UNIVERSIDAD NACIONAL SAN LUIS GONZAGA DE ICA FACULTAD DE ODONTOLOGIA

ENZIMAS
GOMEZ DELGADO EDU AGLIBERTO
BIOQUIMICA

CICLO III

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

DEDICATORIA
Dedico este trabajo a dios por permitirme seguir estudiando con entusiasmo y a mis padres que me brindan todo su apoyo

para salir adelante

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 1

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

PRESENTACION

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por las secreciones del estmago8 y la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo subyacente.9 En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la muerte y la putrefaccin de las clulas".10 Por el contrario, otros cientficos de la poca como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posicin que defenda el carcter puramente qumico de la reaccin de fermentacin.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 2

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

ENZIMAS
Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en la boca (saliva), el estmago (jugo gstrico), los lquidos intestinales, la sangre y en cada rgano y clula del cuerpo. Cada clula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioqumico, en la base de la cual estn las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos y analticos. Los propios genes son reguladores de la produccin de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena de procesos enzimticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en los vegetales para la formacin de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos. La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas, produciendo energa a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energtico que exigen los mtodos qumicos de laboratorio.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 3

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

NOMENCLATURA INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS

La clasificacin y la nomenclatura de las enzimas fue un autntico maremgnum terminolgico minado de sinonimias y polisemias hasta que la Unin Internacional de Bioqumica cre, en 1956, su Enzyme Commission o Comisin Internacional de Enzimas, precursora del vigente Nomenclature Committee o Comit de Nomenclatura de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular. En la actualidad la nomenclatura de las enzimas sigue siendo complejsima, pero disponemos al menos de unos criterios internacionales y de una nomenclatura normalizada que facilitan la labor de las publicaciones especializadas. A los mdicos, traductores y redactores cientficos en espaol les conviene tener siquiera unas nociones generales de la clasificacin de las enzimas y de cmo adaptar a nuestro idioma los nombres recomendados en ingls. La nomenclatura actual de las enzimas es sumamente compleja, pero se basa en los siguientes principios generales: 1. La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en ingls la terminacin en -ase (en espaol, -asa). 2. Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente segn la reaccin qumica que catalicen. 3. Las enzimas se dividen en grupos segn el tipo de reaccin catalizada, que, junto al nombre de su sustrato enzimtico, se usa para formar el nombre completo de cada enzima. 4. Cuando el sustrato suele presentarse en forma de anin, no se usa para nombrar a la enzima el nombre terminado en -ic, sino el terminado en -ate (la forma recomendada, pues, no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate dehydrogenase).

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 4

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

5. Cada enzima dispone de una clave formada por la sigla EC (de Enzyme Commission) seguida de cuatro nmeros separados por puntos. El primero de estos nmeros indica a cul de las seis clases o divisiones principales de la clasificacin pertenece la enzima: EC 1 corresponde EC 2, a a

las oxidoreductases u oxydoreductases (oxidorreductasas);

lastransferases (transferasas); EC 3, a las hydrolases (hidrolasas); EC 4, a las lyases (liasas); EC 5, a las isomerases (isomerasas), y EC 6, a las ligases (ligasas). 6. Con idntica categora oficial, coexisten dos nomenclaturas para las enzimas: cada enzima dispone, en efecto, al menos de un recommended name o trivial name (nombre recomendado o nombre comn: breve y sencillo, que suele utilizarse en todos los libros y revistas) y un systematic name (nombre sistemtico: que describe la accin de la enzima del modo ms preciso posible, pero es tan complejo que no se usa apenas en la prctica, donde suele sustituirse por el code number o clave propia de cada enzima). Se entender ms claramente, creo, si echamos mano de un ejemplo real: el nombre comn aldehyde reductase corresponde al nombre sistemtico alditol:NAD(P)+ 1-oxidoreductase y a la clave internacional EC 1.1.1.21.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIN GENERAL.

Actualmente, ms de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato especfico sobre el cual actan. Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histrico.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 5

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin sistemtica, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reaccin implicada: 1. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas oxidasas, comnmente como y

deshidrogenasas, catalasas. 2. Transferasas:

reductasas,

oxigenasas,

hidroxilasas

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas). 3. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas,

amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina. 4. Liasas: Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas. 5. Isomerasas:

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 6

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras. 6. Ligaras: Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente, la energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas estn en este grupo.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).

1. LAS HIDROLASAS comprenden las: 1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos: a) Lipasas, que hidrolizan los steres de cidos grasos;

b) Fosfatasas, que hidrolizan los steres fosfricos de muchos compuestos orgnicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados: c) Clorofilasas. En la industria alimentara debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retencin de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: - Pretratamiento por inmersin (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solucin de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min. Escaldado en solucin de hidrxido de calcio 0,005 M.

- Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidrxido de magnesio (0,020-0,025 M.) .

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 7

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilizacin posterior. d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas (vanse stas) .

1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en: a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la

poligalacturinasa o pectinasa, que acta sobre el cido pctico o poligalacturnico, dando molculas de cido galacturnico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboracin de zumos y nctares de frutas.

1.3 PROTEASAS, que se clasifican en: a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptdicas: -CO-NH de las protenas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteoltica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la molcula proteica, de modo que entonces las uniones peptdicas pueden ser atacadas por estas enzimas;

b) Peptidasas, que rompen las uniones de los pptidos hasta la liberacin final de molculas de aminocidos;

c) Catepsinas, a cuya accin en el msculo proteico se deben los procesos autolticos en la maduracin de la carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable para la accin de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al acumularse cido lctico por degradacin del glicgeno. Al alcanzar un pH 4,5 se hace ptimo para la liberacin y accin de la enzima, apareciendo los respectivos cambios en la textura y dems caracteres de la
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 8

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

carne d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estmago del ternero alimentado slo con leche materna y que causa la coagulacin de la leche (Vase en "Aplicacin de enzimas en la Industria Lechera") .

2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES. Entre ellas son de inters en alimentos: 2.1 Oxidasas, que comprenden: a) Las Oxidasas Frricas: Catalasa, responsable de la prdida de color y olor de vegetales congelados, y Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas ctricas. Su estudio es de gran inters en la industria de alimentos por ser una de las enzimas ms estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivacin, con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo; b) A las Oxidasas Cpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimtico (vase ste) y la ascrbico-oxidasa. 2.2 Dehidrogenasas. Entre stas se encuentran las enzimas siguientes: Xantino-oxidasa, que es una flavoprotena con molibdeno y cataliza la oxidacin de xantina y aldehdos como el frmico, actuando como aceptor de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicacin analtica en el control trmico de la leche y en la deteccin de leche de vaca en leche humana, pues esta ltima no contiene esta enzima;
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 9

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Lipoxidasa, que cataliza la oxidacin de cidos grasos poliinsaturados y secundariamente tambin al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a travs de los perxidos formados.

EL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Al explicar las etapas de una reaccin qumica simple (que implica slo un sustrato), la molcula de sustrato se une al sitio activo de la enzima particular, formando un complejo enzima-sustrato. Para una mejor

comprensin, se puede hacer referencia a la siguiente representacin simple de una reaccin qumica: Reaccin qumica: E + S ES (EP) E + P En la ilustracin anterior, la enzima (E) se une con el substrato (S), formando un complejo (ES). enzima-sustrato de la

Despus

formacin de complejo ES, interaccin sustrato de la enzima se lleva a cabo, lo que resulta en un producto de la enzima (EP) complejo. En el ltimo paso, el producto (P) sale del sitio activo de la enzima (E). La enzima puede ser liberado luego se recicla y se combina con otro sustrato para formar un producto. De esta manera una enzima acta sobre sustratos a productos de formulario. El mecanismo de funcionamiento de una enzima, en trminos de su especificidad es descrito por el modelo de cerradura y llave y la hiptesis de ajuste inducido. En el primer modelo, el bloqueo representa enzima y la clave
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 10

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

es el sustrato. Como una llave encaja exactamente en su cerradura especfica, la enzima y el sustrato encajar con precisin entre s. De acuerdo con la hiptesis de ajuste inducido, la enzima sufre ciertos cambios estructurales tras el sustrato se une al sitio activo. Centro Activo El lugar de unin de un substrato a una enzima y donde se da la reaccin de catlisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminocidos con

sustituyentes funcionales para la catlisis de un sustrato. Al haber pero muchsimas

variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminocidos como para ser cada catlisis especfica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras clulas utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas molculas orgnicas, que sufren modificaciones durante la reaccin enzimtica para ayudar a la modificacin final del sustrato. Tambin pueden servir de donadoras o aceptoras de hidriones (H-) y electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catlisis la coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Si est anclada a la enzima, la llamamos grupo prosttico. Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unin por la modificacin de las protenas de unin con el sustrato. La desnaturalizacin puede darse por una variacin alta de la temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre. Distinguimos 2 tipos de hiptesis de uniones enzima-sustrato

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 11

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del enlace llavecerradura. Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este smil). Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformacin espacial provocando un ambiente favorable a la unin y reaccin con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catlisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas. Curva de Michaelis Menten Para comprender mejor la unin entre sustrato y enzima analizaremos la curva de Michaelis-Menten. Es una curva de trayectoria hiperblica en la que situamos en el inicio un complejo enzima-sustrato sin haberse unido y va dndose la unin del sustrato con el centro activo a medida que avanzamos en la curva, de manera que llegamos a una saturacin de las enzimas por el sustrato formando un final asinttico en la curva. Esta saturacin se debe a que encontramos ms cantidad de sustrato que de enzimas, y llega un momento en que todas las enzimas estn ocupadas realizan do la catlisis de un sustrato, sin poder unirse a otro hasta terminar primero la reaccin enzimtica ya iniciada. El punto del eje Y donde se forma la asntota al infinito es considerada la velocidad mxima de reaccin de la enzima (de formacin de producto). Este proceso viene representado por la ecuacin: E + S [ES] [EP] E + P, donde E es la enzima, S es el sustrato, P el producto, y [ES] y [EP] son el complejo enzima-sustrato y enzima-producto respectivamente.
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio Pgina 12

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Anlisis Energtico del Complejo de Michaelis El fin de todas las enzimas es reducir la energa libre de activacin de las reacciones que catalizan. De esta manera se reduce el umbral energtico a superar de la reaccin, y hace esta mucho ms rpida. Podemos afirmar que cuanta ms alta es la energa de activacin ms lenta ser la reaccin pues el complejo enzima-sustrato ser ms inestable, y por tanto ms difcil de conseguir. Durante el estado [ES], complejo enzima-sustrato, vemos disminuida la entropa (AS) del sistema debido a un nivel ms alto de organizacin, ya que al unirse por enlaces no covalentes el sustrato en el centro activo de la enzima pierde movilidad. Debido a que AS ser negativo entonces, nos encontraremos con una energa libre ms grande en este estado (AG = AH TAS), lo que supondr un estado menos favorable y por tanto ms inestable.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen caractersticas muy singulares e importantes, ya que gracias a estas caractersticas pueden realizar las actividades segura correspondientes y efectiva. de A

manera

continuacin mencionaremos algunas de estas caractersticas:

La enzimas son catalizadores orgnicos, que no son afectados por la reaccin que catalizan, adems de ser muy potentes y eficaces. La actividad cataltica de una enzima facilita su identificacin.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 13

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Las enzimas catalizan la formacin o rotura de enlaces covalentes Su elevada especificidad es su mayor caracterstica. Actan en baja concentracin; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la accin de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeas.

No sufren modificaciones durante la reaccin; su composicin y forma no son transformadas en ninguna parte de la reaccin, se recuperan intactas.

No afectan el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la reaccin.

Son sumamente especficas; tienen un trabajo especfico y solo son usadas para ello, su actividad est regulada y actan en el mismo lugar donde se segregan.

Son molculas estrictamente proteicas; Son Protenas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metablicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalizacin, no dializan y sufren saturacin.

Lo sintetizan tanto los seres Auttrofos como Hetertrofos. Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reaccin.

Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los lquidos orgnicos.

Segn su composicin molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica y otra constituida por la unin mediante enlaces.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 14

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.

Las enzimas se clasifican por tipo de reaccin y mecanismo La mayora de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina.

Pueden considerarse como segundo sustrato. Las enzimas muestran especificad ptica; presentan un alta especificidad para el tipo de reaccin que catalizan.

Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reaccin a una hidrogenasa.

Las enzimas pueden encontrarse en organelas especficas Proporcionan estados de transicin alternos.

A continuacion mostraremos algunas imagenes con ejemplos de algunas de las caracteristicas de las enzimas:

1. Esta imagen muestra como la enzima no es modificada en ninguna etapa de la reaccion.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 15

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

2. Aqu vemos un ejemplo de catalizacin y tambin una reccin es irreversible.

3. Aqu se muestra la necesidad de la enzimas hacia una coenzima.

4. Aqui vemos como las enzimas actuan en un media intercelular, aunque de igual manera pueden actuar en un medio extracelular.

Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas especficas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 16

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias. Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas.. la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa .Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, ser el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversas clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de sntesis, degradacin, oxidacin, etc.

caractersticas de la actividad vital de los distintos organismos.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 17

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas endgenas, son aquellas que tienen que ver con un sin nmeros de cambios a nivel fisicoqumico de los vegetales y de los frutos.

Dichas enzimas tienen efectos deseables y no deseables.}

Entre los deseables tenemos que tienen efecto sobre las propiedades organolpticas del vegetal o fruto, tanto frescos como procesados, por ejemplo en la maduracin de los frutos, en las reacciones postmostem, en el pan.

Entre los desagradables tenemos enranciamientos de los productos con alto contenido graso, por el efecto de las lipasas y en los vegetales por la accin de las peroxidasas.

Las enzimas endgenas tambin afectan el valor nutricional de los productos, ya que, destruyen nutrientes especialmente vitaminas como la tiamina y el cido acrbico, este efecto no se da sobre el alimento.

En la maduracin de las frutas estn implicados por menos tres sistemas enzimticos diferentes, dicho efectos se dan sobre la textura, sabor y color; respecto a la textura actan las enzimas pectolticas que formarn los componentes pcticos, estos son componentes

insolubles en solubles tanto el uno como el otro de bajo peso molecular.

Disminucin de la actividad enzimtica endgena:

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 18

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Temperaturas altas: se disminuye la activada enzimtia por la desnaturalizacin de la enzima. La gran mayora de las enzimas endgenas trabajan en un rango de temperatura ptimo entre 30-40oC, por lo que presentan facidad para ser desartivada, se empiezan a desnaturalizarse a los 50 oC Existen ciertos mtodos para inactivar enzimas como son: el escaldado, pasterizacin, tneles de enfriamiento, entre otros; se aplican con fin de disminuir las prdidas de las propiedades sensoriales del alimento.

Temperaturas

bajas:

algunas

enzimas

se

desnaturalizan

temperaturas de subcongelacin. Un descenso de temperatura por debajo de 0oC hasta -10oC pueden producir un descenso o aumento en la actividad enzimtica. Si la actividad enzimtica se aumenta cuando se congela por debajo de 0oC, este aumento se debe principalmente a la concentracin de solutos en el agua no congelada, variando tambin el pH, este cambio est condicionado a la velocidad de congelamiento, porque habr presencia de solutos en la procin no congelada; si el congelamiento se da rpido la prdida de actividad enzimtica ser lenta y visceversa. La refrigeracin de productos perecederos prolonga la vida til, por la inactivacin de enzimas que controlan la respiracin.

pH: a diferencia de los tratamientos trmicos en donde se disminuye temperatura, la adicin de cidos o bases, tienen una gran limitante y es la de cambiar el pH del producto por lo que poco se usa. Los valores de pH en donde se presenta una actividad enzimtica mayor es entre 4.5-8.0; un ejemplo clsico de esta situacin se da en
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 19

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

la industria de los jugos cidos, ya que, se presenta la oxidacin de los grupos fenoles por la accin de las fenolasas, produciendo oscurecimiento en el producto. Esto se puede evitar adicionando cido ctrico, mlico o fosfrico con el fin de disminuir el pH hasta 3.0

Aw: solo se pueden inactivar aquellas enzimas que utilicen el agua como medio de transporte, pero aquellas que no lo hacen incrementan su acitivada a valores de Aw < 0.3, por ejemplo las lipasas. Maduracin de los frutas: en este proceso estn implicados tres sistemas enzimticos diferentes, que conllevan a cambio favorables en: Textura: sobre esta propiedad participan enzimas pectonticas o pcticas, estn actuan sobre los componentes pcticos que

transforman compuestos insolubles en compuestos solubles, como tambin compuestos de bajo pesos molecular en compuestos solubles. Estos compuestos pcticos son la pectinmetilestearasa y poligalacturonasa. Sabor: la actividad enzimtica la ejercen las amilasas que trasforman el almidn en azcar, es decir que su accin la ejercen directamente sobre los componentes del sabor dulce, en otros trminos se conocen los azcares como los mayores aportantes de slidos solubles en las frutas. Color: la enzima responsable del desarrollo del color en las frutas, es la clorofilasa, cuya misin es la de descomponer la clorofila para que aparezcan los diferentes colores en las frutas, bien sean rojos o amarillos, que le dan a las mismas las caractersticas de frutos maduros.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 20

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Enzimas de origen vegetal y animal utilizados en la industria de alimentos como abladadores de la carne.

Bromelina (pia): se activa en un rango de Ph entre 4-9 y a una temperatura dentre 20-65oC Papaina (papaya): es estable a 20-75oC, y se activa a un Ph entre 6-8 ficina (higos)

En los cereales encontramos:

las amilasas a (se produce cuando se incia la germinacin por la accin de las giberelinas) y b (sse encuentra en el endospermo del grano de cebada)

En los vegetales:

La mirosinasa, se encuntra en los rbanos y la mostaza, su accin es la de convertir los tioglucsididos en isotiocianatos y carbohidratos, cuando el producto sufre daos fsicos en su tejido, los tioglucsidos actan siendo los responsables del aroma , se recomienda que para mantener el aroma se deben cosechar y consumir.

la aliinasa: se encuentra en la cebolla y en el ajo, es la encargada de desarrollar sabores y olores caractersticos cuando el tejido se daoa mecnicamente.

Pectinmetilestearasa: hidrolizan los enlaces ster metlico, liberan metanol y producen pectinas de bajo metoxilo y cido galaturnico.

Poligalacturonasas: rompen enlaces glucosdicos a (1,4), si lo hace endgenamente, hay una disminucin en la viscosidad, o si lo hace exgenamente en los extremos a partir del Ca , edicho rompimiento genera cido galacturnico libre que no afecta la viscosidad.

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 21

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Pectinliasas:

forman

doble

enlaces

entre

C4 -

C5 del

cido

galacturnico, en frutas, es muy escaso, en mayor catidad se producen los hongos cuando presentan un ataque microbiano.

Pectatoliasas: acta sobre los cidos galacturnicos o en los pectinas de bajo metoxilo, solo la producen las bacterias, no se encuntra en los vegetales.

b fructofuranosidasa: invertasa

Enzimas de origen animal Lipasas-pancreaticas catalasas pepsina-renina tripsina-quimo (porcinos) (higado de res) (estmago de res) (pncreas de bovinos)

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Temperatura : Las temperaturas no adecuadas para que una enzima (que son proteinas) realice sus funciones tienden a desnaturalizarla y esto causa, deficiencia en las fuciones que realiza la enzima y a temperaturas extremas a daar la enzima completamente.

- Presin: Las presiones tambin pueden llegar a daar las enzimas, sobre todo las presiones que maneja el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presin interna puede variar y daar algunas enzimas.

- Humedad: Las diferentes enzimas del cuerpo trabajan en diferentes

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 22

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

sectores del mismo por las funciones, y ademas por los factores que se presentan en cada parte. En partes humedas funcionan cieras enzimas y en partes. Secas - pH, y tal vez este ltimo sea el ms importante. Las condiciones de acidez y basicidad de las diferentes regiones de cuerpo pueden ayudar o afectar el trabajo.de.las.enzimas.

Esto si hablamos de una ser vivo relativamente normal. Porque otros seres vivos presentan daos a nivel Nuclico (cidos nuclicos como el ADN o ARN) si hay problemas en la sntesis de protenas, una sola protena que est mal sintetizada a causa de mutaciones en el ADN puede afectar un largo proceso enzimatico.

APLICACIONES
Las enzimas son utilizadas en la qumica, , en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estan limitadas tanto por el numero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas.

Diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

1. LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradacin del almidon en azucares sencillos uso produccion de azucares desde el almidon, como por ejm en la produccion de jaraba de maiz. En la coccion al horno , cataliza la rotura del almidon de la harina en azucar. La fermentacin del azcar llevada a cabo por levaduras produce el dioxido de carbono que hace subir la masa

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 23

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

2. PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de protenas en la harina} 3. TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebs 4. CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos 5. RENINA, derivado del estomago de animales

rumiantes jvenes(terneros y ovejas): Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas. 6. ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS: Actualmente, cada vez mas usadas en la industria lctea. 7. LIPASAS: Se introduce durante el proceso de produccion del queso roquefort para favorecer la maduracin 8. LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa 9. PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar 10. AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y

GLUCOAMILASAS: Conversin del almidn en glucosa y diversos azucares invertidos 11. GLUCOSAS ISOMERASA: la produccin Conversin de jarabe de

de glucosa en fructosa durante

maz partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las caloras mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor. 12. CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azucares que pueden ser fermentados 13. LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 24

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

ENZIMA

SUSTRATO

PRODUCTOS DE LA HIDRLISIS

Esterasas Lipasas Fosfatasas Lecitinasa Lecitina Colina + Ac. Fosfrico + grasas Pectinesterasa Pectinmetilester Metanol + Ac. Galacturnico Carbohidratasas Fructosidasas a-Glucosidasa (Maltasa) b-Glucosidasa (celobiasa) b-Galactosidasa (lactasa) Amilasa Almidn Maltosa o Glucosa + Maltooligosacridos Celulasa Enlaces N Proteinasas
Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Glicridos

Glicerol + Ac. Grasos

Sacarosa Maltosa Celobiosa

Fructosa + Glucosa Glucosa Glucosa

Lactosa

Galactosa + Glucosa

Celulosa

Celobiosa,

Protenas

Polipptidos

Pgina 25

Universidad nacional san luis Gonzaga de ica

Polipeptidasas Desaminasas Ureasa Asparaginasa Deaminasas

Protenas

Amino Acidos

Urea Asparagina Amino Acidos

CO2 + NH3 Ac. Asprtico + NH3 NH3 + Ac. Orgnicos

APLICACIONES MDICAS DE VARIAS ENZIMAS La lisozima se utiliza como antibacterial pues hidroliza los mucopolisacridos de la pared celular de varias partculas gram positivas . La tripsina suele usarse como agente antiinflamatorio y como agente limpiador en heridas La glucosa oxidasa se utiliza en pruebas clnicas de deteccin de niveles de glucosa, hacindose la prueba ya sea en sangre o en orina La lisozima se utiliza tambin para el tratamiento de algunas lceras, esclerosis mltiple, algunos padecimientos de la piel e infecciones postoperatorias La hialuronidasa se usa como un facilitador digestivo La estreptokinasa es empleada como agente antiinflamatorio La asparaginasa se considera un agente anticancergeno

Bioqumica Dr. Aliaga Guillen Eusebio

Pgina 26