UNVERSIDAD DE CARABOBO FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD. ESCUELA DE MEDICINA “DR.

WITREMUNDO TORREALBA” DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA UNIVERSIDAD DE CARABOBO

Metabolismo de aminoácidos
Prof. Angélica Jiménez Alumna: Albanela Terán La Morita, 26/07/12

lo que concuerda con un papel principal de esta enzima en la generación de energía.Explicar cómo se lleva a cabo la regulación de la degradación de aminoácidos. 7. aportando α-cetoglutarato al ciclo del ácido cítrico. es probable que predomine la función catabólica. . el glutamato puede aceptar un segundo grupo amonio para generar glutamina en la reacción catalizada por la glutamina sintetasa. La enzima de los animales utiliza NAD+ como principal cofactor. pero también puede emplear NADP+. la síntesis de α-cetoglutarato se inhibe por el ATP o el GTP. y es estimulada por el ADP o GDP. Así la enzima está activada en situaciones de baja carga energética. Regulación del catabolismo de aminoácidos. La enzima se controla alostéricamente.Obj.. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductora del αcetoglutarato: La reacción es reversible. En las células animales la enzima actúa bien en la dirección de síntesis o bien en la dirección catabólica. Papel de la glutamato deshidrogenasa. En los animales la glutamato deshidrogenasa es un hexámero de subunidades idénticas. situada en las mitocondrias. La regulación del catabolismo de aminoácidos se regula a nivel de las reacciones catalizadas por la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintetasa. Tanto si se forma por acción de la glutamato deshidrogenasa como si se forma por transaminación.

CTP y AMP) o bien indicadores de algún otro tipo del estado general del metabolismo de los aminoácidos (alanina. Estos 8 inhibidores son. el grado de inhibición aumenta hasta el extremo de que una mezcla de los 8 produce un bloqueo casi completo. interfiriendo de esta forma en el ciclo del ácido cítrico y la generación de energía. en combinación. la glutamina sintetasa es un elemento clave en la desactivación tóxica del amoníaco que se forma por el catabolismo de los aminoácidos. La reacción de la glutamina sintetasa se produce a través de un intermediario acil fosfato. carbamoil fosfato. glicina). o bien. en especial en el cerebro. que sufre un ataque nucleófilo por el nitrógeno del amoníaco para dar el producto amida. la formación de estos aminoácidos puede causar depleción de α-cetoglutarato. y los aminoazúcares. el triptófano. glutamina. productos finales metabólicos de la glutamina (triptófano. La actividad de la glutamina sintetasa está regulada por dos mecanismos diferentes pero acoplados: 1) regulación alostérica mediante retroinhibición acumulativa y 2) una modificación covalente de la enzima producida mediante una cascada reguladora. pero.Esta enzima se denomina específicamente sintetasa. Cada uno de los 8 compuestos produce sólo una inhibición parcial. El nitrógeno amida se utiliza en la biosíntesis de varios aminoácidos (como el glutamato. Esto tiene . en lugar de sintasa. y la histidina). ya que la reacción acopla la formación del enlace con la energía liberada por la hidrólisis del ATP. histidina. los nucleótidos de purina y pirimidina. El ATP fosforila el carbono δ del glutamato para dar un anhidro de carboxilo-ácido fosfórico. En los animales. De hecho el glutamato y la glutamina son dos de los aminoácidos libres más abundantes de las células cerebrales. glucosamina-6-fosfato. La retroinhibición acumulativa comporta la acción de 8 retroinhibidores específicos.

Ambas reacciones están catalizadas por la misma enzima: un complejo adenilil transferasa (AT) y una proteína reguladora. La uridililación (“uridylylation” en la fig. A la retroinhibición acumulativa se superpone un modo de regulación que implica la modificación covalente de la enzima. mientras que la adenililación parcial produce una inactivación también parcial. Este residuo de tirosina se encuentra muy cerca del lugar catalítico. que transfiere un residuo UMP a un lugar específico de la molécula PII. ya que asegura que la acumulación de del producto final de una ruta no desactiva el aporte de un sustrato (glutamina) necesario para otras rutas. La glutamina sintetasa se regula por adenililación: un residuo de tirosina específico de la enzima reacciona con el ATP para formar un éster entre el grupo hidroxilo fenólico y el fosfato AMP resultante.) de PII la cataliza una tercera enzima. La adenililación y la desadenililación de la glutamina sintetasa comportan una serie de cascadas reguladoras. La adenililación inactiva el lugar catalítico adyacente. La forma molecular de la PII (uridililada o desuridililada) determina si el complejo cataliza la adenililación (“adenylylation” en la fig. reacciona con la AT para estimular su .). la PII. la uridilil transferasa (UT). El producto PII-UMP.sentido desde el punto de vista metabólico. Una molécula enzimática con los 12 lugares (la glutamina sintetasa es un dodecámero) adenililados es completamente inactiva.) o desadenililación (“desadenylylación” en la fig.

Esto hace que se acumule la forma de glutamina sintetasa que contiene AMP. 8. la forma PII que no contiene UMP se acumula y activa la actividad de adenililación de la adenilil transferasa. Serina (Ser). Aminoácidos esenciales y no esenciales. Isolucina (Ile). y se inhibe por la glutamina (Gln). Valina (Val). Los aminoácidos condicionalmente esenciales por lo general no son esenciales. Glutamina (Gln). Metionina (Met). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. y son la arginina y la histidina. Asparagina (Asn). Triptófano (Trp). cuando el aporte de nitrógeno activado (glutamina) es alto. Estas cascadas reguladoras proporcionan un mecanismo de respuesta que garantiza que. Prolina (Pro). Los aminoácidos esenciales son: Histidina (His).. Leucina (Leu). menos activa. Arginina (Arg). por el ATP y el α-cetoglutarato (“αKetoglutarate” en la fig. Fenillalanina (Phe).). y así muchos otros exponen diferentes teorías acerca de la conformación de este grupo de aminoácidos.Diferenciar a los aminoácidos según la capacidad del organismo humano para su biosíntesis. se estimula la actividad de la glutamina sintetasa mediante el mecanismo inverso. Glicina (Gly). Estos son: Tirosina (Tyr). se acumula α-cetoglutarato. Alanina (Ala). Y a la inversa. Calidad de las proteínas que se consumen. Cisteina (Cys). cuando los aportes de nitrógeno activado son bajos. La relación [α-cetoglutarato] / [glutamina] es crucial par determinar si la uridililación se favorece o se inhibe. su ulterior biosíntesis se corta. glicina y glutamina. Aspartato (Asp).). . Treonina (Thr). La desuridililación de la PII-UMP la cataliza una enzima diferente. Glutamato (Glu). excepto en momentos de enfermedad y estrés. a su vez.desadenililación de la glutamina sintetasa (“glutamine synthetase” en la fig. Lisina (Lys). Otros autores afirman que este grupo de aminoácidos esta formado por la arginina. Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo del ATC y otras vías metabólicas. y si el ATP es también abundante. La forma de PII que no contiene UMP convierte la AT en un enzima adenililizante. Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. La actividad de la UT se estimula.

Una proteína con alto valor biológico tendrá en su estructura todos los aminoácidos esenciales en cantidad para satisfacer las necesidades. cantidad y digestibilidad.La calidad proteica se define por el número de aminoácidos esenciales que contenga dicha proteína. La proteína vegetal tiene menor valor biológico que la proteína animal. ..Nombrar los precursores a partir de los cuales se sintetizan los aminoácidos no esenciales. Precursores para la síntesis de aminoácidos no esenciales. 9.

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