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7.

Mencione tres razones porque es importante la regulacin en los


procesos bioqumicos
1.Regulacin de la rapidez de una enzima, es importante momento de modifacar la
concentracin del sustrato.
2. Es importante para el contro-regulacin por retroalimentacin simple, en este
caso si alguna anomalia afectaria directamente al a enzima que actua desde el
punto de ramificacin y el punto de ramificacin intermedio afecta la va comn.
3. Alteracin del nmero de molculas de enzima
Hay un segundo tipo de control, posiblemente controles aproximados, que
determinan el nmero de molculas de enzima presentes dentro de una clula. Se
puede ver que el control es ejercitado tanto en el estado transcripcional como en el
traduccional. Un tercer control posible es un incremento en la degradacin de la
enzima en cuestin sin afectar su rapidez de sntesis, reduciendo as su
concentracin global.

8. Describase la inhibicin por retroalimentacin negativa

Mecanismo de control por el cual el incremento en alguna sustancia inhibe el


proceso que lleva a su aumento; tambin conocido como inhibicin por
retroalimentacin.
El producto de la ultima reaccin de la va metablicas, acta inhibiendo a las
enzimas que intervienen en los primeros pasos.

9. Definase los siguientes terminos:


a) Oxidoreductasa: Es una enzima que cataliza la transferencia de electrones de
una molcula, el reductor (llamado donante de electrones) a otro el oxidante
(aceptor de e-) Utiliza normalmente NADP o NAD como cofactores
b) Liasas: Cataliza reacciones de ruptura o soldadura de sustratos ejemplo; A-B
A+B
c) Ligasas: Formacin de enlaces covalentes por reaccin de condensacin
acompladas a la ruptura de ATP
d) Transferasa: Transferencia de grupos funcionales de una molecula a otra
e) Hidrolasa: Ruptura de enlaces por hidrlisis (transferencia de grupos
funcionales al agua)
f) Isomerasa: Transferencia de grupos dentro de una misma molcula, para dar
formas isomricas

10. Describanse los dos modelos que explican la union de las enzimas
alostricas. Utlicense ambos modelos para explicar la unin del oxgeno a
la hemoglobina.

La hemoglobina es una protena que contiene dos cadenas (141 restos) y dos cadenas (146
restos), a cada una de las cuales se halla unido un resto hemo mediante un enlace no covalente.
Estas cadenas en su estructura terciaria son muy semejantes a la de la mioglobina, por lo tanto, la
funcin biolgica es semejante en ambas protenas y su capacidad para unir el oxgeno de modo
reversible a los grupos hemo.

11. Definase los siguientes trminos:


a) Vitamina: Las vitaminas son sustancias indispensables para los procesos
metablicos del organismo. Hay distintos tipos que cumplen funciones
diferenciadas.
b) Cofactor: Los cofactores son iones metlicos o molculas orgnicas que participan con las
enzimas en la realizacin de una actividad enzimtica.

c) Estado de transicin: Es el momento en el que se rompen o se forman uno o


ms enlaces qumicos para formar los productos P
d) Inhibidor: inhiben o anulan la accin de los enzimas sin ser transformados por
ellos.
e) Enzimas alostrica: Los enzimas alostricos son aquellos que, adems del
centro activo mediante el cual interactan con el sustrato, poseen otro centro de
unin llamado centro alostrico mediante el
cual interactan con otra molcula denominada efector o modulador

12. Cules son las principales coenzimas? Describa brevemente la funcin


de cada una.
Coenzimas relacionas con vitaminas
NAD+ y NADP+ : Transferencia de electrones
Coenzima A: Transferencia del grupo acetilo y otros grupos acilo
Acido Ascrbico: Transf. Electrones
Coenzimas no relacionas con vitaminas
Adenosina trifosfato: Transf. Del grupo fosfato
Conezima Q: Transf. Electrones
Tetrahidrobiopterina: Tranf. De atomo de oxigeno y electrones
Gluratioon: Transferencia de electrones
13. Que propiedades de los metales de transicin los hacen utiles como
cofactores enzimticos?
Los cofactores minerales comprenden un grupo grande de substancias inorgnicas, con una mayora
de iones metlicos. El dominio de iones metlicos incluye macrometales (como Na +, K+, Ca2+), iones
metlicos traza (incluyendo Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides (como Se, Si y B).

14. Defina los siguientes trminos


a) Cooperatividad: En el caso de una enzima, cuando la unin de una molcula de
sustrato facilita
la unin de la siguiente molcula de sustrato mediante un aumento en las
afinidades de los sitios vacantes, el fenmeno se denomina cooperatividad
positiva
Cuando la unin del sustrato produzca una disminucin de afinidad de los sitios no
ocupados, se habla de cooperatividad negativa.
b) Oxianin: Son compuestos ternarios formados por oxgeno, hidrgeno y un no metal, se
obtienen al agregar molculas de agua al correspondiente xido cido o anhdrido,
n H2O + xOy; tienen frmula general Ha bOc (aqu es un no metal). Los aniones
correspondientes se llaman oxianiones
c) Apoenzima: Es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad
de la reaccin cataltica.
Es la parte proteica de la enzima desprovista de los cofactores o grupos prosteicos
que pueden ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.

d) Holoenzima: Estructura formada por la apoenzima y la coenzima


e) Isoenzima: Son distintas formas moleculares de una misma enzima que presentan
o muestran especificidad por el mismo sustrato.

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