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3. PROTENAS
BIOMOLCULAS orgnicas compuestas por C,H,O y N como elementos constantes, S y P como elementos frecuentes y diversos cationes como Fe, Mg, Cu.... como elementos secundarios. Todas las protenas son polmeros, es decir macromolculas de elevado peso molecular formadas por la combinacin de unidades o monmeros llamados aminocidos. Son molculas fundamentales en la clula por su abundancia (50% del peso seco de la clula) ya que forman la mayora de las estructuras celulares. Son molculas activas que intervienen en la mayora de los procesos biolgicos: catalizadores, transporte de sustancias, homeostasis, regulacin hormonal... Su nombre (Proteus= cambiar de forma a voluntad) se debe a que los pocos aminocidos que las forman (20) pueden realizar mltiples combinaciones que permiten la formacin de una enorme variedad de estructuras dotadas de funciones distintas. Antes de estudiarlas con detalle vamos hablar de los aminocidos. 1.- AMINOCIDOS Compuestos orgnicos que presentan un grupo cido y uno amino en su estructura.

En la naturaleza existen unos 200 aminocidos pero en los anlisis realizados en las protenas de todos los seres vivos slo se han encontrado 20 aminocidos: son los Aminocidos proteicos. Todos estos aminocidos se diferencian slo en el radical (cadena lateral R). - PROPIEDADES FSICO-QUMICAS Son solubles en agua, incoloros y cristalizables. Presentan isomera espacial siendo todos L- aminocidos.

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Qumicamente se comportan como Anfteros, es decir, que actan como cido o como base segn el pH del medio.

Todos poseen un pH en el que las cargas elctricas se neutralizan y el aaminocido se presenta como un in doble (forma zwitterinica), dicho pH se conoce con el nombre de pH isoelctrico o pI, y es especfico de cada aminocido.

- CLASIFICACIN Se clasifican segn la naturaleza del radical: - Aminocidos Apolares: Ej: leucina

- Aminocidos polares neutros: Ej: serina

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- Aminocidos polares cidos: Ej: ac. Glutmico - Aminocidos polares bsicos: Ej: lisina

Entre los 20 aminocidos proteicos cada especie posee unos que no puede sintetizar y que tiene que adquirir en la dieta: son los aaminocidos esenciales que en el caso del hombre son ocho.

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2.- ENLACE PEPTDICO Los Aminocidos se unen entre s por enlaces tipo amida, denominados enlaces peptdicos. El enlace se produce entre el grupo cido del primer aminocido y el grupo amino del segundo liberndose una molcula de agua. Los radicales no intervienen para nada quedando a ambos lados del plano del enlace.

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El enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace pues se estabiliza por resonancia, de forma que los tomos de C,O y N comparten electrones y se sitan en el mismo plano. As, alrededor del enlace no puede rotar la molcula sino al nivel de los C , lo cual es esencial para la posterior estructura de las protenas y sus propiedades.

La unin de dos aminocidos origina un dipptido. ste puede unirse a un nuevo aminocido y formar un tripptido con liberacin de otra molcula de agua. Segn el nmero de aminocidos se distinguen dos tipos de pptidos: oligopptidos si el nmero es menor de 10 y polipptido si el nmero oscila entre 10 y 100 aminocidos. Toda cadena polipeptdica tiene un extremo inicial donde se sita el grupo amino libre y un extremo final donde se encuentra el grupo cido libre.

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Los pptidos se diferencian de las protenas en el nmero de aminocidos (hasta 100) y en que carecen de niveles estructurales, es decir tienen slo una estructura lineal. Los pptidos son importantes porque realizan funciones de regulacin como la oxitocina y la vasopresina (hormonas) o por ser transportadores de H +, antibiticos e incluso hay algunos que son potentes venenos. 3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Estudios con difraccin de rayos X han demostrado que las protenas presentan una serie de niveles estructurales debidos al plegamiento de la cadena polipeptdica en el espacio; dichos niveles son: 1.- Estructura Primaria Constituida por la secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica. Es una estructura lineal en zig-zag en la que los radicales se sitan alternativamente arriba y abajo del plano de la cadena. Las distintas protenas se diferencian en el nmero, tipo y orden en que se sitan los aminocidos. Como en toda cadena polipeptdica existe un extremo amino libre y otro cido libre; por convenio se considera como primer aminocido al que lleva el grupo amino libre. Una misma secuencia de aminocidos puede presentar mltiples conformaciones debido a que todos los enlaces pueden rotar libremente excepto los peptdicos, por lo que la cadena se asemeja a una sucesin de planos articulados. La secuencia de aminocidos condiciona el plegamiento de la cadena y por tanto su forma definitiva en el espacio.

2.- Estructura Secundaria Formada por el plegamiento en el espacio de la Estructura Primaria. Puede ser de dos tipos principales: - -Hlice Formada por el plegamiento de la cadena en forma de espiral. Se forma as una hlice en sentido dextro (sentido de giro de las agujas del reloj). Cada vuelta mide 5.4 A y abarca 3.6 aminocidos. Las cadenas laterales quedan situadas hacia el exterior.

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La estructura se estabiliza por la formacin de numerosos puentes de H entre los restos amino y cido que se sitan en las diferentes vueltas de la hlice. Las cadenas laterales no intervienen para nada.

Sin embargo determinados aminocidos pueden desestabilizar la hlice, por no tener restos amino libres para formar puentes de H (prolina) o por tener radicales muy voluminosos; debido a ello una protena puede tener trozos de hlice y otros de forma irregular, o incluso, como es el caso del colgeno, mostrar una estructura especial de hlice muy abierta (hlice de colgeno).

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- Estructura o en lmina plegada La cadena se pliega hacia delante y hacia atrs enfrentndose tramos paralelos pero con sentidos opuestos (cadenas antiparalelas). Se constituye as una estructura en forma de lmina plegada en zig-zag; los radicales se disponen alternativamente por encima y por debajo del plano de la lmina. La estabilizacin de la estructura se produce por la formacin de puentes de H entre grupos amino y cido de los dos tramos. La -queratina del pelo y uas es un ejemplo de esta estructura. Normalmente en cualquier protena encontramos los dos tipos de estructura 2. Algunas combinaciones de ellas son muy estables y constituyen los llamados dominios estructurales, que pueden ser los mismos en protenas diferentes. 3.- Estructura Terciaria Resulta del plegamiento de la estructura secundaria, adquiriendo la protena su nivel mximo de plegamiento y su forma geomtrica en el espacio a la que se denomina Conformacin Espacial. La conformacin ms estable en las condiciones celulares se denomina Estado Nativo y es especfica de cada protena. Las caractersticas y funciones biolgicas de cada protena dependen de ella. Los plegamientos se mantienen por la existencia de una serie de enlaces entre los radicales. Los enlaces que podemos encontrar son: - enlaces electrostticos inicos (entre aminocidos cidos y bsicos) - puentes de H entre aa polares - interacciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales apolares - puentes disulfuro entre restos tiol de dos cisteinas. Todos estos enlaces son dbiles excepto el ltimo que es un enlace covalente fuerte.

4.- Estructura Cuaternaria Se da slo en el caso de que las protenas estn formadas por varias cadenas polipeptdicas, es decir por protmeros. Consiste en la disposicin espacial de las distintas

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subunidades. Los enlaces que la estabilizan son los mismos que en el caso de la Estructura 3 salvo el puente disulfuro. Son ejemplos: la Hemoglobina, los complejos multienzimticos y las protenas musculares.

Como se ha visto toda la estructura espacial de una protena depende de su estructura primaria; as, las protenas utilizadas en los seres vivos son aquellas cuya secuencia de aminocidos permite una configuracin tridimensional estable y activa biolgicamente. Otras estructuras espaciales se habran ido eliminando a lo largo de la evolucin. Segn los niveles estructurales que presentan y el tipo de estructura existen dos tipos fundamentales de protenas: Protenas fibrilares o fibrosas: de estructura filamentosa donde no existe estructura 3. Protenas Globulares: de estructura globosa donde siempre se produce el plegamiento hasta la estructura 3. 4.-PROPIEDADES DE LAS PROTENAS 1.- Anfteras Al estar formadas por aminocidos las protenas tambin se comportan como anfteras teniendo su pI especfico. Debido a esta caracterstica actan a veces como amortiguadoras del pH. 2.- Solubilidad Las protenas fibrilares suelen ser insolubles ya que muestran al exterior sus radicales apolares. Las globulares, ms abundantes, son solubles en medios acuosos pues sus restos apolares quedan en el interior de la estructura y los polares de la periferia interaccionan con el agua formando dispersiones coloidales macromoleculares.

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3.- Especificidad Es la propiedad ms caracterstica de las protenas. Cada especie tiene ciertas protenas que son exclusivas de ella. En el caso de protenas con la misma funcin, que se encuentran en especies distintas, la conformacin espacial suele ser comn y slo vara algn aminocidos. Por ejemplo la Hemoglobina humana difiere de la del gorila en un aminocido.. Estas diferencias son utilizadas en estudios filogenticos. A mayor semejanza entre las secuencias corresponde un mayor grado de parentesco evolutivo. La especificidad tambin se da a nivel individual, pues cada ser vivo tiene algunas protenas que no posee ningn otro (excepto los gemelos univitelinos). Fenmenos como el rechazo de los trasplantes, la defensa contra los microorganismos, las alergias, etc.. son consecuencia de la entrada en un individuo de protenas no propias. 4.- Desnaturalizacin Es la prdida de la conformacin espacial de una protena cuando las condiciones ambientales varan; su consecuencia directa es la prdida de su funcin biolgica. En este proceso se destruyen los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria, terciaria e incluso la secundaria, pero nunca los enlaces peptdicos. Si los cambios son poco intensos o de corta duracin la desnaturalizacin es reversible; ahora, si los cambios son intensos o de larga duracin la desnaturalizacin se hace irreversible y la protena no recupera su estado nativo. Es el caso en que una protena globular se transforma en fibrosa y pierde su solubilidad. Los factores que producen la desnaturalizacin son: La Temperatura: que aumenta la agitacin molecular Ej.:la albmina del huevo al frerlo. El pH que acta sobre los enlaces polares. Disolventes orgnicos que cambian la polaridad. Radiaciones nucleares que destruyen los enlaces.

5.- CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Segn su composicin qumica las protenas se dividen en dos grandes grupos: 1.- HOLOPROTENAS: antiguamente llamadas protenas simples, son aquellas formadas slo por cadenas peptdicas; por tanto en su hidrlisis slo se obtienen aminocidos. A) Globulares: como su nombre indica su forma es globular y generalmente son solubles en agua. Las ms caractersticas son: - Albminas: son protenas de gran tamao que pueden actuar como reserva de aminocidos (ovoalbmina) o como transportadoras de otras molculas (seroalbminas). - Globulinas: protenas an mayores que las anteriores y de forma casi esfrica. Poseen funcin de transporte y defensa (anticuerpos). - Histonas: son protenas bsicas que se asocian al ADN en los cromosomas. B) Fibrilares: son de forma alargada e insolubles en agua. Entre ellas destacan: - Fibrina: se obtiene a partir del fibringeno del plasma e interviene en la coagulacin sangunea. - Actina y miosina: son las responsables de la contraccin muscular. - Escleroproteinas: grupo de protenas con funcin estructural y de sostn que aparecen en la matriz intercelular de los tejidos conectivos como el colgeno y la elastina dando resistencia y elasticidad a los mismos, o en las formaciones epidrmicas como la queratina dando proteccin a la piel. 2.- HETEROPROTENAS: conocidas anteriormente como protenas conjugadas; son aquellas formadas por cadenas peptdicas y adems una molcula de naturaleza diferente (glcido, lpido, cido fosfrico..) denominada grupo prosttico. Se clasifican en funcin de su grupo prosttico en: A) Cromoprotenas: cuyo grupo prosttico es un compuesto coloreado por tener dobles enlaces conjugados. Hemoglobina: su grupo prosttico es un compuesto porfirnico (un anillo de porfirina con un metal en su centro) con Fe. Funcin transportadora de O 2 en vertebrados. Hemocianina: su grupo prosttico es un compuesto no porfirnico con Cu. Funcin transportadora de O2 en animales invertebrados. Citocromos: protenas con un grupo prosttico como el de la hemoglobina pero que transportan e- en vez de oxgeno. B) Lipoprotenas: su grupo prosttico es un lpido. Hay varios tipos y se encargan del transporte de colesterol y triglicridos en la sangre. Entre ellas destacan las LDL que transportan colesterol y fosfolpidos a las membranas celulares y las HDL que llevan hasta el hgado al colesterol retirado de las paredes arteriales. C) Glucoprotenas: su grupo prosttico es un glcido. Forman parte de las membranas celulares con funciones antignicas. Las -globulinas actan como anticuerpos en la defensa del organismo contra las infecciones. D) Fosfoprotenas: su grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Su funcin es de reserva. Las ms conocidas son la casena del queso y la vitelina de la yema del huevo. 6.- FUNCIONES DE LAS PROTENAS Las protenas son molculas activas y llevan a cabo mltiples funciones, algunas ya mencionadas en la clasificacin. A modo de resumen citamos las siguientes:

1. Estructural: las protenas que forman las membranas celulares y las estructuras del tejido epitelial (queratina, colgeno....). 2. Reserva de aminocidos: protenas que aportan aa para el desarrollo del embrin como la ovoalbmina y las lacto albminas y casena de la leche. 3. Transporte: Protenas que transportan oxgeno como la hemoglobina o lpidos como la HDL. 4. Movimiento: las protenas musculares y las responsables del movimiento de cilios y flagelos. 5. Homeosttica: las protenas que colaboran con las sales minerales en el mantenimiento del pH y de la concentracin osmtica. Protenas de la coagulacin como el fibringeno, etc... 6. Hormonales: algunas protenas como la insulina y el glucagn son hormonas. 7. Defensa: las -globulinas que rechazan las molculas extraas que entran en nuestro organismo constituyendo los anticuerpos. 8. Biocatalizadora: son las enzimas que regulan el metabolismo celular y que son protenas globulares.

PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL?


Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar: 1. Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal. 2. Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. 3. La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. 4. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas como la B 12, o de minerales como el hierro.