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Tema 6 Enzimas Biologa 2 Bachillerato 2008

1
Araceli Molinero


T TE EM MA A6 6E EN NZ ZI IM MA AS S

1. Conceptodebiocatalizador
2. Enzima:Conceptoycaractersticas
3. Estructuradelasenzimas
Centroactivo
Cofactores
4. Cmoactanlasenzimas?
4.1Complementariedadenzimasustrato
4.2Mecanismodelasreaccionesenzimticas:catlisisenzimtica
5. Cinticaenzimtica.Factoresqueafectanalaactividadenzimtica.
a)Cantidaddeenzima
b)Concentracindesustrato
c)Influenciadelatemperatura.
d)InfluenciadelpH.
e)inhibidores.
7.Propiedadesdelosenzimas
8.Clasificacindeenzimas.
9.Cuestiones

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Araceli Molinero


TEMA6:LASENZIMAS

1.CONCEPTODEBIOCATALIZADOR
Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones qumicas coordinadas que tienen lugar
ern los seres vivos. Puesto que las sustancias que intervienen en eestas reacciones son
generalmentemuyestables,serequieregrancantidaddenenergaparaquereaccionenentre
si,yaquesinofueraas,onoseproduciranlasreaccionesosuvelocidadserademasiado
lenta.
En el laboratorio para que estas reacciones se realizasen bastara con aumentar la
temperatura o aadir un catalizador qumico, aumentando la velocidad de la reaccin. Pero
en los seres vivos, no pueden utilizarse estos mtodos, ya que un aumento de T puede
provocar la muerte y la mayora de los biocatalizadores utilizados en el laboratorio son
txicos. De ah que la evolucin haya optado por unos catalizadores biolgicos o
biocatalizadores,capacesdeacelerarlavelocidaddelasreaccionesqumicasqueseproducen
enlosseresvivos.Estosbiocatalizadoressonlasenzimas.

2.ENZIMA:CONCEPTOyCARACTERSTICAS
Lasenzimassonprotenasqueactancomobiocatalizadoresespecializados,muyespecficos
ydealtopodercataltico.Actansinconsumirseenelprocesoyactanacelerandolavelocidaddela
reaccinaldisminuirlaenergadeactivacindelamismaynoexperimentancambiosestructurales
alfinaldelprocesoquecatalizan.
Lasenzimascumplenlassiguientespropiedades:
Tienen naturaleza proteica (exceptuando las ribozimas). La mayora son protenas
globulares, solubles en agua, que poseen una zona en su superficie denominada
centro activo, de caractersticas diferentes para cada enzima, donde se une la
molculaatransformarosustrato.Puedenactuarenelinterioroexteriorcelular,pero
siemprecercadelazonadondesesegregan.
Tienen una elevada Especificidad: La enzima slo acta sobre un sustrato (E. De
sustrato) y realiza sobre el slo un tipo de reaccin.(E. de accin). Esto les permite
actuar en una reaccin determinada sin alterar otras. Esto se debe a que al tener el
enzimayelsustratoestructurascomplementarias,launinentreambosesespecfica.
Gran efectividad: Son sustancias necesarias en cantidades muy pequeas. Son muy
activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de reaccin ms de un milln de
veces, muy superior a los catalizadores no biolgicos. No se consumen durante la
reaccinbiolgica,porloquealfinalizarstahaylamismacantidaddeenzimasqueal
principioyaquenoformanpartedelosproductos
Nocambianlaenergafinaldelasreaccionesnielsentidodelareaccin,tansolola
aceleran
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Actan siempre a temperatura ambiente, es decir, a la temperatura del ser vivo, y la
granmayoraseencuentranenorgnulosespecficos,evitndoseasinterferenciasen
lasreacciones.

3.ESTRUCTURADELASENZIMAS
Todos los enzimas son protenas por lo que presentan las caractersticas de estructura y
propiedadesdelasprotenas
Sonprotenasglobulares,conunaconformacinespecficaparacadaunadeellas,solublesen
agua, que poseen una zona en su superficie denominada centro activo, con una forma espacial
caracterstica para cada enzima, complementaria al sustrato sobre el que actua, permite que el
enzimaseunantimamenteasusustratoespecfico(complementariedadmolecular),facilitandoque
esteentreenestadodeactivacinydisminuyendoportantolaenergadeactivacin.
Elcentroactivoestformadopordostiposdeaa:

dibujito

a.a.defijacin:Sonlosquereconocenyestablecenenlacesdbilesconelsustratoylofijan,
facilitandolaformacindelcomplejoenzimasustrato.
El centro activo posee una cierta complementariedad con el sustrato y se une al sustrato mediante
interaccioneshidrfobas,inicasopuentesdehidrgeno.
a.a.catalizadores:Sonlosquealestablecerenlacesmsfuertesconelsustrato,provocanla
roturadeenlacesylaformacindeotrosnuevos
Elrestodeaadelaenzima,llamadosaminocidosestructuralesayudanamantenerlaestructurade
lamismaynoformanpartedelcentroactivo.
Existen enzimas que adems del centro activo, presentan otra zona denominada centro
regulador, al cual se unen molculas
especficasqueregularnlaactividaddela
enzima.

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Aunque existen enzimas formadas exclusivamente por protenas, en la mayora, su
parteproteicanoessuficienteparacatalizarunareaccin,necesitandosedeotrasmolculas
no proteinas,, denominadas cofactores para que la enzima est activa. As segn su
composicinmolecularsedistinguendostiposdeenzimas:
Enzimas estrictamente proteicas, que pueden estar constituidas por una o ms cadenas
polipeptdicas
Enzimas constituidas por una fraccin proteica polipeptdica, llamada apoenzima, y por una
fraccinnopolipeptdica,denominadacofactor.Alconjuntodelaaopenzimamselkcofactor
selellamaholoenzima
Los cofactores pueden ser inorgnicos u orgnicos. Son Cofactores inorgnicos los iones
metlicos,queporlogeneralseencuentranenpequeascantidades,menos
de un 0,1 %, por lo que son oligoelementos. Por ejemplo, el Mg
2+
en las
quinasas (como la que regula la reaccin: glucosa +ATP glucosafosfato +
ADP); el Zn
2+
en las enzimas carboxipeptidasas, el K
+
en la piruvato quinasa,
etc.
Los Cofactores orgnicos dependiendo de cmo se una a la fraccin proteica se denominan de dos
formas:
Cuandoloscofactores,enlugardehallarseunidosdbilmentealafraccinproteicao
apoenzima, se encuentran covalentemente unidos a ella, se denominan grupos prostticos,
por ejemplo, el grupo hemo de las enzimas citocromosoxidasas, el grupo hemino de las
peroxidasas,etc.
Coenzimas, si la unin es temporal , mediante enlaces dbiles, no covalentes. La unin del
coenzima al apoenzima da lugar a una molcula activa u holoenzima. Es por tanto un
mecanismo de activacin y regulacin del enzima. Los coenzimas no sueen ser especficos
paracadaenzima,pudiendoformarpartedevariasenzimas.Encambiosisonespecficasdel
tipo de reaccin y actan por lo general como transportadores de electrones y grupos
funcionales.Losprincipalescoenzimasson:
el ATP, acta aportando grupos fosfato a la par de energa para la reaccin
enzimtica.
elNAD
+
elNADP
+
,elFAD
+
actancomocoenzimasdeenzimasdereaccionesdeoxido
reduccin.Transportanhidrgenos.
el coenzima Ac(CoA),se une a los cidos orgnicos para que se activen en
determinadasreaccionesmetablicascomoelciclodeKrebs.
Muchas vitaminas son coenzimas, de ah que su falta origine enfermedades
metablicasconocidascomoavitaminosis.
Los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son
cofactoresdediversasenzimas.

Cofact
Tem

5

4.CMO
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Araceli Molinero

La teora del ajuste o acoplamiento inducido (Hiptesis de Koshland) el centro activo tiene una
formadada,antelaproximidaddelsustrato
es capaz de modificar su forma para
adaptarse al sustrato .Es el modelo ms
aceptado. Sera algo semejante a la
introduccindeunamanoenunguante.La
propia mano (que en esta comparacin
equivaldra al sustrato) hace que el guante
(equivalente al centro activo de la enzima)
seadaptemejorcuandoseintroduceenl.

2.Catlisisenzimticaoreaccinqumica.Unavezformadoelcomplejoenzimasustrato,se
lleva a cabo la reaccin, que consiste en la transformacin dentro del complejo ES del sustrato en
producto.Esenestaetapadondelaenzimadisminuyelaenergadeactivacin,Ea,alfacilitarqueel
sustrato pase a complejo activado, para que a continuacin se produzca la reaccin qumica y se
obtieneelproductofinal.Estaetapaesmuyrpidaeirreversible.ESEP
3.Elproductoseliberadelcentroactivoylaenzimaquedalibreparavolveraunirseanuevas
molculasdesustrato. EPE+P

Ejemplodecatalisis
3.CINETICAENZIMATICA.FACTORESQUEAFECTANALAACTIVIDADENZIMTICA
La cintica enzimtica es el estudio de la velocidad de reaccin de una enzima (actividad
enzimtica)ysemideviendolacantidaddesustratoquesetransformaenproducto.
Enestudiosrealizadosenlaboratorio sehademostradoquesobrela actividadenzimticainfluyen
lossiguientesfactores:
CantidaddeenzimaydeCofactores
Concentracindelsustrato
Tem

8

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C. Influenciadelatemperatura.Siaunareaccinenzimticaselesuministraenergacalorfica,las
molculas aumentan su movilidad y el nmero de
encuentros moleculares, por lo que mejora la
probabilidad de formacin de complejos ES y
aumenta la velocidad en que se forma el producto.
Existe una temperatura ptima para la cual la
actividadenzimticaesmxima.(Paralamayorade
las enzimas , en animales homeotermos, la t
optima es alrededor de 40) Si la temperatura
aumentaporencimadelatoptima,sedificultala
unin enzimasustrato y a partir de cierta
temperatura (55
0
60
0
)la enzima se desnaturaliza,
pierde su estructura terciaria y cuaternaria si la
tieney,portanto,seproducelainactivacinfuncional,perdiendosuactividadenzimtica.
A temperaturas muy bajas el enzima acta muy lentamente por la falta de movilidad
molecular

D. Influencia del pH. Las enzimas presentan dos


valoreslmitedepHentreloscualessoneficaces;
traspasados estos valores, las enzimas se
desnaturalizan y dejan de actuar. Entre los dos
lmites existe un pH ptimo en el que la enzima
presentasumximaeficacia(sueleestarprximo
al pH neutro, donde es mayor la probabilidad de
formacindelES).Porencimaypordebajodelos
valores lmite la enzima se desnaturaliza
perdiendosuestructuraeinactivndosefuncionalmente.
Laexplicacinessencilla:laactividaddelenzimadependedesuconformacinespecficaydela
existenciadeunaseriedecargas+yensucentroactivo,quelepermitanunirsealsustrato.Los
cambios de pH modifican el n de cargas en los aa, debido a que el pH influye en el grado de
ionizacindelosradicalesdelcentroactivodelaenzimaytambindelosradicalesdelsustrato,
cambiando la estructura y la actividad. A pH cido los radicales cidos estarn sin carga y a pH
bsicolosgruposaminoestarnsincarga.AmedidaquenosacerquemosalpHneutrolascargas
sernlasidneasparaformarlaestructuradelenzimayparasuactividad.
ElpHptimoestcondicionadoporeltipodeenzimaydesustrato.

E. Inhibidores. Los inhibidores son sustancias que disminuyen en mayor o menor grado la
actividaddeunaenzimaobienimpidencompletamentelaactuacindelamisma.Puedenser
perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las
enzimasqueregulanlasntesisdelaparedbacteriana,porloqueestilcontralasinfecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el
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desarrollodelSIDA.Elgasnervioso,DFP,esuninhibidordelimpulsonerviosoalosmsculos,
provocandolamuerte.
Lainhibicinpuedeserdedostipos:irreversibleyreversible.
a).Lainhibicinirreversible,oenvenenamientodelaenzima,tienelugarcuandoelinhibidor
ovenenosefijapermanentementealcentroactivodelaenzimaalterandosuestructuray,portanto,
inutilizndolo.Ejelcianuro,queinactivaunenzimarespiratorioprovocandolamuerteporasfixia.
b).Lainhibicinreversibletienelugarcuandonoseinutilizaelcentroactivo,sinoqueslose
impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen dos modalidades: competitiva y no
competitiva.
La inhibicin reversible competitiva se debe a la presencia de un inhibidor cuya
molcula es similar al sustrato, por lo que compite con ste en la fijacin al centro activo de la
enzima.
Sisefijaelinhibidor,laenzimaquedabloqueada.Portantoelsustratonopuedefijarsehasta
que el inhibidor se vaya. La velocidad de la reaccin disminuye en funcin de la concentracin del
inhibidor.Po lo que ser la concentracin relativa de sustrato e inhibidor ser la que determine el
hechodequeseproduzcaonolainhibicin.
Lainhibicinreversiblenocompetitiva.Elinhibidornocompiteconelsustrato,sino
queseuneenotrazonadelaenzimadistintadelcentroactivo.Estauninmodificalaestructurade
laenzimaaltiempoquedificultaelacoplamientodelsustrato,disminutendolaactividaddelenzima.
En ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzimasustrato, una vez creado ste, e impide la
formacindelproducto.
7.PROPIEDADESDELOSENZIMAS:Especificidad,desnaturalizacinyrenaturalizacin.

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8.CLASIFICACINDEENZIMAS.
Se conocen alrededor de 2000 enzimas. Para nombrarlas se aade el sufijo asa al sustrato sobre el
que actua. (Ureasa cataliza la hidrlisis de la urea).Actualmente se utiliza una clasificacin ms sistematizada
recomendadaporIEC(deEnzymeCommission)quecosisteenuncdigode4nmerosquehacereferenciaa
la clase, a la subclase, a la subdivisin y a la enzima concreta de que se trate. Segn el tipo de reaccin que
catalizan,lasenzimasseclasificanenseisclases:
1. Oxidoreductasas
Catalizanreaccionesdeoxidoreduccin:
transferenciadeelectronesenreaccionesdeoxido
reduccin.
Oxidasasydeshidrogenasas

Siunamolculasereduce,tienequehaberotraqueseoxide
2.Transferasas
Transfierengruposfuncionales
Transaminasas,fosfotransferasa,kinasas

gruposaldehdos
gruposacilos
gruposglucsidos
gruposfosfatos(kinasas)..
2. Hidrolasas
Reaccionesdehidrlisis:rompenenlacesmediante
adicindeagua.
Lipasas,glucosidasas,amidasas,fosfatasas.

Transformanpolmerosenmonmeros.
Actansobre:
enlaceester
enlaceglucosdico
enlacepeptdico
enlaceCN
3. Liasas
Adicindemolculassencillasadoblesenlaces.
Desaminasas,descarboxilasas.

EntreCyC
EntreCyO
EntreCyN
5.Isomerasas
Reaccionesdeisomerizacin:transformanunsustratoen
otro,ismerodelprimero.

6.Ligasasosintetasas
Catalizanlaformacindeenlaces,conaportedeATP.
EntreCyO
EntreCyS
EntreCyN
EntreCyC