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ORGANIZACIN ESTRUCTURA

Estabilidad de la estructura proteica.


Tipos de uniones qumicas.
Enlaces covalentes responsables del enlace peptdico.
Grupos que interaccionan CC, CN, C=O, CH, SS, CNC
Puentes salinos, uniones polares ms fuertes que existen.
Grupos que interaccionan NH3+, COO NH3+

Puentes de hidrgeno presentan la conformacin 3D de una protena.
Grupos que interaccionan

Fuerzas atractivas de Van der Waals
Grupos que interaccionan. Grupos apolares

Estructura
Estructura primaria.
Secuencia de aminocidos
Cambios en la secuencia de aminocidos.
Conservadores. Preservan naturaleza de cadena lateral (cambio
de Asp por Glu, mantienen carga negativa).
No conservadores. (Asp por Ala, por ejemplo) pueden tener
consecuencias ms graves.
Estructura secundaria. Plegado de polipptidos hacia motivos con enlaces
de hidrgeno, como la hlice , la hoja plegada , y asas.
Conformaciones.
Conformacin
Conformacin . (presente en queratina y protenas fibrosas)
Anti paralelas y paralelas.
Estructura terciaria.
Alude a las relaciones entre dominios estructurales secundarios.
Caracterstica de protenas globulares.
Estructura cuaternaria.
Protenas oligomricas se refiere a las relaciones espaciales entre diversos
tipos de poli pptidos.


DESNATURALIZACION.
Anlisis termodinmico de la desnaturalizacin de un sistema protenico se
consideran dos estadios N y D, para la transicin entre las molculas en estado
Nativo (N) y desnaturalizado (D).
Desnaturalizacin trmica.
Desnaturalizacin por cambios de pH.
Modificaciones en su conformacin debido a cambios en la ionizacin de las
cadenas laterales.
Afecta el nmero de puentes salinos que estabilizan la estructura nativa.
Desnaturalizacin por urea y cloruro de guanidinio.
Forma cadenas al azar, que se estabilizan en un nuevo estado desnaturalizado con
puentes de hidrgeno formados con urea.
Desnaturalizacin con detergentes.
Estabilizan forma desplegada del polipptido mediante formacin de micelas
alrededor de las zonas hidrofbicas.
Desnaturalizacin con disolventes orgnicos.
Obedece a la ley de Coulomb: F= (q
1
. q
2
)/er
2

Efectos de las sales en la solubilidad de las protenas.
Concentracin salina fisiolgica.
Interacciones electroestticas de la sales con residuos de aminocidos.
Concentracin salinas altas (IM).
Series liotropicas o caotropicas de Hofmeister.
Estabilidad estructural
Mejoran. Na
2
So
4
y NaF.
Debilitan. NaSCN NaCLO
4
.
Inactivacin mecnica.
Protenas milimricas son fuertemente afectadas por las fuerzas cortantes o por la
agitacin. Se evita con antiespumantes.
Protelisis. rompimiento irreversible de enlaces covalentes de la protena.






MODIFICACION.
Tratamientos trmicos moderados
La desnaturalizacin de las protenas facilita su digestin.
Escaldado inactivar enzimas
Pasteurizacin se desactivan las lipasas de la leche, las toxinas
microbianas
Pirolisis
De acuerdo a la prueba de Ames en el tratamiento trmico de alimentos
(200 C) los aminocidos sufren pirlisis convirtindose en mutgenos.
Entre los ms txicos estn las carbolinas y los imidoaazarenos.
Racemizacin
Es frecuente en los tratamientos alcalinos de acuerdo a la b-eliminacin
(formacin aminocidos raros Ser y fosfoserina).
Entre cruzamientos
interacciones protena-protena (puentes S-S).
Reacciones de las protenas con agentes oxidantes
Los aminocidos lbiles son Met Cys Trp cuando aplican agentes
oxidantes. Inhiben el crecimiento microbiano en procesos de alimentos.
Los lpidos peroxidados provenientes de alimentos en proceso de
enranciamiento.
Reacciones con nitritos
En produccin de embutidos evitan crecimiento de C. botulinum.
Reacciones con sulfitos
Previene el oscurecimiento de Maillard.
Reacciones de carbonil amino
Reaccin de oscurecimiento de Maillard.
Etapa del oscurecimiento.
o Base Shiff. se descompone en Lys y el azcar en el medio cido del
estmago.
o Formacion cetosamina. se forman melanoidinas, compuestos
insolubles indeseables.
Fraccionacion
Se obtienen por tratamientos alcalinos.




PROPIEDADES FUNCIONALES.
Propiedades de hidratacin.
Dependen de las interacciones protenaagua:
Adsorcin de agua.
Humectacin.
Solubilidad.
Retencin de agua.
Dispersabilidad.
Viscosidad
Clasificacin protenas con base solubilidad:
Albuminas. se solubilizan en agua a pH 6.6 (albmina srica, ovoalbmina,
y a-lactoalbmina).
Globulinas. solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina,
faseolina y b-lactoglobulina).
Glutelinas. solubles en soluciones cidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)
(glutelinas de trigo).
Prolaminas. solubles en etanol al 70%


Propiedades de superficie.
Emulsificantes.
Metodos que determinan



Espumantes. Fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire).
Factores
o Ph. PI clara de huevo 4,5.
o Sales. Capacidad espumante aumenta con concentracin NaCl.
o Azucares. Incrementa estabilidad.
o Lpidos. concentracin mayor al 0.5% afectan desfavorablemente
las propiedades espumantes de protenas.
o Temperatura
Viscosidad.
resistencia de una solucin a fluir bajo una fuerza aplicada.


PROPIEDADES NUTRICIONALES.
Evaluacin calidad protenica
Balance de Nitrgeno (NB) evala nitrgeno retenido.
Relacin de la Eficiencia de la Protena (PER) evala ganancia de peso por
gramo de protena consumido
Relacin Neta de la Protena (NPR)
Utilizacin Neta de la Protena (NPU) que evala el nitrgeno corporal en
funcin del ingerido.