PROTEINAS.

Las protenas son polmeros de los aminocidos constituyen la clase ms

compleja y variada de molculas que se hallan en los organismos vivientes. Se
encuentran en todas las clulas y su importancia bilgica no puede ser exagerada.
Este hecho fue reconocido por el qumico alemn G.T. Mulder, en 1839, cuando el
mismo dio a esta clase de compuestos el nombre de protena, que quiere decir
de primera importancia. Todas la protenas estn compuestas de los
elementos carbono, nitrgeno, oxigeno e hidrogeno. Las protenas son polmeros
grandes, y al hidrolizarse producen unidades monmeras llamadas aminocidos.
AMINOACIDOS.
Los aminocidos son molculas que contienen un grupo amino-NH2 en el carbono
alfa, que es el carbono adyacente al grupo carboxlico-COOH. La funcin
particular de una protena est determinada por la secuencia u orden de los
aminocidos en su molcula. Mientras que existen muchas maneras de unir estos
dos grupos funcionales y formar compuestos orgnicos, los aminocidos ms
significativos biolgicamente son los alfa-aminocidos. Un alfa-aminocido,
contiene un grupo amino en el segundo tomo de carbono de la cadena del cido.
Unidos al tomo de carbono alfa de los aminocidos hay cuatro grupos diferentes.
Por lo tanto, el carbono alfa es un tomo de carbono quiral en todos los
aminocidos excepto en el aminocido ms sencillo, la glicina.
Las diferentes cadenas laterales del grupo R de los aminocidos hacen que estos
difieran entre s.

LA FAMILIA DE LOS L-AMINOACIDOS.

Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas, con excepcin de la
glicina, son pticamente activos y pertenecen a la familia L. los aminocidos
ismeros de la familia D pueden hallarse en la naturaleza, pero nunca se
encuentran en las protenas.
AMINOACIDOS ESENCIALES.
Para que nuestro cuerpo pueda sintetizar protenas humanas, nuestra dieta debe
proporcionar las protenas animales y vegetales necesarias. Estas protenas se
hidrolizan durante la digestin y se reensamblan para formar protenas humanas.
Los aminocidos se clasifican como esenciales y no esenciales en la dieta
humana; son aminocidos esenciales aquellos que se requieren en la dieta ya que
no se puede biosintetizar. Los ocho aminocidos son:
Isoleucina.
Lisina.
Fenilanina.
Triptfano.
Leucina.
Metionina.
Treonina.
Valina.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

Puesto que los aminocidos tienen un grupo cido y un grupo bsico, presentan
propiedades anfotricas. Una sustancia anfotrica es aquella que puede aceptar
y donar H-. En una solucin acida fuerte, una con un bajo pH, los aminocidos
estn totalmente protonados y tienen una carga positiva (la forma catinica). Si la
solucin es casi neutra, los aminocidos existen como iones dipolares, o
sea iones con carga positiva y una carga negativa. Los iones dipolares
tambin se conocen como Zwitteriones: ambos trminos se utilizan
comnmente. Un aminocido que existe como un ion dipolar es neutro porque las
cargas positiva y negativa se cancelan.

ZWITTERION O ION DIPOLAR.

ENLACES PEPTIDICOS.
En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlace amido entre el
grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo -amino del siguiente. Este enlace
se forma por la deshidratacin de los aminocidos en cuestin. Esta reaccin es
tambin una reaccin de condensacin, que es muy comn en los sistemas
vivientes:

Dos aminocidos, sujetos por un enlace peptdico forman un dipptido; tres

aminocidos forman un tripeptido, y ms de tres forman un polipptido.

ESTRUCTURA PRIMARIA: la secuencia de los aminocidos y el enlace

peptdico.
La estructura primaria de una protena es dada por la secuencia de aminocidos
en la misma. Estos se encuentran unidos por enlaces covalentes llamados enlaces
peptdicos. Dos aminocidos sujetos
por un enlace peptdico forman un
dipptido; tres aminocidos forman
un tripptido, y ms de tres forman
un polipptido.
No hay una lnea divisora entre
polipptido y protenas. Existen
muchos polipptidos pequeos que
desempean funciones importantes
en los sistemas biolgicos. El enlace peptdico se presenta por un guion o un
punto colocado entre los nombres de los aminocidos. Un extremo de la protena
tendr un aminocido con un grupo amino libre. Este es llamado N terminal de la
protena, y el aminocido terminal N se enumera primero en la secuencia de los

aminocidos. Al otro lado de la protena, habr un aminocido con un grupo

carboxilo libre. Este es el C terminal del aminocido y el ultimo aminocido
enumerado de la secuencia.

El orden de los aminocidos en una protena determina su funcin y resulta

importante para su actividad biolgica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: enlace no covalente

La estructura secundaria de una protena
es la disposicin geomtrica especfica de
los aminocidos en el espacio. Estas
disposiciones, resultantes del enlace por
puente de hidrogeno, fueron establecidas
por Linus Pauling, que utilizo para ello la
difraccin de rayos X.

QUERATINA:
Las queratinas son las protenas que componen
las pieles, lana, pezuas y plumas. Pauling
determino que las cadenas polipeptdicas en la
protena queratina se enrollaban en una
disposicin llamada hlice (alfa hlice). Hay 3.6
aminocidos en cada vuelta de la hlice y los
grupos R de estos aminocidos se extienden
hacia afuera de la hlice. En la queratina, tres de
estas hlices estn enrolladas entre si de una

manera muy parecida a las fibras de una soga, para formar una protofibrilla, que
se mantiene unida por puentes bisulfuro. Mientras mayor sea el nmero de los
puentes bisulfuro, menos flexibles y ms duras sern las queratinas.
SEDAS
La protena fibrosa de la seda, tiene una
estructura secundaria diferente. En la seda,
varias cadenas de polipptidos orientadas en
diferentes direcciones, estn colocadas una
cerca de la otra, en una disposicin llamada
configuracin (configuracin beta). Esto
da a la protena una apariencia de zig-zag,
de donde toma el nombre de hoja plegada.

COLAGENOS
Los colgenos constituyen la protena mas abundante en el cuerpo y se hallan en
la piel, huesos, tendones, cartlagos, vasos sanguneos y tejidos conectivos, a
causa de los tipos de aminocidos que se encuentran en los colgenos estos se
retuercen juntas tres cadenas polipeptdicas y forman una estructura de triple
hlice llamada tropocolgena, lo cual hace muy fuertes las fibras de los colgenos.

ESTRUCTURA TERCIARIA: protenas

globulares
La estructura terciaria es la estructura
tridimensional de las protenas globulares. A
pH y temperatura normales, cada protena

tomara una forma que es, energticamente la ms estable, dada la secuencia

especfica de aminocidos y los diversos tipos de interaccin que pueden estar
relacionadas. Esta forma se llama estado nativo o configuracin nativa de la
protena. En general, las protenas globulares se hallan muy plegadas en forma
compacta y esfrica.

PUENTES BISULFUROS
Los puentes bisulfuros son
interacciones que incluyen
enlaces bisulfuros entre las
molculas
del
aminocido
cistena. Este enlace de
bisulfuro se puede formar entre
dos cistenas de diferentes
cadenas
de
aminocidos,
enlazados de esta manera las
dos cadenas para formar un
material tan fuerte y resistente
como la queratina. Estos
puentes constituyen enlaces
covalentes que pueden ser
rotos por reduccin pero que son estables frente a cambios en el pH, solventes o
concentraciones salinas.
PUENTES SALINOS
Los puentes salinos resultan de interacciones
inicas entre las cadenas laterales con grupos
cargados, carboxilo o amino, que se encuentran
en algunos aminocidos, como el cido
asprtico, acido glutmico, lisina y arginina.
Estos enlaces se rompen con mucha facilidad
por cambios en el pH.

INTERACCIONES HIDROFOBICAS
Las interacciones hidrofbicas tienen
lugar entre las cadenas laterales no
polares de los aminocidos en la
molcula de la protena, y son quiz las
interacciones ms importantes para
determinar la conformacin de las
protenas.

ESTRUCTURA
CUATERNARIA: dos o ms cadenas
polipeptdicas
La estructura cuaternaria de
una protena representa el
modo como las cadenas
polipeptdicas y los grupos
protticos, se adaptan juntos en
protenas que contienen ms
de
una
cadena.
La
hemoglobina es un ejemplo de
una protena que contiene ms
de una cadena polipeptdicas.
Diversos cambios en el medio
ambiente de una protena,
puede desorganizar la compleja
estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de la molcula. La desorganizacin
del estado nativo se llama desnaturalizacin. La desnaturalizacin puede o no
ser permanente. Los agentes desnaturalizantes son de diferentes tipos, por
ejemplo:
pH
Los cambios en el pH tienen su mayor efecto desorganizador sobre los enlaces
por puente de hidrogeno y los puentes
salinos. En pH acido, todas las cadenas
laterales estn cargadas positivamente y se
rechazan entre s, haciendo que la molcula
se desenrolle. En pH bsico, sin embargo,

las cadenas laterales nos neutras. Por lo tanto, nose rechazan, y la molcula toma
la forma de hlice.

CALOR
El calor causa un aumento en la vibracin trmica de la molcula, desorganizando
los enlaces por puentes de hidrogeno y los puentes salinos. Luego de un ligero
calentamiento, la protena recobra, por lo comn, su estado nativo.

SOLVENTES ORGANICOS
Los solvente orgnicos, como el alcohol o la acetona, pueden formar enlaces por
puente de hidrogeno, los cuales compiten con los enlaces que se producen
naturalmente en la protena. Esto causa desnaturalizacin y coagulacin.
IONES DE METALES PESADOS
Los iones de metales pesados, como
,
y
, pueden desorganizar
los puentes salinos naturales de una protena, al formar puentes salinos propios
con estas. Los iones de metales pesados se unen con grupos sulfhidrilo,
desorganizando los enlaces bisulfuro en la molcula de protena y
desnaturalizando a la misma.
REACTIVOS DE ALCALOIDES
Los reactivos de alcaloides, como los cidos pcrico
o tnico, afectan los puentes salinos y enlaces por
puentes de hidrogeno, causando la precipitacin de
las protenas.

AGENTES REDUCTORES
Los agentes reductores desorganizan los puentes de bisulfuros formados entre las
molculas de cistena.

RADIACION
La radiacin no ionizante, es similar al calor en sus efectos sobre las protenas.

TIPOS DE PROTEINAS.
Las protenas pueden ser clasificadas de varias maneras. Pueden ser divididas en
dos clases principales: protenas simples, que producen solo aminocidos al
hidrolizarse, y protenas conjugadas, que producen aminocidos y otras
sustancias orgnicas e inorgnicas cuando se hidrolizan. Una segunda
clasificacin se basa en las caractersticas fsicas de la molcula de protena. Las
protenas globulares son solubles en agua, frgiles y tienen funciones activas,
como la de catalizar reacciones o la de transportar otras sustancias. Las
protenas fibrosas son insolubles en agua, son fsicamente fuertes y tienen una
funcin estructural o protectora. Las protenas constituyen la principal fuente
diettica de nitrgeno y azufre para el cuerpo. Adems de sus funciones catalticas
y estructurales, forman el sistema contrctil de los msculos.
PROTEINAS CONJUGADAS.
CLASE.

GRUPO PROSTETICO.

EJEMPLOS.

GLUCOPROTEINAS.

CARBOHIDRATOS.

TEJIDO
CONECTIVO,
MUCINAS,
HEPARINA,
INMUNOGLOBULINAS.

LIPOPROTEINAS.

LIPIDOS.

LIPOPROTEINAS
DE
ALTA Y BAJA DENSIDAD
EN LA SANGRE.

NUCLEOPROTEINAS.

ACIDOS NUCLEICOS.

VIRUS, CROMOSOMAS.

METALOPROTEINAS.

IONES METALICOS.

FERRITINA
(Fe),
DESHIDROGENASA
ALCOHOLICA (Zn).

CROMOPROTEINAS.

GRUPOS
COLOREADOS:RIBOFLAVINA,EMO, ETC.

HEMOGLOBINA,
CLOROFILA,
LUCIFERASA,
CITOCROMOS.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

As como los polisacridos se reducen a ser sustancias de reserva o molculas
estructurales, las protenas asumen funciones muy variadas gracias a su gran
heterogeneidad estructural. Muchas protenas ejercen ms de una funcin a la
vez:
o Las protenas de membrana tienen tanto funcin estructural como
enzimtica
o La ferritina es una protena que transporta y, a la vez, almacena el hierro
o La miosina interviene en la contraccin muscular, pero tambin funciona
como un enzima capaz de hidrolizar el ATP
o Etc.
FUNCION ESTRUCTURAL
Las clulas poseen un citoesqueleto de
naturaleza proteica. En los tejidos de sostn
(conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los
vertebrados, las fibras de colgeno forman
parte importante de la matriz extracelular y
son las encargadas de conferir resistencia
mecnica tanto a la traccin como a la
compresin.

FUNCION DE TRANSPORTE
En los seres vivos son esenciales los fenmenos
de transporte, bien para llevar una molcula
hidrofbica a travs de un medio acuoso
(transporte de oxgeno o lpidos a travs de la
sangre) o bien para transportar molculas polares a

travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica).

Los transportadores biolgicos son siempre protenas.
FUNCION HORMONAL
Las hormonas son sustancias producidas por una
clula. Algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como lainsulina y el glucagn (que regulan los niveles
de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
FUNCION ENZIMATICA
La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia
de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos
biocatalizadores reciben el nombre deenzimas. La gran mayora de las protenas
son enzimas.

FUNCION DE RECONOCIMIENTO DE SEALES

La superficie celular alberga un gran
nmero de protenas encargadas
delreconocimiento
de
seales
qumicas de muy diverso tipo.
Existen receptores:
Hormonales
Neurotransmisores
Anticuerpos
Virus
bacterias, etc

FUNCION DE DEFENSA
En bacterias, una serie de protenas llamadas
endonucleasas de restriccin se encargan de
identificar y destruir aquellas molculas de DNA que
no identifica como propias.

FUNCION DE MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las
protenas.
As,
la
contraccin del msculo
resulta de la interaccin
entre
dos
protenas,
laactina y la miosina. El
movimiento de la clula
mediante cilios (foto de la
izquierda) y flagelos (figura
de la derecha) est
relacionado
con
las
protenas que forman los
microtubulos.

FUNCION DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la
lacto albmina de la leche, la gliadina del
grano de trigo y lahordena de la cebada,
constituyen una reserva de aminocidos
para el futuro desarrollo del embrin.

TRASDUCCION DE SEALES
Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsico-qumica de
seales) estn mediados por protenas.

FUNCION REGULADORA
Muchas protenas se unen al DNA y de esta formacontrolan la transcripcin
gnica. De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en todo
momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear normalmente
sus funciones.

Clasificacin

La funcin biolgica ms importante de los lpidos es la de formar a las

membranas celulares, que en mayor o menor grado, contienen lpidos en
su estructura. En ciertas membranas, la presencia de lpidos
especficos permiten realizar funciones especializadas, como en las
clulas nerviosas de los mamferos. La mayora de las funciones de los
lpidos, se deben a sus propiedades de auto agregacin, que permite
tambin su interaccin con otras biomoleculas. De hecho, los lpidos casi
nunca se encuentran en estado libre, generalmente estn unidos a otros
compuestos como carbohidratos (formando glicolpidos) o a protenas
(formando lipoprotenas).

Estas
importantes
biomoleculas
se
clasifican
generalmente
en:
Lpidos saponificables y no saponificables Adems de los anteriores, existen
lpidos anfipticos en cuya molcula existe una regin polar opuesta a otra apolar.
Estos lpidos forman las bicapas lipdicas de las membranas celulares y estabilizan
las emulsiones (liquido disperso en un lquido).
cidos grasos
Los cidos
grasos de
importancia
biolgica,
son
cidos mono
carboxlicos (ej. c laurico: CH3(CH2)10COOH) de cadenas alifticas de diverso
tamao y que pueden contener o noinsaturaciones: Los cidos grasos naturales

insaturados (lquidos a temperatura ambiente), son ismeros geomtricos cis que

pueden ser mono insaturados (ej. cido oleico (cido 9-octadecenoco)
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH) o poliinsaturados (ej. cido araquidnico (cido
5,8,11,14-eicosatetraenoico) CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH).

Figura: representacin del cido oleico.

Los cidos grasos poliinsaturados, desde el punto de vista nutricional se
consideran como esenciales pues no son sintetizados por los mamferos;
fisiolgicamente, se encuentran formando sales o jabones (formando micelas. Los
cidos grasos de cadena larga, insolubles en agua, forman steres con alcoholes
y tiosteres con la coenzima A. Compuestos de importancia biolgica como las
prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos, son derivados de cidos grasos
poliinsaturados de 20 carbonos como el cido araquidnico. En los acilgliceroles
(o acilglicridos), uno o ms de los grupos hidroxilo (OH) de la molcula de
glicerol, estn esterificados de ah que se dividan en monoacil, diacil y
triacilgliceroles; en estos ltimos, todos los hidroxilos del glicerol (3), estn
esterificados con cidos grasos. Estos cidos grasos pueden ser iguales entre
ellos o diferentes y dependiendo de la longitud de las cadenas que esterifican al
glicerol y de su grado de instauracin, los triacilgliceroles (triacilglicridos), se
dividen en grasas (slidas)
Estructura de los cidos grasos
Los cidos grasos constan de una cadena alqulica con un grupo carboxlico
terminal siendo la configuracin ms sencilla la de una cadena lineal
completamente saturada. La frmula bsica es CH3-(CH2)N-COOH. Los cidos
grasos de importancia para los humanos tienen configuraciones relativamente
sencillas, aparecen comnmente insaturaciones con hasta seis dobles enlaces por
cadena, siendo casi siempre los enlaces, los cidos grasos ms comunes de los
sistemas biolgicos que tienen un nmero par de tomos de carbono (ver Rutas
14, 15, 16 y 18). La mayor parte de los cidos grasos del cuerpo humano tienen
16, 18 20 tomos de carbono, si bien hay varios con cadenas ms largas que se
encuentran principalmente en los lpidos del sistema nervioso.

cidos grasos trans

A diferencia de otras grasas, la mayora de los cidos grasostrans se forman
cuando aceites lquidos se convierten en grasas slidas como en la
elaboracin de frituras y margarina slida. Sin embargo, hay pequeas
cantidades de cidos grasos trans de manera natural en algunos alimentos,
especialmente de origen animal.
Esencialmente, los cidos grasos trans aparecen cuando se agrega hidrgeno
a los aceites vegetales, proceso llamado hidrogenacin. La hidrogenacin
retarda la caducidad y mantiene estable el sabor de los alimentos que
contienen estas grasas. Dnde se encuentran los cidos grasos trans?

La Manteca Vegetal, algunas margarinas, tostadas, galletas, tentempis, y

algunos otros alimentos fritos o elaborados con aceites parcialmente
hidrogenados.
Se llaman cis los ismeros geomtricos que tienen los grupos al mismo lado
trans los que lo tienen a lados opuestos

TRIGLICRIDOS
Los triglicridos son la principal forma de almacenamiento de energa en las clulas.
Son lpidos formados por una molcula de glicerol esterificado con tres cidos grasos
Los triglicridos son un tipo de lpidos formados por una molcula de glicerol
esterificado con tres cidos grasos, que suelen ser distintos. Son el lpido ms
comn y se almacenan principalmente en forma de una gran gota ocupando todo el
citoplasma del adipocito. Su almacn secundario es el hgado. Los triglicridos
proceden
de
la
dieta
o
de
su
sntesis
en
el
hgado.
Los triglicridos se transportan por la sangre unida a protenas. Del intestino al
hgado y tejido adiposo se transportan en forma de quilomicrones formados por
triglicridos, colesterol y a lipoprotenas. Los triglicridos nuevamente sintetizados en
el hgado se transportan hacia el tejido adiposo por lipoprotenas de tipo VLDL .

Estn compuestos por enlace ster: Enlace entre un grupo alcohol y un grupo
carboxlico, formado por la eliminacin de una molcula de agua (CO-O-C).

Lpidos de membrana son un grupo de compuestos que forman la superficie de

doble capa de todas las clulas. Las tres clases principales de lpidos de la
membrana son los fosfolpidos, glicolpidos y colesterol. Al igual que los imanes,
los lpidos de membrana tienen polaridad con un extremo que es soluble en agua
y un final que es soluble en grasa. Mediante la formacin de una capa doble con
los extremos polares apuntan hacia el exterior y los extremos no polares
apuntando hacia el interior lpidos de la membrana puede formar una "bicapa
lipdica 'que mantiene el interior acuoso de la clula por separado desde el exterior
acuosa. Los arreglos de lpidos y varias protenas, que actan como receptores de
los canales y poros en la membrana, controlan la entrada y salida de otras
molculas como parte del metabolismo de la clula.
Los fosfolpidos
Los fosfolpidos y glicolpidos constan de dos cadenas largas de hidrocarburos no
polares, enlaces a un grupo de cabeza hidrfilo
Los jefes de los fosfolpidos son fosforilados y consistir en:
Glicerol.
Esfingosina
Glicolpidos
Los jefes de glicolpidos contienen una esfingosina con una o varias unidades de
azcar que se le atribuye. Las cadenas hidrfobas pertenecen ya sea a:dos cidos
grasos - en el caso de la fosfoglicridos.una FA y la cola de hidrocarburo de la
esfingosina - en el caso de la esfingomielina y los glicolpidos.
Esteroides
Son lpidos que derivan del ciclo pentano perhidrofenantreno, denominado gonano
(antiguamente esterano). Su estructura la forman cuatro anillos de carbono (A, B, C y
D). Los esteroides se diferencian entre s por el n y localizacin de sustituyentes.

Los esteroides ms caractersticos son:

a)Esteroles. De todos ellos, el colesterol es el de mayor inters biolgico. Forma
parte de las membranas biolgicas a las que confiere resistencia, por otra parte es el
precursor de casi todos los dems esteroides
Otros esteroles constituyen el grupo de la vitamina D o calciferol, imprescindible en la
absorcin intestinal del calcio y su metabolizacin..
COLESTEROL
El colesterol se produce naturalmente en las membranas de clulas eucariotas en el
que es bio-sintetizados a partir de mevalonato a travs de una ciclacin de
escualeno terpenoides. Se asocia preferentemente con esfingolpidos en balsas ricas
en colesterol zonas lipdicas de las membranas en clulas eucariotas. Hopanoides
cumplen una funcin similar en procariotas

Menbranas celulares

la membrana celular como el medio que separa la parte interna de la clula

(citoplasma) de la parte externa (plasma, en el caso de la membranas
plasmticas) que son medios altamente acuosos y adems es crucial para
mantener la clula intacta. Es una finsima envoltura continua que rodea y confiere
individualmente a la clula. Son todas aquellas estructuras que aslan la clula de
su entorno y separan el contenido celular del medio extracelular, regula la entrada
y salida de las molculas
Todas las membranas celulares estn compuestas de lpidos y protenas que se
sintetizan en el retculo endoplasmtico. Los componentes de la membrana se
almacenan y modifican en el aparto de Golgi y son enviados al exterior para su
destino apropiado dentro de la clula como pequeos sacos membranoso,
llamados vesculas

Que son los lpidos? Qu importancia celular tienen?

Los lpidos son compuestos naturales que se encuentran en plantas y animales y
humanos adems constituyen una de las tres clases principales d productos
alimenticios tambin intervienen en procesos biolgicos muy importantes . Estos
nutrientes cumplen determina das funciones orgnicas. Adems forman parte de la
dieta, y es necesario que as sea ya que son imprescindibles para que la
alimentacin sea equilibrada completa y armnica
La importancia celular que se les atribuye es que forman a las membranas
celulares, que en mayor o menor grado, contienen lpidos en su estructura. En
ciertas membranas, la presencia de lpidos especficos permiten realizar funciones
especializadas, como en las clulas nerviosas de los mamferos. La mayora de
las funciones de los lpidos, se deben a sus propiedades de auto agregacin, que
permite tambin su interaccin con otras biomoleculas. De hecho, los lpidos casi
nunca se encuentran en estado libre, generalmente estn unidos a otros
compuestos como carbohidratos (formando glicolpidos) o a protenas (formando
lipoprotenas).adems son precursores de biomoleculas importantes como las
hormonas esteroideas y otras molculas que son utilizadas en la transmisin de
seales mencionar que son importantes componentes transportadores de
energa los alimentos.

REFERNCIAS
Aula virtual de biologia. (s.f.). Recuperado el 17 de febrero de 2015, de
http://www.um.es/molecula/lipi00.htm
Berg Martin, S. (2008). Biologia . Mexico,D.F: McGraw- Hill.
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