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Universidad de Occidente
UDO Estel
Bioqumica II
Unidad III: Enzimas
Objetivo:
Identifica a las enzimas mediante su clasificacin y nomenclatura
destacando las funciones de estas en los organismos vivos.
Analiza la funcin de los cofactores estableciendo sus diferencias y
especificidad.
Fomenta respeto y espritu critico a travs del trabajo en equipo, para su
formacin integral
Contenidos:
Definicin,
Nomenclatura y clasificacin
Localizacin y distribucin
Enzimas dependientes de cofactores
Funcin de cofactor
Coenzimas

Orientaciones Generales:
- Organcese en equipos de trabajo de 3 integrantes
- Realice lectura sobre el documento proporcionado por la docente de
manera individual
- Preprese para sistemtico escrito sobre los tpicos abordados para el
prximo encuentro.

Definicin
Toda reaccin qumica, biolgica o inorgnica, es un proceso en el que una o
varias molculas interactan entre s para transformarse en otras molculas
siguiendo una direccin determinada por leyes fisicoqumicas (termodinmicas)
hasta llegar a un estado de equilibrio:
A + B C + D

Existen sustancias llamadas catalizadores que tienen la capacidad de acelerar las
reacciones qumicas sin alterarse al final de stas y sin modificar el equilibrio
qumico; slo acortan el tiempo en que se alcanza dicho equilibrio.

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Los catalizadores se dividen en dos grupos: orgnicos e inorgnicos. Dentro de
los primeros tenemos las enzimas y en el segundo los iones H
+
, OH
-
o metlicos.
Las enzimas son molculas producidas por las clulas de los organismos vivos con
la funcin especfica de catalizar reacciones qumicas, las que sin ellas, ocurriran
muy lentamente.

Un catalizador interviene en una reaccin para que est ocurra ms rpidamente y
una vez que la reaccin se ha completado, queda tal como estaba al principio. La
alta velocidad requerida en las reacciones bioqumicas en el interior de la clulas se
alcanza por catalizadores, que podemos calificar como catalizadores biolgicos y
que reciben el nombre de enzimas.

Las enzimas son protenas especializadas en la catlisis de las reacciones
biolgicas. Se encuentran entre las ms notables de las Biomoleculas conocidas
debido a su extraordinaria especificidad y a su poder cataltico, que es mucho
mayor que la de los catalizadores hechos por el hombre.

Nomenclatura y Clasificacin de las enzimas
Muchas enzimas han sido designadas aadiendo el sufijo asa al nombre del
sustrato, es decir, de la molcula sobre la cual la enzima ejerce su accin cataltica.
Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrlisis de la urea con produccin de amoniaco
y CO
2
, la arginasa, cataliza la hidrlisis de la arginina a ornitina y urea y la
fosfatasa cataliza la hidrlisis de los steres fosfricos. Esta nomenclatura no
siempre ha resultado prctica, lo cual ha ocasionado que muchas enzimas hayan
recibido nombres qumicamente son poco informativos; por ejemplo, la pepsina, la
tripsina y la catalasa. Por tal razn y porque el nmero de enzimas que se han
descubierto estn aumentando rpidamente, se ha adoptado una clasificacin
sistemtica de las enzimas.

El nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las
cuales se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo reaccin catalizada.
Como se ilustra en la siguiente tabla:
Clasificacin internacional de las enzimas (denominaciones de las clases, nmeros
de cdigo y tipo de reacciones catalizadas)
Enzimas Accin
1. xido reductasas (reacciones
de xido - reduccin)
Actan sobre
1.1 CH OH
1.2 C = O
1.3 C= CH
1.4 CH NH
2

1.5 CH NH
1.6 NADH; NADPH
2. Transferasas (Transferencia de Grupos
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grupos funcionales) 2.1 de un tomo de C
2.2 aldehdicos o cetnicos
2.3 Acilos
2.4 Glucsido
2.7 Fosfatos
2.8 Que contienen azufre
3 Hidrolasas (Reacciones de Hidrlisis) 3.1 steres
3.2 Enlaces glicosdicos
3.3 Enlaces peptdicos
3.4 Otros enlaces C N
3.5 Anhdridos de acido
4 Liasas (Adicin a los dobles enlaces) 4.1 C = C
4.2 C = O
4.3 C= N

5 Isomerasas (Reacciones de
isomerizacin)
5.1 Racemasas

6 Ligasas (Formacin de enlaces con
escisin del ATP)
6.1 C O
6.2 C- S
6.3 C N
6.4 C- C
Cada enzima es designada por un nombre recomendado, generalmente corto y
apropiado para su uso habitual; por un nombre sistmico, que identifica la
reaccin que cataliza y por un nmero de clasificacin, que se emplea cuando
precisa la identificacin inequvoca de la enzima, tal como ocurre en las revistas
internacionales de investigacin, en los resmenes y en los ndices. Se da como
ejemplo, la enzima que cataliza la reaccin:

ATP + creatina ADP + fosfocreatina
El nombre recomendado en esta enzima, el que se emplea normalmente, es
creatin quinasa y el nombre sistemtico, que se basa en la reaccin catalizada,
es ATP: creatin fosfotransferasa. Su nmero de clasificacin es EC 2.7.3.2,
en donde EC significa, abreviadamente, Comisin de Enzimas; la primera cifra (2)
representa el nombre de la clase (transferasas), la segunda cifra (7) representa a
la subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) la subclase (fosfotransferasas
con un grupo nitrogno como aceptor) y la cuarta cifra (2) designa a la creatin
quinasa.

Transferasas.- Muchos pasos importantes del metabolismo requieren la
transferencia de una molcula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo,
cido, glucosilo, o fosforilo. Las coenzimas utilizadas son el tetrahidrofolato (FH4)
coenzima A (CoA-SH) y fosfato de piridoxal (PPal). Las aminotransferasas
(transaminasas) transfieren grupos amino de un aminocido a un cetocido
aceptor, dando lugar a la formacin de un nuevo aminocido y un nuevo
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cetocido. Las cinasas catalizan la transferencia de un fosfato del ATP a grupos
aceptores, alcohol o amino, como ejemplo tenemos la glucocinasa que forma
glucosa-fosfato. La sntesis de glucgeno depende de glucosiltransferasas

Hidrolasas.- Catalizan el rompimiento de una molcula, con participacin de
agua, entre enlaces carbono y cualquier otro tomo. Este grupo de enzimas se
puede considerar como una clase especial de transferasas en las que el grupo
donador se transfiere al agua. La rotura del enlace peptdico es buen ejemplo de
esta reaccin llevada a cabo por peptidasas. Nombres triviales de algunas
peptidasas incluyen pepsina, tripsina, quimotripsina y dipeptidasa. Otras subclases
son las esteraseis como la lipasa, colinesterasa, y colesterol esterasa. Las
fosfatasas eliminan grupos fosfatos, como la glucosa- 6-fosfatasa y las fosfatasas
acida y alcalina

liosas.- Catalizan el rompimiento no hidroltico entre carbono-carbono, carbono-
azufre y algunas carbono-hidrgeno. A este grupo pertenecen las descarboxilasas.
Aldehidonasas como la aldolasa, fumara y otras

Isomerasas.- Incluye a todas las enzimas que catalizan la interconversin de todo
tipo de ismeros pticos, geomtricos, de posicin y reacciones de oxidorreduccin
intramolecular. A este grupo pertenecen las racmosos, epimerasas y mutasas.
Ligasas.- Catalizan la formacin de enlaces entre carbono-oxgeno, nitrgeno y
otros tomos a expensas de un enlace fosfato de alta energa del ATP. El trmino
de sintetasas se reserva para este grupo particular de enzimas. La piruvato
carboxilasa es un buen ejemplo de una ligasa. Tambin la acetil-CoA sintetasa, la
aminoacil-RNAt sintetasa, enzimas activadoras de aminocidos en la sntesis de
protenas.

Localizacin y distribucin de las enzimas
Las enzimas dentro de un organismo se encuentran distribuidas en los diferentes
rganos y tejidos donde realizan su funcin especfica. Dentro de una clula,
algunas enzimas se encuentran compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en
las clulas hepticas, las enzimas de la gliclisis estn localizadas en el citoplasma,
en tanto que las enzimas del ciclo de Krebs en las mitocondrias. Dentro de la
mitocondria, las enzimas del ciclo del cido ctrico se encuentran dispuestas en
forma secuencial, lo cual da al proceso ergopoytico de la clula la mxima
eficacia.
Nivel celular. Sistema microsomal
La localizacin de una enzima particular en un tejido o clula es el fundamento de
una rama de la histoqumica denominada histoenzimologa. La distribucin de las
enzimas en los organelos subcelulares se estudian fraccionando en ultracentrfuga
homogeneizados de clulas. En clulas eucariticas las enzimas se distribuyen en
la membrana celular, mitocondrias (matriz y espacios intermembranas) lisosomas,
vacuolas, retculo endoplsmico, etc. Como se muestra en la siguiente tabla.
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Localizacin intracelular de las principales enzimas y rutas metablicas
Citoplasma Gluclisis: ruta de las hexosa monofostato; glucognesis y
glucogenlisis:sntesis de cidos grasos; catabolismo de purinas
y pirimidinas; peptidasas; aminotransferasas;
aminoacilsintetasas
Mitocondria Ciclo de los cidos tricarboxlicos; oxidacin de cidos grasos;
oxidacin de aminocidos; alargamiento de cidos grasos;
sntesis de la urea; transporte electrnico y fosforilacin
oxidativa acoplada.
Lisosomas Lisozima; fosfaasa acida; hidrolasas, incluyendo proteasas,
nucleasas, glucosidasas, arilsulfatasas, lipasas, fosfolipasas y
fosfatasas.
Retculo
endoplasmatico
(microsomas)
NADH y NADPH citocromo c reductasas; oxidasas de funcin
mixta relacionadas con el citocromo b, y el citocromo P450;
glucosa 6-fosfata-sa; nuclesido difosfatasa; esterasa, P-
glucuronidasa, y glucuroniltransferasa; rutas de sntesis de
protenas; sntesis de fosfoglicridos y triacilgliceroles, sntesis y
reduccin de esteroides
Golgi Galactosil y glucosiltransferasa; condroitina sulfotransferasa; 5-
nucleotidasa; NADH-citocromo c reductasa, glucosa 6-fosfatasa
Peroxisomas Urato oxidasa; D-aminocido oxidasa; a-hidroxicido oxidasa;
catalasa; oxidacin de cidos grasos de cadena larga
Ncleo Rutas de biosntesis de DNA y RNA

En la membrana celular se encuentran enzimas que participan en el transporte de
metabolitos y las que regulan la accin de hormonas o neurotransmisores sobre
los receptores membranales. En tanto que muchas enzimas se encuentran solubles
en el citoplasma, otras se encuentran fijas ordenadamente en alguna membrana
particular y funcionan en forma secuencial, como es el caso de las enzimas
oxidativas de la mitocondria. Generalmente las vas anablicas y catablicas se
localizan en organelos diferentes a fin de maximizar la economa celular.

A nivel de organismo
La localizacin y distribucin de enzimas que funcionan especficamente en
determinados rganos es el fundamento de la enzimologa clnica.
Dos subclases de aminotransferasas se localizan en rganos distintos; la aspartato
aminotransferas (antes transaminasa glutmico oxalactica, TGO) se localiza
principalmente en miocardio y la alanina aminotransferasa (antes transaminasa
glutmico pirvica, TGP) se localiza en hgado. La creatina fosfocinasa se localiza en
msculo estriado (esqueltico y miocardio). La deshidrogenasa lctica posee varias
isoenzimas, algunas de ellas especficas de determinado rgano; la LDH-1 (H4) se
localiza en miocardio y la LDH-5 (M4) se localiza en hgado y msculo esqueltico;
otra variante isoenzimtica la LDH-X se localiza en testculo. La amilasa y lipasa
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pancreticas ayudan al diagnstico de pancreatitis aguda cuando se elevan en
suero. Las fosfatasas, con su localizacin particular, la fosfatasa acida en prstata
y la fosfatasa alcalina en hgado y hueso, determinan la presencia de carcinoma
prosttico y seo respectivamente, cuando se elevan en suero.

Cofactores
La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como
protenas, mientras que otras necesitan, adems uno o ms componentes no
proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un in metlico, o bien una
molcula orgnica llamada coenzima; algunas enzimas necesitan de ambos. Los
cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas
protenas enzimticas pierden la actividad por calefaccin. El complejo enzima
cofactor catalticamente activo recibe el nombre de haloenzima. Cuando se
separa el cofactor, la protena restante, que por si misma es inactiva
catalticamente, se designa con el nombre de apoenzima.

En la siguiente tabla se presentan enzimas que contienen iones metlicos o los
necesitan como cofactores.
Zn
2+
Alcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbonica
carboxipeptidasa
Mg
2+
Fosfohidrolasa
fosfotransferasa
Mn
2+
Arginasa
fosfotransferasas
Fe
2+
o Fe
3+
Citocromos
Peroxidasa
Catalasa
ferredoxina
Cu
2+
(Cu
+
) Tirosinasa
Citocromo - oxidasa
K
+
Piruvato quinasa (tambin necesita
Mg
2+
)
Na
+
ATPasa de la membrana plasmtica
(necesita tambin K
+
y Mg
2+
)

En tales enzimas el in metlico puede actuar como:
a) Centro cataltico primario
b) Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un
complejo de coordinacin, o
c) Como agente estabilizante de la conformacin de la protena enzimtica en
su forma catalticamente activa.
Las enzimas que precisan de iones metlicos se llaman a veces metaloenzimas;
en algunos de ellos, el componente metlico, por si solo, ya posee una actividad
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cataltica primaria, muy incrementada a su vez por la protena enzimtica; por
ejemplo, la catalasa, es una enziam ferroporfirinico que cataliza la descomposicin
muy rpida del perxido de hidrogeno, en agua y oxigeno; las simples sales de
hierro tambin catalizan esta reaccin, pero a velocidad mucho menor.
En la siguiente tabla se renen las principales coenzimas conocidos y los tipos de
reacciones enzimticas en las que participan.
Coezimas de reacciones de transferencia de grupos
coenzima Entidad transferida
Nicotinamida adenina - dinucleotido tomos de hidrogeno (electrones)
Fosfato de nicotinamida adenina -
dinucletido
tomos de hidrogeno (electrones)
Flavin - mononucletido tomos de hidrogeno (electrones)
Flavin adenina - dinucletido tomos de hidrogeno (electrones)
Coenzima Q tomos de hidrogeno (electrones)
Pirofosfato de tiamina Aldehdos
Coenzima A Grupos acilo
Lipoamida Grupos acilo
Coenzima cobamidicos Grupos alquilo
Biocitina Dixido de carbono
Fosfato de piridoxal Grupos amino
Coenzima tetrahidroflicos Grupos metilo, metileno, formilo o
formimino
Cada uno de las coenzimas catalogadas contiene, como parte de su estructura,
una molcula de algunas de las vitaminas; estas son sustancias orgnicas que, en
cantidades mnimas (trazas), son vitales para la funcin de todas las clulas y
deben figurarse en la dieta de algunas especies. Las coenzimas actan, por lo
general, como transportadores intermediarios de grupos funcionales, de tomos
especficos o de electrones, los cuales son transferidos en la reaccin enzimtica
global. Cuando la coenzima se haya unido ntimamente a la molcula del enzima
reciba, normalmente, el nombre de grupo prosttico; por ejemplo, el grupo
biocitina de la acetil- CoA carboxilasa, que se halla incorporado covalentemente
en la cadena polipeptdica. Si embargo, en algunos el coenzima est unido
dbilmente y acta esencialmente, como uno de los sustratos especficos de aquel
enzima.

Bibliografa
Lenhingerh. (sa). Bioquimica. sc: se.
Pacheco Leal, D. (2001). Bioqumica estructural y Aplicada a la Medicina.
SC: Instituto Politecnico Nacional.
Pea Daz, A., Arroyo Begovich, ., Gmez Puyuo, A., & Tapia, R. (1995).
Bioqumica. Mxico: LIMUSA.
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