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UNIVERSIDAD DEL TOLIMA

ELEMENTOS DE CINETICA Y ACTIVIDAD DE ALGUNAS ENZIMAS DE LA


INVESTIGACIONES
MIEL DE Apis mellifera L.

GRUPO DE
GUILLERMO SALAMANCA GROSSO* MONICA PATRICIA OSORIO TANGARIFE; NELSON RODRIGUEZ ARIAS
*Grupo de Investigaciones Mellitopalinológicas y Propiedades Fisicoquímicas de Alimentos
Facultad de Ciencias Universidad del Tolima Ibagué Tolima Colombia
Barrio Santa Helena Parte alta. Ibagué Tolima Colombia
AA. 546. Telefax: +57 82 66 91 82. EE--mail: salamancagrosso@gmail.com
MELLITOPALINOLOGICAS Y PROPIEDADES
FISICOQUIMICAS DE ALIMENTOS

Introducción

Una enzima (E) frente a un sustrato (S) puede reaccionar


siempre y cuando se den las condiciones de especificidad,
pH, temperatura y fuerza iónica. En la reacción se puede
formar un complejo Enzima sustrato (ES) que se trasforma
en el producto deseado con liberación de la enzima bajo
condiciones de régimen estacionario.
estacionario La reacción es de
Pseudo primer orden, es decir es dependiente de [ES] y del
valor de K2. El modelo es:
K1 K2 K [E ][ S ] Figura 3. Origen botánico de la miel a partir de nectarios florales/
V= 2
K M + [S ]
E+S ES E+P extraflorales
K -1
En la miel de A. mellifera, se destaca por su importancia las
diastasas (α y β amilasas); las α-glucosidasas (sacarasa,
invertasa), la glucosa oxidasa, la catalasa y la fosfatasa
ácida, Belitz & Grosch (1997). Para el caso de la α-
Gl
Glucosidasa,
id ell modelo
d l de
d acción
ió es:

G OH
H
OH
H O H H O
H H
OH H H OH
HO O OH
H OH OH H
α-D-Glucopiranosil-α-D-Fructopiranosa (Sacarosa)

Figura 1. A) Efecto en la concentración de sustratos en función de la E ES E ----G


----G Invertasa

velocidad de reaccion. B). Estado estacionario en la cinética OH H


O
OH
F O H
H

enzimática H

OH
H
H + HO
H
H
OH
OH
HO OH
H OH OH H

G ----S
----S α-D-Glucopiranosa α-D-Fructopiranosa
S
Interpretación de los datos cinéticos Figura 4. Actividad de la α-Glucosidasa: Hidrólisis de α-Glucosidos.
Posee actividad transglucosidasa. KM Frentea la sacarosa: 0.030 mol l-1.
La cinética de una reacción se evalúa siguiendo el modelo pH de trabajo 5.8 - 6.5 se conocen de 7 a 18 isoenzimas. E:Enzima. S:
generalizado de Michaelis-Menten. Para una concentración Sacarosa. G:Glucosa. F: Fructosa.
inicial de sustrato (S) se determina su variación en el tiempo O2 H2O2
a una concentración de Enzima (E) constante. Se suele
graficar [S] en función de la velocidad de reaccion (V). Enzima-FAD
Enzima-FAD Enzima-FADH2
También: (1/V) Vs (1/S) y (V) Vs (V/S) conforme a los modelos
Lineweaver-Burk y Eadie-Hofstee:
β-D-Glucosa α-D-Gluconolactona
Figura 5. Actividad de la enzima glucosa oxidasa de la miel. pH optimo
6.1 La glucosa puede ser oxidada a ácido glucónico principal ácido de
la miel.

N Enzima Actividad*
α-D-Glucosisa (Sacarasa)
A B
1 7.50 – 10.0
2 Diastasa ((α y β Amilasa)) 16.0 – 24.0
1 ⎛ K M ⎞⎛ 1 ⎞ 1 V 3 Glucosaoxidasa 80.8 – 210
=⎜ ⎟⎜ ⎟ + V = Vmax− KM
V ⎝ Vmax ⎠⎜⎝ [S ] ⎟⎠ Vmax [S] 4 Catalasa 0.00 – 86.8
5 Fosfatasa ácida 5.07 – 13.4
Figura 2. Representaciones de cinética Enzimática en los modelos de
A). Lineweaver-Burk. B) Eadie-Hofstee *1: g de sacarosa hidroliza (100 g de miel) y h 40ºC, 2: g de almidón degradado/100 g
de miel y hora 40ºC, 3: µg H2O2 formado/g de miel y h, 4: actividad catalítica/g miel,
5: mg de P/100 g de miel 24h.
Actividad enzimática en la miel 1
104

102
0
La miel,
miel es un producto natural elaborado por las abejas a c
(Apis mellifera), que colecta el néctar u otros jugos dulces de -1
a
1

b b
las plantas vivas, que se acumulan en nectarios florales o
τ (días)
Log k

10-2
-2
extraflorales y a los que añaden sustancias propias de sus c
glándulas hipofaríngeas. La mezcla es modificada y -3

madurada en los alvéolos del panal hasta alcanzar una -4


10-4

humedad que oscila entre 17 y 21% además de glucosa y 280 300 320 340 360 20 40 60 80 100

fructosa resultantes de la actividad enzimática. 1/T 105 Temperatura (ºC)


Figura 6. A): Velocidad de inactivación de la invertasa (a), diastasa de la
miel
i l (b).
(b) B):
B) Vid
Vida media
di (τ)de
( )d llas actividades
ti id d ded la
l diastasa
di t (a),
( ) invertasa
i t
Las enzimas provenientes de las glándulas hipofaríngeas
(b) y glucosidasa (c) a distintas temperaturas.
hidrolizan la sacarosa del néctar y la convierten en glucosa y
fructosa. En el proceso de maduración se forman otros Referencias
azucares minoritarios, Salamanca (2001). Las enzimas Belitz, H.; Grosch, W. (1997). Química de los alimentos. Editorial Acribia. Zaragoza. España.
adicionadas al néctar y otros productos de la colmena son Dadant. (1975). La colmena y la abeja melífera. Editorial hemisferios sur. Buenos Aires. Argentina.
Salamanca, G. (2001). Estudio analítico comparativo de las propiedades fisicoquímicas de mieles de
elaboradas por las glándulas hipofaríngeas de la abeja A. mellifera de Boyacá y Tolima. Tesis doctoral. Universidad Politécnica de Valencia. España.
(Dadant, 1975).