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Concepto de oxidacion y reducción reacción química en la que uno o más electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio

en sus estados de oxidación.1un elemento que ceda electrones, y otro que los acepte: oxidante es el elemento químico que tiende a captar esos electrones, quedando con un estado de oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo reducido.2 reductor es aquel elemento químico que suministra electrones de su estructura química al medio, aumentando su estado de oxidación, es decir, siendo oxidado. Polímero y momero Poli= muchos mero: parte mono: una monómeros son compuestos de bajo peso molecular que pueden unirse a otras moléculas pequeñas para formar macromoléculas de cadenas largas comúnmente conocidas como polímeros Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Los nucleótidos son los monómeros de los ácidos nucléicos. Los monosacáridos son los monómeros de los carbohidratos Polimeros macromoléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros. El almidón, la celulosa, la seda y el ADN son ejemplos de polímeros naturales aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de lasproteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico.

glicina-depurar el organismo asparagina prolina-colageno d cartílagos,tendones y piel acido aspártico-reducir nivel amoniaco glutamina-importante en metabolimos cerebral cisteína aminoácidos esenciales aquellos que deben obtenerse de fuentes externas histidina-crecimiento y reparación de tejidos iisoleucina-formacion hemoglobina,regula azúcar sangre leucina-facilita cicatrización tejido muscular lisina-absorcion de calcio metionina-funciona como antioxidante fenilalanina-transmision d señales celulas nervioscerebr treonina-regula cantidad adecuada proteínas en cuerpo triptófano-relajante natural vallina-metabolismo muscular y repara tejidos alanina-ayuda metabolismo glucosa,protege d sustancias toxicas liberadas. Aminoácidos alifáticos. Son la glicina, la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina. Aminoácidos con funciones de alcohol. Son la serina y la treonina. Aminoácidos con azufre. Son la cisteína, la cistina y la metionina. Aminoácidos ácidos. Son el ácido aspártico, la asparagina, el ácido glutámico y la glutamina. Aminoácidos básicos. Son la lisina, la hidroxilisina, la arginina y la histidina. Aminoácidos aromáticos. Son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Aminoácidos con un nitrógeno intracíclico. Son la prolina y la hidroxiprolina Aminoácido no esencial PROLINA PH es una medida de acidez o alcalinidad de una disolución indica la concentración de iones hidronio presentes en determinadas sustan.potencial de hidrógeno’ o ‘potencial dehidrogeniones PK Punto de equilibrio, constante de una sustancia a temperatura constante PROTEINAS Son polímeros naturales formados por unidades de aminoácidos enlazados entre si a través de enlaces amida(o péptido).son indispensables para la estrucutura,función y reproducción de materia viva.

aminoácidos no esenciales. aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo -aun cuando no lo estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos acido glutaminico-vital sistema nervioso central arginina-liberacion hormonas crecimiento serina-metabolizacion de grasas alanina-mantiene nivel optimo glucosa tirosina-reduccion del estrés citina-salud piel y o pelo

/c.6 actúan sobre anhídridos de ácido. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que. a 4°C 6) Punto de congelación: 0°C 7) Punto de ebullición: 100°C 8) Presión critica: 217. mediante la energía liberada en la ruptura de una molécula de ATP (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP). 6.1 actúan sobre enlaces éster 3.4 actúan sobre enlaces peptídicos 3.c. etc. asociadas. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior.TRANSFERASAS: Son las enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales distintos del H entre un par de sustratos (transferencia de grupos). 4. el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. (transferencia de electrones) 2.5 atm.2 actúan sobre enlaces >C=O 4.3 formación de enlaces C-N 6. es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal. de manera que puedan interactuar con el agua circundante. 4. de una a otra forma (transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formas isoméricas).2 formación de enlaces C-S 6. que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes Esta clasificación se realiza de acuerdo con el tipo de reacción de transferencia. 5. En la estructura terciaria.2 funciones aldehído o cetona 2. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana.LIGASAS: Catalizan la unión de dos compuestos. reconociéndose 6 grupos principales con sus respectivas subclases. etc 3.3 actúan sobre enlaces >C=NH- 5.1 grupos con un átomo de carbono 2.1 racemasas y epimerasas 6.2 actúan sobre enlace glicosídicos 3.4 formación de enlaces C-C 2. un multímero. liquida y gaseosa 2) Color: incolora 3) Sabor: insípida 4) Olor: inodoro 5) Densidad: 1 g.HIDROLASAS: Enzimas que actúan hidrolizando determinados enlaces de numerosos compuestos (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales al agua) 3. 9) Temperatura critica: 374°C PROPIEDADES QUIMICAS 1)Reacciona con los óxidos ácidos 2)Reacciona con los óxidos básicos 3)Reacciona con los metales 4)Reacciona con los no metales 5)Se une en las sales formando hidratos CIANO COBALAMINA Y HIDROXICOBALAMINA B12 . Propiedades Físicas Del Agua 1) Estado físico: sólida.H2N-COOH La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica.OXIDORREDUCTASAS: Son enzimas de óxido-reducción que catalizan la transferencia de átomos de H.3 grupos acilo (aciltransferasas) 2. Estos grupos y sus principales subclases son: ENZIMAS 1 .1 actúan sobre enlaces >C=C< 4.ISOMERASAS: Actúan catalizando la interconversión de isómeros estructurales.4 grupos glucosilo (glucosiltransferasas).La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. 2. es decir. de posición u ópticos.1 formación de enlaces C-O 6.LIASAS: Catalizan la separación de grupos químicos del sustrato por vía no hidrolítica (adición de grupos a dobles enlaces). conforman un ente. el grupo dador y el grupo aceptor.