UNVERSIDAD DE CARABOBO FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD. ESCUELA DE MEDICINA “DR.

WITREMUNDO TORREALBA” DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA UNIVERSIDAD DE CARABOBO

Metabolismo de aminoácidos
Prof. Angélica Jiménez Alumna: Albanela Terán La Morita, 26/07/12

aportando α-cetoglutarato al ciclo del ácido cítrico. La enzima se controla alostéricamente. Papel de la glutamato deshidrogenasa. La regulación del catabolismo de aminoácidos se regula a nivel de las reacciones catalizadas por la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintetasa. Regulación del catabolismo de aminoácidos.Obj. . la síntesis de α-cetoglutarato se inhibe por el ATP o el GTP. situada en las mitocondrias. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductora del αcetoglutarato: La reacción es reversible. y es estimulada por el ADP o GDP.. lo que concuerda con un papel principal de esta enzima en la generación de energía. Así la enzima está activada en situaciones de baja carga energética. es probable que predomine la función catabólica. 7.Explicar cómo se lleva a cabo la regulación de la degradación de aminoácidos. pero también puede emplear NADP+. Tanto si se forma por acción de la glutamato deshidrogenasa como si se forma por transaminación. En las células animales la enzima actúa bien en la dirección de síntesis o bien en la dirección catabólica. En los animales la glutamato deshidrogenasa es un hexámero de subunidades idénticas. el glutamato puede aceptar un segundo grupo amonio para generar glutamina en la reacción catalizada por la glutamina sintetasa. La enzima de los animales utiliza NAD+ como principal cofactor.

Esto tiene . Estos 8 inhibidores son. en especial en el cerebro. El nitrógeno amida se utiliza en la biosíntesis de varios aminoácidos (como el glutamato. el grado de inhibición aumenta hasta el extremo de que una mezcla de los 8 produce un bloqueo casi completo. carbamoil fosfato. la glutamina sintetasa es un elemento clave en la desactivación tóxica del amoníaco que se forma por el catabolismo de los aminoácidos. CTP y AMP) o bien indicadores de algún otro tipo del estado general del metabolismo de los aminoácidos (alanina. El ATP fosforila el carbono δ del glutamato para dar un anhidro de carboxilo-ácido fosfórico. glicina). La actividad de la glutamina sintetasa está regulada por dos mecanismos diferentes pero acoplados: 1) regulación alostérica mediante retroinhibición acumulativa y 2) una modificación covalente de la enzima producida mediante una cascada reguladora. La retroinhibición acumulativa comporta la acción de 8 retroinhibidores específicos. y la histidina). interfiriendo de esta forma en el ciclo del ácido cítrico y la generación de energía. pero. y los aminoazúcares. la formación de estos aminoácidos puede causar depleción de α-cetoglutarato. histidina.Esta enzima se denomina específicamente sintetasa. Cada uno de los 8 compuestos produce sólo una inhibición parcial. en combinación. glutamina. el triptófano. los nucleótidos de purina y pirimidina. La reacción de la glutamina sintetasa se produce a través de un intermediario acil fosfato. glucosamina-6-fosfato. En los animales. o bien. ya que la reacción acopla la formación del enlace con la energía liberada por la hidrólisis del ATP. en lugar de sintasa. productos finales metabólicos de la glutamina (triptófano. que sufre un ataque nucleófilo por el nitrógeno del amoníaco para dar el producto amida. De hecho el glutamato y la glutamina son dos de los aminoácidos libres más abundantes de las células cerebrales.

La adenililación y la desadenililación de la glutamina sintetasa comportan una serie de cascadas reguladoras. A la retroinhibición acumulativa se superpone un modo de regulación que implica la modificación covalente de la enzima. La adenililación inactiva el lugar catalítico adyacente.) de PII la cataliza una tercera enzima.) o desadenililación (“desadenylylación” en la fig. ya que asegura que la acumulación de del producto final de una ruta no desactiva el aporte de un sustrato (glutamina) necesario para otras rutas. la PII. reacciona con la AT para estimular su . El producto PII-UMP. La glutamina sintetasa se regula por adenililación: un residuo de tirosina específico de la enzima reacciona con el ATP para formar un éster entre el grupo hidroxilo fenólico y el fosfato AMP resultante. La uridililación (“uridylylation” en la fig. La forma molecular de la PII (uridililada o desuridililada) determina si el complejo cataliza la adenililación (“adenylylation” en la fig. Este residuo de tirosina se encuentra muy cerca del lugar catalítico. la uridilil transferasa (UT).sentido desde el punto de vista metabólico. mientras que la adenililación parcial produce una inactivación también parcial. Ambas reacciones están catalizadas por la misma enzima: un complejo adenilil transferasa (AT) y una proteína reguladora.). que transfiere un residuo UMP a un lugar específico de la molécula PII. Una molécula enzimática con los 12 lugares (la glutamina sintetasa es un dodecámero) adenililados es completamente inactiva.

Isolucina (Ile). y se inhibe por la glutamina (Gln). a su vez.desadenililación de la glutamina sintetasa (“glutamine synthetase” en la fig. cuando los aportes de nitrógeno activado son bajos. por el ATP y el α-cetoglutarato (“αKetoglutarate” en la fig. Esto hace que se acumule la forma de glutamina sintetasa que contiene AMP. La desuridililación de la PII-UMP la cataliza una enzima diferente.. Otros autores afirman que este grupo de aminoácidos esta formado por la arginina. Serina (Ser). Estas cascadas reguladoras proporcionan un mecanismo de respuesta que garantiza que. cuando el aporte de nitrógeno activado (glutamina) es alto.). Estos son: Tirosina (Tyr). glicina y glutamina. la forma PII que no contiene UMP se acumula y activa la actividad de adenililación de la adenilil transferasa. Alanina (Ala). se estimula la actividad de la glutamina sintetasa mediante el mecanismo inverso. Valina (Val). Lisina (Lys). y así muchos otros exponen diferentes teorías acerca de la conformación de este grupo de aminoácidos. excepto en momentos de enfermedad y estrés. Leucina (Leu). La relación [α-cetoglutarato] / [glutamina] es crucial par determinar si la uridililación se favorece o se inhibe. Glutamato (Glu). La forma de PII que no contiene UMP convierte la AT en un enzima adenililizante. y si el ATP es también abundante. Metionina (Met). Asparagina (Asn). Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Glutamina (Gln). Prolina (Pro). Aminoácidos esenciales y no esenciales. Y a la inversa. . Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo del ATC y otras vías metabólicas. 8. Cisteina (Cys). Aspartato (Asp). La actividad de la UT se estimula. Fenillalanina (Phe). Glicina (Gly). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.Diferenciar a los aminoácidos según la capacidad del organismo humano para su biosíntesis. Los aminoácidos esenciales son: Histidina (His). Arginina (Arg). se acumula α-cetoglutarato. Triptófano (Trp). Treonina (Thr). y son la arginina y la histidina. menos activa. Los aminoácidos condicionalmente esenciales por lo general no son esenciales. su ulterior biosíntesis se corta. Calidad de las proteínas que se consumen.).

Nombrar los precursores a partir de los cuales se sintetizan los aminoácidos no esenciales. . Una proteína con alto valor biológico tendrá en su estructura todos los aminoácidos esenciales en cantidad para satisfacer las necesidades.La calidad proteica se define por el número de aminoácidos esenciales que contenga dicha proteína.. cantidad y digestibilidad. Precursores para la síntesis de aminoácidos no esenciales. La proteína vegetal tiene menor valor biológico que la proteína animal. 9.

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