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[BIOQUMICA DE ALIMENTOS]

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1 ing. YABAR VILLANUEVA, Fredy


Las propiedades funcionales de las protenas, son propiedades fsico-qumicas que le
permiten contribuir a las caractersticas deseadas de un alimento. Son varias las
propiedades funcionales que intervienen habitualmente en cada alimento (Cuadro 1).
Las propiedades funcionales de las protenas alimenticias, pueden clasificarse en
tres grupos principales:

1) propiedades de hidratacin (dependiente de las interacciones protena-agua.
2) propiedades dependientes de las interacciones protena. Protena.
3) propiedades superficiales.

Cuadro1.Propiedades funcionales proteicas que intervienen en los
diversos alimentos.
Alimento Propiedades funcionales
Bebidas Solubilidad a pH diferentes, estabilidad al calor,
viscosidad
Potajes, salsas Viscosidad, emunificacin, redencin de agua
Masa de panadera Formacin de una matriz y de una pelcula que
tenga propiedades de viscoelasticidad, cohesin,
desnaturalizacin por el calor, gelificacin
Productos de panadera y
de pastelera (por ej.,
pan, queiques)
Absorcin de agua, emulsificacin, espumado, par-
deamiento
Productos lcteos (por ej.,.
queso fundido, helados,
postres)
Emulsificacin, retencin de materia grasa, visco-
sidad, espumados, gelificacin, coagulacin
Reemplazantes de huevo Espumado, gelificacin
Productos crnicos, (por ej.,
sai-chichas)
Emulsificacin, gelificacin, cohesin, absorcin y
retencin de agua y de materia grasa
Productos similares a la
carne (por j., protenas
vegetales ex-trusionadas)
Absorcin y retencin de agua y de materia grasa
insolubilidad, firmeza, masticabilidad, cohesin,
desnaturalizacin por el calor
Recubrimientos
alimenticios
Cohesin, adhesin
Productos de confitera y
chocolatera (por ej.,
chocolate con .leche)
Dispersabilidad, emulsificacin


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1 .PROPIEDADES DE HIDRATACIN
1.1. Consideraciones generales

Ya se indic, que la conformacin de una protena en solucin depende,
fundamentalmente, de sus interacciones con el agua.


figura 1. Representacin esquemtica de las interacciones protena-agua que se
producen '"durante el proceso de hidratacin de un polvo proteico. (Tornado de D.
H. Chou et C. V. I Morr, J. Am. OH Chem. Soc, 1979, 56, 53A). .

Muchas de las propiedades funcionales de una preparacin proteica estn en relacin
con esta hidratacin progresiva. La absorcin de agua, (llamada tambin afinidad,
fijacin de agua), el hinchamiento, mojabilidad, .capacidad de retencin de agua, as como
la cohesin y adhesin, estn en relacin con las cuatro primeras etapas, mientras que la
dispersibildad y viscosidad (o poder espesante) implican tambin la quinta etapa, El
estado final de la protena, soluble o insoluble (parcial o totalmente), tambin est
en relacin con importantes propiedades funcionales, tales como la 'Mubilidad o la
solubilidad instantnea (donde las 5 primeras etapas se producen rpidamente). La

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gelificacin implica la formacin de una masa bien hidratada, pero las interacciones
protena-protena tambin son necesarias.

1.2. Naturaleza de las interacciones protena-agua
Segn Chou y Morr , se pueden distinguir seis clases.(o estados) de agua ligada o
asociada a las protenas; el agua presente en cada uno de esos estados; puede
determinarse cuantitativamente por algn mtodo fsico especfico:
1) El agua "de estructura" o "de constitucin", ligada a la protena por
hidrgenos, que contribuye a estabilizar la estructura de la prote na y no est
disponible como disolvente o reactivo.

2) El agua "de la capa monomolecular", absorbida en sitios especficos,'
de la protena (cadenas laterales polares ionizadas o no ionizadas) por intermedios
de enlaces hidrgeno o de interacciones dipolos-dipolos. Esta
agua representa de 40 a 90 mg por gramo de protena y posee una entalpia
de sorcin que puede alcanzar 60 kjoules por mol; no est (o est poco)
disponible como disolvente o reactivo y forma una primera "capa" en tor
no a la molcula proteica.

3) El agua "no conselable". El agua no congelable incluye el agua de estructura y
la de la capa mono molecular, representa hasta 0,3-0,5g de protena, lo que
corresponde, aproximadamente, a la totalidad del agua adsorbida por una
protena en una atmsfera cuya humedad fuese del 90%. La mayor parte de esta
agua se encuentra bajo forma de "capas" sucesivas, en torno a la protena. Estas
capas estn ligadas las unas a las otras por intermedio de enlaces hidrgeno e
interacciones dipolos-dipolos.

4) El agua "de hidratacin hidrfoba" est peor definida pero tambin
Y contribuye a la conformacin la protena.

5) El agua "capilar" o 'embebida" que est retenida fsicamente entre las
molculas proteicas. Constituye la mayor parte del agua, incluso en los "poros" de los
alimentos hmedos, ms o menos gelificados, tales como el queso, la carne, etc.
(hasta 10 g de agua por g de protena).

6) El agua "de hidratacin hidrodinmica" que rodea las molculas proteicas en
solucin y que durante los movimientos de difusin u otros (por ejemplo,
electroforesis)se desplaza con stas. Se comporta como el agua libre. La "esfera de

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hidratacin hidrodinmica" puede determinarse por medidas de viscosidad, ya que
modifica las propiedades hidrodinmicas de las protenas (densidad, volumen,
forma).
Las fronteras entre estas diferentes categoras de agua no estn delimitadas de una
manera muy precisa, ya que dependen, en parte, de la naturaleza de la preparacin
proteica y del mtodo de medida. Probablemente hay una continuidad en la
intensidad de los enlaces protena-agua cuando se pasa de molculas de agua fijadas
directamente sobre la protena a molculas de agua ms distantes y ms mviles .

1.3. Mtodos para la determinacin practica de las propiedades de
hidratacin
Corrientemente, se utilizan cuatro grupos de mtodos para la determi nacin
prctica de la absorcin de agua y de la capacidad de retencin de agua de los
ingredientes proteicos (19).
1) El mtodo de humedad relativa (o mtodo de equilibrio de humedad) que
mide la cantidad de agua adsorbida a una aw determinada (o viceversa). Este
mtodo es til para valorar la higroscopicidad de un polvo proteico y el peligro de
apelmazamiento (con deterioro de las propiedades de chorre y solubilidad).

2) El mtodo de hinchado que utiliza un dispositivo (aparato de Baumann) que
consiste en un tubo capilar graduado acoplado a un filtro de vidrio vitrificado. El
polvo proteico se coloca sobre el filtro y puede absorber espontneamente el agua
contenida en el tubo capilar situado debajo del filtro. Se pueden determinar a la
vez la velocidad y extensin de la hidratacin (figura 2). Las protenas muy solubles
se dispersan rpidamente y salvo aquella que presenta una fuerte viscosidad, se
difunden a travs del filtro; los valores de absorcin de agua medidos resultan
entonces muy bajos y no significativos.

3) Los mtodos por exceso de agua consisten en exponer las muestras, proteicas a
un exceso de agua, con relacin a la que pueda fijar, la protena, para despus
filtrar o aplicar moderadamente una fuerza centrfuga o de compresin que separe
el exceso de agua retenida.
Es aplicable a las protenas poco solubles, siendo muchas veces necesaria
hacer una correccin para compensar la prdida de protena soluble.


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4) En el mtodo por saturacin de agua se mide la cantidad de agua ne-
cesaria para conseguir un estado de saturacin de la protena en agua (re-
tencin mxima de agua determinada por centrifugado).
Los mtodos 2, 3 y 4 miden el agua ligada, la no congelable y tambin el agua
capilar retenida fsicamente entre l as molculas proteicas. En el cuadro 2, se
indican las capacidades de absorcin-retencin de agua de di versas
preparaciones proteicas.


Figura 2. Absorcin de agua de diversos polvos proteicos en funcin del
tiempo (medidas con el aparato de Baumann). (Reproducido de A. M.
Hermansson, Lebensm. Wiss. Techo-noi, 1972, 5, 24).
1.4. Factores ambientales que influencian las propiedades
de hidratacin.
Diversos factores, tales como la concentracin, pH, temperatura, tiempo, fuerza
inica y presencia de otros constituyentes, afectan a las fuerzas que intervienen
entre las interacciones protena-protena, y protena-agua. La mayora de las
propiedades funcionales vienen determinadas por el equilibrio entre estas fuerzas.
La absorcin total del agua aumenta con la concentracin proteica. Las variaciones
de pH al modificar la ionizacin y carga neta de la molcula proteica, alteran las
fuerzas atractivas y repulsivas entre protenas y la capacidad de estas ltimas para
asociarse con el agua. En el punto isoelctrico las interacciones protena-protena,
son mximas y las protenas asociadas y replegadas sobre ellas mismas, manifiestan
el mnimo de hidratacin e hinchamiento.

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Figura 3. Capacidad de retencin de agua del msculo de buey en funcin del
pH. (Tomado de R. Hamm, en Recent Advances in Food Science, vol. III,
Leitch y Rhodes, eds.
Buiterworths, London, 1963, p. 218).
Generalmente, la fijacin de agua por las protenas decrece cuando la temperatura se
eleva, debido a la disminucin de enlaces hidrgeno. Como durante el calentamiento,
se produce una desnaturalizacin y agregacin, esto puede reducir la superficie de la
molcula proteica y la disponibilidad de grupos polares para fijar el agua. Sin
embargo, cuando se calientan protenas de estructura muy compacta, como se
produce una disociacin y desdoblamiento de molculas, pueden llegar a la superficie
enlaces peptdicos y de cadenas laterales polares antes inactivos que mejoran la
fijacin del agua. Adems; diversas protenas, tales como las del lactosuero pueden
sufrir, cuando se calientan, una gelificacin irreversible. Si el gel se deshidrata
inmediatamente la protena manifestar una mejor capacidad de absorcin del
agua, debida al aumento de las fuerzas capilares en la red proteica insoluble. El
tamao, la porosidad superficial y porosidad interna de las partculas proteicas
deshidratadas tambin influyen en la velocidad e intensidad de la absorcin del
agua.
La figura 4 indica como el pH y el calor influyen simultneamente sobre la
absorcin de agua de un aislado de soja.



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Figura 4. Superficie representativa para la absorcin de agua de un aislado
proteico de soja (Promina D), en funcin del pH y la temperatura. (Tomado
de C. W. Hutton et A.' M. Campbell, J. Food Sci., 1977, 42, (2), 455 - by
Institute of Food Technologists).
1.5. Relaciones entre hidratacin y otras propiedades funcionales

La absorcin y retencin de agua por los ingredientes proteicos, tienen un papel
fundamental en la calidad d la textura de diversos alimentos, especialmente carnes
trituradas y pastas de panadera (ver cuadro 1). La imbibicin del agua sin
disolucin de la protena, conduce a una hinchazn (expansin), y le confiere
propiedades tales como consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia. Otras
propiedades funcionales de las protenas (emulsificacin o gelificacin) tambin
aportan propiedades deseables a los mismos alimentos.


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Cuadro 2. Capacidad de absorcin-retencin de agua para diversas protenas. (Tomado
de J. R. Quinn et D. Patn, Cereal Chemistry, 1919, 56, 38).

Capacidad de absorcin-retencin de agua (g de
agua por g de muestra inicial a temperatura
ambiente) Protena Medida en presencia
de un exceso de agua
Medida en presencia de una
pequea cantidad de agua
(a saturacin)
Concentrado proteico
de guisantes
1,05 1 ,31
Concentrado proteico de
soja (Promosoy 100)
3,10 3,00
Aislado proteico de soja
(Promine D)
3,50 3,85
Aislado proteico de soja
.(Supro 620)
6,70 5,50
Concentrado proteico
de colza
4,50 3,29
Caseinato de sodio 0,00 2,33
Clara de huevo I ,30 0,67
Concentrado proteico
de lactosucro
0,00 0,97

2. SOLUBILIDAD
Ya se discutieron anteriormente los mecanismos responsables de la solubilidad e
insolubilidad de las protenas tanto en su estado negativo como alterado .Los
equilibrios de solubilidad de las protenas se alcanzan lentamente. Adems, los
valores de solubilidad pueden variar segn el proceso seguido para establecer las
condiciones f i nal es de pH, fuerza inica, temperatura y concentracin proteica.
Desde un punto de vista prctico los ciatos sobre las caractersticas de solubilidad
son muy tiles para poder determinar las condiciones ptimas de extraccin y
purificacin de las protenas, a partir de fuerzas naturales, as como para la
separacin de fracciones proteicas. La solubilidad, bajo distintas condiciones,
tambin da una buena indicacin de las aplicaciones potenciales de las protenas.
Esto se debe al hecho de que el grado de insolubilidad es, probablemente, la medida
ms prctica de la "desnaturalizacin-agregacin" proteica y porque las protenas
que existen al comienzo en un estado desnaturalizado, parcialmente agregado,

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muestran frecuentemente un descenso de capacidad de gelificacin, emulsin o
formacin de espumas.

Las protenas de lactosuero son muy solubles en una amplia zona de pH y fuerza
inica. Por el contrario, la solubilidad de los caseinatos depende mucho del pH y
de la fuerza inica (y de la concentracin en Ca
++
), pero depende menos de la
temperatura que las protenas del lactosuero o soja.
La solubilidad de la mayora de las protenas se reduce de forma irreversible durante
el calentamiento.


Figura 5, Solubilidad de diversas preparaciones proteicas en NaCl, 0,2 M en
funcin del pH, (Reproducido con autorizacin de A. M. Hermansson, in Protein
in Human Nutri-tion, Porter y Rolls, edt. Acadeniic Press, Inc. (London) Ltd.,
1973, p. 409
algunas veces, mejorarse con una desnaturalizacin e insolubilizacin previa.
Asimismo, algunas veces, se mantiene la actitud a la gelificacin despus de la
desnaturalizacin e insolubilizacin parcial.

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Todo esto est de acuerdo con el hecho de que la formacin de emulsiones, espumas y
geles, presupone diversos grados de desdoblamiento, agregacin e insolubilizacin
de la protena.
Por el contrario, si se quiere que las protenas del lactosuero y algunas otras
"funcionen" bien en las emulsiones, espumas y geles deben tener una solubilidad
inicial bastante elevada. Asimismo, los caseinatos solubles tienen mejores
propiedades espesantes y emulsificantes que la casena isoelctrica (menos soluble).
Puede ser, que Ja ventaja principal de la solubilidad inicial sea que permite una
dispersin rpida y completa de las molculas o partculas proteicas. Esto conduce a
un sistema coloidal finalmente disperso, con una estructura macroscpica
homognea y una textura suave. En fin, la solubilidad inicial facilita la difusin
de la protena en las interfases aire/agua y aceite/agua, mejorando as su
actividad superficial.

3. VISCOSIDAD
La viscosidad de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento; viene
expresada por el coeficiente de viscosidad ;(v) que es la relacin entre la
fuerza de corte o cizallamiento(T) y la velocidad relativa de corte o
cizallamiento.
Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante
independiente de la fuerza o de la velocidad de cizallamiento pero las so-
luciones, dispersiones o suspensiones, emulsiones, pastas o geles de la ma-
yora de las rnacromolculas hidrfilas, incluidas las protenas, no se com-
portan como fluidos newtonianos, porque su coeficiente de viscosidad de-
crece cuando la velocidad de deslizamiento aumenta.
donde m es el ndice de consistencia y n el ndice de comportamiento hi-
drodinmico (o de deslizamiento) (n < 1).
El factor principal que influye en el comportamiento visco simtrico de los
fluidos proteicos, es el dimetro aparente de las molculas o partculas
dispersas. Este dimetro depende de los siguientes parmetros:
1) Caractersticas intrnsecas de la molcula proteica, tales como masa,
tamao, volumen, estructura, asimetra molecular, cargas elctricas,
facilidad de deformacin (algunos factores ambientales tales como el
pH, fuerza inica o la temperatura pueden modificar las
caractersticas debido al desdoblamiento de la molcula).
2) Las interacciones protena-disolvente, que influyen en la hinchazn,
solubilidad y esfera de hidratacin hidrodinmica que rodea la

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molcula.
3) Las interacciones protena-protena que determinan el tamao de los
agregados. Generalmente, los ingredientes proteicos se utilizan en
concentraciones elevadas en las que predominan las interacciones
protena-protena. '

El comportamiento "reo fluidificante" puede explicarse por los
siguientes fenmenos:

1) progresiva de las molculas en la direccin de deslizamiento,
reduciendo as la resistencia debida a las fuerzas de friccin.

2) Deformacin de la esfera de hidratacin que rodea
direccin de deslizamiento) si la protena fuertemente hidratada
y dispersa).

3) Rotura de los enlaces hidrgenos y otros enlaces dbiles, provocando
as la disociacin de los agregados o de la red proteica. En todos los
casos, se reduce el dimetro aparente de las molculas o partculas
en la direccin de deslizamiento.

La rotura de los enlaces dbiles puede surgir lentamente de tal forma que
algunas veces las fuerzas de cizallamiento y la viscosidad aparente (a
velocidad de cizallamientos y temperaturas, constantes) de los fluidos
proteicos decrece a lo largo del tiempo hasta que se alcanza un equilibrio.

Cuando el cizallamiento se interrumpe, puede ser que los agregados red
original se reconstruyan o no. Si as ocurre el descenso del coeficiente de
viscosidad es reversible y el sistema se llama "tixotrpico" .Por ejem, son
tixotrpicos las dispersiones de aislados proteicos de soja y los concentrados
proteicos de lactosuero.

Las variaciones de pH, temperatura, fuerza inica as como la adicin de
iones Ca, agentes oxidantes o reactivos que presuponen la rotura de enlaces
hidrgeno o disulfuro, pueden modificar profundamente la viscosidad de las
soluciones o de las dispersiones proteicas. Estas modificaciones dependen
del tipo de protena; no obstante en medio alcalino, la viscosidad de la
mayora de las protenas aumenta, porque las cargas elctricas negativas

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presuponen un desdoblamiento y alargamiento mximos. Este fenmeno se
aprovecha para la preparacin de fibras de protena de soja.

Es importantes en los sistemas proteicos de los alimentos lquidos, tales como
bebidas, potajes, salsas y cremas. Tambin tiene importancia prctica conocer las
propiedades de deslizamiento de las dispersiones proteicas; para aprovechar mejor
operaciones, tales como la absorcin, mezcla, calentamiento, enfriamiento y secado
por atomizacin que implican transferencias de materia y/o de calor.
Como se desprende de las pginas precedentes, las correlaciones entre viscosidad y
solubilidad, no son sencillas. Los polvos proteicos insolubles desnaturalizados por el
calor no dan una viscosidad elevada cuando se introducen en un medio acuoso. Los
polvos proteicos muy solubles dotados de una baja capacidad de absorcin de agua y
de hinchamiento, (protenas de lactosuero) tambin presentan una viscosidad baja a
pH neutro o a pH isoelctrico. Los polvos proteicos solubles que manifiestan
inicialmente una absorcin elevada de agua (caseinato de sodio, ciertas
preparaciones de protenas de soja) tienen una viscosidad elevada. Por eso, en
numerosas protenas, se observa, una correlacin positiva entre la absorcin de agua y
viscosidad.

4. GELIFICACION
4.1. Aspectos generales en la formacin de geles proteicos
Primero hay que diferenciar la gelificacin de los otros fenmenos similares en los
que el grado de dispersin de una solucin proteica tambin decrece (tal como ocurre
con la asociacin, agregacin, polimerizacin, precipitacin, floculacin y
coagulacin). Generalmente, las reacciones de asociacin de protenas, afectan a
modificaciones que alcanzan el nivel de subunidades o de la molcula, mientras que
las reacciones de polimerizacin o agregacin, implican la capacidad de formar
complejos de gran tamao.
La aptitud a la gelificacion es una propiedad funcional muy importante para muchas
protenas. Tiene un papel fundamental en la preparacin de numerosos alimentos,
entre los cuales hay diversos productos lcteos; la clara del huevo coagulada; los
geles de gelatina; diversos productos calentados a base de carne o pescado
triturados; los geles proteicos de soja; las protenas vegetales tex turadas por
extrusin o trefilado y las pastas de panadera. La gelificacion proteica no se aplica
solamente para la formacin de geles visco elsticos, sino tambin para mejorar la
absorcin de agua, el espesado, la unin de partculas (adhesin)y para estabilizar
emulsiones y espumas.

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En la mayora de los casos es indispensable un tratamiento trmico para conseguir la
gelificacion. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces, resulta
aconsejable una acidificacin ligera. Asimismo, puede necesitarse una adicin de
sales, concretamente iones de calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacion o la
firmeza de gel (caso de las protenas de soja, lactosuero y suero albumina). No
obstante, varias protenas pueden gelificarse sin calentamiento, con solo nicamente
una hidrolisis enzimtica moderada micelas de casenas) o una alcalizacin seguida
de un retorno a la neutralidad o al ph isoelctrico (protena de soja).


Figura 6. Microfotografa, al microscopio electrnico con barrido, del tof, un
gel de protenas de soja 1,5 cm = 10 /xm. (Reproducido con autorizacin de
K. Saio, Tsukuba).

La microscopa electrnica de transmisin o de barrido, permite estudiar la
estructura de los geles. Como se indic anteriormente, el examen microscpico da el
tamao, forma y posicin de los agregados y/o de los filamentos, as como la amplitud
de los poros.
Pueden utilizarse mtodos fsico-qumicos-para seguir las sucesivas etapas de la
gelificacin., los mecanismos e interacciones que surgen. El grado de despliegue de las
estructuras proteicas secundarias y terciarias, puede conocerse por micro
calorimetra diferencial, dicroismo circular, dispersin ptica rotatoria o bien por
medidas de propiedades antignicas residuales. La hidrofobicidad superficial de la
protena puede determinarse por cromatografa de afinidad hidrfoba o por fijacin
de reactivos hidrfobos fluorescentes (cido naftalen-sulfnico, cido cis-parinarico).
La disociacin en sub unidades o a formacin de agregados puede seguirse por deter-
minacin de las masas molares por cromatografa de permeacjn del gel,
electroforesis en presencia de dedocil sulfato de sodio, uitracenrifugacin, etc.

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4.3. Mecanismos de gelificacin y estructura de los geles

An no se conocen totalmente el mecanismo y las interacciones relativas a la
formacin de la red proteica tridimensional caracterstica de los geles. No obstante,
prcticamente, todos los estudios sealan la necesidad de una desnaturalizacin y
desdoblamiento de la protena, como pasos previos a la interaccin ordenada
protena-protena y agregacin. Esto explica, por ejemplo, porque los concentrados
proteicos de soja, previamente desnaturalizados por el calor, por los disolventes o
bases, pueden gelificar sin necesitar un calentamiento posterior.
La formacin de la red proteica se considera-corno resultado de un equilibrio entre las
interacciones protena-protena, interacciones protena-disolvente (agua) y fuerzas
atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptdcas prximas. Se sabe, que las fuerzas
atractivas las representan las interacciones hidrfobas (acrecentadas a temperaturas
elevadas), electroestticas, (tales como los enlaces, con los iones Ca*
1
" y otros
divalentes), enlaces hidrgeno (aumentados por enfriamiento) y/o las uniones
disulfuro. Su incidencia respectiva puede variar en funcin de la naturaleza de la
protena, las condiciones del medio y Jas diversas etapas del proceso de gelificacin.
Las repulsiones electrostticas, (sobre todo a pH alejados del punto isoelctrico) y
las interacciones protena-agua, tienden a mantener separadas las cadenas
polipeptdicas. Las atracciones proteicas intermoleculares (y la gelificacin) se
producen ms rpidamente con concentraciones proteicas elevadas, dada su mayor
probabilidad de contactos intermoleculares. En el caso de concentraciones proteicas
elevadas, an se puede producir una gelificacin en condiciones ambientales que no
sean especialmente favorables para la agregacin (por ej., sin calentamiento, a pH
alejados del punto isoelctrico, etc.).


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Figura 7. Dureza de los geles obtenidos por calentamiento de soluciones de
protenas delactosuero o de soja, segn temperaturas indicadas.
Concentracin proteica inicial: 10 %P/P. Duracin del calentamiento: 30 min.
Dureza del gel, medida con el viscosmetro Brook-field, despus del
enfriamiento a 0 C. (Reproducido con autorizacin de A. M. Hermans-
son, in Protein in Human Nutrilion, Porter y Rolls, edt. Academic Press, Inc.
(London)Ltd., 1973, p. 415).

Algunas protenas de naturaleza diferente pueden formar geles por interacciones
con agentes polisacridos gelificantes . Las interacciones inicas no especificas entre
la gelatina cargada positivamente y los alginatos o pectinatos cargados
negativamente, producen geles de alto punto de fusin (80C). Por otro lado, se
sabe que al pH de la leche se pueden establecer interacciones inicas especficas
entre una zona cargada positivamente de la casena k y el carragenato kappa
polisulfato. As las micelas de casena pueden quedar incluidos en los geles de
carragenato.
Existen numerosos geles bajo forma de estructura hidratada fuertemente
expandidos y con ms de 10 g de agua por g de protena y con otros di ferentes
constituyentes alimenticios englobados en la red proteica. Por esto, algunos geles
proteicos pueden llegar a contener hasta un 98/o de agua; aunque una gran parte
de esta agua tenga propiedades idnticas a las del agua de una solucin salina diluida,
esta' retenida fsicamente y no puede expulsarse con facilidad.

La mayora de las protenas pueden dar geles y las condiciones prcticas para la
formacin, de geles de protenas alimenticias fueron objeto de numerosos estudios.
En estos distintos ejemplos, la obtencin de unas caractersticas reolgcas
satisfactorias depende de la naturaleza de las protenas, de su mantenimiento al
estado natural antes de la fabricacin del producto (ausencia de desnaturalizacin
por el calor o el fro, ausencia de proteolisis), de la presencia de sales neutras y de las
condiciones de calentamiento establecidas para conseguir la gelificacin.
Las protenas del lactosuero en solucin a una concentracin superior a 5/o
tienen buenas propiedades gelificantes cuando se calientan a temperaturas de 70-
85C. Los geles obtenidos son en general menos firmes y menos elsticos que los de
ovalbmina o d protenas de la soja; son irreversibles, probablemente a causa de la
formacin de puentes dislfuro intermoleculares. Los refinados proteicos (isolates)
del lactosuero con un contenido bajo de lactosa y de C", se desnaturalizan poco (es
decir poseen una solubilidad elevada a pH 4,5 y un mximo de grupos SH libres) y

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tienen propiedades gelificantes muy prximas a las de la clara de huevo. La 3-
lactoglobulina es responsable de este comportamiento.
Las protenas de la clara de huevo son con frecuencia consideradas como el mejor
agente gelificante o ligante .

5. TEXTURIZACION
Las protenas constituyen la base de la estructura y de la textura de nurnerosos
alimentos, tanto de los que provienen de tejidos vivientes (mifibrillas de la carne y
del pescado) como aquellos que son fabricados (masa y miga de pan, geles de soja y
de gelatina, cuajada y queso, emulsiones crnicas de las salchichas, etc.)- Existen
procedimientos de texturizacin que, a partir de las protenas solubles de los
vegetales o de la leche, conducen a estructuras fibrosas o en forma de pelcula que
poseen una textura "masticable" y una buena capacidad de retencin de agua,
pudiendo conservar estas propiedades en el curso de tratamientos ulteriores de
hidratacin y de calentamiento. Estas "protenas texturizadas" son frecuentemente
utilizadas para sustituir o "diluir" las carnes. Del mismo modo, se practican algunos
procedimientos de texturizacin a fin de retexturizar o dar forma a las protenas
animales tales como la carne de vacuno o de ave.

5.1. Coagulacin trmica y formacin de una pelcula
Las soluciones concentradas de protenas de soja pueden coagularse trmicamente
sobre una superficie metlica lisa, tal como la de un secador de rodillos. Las pelculas
proteicas obtenidas, finas e hidratadas, pueden plegarse, prensarse juntas, cortarse,
etc.
5.2. Formacin de fibra
El hilado de las protenas vegetales (especialmente soja) y de las protenas de la
leche, presenta numerosas similitudes con el de las fibras textiles sintticas.
Corrientemente se necesita partir de aislados conteniendo, por lo menos, 90% de
protenas. Exigen de 4 a 5 operaciones sucesivas, pero pueden realizarse de forma
continua:
1) Por lo general, el "colodin", que es una solucin de alta concentracin proteica
(10-40%), se prepara elevando el pH por encima de 1 0 (este pH tan alto puede
alterar el valor nutricional. Las repulsiones electrostticas provocan una
disociacin completa de sub-unidades, as como el total desdoblamiento de las
cadenas polipeptdicas. Se obtiene as una viscosidad elevada. El colodin debe
desgasificarse y clarificarse con el fin de evitar la rotura de las fibras durante el
hilado.

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2) El colodin se fuerza a travs de una placa perforada 'la "hilera") con ms de mil
agujeros cuyo dimetro vara de 50 a 150 Um. Cuando las molculas proteicas
desplegadas pasan a travs de los agujeras se orientan en el sentido del flujo. De
esta forma las molculas tienden a alargarse y alinearse paralelamente las unas a las
otras.

3) Los "filamentos" lquidos que salen de la hilera, se sumergen en un bao de cido
y cloruro de sodio, donde las protenas se coagulan a causas del pH isoelctrico y
por efecto del alargamiento. Debido a su orientacin paralela y elongacin, las
molculas proteicas de cada filamento reaccionan entre s por enlaces hidrgeno y
disulfuro para formar una fibra proteica hidratada.

4) Las fibras proteicas coaguladas se van retirando del bao mediante rodillos. La
velocidad de rotacin de los rodillos es tal que estira las fibras y las cadenas
polipeptdicas que acaban adoptando un alineamiento y asocindose ms
estrechamente para formar incluso ms uniones intermoleculares. Esta
"cristalizacin" parcial aumenta la resistencia mecnica y el carcter "masticable" de
las fibras, pero puede rebajar su capacidad de retencin de agua.

5) A continuacin, las fibras se comprimeny/o calientan entre rodillos para eliminar
parte del agua, favorecer la adhesin y aumentar su dureza.

6) Pueden aadirse, antes del calentamiento, agentes ligantes tales como la
gelatina, clara de huevo, gluten, o polisacridos gelificantes. Tambin pueden
incorporarse gran nmero de otros aditivos alimenticios, tales como agentes
aromticos o lpidos. Los haces de fibras se cortan, agrupan, prensan, etc. dando as
productos anlogos al jamn, las carnes de aves o el msculo de pescado.

5.3. Extrusin termoplstica
Actualmente, la tcnica ms utilizada para la texturacin de las prote nas vegetales,
es la extrusin termoplstica. Da grnulos y trozos (mejor que fibras) secos,
fibrosos y porosos que, despus de rehidratados, poseen una textura masticable.
NO es indispensable que el material bsico sea un ai sl ado proteico; se pueden
utilizar harinas o concentrados proteicos de soja (conteniendo 45 a 70/o de
protena) mucho menos costoso tambin, se pueden aadir casenas de gluten o
texturarlas tal cual ; l a adicin de pequeas cantidades de almidn o de amilosa,
mejora la textura final, mientras que una proporcin de lpidos superior al 5-10%
es claramente desfavorable.

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La-adicin de hasta un 3% de cloruro de. Sodio o de calcio reafirma la textura. La
tcnica puede describirse brevemente as: la mezcla hidratada protena-polisacrido
(10 a 30% de agua) avanza en un cilindro, gracias, aun tornillo sin fin, al mismo
tiempo que se somete a una presin elevada (10.000-20.000 KP) con altas
temperaturas e intensas fuerzas de cizallamiento. La mezcla se mantiene a 150-
200C durante un perodo de 20 a 150 segundos y pasa de un estado pulverulento a
una consistencia de pasta viscosa. Despus sufre una extraccin rpida, a travs de
una hilera estrecha y vuelve a l a, presin atmosfrica, lo que produce una evapora-
cin instantnea del agua.
interna, con formacin de burbujas de vapor que se dilatan. Despus del enfriamiento
y endurecimiento, la masa proteo-polisacardica posee una estructura seca,
fuertemente expandida; El examen microscpico muestra una estructura espumosa
con fibras orientadas en la direccin de desplazamiento; Rehidratada en el agua, a
unos 60C, el producto poroso absorbe de 2 a 4 veces su peso en agua y adquiere una
estructura fibrosa, esponjosa y parcialmente elstica, con una masticabili-; dad
bastante parecida a la de la carne. Estas estructuras son estables a la esterilizacin. Un
producto de este tipo se utiliza en las hamburguesas, albndigas de carne, raviolis y
algunos productos de charcutera.

Una buena texturacin por extrusin termoplstica necesita protenas que tengan
una solubilidad inicial suficiente y una masa molecular elevada qu manifieste
caractersticas reo lgicas apropiadas durante su paso a travs de la hilera.
Se puede afirmar que existen distintos procedimientos tradicionales o nuevos para
el texturado de la mayora de las protenas. Pero se necesitar un mejor
conocimiento de las modificaciones fsicas y qumicas complementarias a estos
procedimientos para que puedan mejorarse todava ms los productos
conseguidos.

6. FORMACIN DE UNA PASTA PROTEICA
Una propiedad nica de las protenas del gluten, que se debe al albumen de los
granos de trigo (y en menor intensidad en los granos de centeno y cebada) es su
actitud para formar, despus de la mezcla y amasado en presencia de agua y a la
temperatura ambiente, una pasta fuertemente cohesiva y viscoelstica. Esto
constituye la base de la transformacin de la harina de trigo en masa de panadera y
de su posterior conversin en pan, por fermentacin y coccin. Adems de las
protenas del gluten (gliadinas y gluteninas) la harina de trigo contiene granos de
almidn, pentosanos, lpidos polares y no polares, as corno protenas solubles que

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contribuyen, todas juntas, a la formacin de la red pastosa y/o a la textura final del
pan.
Por ser ricas en glutamina (ms del 33% del peso) y en aminocidos hidroxilados,
tienen tendencia a formar enlaces hidrgeno. Esto tambin explica la capacidad de
absorcin de agua, as como las propiedades de cohesin-adhesin del gluten. Estas
ltimas tambin pueden proceder d l a fuerte proporcin de aminocidos a polares
y de las interacciones hidrfobas resultantes y que contribuyen a la agregacin de
protenas y a la fijacin de lpidos y glicolpidos. Finalmente, la presencia de
numerosas uniones disulfuro hace que se formen asociaciones de alta masa
molecular que pueden motivar la formacin de fibrillas.
Cuando la harina hidratada se mezcla y amasa, las protenas del gluten se orientan,
alinean y despliegan parcialmente. Esto aumenta las interacciones hidrfobas y la
formacin de nuevas uniones disulfuro por las reacciones de intercambio (S-S/SH). A
medida que as partculas iniciales de gluten se transforman en membranas (o
pelculas) delgadas, se forma una red proteica.
tridimensional viscoelstica que engloba los granos de almidn y los otros
constituyentes de la harina. La rotura de las uniones disulfuro por agentes reductores
tales como la cistena, destruye las estructuras que aseguran la cohesin del gluten
hidratado y de la masa de pan mientras que la adicin de agentes oxidantes, tales
como los bromatos, aumenta la dureza y elasticidad. Las harinas "fuertes" de algunas
variedades de trigo, necesitan largos perodos de amasado y dan masas muy cohe-
sivas. Las harinas "dbiles" son menos eficaces y la red de gluten se derrumba
cuando la energa o la duracin de amasado sobrepasa un cierto nivel, probablemente
a causa de la rotura de uniones disulfuro (sobre todo en ausencia de aire). La fuerza
de la masa parece estar en relacin con un alto contenido en gluteninas de gran
masa molecular, e incluye entre ellas el "residuo proteico" totalmente insoluble.
Segn experiencias realizadas con harinas de trigo "reconstituidas", que tienen
proporciones de gliadina/ glutenina variables, se puede considerar que las gluteninas
son las responsables de la elasticidad, cohesin y tolerancia de la masa al amasado,
rnientras que las gliadinas facilitan la fluidez, extensibilidad y expansin de la masa,
contribuyendo asi' a aumentar el volumen del pan. Para una buena panificacin es
especial un equilibrio correcto entre los dos tipos de protenas. Una cohesin
excesiva (giuteninas) inhibe, durante la fermentacin, la expansin de las burbujas de
CO2 y la subida de a masa y por ello reduce la presencia posterior de alveolos de aire en
la miga de pan.





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7.PROPIEDADES EMULSIFICANTES

7.1. Aspectos generales de la formacin y ruptura de las emulsiones
Las emulsiones son dispersiones en dos lquidos no miscibles, de los cuales uno se
encuentra bajo la forma de pequeas gotitas dispersas y el otro bajo la forma de
una fase continua dispersante. La mayor parte de las emulsiones alimenticias son
del tipo aceite en agua (Ag/Ac) o bien agua en aceite( Ag/Ac). El termino "agua"
designa un lquido polar hidrfobo que generalmente es una solucin acuosa,
mientras que el trmino acei te indica un termino hidrfobo (grasa fundida,
aceite vegetal o animal, aceites esenciales). Muchas emulsiones alimenticias tambin
contienen gotitas de gas y/o solidos dispersos.

7.2. Emulsiones alimenticias estabilizadas por protenas

Numerosos productos alimenticios son emulsiones (leche, cremas, helados,
mantequilla, queso fundido, mayonesas, carnes finamente picadas corno las utilizadas
para salchichas, etc) donde los constituyentes proteicos tienen, frecuentemente, un
papel preponderante en la estabilizacin de estos sistemas coloidales. La emulsin.
natural de la leche est estabilizada por ,la "membrana" de glbulos grasos que est
formada por sucesivas capas adsorbidas de triglicridos, fosfolpidos, lipoprotenas
insolubles y protenas solubles. En la leche fresca estas ltimas son las
inmunoglobulinas. La homogeneizacin de la leche aumenta la estabilidad de la
emulsin, porque reduce el tamao de los glbulos grasos y porque adems las
submicelas de casena formadas nuevamente reemplazan las inmunoglobulinas y
quedan adsorbidas sobre los glbulos grasos.

7.3. Mtodos para determinar las propiedades emulsionantes de
las protenas
Para catalogar las emulsiones alimenticias, se necesita determinar el tamao de las
gotitas y su reparticin por grosor (y por lo tanto la superficie interfacial total);
esto puede realizarse por microscopa, difusin de la luz, sedimentacin por
centrifugacin o utilizando procedimientos tales como el contador Coulter (paso de
las gotitas a travs de orificios de dimetros conocidos).
Para medir la cantidad de protena adsorbida en la interfase (= concentracin
superficial) se necesita separar primero las gotitas de aceite en el caso de
emulsiones aceite/agua), mediante centrifugacin y lavado repetido, por
ejemplo, para eliminar las protenas fijadas dbilmente. Generalmente,

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concentraciones proteicas de algunos mg/ml de emulsin conducen a
adsorciones de algunos mg de protena por m
2
.

Para comparar las propiedades emulsionantes de las protenas se
utiliza fundamentalmente dos pruebas:

1) La capacidad emulsionante (CE) que es el volumen de aceite (ml)
que se puede emulsionar por gramo de protena hasta que se produzca la
inversin de fase. Por esta prueba se agita una solucin o dispersin acuosa(o
salina) de protena, mientras se aade continuamente y a la velocidad
constante, el aceite o la grasa fundida. La inversin de fase se nota por el
descenso acusado de viscosidad, el cambio de color (especialmente si est
presente un colorante liposoluble) o por el aumento de la resistividad elc-
trica.
2) La estabilidad de la emulsin (EE) se expresa, frecuentemente, por:
Volumen de la emulsin final
Volumen de la emulsin inicial

despus de centrifugar la emulsin a baja velocidad. O despus de la decan-
tacin durante varias horas (precedidas o no de un calentamiento). La rotura
de la emulsin puede provocar (o no) la separacin de una capa acuosa y/o
de una capa de aceite. La "nata" (sin coalescenci) se produce frecuentemente
cuando las gotitas del aceite remontan para formar una capa densa y
compacta. Simultneamente, la fase acuosa emigra hacia abajo, formando una
capa de agua en el fondo del recipiente. El valor de 0 de la capa cremosa
(emulsin) es prximo a 1 y el volumen de esta capa slo es algo superior ai
de la fase lipdica inicial (el contenido en lpidos de la capa superior o el
contenido en agua o en lpidos de la capa inferior, tambin indican la
extensin del arrastre). La prueba es al mismo tiempo una medida de la
velocidad de arrastre y puede que no est en relacin con las propiedades
emulsionantes de la protena estudiada (14). Sin embargo, por este proceso
de desnatado numerosas emulsiones alimenticias

se desestabilizan. La estabilidad mxima de las emulsiones aceite/agua, co-
rresponde generalmente a valores de <p comprendidos entre 0,77 y U,88. Con
valores de <p menores, surgen un .arrastre y la liberacin de agua, mientras
que la coalescencia y la separacin de una capa de aceite, se producen a
valores de 0 ms altos.

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Las dos pruebas, capacidad emulsionante y estabilidad de las emulsio-
nes confirman el hecho de que las protenas presentan dos funciones:

1) Facilitar la formacin de emulsiones bajando principalmente la tensin
interfacal ("poder emulsionante").
2) Contribuir a la estabilidad de la emulsin, formando una barrera fsi ca
en la interfase. No existe una correlacin estricta entre estas dos
funciones.

7.4. Factores que influencian la emulsificacin
Son numerosos los factores que influencian los caracteres de las emul siones y
los resultados de los ensayos de emulsionado: tipo y diseo del equipo,
intensidad del aporte energtico, velocidad de adicin del aceite, volumen de
la fase lipdica, temperatura, pH, fuerza inica, presencia de azcares,
presencia de surfactantes de baja masa molecular, exposicin al oxgeno,
caractersticas del aceite, (punto de fusin), concentracin en protena
soluble y propiedades emulsionantes de la protena. Estos factores explican,
que al no existir una normalizacin de mtodos, una emul sin determinada
no produzca los mismos resultados cuando la estudian personas diferentes y
que los comportamientos emulsionantes de las diversas protenas varen
segn el experimentador.












Figura 10. Capacidad emulsionante de un ajslado proteico de cacahuete en
funcin del pH y la concentracin en NaCl. (Tomado de G. Ramanatham, L. H.
Ran et L. N. Urs, J. Food Sci., 1978, 43, (4): 1.271 - by Institute of Food
Technologists).

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7.5. Propiedades superficiales de las protenas

La caracterstica ms importante responsable de las propiedades emulsionantes de
una protena soluble, es su actitud a difundirse hacia la interfase aceite/agua y
adsorberse . Se admite, generalmente, que desde el instante en que una parte de la
molcula entra en contacto con la interfase, los residuos de aminocidos no polares
se orientan hacia la fase no acuosa, la energa libre del sistema desciende y la protena
restante se adsorbe espontneamente. Durante la adsorcin, la mayor parte de las
protenas se despliegan completamente y si hay disponible una gran superficie, se
extienden en una capa monomolecular (alrededor de 1 mg . nr
2
, espesor de 10 a 20
A).
Hidrofobicidad, So
Figura 11. Correlacin entre la hidrofobicidad superficial de diversas
protenas y la tensin entre fases aceite/solucin acuosa proteica (A) o el
ndice de actividad emulsionante de la protena (B). La hidrofobicidad
superficial viene determinada por la cantidad de un testigo fluorescente
hidrfobo fijado porg de protena. El ndice de actividad emulsionante es la-
extensin de la superficie interfacial creada por g de protena. J, suero de
albmina bovina; 2, /3-lactoglobulina; 3, tripsina; 4, ovoalbmina; 5,
conalbmina; 6, lisozima; 7, casena-k; 8 a 12, ovoalbmina desnaturalizada
por calentamiento a 85 C durante 1, 2, 3, 4 5 minutos, respectivamente; 13

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a 18, lisozima desnaturalizada por calentamiento a 85 C durante 1, 2, 3, 4, 5,
6 minutos, respectivamente; 19 a 23, ovoalbmina que fij 0,2; 0,3; 1,7; 5,7
7,9 moles de dodecil sulfato por mol; 24 a 28, ovoalbmina que fij 0,3; 0,9;
3,1; 4,8 8,2 moles de linoleato por mol, respectivamente. (Tomado de A. Kato
y S. Naka[, Biochim. Biophys. Acta, 1980, 624, 13).
Sin embargo, en un estudio sobre las emulsiones estabilizadas por un concentrado de
protenas de lactosuero, se encontr que la 3-lactoglobulina era la principal
protena adsorbida a la interfase lipdica a pH alcalino, mientras que la lactoalbmina
es absorbida a pH cido; ninguna de estas protenas, muestra en el pH de absorcin
una correlacin significativa entre rpidamente interacciones hidrfobas con las
gotitas lipdicas, produciendo pelculas adsorbidas con las propiedades viscoelasticas
deseadas y estabilicen eficazmente las emulsiones (que posean o no un G alto o un
importante valor inicial de hidrofobicidad superficial).
Cuadro 3. ndice de actividad emulsionante de diversas protenas (1).
(Reproducido conautorizacin

Protena ndice de actividad emulsionante (m
2

de interfase estabilizada por g de
protena utilizada en la prueba)
pH 6, 5 pH 8, 0
Protenas succinadas
(al 8 (2) de levadura
"322 341
Suero de albmina
bovina
- 197
Caseinatp sdico 149 166
/3-Iactoglobulina 153
Concentrado proteico
de lactosuero-
1 19 142
Aislado proteico de soja 41 92
Hemoglobina -. 75
Protenas de levadura 8 59
Lisozima - 50
Albmina de huevo 49







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8. PROPIEDADES ESPUMANTES

8.1. Aspectos fundamentales de las espumas o batidos alimenticios (formacin
y ruptura) (14)
Corrientemente las espumas o batidos alimenticios son dispersiones de gotas de
gas en una fase continua lquida o semi-slida que contienen un
surfactnte soluble. Existe una gran variedad de espumas o batidos alimen-
ticios, de consistencia muy diversa, tales como el merengue, los queiques, el
marshamllow ingls y algunos otros productos de pastelera-confitera, tal
como la crema batida, algunas pastas, los helados, soufles, la espuma de la
cerveza e incluso el pan. En numerosos casos, el gas es el aire (eventual-mente
carbnico) y la fase continua una solucin o suspensin acuosa que contiene
las protenas. Algunas espumas o batidos alimenticios son sistemas
coloidales muy complejos. Por ejemplo, los helados contienen una emulsin
(o suspensin) de glbulos grasos (especialmente slidos y reunidos en
pequeos grupos), con una suspensin de cristales de hielo dispersos, un gel
de polisacrido, una solucin concentrada de azcares y protenas y burbujas
de aire.
En las espumas o batidos, hay una fase continua de capas lquidas
delgadas, llamadas laminillas, que separa las burbujas de gas. La interfase
gas/lquido puede alcanzar 1 m por mi de lquido. Al igual que en las
emulsiones, se necesita energa mecnica para crear esta interfase. Corrien-
temente para mantener la interfase contra la coalescencia de las burbujasde
gas se necesita la presencia de agentes de superficie que rebajan la tensin
de la interfase (1) y forman una barrera" protectora elstica ntrelas
burbujas de gas atrapadas. Algunas protenas pueden formar una pelcula
protectora que se adsorbe en la interfase gas/lquido. En ese caso, la laminilla
entre dos burbujas prximas est constituida por dos pelculas protei cas
separadas por una delgada capa lquida.
Las burbujas de gas de una espuma pueden variar mucho de tamao, os-
cilando de un dimetro de 1 ^m a varios centmetros, a causa de numerosos
factores tales como la tensin superficial y viscosidad de la fase lquida, el
aporte de energa, etc. Habitualmente, una distribucin uniforme de
burbujas pequeas, da al alimento suavidad y ligereza, as como un aumento
de la dispersin y perceptibilidad de aromas.
Un mtodo de preparacin de espumas o batidos consiste en insuflar las
burbujas de gas a travs de una barrera porosa (tal como vidrio vitrificado)
en una solucin acuosa de protenas poco concentradas (0,01 a 2/o P/V).

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La primera "emulsin gaseosa" se destruye, debido a la subida de las burbujas
y a a separacin del lquido y se separa en una capa superior de "verdadera
espuma". Esto tiene un gran volumen de fase dispersa (<p) con burbujas
deformadas por compresin en estructuras polidricas (figura 12).. \ Si se
introducen grandes cantidades de gas, el lquido puede convertirse
completamente en espuma. Se pueden obtener as, grandes volmenes de
espuma, an partiendo de soluciones proteicas diluidas. Por ej., es fcil
conseguir una expansin de 10 (1.000 /o si se expresa en porcentajes del
volumen de espuma por volumen de lquido en la espuma).
8. PROPIEDADES ESPUMANTES

8.1. Aspectos fundamentales de las espumas o batidos alimenticios (formacin
y ruptura)

En las espumas o batidos, hay una fase continua de capas lquidas
delgadas, llamadas laminillas, que separa las burbujas de gas. La interfase
gas/lquido puede alcanzar 1m por ml de lquido. Al igual que en las
emulsiones, se necesita energa mecnica para crear esta interfase. Corrien-
temente para mantener la interfase contra la coalescencia de las burbujas de
gas se necesita la presencia de agentes de superficie que rebajan la tensin
de la interfase (1) y forman una barrera protectora elstica entre las
burbujas de gas atrapadas. Algunas protenas pueden formar una pelcula
protectora que se adsorbe en la interfase gas/lquido. En ese caso, la laminilla
entre dos burbujas prximas est constituida por dos pelculas protei cas
separadas por una delgada capa lquida.
C3


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Figura 12. Representacin esquemtica de la formacin de una espuma o
batido A = volumen del lquido; B = volumen del gas incorporado; C =
volumen total de la dispersin; D = volumen del lquido en la espuma (D = E
B); E = volumen de la espuma. El volumen de la espuma se define como
iOO X E/A; el incremento se define como 100 x B/A = 100 x C-A/A; el
poder espumante se define como 100 x B/D; la fraccin volumtrica de
gas en la espuma, queda definida como 00 x B/E. (Reproducido con autori-
zacin deP. J. Halling, CRC Critica! Revlews in Food Science and Nutriion, 198),
15, 155. (1981) CRC Press, Inc., Boca Ratn, Florida).
Las espumas o batidos pueden obtenerse por batido o agitacin de una solucin
acuosa de protena en presencia de una gran masa gaseosa. En la mayora de los casos,
para los productos alimenticios se prefiere el batido para hacer espumas. Por
comparacin con el "burbujeo", el batido presupone fuerzas mecnicas ms intensas
(especialmente fuerzas de cizallamiento) y consigue una dispersin ms uniforme del
gas. Estas fuerzas mecnicas afectan tanto a la coalescencia como a la formacin de
burbujas e impiden la absorcin de la protena en la interfase, lo que exige una mayor
necesidad de protena (de 1 a 40% P/V).
Cuadro 4. Poder espumante de diversas protenas (1). (Tomado de Kitabatake y E. Doi,
Agrie. JBiol. Chem., 1982, 46, 2.177).

La estabilidad de la espuma puede apreciarse midiendo el grado de prdida de liquido
o derrumbe de la espuma (reduccin de volumen) alcanzando despus de cierto
tiempo, tiempo necesario para alcanzar la prdida total o semi-total (o bien la semi-
reduccin de volumen) o incluso cuanto dura hasta el comienzo del derrumbe o
prdida de lquido.

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La firmeza o la rigidez de la espuma puede valorarse midiendo la capacidad de una
columna de espuma para soportar una masa determinada, o bien midiendo la
viscosidad de la espuma.
El comportamiento de las muestras de protena en estos ensayos tan diferentes
depende mucho del material utilizado y de las condiciones experimentales. Por lo
tanto, para poder hacer comparaciones entre protenas, se necesita utilizar
condiciones normalizadas, as como una protena patrn.

8.3. Factores ambientales que influencian la formacin y estabilidad de una
espuma
Aunque son numerosos los estudios que sealan la importancia de una fuerte
solubilidad de las protenas para que se manifieste una buena capacidad espumante y
una buena estabilidad, se acepta que las partculas proteicas insolubles (tal como las
protenas miofibrilares, las micelas y otras protenas en su ph) pueden tener un
papel beneficioso en la estabilizacin de las espumas, aumentando, probablemente,
la viscosidad superficial. Mientras el aumento no es muy elevado en el pl de la
protena, la estabilidad de la espuma resulta, a veces, bastante buena. Este es el
caso con la globina (pH 5,6), el gluten (pH 6,5-7,5) y las protenas de lactosuero
(pH*^F5), lo que puede explicarse por el hecho de que las atracciones electrostticas
intermoleculares que se producen en el pl aumentan el espesor y la rigidez de las
protenas absorbidas en la interfase aire/agua. Sin embargo, con algunas protenas
se observa un aumento de la estabilidad de la espuma, incluso a valores extremos
del pH, debido probablemente al aumento de la viscosidad. Las protenas de clara de
huevo presentan

Valoracin de las propiedades espumantes
Se dispone de diversos mtodos para valorar las propiedades espumantes de las
protenas; su eleccin depende del modo de formacin de la espuma: insuflado
(burbujeo), batido, agitacin.
Como puede determinarse el tamao medio de las burbujas, esto permi te una
estimacin aproximada de la superficie total interfases.
Pueden utilizarse diversas definiciones para describir la capacidad espumante:
1) El volumen de la espuma en situacin estable (100 x volumen de la
espuma/volumen de la fase lquida inicial).
2) El aumento (definido, generalmente, como igual a 100 veces la relacin
volumen de espuma menos volumen de fluido inicial/volumen de
fluido inicial; corresponde al incremento de. volumen.

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3) El poder espumante (100 veces el volumen de gas en la espuma/volumen
de lquido en la espuma).
4) La relacin gas en la espuma/gas insuflado (mtodo de burbujeo).
La densidad de la espuma (ver figura 12).
5) Tambin se puede determinar el tiempo necesario para alcanzar un vo-
lumen determinado de espuma o un aumento concreto.
Por lo general, el poder espumante (Pe) aumenta con la concentracin proteica
(Pe) en la fase lquida hasta que se alcanza un valor mximo. Puede compararse la
capacidad de las diversas protenas al espumado midiendo el poder espumante
mximo y la Pe correspondiente a la mitad del poder espumante mximo.
Cuadro 4. Poder espumante de diversas protenas (1). (Tomado de Kitabatake y E. Doi,
Agrie. Biol. Chetn., 1982, 46, 2.177).

Protena Poder espumante (2)
mximo (Pm) (con 2-
3 % P/V de protena)
Concentracin
proteica (%
P/V) a i/2 Pm
Poder espumante (2)
con 1 % P/V . de
protena
Gelatina
Casenato
de sodio
Aislado
proteico
de soja
228 213
203
0,0k . 0,10
0,29
221 198
154

El comportamiento de las muestras de protena en estos ensayos tan diferentes
depende mucho del material utilizado y de las condiciones experimentales. Por lo
tanto, para poder hacer comparaciones entre protenas, se necesita utilizar
condiciones normalizadas, as como una protena patrn.
La clara de huevo es el patrn ms frecuentemente empleado, porque presenta
excelentes propiedades espumantes, lo que hace que corrientemente se comparen
las propiedades espumantes de las protenas poco corrientes con las de clara de
huevo.

8.3. Factores ambientales que influencian la formacin y estabilidad de una
espuma
Aunque son numerosos los estudios que sealan la importancia de una fuerte
solubilidad de las protenas para que se manifieste una buena capacidad espumante y
una buena estabilidad, se acepta que las partculas proteicas insolubles (tal como las

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protenas miofibrilares, las micelas y otras protenas en su pl) pueden tener un papel
beneficioso en la estabilizacin de las espumas, aumentando, probablemente, la
viscosidad superficial. Mientras el aumento no es muy elevado en el pl de la protena,
la estabilidad de la espuma resulta, a veces, bastante buena. Este es el caso con la
globina (pH_5-6), el gluten (pH 6,5-7,5) y las protenas de lactosuero (ph 4-5), lo que
puede explicarse por el hecho de que las atracciones electrostticas intermoleculares
que se producen en el pl aumentan el espesor y la rigidez de las protenas
absorbidas en la inerfase aire/agua. Sin embargo, con algunas protenas se observa
un aumento de la estabilidad d la espuma, incluso a valores extremos del pH,
debido probablemente al aumento de la viscosidad. Las protenas de clara de huevo
presentan crecimientos mximos de espuma tanto a su pH "natura!" (pHS-9) corno
en su zona de pH isoelctrico (4-5). La mayora de l as espumas alimenticias se
pretm a pifej.ife.renies-.de! pl de sus constituyentes proteicos.
Las sales tambin pueden influenciar en la solubilidad, viscosidad, desdoblamiento y
agregacin de las protenas, por lo que pueden alterar las propiedades espumantes.
A menudo, el cloruro de sodio aumenta la prdida de lquidos y reduce la
estabilidad de las espumas. Esto se debe pro- bablemente, a un descenso de la
viscosidad de la solucin proteica' Los iones Ca"- puedeir mejorar la estabilidad al
formar uniones entre los grupos carboxlicos de la protena.
Frecuentemente, la sacarosa y otros azcares reducen la expansin de la espuma
pero mejoran su estabilidad, porque aumentan la viscosidad global de las espumas.
As, cuando se fabrican merengues u otros batidos, se prefiere aadir el azcar hacia
el fina! de la operacin, cuando ya se alcanz la expansin de la espuma. Las
glicoprotenas de la clara de huevo (ovo-mucoide, ovoalbmma) contribuyen a la
estabilizacin de las espumas porque absorben y retienen el agua en las laminillas.
Es harto conocido que mnimas concentraciones de lpidos contaminantes (tan
slo con 0,1%) alteran fuertemente las propiedades espumantes de las protenas.
As, las preparaciones de protenas de soja exentas de fosftidos, las protenas de
clara de huevo exentas de los lpidos de la yema, las protenas "clarificadas" del
lactosuero o los aislados proteicos del lactosuero pobres en lpidos, tienen
mejores propiedades espumantes que cuando estn contaminadas por lpidos.
Parece que los lpidos tenso activos.y polares, impiden una conformacin favorable
de las pelculas de protenas adsorbidas al colocarse en la interfase aire-agua.
:

Cuando se aumenta la-concentracin en protenas en un margen amplio (hasta un
10%), la estabilidad de la espuma aumenta ms que el volumen. Generalmente, se
alcanzan los aumentos mximos cuando la concentracin proteica en la fase
lquida inicial es del orden del 2 al 8% (P/V) (mtodo por batido). Esto parece
originar una viscosidad favorable en la fase lquida y un espesor apropiado de la
pelcula adsorbida. Para una espuma tpica, con burbujas de 150 pm de dimetro

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y donde 0 = 0,95, una concentracin proteica de 0,1% en el lquido antes del
espumado dara una concentracin proteica en la interfase de 1 mg . nr
2
en el caso
de adsorcin completa. Esto dara una pelcula de una rigidez de superficie
conveniente para asegurar la estabilidad de la espuma (14). Un aumento de la
concentracin proteica conduce a burbujas ms pequeas y espumas ms firmes.
El "envejecimiento" de las soluciones proteicas antes del espumado, puede resultar
beneficioso para la estabilidad debido, probablemente, al aumento de
interacciones protena-protena que conducen a la formacin de pelculas
adsorbidas ms espesas.

Para conseguir una espuma satisfactoria, es preciso quela duracin e intensidad de la
agitacin logre un desdoblamiento y absorcin adecuada de la protena. Sin
embargo, una agitacin demasiado intensa, puede disminuir el crecimiento y
estabilidad de la espuma. La clara de huevo es muy sensible al exceso de batido. Un
batido de ciara de huevo o de ovoalbmina, que sobrepase los 6-8 minutos, provoca
una .agregacin-coagulacin parcial
enas en la interfase aire/agua. Estas protenas insolubilizadas no se absorben
correctamente en la internase, donde la viscosidad de las laminillas.
Es harto conocido que mnimas concentraciones de lpidos contaminantes (tan slo
con 0,1%) alteran fuertemente las propiedades espumantes de las protenas. As,
las preparaciones de protenas de soja exentas de fosftidos, las protenas de clara
de huevo exentas de los lpidos de la yema, las protenas "clarificadas" del
lactosuero o los aislados proteicos del lactosuero pobres en lpidos, tienen
mejores propiedades espumantes que cuando estn contaminadas por lpidos.
Parece que los lpidos tenso activos.y polares, impiden una conformacin favorable
de las pelculas de protenas adsorbidas al colocarse en la interfase aire-agua.
:

Cuando se aumenta la-concentracin en protenas en un margen amplio (hasta un
10%), la estabilidad de la espuma aumenta ms que el volumen. Generalmente, se
alcanzan los aumentos mximos cuando la concentracin proteica en la fase
lquida inicial es del orden del 2 al 8% (P/V) (mtodo por batido). Esto parece
originar una viscosidad favorable en la fase lquida y un espesor apropiado de la
pelcula adsorbida. Para una espuma tpica, con burbujas de 150 pm de dimetro
y donde 0 = 0,95, una concentracin proteica de 0,1% en el lquido antes del
espumado dara una concentracin proteica en la interfase de 1 mg . nr
2
en el caso
de adsorcin completa. Esto dara una pelcula de una rigidez de superficie
conveniente para asegurar la estabilidad de la espuma (14). Un aumento de la
concentracin proteica conduce a burbujas ms pequeas y espumas ms firmes.
El "envejecimiento" de las soluciones proteicas antes del espumado, puede resultar
beneficioso para la estabilidad debido, probablemente, al aumento de

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interacciones protena-protena que conducen a la formacin de pelculas
adsorbidas ms espesas.
Para conseguir una espuma satisfactoria, es preciso quela duracin e intensidad de
la agitacin logre un desdoblamiento y absorcin adecuada de la protena. Sin
embargo, una agitacin demasiado intensa, puede disminuir el crecimiento y
estabilidad de la espuma. La clara de huevo es muy sensible al exceso de batido.
Un batido de ciara de huevo o de ovoalbmina, que sobrepase los 6-8 minutos,
provoca una .agregacin-coagulacin parcial
de las protenas en la interfase aire/agua. Estas protenas insolubilizadas no se
absorben correctamente en la internase, donde la viscosidad de las laminillas
lquidas no es suficiente para producir una buena estabilidad de la espuma.
Se encontr que ciertos tratamientos trmicos moderados, realizados antes de la
formacin de la espuma, mejoran algunas propiedades espumantes de la protena
de soja (70-80C), lactosuero (40-60C), clara de huevo (ovoalbmina, lisozima) y
sangre (suero albmina). Estos tratamientos trmicos presuponen una facilidad del
crecimiento con lo que la estabilidad puede disminuir. Tratamientos trmicos ms
fuertes que los que se acaban de citar, alteran la capacidad espumante (figura 13)
(8). El calentamiento de espumas provoca una expansin del aire, un descenso de la
viscosidad, la rotura de burbujas y el derrumbe de la red, salvo que la geli-ficacin de
la protena contribuya a crear una rigidez en la pelcula adsorbida que sea suficiente
para estabilizar la espuma. Las espumas de clara de huevo conservan su estructura
durante el calentamiento mientras que las espumas de protenas de lactosuero son
mucho menos resistentes al calor.


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Figura 13. Propiedades funcionales de un concentrado proteico de
lactosuero preparado por ultrafiltracin, calentado.durante 30 min a la
temperatura indicada y despus seco por atomizacin: solubilidad proteica;
estabilidad de una emulsin y aumento de una espuma' preparada con un
concentrado proteico. (Reproducido de J. N. De Wit y R. De Boer, Neth. Milk
Dairy 1, 1975, 29, 198).

8.4. Propiedades espumantes caractersticas de ]as protenas
Los hechos experimentales indican queja formacin de espumas y su estabilizacin
requiere propiedades muy poco diferentes. La formacin de espumas implica la
difusin de protenas solubles.hacia la interfase aire/ agua, donde debe desdoblarse,
concentrarse y extenderse rpidamente para as rebajar la tensin interfacial. Es bien
conocido que las molculas flexibles,pobres en estructuras secundarias y terciarias
(por ej. la casena B) actan eficazmente como surfactantes. Un desdoblamiento
previo de las protenas globulares, gracias a un calentamiento moderado, la
exposicin a agentes desnaturalizantes (tales como los agentes reductores de los
enlaces disulfuro) o una proteolisis parcial mejoran la orientacin de la interfase y
aumentan la capacidad espumante, siempre que el desdoblamiento no vaya
acompaado de una agregacin o de una prdida de solubilidad. Como ya se indic, se
observa una correlacin directa entre la hidrofobicidad superficial de una protena y
su capacidad para rebajar las tensiones superficiales e interfaciales . Los derivados
hidrfobos de las casenas y de otras protenas muestran una capacidad espumante
mejorada, gracias a su mejor, orientacin y extensin en la interfase aire/agua.
Cuadro 5. Propiedades tenso-activas e hidrofobicidad superficial de diversas
protenas. (Reproducido de A. Kato y S. Nakai, Can. Inst. Food Sci. Technol. J J98I1


Protena
Tensin
superficial
(agua/aire)
dinas cm "'
Tensin entre fases
(agua/aceite) dinas
cm"'
Hidrofobicidad
superficial (valores
relativos)
Suero albmina
bovina
58 10,3 1400
Casena-x 54- 9,5 1300
laclactoglobuli
nana
60 11,0 750
Lisozima 64 11,2 100
Tripsina 64 12,0 90
Conalbmina 64 12,1 70
Ovoalbna 61 11,6 60

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Para que una espuma proteica sea estable, se necesita que en torno a cada
burbuja de gas se forme una pelcula proteica espesa, cohesiva, elstica, continua e
impermeable al aire. Se considera que las protenas globulares de elevada masa
molar que se resisten parcialmente al desdoblamiento en superficie, produciran
pelculas adsorbidas slidas, con buenas propiedades Teolgicas superficiales y pel-
culas muy estables. Tambin es probable que para la formacin de estas pelculas
estables, tengan que asociarse entre s en.la inferfase varias capas .de protena
parcialmente desdobladas, mediante interacciones hidrfobas que pueden ser tanto
de hidrgeno como electrostticas. Aparentemente, debe existir un equilibrio crtico
entre la capacidad de la protena a sufrir interacciones intermoleculares cohesivas
que conduzcan a pelculas estables y la tendencia de las protenas a asociarse entre
s, lo que motiva una agregacin excesiva y la rotura de las laminillas Adems, la
protena debe adsorberse fuertemente en la interfase aire/agua por intermedio de
interacciones hidrfobas. Esto es necesario para evitar la desorcin de la protena y
por lo tanto la prdida de lquido al salirse. Por otra parte, se necesita una
flexibilidad y movilidad de las molculas proteicas quesea suficiente para
contrarrestar las fuerzas de deformacin, la extensin interfacial y la fragilidad de
las laminillas. Toda extensin de la interfase provoca una disminucin de la
concentracin en molculas adsorbidas y un aumento de la tensin interfacial. Para
que las protenas puedan estabilizar bien las espumas, tienen que ser capaces de
emigrar de una regin de tensin interfacial baja' hacia otra regin de tensin
interfacial elevada, englobando entre ellas las molculas de aguas subyacentes y
restableciendo as el espesor inicial de la laminilla ("efecto Marangoni"). En fin, se
necesita que las cadenas laterales (o los haces polipeptdicos) polares de la
pelcula proteica, fijen el agua de las laminillas y disminuyan la prdida por salida de
lquidos.
Entre las protenas que posean buenas propiedades espumantes tenemos las de la
clara de huevo, globina y hemoglobina, el suero de albmina bovina, la gelatina, las
protenas de lactosuero, las micelas de casena, la casena /3, las protenas de trigo
(en especial las gluteninas), las de soja y algunos hidrolizados proteicos (de bajo
grado de hidrlisis). La casena 0, cuya estructura est poco ordenada (desorden
estadstico flexible) baja rpidamente la tensin superficial e interfacial y facilita la
formacin rpida de espuma. Algunas veces, las pelculas proteicas adsorbidas son
finas y la estabilidad de la espuma es mediocre. La casena k se desdobla lentamente
durante la formacin de espumas porque, probablemente, se estabiliza por una
unin disulfuro intramolecular y se extiende menos en la interfase que la casena 3.
Aunque la formacin de espumas es lenta, las pelculas proteicas que resultan, son
compactas y resistentes y la espuma es muy estable. La estructura globular
acusadamente ordenada de la seroalbmina, es lo suficientemente flexible para

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permitir un desplazamiento y una adsorcin parcial en la interfase de la pelcula; la
estructura residual de la molcula adsorbida es suficiente para dar una buena
estabilidad a la espuma.

el caso de clara de huevo, las distintas propiedades fsico-qumicas de los diversos
constituyentes proteicos parecen complementarias, por lo que resulta que las
espumas que se forman rpidamente, son ligeras, estables y resisten bien el calor.
Existen grandes similitudes entre la formacin de una emulsin y una , espuma,
pero no hay una correlacin rigurosa entre las propiedades emul sionantes y
espumantes de las protenas. Esto se puede explicar por el hecho de que la
estabilizacin de las espumas necesita una estructura. proteica residual ms
completa que para la estabilizacin de las emulsiones.
9. FIJACIN DE AROMAS
Algunas preparaciones proteicas, aunque resulten aceptables desde un punto de vista
funcional y nutricional, necesitan un proceso de desodo-rizacin para eliminar los
olores indeseables a los que se encuentran unidas. Determinadas substancias, tales
como los aldehidos, ctonas, alcoholes, fenoles, cidos grasos oxidados, etc., pueden
originar olores rancios o de "habichuelas", as como sabores amargos o
astringentes. Cuando estas sustancias estn unidas a protenas y otros
constituyentes no se separan y slo resultan perceptibles despus de la coccin y/o
masticados. Incluso, algunas estn unidas, tan fuertemente que ni siquiera se logra eli-
minarlas mediante extraccin con vapor o disolventes.
Aunque el problema de- eliminar los aromas indeseables sea diferente, las
protenas se pueden utilizar como buenos transportadores "de aromas deseables.
Por ejemplo, es interesante darle un cierto aroma de carne a as protenas vegetales
texturadas. Lo ideal, sera que durante el almacenamiento y tratamientos se
mantuviesen todos los componentes voltiles para que luego se liberasen
rpidamente, de forma total y.sin modificaciones, en la boca. El resolver los
problemas que acabamos de esbozar slo podr conseguirse con nuevas
investigaciones sobre los mecanismos que ligan estos compuestos voltiles a las
protenas.
9.1.Interacciones entre sustancias voltiles y protenas
El aroma de un alimento se debe a concentraciones muy bajas de compuestos
voltiles, cerca de su superficie; estas concentraciones dependen de un equilibrio
entre la masa de alimento y su "espacio de cabeza" ("head-space"). Franzen y

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Kinsella (11) demostraron que si se aaden protenas a un sistema terico agua-
aroma se reduce la concentracin de los compuestos voltiles en el espacio de
cabeza.
La fijacin de un aroma puede implicar una adsorcin en la superficie del alimento o
una penetracin, por difusin, en su interior ("absorcin"). Para los slidos pueden
distinguirse dos tipos de adsorciones: 1) adsorcin fsica reversible debida a las
interacciones de Van derWaals y 2) adsorcin qumica por enlaces covalentes o
electrostticos. En el primer caso, el calor liberado por la reaccin es inferior a 20
kj.mol"
1
, mientras que en el segundo caso es, por lo menos, igual a 40 kj. mol"
1
-. La
fijacin de un aroma por absorcin implica los mecanismos indicados anteriormente,
as como interacciones hidrgeno e hidrfobas. Los compuestos polares, tales como
los alcoholes, estn ligados por enlaces hidrgeno mientras que las interacciones
hidrfobas con los residuos de aminocidos no polares predominan en la fijacin de
compuestos voltiles de baja masa molar.
9.2. Mtodos para valorar la fijacin de los compuestos voltiles
Las isotermas desorcin de un compuesto voltil sobre un soporte proteico, pueden
determinarse equilibrando la protena en un recinto cerrado, con concentraciones
variables conocidas del compuesto voltil (concentraciones inciales en la fase
gaseosa). La concentracin en el equilibrio del compuesto voltil libre, a una
temperatura dada, puede medirse por cromatografa gas-lquido. La capacidad del
soporte para retener el compuesto voltil ligado puede determinarse por extraccin
o destilacin, seguida por la medida del compuesto voltil liberado.
9.3. Factores que influencian la fijacin
Todo factor que modifique la conformacin proteica, influenciar la fijacin de los
compuestos voltiles.
El agua aumenta la fijacin de compuestos voltiles, pero casi no afecta a los
compuestos apolares. En un ingrediente proteico seco, la difusin de los compuestos
voltiles resulta limitada. pero un ligero aumento de la actividad de agua aumenta
la movilidad de los compuestos voltiles polares y mejora su capacidad para
encontrar lugares de fijacin. En medios ms hidratados o en soluciones, la
disponibilidad de los residuos de aminocidos polares o apolares para la fijacin de
los compuestos voltiles, est influenciada por numerosos factores. La casena fija
ms compuestos carbonilos, alcoholes o esteres a pH neutros o alcalinos que a pH
cidos. Iones tales como los cloruros y sulfatos, que normalmente estabilizan la
estructura natural de las protenas globulares pueden, con fuerte concentracin,

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cambiar la estructura del agua, rebajar las interacciones hidrfobas y conducir a un
desdoblamiento de la protena. Resulta as una meiora de los enlaces de los
compuestos carbonilos. Los reactivos que corrientemente tienden a disociar las
protenas o reducir las uniones disulfuro, mejoran la fijacin de compuestos voltiles.
Sin embargo, la disociacin de protenas oligomricas y sus subunidades rebajan
frecuentemente los enlaces de compuestos voltiles apolares porque las zonas
anteriormente hidrfobas intermoleculares, tendran tendencia a ocultarse y a
quedar encubiertas a medida que el monmero cambia de conformacin. Ya se
mencionaron los efectos de la concentracin proteica.
Una proteolisis fuerte disminuye la fijacin de compuestos voltiles. Por ejemplo, por
kg de protena de soja, pueden fijarse 6,7 mg de 1-hexanal, mientras que solamente
queda ligado 1 mg despus de la proteolisis por una proteasa acida de origen
bacteriano. Asila proteolisis puede utilizarse para disminuir el sabor a habichuelas en
las protenas de soja. La transformacin del 1-hexanal ligad al cido caproco por un
aldehido deshidroge-nasa tambin puede reducir este defecto aromtico.

Por el contrario, la desnaturalizacin proteica por eJ calor, aumenta generalmente la
fijacin de compuestos voltiles. Por ejemplo, cuando una solucin acuosa al. 10% de
aislado proteico de soja se calienta a 90 durante 1 24 h en presencia de 1-hexanal
despus de liofilizada, resulta respectivamente una fijacin de hexanal 3 a 6 veces ms
importante que la que se produce con una solucin testigo sin calentar (figura 14) (2).
Los procedimientos de deshidratacin tales como la liofilizacin, liberan,
corrientemente,ms del 50% de los aromas ligados inicialmente a una ' protena, tal
como la casena. La retencin de compuestos voltiles mejora cuando sus presiones
de vapor son bajas y estn en baja concentracin.
10. FIJACIN DE OTROS COMPUESTOS
Adems del agua, iones, lpidos y compuestos voltiles, las protenas alimentarias
pueden fijar, segn su estructura qumica gran nmero de otras sustancias por medio
de interacciones dbiles o enlaces covalentes. Los ejemplos- ms corrientes incluyen
pigmentos, colorantes sintticos (que puede utilizarse para el anlisis cuantitativo del
contenido en protenas o de algunos residuos de aminocidos), as como otras
sustancias diversas de propiedades mutagnicas, sensibilizantes o con otras
propiedades biolgicas. Estas fijaciones pueden representar un aumento de la
toxicidad o bien una detoxificacin; en algunos casos, afectan el valor nutricional de
las protenas. Varias de estas cuestiones se discutirn posteriormente.


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BIBLIOGRAFA

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