Ácidos nucleicos Características generales y tipos. Los ácidos nucléicos son biomoléculas orgánicas compuestas siempre por C, H, O, N y P.

Se definen químicamente como polirribonucleótidos o polidesoxirribonucleóticos, pues están formados por la repetición de unidades moleculares llamadas nucleótidos. Hay dos tipos de ácidos nucléicos: el ácido ribonucleico (ARN) y el ácido desoxirribonucleico (ADN). Su nombre se debe a que se encontraron en primer lugar en el interior de los núcleos de las células y se teñían con colorantes biológicos con apetencia por los ácidos, debido a la presencia de ácido fosfórico. Posteriormente, se supo que se encuentran en otras partes (mitocondrias, plastos, ribosomas, citoplasma)de las células eucarióticas –aquellas que tienen núcleo- y en el citoplasma de las procarióticas – células sencillas, sin núcleo-, así como en los virus, que son formas acelulares, y por lo tanto no-vivas. La función de ambos tipos de ácidos nucléicos está relacionada con el almacenamiento y el empleo de información, así como con su transmisión de unas células a otras, por lo que se dice que constituyen el material genético y son la base molecular de la herencia. Todo lo que biológicamente somos está codificado en el ADN y se expresa a través de la acción conjunta de éste y del ARN. Composición general.

Nucleósidos y nucleótidos: Un nucleótido está formado por tres componentes: ácido orto-fosfórico, un monosacárido (una pentosa) y una base orgánica nitrogenada. El monosacárido puede ser beta-D-ribosa, en cuyo caso se dice que es un ribonucleótido, o beta-D-desoxirribosa, en cuyo caso es un desoxirribonucleótido. La base nitrogenada es una molécula cíclica que puede derivar de la pirimidina, formada por un solo anillo y de menor tamaño (base pirimidínica), o de la purina, formada por dos anillos y más grande (base púrica). Hay tres tipos principales de bases pirimidínicas: citosina (C), timina (T) y uracilo (U); y dos tipos de bases púricas: adenina (A) y guanina (G). Resulta de gran interés, sobre todo, constatar la diferencia

de tamaño existente entre unas y otras. solo cuatro desoxirribonucleótidos forman el ADN y cuatro ribonucleótidos forman el ARN. La unión del ácido fosfórico y el nucleósido constituye un nucleótido. . La desoxirribosa es un azúcar de cinco carbonos.Adenina (A) . llamado N-glucosídico.Timina (T) 2. entre el carbono 1 de la pentosa y el nitrógeno 1 de una base pirimidínica.Citosina (C) . 1. que suelen ser derivados de las anteriores. El ARN es también una cadena de nucleótidos. El enlace entre ellos es de tipo éster y se establece en el carbono 5 de la pentosa.Guanina (G) . mientras que citosina y timina contienen un solo anillo. o el nitrógeno 9 de una base púrica. En el ADN. desoxirribosa y un grupo fosfato. ADN La estructura del ADN es una doble hélice. ARN Al expresarse un gen. las bases nitrogenadas son: . cuyo carbono 1' está unido a un nitrógeno de la base nitrogenada. Además de estas bases. lo que constituye un nucleósido. la información se transfiere del ADN al ARN a las proteínas. El fosfato está unido al carbono 5' de la desoxirribosa. en la constitución de los ácidos nucléicos pueden participar otras. FAD) o de otros tipos (CoA). y se denominan bases púricas. De ellas. formada por dos cadenas antiparalelas y complementarias de nucleótidos. con uno o dos anillos en su estructura. pero estructural y funcionalmente ambas tienen diferencias notorias. La unión entre la pentosa y la base nitrogenada se establece por un enlace glucosídico. y cada uno de ellos está formado por . como se ve a continuación: Pentosa Bases púricas Bases pirimidínicas ADN beta-D-desoxirribosa Adenina (A) Citosina (C) Guanina (G) Timina (T) ARN beta-D-ribosa Adenina (A) Citosina (C) Guanina (G) Uracilo (U) Además existen algunos nucleótidos aislados o derivados con gran interés biológico como moléculas que almacenan y transfieren energía (ATP. 3. GTP) y coenzimas de oxidorreducción (NAD. Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada. Las bases nitrogenadas adenina y guanina contienen dos anillos. El ARN —ácido ribonucleico— es una molécula muy semejante al ADN.Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. La base nitrogenada es una molécula plana. muy minoritarias. Resultan así distintas combinaciones que dan lugar a los diferentes nucleótidos. Un grupo fosfato. y se denominan bases pirimídicas.

2. Se denomina mensajero porque lleva el mensaje de información genética desde el ADN a los sitios de síntesis de proteínas en la célula — los ribosomas.El Nucleótido está constituido por un azúcar. Para realizar este proceso. El 1er TRIPLETE (UAC) se ubica en el RIBOSOMA. ARN mensajero (ARNm). . 3. en un lugar llamado P en donde se enfrenta con el TRIPLETE (UAG) del ARN quedando ubicado el 1er Aminoácido llamado METIONINA transportado por .Las Bases Púricas se enfrentan con las Pirimídicas. el ARN no contiene timina. El fosfato está unido al carbono 5' de la ribosa.Se encuentran en el CITOPLASMA (ARNr y el ARNt). . Ribosa. En el Citoplasma se adhiere a un RIBOSOMA comenzando por el extremo que tiene 3 NUCLEÓTIDOS (AUG) llamado TRIPLETE INICIADOR. Una base nitrogenada.Presentan el RADICAL FOSFATO.Presentan Bases Nitrogenadas PÚRICAS (Adenina y Guanina) y Bases Nitrogenadas PIRIMÍDICAS (Uracilo y Citosina). Son moléculas que están asociadas con proteínas y forman complejos denominados ribosomas. cuya función es la síntesis de proteínas. Las 2 cadenas del ADN se separan y sobre las Bases que quedan libres se forma el ARN Mensajero. mientras que la desoxirribosa del ADN no. . .En el Núcleo se encuentra solamente el ARNm (ARN mensajero). MENSAJES que transcriben sus órdenes. que sale del NÚCLEO y llega al Citoplasma. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS: El ADN contiene toda la Información genética para SINTETIZAR PROTEÍNAS. en donde cada ARNt se UNE a su AMINOÁCIDO respectivo. que es una PENTOSA: la RIBOSA. Hay tres tipos principales de ARN: 1. El carbono 2' de la ribosa sí tiene un enlace con oxígeno.El ARN está constituido por UNA SOLA CADENA de NUCLEÓTIDO. sino uracilo. 2.Las moléculas de ARN están formadas por una SIMPLE Cadena de NUCLEÓTIDOS arrollado en forma de hélice simple. Un grupo fosfato. FUNCIÓN: Su función es realizar la SÍNTESIS de PROTEÍNAS a través de la TRANSCRIPCIÓN y TRADUCCIÓN.Citosina . Se denomina de transferencia porque transfiere un aminoácido específico del citoplasma a un ribosoma durante la síntesis de proteínas. 3. que puede ser: . ARN ribosomal (ARNr). En el CITOPLASMA existen Moléculas de ARN de TRANSFERENCIA (Fragmentos formados por 3 nucleótidos) y existen además AMINOÁCIDOS.una base nitrogenada. el ADN envía al Citoplasma. ¿Características y función del RNA? CARACTERÍSTICAS del ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO) . o sea se une siempre una ADENINA (A) con un URACILO (U) y una CITOSINA (C) con una GUANINA (G). ARN de transferencia (ARNt). . .Uracilo (U) A diferencia del ADN.Guanina . .Adenina . ribosa y un grupo fosfato: 1.

precursores de acetil-CoA y succinil-CoA. bases isoaloxazínicas (derivadas de la estructura de la isoaloxazina). y la timina (T). Son parte fundamental de los nucleósidos. ---> la pirimidina es un compuesto orgánico. Cada nucleótido contiene una base nitrogenada. que incluyen dos o más átomos de nitrógeno. G y C se encuentran en el ADN. bases púricas o purinas (derivadas de la estructura de la purina) y bases pirimidinas(derivadas de la estructura de la pirimidina). cada una de las bases se representa por la letra indicada. la adenina y la guanina. En el RIBOSOMA existe otro lugar llamado A. Este Proceso se REPITE Infinidad de veces hasta que se forma la PROTEÍNA y FINALIZA cuando llega al RIBOSOMA un TRIPLETE de ARNm formado por UAA – UAG – UCA que le da la SEÑAL de FINALIZACIÓN en donde se LIBERA la molécula de PROTEÍNA y se SEPARA del Ribosoma el último ARNt y los Tripletes de ARNt que quedan disponibles en el Citoplasma TRANSPORTAN otros AMINOÁCIDOS para formar NUEVAS PROTEÍNAS. que se clasifican en tres grupos. que se encuentran en ambos. que ocupa el Lugar A. ocupa el espacio A y se enfrenta con ARNm del complemento GGG. nucleótidos.AUC. Por comodidad. Base nitrogenada Las bases nitrogenadas son compuestos orgánicos cíclicos. pero con un anillo heterocíclico: dos átomos de nitrógeno sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3. similar al benceno. dinucleótidos (poderes reductores) y ácidos nucleicos. Estas bases se clasifican en purinas (con dos anillos. -->Bases púricas: están formadas por la condensación de dos ciclos de carbono y nitrógeno. Se degrada en sustancias muy solubles como alanina beta y aminoisobutirato beta.Para el DNA y el RNA nos interesa saber que hay dos bases púricas. El 2do TRIPLETE de ARNt (CCC) que lleva un Aminoácido llamado PROLINA. La flavina (F) es isoaloxazínica. Los 2 Aminoácidos (PROLINA y METIONINA) se UNEN mediante un enlace. la citosina (C) y el uracilo (U) son pirimidínicas. nucleótidos cíclicos (mensajeros intracelulares). mientras que en el ARN en lugar de timina aparece el uracilo. uno de cinco y otro de seis átomos) y las pirimidinas (con un solo anillo de seis átomos). El 1er Triplete de ARNt (UAC) se separa del Ribosoma y ocupa su lugar el 2do Triplete CCC con su Aminoácido correspondiente quedando libre el espacio A. Las bases A. . Biológicamente existen seis bases nitrogenadas principales (en realidad hay muchas más). T. Luego aparece el 3er TRIPLETE de ARNt que transporta un Aminoácido llamado ALANINA. la adenina (A) y la guanina (G) son púricas.

Tres bases de los ácidos nucleicos (citosina. en vez de la timina (T) A=U (doble enlace) G≡C (triple enlace) Purinas Base nitrogenada Nucleósido Adenina Adenosina A Guanina Guanosina G Pirimidinas Base nitrogenada Nucleósido Timina Timidina T Citosina Citidina . estas bases forman puentes de hidrógeno con sus purinas complementarias. En el ADN. En el ARN. timina y uracilo) son derivados pirimidínicos. la complementaria de la adenina (A) es el uracilo (U).

por ejemplo). Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa.C Uracilo Uridina U Cofactor Un cofactor es un componente no proteico. Las coenzimas. ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos. y a este complejo se le denominaholoenzima. K+. Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima. El ion metálico puede actuar como:   Centro catalítico primario. necesario para la acción de una enzima. entre otros) y moléculas orgánicas. Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima. la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo. Hay coenzimasque no pueden ser sintetizados integramenteen el organismo. vitamina C. denominadas coenzimas.Las vitaminasson compuestos orgánicos esenciales en los procesos biológicos de organismos superiores y que debemos tomar en la alimentación. la holoenzima es el complejo apoenzima-cofactor. Mg2+. son precursores o coenzimas. Cu2+. termoestable y de baja masa molecular.La importancia que tienen en la dieta las vitaminases la de participar en las catálisis. provoca la deficiencia en enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables. Se requieren en tan pequeña cantidad. Mn2+. formando un complejo de coordinación. porque no se consumen en las reacciones . Todas las vitaminashidrosolubles (B y C) y algunasliposoluble. por lo general son vitaminas (vitaminas B. sino que alguno de sus componentes o precursores debeser incorporado a partir de la dieta. Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metálicos (Fe2+.  Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.

Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes. la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula. Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula). Las proteínas son indispensables para la vida. sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del griego πρωτεῖος (proteios). Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis.Proteinas Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. entre las que destacan:        Estructural. proteínas conjugadas (heteroproteidos). Transducción de señales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno) Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. un tejido y un organismo. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal).2 Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. producen solamente µ aminoácidos.1 Por sus propiedades físico-químicas. Por lo tanto. que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno). las proteínas se clasifican en : Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis. es decir. las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos). de primera calidad'. Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico). . pero también por sus funcionesbiorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético. Inmunológica (anticuerpos). Contráctil (actina y miosina). que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados.   Según su composición. Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina). El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. y proteínas derivadas. que significa 'prominente. son susceptibles a señales o factores externos.

es decir. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas plasmáticas. las nucleoproteínas de los espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos. Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo prostético. Las proteínas conjugadas se incluyen el siguiente grupo. púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos. Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato. Hay cuatro tipos de lipoproteínas. segregaciones de las glándulas tiroideas. la enzima que descompone el ADN. casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con protaminas de proteína básica simple.Proteinas Conjugadas Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. inmunoglobulinas. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. Entre éstas se incluyen la ceruloplasmina. Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N. las proteínas no histonas. segregaciones de las células plasmáticas. ovoalbúmina. las lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las lipoproteínas pre-β y los quilomicrones. Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales. combinadas con un grupo prostético. En la mayoría de las glicoproteínas. ribonucleasa. tiroglobulina. la enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa. Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. las intracelulares y las secretoras. distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Cromoproteínas: Éstas son las proteínas. la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). segregaciones por el oviducto de la gallina.      Proteínas Simples . las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o las alipoproteínas. Además. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos. los flavoproteínas y los citocromos. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina. segregaciones del hígado.  Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). existen varias proteínas ácidas. una enzima con actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y el siderofilin que se encuentra en el hierro.acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. un pigmento. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la membrana. En las truchas. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellin de los huevos.

Algunos ejemplos son la queratina. Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes neutros.  Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua. se encuentran en todas las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Entre ellas podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Éstas. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas. Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son predominantes. Los ejemplos de globulinas son la lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina. entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Son muy ricos en aminoácidos argininos. Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso molecular (aproximadamente de unos 4. Podemos nombrar los siguientes grupos. La proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces. las proteínas simples producen aminoácidos únicos o sus derivados. Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. que se encuentra en las capas queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello y de las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras blancas del tejido areolar. La cadena polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos. en el cabello y en las uñas. Se encuentran únicamente en los materiales vegetales. álcalis o enzimas.Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados. Se encuentran en los tejidos conectivos. Cuando se hidrolizan por ácidos. en los álcalis diluidos y en los ácidos.000 daltons). Algunos ejemplos de albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre. Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. sólo se producen en el material vegetal. Algunos ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones)       . Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis.

Es común que este tipo de proteínas. En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. un lípido. La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre. la hemoglobina y los citocromos. reguladores de actividades celulares. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido. un azucar o simplemente un ión inorgánico. denominado grupo prostético. están proteínas que son proteínas conjugadas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. tengan además funciones estructurales. las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas.  Según su forma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medid  Funciones Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). las proteínas fibrosas. por hidrolisis. las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simpleso proteínas conjugadas. Son proteínas:    Casi todas las enzimas. Por otro lado. producen solamente µ-aminoácidos. Muchas hormonas. .  Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas.Clasificación de las proteínas Según su composición. catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes.  Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina. Este componente puede ser un ácido nucleico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina.

4. 6. Funciones de reserva. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. 2. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Por ejemplo la pepsina. esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo.    Los anticuerpos. La actina y la miosina. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracci . Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos. Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular. Debido a sus funciones. 3. El colágeno. o la caseína de la leche. se pueden clasificar en: 1. así como elfibrinógeno y protrombina que forman coágulos. Los receptores de las células. o la queratina que protege la piel. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Como la ovoalbúmina en el huevo. integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo. 5. a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada. responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción.

Estructura secundaria. presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas.Estructura Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. proceso denominado desnaturalización. Estructura terciaria. . Estructura cuaternaria. etc. pierde la conformación y su función. pH. Nivel de dominio.  A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares. pero si se cambian estas condiciones como temperatura. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:     Estructura primaria. aunque el cuarto no siempre está presente. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización.

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