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1)

1.1 Nitrogenasa
La enzima nitrogenasa tiene una protena de molibdeno-hierro (Mo Fe) con coordinacin octadrica para el molibdeno. Esta enzima se
encuentra en bacterias como los rizobios (bacterias de las races) y en cianobacterias. Reduce el nitrgeno gaseoso, abundante en la
atmosfera terrestre; en amoniaco, mediante hidrolisis ATP. La Nitrogenasa es de vital importancia en todos los ecosistemas debi a
que es la enzima que puede fijar nitrgeno en los ciclos biolgicos.
Reaccin catalizada por la enzima









Figura1. Estructura de la protena
Molibdeno-Hierro.
El Molibdeno coordina 2 pares electrnicos con dos tomos de oxigeno del homocitrato, un par con el tomo de nitrgeno del 2-
metilimidacilo y tres pares con el clster de azufre hierro. La enzima nitrogenasa tiene dos protenas idnticas de Mo Fe, por lo cual
tiene dos tomos de Molibdeno. Se cree que el molibdeno cambia de configuracin octadrica a antiprismtica al remplazar un enlace
con el homocitrato por un enlace con el dinitrgeno. En farmacia la nitrogenasa es estudiada en la soya y las dems leguminosas
como fuente del nitrgeno de protena y grasas de manera natural.
1.2 DMSO reductasa
En las bacterias rojas fotosintticas y los quimiolitotrofos (microorganismos marinos), la DMSO reductasa es una enzima que
permite el metabolismo anaerbico. En este proceso se reduce el DMSO (dimetilsulfoxido) en dimetilsulfuro que luego pasa a la
atmosfera en donde el oxgeno y la luz solar generan nuevamente DMSO que se condensa. Los beneficios de este ciclo son la fijacin
de CO2 del aire, la reduccin de azufre en la atmosfera; puesto que en el transcurso de los procesos oxidativos a parte del
dimetilsulfoxido se forman tambin sulfatos, que mejoran la productividad ocenica. Y finalmente el DMSO que se condensa crea
nubes y modifica el clima prximo al asentamiento de las bacterias. Como ejemplo de asentamientos existe el lago rosa en Senegal, en
donde el agua es rosada y de una alta salinidad.
Una DMSO reductasa tiene solo un tomo de Molibdeno, que esta unido a cuatro azufres en dos heterociclos, un oxigeno y a una
serina (aminocido) mediante un
oxigeno. Para que se lleve a cabo la
reccin es necesario que el molibdeno
sea reducido de +6 a +4, y asi toma
forma octaedrica con solo 5 ligantes, la
cual permite la reduccin de DMSO.


Figura 2 Configuracion geometrica del
molibdeno en el ciclo reductivo.
En farmacia es estudiada la DMSO reductasa, en busqueda de enzimas con capacidades reductivas en la industria y el mejoramiento
de procesos amigables con el medio ambiente en la produccin de medicamentos.

1.3 Xantina oxidasa
Proceso como la degradacin de purinas necesitaran grandes cantidades de energa de no ser por enzimas como la xantina oxidasa.
Esta enzima tiene simetra bilateral; es decir una parte es imagen especular de la otra, y en cada lado tiene un tomo de molibdeno.
Los dos tomos de molibdeno tienen una estructura octadrica de 5 ligantes. La Xantina Oxidasa (XO) logra que la hipoxantina sea
oxidada a xantina y despus a cido rico el cual es un producto de desecho. Es posible que los dos procesos oxidativos sean llevados
a cabo por la misma enzima gracias a su simetra.
La enzima se encuentra activa cuando el Mo est unido a dos azufres de la molibdopterina, un oxgeno, una molcula de agua y un
tomo de azufre, y se desactiva cuando el tomo de azufre es remplazado por uno de oxgeno; y esto se debe a que cuando la
hipoxantina o la xantina va a ser oxidada existe un enlace entre un oxgeno y la purina, el azufre retira un protn que luego es
eliminado. Si el azufre se remplaza por el oxgeno el protn no se libera, por el enlace tan fuerte entre el oxgeno y el protn, luego la
oxidacin no se lleva a cabo.

Un mal funcionamiento de la Xantina oxidasa causara una retraso en el metabolismo de purinas y la xantina en sangre aumentara
causando problemas renales. La inhibicin de la XO es usado como tratamiento contra la Gota.
1.4 Sulfito Oxidasa
Es una enzima presente en la mitocondria de las eucariotas y acta en el catabolismo del azufre. Si se ve disminuido o eliminado el
funcionamiento de esta enzima podra causar la muerte debido a una acumulacin del anin trioxosulfato (IV), pero antes al no
metabolizar los aminocidos azufrados de los alimentos como S-Cys (cistena) y la S-Met (metionina) comienza a aparecer trastornos
neurolgicos, un deterioro del cerebro y deformidad fsica. El Mo que est unido a un S-Cys, a dos azufres de una molibdenopterina a
dos oxgenos y a dos oxgenos y un hidroxilo. Su funcin es oxidar el anin trioxosulfato (IV), en el anion tetraoxosulfato (VI) y
permitir la obtencin de cistena y merionina de sus contraparte azufradas.


Hipoxantina Xantina cido rico
2)
Protenas
1) Biosntesis de protenas bifuncionales molibdeno cofactor precursor Z, tipo MOCS1AB
- Organismo Modelo: Homo sapiens,Drosophila melanogaster, Caenorhabditis elegans
- Funcin molecular: actividad cataltica,la actividad liasa, unin del clster hierro-azufre, unin de nucletidos,
hierro 4, 4 vinculante cmulo de azufre, GTP vinculante, metales ion vinculante.
- Proceso biolgico: proceso de Mo-molybdopterin cofactor biosntesis, proceso de biosntesis de
cofactores molybdopterin, el metabolismo de molculas pequeas, proceso metablico vitamina soluble en agua,
Proceso de vitamina metablica.
-Componente celular: molybdopterin complejo sintasa, citosol, ncleo.


2) MoaB biosntesis de protenas cofactor de molibdeno
- Organismo modelo: Escherichia coli
- Funcin molecular: la actividad transferasa, Actividad nucleotidyltransferase, unin de nucletidos, GTP
vinculante, la actividad liasa, actividad deshidratasa: 4-alfa-hydroxytetrahydrobiopterin, ATP vinculante, actividad
cataltica.
- Proceso biolgico: El proceso de biosntesis del cofactor Mo-molybdopterin, proceso de biosntesis de
compuestos pteridina, proceso molybdopterin cofactor metablico, biosntesis del cofactor proceso.


3) molybdopterin biosntesis de protenas MoeB
- Funcin Molecular: actividad cataltica, la actividad transferasa, Actividad
nucleotidyltransferase, phosphopantothenate - ligase actividad cistena, la actividad ligasa, ATP
vinculante, unin de nucletidos, iones metlicos de unin, actividad oxidorreductasa, alcohol
deshidrogenasa ( NAD ) actividad, oxidasa N6 -metil - lisina, protena de unin, actividad oxidorreductasa
, que acta sobre el grupo CH- OH de los donantes , NAD o NADP como aceptor, cofactor vinculante.
- Proceso biolgico: proceso metablico, el proceso de biosntesis del cofactor Mo-molybdopterin,
proceso de biosntesis de cofactores, tiamina proceso de biosntesis de difosfato, proceso de biosntesis de
tiamina, proceso de oxidacin-reduccin, la fijacin de nitrgeno, diferenciacin heterocyst.
-Estructura: 1JW9: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1JWA: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1JWB: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1ZFN: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1ZKM: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1ZUD: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum


4) Protena transportadora de azufre biosntesis molybdopterin
- Organismo Modelo: Homo sapiens, Mus musculus, Caenorhabditis elegans


-Funcin Molecular: la protena de unin idnticos, La actividad sintasa Mo-molybdopterin, unin de
nucletidos, la actividad transferasa, actividad hidrolasa, actividad cataltica, protena de unin.
-Proceso biolgico: el proceso de biosntesis del cofactor Mo- molybdopterin, el crecimiento, regulacin
negativa por simbionte de acogida respuesta inmune innata, el proceso de biosntesis de aminocidos
celular, el metabolismo de compuestos de azufre, proceso de biosntesis de cistena a partir de serina, el
metabolismo de aminocidos azufrados, proceso de biosntesis de cofactores, la incorporacin de
molibdeno en el complejo de molibdeno molybdopterin, auxina mediada por va de sealizacin, tRNA tio-
modificacin, proceso de biosntesis de cofactores molybdopterin, el metabolismo de molculas pequeas.
- Estructura: 2G1E: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2K22: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3DWG: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3DWM: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2Q5W: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2QIE: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1FM0: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1FMA: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1JW9: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1JWA: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1JWB: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1NVI: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3BII: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2L52: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1VJK: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum


5) Cofactor molibdeno incorporado a la protena MOEA
-Funcin Molecular: actividad transferasa, iones metlicos de unin, la actividad ligasa, actividad
cataltica, molibdeno ion vinculante, protena de unin, actividad hidrolasa.
-Proceso biolgico: proceso de biosntesis de cofactores molybdopterin, el proceso de biosntesis del
cofactor Mo- molybdopterin, El cido jasmnico mediada va de sealizacin, El cido abscsico mediada
va de sealizacin, auxina mediada por va de sealizacin, retculo endoplasmtico respuesta a protenas
desplegadas, protena de direccionamiento a la membrana, la comunicacin celular, regulacin negativa
de la muerte celular programada, proceso de biosntesis de cofactores.
- Estructura: 1UZ5: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1FC5: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1G8L: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1G8R: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQK: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQM: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQN: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQQ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQR: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQS: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQU: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NQV: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NRO: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NRP: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2NRS: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1WU2: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1XI8: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum


6) Sintasa molybdopterin subunidad cataltica


- Organismo Modelo: Homo sapiens, Arabidopsis thaliana
-Funcin Molecular: la actividad transferasa, actividad cataltica, La actividad sintasa Mo-molybdopterin, funcin
molecular, protena de unin, la actividad nitrato reductasa, la protena de unin idnticos.
-Proceso biolgico: Mo-molybdopterin cofactor biosntesis proceso, proceso de biosntesis de cofactores
molybdopterin, proceso de biosntesis de cofactores, pequea molcula proceso metablico, proceso metablico
vitamina soluble en agua, el metabolismo de vitaminas.
- Estructura: 2WP4: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
4AP8: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2OMD: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1FM0: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1FMA: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1NVI: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1NVJ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3BII: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
7) Molibdeno subunidad de la protena de almacenamiento
-Funcin Molecular: Actividad depsito de nutrientes, molibdeno ion vinculante, iones metlicos de unin, la
actividad quinasa, la actividad transferasa, ATP vinculante, unin de nucletidos, uridilato actividad quinasa.
-Proceso biolgico:proceso de biosntesis de aminocidos celular, fosforilacin , proceso de biosntesis de
nucletidos de pirimidina, 'de novo' proceso biosinttico CTP.
- Estructura: 2OGX: AP SCOP Cath FSSP MMDB PDBsum
4F6T: AP SCOP Cath FSSP MMDB PDBsum


8) Aldehdo oxidorreductasa (protena de azufre hierro molibdeno)


-Funcin Molecular: hierro-azufre grupo de unin , La actividad de transporte de electrones , actividad
oxidorreductasa , iones metlicos de unin, la actividad xantina deshidrogenasa , 4-hidroxibenzoil -CoA reductasa
actividad, actividad aldehdo oxidasa , aldehdo deshidrogenasa (FAD-independiente) actividad, iones de hierro
vinculante
-Proceso biolgico: la oxidacin-reduccin de proceso, proceso de purina nucleobase metablico, purina
ribonucleoside salvamento.
- Estructura: 1SIJ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1VLB: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3FAH: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3FC4: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3L4P: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1DGJ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
9) Regulador transcripcional dependiente de molibdato, tipo de ModE
- Organismo modelo: Escherichia coli
-Funcin Molecular: ATP vinculante, actividad de transporte, molibdeno ion vinculante , secuencia especfica de
unin a la actividad del factor de transcripcin del ADN , hidrolasa actividad, actuando sobre el cido anhdridos,
catalizar el movimiento transmembrana de sustancias, molibdato iones transmembrana de la actividad de transporte ,
la protena de unin idnticos, protena de unin , ADN obligatorio , actividad nuclesido-trifosfato , unin de
nucletidos , actividad ATPasa.
-Proceso biolgico: Transporte , la regulacin de la transcripcin, dependiente de ADN ,molibdato de transporte
de iones ,la transcripcin, DNA-dependiente,proceso catablico ATP .
- Estructura: 1B9M: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1B9N: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1H9R: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1H9S: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1O7L: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum


10) Cofactor de molibdeno incorporado a la protena MogA
- Organismo modelo: Caenorhabditis elegans
-Funcin Molecular: la actividad transferasa , Actividad nucleotidyltransferase , ATP vinculante , unin de
nucletidos , iones metlicos de unin, la actividad liasa ,Actividad: 4-alfa-hydroxytetrahydrobiopterin deshidratasa.
-Proceso biolgico: Mo -molybdopterin proceso de biosntesis de cofactores.
- Estructura: 1DI6: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
1DI7: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2G4R: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2PBQ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2QQ1: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3MCI: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3MCJ: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3PZY: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2G2C: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2IS8: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3MCH: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2F7W: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
2F7Y: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum
3K6A: PDB SCOP CATH FSSP MMDB PDBsum


Toda la informacin fue extriada de la base de datos= http://pir.georgetown.edu/cgi-bin/textsearch.pl

3) FALTAN PROTENAS QUE CONTENGAN ZINC (LA
VERDAD NO S SI ESTAS CONTIENEN ZINC)
La anhidrasa carbnica (AC, carbonato dehidratasa: E.C. 4.2.1.1) es una enzima que pertenece a una familia
de metaloenzimas (enzimas que contienen uno o ms tomos metlicos como componente funcional de la enzima) y que
catalizan la conversin rpida de dixido de carbono y agua a bicarbonato y protones, una reaccin que ocurre ms lenta en
ausencia del catalizador.
1
La anhidrasa carbnica incrementa significativamente la tasa de reaccin, donde las tpicas tasas
catalticas de las diferentes formas de esta enzima tienen valores que alternan entre 10
4
y 10
6
reacciones por
segundo.
2
El centro activo de la mayora de las anhidrasas carbnicas contiene un ion de zinc (Zn).

Estructura y funcin de la anhidrasa carbnica
En el 2000 se encontr una anhidrasa carbnica que contiene Cadmio, que es expresada en diatomeas marinas al haber
limitacin de zinc. En el ocano abierto, el zinc se encuentra frecuentemente en baja concentracin y puede ser un elemento
limitante en el crecimiento de fitoplancton tales como diatomeas; as la existencia de una anhidrasa carbnica que usa un ion
metlico diferente podra ser beneficiosa en esos ambientes. Antes de este descubrimiento, el cadmio se haba considerado
como un elemento metlico pesado txico sin funcin biolgica. En el 2005, esta particular anhidrasa carbnica constituye la
nica reaccin biolgica conocida que depende de cadmio.
Reaccin catalizada por la anhidrasa carbnica:
CO
2
+ H
2
0 ---> H
2
CO
3
---> HCO
3
-
+ (H
+
):
3
en tejidos - alta concentracin de CO
2

La tasa de accin de la anhidrasa carbnica es una de las ms rpidas de todas en las que participan enzimas, y su tasa est
limitada tpicamente por la tasa de difusin de sus sus platos.
La reaccin reversa es relativamente lenta (cintica en el rango de 15 segundos), lo que explica por qu una bebida
carbonatada no hace un efecto instantneo liberador de gas cuando se abre el contenedor, pero rpidamente degasificar en la
boca cuando la anhidrasa carbnica se adiciona con la saliva.
(HCO
3
-) + (H+) ---> CO
2
+ H
2
0 ---> H
2
CO
3
: en los pulmones y las nefronas del rin - alta concentracin de CO
2
, en
clulas vegetales.

Carboxipeptidasa pancretica
Carboxipeptidasa A por lo general se refiere a la exopeptidasa pncreas que hidroliza enlaces
peptdicos de residuos C-terminales con cadenas laterales aromticos o alifticos. La mayora
de los cientficos en el campo ahora se refieren a esta enzima como CPA1, y para una
carboxipeptidasa de pncreas relacionada como CPA2.
Adems, hay otras 4 enzimas de mamferos con nombre CPA-3 a travs de CPA-6, y ninguno
de ellos se expresan en el pncreas. En su lugar, estas otras enzimas CPA-como tienen
diversas funciones.
CPA3 est implicado en la digestin de las protenas por las clulas cebadas.
CPA4 pueden estar involucrados en la progresin del tumor, pero esta enzima no se ha estudiado bien.
CPA5 no ha sido bien estudiado.
CPA6 se expresa en muchos tejidos durante el desarrollo del ratn, y en adultos muestra una distribucin
ms limitada en el cerebro y otros tejidos. CPA6 est presente en la matriz extracelular en el que es
enzimticamente activa. Una mutacin humana de la CPA-6 se ha asociado con el sndrome de Duane.
Recientemente, se han encontrado mutaciones en CPA6 estar vinculado a la epilepsia.
CPA-1 y CPA-2 emplea un ion de zinc dentro de la protena para
la hidrlisis del enlace peptdico en el extremo C-terminal de un residuo de aminocido.
Prdida de la zinc conduce a la prdida de actividad, que puede ser sustituido fcilmente por el
zinc, y tambin por algunos otros metales divalentes.

Biolgico:La carboxipeptidasa A se produce en el pncreas y es crucial para muchos procesos
en el cuerpo humano para incluir la digestin, la modificacin post -traduccional de las
protenas, la coagulacin de la sangre, y la reproduccin.

Clasificado como un metalloexopeptidase, carboxipeptidasa A consta de una nica cadena de
polipptido unido a un in de zinc. Este ion de metal caracterstica se encuentra dentro del
sitio activo de la enzima, junto con cinco residuos de aminocidos que estn implicados en la
unin del sustrato: Arg-71, Arg-127, Asn-144, Arg-145, Tyr-248, y Glu-270 . Los estudios de
cristalografa de rayos X han revelado cinco subsedes en la protena. Estos sitios alostricos
estn implicados en la creacin de la especificidad ligando-enzima visto en la mayora de las
enzimas bioactivas. Uno de estos subsitios induce un cambio conformacional en Tyr -248 tras
la unin de una molcula de sustrato en el sitio activo primario. El hidr oxilo fenlico de la
tirosina forma un enlace de hidrgeno con el carboxilato terminal del ligando. Adems, un
segundo enlace de hidrgeno se forma entre la tirosina y un enlace peptdico de sustratos de
pptidos ms largos. Estos cambios hacen que la unin entre la enzima y el ligando, si se
trata de sustrato o inhibidor, mucho ms fuerte. Esta propiedad de la carboxipeptidasa Una
hiptesis "ajuste inducido" llev a la primera clusula de Daniel E. Koshland, Jr.s.
Aminopeptidasas
catalizan la escisin de aminocidos del extremo amino terminal de la protena o pptido
sustratos . Estn ampliamente distribuidos en los reinos animal y vegetal , y se encuentran en
muchos orgnulos subcelulares, en el citoplasma , y como componentes de la membrana . Las
aminopeptidasas se utilizan en las funciones celulares esenciales . Muchos , pero no todos ,
de estos peptidasas son metaloenzimas de zinc . [ 2 ]
Algunos aminopeptidasas son monomricos , y otras son las asambleas de masa
relativamente alta ( 50 kDa ) subunidades. Secuencias de ADNc estn disponibles para varias
aminopeptidasas y una estructura de cristal del estado abierto del retculo endoplsmico
humana aminopeptidasa 1 ERAP1 se presenta aqu . [ 1 ] Las secuencias de aminocidos
determinados directamente o deducida a partir de ADNc indican algunas homologas de
secuencia de amino cido en organismos tan diversos como Escherichia coli y mamferos,
particularmente en los residuos catalticamente importantes o en los residuos implicados en la
unin de iones metli cos . [ 2 ]
Una aminopeptidasa importante es una enzima dependiente de cinc producida y secretada por
las glndulas del intestino delgado . Ayuda a la digestin enzimtica de las protenas. Enzimas
adicionales digestivas producidas por estas glndulas incl uyen dipeptidasas , maltasa ,
sacarasa , la lactasa , y enteroquinasa . [ 3 ]


EGR1
EGR-1 (protena de respuesta de crecimiento temprano 1) tambin conocido como Zif268 (protena de dedo de cinc 225) o
NGFI-A (protena inducida por el factor de crecimiento nervioso A) es una protena que en los humanos est codificada por el
gen EGR1.
EGR-1 es un factor de transcripcin de mamferos. Tambin fue nombrada Krox-24, TIS8 y ZENK

La protena codificada por este gen pertenece a la familia de EGR de protenas con dedos de cinc de tipo C2H2. Es una
protena y funciona como un regulador de la transcripcin nuclear. Los productos de los genes diana se activa son necesarios
para la diferenciacin y la mitognesis. Los estudios sugieren que este es un gen supresor de tumores. [1]
Tiene un patrn distinto de expresin en el cerebro, y su induccin se ha demostrado que se asocia con la actividad neuronal.
Varios estudios sugieren que tiene un papel en la plasticidad neuronal. [2]
EGR-1 tambin se ha encontrado para regular la expresin de sinaptobrevina II (una protena importante para la exocitosis
sinptica). [3]
El dominio de unin al ADN de EGR-1 se compone de tres dominios de dedos de zinc del tipo Cys2His2. La estructura de
aminocidos de la EGR-1 dominio de dedos de zinc se da en esta tabla, con la letra del cdigo de un solo aminocido. Los
dedos 1 a 3 se indican mediante f1 - f3. Los nmeros son en referencia a los residuos (aminocidos) de la hlice alfa (no hay
cero). Los residuos marcados 'x' no son parte de los dedos de zinc, sino ms bien sirven para conectar a todos juntos.

La protena de EGR-1 humano contiene (en su forma sin procesar) 543 aminocidos con un peso molecular de 57,5 kDa, y el
gen se localiza en el cromosoma 5.

ADN especificidad de unin:
EGR-1 se une a la secuencia de ADN 5'-GCG GCG TGG-3 '(y otras similares como 5'-GCG GCG GGG-3'). [5] [6] La posicin f1
6 se une el G 5 '(el primer recuento de base desde la izquierda); la posicin 3 f1 a la segunda base (C); posicin f1 -1 se une a
la tercera posicin (G); posicin f2 6 a la cuarta base (T), y as sucesivamente.

Dedo de cinc quimera
Protena con dedos de zinc quimera son protenas quimricas compuestas de una protena de
dedo de cinc de dominio de unin a ADN y otro dominio a travs del cual la protena ejerce su
efecto. El dominio efector puede ser un activador de la transcripcin (A) o represor (R), [1] un
dominio de metilacin (M) o una nucleasa (N). [2]
La modificacin del dominio de unin a ADN de dedos de cinc endgena es la base de la ms
avanzada en el campo de la construccin de los factores especficos de genes de transcripcin
artificiales. [1] La vinculacin juntos seis ZFPs produce un objetivo in situ de 18-19 pb.
Suponiendo que la especificidad para una secuencia y que la secuencia del genoma es al azar,
18 pares de bases es lo suficientemente largo para ser nico en todos los genomas conocidos [3]
[4] En efecto, la separacin entre los subsitios se convierte en parte de la secuencia diana debido
a las restricciones en la flexibilidad de la protena que puede ser controlado. [1] Targeting sitios
tan pequeos como de 9 pb proporciona algn grado de especificidad, casi con seguridad
atribuibles en parte a la cromatina oclusin. [4]
Bibliografia:
http://es.wikipedia.org/wiki/Anhidrasa_carb%C3%B3nica
http://centrodeartigos.com/articulos-utiles/article_101138.html
http://en.wikipedia.org/wiki/Aminopeptidase
http://en.wikipedia.org/wiki/EGR1
http://en.wikipedia.org/wiki/Zinc_finger_chimera


4) FALTA TODO
5)
HIERRO

Sntomas en caso de deficiencia de Hierro
La deficiencia de hierro es la causa ms frecuente de anemia (anemia ferropnica, microctica e hipocrmica, lo cual significa que los
eritrocitos son ms pequeos de lo normal y su contenido en hemoglobina es menor). Tambin puede desarrollarse estomatitis
angular (heridas en la comisura de los labios) y glositis (inflamacin de la lengua). Otros sntomas y signos de la insuficiencia de
hierro son: falta de apetito, trastornos digestivos, cada de pelo, mareos, anorexia y uas dbiles.
Toxicidad (como consecuencia de una sobredosis)
Debido a que el hierro no es fcilmente excretado, se puede acumular un exceso de hierro.
El exceso de hierro puede asociarse con produccin aumentada de radicales libres y, por lo tanto, con un riesgo aumentado de
alteraciones hepticas, pancreticas (talasemia mayor), cncer y enfermedad cardiovascular por estrs oxidativo.

Es poco probable que la toxicidad a causa de hierro se deba nicamente al consumo elevado de hierro en la dieta. Los sntomas que
produce dicha toxicidad son: anorexia, fatiga, vrtigo, nuseas, vmitos, dolor de cabeza, prdida de peso y dificultades
respiratorias. Puede haber una coloracin marrn de la piel.

COBRE
SGNOS Y SNTOMAS DE DEFICIENCIA (COBRE)

La deficiencia de cobre clnicamente evidente es relativamente infrecuente. Uno de los signos ms comunes de deficiencia de cobre
es una anemia que no responda a la terapia de hierro pero que se corrija con suplementacin de cobre.

La ingesta elevada de zinc, anticidos, dieta vegetariana, digestin pobre, o suplementacin excesiva de molibdeno puede hacernos
sospechar de una posible deficiencia de cobre.

SGNOS Y SNTOMAS DE EXCESO
La toxicidad por cobre es rara en la poblacin general. Se puede sospechar que hay un exceso de cobre, si las tuberas de la vivienda
del paciente son de cobre, si existe ingesta elevada de alimentos ricos en cobre, suplementacin excesiva de cobre, y/o un historial
familiar de enfermedad de Wilson o hemocromatosis.


COBALTO
Su dficit puede provocar:
Alteraciones en las clulas rojas de la sangre.
Trastornos hepticos.
Anemias.
Falta de crecimiento.
Problemas neurolgicos.
La carencia de cobalto en la dieta produce dficit de vitamina B12 que provocar anemia perniciosa.
Precauciones y Datos a tener en cuenta:
El consumo de dosis elevadas durante mucho tiempo puede ocasionar hipotiroidismo.
Las personas que consumen alimentos cultivados cerca de minas o fundiciones, deben tener precaucin ya que el suelo puede tener
concentraciones muy elevadas de cobalto.
El aumento de cobalto ocasiona un aumento de glbulos rojos con mucha hemoglobina, policitemia.
En dosis muy elevadas puede ocasionar trastornos del aparato respiratorio, como asma o neumona; por lo tanto las personas que
trabajan con el cobalto deben ser sometidas frecuentemente a controles mdicos.
El Co-60 es radiactivo y la exposicin a su radiacin puede provocar cncer.
Toxicidad:
En caso de intoxicacin pueden darse los siguientes sntomas:
Vmitos y nuseas.
Problemas de visin.
Miocardiopata.
Daos en tiroides.
Esterilidad.
Alopecia.
Hemorragias.
Diarreas.
Muerte.
Posibles problemas nerviosos.
Espesura de la sangre.
ZINC
Deficiencia de zinc
La deficiencia de zinc se manifiesta mediante una serie de dficits inmunolgicos al quedar suprimida la funcin tmica y disminuidos
el desarrollo de linfocitos T, la proliferacin de los linfocitos y las funciones de las clulas T y B. Aunque se desconoce el mecanismo
de la accin del zinc en la inmunidad, se sabe que los sujetos con deficiencia de este elemento son ms propensos a enfermedades
infecciosas, diarrea, neumona, malaria, tuberculosis, y enfermedades de la piel. Incluso una deficiencia moderada de zinc se traduce
en una disminucin de la produccin de interleukina-2 y de la actividad de las clulas asesinas, NK.
La deficiencia de zinc est asociada a concentraciones bajas del factor de crecimiento similar a la insulina (IGF-1) en las mujeres post-
menopasicas, posiblemente debido a que estas mujeres suelen tomar suplementos de calcio para evitar la osteoporosis. La
actividad fsica elevada produce una movilizacin del zinc desde sus vesculas de almacenamiento, por lo que los atletas son ms
propensos a una deficiencia de zinc.
Toxicidad
La toxicidad del zinc es muy rara y slo tiene lugar cuando se administran suplementos de 100 a 300 mg/da. Sin embargo, la
administracin continua de zinc interfiere con la absorcin de cobre y dosis continuas de 50 mg/da han mostrado reducir las
concentraciones plasmticas de HDLs. En dosis muy altas (> 2 g/da) el sulfato de zinc ocasiona irritacin intestinal. El sndrome
txico por exceso de zinc se caracteriza por anemia, fiebre y alteraciones del sistema nervioso central
SELENIO
Deficiencia de Selenio
La deficiencia de selenio se da normalmente en pases cuyo suelo tiene bajas concentraciones de selenio (ej: China). Existe evidencia
que indica que la deficiencia de selenio puede contribuir al desarrollo de enfermedades cardacas, hipotiroidismo y a un sistema
inmune debilitado. Tambin hay evidencia que la deficiencia de selenio por s misma , usualmente, no causa la enfermedad, sino que
predispone al organismo a ciertas enfermedades de causa nutricional, bioqumica o infecciosa.
Existen tres enfermedades asociadas con la deficiencia de selenio:
Enfermedad de Keshan: es una cardiomiopata que afecta a mujeres jvenes y nios. Existe agrandamiento del corazn con
insuficiencia cardaca.
Enfermedad de Kashin-Beck: se caracteriza por la degeneracin del cartlago articular (en las articulaciones) denominada
osteoartritis. Se ve en nios y adolescentes.
Cretinismo Mixedematoso endmico: se da en nios nacidos de madres con deficiente ingesta de iodo y selenio. Los nios
presentan retardo mental y fsico.
Toxicidad de selenio
Niveles altos en sangre de selenio (mayor a 100 mcg/dl de sangre) resulta en una condicin llamada selenosis. Su incidencia es muy
rara, salvo accidentes industriales o errores de fabricacin que conducen a una dosis excesivamente alta en los suplementos de
selenio.
Los sntomas de selenosis son:
malestar gastrointestinal
prdida de cabello
uas quebradizas y con manchas blancas
aliento con olor a ajo
rash cutneo
fatiga
irritabilidad
anormalidades en el sistema nervioso


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