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Mioglobina

La mioglobina es una hemoprotena muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una protena relativamente pequea constituida por una cadenapolipeptdica de 153 residuos aminoacdicos que contiene un grupo hemo con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar oxgeno. Tambin se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones. La mioglobina fue la primera protena a la que se determin su estructura tridimensional por cristalografa de rayos X en 1957. Es una protena extremadamente compacta y globular, en la que la mayora de los aminocidos hidrofbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformacin de a-hlice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hlice en la mioglobina, designados de la A a la H. Dentro de una cavidad hidrofbica de la protena se encuentra el grupo prosttico hemo. Esta unidad no polipeptdica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biolgica de unin de O2 de la protena. La mioglobina y el citocromo B562, forman parte de las protenas hmicas, que intervienen en el transporte y fijacin de oxgeno, el transporte de electrones y la fotosntesis. Estas protenas poseen como grupo prosttico un Tetrapirrol cclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso +2 (Fe ). En el caso del citocromo la oxidacin y reduccin del tomo de hierro son esenciales para la +2 actividad biolgica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidacin del Fe destruye su actividad biolgica. En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en direccin a la HisF8. La oxigenacin de la mioglobina produce el movimiento del tomo de hierro, ya que el oxgeno ocupa la sexta posicin de coordinacin del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hem. Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la protena, lo que favorece la liberacin de oxgeno en las clulas deficientes de oxgeno, en donde ste se requiere para la generacin de energa metablica dependiente de ATP. [editar]Unin

del oxgeno al grupo hemo

La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxgeno depende de la presencia de un componente no polipeptdico, denominado grupo hemo. Este grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color caracterstico. A las unidades no polipeptdicas que se requieren para la actividad biolgica de las protenas se les denomina grupos prostticos. A las protenas conjugadas sin su caracterstico grupo prosttico se les llama apoprotenas.

El grupo hemo consta de una parte orgnica y un tomo de hierro. La parte orgnica es la protoporfirina y est formada por cuatro grupos pirrlicos. Los cuatro pirroles estn unidos por medio de puentes 1 meteno para formar un anillo tetrapirrlico. A este anillo estn enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato. El tomo de hierro del hemo est ligado a los cuatro nitrgenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posicin de coordinacin. La quinta posicin se coordina con un residuo de histidina en la hlice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posicin es ocupada por el oxgeno. Cerca de donde se une el oxgeno al grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previene que otras molculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidacin del 2+ 3+ Fe a Fe y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el monxido de carbono (CO). El tomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidacin ferroso (+2) o frrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxgeno. La hemoglobina es una protena alostrica. La unin del O2 a una subunidad de hemoglobina, induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O2. Por lo tanto, se dice que la unin del oxgeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unin del O2 a la mioglobina es no cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de disociacin del oxgeno para ambas protenas, donde la saturacin (Y) es la fraccin de centros de unin de oxgeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros estn vacos) hasta 1 (cuando todos los centros estn ocupados); y pO2 es la presin parcial de oxgeno