Enzimas

Definio
Enzimas so protenas especializadas que
tm como funo acelerar reaes
qumicas, Catalisadores biolgicos;
Funo:
Viabilizar a atividade das clulas, quebrando
molculas ou juntando-as para formar novos
compostos.
Com exceo de um pequeno grupo de molculas
de RNA com propriedades catalticas, chamadas
de RIBOZIMAS, todas as enzimas so
PROTENAS.

 Catalisador. Substncia que aumenta a velocidade de uma

reao qumica sem sofrer qualquer alterao durante o
processo. No afetam a constante de equilbrio; diminuem a
energia de activao.
Substrato (Reagente) Molcula sobre a qual atua a enzima;
Produto: Molculas produdizas aps a ao da enzima.
- Stio de ligao ou stio cataltico: regio da enzima onde
ocorre o encaixe entre o corresponde, geralmente, a um entalhe
na estrutura da molcula da enzima formado por uma sequncia
de aminocidos que garante a forma de uma cavidade.

Propriedades / caractersticas
Eficincia cataltica maior que os catalisadores
qumicos
Alto grau de especificidade pelo substrato
Funcionam em solues aquosas
Atuam em condies suaves de t e pH
Aparecem com estrutura inalterada ao final da
reao
No alteram o equilbrio qumico das reaes,
apenas o aceleram
Atuam em quantidades mnimas (qtde. E < S)

Vrias enzimas consistem apenas da cadeia

polipeptdica, todavia, outras requerem a ligao dos
chamados cofatores para que possam funcionar
(tornarem-se ativas) exercendo seu papel de
catalisadoras biolgicas.
Cofator: ento a poro no protica
da enzima.
ons metlicos (Fe++, Mn++, Zn++)
compostos orgnicos denominados
coenzimas (ex.: vitaminas).
Apoenzima: parte proteica da enzima
Holoenzima: complexo enzima/cofator denominado

Co-fatores
Molcula pequena, orgnica ou inorgnica, requerida
para que uma apoenzima adquira atividade:
Quase 1/3 das enzimas requerem um componente no
protico para sua atividade, denominado cofator
Poro protica
APOENZIMA

Cofator

HOLOENZIMA
coenzima: refere-se a cofatores complexos, que no so apenas
ions metlicos;
grupo prosttico: cofator ligado de forma covalente cadeia
polipeptdica.

ons metlicos

Molculas
orgnicas
Coenzimas

Co-fatores
Algumas enzimas que contm ou necessitam de
elementos inorgnicos como cofatores

A- Cofatores inorgnicos
ENZIMA

COFATOR

PEROXIDASE

Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE

Cu+2

LCOOL DESIDROGENASE

Zn+2

HEXOQUINASE

Mg+2

UREASE

Ni+2

B - Co-fatores Orgnicos - Coenzimas

Maioria deriva de vitaminas hidrossolveis

Muitos organismos no conseguem sintetizar certas
pores das coenzimas essenciais. Tais substncias
devem estar presentes na dieta desses organismos e
so, portanto, chamadas de vitaminas.
Classificam-se em:
transportadoras de hidrognio
transportadoras de grupos qumicos

Nomenclatura e classificao das enzimas

Nome do substrato + Sufixo ase:

Nomenclatura e classificao das enzimas

Sufixo ase ao nome do substrato (chamada de
Nome Recomendado), ou seja, a molcula na
qual a enzima exerce sua ao cataltica.
Nome do substrato + Sufixo ase:
Ex:
urease catalisa a hidrlise da uria em amnia
e CO2
arginase catalisa a hidrlise da arginina em
ornitina e uria
fosfatase catalisa a hidrlise de steres de
fosfato

Classificao das Enzimas Segundo a Comisso de

Enzimas
1. Oxido-redutases: reaes de oxidao-reduo ou transferncia
de eltrons Desidrogenases e Oxidases
2.Transferases: transferem grupos funcionais como amina, fosfato,
acil, carboxil Quinases e Transaminases
3.Hidrolases:reaes de hidrlise de ligao covalente - Peptidases
4.Liases: catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de
molculas de gua, amnia e gs carbnico Dehidratases e
Descarboxilases
5.Isomerases: reaes de interconverso entre ismeros ticos ou
geomtricos - Epimerases
6.Ligases:catalisam reaes de formao de novas molculas a
partir da ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas de
energia - Sintetases

Outra classificao
a) Simples: formadas apenas por aminocidos
(holoenzimas = enzimas ativas).
b) Conjugadas: formadas por uma parte protica
(apoenzima = enzima inativa) e um radical
prosttico (coenzima) , formando assim uma
holoenzima.
Muitos hormnios e vitaminas funcionam como
coenzimas.

A reao enzimtica: o centro ativo

A reao ocorre no centro ativo:
contm os resduos de aminocidos directamente
envolvidos na reaco;
ocupa uma parte relativamente pequena do volume
total da enzima;
trata-se de uma entidade tridimensional;
corresponde, geralmente, a uma cavidade na
molcula de enzima, com um ambiente qumico
muito prprio.
o substrato entra no stio activo e liga-se enzima
atravs de interaces fracas, no covalentes;

Mecanismo de Ao
O princpio do catalisador diminuir a energia de ativao.
A enzima se liga a uma molcula de substrato em uma regio
especfica denominada stio de ligao, e o outro lado desta
cadeia age na catlise.
Ao completar a reao cataltica a enzima libera o produto e
retorna a forma original. O processo ocorre em duas etapas:

(1)

S + E > ou < ES*

(2)

ES

>

E+P

(etapa reversvel)
(etapa irreversvel)
* complexo enzima-substrato

A reao catalisada por uma enzima, pode-se citar a quebra do substrato

sacarose em seus dois monossacardios constituintes, uma molcula de
glicose e uma de frutose. A enzima que catalisa essa reao a sacarase:

Mecanismo de Ao
Modelo Chave-fechadura
A enzima se encaixa com o substrato especfico no stio
ativo, como uma chave e fechadura.

Mecanismo de Ao
Modelo do ajuste induzido
Tanto a enzima quanto o substrato sofrem
conformao para o encaixe. A enzima no
aceita simplesmente o substrato, o substrato
distorcido para conformao exata do estado
de transio

Reaes Catalisadas por Enzimas

Energia do sistema (G)

No catalisada

Energia de Ativao na
ausncia de enzima

Catalisada

Energia de Ativaao na
presena de enzima
Reagentes

G reao
Produtos

Progresso da Reao

Reaes Catalisadas por Enzimas

Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativao
Energia do sistema (G)

No catalisada

Energia de Ativao na
ausncia de enzima

Catalisada

Energia de Ativaao na
presena de enzima
Reagentes

Produtos

Progresso da Reao

Reaes Catalisadas por Enzimas

Ex: Decomposio do H2O2
Catalase

H2O2
Condies da Reao

H2O +

O2

Energia livre de Ativao

KJ/mol
Kcal/mol

Velocidade
Relativa

Sem catalisador

75,2

18,0

Platina

48,9

11,7

2,77 x 104

Enzima Catalase

23,0

5,5

6,51 x 108

Reaes Catalisadas por Enzimas

Embora a enzima participe da sequncia da
reao, ela no sofre nenhuma transformao.
Poucas molculas de E so capazes de catalisar
a converso de milhares de molculas de S a P.
Atuam em pequenas concentraes

Reaes Catalisadas por Enzimas

1 molcula de Catalase

decompe
5 000 000 de molculas
de H2O2
pH = 6,8 em 1 min

Nmero de renovao = n de molculas de

substrato convertidas em produto por uma nica
molcula de enzima em uma dada unidade de tempo.

Inibio enzimtica
Pode ser irreversvel ou reversvel
(inibio competitiva inibidor compete junto ao substrato
pela enzima).
Ex: (1) a penicilina inibe a enzima bacteriana transpeptidase,
impedindo a formao da parede celular.
(2) as sulfas competem com o cido paraminobenzico (precursor do
cido flico indispensvel para a reproduo bacteriana).

Inibidores enzimticos competitivos

Reagem reversivelmente com a enzima livre no
stio cataltico em competio com o substrato,
para formar um complexo enzima-inibidor.

Inibidores enzimticos No
competitivos
Reagem com a enzima livre, mas no no stio
cataltico.
A nica maneira de reverter a inibio a retirada
do inibidor da molcula da enzima

Inibio Irreversvel
Algumas substncias se ligam covalentemente s
enzimas deixando-as inativas.
Na maioria dos casos a substncia reage com o grupo
funcional no stio ativo bloqueando o local do
substrato, deixando a enzima cataliticamente inativa.
Inibidores irreversveis podem ser extremamente
seletivos pois so semelhantes ao substrato.
Muitos venenos so inibidores enzimticos
irreversveis, como o caso de DDT, do mercrio, do
cianeto, etc..

Fatores que Influenciam a Ao

Enzimtica
Concentrao da Enzima
Concentrao do Substrato
pH: da mesma forma que a temperatura, existe um pH ideal para
realizar a atividade enzimtica.
Temperatura: existe uma temperatura tima para que a reao
possa ser catalisada, nos seres humanos essa temperatura de 36
at 37 C, variada essa temperatura, a velocidade de reao ser
reduzida.