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INTRODUCCIÓN

Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos distintos, todas sus propiedades nutritivas y características físicas y químicas dependen completamente del tipo, de la concentración y de la secuencia de los monómeros constituyentes. Las proteínas, indispensables para el bienestar de cualquier individuo, en algunos casos pueden resultar muy tóxicas, como las toxinas de ciertos microorganismos, y en otros pueden provocar hipersensibilidad y alergia con los individuos que las consumen. Cuando las proteínas se solubilizan en agua adquieren dimensiones coloidales, son anfóteras, su hidrolisis completa produce una mezcla de aminoácidos y en algunos sustancias distintas a estos. A nivel elemental, las proteínas contienen 50-55 % de carbono, 6-7 de hidrogeno, 20-23 % de oxigeno, 12-19 de nitrógeno y 0.2 -3 % de azufre. La síntesis de las proteínas tiene lugar en los ribosomas. Tras su síntesis algunos aminoácidos constitutivos son modificados por las enzimas del citoplasma alterándose así la composición elemental de algunas proteínas. Las proteínas son responsables en gran medida de la textura y de las características reológicas de muchos alimentos y las alteraciones indeseables físicas o químicas que estos sufren dan como resultado una calidad sensorial y nutricional pobre que lleva consigo el rechazo del producto.

I.

OBJETIVO

Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y definida en soluciones de concentraciones y pH determinados.

II.

REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

Solubilidad: Depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal forma que el polipéptidos que tenga muchos residuos hidrófobos tendera a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de grupos hidrófilos. El proceso de la solubilización implica que las moléculas de proteína estén separadas y dispersas en el disolvente y además y que además que ejerzan una máxima interaccion con el liquido que las rodea. Se dividen en:

  • A) Albúminas: Son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua, y precipitan en sulfato de amonio al 50%; de este grupo existen muchos ejemplos: Las albúminas del suero sanguíneo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, corresponden a la clasificación de proteínas simples.

  • B) Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas:están la miosina del tejido muscular, las globulinas del suero sanguíneo, la glicinina de la soya, la araquinina y la conaraquinina del cacahuate.

  • C) Histonas: Se caracterizan por su elevado contenido de aminoácidos básicos y por ser solubles en ácidos y en agua, tienen poca importancia en la tecnología de alimentos ya que son muy escasas.

  • D) Glutelinas: son insolubles en agua, en etanol y en soluciones salinas y sólo se solubilizan en ácidos (pH 2) o en álcalis (pH 12). Constituyen la mayoría de las proteínas que se encuentran en algunos granos como el trigo y el maíz entre ellas están: glutelina de trigo y la oricenina del arroz.

  • E) Prolaminas: Sólo se solubilizan en etanol al 50-80% y entres sus principales representantes están la zeína del maíz y la gliadina del trigo.

  • F) Escleroproteinas: Por tener una estructura fibrosa, son insolubles prácticamente en todos los disolventes, presentan cierto grado de

cristalinidad y son muy resistentes a la acción de la mayoría de los agentes químicos y enzimáticos

III.

MATERIALES Y METODOS

Extracción de globulinas de tortas de soya o de tarhui, propiedades de la misma.

Materiales

  • - Torta de soya o torta de tarhui

  • - Solución de cloruro de sodio al 10%

  • - Solución acuosa saturada de acetato de plomo

  • - Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10%

  • - Ácido clorhídrico concentrado

  • - Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de amonio: en 100 partes de agua en peso)

  • - Ácido tánico al 5%

  • - Sulfato de amonio cristalizado

  • - Ácido acético 0.05N.

Procedimiento La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30 minutos 10 gr. De torta en un erlenmeyer de 250 ml. Con 100 ml de solución al 10% de cloruro de sodio.

Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos. El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos. Anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema.

  • a. Precipitación de la Globulina por dilución del extracto A 5 ml. De extracto agregar 100 ml. De agua destilada.

  • b. Precipitación de las Proteínas por acción de Sales A 5 ml. Del extracto agregarlo 5 ml. De solución saturada de sulfato de amonio.

  • c. Precipitación de las Proteínas por acción de iones metálicos A 2 ml. De extracto agregar unas gotas de solución de acetato de plomo

  • d. Precipitación de las Proteínas por medio de reactivos

A 2 ml. De extracto agregar

4

ml.

de solución

al

10%

de Ácido

tricloroacético. Repetir la operación con 4 ml de ácido tánico al 5%.

  • e. Precipitación de las proteínas por medio de ácidos A 2 ml. De extracto agregar 1ml. de ácido clorhídrico concentrado. Proteínas del Huevo Propiedades Materiales:

Huevo

Reactivos (Los mismos para 3.1) Procedimientos Romper un huevo con cuidado, separando la clara de la yema sin dañar esta última. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua. Medir el pH Neutralizar la disolución agregándole ácido acético diluido 0.05N Filtrar la dilución (con bomba de vació y papel whatman N°2) para separar el precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones.

  • a. Precipitación de las proteínas por saturación con sales A 5 ml. De líquido agregar 1.5 gr de sulfato de amonio. Agitar enérgicamente hasta disolver la sal.

  • b. Repetir las mismas operaciones indicadas en los parámetros b. c. d y e anterior.

    • 3.3 Solubilidad de las Proteínas de la Leche Las proteínas de la leche contienen caseína, globulinas y albúminas: se la puede separar basándose en la diferencia de solubilidad de cada una de ellas. Materiales

      • - Leche descremada o leche entera

      • - Solución de acetato de sodio 0.1 N

      • - Solución de ácido acético 0.1M

      • - Solución saturada de sulfato de amonio

      • - Cristales de sulfato de amonio

      • - Ácido clorhídrico 0.2N

Procedimiento

  • - A 50 ml. De leche son agregados 41 ml. De solución de ácido acético 0.1M y 9 ml. De acetato de sodio 0.1 N. Se mezcla bien. Se determina el pH. Se deja reposar por 5 min. Y se filtra bajo presión con bomba de vació (papel whatmann N°1) sobre el filtrado se hacen los siguientes experimentos.

    • a. A 10 ml. De filtrado se agregan 10 ml. De solución saturada de sulfato de amonio. Se mezcla y se deja reposar durante 5 minutos. Se centrífuga por 10 minutos a una velocidad de 5,000 rpm. Se colecta el filtrado y se agrega costales de sulfato de amonio en pequeñas cantidades, mezclando hasta llegar a saturación (8gr)

    • b. Se calienta 20 ml. Del filtrado en tubo de ensayo durante 10 minutos en baño de agua hirviente. Se divide en dos porciones. A una se le agrega ácido clorhídrico y a la otra una base de hidróxido de sodio.

IV.

RESULTADOS

1.- TORTA DE SOYA:

PRECIPITACIONES

MUESTRA REAC.
MUESTRA
REAC.

1

2

3

4

5

6

Precipitación de la Globulina por dilución del extracto

Agua destilada

SI

         

Precipitación de las Proteínas por acción de Sales

Sulfato de amonio

 

SI

       

Precipitación de las Proteínas por acción de iones metálicos

Acetato de plomo

   

NO

     

Precipitación de las Proteínas por medio de reactivos

Acido tricloroacetico

     

SI

   

Precipitación de las Proteínas por medio de reactivos

Acido tánico

       

NO

 

Precipitación de las proteínas por medio de ácidos

Acido clorhídrico

         

SI

SI = SOLUBLE NO= NO SOLUBLE

2.- LECHE

MUESTRA REAC.
MUESTRA
REAC.

1

2

3

SULFATO DE

NO

   

AMONIO

ACIDO

 

NO

 

CLORHIDRICO

NAOH

   

SI

3.- HUEVO

PRECIPITACIONES

MUESTRA REAC.
MUESTRA
REAC.

1

2

3

4

5

6

Precipitación de la Globulina por dilución

Agua

SI

         

del extracto

destilada

Precipitación de las Proteínas por acción de

Acetato

de

 

SI

       

iones metálicos

plomo

Precipitación de las Proteínas por medio de

Acido

   

NO

     

reactivos

tricloroacetico

Precipitación de las Proteínas por medio de reactivos

Acido tánico

     

NO

   

Precipitación de las proteínas por medio de

Acido

       

NO

 

ácidos

clorhídrico

Precipitación de las

Sulfato

de

         

NO

Proteínas por acción de Sales

amonio

DISCUSIONES:

  • - Se pudo observar que ciertas proteínas tienen afinidad para solubilizarse con ciertos reactivos, las cuales al interactuar forman precipitados, cambian de color y aspecto, los resultados corrobora con las investigaciones obtenidas en la bibliografía sobre las proteínas.

    • Albúminas: Son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua, y precipitan en sulfato de amonio al 50%; de este grupo existen muchos ejemplos: Las albúminas del suero sanguíneo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, corresponden a la clasificación de proteínas simples.

    • Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas:están la miosina del tejido muscular, las globulinas del suero sanguíneo, la glicinina de la soya, la araquinina y la conaraquinina del cacahuate.

CONCLUSIONES

-

En

la practica sobre

la

solubilidad de las proteínas se puedo observar

efectivamente esta propiedad haciendo uso de soluciones de reactivos determinados el cual implicaba que a nivel molecular las moléculas de proteína estén separadas y dispersas en el disolvente y además y que además

que ejerzan una máxima interacción con el liquido que las rodea mostrándose a través de los sentidos los cambios de color y precipitación.

V.

CUESTIONARIO

  • 1. ¿Que entiende por solubilidad de las proteínas y que factores pueden afectarlas? La solubilidad de las proteínas es la resultante de dos fuerzas que se oponen, la atracción de moléculas de solvente por las moléculas de proteínas promueve su mantención en solución, en cambio la tracción de moléculas de proteínas entre sí tiende a evitar su disolución, es decir las proteínas tienden a ser solubles cuando tienen una carga neta ( a valores de pH por encima o por debajo de sus puntos isoeléctricos. En cambio si se mezclan macromoléculas cargadas positiva y negativamente, la atracción electrostática hace que tiendan a asociarse unas con otras.

FACTORES INTRÍNSECOS: propios del polímero: peso molecular, estructura secundaria y terciaria, forma, composición de aminoácidos, ionización, etc. FACTORES EXTRÍNSECOS: del sistema donde se encentran: pH, fuerza iónica, constante dieléctrica, temperatura, hidrofobicidad.

  • 2. ¿Que fenómenos ocurrieron en los diferentes tubos de ensayo conteniendo la proteína de leche y huevo, cuando se le adicionaron los diferentes reactivos químicos.

    • - Precipitación de compuestos

    • - Cambio de color

    • - Presencia lechosa

  • 3. Haga un listado de los alimentos que Ud. Ha consumido durante una semana ya sea en el cafetín de estudiantes o en su casa, separándolo por días y por comidas: desayuno, almuerzo y comida, luego busque en la tabla de composición de alimentos el contenido de proteínas que aporta cada alimento.

  •  

    DESAYUNO

    ALMUERZO

    CENA

    LUNES

    -arroz chaufa

    -arroz

    -arroz

    -jugo

    -pollo

    -carne frita

    -tomate

    .plátano

    -refresco

    MARTES

    -papa rellena

    -tallarin

    -arroz

    -jugo

    -pollo

    -huevo

    -lechuga

    -cafe

    MIERCOLES

    -pan

    -arroz

    -arroz

    -queso

    -pescado

    -atun

    -leche

    -yuca

    -cafe

    JUEVES

    -huevo

    - arroz

    - leche

    -arroz

    -carne de res

    -pan

    -jugo

    -menestra

    VIERNES

    -juane

    -arroz

    -arroz

    -jugo

    -chorizo

    -pollo

    -refresco

    SABADO

    -pan

    -arroz

    -arroz

    -queso

    -fideo

    -carne de res

    -pollo

    DOMINGO

    -arroz

    -ceviche

    -tacaho

    -platano frito

    -pollo

    jamonada

    -juane

    • 4. ¿Qué cambios físicos y químicos sufrieron las proteínas de estos alimentos cuando fueron sometidos a cocimiento?

      • - Desplegamiento de la proteínas (Desnaturalización)

      • - Precipitación de proteínas

      • - Descenso de la solubilidad

      • - Precipitación por salado (sales)

    VI. ANEXOS
    VI.
    ANEXOS
    4. ¿Qué cambios físicos y químicos sufrieron las proteínas de estos alimentos cuando fueron sometidos a

    VII.

    BIBLIOGRAFIA

    • Baduí D. S., Química de los alimentos, Editorial Alhambra, 1984, México.

    • Braverman (1995) Bioquímica de los Alimentos.

    • FENNEMA, O. 1993. Química de los alimentos.Editorial Acribia, S.A.Zaragoza. España.

    • Mayer L. H. (1960) Food Chemestry, Reinnold Pub. Cortp. N:Y.

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    P.

    Handler and E.L. Smith (1963), Principios de Bioquímica

    UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTIN FACULTAD DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA| AGROINDUSTRIAL CURSO: PRÁCTICA:
    UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTIN
    FACULTAD DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
    ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA| AGROINDUSTRIAL
    CURSO:
    PRÁCTICA:
    DOCENTE:
    ALUMNO:
    QUÍMICA Y BIOQUÍMICA AGROINDUSTRIAL
    N° 05 SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS
    ING. M. Sc. EPIFANIO MARTINEZ MENA
    LABÁN ARANDA LUIS FERNANDO
    TARAPOTO - 2012