Ácidos nucleicos Características generales y tipos. Los ácidos nucléicos son biomoléculas orgánicas compuestas siempre por C, H, O, N y P.

Se definen químicamente como polirribonucleótidos o polidesoxirribonucleóticos, pues están formados por la repetición de unidades moleculares llamadas nucleótidos. Hay dos tipos de ácidos nucléicos: el ácido ribonucleico (ARN) y el ácido desoxirribonucleico (ADN). Su nombre se debe a que se encontraron en primer lugar en el interior de los núcleos de las células y se teñían con colorantes biológicos con apetencia por los ácidos, debido a la presencia de ácido fosfórico. Posteriormente, se supo que se encuentran en otras partes (mitocondrias, plastos, ribosomas, citoplasma)de las células eucarióticas –aquellas que tienen núcleo- y en el citoplasma de las procarióticas – células sencillas, sin núcleo-, así como en los virus, que son formas acelulares, y por lo tanto no-vivas. La función de ambos tipos de ácidos nucléicos está relacionada con el almacenamiento y el empleo de información, así como con su transmisión de unas células a otras, por lo que se dice que constituyen el material genético y son la base molecular de la herencia. Todo lo que biológicamente somos está codificado en el ADN y se expresa a través de la acción conjunta de éste y del ARN. Composición general.

Nucleósidos y nucleótidos: Un nucleótido está formado por tres componentes: ácido orto-fosfórico, un monosacárido (una pentosa) y una base orgánica nitrogenada. El monosacárido puede ser beta-D-ribosa, en cuyo caso se dice que es un ribonucleótido, o beta-D-desoxirribosa, en cuyo caso es un desoxirribonucleótido. La base nitrogenada es una molécula cíclica que puede derivar de la pirimidina, formada por un solo anillo y de menor tamaño (base pirimidínica), o de la purina, formada por dos anillos y más grande (base púrica). Hay tres tipos principales de bases pirimidínicas: citosina (C), timina (T) y uracilo (U); y dos tipos de bases púricas: adenina (A) y guanina (G). Resulta de gran interés, sobre todo, constatar la diferencia

las bases nitrogenadas son: . entre el carbono 1 de la pentosa y el nitrógeno 1 de una base pirimidínica. El fosfato está unido al carbono 5' de la desoxirribosa. Resultan así distintas combinaciones que dan lugar a los diferentes nucleótidos. muy minoritarias. la información se transfiere del ADN al ARN a las proteínas. El enlace entre ellos es de tipo éster y se establece en el carbono 5 de la pentosa.Guanina (G) . o el nitrógeno 9 de una base púrica. El ARN es también una cadena de nucleótidos. lo que constituye un nucleósido. ARN Al expresarse un gen. En el ADN. . 3. La base nitrogenada es una molécula plana. y se denominan bases pirimídicas. 1. y se denominan bases púricas. De ellas. como se ve a continuación: Pentosa Bases púricas Bases pirimidínicas ADN beta-D-desoxirribosa Adenina (A) Citosina (C) Guanina (G) Timina (T) ARN beta-D-ribosa Adenina (A) Citosina (C) Guanina (G) Uracilo (U) Además existen algunos nucleótidos aislados o derivados con gran interés biológico como moléculas que almacenan y transfieren energía (ATP. con uno o dos anillos en su estructura. La unión entre la pentosa y la base nitrogenada se establece por un enlace glucosídico. Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada.Timina (T) 2. cuyo carbono 1' está unido a un nitrógeno de la base nitrogenada.de tamaño existente entre unas y otras. mientras que citosina y timina contienen un solo anillo. formada por dos cadenas antiparalelas y complementarias de nucleótidos. Un grupo fosfato. GTP) y coenzimas de oxidorreducción (NAD. La unión del ácido fosfórico y el nucleósido constituye un nucleótido.Citosina (C) . y cada uno de ellos está formado por .Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ARN —ácido ribonucleico— es una molécula muy semejante al ADN. pero estructural y funcionalmente ambas tienen diferencias notorias. Además de estas bases. La desoxirribosa es un azúcar de cinco carbonos. ADN La estructura del ADN es una doble hélice.Adenina (A) . en la constitución de los ácidos nucléicos pueden participar otras. desoxirribosa y un grupo fosfato. FAD) o de otros tipos (CoA). solo cuatro desoxirribonucleótidos forman el ADN y cuatro ribonucleótidos forman el ARN. que suelen ser derivados de las anteriores. Las bases nitrogenadas adenina y guanina contienen dos anillos. llamado N-glucosídico.

MENSAJES que transcriben sus órdenes.Presentan el RADICAL FOSFATO. En el CITOPLASMA existen Moléculas de ARN de TRANSFERENCIA (Fragmentos formados por 3 nucleótidos) y existen además AMINOÁCIDOS. Un grupo fosfato. ribosa y un grupo fosfato: 1. . ¿Características y función del RNA? CARACTERÍSTICAS del ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO) . ARN ribosomal (ARNr). cuya función es la síntesis de proteínas. Las 2 cadenas del ADN se separan y sobre las Bases que quedan libres se forma el ARN Mensajero. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS: El ADN contiene toda la Información genética para SINTETIZAR PROTEÍNAS. FUNCIÓN: Su función es realizar la SÍNTESIS de PROTEÍNAS a través de la TRANSCRIPCIÓN y TRADUCCIÓN. que sale del NÚCLEO y llega al Citoplasma. Hay tres tipos principales de ARN: 1. .una base nitrogenada. . el ARN no contiene timina. . Se denomina mensajero porque lleva el mensaje de información genética desde el ADN a los sitios de síntesis de proteínas en la célula — los ribosomas. ARN mensajero (ARNm). El carbono 2' de la ribosa sí tiene un enlace con oxígeno. en donde cada ARNt se UNE a su AMINOÁCIDO respectivo. sino uracilo. El 1er TRIPLETE (UAC) se ubica en el RIBOSOMA. Ribosa. Son moléculas que están asociadas con proteínas y forman complejos denominados ribosomas. 2.El ARN está constituido por UNA SOLA CADENA de NUCLEÓTIDO. Una base nitrogenada. 2.En el Núcleo se encuentra solamente el ARNm (ARN mensajero).El Nucleótido está constituido por un azúcar.Las Bases Púricas se enfrentan con las Pirimídicas.Guanina . En el Citoplasma se adhiere a un RIBOSOMA comenzando por el extremo que tiene 3 NUCLEÓTIDOS (AUG) llamado TRIPLETE INICIADOR. Se denomina de transferencia porque transfiere un aminoácido específico del citoplasma a un ribosoma durante la síntesis de proteínas.Las moléculas de ARN están formadas por una SIMPLE Cadena de NUCLEÓTIDOS arrollado en forma de hélice simple. Para realizar este proceso. . que puede ser: . El fosfato está unido al carbono 5' de la ribosa. . .Se encuentran en el CITOPLASMA (ARNr y el ARNt). 3.Uracilo (U) A diferencia del ADN. ARN de transferencia (ARNt). o sea se une siempre una ADENINA (A) con un URACILO (U) y una CITOSINA (C) con una GUANINA (G). 3.Citosina . mientras que la desoxirribosa del ADN no. el ADN envía al Citoplasma.Adenina . que es una PENTOSA: la RIBOSA.Presentan Bases Nitrogenadas PÚRICAS (Adenina y Guanina) y Bases Nitrogenadas PIRIMÍDICAS (Uracilo y Citosina). en un lugar llamado P en donde se enfrenta con el TRIPLETE (UAG) del ARN quedando ubicado el 1er Aminoácido llamado METIONINA transportado por .

Este Proceso se REPITE Infinidad de veces hasta que se forma la PROTEÍNA y FINALIZA cuando llega al RIBOSOMA un TRIPLETE de ARNm formado por UAA – UAG – UCA que le da la SEÑAL de FINALIZACIÓN en donde se LIBERA la molécula de PROTEÍNA y se SEPARA del Ribosoma el último ARNt y los Tripletes de ARNt que quedan disponibles en el Citoplasma TRANSPORTAN otros AMINOÁCIDOS para formar NUEVAS PROTEÍNAS. ---> la pirimidina es un compuesto orgánico. pero con un anillo heterocíclico: dos átomos de nitrógeno sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3. que se clasifican en tres grupos. uno de cinco y otro de seis átomos) y las pirimidinas (con un solo anillo de seis átomos). nucleótidos. que se encuentran en ambos. Estas bases se clasifican en purinas (con dos anillos. Son parte fundamental de los nucleósidos. Cada nucleótido contiene una base nitrogenada. Luego aparece el 3er TRIPLETE de ARNt que transporta un Aminoácido llamado ALANINA. Se degrada en sustancias muy solubles como alanina beta y aminoisobutirato beta. la adenina y la guanina. mientras que en el ARN en lugar de timina aparece el uracilo. nucleótidos cíclicos (mensajeros intracelulares). El 1er Triplete de ARNt (UAC) se separa del Ribosoma y ocupa su lugar el 2do Triplete CCC con su Aminoácido correspondiente quedando libre el espacio A. El 2do TRIPLETE de ARNt (CCC) que lleva un Aminoácido llamado PROLINA. Por comodidad. ocupa el espacio A y se enfrenta con ARNm del complemento GGG. bases isoaloxazínicas (derivadas de la estructura de la isoaloxazina).AUC.Para el DNA y el RNA nos interesa saber que hay dos bases púricas. que incluyen dos o más átomos de nitrógeno. y la timina (T). similar al benceno. En el RIBOSOMA existe otro lugar llamado A. -->Bases púricas: están formadas por la condensación de dos ciclos de carbono y nitrógeno. la adenina (A) y la guanina (G) son púricas. Base nitrogenada Las bases nitrogenadas son compuestos orgánicos cíclicos. G y C se encuentran en el ADN. La flavina (F) es isoaloxazínica. Los 2 Aminoácidos (PROLINA y METIONINA) se UNEN mediante un enlace. dinucleótidos (poderes reductores) y ácidos nucleicos. Biológicamente existen seis bases nitrogenadas principales (en realidad hay muchas más). que ocupa el Lugar A. bases púricas o purinas (derivadas de la estructura de la purina) y bases pirimidinas(derivadas de la estructura de la pirimidina). la citosina (C) y el uracilo (U) son pirimidínicas. Las bases A. precursores de acetil-CoA y succinil-CoA. T. cada una de las bases se representa por la letra indicada. .

estas bases forman puentes de hidrógeno con sus purinas complementarias. en vez de la timina (T) A=U (doble enlace) G≡C (triple enlace) Purinas Base nitrogenada Nucleósido Adenina Adenosina A Guanina Guanosina G Pirimidinas Base nitrogenada Nucleósido Timina Timidina T Citosina Citidina . En el ADN. la complementaria de la adenina (A) es el uracilo (U). timina y uracilo) son derivados pirimidínicos. En el ARN.Tres bases de los ácidos nucleicos (citosina.

Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos. Las coenzimas.C Uracilo Uridina U Cofactor Un cofactor es un componente no proteico. Mg2+. ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos. entre otros) y moléculas orgánicas. provoca la deficiencia en enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables. vitamina C.  Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas. por lo general son vitaminas (vitaminas B. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima. El ion metálico puede actuar como:   Centro catalítico primario. termoestable y de baja masa molecular. Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima. formando un complejo de coordinación. por ejemplo).La importancia que tienen en la dieta las vitaminases la de participar en las catálisis. Hay coenzimasque no pueden ser sintetizados integramenteen el organismo. Se requieren en tan pequeña cantidad. K+. sino que alguno de sus componentes o precursores debeser incorporado a partir de la dieta. denominadas coenzimas. Cu2+. la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo. la holoenzima es el complejo apoenzima-cofactor. y a este complejo se le denominaholoenzima. son precursores o coenzimas. necesario para la acción de una enzima. porque no se consumen en las reacciones . Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metálicos (Fe2+. Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa.Las vitaminasson compuestos orgánicos esenciales en los procesos biológicos de organismos superiores y que debemos tomar en la alimentación. Todas las vitaminashidrosolubles (B y C) y algunasliposoluble. Mn2+.

Las proteínas son indispensables para la vida. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.   Según su composición. . que significa 'prominente. y proteínas derivadas. Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina). Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. de primera calidad'.Proteinas Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Inmunológica (anticuerpos). Por lo tanto. Transducción de señales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno) Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético. que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno). sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. pero también por sus funcionesbiorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). son susceptibles a señales o factores externos. sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula).1 Por sus propiedades físico-químicas. entre las que destacan:        Estructural. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. proteínas conjugadas (heteroproteidos). la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula. Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico). las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos). Contráctil (actina y miosina). Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal). Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes.2 Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. las proteínas se clasifican en : Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis. un tejido y un organismo. es decir. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del griego πρωτεῖος (proteios). que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados. producen solamente µ aminoácidos. Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis.

una enzima con actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y el siderofilin que se encuentra en el hierro. segregaciones del hígado. Además. combinadas con un grupo prostético. segregaciones de las células plasmáticas. Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. Hay cuatro tipos de lipoproteínas. existen varias proteínas ácidas. tiroglobulina. la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc).Proteinas Conjugadas Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. ribonucleasa. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la membrana. Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellin de los huevos. las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o las alipoproteínas. Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos nucleicos con la proteína básica de la histona simple. inmunoglobulinas. las nucleoproteínas de los espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos. los flavoproteínas y los citocromos. Entre éstas se incluyen la ceruloplasmina. Las proteínas conjugadas se incluyen el siguiente grupo. segregaciones de las glándulas tiroideas. Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N. la enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa. las intracelulares y las secretoras. es decir. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos. ovoalbúmina. Cromoproteínas: Éstas son las proteínas.      Proteínas Simples . Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo prostético. En las truchas. Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina. un pigmento. segregaciones por el oviducto de la gallina. púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos. distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. En la mayoría de las glicoproteínas. las lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las lipoproteínas pre-β y los quilomicrones.  Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con protaminas de proteína básica simple. la enzima que descompone el ADN.acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas plasmáticas. las proteínas no histonas.

Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Algunos ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones)       . La proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son predominantes. Se encuentran en los tejidos conectivos. Podemos nombrar los siguientes grupos. Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La cadena polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces. se encuentran en todas las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.  Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua. Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. en el cabello y en las uñas. álcalis o enzimas. Éstas. Son ricos en arginina o en lisina. Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes neutros. sólo se producen en el material vegetal. Se encuentran únicamente en los materiales vegetales. Cuando se hidrolizan por ácidos. en los álcalis diluidos y en los ácidos. Los ejemplos de globulinas son la lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina. Entre ellas podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Algunos ejemplos son la queratina. que se encuentra en las capas queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello y de las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras blancas del tejido areolar. Son muy ricos en aminoácidos argininos.Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre. las proteínas simples producen aminoácidos únicos o sus derivados.

Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido. . Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina. Por otro lado. tengan además funciones estructurales. están proteínas que son proteínas conjugadas. Este componente puede ser un ácido nucleico.  Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Muchas hormonas. por hidrolisis. la hemoglobina y los citocromos.  Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que. las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simpleso proteínas conjugadas. catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes.  Según su forma. las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Son proteínas:    Casi todas las enzimas. un lípido.Clasificación de las proteínas Según su composición. producen solamente µ-aminoácidos. denominado grupo prostético. Es común que este tipo de proteínas. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medid  Funciones Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). un azucar o simplemente un ión inorgánico. La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre. reguladores de actividades celulares. las proteínas fibrosas.

o la queratina que protege la piel. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Los receptores de las células. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos. 4. Debido a sus funciones. Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular. a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada. Como la ovoalbúmina en el huevo. 5. así como elfibrinógeno y protrombina que forman coágulos. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Funciones de reserva. 6. responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción. integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracci . Por ejemplo la pepsina. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños. 3.    Los anticuerpos. se pueden clasificar en: 1. encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos. La actina y la miosina. El colágeno. o la caseína de la leche. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre. 2.

presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:     Estructura primaria. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Estructura secundaria.  A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares. pH. pero si se cambian estas condiciones como temperatura. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización. pierde la conformación y su función. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. proceso denominado desnaturalización.Estructura Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Nivel de dominio. aunque el cuarto no siempre está presente. . etc.

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