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Investigacin de plisacaridos almidon El polisacrido almidn se colorea de azul-violeta en presencia de yodo, debido no a una reaccin qumica, sino a la fijacin

del yodo en la superficie de la molcula del almidn, fijacin que slo tiene lugar en fro. El almidn es un polisacrido vegetal formado por dos componentes: la amilosa y la amilopectina. La primera se colorea de azul en presencia de yodo debido no a una reaccin qumica sino a la adsorcin o fijacin de yodo en la superficie de la molcula de amilosa, lo cual slo ocurre en fro. Como reactivo se usa una solucin denominada lugol que contiene yodo y yoduro potsico. Como los polisacridos no tienen poder reductor, la reaccin de Fehling da negativa.

Figura 6 Figura 7

Las protenas , debido al gran tamao de sus molculas, forman con el aguasoluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, cidos, alcohol, etc. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a sudesnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteina la desordenan por la destruccin de su estructura terciaria y cuaternaria .

Pagina web de laboratorio


http://platea.pntic.mec.es/~jpascual/vida/biomoleculas/biomoleculas1.html http://biomodel.uah.es/

http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/tema10.htm#10b

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de unpuente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4)fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las protenas conestructura terciaria globular:

las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico (en color azul en la figura de la derecha). las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin (en color blanco en la figura de la derecha).

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA. Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una protena se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional caracterstica de manera que pierde su funcin y, a menudo precipita. Este fenmeno se conoce con el nombre de desnaturalizacin.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de

hlice enrolladas en una fibra levgira. La -queratina del cabello y elfibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.
DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a laprdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Estado nativo Estado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno

facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentradesnaturalizada (Figura superior). En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y

disminuye el coeficiente de difusin 2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie 3. prdida de las propiedades biolgicas Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llamarenaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos deaislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:

la polaridad del disolvente la fuerza inica el pH la temperatura

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados (Figura de la derecha). Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 AA diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA que componen la molcula proteica. Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos. El enlace peptdico (Figura de la izquierda) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convencin, la secuencia de una protena se lee siempre a partir de su extremo amino (Figura superior).

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS


La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables . Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una protena:
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot2.htm#2 PROPIEDADES DE LAS PROTENAS Desde el punto de vista bioqumico, las propiedades de las protenas son:

PRECIPITACIN SELECTIVA DE LAS PROTENA El agua es el disolvente biolgico por excelencia. En disolucin acuosa, losresiduos hidrofbicos de las protenas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con cargaelctrica, en funcin del pH del medio (Figura de la izquierda). En torno a los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga elctrica de cada grupo, de tal manera que la protena presenta una capa de solvatacin formada por el agua de hidratacin, que es el agua retenida por las cargas elctricas de la superficie de las protenas (En color rojo en la Figura superior derecha). Los AA polares sin carga tambin se disponen en la superficie, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrgeno (Figura superior izquierda). Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin.

PROPIEDADES OSMTICAS DE LAS PROTENAS


Como todo soluto molecular o inico, las protenas ejercen un efecto osmtico cuando existen barreras que limitan su libre difusin, como puede ser una membrana semipermeable(Figura de la izquierda), que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene protenas, stas tienden a captar agua del compartimento vecino (Figura de la derecha). Este efecto osmtico es proporcional al nmero de partculas dispersas. El valor de la presin osmtica se puede calcular mediante la frmula de Van't Hoff: = cRT, donde es la presin osmtica, c es la concentracin, R es la constante de los gases y T es la temperatura absoluta. En el caso de las protenas, el efecto osmtico se ve amplificado por otros dos factores. Por un lado, el agua de hidratacin que forma la envoltura acuosa de las protenas tambin contribuye a la presin osmtica (Figura de la derecha). Por otro lado, las protenas se comportan como polianiones, cuyas cargas estn neutralizadas por iones Na+ o K+ (Figura inferior izquierda). Las membranas biolgicas son permeables a estos iones y a

sus contraiones, con lo cual su concentracin a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo, la existencia de protenas en slo uno de los compartimentos provoca la retencin permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo que incrementa el efecto osmtico (Figura inferior derecha).
EfectoDonnan: Situacin inicial Efecto Donnan: En el equilibrio

Se denomina presin coloidosmtica o presin onctica al efecto osmtico conjunto de las protenas, que es el resultado de:

(1) la presin osmtica (que slo depende del nmero de partculas) (2) la presin provocada por el agua de hidratacin (3) la presin provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan

La mayor parte del agua en el sistema circulatorio est retenida por el efecto osmtico de las protenas del plasma. Cuando por cualquier circunstancia patolgica disminuye la concentracin de protenas en el plasma, el agua puede fluir libremente hacia los tejidos, provocando un edema (Figura de la derecha).

Los cidos nucleicos fueron descubiertos por Freidrich Miescher (foto de la izquierda) en 1869. Este enlace te lleva a una excelente animacin (la nmero 15) de cmo fueron descubiertos. Hay 2 tipos de cidos nucleicos (AN): el cido desoxirribonucleico (DNA) y elcido ribonucleico (RNA), y estn presentes en todas las clulas. Su funcin biolgica no qued plenamente demostrada hasta que Avery y sus colaboradoresdemostraron en 1944 que el DNA era la molcula portadora de la informacin gentica. Los AN son polmeros lineales en los que la unidad repetitiva, llamadanucletido (Figura de la derecha), est constituda por: (1) una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa), (2) cido fosfrico y (3) una base nitrogenada (purina o pirimidina). La unin de la pentosa con una base constituye unnuclesido (zona sombreada de la figura). La unin mediante un enlace ster entre el nuclesido y el cido fosfrico da lugar al nucletido.

El DNA y el RNA se diferencian porque:


el peso molecular del DNA es generalmente mayor que el del RNA el azcar del RNA es ribosa, y el del DNA es desoxirribosa el RNA contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que el DNA presenta timina la configuracin espacial del DNA es la de un doble helicoide, mientras que el RNA es un polinucletido lineal, que ocasionalmente puede presentar apareamientos intracatenarios

Diferencias estructurales entre el DNA y el RNA pentosa bases nitrogenadas estructura

DNA

RNA

http://www.ehu.es/biomoleculas/an/tema12.htm

COMPONENTES DE LOS CIDOS NUCLEICOS


Los AN son polmeros lineales en los que la unidad repetitiva es el nucletido. Cada nucletido est formado por:

una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa) una base nitrogenada (purina o pirimidina). cido fosfrico

La unin de la pentosa con una base constituye unnuclesido. La unin mediante un enlace ster entre el nuclesido y el cido fosfrico da lugar al nucletido. La unin de los nucletidos da lugar a los polinucletidos.

RNA
Es el AN ms abundante en la clula, y puede purificarse fcilmente. Una clula tpica contiene 10 veces ms RNA que DNA. El azcar presente en el RNA es laribosa. Esto indica que en la posicin 2' del anillo del azcar hay un grupo hidroxilo (OH) libre. Por este motivo, el RNA es qumicamente inestable, de forma que en una disolucin acuosa se hidroliza fcilmente. En el RNA la base que se aparea con la A es U, a diferencia del DNA, en el cual la A se aparea con T. En la mayor parte de los casos es un polmero monocatenario, pero en ciertos casos puede presentar zonas en su secuencia con apareamientos intracatenarios (Figura animada de la derecha). Segn las modernas teoras sobre el origen de la vida, parece bastante probable que el RNA fuese el primer biopolmero que apareci en la corteza terrestre durante el transcurso de la evolucin. Se distinguen varios tipos de RNA en funcin, sobre todo, de sus pesos moleculares:

FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTRUCTURA DEL DNA


La estructura helicoidal del DNA se mantiene gracias a interacciones no covalentes. Por un lado, el apilamiento entre las bases adyacentes de una misma hebra favoreceinteracciones hidrofbicas entre stas, y por otro lado, cada base est unida a su pareja mediante puentes de hidrgeno. La energa libre de las interacciones no covalentes que mantienen la estructura helicoidal del DNA no es muy superior a la energa de los movimientos trmicos a temperatura ambiente, por lo que es posible desestabilizar la estructura tridimensional del DNA mediante un simple aumento de la temperatura. Cuando se calienta un DNA de doble hebra (forma nativa) se rompen las fuerzas de unin entre las dos hebras y acaban por separarse. Por tanto, el DNA desnaturalizado es de una sola hebra. La transicin entre el estado nativo y el desnaturalizado se conoce como desnaturalizacin. En determinadas condiciones, una disolucin de DNA monocatenario (desnaturalizado), puede volver a formar el DNA nativo (de doble hebra). Este proceso recibe el nombre de renaturalizacin del DNA. Cuando el DNA renaturalizado se forma a partir de molculas de DNA de distinto origen, o entre una molcula de DNA y otra de RNA, la renaturalizacin se conoce como hibridacin.

Por qu los lpidos son insolubles en agua?


Vemoslo de la siguiente manera: el agua esta compuesta por un tomo de oxgeno y dos de hidrgeno a su alrededor, unidos entre s por un enlace de hidrgeno. El ncleo de oxgeno es ms grande que el del hidrgeno, presentando mayor electronegatividad. Como los electrones tienen mayor carga negativa, la transaccin de un tomo de oxgeno tiene una carga suficiente como para atraer a los de hidrgeno con carga opuesta, unindose as el hidrgeno y el agua en una estructura molecular polar. Por otra parte, los lpidos son largas cadenas de hidrocarburos y pueden tomar ambas formas: cadenas alifticas saturadas (un enlace simple entre

diferentes enlaces de carbono) o insaturadas (unidos por enlaces dobles o triples). Esta estructura molecular es no polar. Los enlaces polares son ms energticamente estables y viables, por eso es que las molculas de agua muestran una clara afinidad por los dems. Pero por el contrario, las cadenas de hidrocarburos no son capaces de establecer un grado sustancial de afinidad con las molculas de agua y entonces no se mezclan. Los lpidos son insolubles en agua porque no hay adhesin entre las molculas de agua y la sustancia lipdica. Dicho de otro modo y de forma ms simple: los lpidos son insolubles en agua porque sus molculas son no polares y entonces no son atradas por las del agua. Interesante verdad? Qu sabes t sobre los lpidos y su carcter hidrfobo?
sicamente, los lpidos son un amplio conjunto de compuestos orgnicos naturales, en su gran mayora biomoleculares (compuestos por carbono, hidrgeno, nitrgeno y oxgeno), con molculas orgnicas relacionadas entre s. Se caracterizan por su solubilidad en disolventes tambin orgnicos no polares y por ser insolubles en agua

CONCEPTO DE LPIDO Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y, generalmente, tambin oxgeno; pero en porcentajes mucho ms bajos. Adems pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre; ya que, a menudo, se unen con otros tipos de molculas formando glucolpidos, lipoprotenas, etc. para cumplir funciones biolgicas muy especializadas.

Es un grupo de sustancias muy heterogneas que tienen en comn estas dos caractersticas: Son insolubles en agua, forman micelas. Son solubles en disolventes orgnicos, como: cloroformo, benceno, acetona, aguarrs, etc. Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. Son untosos al tacto.
2. CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS

Los lpidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composicin cidos grasos (lpidos saponificables) o no los posean (lpidos insaponificables):
3. LOS CIDOS GRASOS

Los cidos grasos son molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal con un nmero par de tomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH). El cido graso es la nica bsica estructural de los lpidos saponificables. La frmula general de los cidos grasos es:

Se conocen unos 70 cidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos: cidos grasos saturados, que slo tienen enlaces simples entre los tomos de carbono. Esta circunstancia permite la unin entre varias molculas mediante puentes de hidrgeno. Cuanto mayor sea la cadena (ms carbonos), mayor es la posibilidad de formacin de puentes de hidrgeno. Por ello, a temperatura ambiente, los cidos grasos saturados suelen encontrarse en estado slido. cidos grasos insaturados, que tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus molculas presentan codos, con cambios de direccin en los lugares dnde aparece un doble enlace. La distancia entre los carbonos no es la misma que la que hay en los dems enlaces de la molcula. Esto origina que las molculas tengan ms problemas para formar puentes de hidrgeno. Por ello, a temperatura ambiente, los cidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado lquido. solubilidad Los cidos grasos poseen una zona hidrfila, el grupo carboxilo (COOH) y una zona lipfila o hidrfoba, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. El cido graso es una molcula polar o anfiptica. La parte que contiene el grupo carboxilo manifiesta carga negativa en contacto con el agua, por lo que presentacarcter cido. Como la cadena apolar es mucho ms grande que la parte con carga (polar), la molcula no se disuelve en agua.

b) Esterificacin. Un cido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente, formando un ster y liberndose una molcula de agua.
c) Saponificacin. Es una reaccin tpica de los cidos grasos, en la cual reaccionan con lcalis y dan lugar a una sal de cido graso, que se denomina jabn.

http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_12.htm 1.1.4.1. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS La clasificacin de las protenas se realiza desde varios puntos de vista, as: 1. SEGN SU COMPOSICIN: Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos. Protenas conjugadas: Poseen un componente de proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos: Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en las membranas celulares. Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas. Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

o o o o

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:


Protenas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno, Queratina, Fibrina, etc. Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas. La mayora de las protenas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las protenas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las protenas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad: Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbmina, albmina del suero, la ovoalbmina (presente en la clara del huevo). Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc. Glutelinas: Solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.

o o

Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zena del maz y la Gliadina del trigo. 3. DE ACUERDO CON SU FUNCIN BIOLGICA:

Protenas estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colgeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos. Protenas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, cidos grasos en el caso de la albmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. Protenas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraos, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin gamma globulnica de la sangre, las protenas denominadas interferones cuya funcin es inhibir la proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir resistencia a la infeccin viral en otras clulas, el fibringeno de la sangre importante en el proceso de coagulacin. Protenas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de clulas pero su accin la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Protenas como factores de crecimiento: Su funcin consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la divisin celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Protenas catalticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metablicas. Dentro de las clulas son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolticas cuya funcin es la degradacin de otras protenas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica, son las encargadas de captar las seales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interaccin. Sin embargo, no son protenas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo ms tpico de stas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayora de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas protenas.

Protenas de transferencia de electrones: Son protenas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya funcin se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y aprovechamiento de energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

Qu son el sobrepeso y la obesidad? El sobrepeso y la obesidad se definen como una acumulacin anormal o excesiva de grasa que puede ser perjudicial para la salud. El ndice de masa corporal (IMC) es un indicador simple de la relacin entre el peso y la talla que se utiliza frecuentemente para identificar el sobrepeso y la obesidad en los adultos. Se calcula dividiendo el peso de una persona en kilos por el cuadrado de su talla en metros (kg/m2). La definicin de la OMS es la siguiente: Un IMC igual o superior a 25 determina sobrepeso. Un IMC igual o superior a 30 determina obesidad.

El IMC proporciona la medida ms til del sobrepeso y la obesidad en la poblacin, puesto que es la misma para ambos sexos y para los adultos de todas las edades. Sin embargo, hay que considerarla a ttulo indicativo porque es posible que no se corresponda con el mismo nivel de grosor en diferentes personas.http://proteinas.org.es/proteinuria-proteinas-orina Proteinuria es el trmino cuyo significdo es la existenciaprotenas en la orina en una
cantidad elevada. La cantidad de protenas en la orina que determina la proteinuria, una vez sobrepasada, es de 150 mg en la orina de 24 horas o 0 a 8 mg/dl en el caso de tratarse de una prueba rpida con tira reactiva. La proteinuria es un dato fundamental en el enfoque diagnstico inicial de una hematuria ya que junto a esta, permiten determinar la existencia de enfermedades renales. La protena albmina en la orina, tambin conocida como albuminuria es la proteinuria ms comn. La albuminuria, es el primer indicio de la existencia de una posible enfermedad de los riones. Proteinuria: causas La principal causa de la proteinuria es que el sistema de filtros de los riones resulte daado. Normalmente, las protenas, debido a que son macromolculas (molculas de gran tamao), no pueden atravesar este filtro pero al resultar daado, este filtro permite el paso las protenas de la sangre, ocasionando el incremento de protenas en la sangre. Estos filtros, llamados glomrulos, pueden daarse por enfermedades que afectan a los riones (glomerulonefritis) o por enfermedades de otros rganos que afecten a los riones. Algunos motivos y enfermedades que pueden afectar a los riones y que pueden ser causas de proteinuria son: Diabetes: En el caso de la diabetes, pequeas cantidades de albmina en la orina son el primer sntoma de degradacin renal.

Lupus: Provoca proteinuria de protena albmina o albuminuria. Intoxicacin con medicamentos: Tambin puede producir degradacin renal con la consecuente aparicin de protenas en la orina.

Mieloma mltiple: En el caso de esta enfermedad, es la protena de Bence Jones la que se puede encontrar en la orina.

En algunos casos, la proteinuria puede presentarse en personas sin ninguna de estas enfermedades, de forma transitoria debido a un periodo febril o a la realizacin de una actividad fsica intensa. En gente joven se puede presentar un tipo de proteinuria conocida como proteinuria orosttica. Este tipo de proteinuria consiste en la prdida de protenas por la orina al estar de pie siendo normal si el individuo se encuentra tendido. Este tipo de proteinuria desaparece al llegar a la edad adulta.

Otras posibles causas de la proteinuria son:


Preeclampsia Pielonefritis bacterian Tumor en la vejiga Insuficiencia cardaca congestiva (perfusin inadecuada de los riones) Sndrome de Goodpasture Envenenamiento por metales pesados

Sndrome nefrtic Terapia con frmacos nefrotxicos Enfermedad poliqustica del rin

El tratamiento de la proteinuria corresponde al tratamiento para la afeccin que la provoca ya que la proteinuria no es una enfermedad en s misma sin la consecuencia de alguna de las enfermedades o causas anteriores. Analticas de proteinuria La cantidad de protena existente en la orina, se determina a partir de un anlisis de orina. Existen dos formas de realizar esta analtica para determinar la proteinuria en orina:

Usando una tira qumicamente tratada que puesta en contacto con la orina permite conocer la existencia de un exceso de protenas en la orina.

Una muestra de 24 horas con la que se mide la cantidad de protenas que el paciente expulsa en la orina.

Proteinuria y embarazo La aparicin de protenas en la orina durante el embarazo es frecuente y no necesariamente tiene porqu estar relacionado con ninguna enfermedad. La proteinuria durante el embarazo, est producida por el estrechamiento de los vasos sanguneos y por los cambios mofolgicos en los riones y aunque la proteinuria en el embarazo es frecuente, no siempre se produce. Durante el embarazo, la protena que ms se pierde es la albmina. En el caso de la proteinuria en el embarazo, se considera excesiva cuando se produce la prdida de ms de 3 gramos de protenas en la orina de 24 horas o ms de 0,5 microgramos en una nica muestra. La aparicin de la proteinuria normalmente suele ser posterior al incremento de peso y al iniciarse el aumento de tensin arterial.