente unidos

Son unidades nono-proteicas necesarias para la funcionalidad de la enzima

Inorgnicos:
Iones esenciales

K+, Ca2+, Mg2+

Pueden formar enlaces inicos
con sustratos con carga negativa
Iones metlicos
Fuertemente unidos

Enzima inactiva
Apoenzima

+ cofactor

Enzima activa
Holoenzima

Fe, Zn
Electrfilos

Cofactores

Cosustratos
Dbilmente unidos

Iones inorgnicos
g
Cofactores
Molculas orgnicas complejas (Coenzimas)
Si el cofactor est unido covalentemente se denomina grupo prosttico
Algunas coenzimas se unen transcientemente y funcionan como coco-sustratos

Orgnicos:
Coenzimas

Disociacin libre de la Enzima

Regenerados por otra enzima
Grupos prostticos
Fuertemente unidos
Permanece unido a la enzima
Regenerado luego de la reaccin

Cofactores:: Iones inorgnicos

Cofactores

Coenzimas

Derivadas de metabolitos

ATP (dador de Pi)

S-adenosilmetionina (dador de CH3)
UDP--glucosa (dador de glucosa)
UDP

C
Coenzimas
i
Muchas son derivados de vitaminas hidrosolubles

Derivadas de vitamina

NAD/NADH
FAD/FADH2
Coenzima A
Tiamina Pirofosfato
Piridoxal fosfato
Biotina
Tetrahidrofolato
Cobalamina

Nicotinamida adenina dinucletido (fosfato)

(fosfato):: NAD+ y NADP+
Provienen de la vitamina niacina
Participan
p en reacciones de xido
xido--reduccin
El anillo de nicotinamida es el grupo reactivo, que existe a la forma reducida y
oxidada, donando o aceptando electrones respectivamente en una reaccin qumica
NAD+ participa principalmente en reacciones catablicas (degradacin)
NADP+ acta en reacciones anablicas (sntesis)

Ejemplos reacciones tpicas:

1. Reduccin de alcoholes a cetonas y aldehidos
Alcohol deshidrogenasas
2. Deshidrogenacin de aminas a cetonas
Deshidrogenasas de aminocidos
3. Deshidrogenacin
g
de tiohemiacetales a tiosteres
Gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenada
Enzimas de la fosforilacin oxidativa

Tiamina pirofosfato
(TPP)

Fl i adenina
Flavina
d i dinucletido
di
dinucletido:
l tid : FAD
Provienen de la vitamina riboflavina

Fuente: Tiamina (B1)

Participa
i i en reacciones
i
de
d xidoxido
id -reduccin
d i
La flavina es el grupo reactivo, que existe a la forma reducida y oxidada, donando o
aceptando electrones respectivamente en una reaccin qumica

Reacciones tpicas:
1 Oxidacin1.
Oxidacin
O id i -reduccin
d i de
d azcares

y lpidos
l id
Glucosa oxidasa y Acyl CoA deshidrogenasa

Rx: Transferencia de un
Rx:
fragmento de dos carbonos
que contiene un carbonilo

H
C

H2
C N

N
H3C

O
H2
C O

H2C

O
O

Ejemplos:
Piruvato y -cetoglutarato
deshidrogenasa

H+

Coenzima A (CoA
(CoA))
H

Acta como co
co--sustrato

S
O

Transferencia de grupos acilo

Ejemplos:: Formacin de acetilcolina
Ejemplos

Pirodoxal fosfato (PLP)

C H3
H3C

CH3

Acetyl CoA

OH

SH

O-

choline

Acta como grupo prosttico

O
C

O
O

O
N

Transferencia de grupos desde

y hacia aminocidos

R
N
H2C

CoA

C H3

H3C
H3C

N
O

C H3

H
OPO3

OH

NH2

Enlace tioster suficientemente

estable para que exista dentro de
la clula,
clula pero suficientemente
inestable para que ocurra su
transferencia

H
H
C

O
P

Coenzyme A

O
O

Base de Schiff

N
C

O
O

O
N

O
N
H

acetylcholine

CH3

acetyl CoA

O-

Fuente: Piridoxina (B6)

Ejemplo:
Arginina decarboxilasa
d
b l

NH2

OH

H3C

La carga positiva del N promueve la

ionizacin del C2 por estabilizacin
electrosttica.. El C ionizado es un
electrosttica
potente nuclefilo

C
R

Fuente: Pantotenato (B3)

H+

H
C

Enzimas de la fosforilacin oxidativa

NH2

Acta como grupo prosttico

CH3

CH3

OH

Inhibicin enzimtica

Biotina
H

Fuente: Biotina
Acta como co
co--sustrato

Transferencia de g
grupos
p carboxilos y
carboxilacin dependiente de ATP
Ejemplo:: Piruvato carboxilasa
Ejemplo
A tilC A carboxilasa
AcetilCoA
b il

Algunos inhibidores son metabolitos normales de la clula que inhiben una

enzima particular como parte del control metablico de una va

H
(CH2)4-COOH

C
CO 2pyruvate

O
-O 2C

SCoA
C
H 3C
acetyl CoA

C
CO 2CH 2
oxaloacetate
O

O
-O 2C

Otros son molculas extraas al organismo

organismo, como drogas o toxinas,
toxinas donde el
efecto puede ser teraputico o daino

1. Inhibicin irreversible

BIOTIN

O
H 3C

Disminucin de la actividad de una enzima por accin de directa un inhibidor

CH 2 C

SCoA

malonyl CoA

El inhibidor se une fuertemente a la enzima, normalmente formando un

enlace covalente con una aminocido localizado en el sitio activo o cercano
a l, inactivando la enzima permanentemente
Ejemplos
Ampicilina: Modifica covalentemente una transpeptidasa responsable de la
Ampicilina:
sntesis de la pared celular bacteriana
Aspirina:: Modifica covalentemente una ciclooxigenasa que produce seales
Aspirina
inflamatorias

A altas concentraciones de sustrato

el efecto se revierte
Por lo tanto, no hay cambio en la
velocidad mxima de reaccin, pero
la afinidad aparente de la enzima
por su sustrato disminuye, por lo
que la KM aumenta
q

2 Inhibicin reversible
2.
El inhibidor se une a la enzima mediante enlaces dbiles y el complejo EI
est en equilibrio con la E e I libre
Se definen tres tipos de inhibicin reversible: Competitiva, no competitiva e
incompetitiva

+I

2.1.. Inhibicin reversible competitiva

2.1
Vmax

El inhibidor tiene una estructura similar

al sustrato, por lo tanto compite con el
sustrato
sust ato po
por e
el sitio
s t o activo
act o
La enzima puede unir o el inhibidor o el
sustrato, pero no los dos al mismo
tiempo
La actividad disminuye al reducir el
nmero de molculas de sustrato unidas
a la enzima

-I
+I

Vmax/2

1/V0

-I
1/Vmax

KM

[S]

-1/KM

1/[S]

Ejemplo
Succinato deshidrogenasa
deshidrogenasa.. Su inhibidor (malonato
malonato)) difiere de su
sustrato en la presencia de uno en vez de dos grupos metileno

2.2. Inhibicin reversible no competitiva

El efecto no se revierte por adicin de
sustrato
Afecta el nmero de recambio de la
enzima, es decir Vmax disminuye,
manteniendo KM inalterada

El inhibidor tiene una estructura

diferente al sustrato,, p
por lo tanto se une
a un sitio distinto que el sitio activo.
activo. Se
une tanto a la enzima libre, como al
complejo ES

+I

La enzima puede unir simultneamente

el inhibidor y el sustrato
La disminucin
d

d
de
l
la
actividad
d d
enzimtica es provocada por un cambio
conformacional

Vmax
Vmax
Vmax

Ejemplo
pepstatina
p
Renina. Su inhibidor es p

El inhibidor slo se une al complejo enzimaenzima-sustrato

El efecto no se revierte por adicin de sustrato
Cambia ambas constantes cinticas

+I
-I

1/Vmax

-1/KM

-I
+I

[S]

2.3.. Inhibicin
2.3
reversible incompetitiva (mixto)

1/V0

1/V0

1/[S]

1/Vmax

-1/KM

-I

1/[S]

Isoenzimas
Regulacin

Enzimas homlogas presentes en el mismo organismo

Se expresan en tejidos diferentes o en distintas etapas del desarrollo

Existen diversos mecanismos de regulacin que permiten que la actividad

enzimtica se adapte a las condiciones fisiolgicas de la clula
Regulacin temporal/espacial
Uso de isoenzimas
Regulacin lenta
Disponibilidad: sntesis y degradacin
Regulacin rpida
Modificacin covalente
C
Cooperatividad
ti id d
Control alostrico

Temperatura
pH
Fuerza inica
[S]
[E]
Cofactores
Inhibidores

Disponibilidad: Sntesis y degradacin

Sntesis
Regulacin de la transcripcin
Regulacin de la traduccin

Vida media
Determinada por secuencias PEST:
Ubiquitinacin
Pentapptido seal para lisosoma

Catalizan la misma reaccin, pero con pequeas diferencias producto

de diferencias en la secuencia, lo que puede producir
producir::
Diferentes estructuras (cambios mnimos)
Diferentes KM
Diferentes propiedades regulatorias
Lactato deshidrogenasa

Piruvato + NADH + H+
O2

LH

lactato + NAD+

Ciclo
l del
d l cido
d ctrico

y fosforilacin
f f l oxidativa
d

2 ATP
36 ATP

- Tetrmero de dos tipos de subunidades (H y M)

- Se asocian para formar:
formar: H4, H3M1, H2M2, H1M3, M4
- M tiene una afinidad ms alta por el sustrato que H
- M predomina en el msculo, por lo que puede ocurrir la gliclisis y produccin de ATP
en condiciones anaerbicas
- H predomina en el corazn,
corazn por lo cual la produccin de energa es dependiente de
oxgeno y ocurre a travs del ciclo ctrico y fosforilacin oxidativa

M difi i covalente
Modificacin
l
Irreversible:: Clivaje
Irreversible
j p
proteoltico
Sntesis de enzimas como pro
pro--enzimas inactivas que son activadas por el
clivaje
Enzimas digestivas
Cascada de la coagulacin
Apoptosis
Reversible:: Modificaciones covalentes
Reversible
Unin covalente de un grupo qumico que altera las propiedades cinticas
de la enzima

Degradacin
Proteosoma
Lisosoma

F f il i (quinasas)
Fosforilacin
((quinasas)
i
)defosforilacin
d f f il i (fosfatasa)
(f f t )
Acetilacin--deacetilacin
Acetilacin
Oxidacin--reduccin
Oxidacin

Cooperatividad
p
Modulacin de la actividad enzimtica ejercida por el sustrato
Ocurre en algunas enzimas multimricas donde la unin del sustrato al sitio
activo de una de las subunidades aumenta la afinidad de unin del sustrato
a la segunda subunidad y as sucesivamente
Aumentos de afinidad se traducen en aumentos de velocidad

S
Estado
tenso
Baja
afinidad

Estado
relajado
Alta
afinidad

C t l alostrico
Control
l t i
E

Vmax

No siguen la cintica de Michaelis

Michaelis-Menten,, sino que al graficar V0 en funcin
Menten
de [S] se observa una curva sigmoidal
En un comienzo, bajas cantidades de S
producen un aumento moderado de la
velocidad de reaccin
reaccin.
. Al aumentar la [S]
la velocidad de reaccin aumenta
rpidamente hasta llegar a un mximo

Vmax/2

S0.5

S
E
E

Cambio
conformacional
favorable

[S]
S

Importancia in vivo : pequeos cambios en la concentracin de S pueden

inducir grandes cambios en la velocidad de reaccin
reaccin..

Unin de S
aumentada

Modulacin de la actividad enzimtica

mediada por una molcula diferente al
sustrato que se une a un sitio distinto
al sitio activo
activo..
Dicha molcula se denomina efector.
efector.
Se une reversiblemente a la enzima
mediante interacciones no covalentes,
provocando
d cambios
bi conformacionales
f
i
l
que afectan la unin del sustrato que
se traducen en cambios en la velocidad
de reaccin
Activador alostrico:
alostrico: Aumenta la actividad
enzimtica

E
S
E
E

Cambio
conformacional
desfavorable

S
E

Unin de S
disminuida

Inhibidor alostrico:
alostrico: Disminuye la actividad
enzimtica
A ti d alostrico
Activador
l t i

I hibid alostrico
Inhibidor
l t i

Aspartato transcarbamilasa (ATCasa

ATCasa))
Primer paso de la ruta de sntesis de nucletidos de pirimidina

Favorecido por
activadores alostricos

Favorecido por
inhibidores alostricos

+AA

Vmax

-E

+IA

El efecto se debe a un cambio en la

fraccin de molculas de enzima
que tienen sustrato unido ((fes))
q

Vmax/2

[S]

S0.5

CTP actuando como inhibidor

alostrico

Aplicaciones

Inhibicin de una va enzimtica

A

Diagnstico mdico

Aspartato transaminasa (GOT o AST): Patologas en corazn e hgado (infarto, hepatitis)

All menos una de

d las
l reacciones constituye ell paso limitante,
l
l cuall presenta una menor
la
velocidad. La enzima que cataliza el paso limitante es el blanco de la regulacin, pues
velocidad.
determina la velocidad de la va enzimtica

Alanina transaminasa (GPT): Patologas en corazn e hgado (hepatitis, cncer heptico)

Fosfatasa alcalina: Patologas en hgado y hueso (cirrosis, sarcoma osteognico)
osteognico)
G
Gama
t
transferasa:
transferasa
f
: Hgado
H d (alcoholismo)
( l h li
)

Retroalimentacin negativa

Cooperatividad y ATP actuando como

activador alostrico

Asegura la produccin balanceada del

producto final de la va, igualando el
suministro
i i t del
d l producto
d t con la
l demanda
d
d

A-amilasa: Patologas en pncreas (Pancreatitis, cncer pancretico)

Modificacin covalente: FosforilacinFosforilacin-defosforilacin

+P (quinasa)
Glucgeno

-P (fosfatasa)
Glucosa

+P (quinasa)

Glucgeno

Glucosa

-P (fosfatasa)

La misma modificacin
acta
en dos enzimas de vas
opuestas, generando efectos
opuestos que generan la preferencia en un solo sentido.

Posterior a un infarto al corazn se observa un

aumento de creatina fosfato quinasa, aspartato
transaminasa y lactato deshidrogenasa

T
Terapias
i
Suplementos de enzimas digestivas

Industria
Proteasas: Predigestin de protenas en la preparacin de comidas para bebs
Proteasas:
Carbohidrasa:: Para convertir almidn en azcar para bebidas energticas
Carbohidrasa
Isomerasa:: Para convertir glucosa en fructosa para alimentos dietticos
Isomerasa
Subtilisina:: Detergentes
Subtilisina
Celulasa:: Produccin de algodn y papel
Celulasa
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Investigacin:: Kits reactivos e Ingeniera gentica

Investigacin
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d kits
kit reactivos
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para diagnstico
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ti
Produccin de reacciones a nivel de laboratorio, especialmente aplicaciones de
Biologa Molecular (fosforilacin in vitro, transcripcin y traduccin, PCR,
digestiones enzimticas)