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En el pice de ambas rutas de reaccin de sta figura se produce un estado de transicin. La energa libre de activacin G se define como la cantidad de energa que se requiere para convertir 1 mol de molculas de sustrato (reactante) desde el estado basal (la forma estable de baja energa de la molcula) al estado de transicin. En la reaccin de oxidacin del etanol para formar acetaldehdo
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:
o El pH
Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo. La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
o La temperatura
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
o Los cofactores
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unido a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
o o o o o o
Estas caractersticas tan especiales pueden ser explicadas, segn nuestro criterio, mediante el concepto de Informacin. En el trabajo Una nueva teora acerca de las diluciones homeopticas, definimos a la Informacin como la disposicin a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera en este caso, un ente biolgico-, en presencia del receptor adecuado. La Informacin latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposicin a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.
La Informacin se expresa, como ya sabemos, nicamente existiendo un estado neguentrpico. Y ese estado neguentrpico lo encontramos cada vez que hay una reaccin qumica lejos de su equilibrio. As, entonces, cuando alguna enzima est frente a su sustrato especfico, acta constituyendo con l un complejo reversible, el ya mencionado complejo enzima-sustrato.
La formacin de este complejo representa el punto culminante de la accin catalizadora de una enzima (estado de transicin). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activacin" del sustrato, facilitndose as el proceso qumico catalizado.
Si comparamos una misma reaccin qumica con y sin enzimas, apreciamos cmo en el primer caso la magnitud de la energa de activacin es decir, la cantidad de energa necesaria para que la reaccin se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso. De ah que se diga que la enzima reduce la energa de activacin requerida para acelerar cierta especfica reaccin qumica.