COLEGIO EL PILAR

CARACAS
Prof. Iraima Aquino

LAS PROTENAS
Las protenas (del griego proteion, primero) son macromolculas de masa molecular elevada,
formadas por aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos. Pueden estar formadas por una o varias
cadenas. Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno. Suelen adems contener azufre y algunas protenas contienen adems fsforo, hierro, magnesio
o cobre, entre otros elementos.
Son las ms abundantes de las biomolculas, pues constituyen ms del 50 por ciento del peso seco
de las clulas, son sustancias muy verstiles y se forman en el ribosoma a partir de la informacin
suministrada por los genes.
Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la presin,
temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin. La funcin depende de la conformacin y sta
viene determinada por la secuencia de aminocidos
La unin de un nmero pequeo de aminocidos da lugar a un pptido:

oligopptido: nmero de aminocidos <10

polipptido: nmero de aminocidos > 10
protena: nmero de aminocidos > 50

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura secundaria. Son insolubles
en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colgeno
Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esfrica apretada
o compacta. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, protenas de transporte,
son ejemplo de protenas globulares.

Segn su composicin qumica

Simples u holoprotenas: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas
(slo globulares).

Segn su estructura tridimensional

.
La estructura primaria de las protenas, se refiere a la secuencia de aminocidos, al orden de estos. Los
aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos que son los nicos que se dan en este nivel. El orden de
aminocidos le da su especificidad y tambin influye en la conformacin final y en su funcin. Este orden
es consecuencia de la informacin del material gentico (ADN).
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias
a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de
hidrgeno se establecen entre los carbonos estables. En estas protenas se pueden encontrar formas
diferentes de enrollamientos conocidos como Hlice alfa (donde la cadena se enrolla sobre s misma
debido a la accin de los puentes de hidrgeno de unas molculas especiales de carbona llamadas
carbonos alfa), Hlice de colgeno (particular de ste tipo de tejido) y Beta lminas o lminas plegadas
(donde dos protenas paralelas establecen puentes de hidrgeno formando una especie de acorden)
Estructura terciaria de las protenas. Es el modo en que esa cadena polipeptdica se pliega en el
espacio, es decir, a cmo se arrolla una determinada protena globular. Es la disposicin de los dominios
en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior.
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Estructura cuaternaria de las protenas. Es el nivel que afecta a la disposicin de varias cadenas
polipeptdicas en el espacio. Afecta solo a la relacin entre cadenas. Es similar a la terciaria.
Generalmente est dado por interaccin de las cadenas de protenas con iones metlicos como en la
hemoglobina. Es el nivel ms complejo, por lo cual lo tienen las protenas complejas como las enzimas y
los anticuerpos.

SNTESIS DE LAS PROTENAS

La sntesis de protenas o traduccin del ARNm es el proceso anablico mediante el cual se

forman las protenas a partir de los aminocidos. Es el paso siguiente a la transcripcin del ADN a
ARNm.
Como existen 20 aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en el ARNm (Adenina,
Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relacin no puede ser un aminocido por cada nucletido,
ni tampoco por cada dos nucletidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, slo dan diecisis
posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mnimo entre cada aminocido y tripletes de
nucletidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinacin de cuatro elementos o
nucletidos tomados de tres en tres con repeticin), es obvio que algunos aminocidos deben tener
correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminocidos se denominan
codones. La confirmacin de esta hiptesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana.
En la biosntesis de protenas se pueden distinguir las siguientes etapas:
a) Activacin de los aminocidos.
b) Traduccin:
1. Iniciacin de la sntesis.
2. Elongacin de la cadena polipeptdica.
3. Terminacin de la sntesis.
c) Asociacin de varias cadenas polipeptdicas y a veces de grupos prostsicos para constituir las
protenas.
La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminocidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), especfico para cada uno de ellos, y
son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dnde se aparean el codn de ste y el anticodn del ARN
de transferencia, por complementariedad de bases, y de sta forma se sitan en la posicin que les
corresponde. Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser
ledo de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est comenzando
otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada por varios ribosomas
simultneamente.

Iniciacin de la sntesis de protenas

Es la primera etapa de la traduccin o sntesis de protenas. El ARNm se une a la subunidad menor
de los ribosomas. A stos se asocia el ARNt, gracias al triplete de nucletidos denominado anticodn,
que se asocia al primer triplete codn del ARNm segn la complementariedad de las bases. A este grupo
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de molculas se une la subunidad ribosmica mayor, formndose el complejo ribosomal o complejo

activo. Todos estos procesos estn catalizados por los llamados factores de iniciacin (FI). El primer
triplete o codn que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el aminocido metionina en
eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica

Durante este proceso el radical carboxilo (-COOH) del aminocido transportado inicialmente por
el ARNt se une con el radical amino (NH2) del aminocido siguiente mediante una union qumica
llamada enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. Estos pasos se
pueden repetir mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el nmero de aminocidos que contenga el
polipptido.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica

El final de la sntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres: UAA,
UAG y UGA. No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo tanto, la
biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado.
Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido, por varios ribosomas a la
vez, uno detrs de otro. Al microscopio electrnico, se observa como un rosario de ribosomas, que se
denomina polirribosoma.

Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas

Conforme se va sintetizando la cadena polipeptdica, sta va adoptando una determinada
estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puentes de hidrgeno y los enlaces disulfuro,
respectivamente. As la cadena polipeptdica adquiere una configuracin espacial determinada. Tal
proceso es conocido como plegamiento de protenas.
Tras la traduccin hay protenas enzimticas que ya son activas y otras que precisan eliminar
algunos aminocidos para serlo. Generalmente se separa el aminocido metionina o aminocido iniciador.
Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo prosttico) para ser funcionantes o
activas.
Las protenas pueden estar constituidas por una cadena polipeptdica o por varias subunidades. Las
subunidades pueden ser iguales o distintas, segn provengan del mismo o de genes diferentes.
El control de calidad del plegamiento de las protenas para adquirir la estructura cuaternaria o
conformacin tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Las protenas chaperonas tienen
la funcin de plegar o replegar correctamente a las protenas recin sintetizadas (modificacin
postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas protenas que a pesar de la accin de las
chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los mecanismos de control fallan, las protenas daadas
se acumulan causando enfermedades amiloidognicas.
REFERENCIAS:
http://es.wikipedia.org.Consultado el 17-01-07

IA/ia enero 2007