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TEMA 1 - METABOLISMO CELLULAR Y ENZIMAS

Metabolismo : Conjunto de reacciones bioqumicas que se producen en el interior de la clula y que conducen a la transformacin de distintos compuestos. Vias metablicas Reacciones qumicas del metabolismo

Metabolitos Conjunto de todas las molculas que intervienen en las reacciones qumicas.

Fases

o vas metablicas en las que se divide, i las que siempre encontraremos en el

metabolismo . Son dos: Catabolismo Fase de destruccin de la materia orgnica. Anabolismo Fase de construccin de la materia orgnica.

CATABOLISMO
Transformacin de substancias orgnicas complejas en substancias orgnicas sencillas y almacenamiento energa qumica desprendida en las reacciones en forma de ATP ( Adenosin trifosfato)

ANABOLISMO
Construccin de la materia orgnica compleja a partir de molculas sencillas, gracias a la energa almacenada en el ATP, cuyas molculas pueden proceder de: 1. Catabolismo 2. Fotosntesis 3. Quimio sntesis Vamos a poder encontrar dos tipos de anabolismo: Anabolismo auttrofo. Anabolismo hetertrofo.

TIPOS DE METABOLISMO
Tipos de metabolismo segn la fuente de C ( Carbono) y la fuente de energa

CABE DESTACAR Los QUIMIOHETERTROFOS.

Las reacciones qumicas de las cuales

obtienen la energa, son de la respiracin i la fermentacin ( dos tipos de catabolismo)

PRINCIPALES VIAS METABLICAS


Las principales vas metablicas que permiten la sntesis del ATP son: Fotosntesis Lo obtiene a partir de una reaccin qumica que transforma la luz o energa luminosa en ATP.

Quimio sntesis Lo obtiene a partir de la oxidacin de materia inorgnica

Catabolismo Lo obtiene a partir de materia orgnica

ATP
Es la moneda energtica de la clula, ya que representa la manera de almacenar un tipo de energa de uso inmediato.

La energa est almacenada en los enlaces 2 y 3 esterfosfricos. Cuando se rompe uno de estos enlaces se libera 7,3KL /mol . Gracias a esto es capaz de almacenar o ceder energa con mucha facilidad.

PROCESO DE OBTENCIN DEL ATP


1. Hidrlisis del ATP FOSFRICO. El ATP se hidroliza se produce ADP + molcula de AC.

ATP + H2O ADP +Pi ( cido fosfrico ) + energa (7,3Kl/mol)

2. Hidrlisis del ADP El ADP se hidroliza se produce AMP + molcula de AC. FOSFRICO

ADP + H2O AMP +Pi ( cido fosfrico ) + energa (7,3Kl/mol)

Cabe destacar que tanto el ADP como el AMP, son molculas muy inestables y siempre que puedan se transformarn en ATP.

El ATP tambin lo podemos obtener EN LA FOSFORILACI OXIDATIVA DE LA CADENA RESPIRATRIA ( VER CATABOLISMO MS ADELANTE)

ENZIMAS
Enzimas Biocatalizadores que aceleran las reacciones qumicas. Naturaleza Proteica. Todas estn formadas por A.a Que realizan Disminuyen la energa de activacin de las reacciones qumicas = ACELERACIN DE LA REACCIN QUMICA

ENERGIA DE ACTIVACIN = Mnima energa que necesitan los sustratos para evolucionar a productos

Mtodo principal de reaccin Presentan el siguiente modelo estndar de reaccin: S ( sustrato) + E ( enzima) Complejo E+S P ( producto) + E (enzima)

CARACTERSTICAS ESPECFICAS DE TODAS LAS ENZIMAS


1. Aceleran las reacciones 2. No consumicin ni alteracin durante reaccin 3. Altamente especficas Van a actuar nicamente en 1 grupo de reacciones 4. Actan en Temp. Ambiente Las enzimas que estn en nuestro organismo, trabajan a temperatura ambiente, ya que si tuvisemos que aumentar o disminuir la temperatura de nuestro cuerpo constantemente, tendramos consecuencias. 5. Son muy activas ( Poca cantidad de enzima cataliza gran cantidad de sustrato) 6. Elevado peso molecular ( Da importante estabilidad )

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS SEGN ESTRUCTURA


1. ENZIMAS EXCLUSIVAMENTE PROTEICAS 2. HOLOENZIMAS (Tienen 2 partes)

1. Apoenzima Parte proteica

2. Cofactor o grupo prosttico Parte no proteica. Dos tipos

- Naturaleza inorgnica: Los ms abundantes son los iones metlicos (Zn+, K+, Mg+)

-Naturaleza orgnica: Los que conocemos como coenzima. Ms importantes son: FAD , NAD , NADP, FMN , Coenzima A, y algunas Vitaminas.

ACTIVIDAD ENZIMTICA
Sustrato Sustancia sobre la cual acta la enzima. Estas enzimas van a poder actuar de la siguiente manera: La enzima acta fijndose al sustrato mediante enlaces dbiles formando el complejo enzima-sustrato. Lo hace con el modelo llave-herradura.

*Tambin es posible, que los dos sustratos, se mezclen en uno solo, y que se libere ese nico producto formado por los dos sustratos*

ESTRUCTURA DE LA ENZIMA
La protena, como ya hemos dicho anteriormente, va a estar formada por A. Las enzimas van a estar formadas por tres tipos de A.a: A.a estructurales -Dan forma a la enzima.

A. de fijacin -Permite que se fijen la enzima i los sustratos

A .a de activacin catalizadorasVan a constituir el CENTRO ACTIVO de la enzima

EL CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA Centro activo Es la parte de la enzima que se une al sustrato. Va a estar formado por los A.a de fijacin i A.a de activacin catalizadora 1. Constituye una parte muy pequea del volumen total de la enzima.

2. Presentan estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el sustrato encaje e impide que otras molculas entren.

ESPECIFICIDAD ENZIMTICA
Las enzimas se caracterizan por tener elevada especificidad. Esto quiere decir que slo actuarn sobre 1 sustrato, o como algo excepcional a un grupo de sustratos. Tipos de especificidad enzimtica: 1. E. Absoluta 1 enzima 1 sustrato. 2. E. de grupo : La enzima reconoce exclusivamente a un grupo de molculas que comparten el mismo enlace. Ej: -Glucosidasa ( solo acta sobre molculas que presenten el mismo enlace, en concreto el -Glucosdico) 3. E . de clase : Es la menos especifica. La actuacin de la enzima depende del tipo de enlace i no del tipo de molcula.

LA CINTICA ENZIMTICA ( MUY IMPORTANTE)


En una reaccin enzimtica con una concentracin de enzima constante ( CONSTANTE, QUE NO VARIA) , si aumenta la concentracin de sustrato se produce un aumento de la velocidad de reaccin. Porqu?

Este incremento en la velocidad, es porque en cierto modo, como hay ms molculas de sustrato por unidad de volumen, aumenta la probabilidad de encuentro entre el sustrato i la enzima.

Si se va aumentando la concentracin del sustrato, llega un momento en que la velocidad de reaccin deja de crecer, es decir, se llega a la velocidad mxima de la reaccin ( V.mx.) Porque?

Esto es porque todas las molculas enzimticas estn ocupadas por molculas de sustrato. Este echo se llama saturacin de la enzima.

FACTORES DE LOS QUE DEPENDE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA ( MUY IMPORTANTE)


La actividad enzimtica va a depender de 3 factores fundamentales:

Temperatura (T)
Temperatura temperatura ptima donde la Es la

velocidad

adquiere su velocidad mxima ( Vel. Mx.)

Si la temp. aumenta , se producirn ms dificultades de unin entre la enzima i el sustrato.

Si subimos mucho la temperatura, llegar un momento en que la enzima se desnaturalice.

PH
-Las enzimas van a presentar 2 valores de PH, que sern los lmites donde la enzima podr trabajar. Por encima o por debajo de estos lmites no podr actuar, porque se

desnaturaliza

-Entre estos valores encontramos el PH ptimo. PH ptimo Es el valor de PH

donde la enzima presenta la mxima eficacia.

Inhibidors Substancia que disminuye la actividad enzimtica o impide su actuacin


-Vamos a poder encontrar 2 tipos de inhibicin:

1. Irreversible : El inhibidor se fija al centro activo de la enzima y la inutiliza.

2. Reversible : No se inutiliza el centro activo ( CA) de la enzima ( slo se impide el funcionamiento temporal) . Dos tipos de inhibicin reversible

Competitiva : Sustrato inhibidor I y S compiten por el mismo centro activo Solucin Aumentar

cantidad sustrato.

No competitiva I y S no compiten por el mismo centro activo. Tienen centros de unin diferentes.

GRAFICO COMPARADOR DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA CON Y SIN INHIBIDORES

ENZIMAS ALOSTRICAS
Enzima alostrica Se dice de aquellas que pueden regular vas metablicas -Las formas que van a poder adoptar van a ser dos : 1. Una forma de configuracin activa 2. Una forma de configuracin inactiva.

REGULACIN DE LAS VIAS METABLICAS


Regulacin por retroinhibicin o inhibicin feedback : Configuracin inicial activa . La enzima alostrica queda inhibida cuando 1 molcula de producto final se fija sobre el centro regulador y la inactiva

Producto Paraliza la reaccin unindose al centro regulador Pasa de activa a inactiva

Regulacin por induccin enzimtica : La configuracin inicial de la enzima es inactiva . Una sustancia inicial se fijara al centro regulador, provocar la transicin alostrica, la enzima pasar a ser activa i se unir al sustrato. Substancia inicial se une al centro regulador Pasa de inactiva a activa

Las enzimas pueden estar clasificadas segn la funcin que ejercen


1. Oxidoreductasa : Catalizan reacciones de oxidacin i redducin -Deshidrogenasas: Separan tomos de hidrogeno del sustrato -Oxigenasas: Oxidan el sustrato cuando aceptan electrones

2. Transferasas : Catalizan reacciones de transferencia de radicales

3. Hidrolasas Catalizan reacciones de ruptura de enlaces mediante la adicin de una molcula de agua dividida en dos El OH a una parte i el H a otra parte. Tipos: Enzimas digestivas

4. Liasas Catalizan reacciones de eliminacin de grupos y posterior formacin de dobles enlaces.

5. Isomerasas Catalizan reacciones de isomerizacin. Isomerizacin : cambio de posicin espacial de algn grupo de una parte de la misma molcula.

6. Ligasas o sintetasas Catalizan reacciones de unin de molculas la unin de molculas o grupos con la energa proporcionada para la desfosforilacion de ATP. Tipos: Todas las polimerasas