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Estructura y naturaleza de las enzimas

Las fermentaciones eran consideradas por casi todos los investigadores de la poca, desde Schwann hasta Pasteur, como las transformaciones de la materia ms elemental tpicamente biolgicas, que requeran necesariamente la presencia y actividad de fermentos organizados, esto es, de minsculos seres vivientes, las levaduras. Frente a ellos, Berzelius, Liebig y Claude Bernard, bilogo francs (1813-1878) sostenan que las acciones fermentativas eran puramente qumicas y del todo semejantes a las que bajo el nombre de catlisis podan llevarse a cabo en los sistemas inorgnicos. Sin embargo no fue una discusin ganada por ninguna de las partes. Siendo hasta el descubrimiento realizado por Eduard Buchner qumico alemn (1860-1917), que se resuelve el problema en 1897 obteniendo anhdrido carbnico y alcohol a partir de la fermentacin de jugo de frutas libre de contaminacin bacteriana. Demostrando con esto que la fermentacin y la vida no eran inseparables como se pensaba hasta entonces. Tan pronto como Eduard Buchner logra demostrar, contra la tesis de Pasteur, que no son microbios necesariamente los responsables de las fermentaciones, surgi la inquietud, de saber cul sera la naturaleza de los llamados fermentos" por la vieja escuela iatroquimica, para quienes todos los procesos vitales son de naturaleza qumica, zimasas-levaduras por Buchner y enzimas por Kuhne. El qumico Moritz Traube (1826{1894) sostena que las enzimas eran protenas; sin embargo RichardWillst~otter con gran autoridad, debido a que haba cristalizado y sintetizado la cocana, se opuso a esta conjetura, impidiendo durante muchos aos su aceptacin. La aceptacin de la naturaleza proteica de las enzimas se estableci hasta que el bioqumico norteamericano James Batcheller Sumner (1887-1955) logra en 1926 aislar y cristalizar una enzima que induce la transformacin de la urea en bixido de carbono y amoniaco a partir de un extracto del ejote o juda, a la cual llamo ureasa, y el tambin bioqumico norteamericano John Howard Northrop en 1930 cristaliza la pepsina, enzima digestiva de las secreciones gstricas, que rompe las protenas. En los ltimos aos, se han encontrado algunos cidos ribonucleicos con actividad enzimtica, sin embargo es vlido decir que la naturaleza de las enzimas es proteica. Estn formadas por una o varias cadenas de aminocidos, aunque Algunas, requieren de componentes adicionales, llamados cofactores, que generalmente son vitaminas o iones metlicos y reciben el nombre de grupos prostticos o coenzimas, El complejo molecular formado por la enzima inactiva apoenzima + su cofactor, recibe el nombre de holoenzima que es la enzima activa. Por ltimo la conformacin de las ideas de Berzelius y Liebig, que borro para siempre la idea de que existan dos qumicas diferentes, una para los procesos inorgnicos y otra para los procesos de los seres vivos, se debi a lo siguiente: Por un lado a los estudios de la qumica germano norteamericana Leonor Michaelis (18571945) y su asistente L.M. Menten, quienes describieron con una expresin matemtica la dependencia que tiene la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas de la concentracin de los reactantes (substratos en la nomenclatura de un sistema enzimtico) y por otro lado a los hallazgos del qumico sueco Svanto Arrhenius (1859-1927) que estudio el efecto que tiene la temperatura sobre la velocidad de las reacciones qumicas, y se pudo

comprender que las enzimas disminuyen la energa necesaria para que reaccionen las substancias (energa de activacin). Accin de las enzimas En trminos generales se podra hablar de dos tipos de enzimas: las relacionadas con el catabolismo que son las encargadas de desdoblar y degradar molculas para obtener energa (ATP) y las relacionadas con el anabolismo que unen y construyen las macromolculas necesarias para la clula. La asombrosa velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, se debe principalmente a dos factores descritos por Arrhenius. En primer lugar, las enzimas disminuyen considerablemente la energa de activacin, necesaria para que las molculas reaccionen, y en segundo lugar las molculas reaccionantes, se encuentran con la estreo especificidad adecuada para que siempre reaccionen correctamente, a diferencia de las molculas que chocan al azar fuera del sitio cataltico de la enzima (sitio activo).Las enzimas pueden tener un sitio activo en su interior, el cual es estreo especifico para los substratos y cofactores, las enzimas para poder llevar a cabo su funcin en los seres vivos se encuentran ligadas a diversas estructuras celulares: ncleo, mitocondria membranas o formando complejos macromoleculares relativamente libres. Clasificacin La clasificacin de las enzimas ha sido siempre problemtica, inicialmente se empleaban nombres triviales y sencillos terminados en la slaba <ina>. Con el tiempo se acord adoptar internacionalmente una clasificacin ms sistemtica, para lo cual se uni al nombre del substrato la slaba final <asa>. Sin embargo, dado que diferentes enzimas pueden actuar sobre el mismo substrato, esta clasificacin creaba mucha confusin, Por lo que se estableci la Comisin de Expertos en Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica. Quienes las clasificaron de acuerdo a las reacciones que catalizan, en seis clases y adicionalmente se asigno un nmero de cuatro cifras, que informa sobre la clase de enzima, el tipo de substrato que modifica (subclase) y algunos otros criterios especiales. Regulacin Metablica Las enzimas controlan la actividad de las vas metablicas mediante los siguientes mecanismos generales: a) Regulacin gentica: que consiste en la regulacin de la transcripcin y traduccin de los genes (gen protena), lo que controla el nmero de copias de cada una de las enzimas regulables por este mecanismo. b) Modificacin covalente (fosforilacin - desfosforilacin): Existe un grupo significativo de enzimas que pueden ser prendidas o apagadas mediante la fosforilacin y desfosforilacin. Algunas se prenden (activan) al ser fosforiladas y se apagan (inactivan) al ser desfosforiladas, mientras que otras funcionan de manera totalmente opuesta; cuando son fosforiladas se inactivan y al ser desfosforiladas se activan. c) Alosterismo: Las enzimas alostricas poseen adems del sitio cataltico (sitio activo) otros sitios (alostericos) con afinidad por algunos de los componentes mismos de la reaccin sitios alostericos homotrpicos por metabolitos de otras vas metablicas o de

otras reacciones de la misma va metablica sitios alostericos heterotrpicos. Estas Enzimas, responden positiva o negativamente a estos efectores aumentando o disminuyendo su eficiencia cataltica segn sea requerido en la va metablica a la cual pertenecen. Enzimas de Escape Las enzimas de escape, reciben este nombre debido a que cuando existe dao tisular son vertidas al torrente sanguneo, por lo que la actividad de este tipo de enzimas aumentan en la sangre. Esto es de gran utilidad en la clnica, ya que ayudan en el diagnostico de padecimientos en los que se presenta la necrosis en diferentes rganos. Algunos ejemplos serian el aumento de la actividad en suero de las transaminasas glutmico pirvica (TGP) y glutmico oxalactica (TGO), que son indicativos de procesos de escape de enzimas del miocardio (corazn) o del hgado. En el caso de la amilasa srica, esta permite apoyar el diagnostico de procesos inflamatorios del pncreas; as como las fosfatasas, de las cuales la alcalina (pH al que tiene actividad optima) aumenta indicando problemas de raquitismo u osteomalacia, mientras que un aumento de la fosfatasa cida de prstata est relacionada con el carcinoma de este rgano. Los tres ejemplos anteriores, ilustran claramente la importancia de las enzimas de escape en el diagnostico clnico.

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