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Concepto de oxidacion y reducción reacción química en la q uno o más electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio en sus

estados de oxidación.1un elemento que ceda electrones, y otro que los acepte: oxidante es el elemento químico q tiende a captar esos electrones,quedando con un estado d oxidación inferior al q tenía,esdecir,siendo reducido reductor es aquel elemento químico que suministra electrones de su estructura química al medio, aumentando su estado de oxidación, es decir, siendo oxidado. Polímero y momero Poli= muchos mero: parte mono: una monómeros son compuestos d bajo peso molecular q pueden unirse a otras moléculas pequeñas para formar macromoléculas de cadenas largas comúnmente conocidas como polímeros aminoácidos son los monómeros d las proteínas. nucleótidos-los monómeros d los ácidos nucléicos monosacáridos-monómeros d los carbohidratos Polimeros macromoléculas formadas por la unión d moléculas más pequeñas llamadas monómeros. El almidón, la celulosa, la seda y el ADN son ejemplos de polímeros naturales AMINOACIDO es una molécula orgánica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).aminoácidos más frecuentes y d mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.2 aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico.

aminoácidos no esenciales. aminoácidos q puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo aun cuando no lo estemos incorporando a través d los alimentos que ingerimos acido glutaminico-vital sistema nervioso central arginina-liberacion hormonas crecimiento serina-metabolizacion de grasas alanina-mantiene nivel optimo glucosa tirosina-reduccion del estrés citina-salud piel y o pelo glicina-depurar el organismo asparagina prolina-colageno d cartílagos,tendones y piel acido aspártico-reducir nivel amoniaco glutamina-importante en metabolimos cerebral cisteína

aminoácidos esenciales aquellos q deben obtenerse de fuentes externas histidina-crecimiento y reparación de tejidos iisoleucina-forma hemoglobina,regula azúcar sangre leucina-facilita cicatrización tejido muscular lisina-absorcion de calcio metionina-funciona como antioxidante fenilalanina-transmite señales celulas nervios treonina-regula cantidad adecuada proteínas triptófano-relajante natural vallina-metabolismo muscular y repara tejidos alanina-ayuda metabolismo glucosa,protege d sustancias toxicas liberadas. Aminoácidos alifáticos. Son la glicina, la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina. Aminoácidos con funciones de alcohol. Son la serina y la treonina. Aminoácidos con azufre. Son la cisteína, la cistina y la metionina. Aminoácidos ácidos. Son el ácido aspártico, la asparagina, el ácido glutámico y la glutamina. Aminoácidos básicos. Son la lisina, la hidroxilisina, la arginina y la histidina. Aminoácidos aromáticos. Son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Aminoácidos con un nitrógeno intracíclico. Son la prolina y la hidroxiprolina Aminoácido no esencial PROLINA PH es una medida de acidez o alcalinidad d una disolución indica la concentración de iones hidronio presentes en determinadas sustan.potencial d hidrógeno’ o ‘potencial dehidrogeniones PK Punto de equilibrio, constante d una sustancia a temperatura constante PROTEINAS Polímeros naturales formados por unidades d aminoácidos enlazados entre si a través d enlaces amida(o péptido).son indispensables para la estrucutura,función y reproducción de materia viva. estructura primaria forma d organización más básica d las proteínas. Está determinada por la secuencia d aminoácidos d la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en q están enlazados por medio d enlaces peptídicos, es siempre desde el grupo aminoterminal hasta el carboxi-terminal.H2N-COOH estructura secundaria plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos d la cadena polipeptídica.formación d enlaces d hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) d los carbonos involucrados en las uniones peptídicas d aminoácidos cercanos enla

LIGASAS: Catalizan la unión de dos compuestos. de manera que puedan interactuar con el agua circundante. de posición u ópticos.5 atm. etc 3. asociadas./c.cadena. por ejemplo: CH3COCH3 + H2NNH2 + KOH/dietilenglicol + calor ===> CH3CH2CH3 CH3COH + NaBH4 ===> CH3CH2OH Reducción de ácidos carboxílicos a alcoholes un enlace entre un METAL y un NO METAL diferencia de electronegatividad debe ser mayor a 1.2 actúan sobre enlace glicosídicos 3.1 formación de enlaces C-O 6.1 grupos con un átomo de carbono 2. liquida y gaseosa 2) Color: incolora 3) Sabor: insípida 4) Olor: inodoro 5) Densidad: 1 g.TRANSFERASAS: Son las enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales distintos del H entre un par de sustratos (transferencia de grupos). NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota . YA QUE CUANDO TERMINAN UNA REACCION.intermediarios metabólicos.3 formación de enlaces C-N 6. a 4°C 6) Punto de congelación: 0°C 7) Punto de ebullición: 100°C 8) Presión critica: 217.HIDROLASAS: Enzimas que actúan hidrolizando determinados enlaces de numerosos compuestos (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales al agua) 3. cetonas(R1R2C=O) alcoholes terciarios (R1R2R3C-OH) no oxidación aldehído se oxida produce un ácido carboxílico reducción de aldehídos y cetonas se obtienen alcoholes e hidrocarburos.6 actúan sobre anhídridos de ácido.1 actúan sobre enlaces éster 3. 5. Propiedades Físicas Del Agua 1) Estado físico: sólida. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana. 4. mientras que el enlace formado entre NO METALES comparten electrones para estabilizar la unión sera COVALENTE" COVALENTE APOLAR: cuando los atomos comparten electronegatividades iguales. estructura terciaria. generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior.4 actúan sobre enlaces peptídicos 3.1 racemasas y epimerasas 6. mediante la energía liberada en la ruptura de una molécula de ATP (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP).catalítica.1 actúan sobre enlaces >C=C< 4.OXIDORREDUCTASAS: Son enzimas de óxido-reducción que catalizan la transferencia de átomos de H.EJEM H:H (2atomos de hidrogeno) ENLACE COVALENTE POLAR cuando los atomos unidos presentan electronegatividades distintas por ejemplo HCL APOENZIIMAparte proteica de una holoenzima y no puede llevar acabo una reacción catalítica ya que no tiene un cofactor enzimático. conforman un ente.3 actúan sobre enlaces >C=NH5. ESTAN INTACTAS Y LISTAS PARA PARTICIPAR EN OTRA LAS SUSTANCIAS QUE REACCIONAN SE LLAMAN SUSTRATO 1 .LIASAS: Catalizan la separación d grupos químicos del sustrato por vía no hidrolítica (adición de grupos a dobles enlaces). etc. ENZIMAS ACTUAN POR SIMPLE PRESENCIA. la distribuición electrónica es totalmente equitativa. 2. por lo tanto. q posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes ENZIMAS PROTEINAS q SE ENCUENTRAN EN LAS CELULAS Y SON LAS ENCARGADAS DE PRODUCIR LAS REACCIONES QUIMICAS QUE OCURREN EN LA CELULA.3 grupos acilo (aciltransferasas) 2. de una a otra forma (transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formas isoméricas).ISOMERASAS: Actúan catalizando la interconversión de isómeros estructurales.c.4 grupos glucosilo (glucosiltransferasas). (transferencia de electrones) 2.4 formación de enlaces C-C 2. estructura cuaternaria deriva d la conjunción d varias cadenas peptídicas q.7 será IONICO.2 formación de enlaces C-S 6. 6. 4.2 actúan sobre enlaces >C=O 4. 9) Temperatura critica: 374°C PROPIEDADES QUIMICAS 1)Reacciona con los óxidos ácidos 2)Reacciona con los óxidos básicos 3)Reacciona con los metales 4)Reacciona con los no metales 5)Se une en las sales formando hidratos CIANO COBALAMINA Y HIDROXICOBALAMINA B12 alcoholes prim(R-CH2-OH)oxidados aldehídos (RCHO) o ácidos carboxílicos (R-COOH) alcoholes secundarios (R1R2CH-OH). un multímero.2 funciones aldehído o cetona 2.

es una completa y catalíticamente activa. difieren enla secuencia d aminoácidos. grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula cofactores un componente d tipo no proteico q complementa a una enzima(q es una sustancia proteica) coenzima es un tipo de cofactor.con características químicas o d otro tipo ligeramente diferentes.d una solución buffer.pero q catalizan la misma reacción química holoenzima proteína y un cofactor enzimatico.Isoenzima Enzima q puede aparecer en múltiples formas. . del ácido o la base conjugada. o tapon. es un cofactor orgánico no proteico que se requiere junto con la proteína enzimática para q tenga lugar la reacción enzim ecuación de Henderson-Hasselbalchfórmula química q s utiliza para calcular el pH. que puede ser un ion o una molécula compleja. a partir del pKa (la constante de disociación del ácido) y d las concentraciones de equilibrio del ácido o base. En resumen.