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Bioquímica

Aminoácidos: son los constituyentes básicos de las proteínas. Todos los amino ácidos
encontrados en las proteínas son α amino ácidos, tienen un grupo α carboxilo y un grupo amino
unido al mismo átomo de carbono (carbono α ). Se han descrito más de 300 sin embargo en las
proteínas de los mamíferos son sólo 20, en las proteínas en general se usan 22. En general todos
los aminoácidos son quirales, es decir carecen de plano especular que es el que los divide en dos
partes iguales (salvo la glicina) Los esteroisómeros de los aminoácidos pueden ser de forma L o D,
los usados en las proteínas son la forma L.. Forman un tetraedro alrededor del carbono α.

L-alanina
D-alanina

-Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas (sin carga): (No polares) tienen una cadena
lateral no polar que no se une o dona protones o participa en la formación de enlaces iónicos o
puentes de hidrógeno. Estas cadenas laterales promueven interacciones hidrofóbicas dada su
naturaleza tipo lipídica. Son hidrofóbicos, tienden a ubicarse en el centro de las proteínas cuando
están en un medio acuoso, y en los extremos cuando están en un medio hidrofóbico. Son los
responsables de la forma tridimensional de las proteínas.

Prolina: La cadena lateral de la prolina y el grupo amino alfa forman un anillo, por
lo que la prolina difiere de los otros aminoácidos en que contiene un grupo imino en vez de
un grupo amino. (NH2 en ves de NH3+)

Glicina Alanina Valina

Leucina Metionina Isoleucina


Pueden ser aromáticos.

Fenilalanina Triptófano

Alifáticos:

Prolina

-Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga o hidrofílicas: tienen carga neta cero a
PH neutro, (la treonina y la cisteína pueden perder un electrón en PH neutro) Poseen grupos que
pueden formar puentes de hidrógeno en sus cadenas laterales.

Serina Treonina Cisteína


Tirosina

Asparragina Glutamina

-Aminoácidos con cadenas laterales carga negativa: (ácidos) a PH neutro sus cadenas están
totalmente ionizadas. (PH neutro 7, PH fisiológico 7,4) A PH fisiológico poseen una carga negativa.
(Ceden protones)

Gultamato Aspartato
-Aminoácidos con cadenas laterales de carga positiva: (básicos) son aquellos que aceptan
protones, a PH fisiológico están ionizadas y con carga positiva.

Histidina

Lisina

Arginina

Propiedades Ácido-Base de los aminoácidos:

Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y bases, las moléculas que tienen esta naturaleza
dual son anfóteros.

Acido

+ H+
2

Base

+ H+ H

Pueden aceptar o ceder electrones dependiendo de cual sea el momento, actúan como buffers.
(PORQUE POSEEN ÁCIDOS DÉBILES)

Zwitterion: es el momento en el que la carga neta es cero, puede actuar como base al aceptar
protones o como ácido al cederlos.

El PH en el que el aminoácido alcanza la carga neta cero se calcula por el punto isoeléctrico:

pI= pK1 + pK2


2

Pk1= COOH y pK2: NH3


A pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados

Los aminoácidos en solución, a pH neutro, están predominantemente bajo la forma de dipolo.

Esto se debe a que los grupos carboxilo y amino se ionizan, según se observa abajo:

Aunque el COOH está desprotonado y el NH2


protonado la suma de las cargas da cero. (PH
neutro)

A PH=1 100% protonados (Carga positiva)

A PH=14 100% desprotonados (Carga negativa)

SE USAN COMO AMORTIGUADORES CUANDO ESTAN EN ZWITTERION.

PRIMERO SE DISOCIA EL COOH Y LUEGO NH2

Titulación de los aminoácidos:

Los aminoácidos tienen curvas de titulación características

La representación gráfica de la variación del pH de una solución debida al agregando de una base
o un ácido se denomina curva de titulación. La curva de titulación surge entonces de la relación
entre la cantidad de ácido o base agregada a una solución y la variación del pH de la misma.

A pH ácido la mayoría de los aminoácidos se encuentran como un ácido diprótico (ver forma
predominante a pH). Por lo tanto, son posibles dos ionizaciones la del grupo carboxilo (pKa) y la
del grupo amino (pKb).
Cuando se agrega OH los grupos se desprotonan para formar agua y así mantener el PH, mientras
que cuando agregas H los grupos se protonan para mantener el PH.

Cuando el PH se iguala al pK1 existen 50% de formas protonadas y 50% de dipolos, cuando se
iguala a pK2 existen 50% de dipolos y 50% de formas desprotonadas. PH = PI todos son dipolos.

Proteínas: son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces de peptídicos.

Enlace peptídico: es un enlace covalente del tipo amida, tiene dos isómeros: uno doble, cuando el
enlace entre el carbono y el nitrógeno es doble, o simple cuando el enlace ente entre el carbono y
el nitrógeno es simple.

H O R
N C N C
2
H3+ CR HC H
OO-

Aminoácido 1
1
Aminoácido 2
H O- R
N C N+
C
2
H3+ CR H C OO-
H

Aminoácido 1
1
Aminoácido 2
Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se
debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran
en posición cis.

Los carbonos y los nitrógenos del enlace no pueden establecer ninguna relación no moverse, sin
embargo el carbono unido al carbonilo puede rotar, los grupos N y C del enlace NO SON
IONIZABLES, los amino terminal y carboxilo terminal pueden ser ionizados.

Estructura primaria: es la cadena o secuencia de aminoácidos que conforma la proteína,


alrededor de 10 a la 2 monómeros. Se unen por medio de enlaces peptídicos. NUNCA SE
DESNATURALIZA.

Estructura secundaria: es la forma en la que se pliega el aminoácido puede ser:

-Espiral o hélice alfa: es la más frecuente, se hace estable gracias a puentes de


hidrógeno que se forman entre los oxígenos de los grupos carbonilos y los hidrógenos de los
grupos amidas que forman parte del enlace peptídico. Las cadenas laterales se ubican hacia fuera.
Son 3,6 aminoácidos por vuelta.

-Lámina Beta: formada por todos los enlaces peptídicos de la cadena quienes forman
parte de los puentes de hidrógeno.

Pueden ser paralelas cuando toso los aminos están de un lado y los carboxilos de otro, o
antiparalelas cuando se intercalan. . Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de
una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa

Estructura terciaria: es la forma en la que se organiza la estructura secundaria, por medio de


uniones no covalentes. Se refiere al pliegue de los dominios (forma los dominios que son una
unidad definida que lleva a cabo una función bioquímica) y su distribución final en el polipéptido.
Pueden llevarse a cabo por medio de enlaces di-sulfuro, puentes de hidrógeno o puentes
eléctricos. Es la responsable se sus propiedades biológicas. La tienen las proteínas globulares,
quienes poseen una estructura secundaria mixta, estando la parte beta hacia el interior y la alfa
hacia el exterior.
Estructura cuaternaria: también conocida como plegamiento. Es la forma en la que se asocian las
subunidades, las subunidades son las cadenas polipeptídicas. Sólo está presente en las proteínas
oligoméricas. Esta determina las interacciones de las proteínas entre si.

Funciones de las proteínas:

-Formación de enzimas, que son sustancias reguladoras, aunque estas no las ingerimos, las
formamos en el interior del organismo

-Como reserva de ellas mismas y que tenemos circulando en la sangre (albúmina y globulinas).

-Como transporte, el caso de la hemoglobina en la sangre, para transportar el oxígeno.

-Contráctiles, que están presentes en los procesos de contracción de los músculos (actina y
miosina).

-Formación de anticuerpos en una acción inmunitaria.

-Formación de compuestos tóxicos, como el caso de los venenos de las serpientes,etc.

-Formación de algunas hormonas en el organismo, que también son sustancias reguladoras de


muchas acciones importantes para el ser humano.

-Formación de la estructura del organismo y de tejidos de relleno, como el conjuntivo, caso del
colágeno, elastina y reticulina.

Desnaturalización de las proteínas: Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de


las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.Cuando la
proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una
estructura nativa.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su


estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la
envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces
que la proteína se encuentra desnaturalizada.
Ph: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la
envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y
básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las
proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo
provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que
su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera
dificultar la formación de agregados.

Temperatura: Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con
lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la
proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y


disminuye el coeficiente de difusión
2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie
3. Pérdida de las propiedades biológicas

Métodos de separación de las proteínas:

-Electroforesis: Es un método de laboratorio en el que se utiliza una corriente eléctrica controlada


con la finalidad de separar biomoleculas según su tamaño y carga eléctrica a través de una matriz
gelatinosa. Cuando una mezcla de moléculas ionizadas y con carga neta son colocadas en un
campo eléctrico, estas experimentan una fuerza de atracción hacia el polo que posee carga
opuesta, dejando transcurrir cierto tiempo las moléculas cargadas positivamente se desplazaran
hacia el cátodo (el polo negativo) y aquellas cargadas positivamente se desplazaran hacia el ánodo
(el polo positivo).

Para prepararla necesitas un buffer que responda al PH que deseas.

Se divide en:

-Libre

-Sobre soporte

-Papel (acetato de celulosa)

-Gel (almidón, poliacrilamida)

-Cromatografía: puede separar por tamaño o por electronegatividades. Se utiliza luz y soluciones
buffer. Puede ser por separación iónica y en este caso a diferencia de la electroforesis sólo se usa
una banda con carga.

Proteínas globulares:

-Hemoproteínas
Proteínas fibrosas:

-Colágena

-Elastina

Proteínas globulares:

Mioglobina: es una proteína monomérica (formada por una sola cadena de 153aminoácidos), se
encuentra principalmente en los músculos, tiene una gran capacidad para aceptar el oxígeno a
través de su grupo hemo, sin embargo le es muy difícil liberalo. Las mayores concentraciones de
mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren
grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. La
mioglobina puede formar un solo enlace con el oxígeno y su curva de saturación es hiperbólica. Es
la alamacenadora de oxígeno muscular por excelencia.

Hemoglobina: es una proteína tetramérica formada por cuatro cadenas de aminoácidos, dos alfa
(141 aminácidos) y dos beta (146 aminoácidos), además contiene cuatro grupos hemo, lo que le
permite una gran captación de oxígeno y a su vez le hace más fácil liberarlo, es esta característica
lo que le confiere su capacidad de transporte de oxígeno por el organismo.

La desoxihemoglobina es una molécula más tensa (T) , más contraida que la oxihemoglobina, a
causa de que presenta 8 enlaces salinos (enlaces por fuerzas electroestáticas), mientras que la
oxihemoglobina no los presenta, está más relajada (R) .
Enlaces salinos cruzados entre las diferentes subunidades de la desoxihemoglobina . Estas
interacciones son perturbadas por la oxigenación .

Uniones:

Asp94--His146--Lys40 y Asp94--His146--Lys40

Val1--Arg141 y Arg141--Val1

Asp126-Arg141 y Asp126-Arg141

Estos enlaces salinos están a cierta distancia del grupo hemo, aunque la unión del oxígeno los
afecta. Se sabe que en la desoxihemoglobina, a igual que ocurría con la mioglobina, el átomo de
hierro está 0,4 Å fuera del plano del hemo por el lado de la histidina proximal, de manera que el
grupo hemo queda un poco curvado (convexo) en el mismo sentido.

En la oxigenación, el átomo de hierro se desplaza hacia el plano hemo. La histidina proximal (F8)
es arrastra con el átomo de hierro y queda menos inclinada.

En la oxihemoglobina, el átomo de hierro se introduce en el plano de la porfirina de modo que


puede formar un enlace fuerte con el O2, y el grupo hemo se vuelve más plano. Este movimiento
del hierro provoca el cambio de la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina. La respuesta está en
que el hierro arrastra a la histidina proximal, que estira el resto de la cadena polipeptídica
rompiendo algunos enlaces salinos.

Como cada molécula de hemoglobina tiene cuatro grupos hemos, puede unir 4 moléculas de O2.
La primera unión de oxígeno implica que para arrastrar la histidina proximal tiene que luchar con
ocho enlaces salinos. Una vez que se ha unido ya no quedan ocho sino menos porque se han roto
varios de estos enlaces salinos, con lo que la segunda ya no lucha contra ocho sino tal vez con
menos, con lo que la resistencia es menor (al tener que arrastar menos residuos aminoacídicos)
siendo cada vez más fácil la unión del oxígeno al grupo hemo. La unión del oxígeno a la mioglobina
es más fácil, ya que la unión del oxigéno al grupo hemo tan solo tiene que arrastar los aminoácidos
de una única cadena (153 aminoácidos).

Existen varios tipos de hemoglobina, entre ellos está la hemoglobina fetal quien está presente en el
feto mientras se desarrolla en el vientre de la madre. Existen algunas diferencias importantes entre
la hemoglobina del adulto y la fetal.
La sangre fetal se caracteriza por tener una cantidad de hemoglobina mayor a la del adulto, por lo
que transporta con mayor facilidad el oxígeno, la hemoglobina fetal está conformada por dos
cadenas alfa y dos delta (difiere de la beta en unos 39 aminoácidos), presenta mayor afinidad que
la hemoglobina del adulto por el oxígeno y por ello es que la curva se desplaza hacia a la izquierda
si es comparada con la hemoglobina del adulto.

La hemoglobina fetal se elimina rápidamente mientras se crece.

La mayor afinidad de la hemoglobina fetal por el oxígeno se debe a que el 2,3 difosfoglicerato se
une con mayor fuerza a la desoxihemoglobina del adulto que a la desoxihemoglobina fetal.

El 2,3 difosfoglicerato impide el cambio conformacional de la hemoglobina que le hace afín al


oxígeno es por ello que cuando hay elevadas presencias de él es más difícil que la hemoglobina se
una al oxígeno. Actúa como los puentes salinos haciendo que la molécula esté más unida.

-A mayor 2,3 difosfoglicerato menos afinidad por el 02 y más facilidad para liberarlo.

Efecto bohr: se le llama efecto bohr a la regulación de la liberación de oxígeno por medio de los
hidrogeniones y el CO2, estos funcionan como efectores alostéricos uniéndose a diferentes centros
de las moléculas en los que no se une el oxígeno para disminuir la afinidad por el oxígeno cuando
es necesario, por ejemplo: un músculo que está trabajando de más y requiere una alta
concentración de oxígeno. A menor PH la hemoglobina es menos afín al oxígeno por lo cual lo
libera con más facilidad. Esto a causa de los Pka de algunos de los aminoácidos presentes en
las cadenas de la hemoglobina (los aminos terminales de las cadenas alfa, las cadenas laterales
de labetahisitidina 146 y alfahistidina 122. Básicamente lo que sucede es que la disminución del ph
o aumento de hidogeniones permite una mayor cantidad de formación de puentes salinos.

En el caso del dióxido de carbono si función como regulador recae en dos causas. Cuando
aumenta la concertación de dióxido de carbono en el hematíe el Ph diminuye y en consecuencia
también la afinidad por el oxígeno por parte de la hemoglobina, esto ocurre porque el CO2 se une
con el agua gracias a la acción de la anhidrasa-carbónica para forman ácido carbónico que luego
se disociará en grupos hidronios y HCO3-, provocando una disminución del PH, además el CO2
reacciona con los aminos terminales formando grupos carbamatos que están cargados
negativamente, éstos interaccionan con los aminos libres de carga postiva formando puentes
salinos y por lo tanto estabilizando la forma tensa para estimular la liberación de oxígeno.
El HCO3- se dirige a los pulmones donde por medio de reacciones químicas vuele a ser CO2 para
exhalarse.

La hemoglobina es, por otra parte, un sistema alostérico:

1. Presenta cooperatividad positiva en la fijación de oxígeno, lo que se traduce en curvas


sigmoides de saturación (efecto homotrópico). Esta cooperatividad positiva no se aprecia
estudiando las subunidades aisladas o la mioglobina, por lo que se deduce que deriva de su
estructura cuaternaria y de las relaciones entre las cuatro cadenas.

2. La cooperatividad se ve afectada por otros ligandos (efectos heterotrópicos). Así, el protón H+, el
CO2 y el 2,3-bisfosfoglicerato acentúan el carácter sigmoide de la curva de disociación,
comportándose, pues, como inhibidores alostéricos.

3. El sistema tiene estructura cuaternaria y está formado por cuatro protómeros (las cuatro
cadenas). Aun con ser distintas, las subunidades y se comportan a estos efectos como si
fueran idénticas.

4. El estado T corresponde a la desoxihemoglobina, esto es, a la hemoglobina descargada de


oxígeno; el estado R, a la oxihemoglobina, la que tiene una molécula de oxígeno en la sexta
posición de coordinación del ion ferroso. A este respecto se debe hacer notar que ligandos distintos
del oxígeno (monóxido de carbono CO, ion cianuro CN), tienen el mismo efecto que el oxígeno.
Así, la carbomonoxihemoglobina (hemoglobina con CO fijado al hemo) equivale estructuralmente a
la oxihemoglobina

Enzimas:

Catalizadores son agentes químicos que cambian la velocidad de una reacción química sin ser
consumidos por la reacción
Enzimas (catalizadores biológicos): son proteínas activas en cuya estructura total pueden
intervenir diferentes componentes no proteínicos. LA función catalítica puede depender de ambas
partes cuando actúan juntas o de la parte proteica individual. Se diferencia en simples cuando sólo
actúa la parte proteica y conjugadas cuando actúan las dos.
Apoenzima: componente proteínico.
Cofactor: no proteínico
Apoenzima + cofactor: Holoenzima
Coenzima: es el componente no proteínico pero cuando es una molécula orgánica compleja.
Grupo prostético: cuando la unión entre la apoenzima y el cofactor es covalente en lugar de una
interacción débil.
Sitios de unión del sustrato (puede ser el activo): se observan en la estructura terciara de la
proteína cuando ésta se organiza de forma tal que presenta una superficie ideal para el sustrato.
Sitio catalítico o activo: responsable de la acción biológica, suele estar cercano al sitio de unión
del sustrato. Está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que
tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la proteína. Características:
-De tamaño pequeño constituido por una región de pocos aminoácidos
-Es una entidad tridimensional, y dependiendo de la atracción algunos aminoácidos
interactúan más con el sustrato.
-Se unen al sustrato por fuerzas débiles.
-Poseen un proceso de reconocimiento del sustrato dinámico.

Eficiencia catalítica: La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y
transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada.
Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000
moléculas de substrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por
molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio.

Especificidad: son muy específicas para el substrato de la reacción que catalizan. Interactúan con
una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas
con las que interactúan deben ser muy parecidas, tanto en composición, como en estructura
tridimensional.
Regulación: La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de los
requerimientos metabólicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir la
velocidad con la que catalizan la reacción, respondiendo así a las diferentes necesidades de sus
productos en la célula. La regulación más común es modificando la concentración de su(s)
substrato(s).
Poder catalítico: La gran capacidad de aceleración de la velocidad de reacción

Modelos de unión de una enzima al sustrato:


Llave-cerradura: “La enzima es al sustrato, como la llave es a la cerradura”. Esto intenta explicar
que las enzimas son específicas, es decir, discriminan entre varios sustratos. Este modelo se
desechó porque sería termodinámicamente muy estable, lo que ocasionaría que la enzima se
quedara con el producto, y no lo liberara.
Encaje inducido: Se determinó que el sustrato sí encaja con la enzima, pero luego de que la
enzima se adapta a la forma del sustrato, transformándose de una molécula no complementaria al
sustrato, a una molécula complementaria al sustrato. Esto involucra movimientos de parte de la
cadena polipeptídica de la proteína. En este cambio
conformacional se rompen enlaces en la enzima y se crean
nuevos enlaces con el sustrato. Esto es lo que ocasiona que
disminuya la energía libre para la catálisis, obteniendo
energía de la formación de nuevos enlaces

¿Cómo actúan las enzimas?


Las enzimas alteran las velocidades de la reacción, pero no
el equilibrio de las mismas. Ellas disminuyen la energía de
activación necesaria para la reacción sin afectar otros
componentes de la reacción, como la energía libre de gibs. (La energía de activación es la energía
necesaria para que se alcance el estado de transición que da inicio a la reacción) (La energía libre
se define como aquella parte de la energía total de un sistema que puede convertirse en trabajo en
condiciones isotérmicas)

Tipos de catálisis enzimáticas:


Catálisis ácido base general: Muchas reacciones bioquímicas suponen la formación de
intermedios cargados inestables que tienden a descomponerse rápidamente en sus especies
reactivas constituyentes no pudiendo, de este modo, reaccionar. A menudo se pueden estabilizar
los intermedios cargados (con lo que se cataliza la reacción) transfiriendo protones a o desde el
sustrato o intermedio para formar una especie que se descompone en productos más fácilmente
que en reactivos. Las transferencias de protones pueden utilizar sólo los constituyentes del agua o
pueden utilizar otros dadores o aceptores débiles de protones.
Catálisis covalente: Implica la formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el
sustrato. Consideremos la hidrólisis de un enlace entre los grupos A y B.

H2O
A-B A+B
En presencia de un catalizador covalente (una enzima con un grupo nucleofílico X:) la reacción se
transforma en

HO
A-X + 2
A-B + X: A + X: + B
Esto altera la ruta de la reacción y sólo produce
B catálisis si la nueva ruta tiene una energía de
activación inferior que la ruta no catalizada. Los dos nuevos pasos han de ser más rápidos que la
reacción no catalizada.
Ciertos grupos funcionales de algunos cofactores sirven como nucleófilos en algunas enzimas para
la formación de enlaces covalentes con los sustratos.

Catálisis por iones metálicos: Los metales, tanto si están fuertemente unidos a la enzima como
si son captados de la solución junto con el sustrato, pueden participar de diferentes maneras en la
catálisis. Interacciones iónicas entre un metal fijado a la enzima y el sustrato pueden ayudar a
orientar a un sustrato para que reaccione o para estabilizar estados de transición de la reacción
que estén cargados. Los metales también pueden facilitar reacciones de óxido reducción mediante
cambios reversibles en el estado de oxidación del ión metálico.
Catálisis por aproximación: es aquella en la que el sustrato se orienta y acerca de manera precisa
al lugar activo.

Clasificación de las enzimas:


-Oxidoreductasas: Son las enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción entre dos
sustratos S y S´: S(reducido) + S´(oxidado) = S(oxidado) + S´(reducido). Oxidasas,
deshidrogenasas, peroxidasas, oxigenasas, hidroxilasas, reductasas. Transfieren electrones de un
compuesto a otro.

-Transferasas: catalizan reacciones en las que hay transferencias de grupos químicos. (Amino,
carbonilo, etc) Se subdividen en: Transcarboxilasas, transmetilasas, transaminasas.

-Hidrolasas: son las que actúan en las reacciones donde se produce una ruptura hidrolítica de un
enlace químico. Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas), Glicosidasas, Éter
hidrolasas, Péptido hidrolasas.
-Isomerasas: intervienen en los procesos de isomerización. Cis-trans isomerasas.
-Liasas: Un tipo de enzimas que catalizan la liberación de grupos de los enlaces C-C, C-O, C-N o
similares del sustrato, dando lugar a la formación de dobles enlaces, sin que haya procesos de
oxidación o hidrólisis. Por otro lado, también catalizan la inclusión de grupos a los dobles enlaces.
Descarboxilasa: Enzima que se encarga de eliminar los radicales carboxilo (-COOH)
liberando CO2 como producto de desecho
Sintasa: Enzima que cataliza reacciones de síntesis que no conllevan hidrólisis de un
enlace fosfórico rico en energía.
Aldolasa: Enzima que interviene en la formación de fructosa que se utiliza frecuentemente
para el diagnóstico clínico de enfermedades musculares.
-Ligasas: intervienen en el proceso de síntesis de un producto único a partir de sustancias
reaccionantes, (unión de un grupo) hidrolizando ATP. Forman distintos enlaces.
Carboxilasa: enzima que participa en reacciones sintéticas en las que se unen dos
moléculas a expensas de un "enlace fosfato de alta energía" del ATP.
Sintetasa: Tipo de enzima que cataliza la unión de dos moléculas, acoplada a la hidrólisis
de un enlace pirofosfato que pertenece a una molécula de ATP o a un compuesto parecido,
formando en este proceso un enlace rico en energía.

Vitaminas precursoras de coenzimas:


Coenzima FAD Rivoflabina (Vitamina B2)
Coenzima FMN  Riboflavina (Vitamina B2)
Coenzima NAD  Vitamina B3 (ácido nicotínico)
Coenzima NADP  Vitamina B3 (ácido nicotínico)

Michaelis-mentel
v = Vmax [S] / (Km + [S])
v = actividad enzimática
[S] = concentración de sustrato
Vmax = actividad a [S] infinito
KM = el valor de [S] que da actividad igual a ½ Vmax

La gráfica es v frente a concentración de sustrato. Y en el caso de las enzimas que cumplen


esta ley son gráficas hipérbolicas.
El equilibrio se alcanza cuando la velocidad de sustrato y productos no cambia en el tiempo.
La velocidad de reacción es el cociente entre la cantidad de producto generado [P] en un
cierto tiempo.
La velocidad de la reacción es diferente con distinta concentraciones iniciales de sustrato:

Las enzimas son saturables porque tienen su acción mediante los sitios activos, que existen en una
cantidad fija.
Gráfica Michaelis-mentel
La Km es una medida de la afinidad de la enzima por un sustrato, a condiciones determinadas
(temperatura, pH). Es una constante, por lo tanto es un valor específico para cada par enzima-
sustrato. Los sustratos interactúan con ciertos aminoácidos del sitio activo de la enzima. Mientras
el Km es menor, mayor afinidad tiene la enzima con el sustrato, y mayor es la constante de
disociación
Factores que regulan la cinética enzimática
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las
reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo
de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
-El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.
-La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la
conformación de la enzima.
-El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Se altera se la estructura, por ionización de su grupos R en los aa.


Alteración de las cargas, de los sitios activos
Se pueden alterar los grupos funcionales responsables de la acción catalítica.
El pH, puede levar a la desnaturalización parcial o total.

2. La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A


temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable
(mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
-A Mayor Tº (de la óptima), mayor desestabilización de las estructuras (desnaturalización).
-A Menor Tº (de la óptima), mayor rigidez de las uniones débiles (menor flexibilidad
conformacional).
3. La concentración de enzima: Existe una relación lineal entre la velocidad de la reacción y la
concentración de la enzima.
4. La concentración de sustrato: Para una determinada cantidad de enzima, la velocidad de la
reacción aumenta al aumentar la concentración de sustrato. Al principio esta relación es casi lineal,
pero luego la curva de la reacción asume una forma hiperbólica , se alcanza una meseta en la cual
la velocidad es constante, esto ocurre a concentraciones de sustrato tales que posteriores
incrementos no afectan la velocidad aparente. Aquí todas las moléculas de enzima están saturadas
de sustrato y por lo tanto existe el complejo [ES].

5. Concentración de Cofactores:
La enzima que precisan de cofactores para ser activadas se verán limitada su actividad a la
presencia de estos cofactores en concentraciones adecuadas.
A Menor cantidad de cofactores, Menor es la cantidad de productos.
Inhibidores:
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
Inhibidores reversibles: se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como
los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles
múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.
-Competitivos: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo,
como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene
afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el
inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede
superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al
sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo). Los inhibidores competitivos se pueden
unir a E, pero no a ES. La inhibición competitiva aumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor
interfiere con la unión del sustrato), pero no afecta a la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catálisis
en ES porque no se puede unir a ES).
-Inhibidor acompetitivo: el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato.
Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición
se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible
que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta
generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo
de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la
estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por
el sitio activo se reduce.

-No competitivo: es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima
reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición
depende solamente de la concentración de inhibidor.
Inhibidores irreversibles: Cuando el inhibidor se une muy fuertemente al sustrato (por ejemplo
con un enlace covalente) se habla de una inhibición irreversible. En este caso no se puede separar
la enzima del inhibidor. Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a
todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando
específicamente el sitio activo de su diana.
El mecanismo de reacción covalente por fosforilación es de preferencia el mecanismo para
regular una enzima. Cuando a enzima es fosforilada en presencia de ATP, es regulada. Las
enzimas que fosforilan otras enzimas reciben el nombre genérico de proteínas quinasas. En
algunos casos la fosforilación puede inhibir una enzima y en otros casos la puede activar. Las
modificaciones covalentes son reversibles porque existe una enzima que es capaz de modificar
una enzima, y existe otra que puede revertir lo que la primera enzima hizo. La fosfatasa puede
revertir la acción de una quinasa. Así es como se regula el mecanismo.
En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la
no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario.
Mecanismo por modificación covalente irreversible: es aquel en el que unas enzimas
catalíticamente inactivas llamadas zimógenos se activan por ruptura de enlaces.
Enzimas alostéricas: son enzimas que presentan un sitio distinto al de unión al sustrato en el cual
se unen los reguladores alostéricos, su curva de reacción es sigmoidea ya que depende de dos
factores.
Son reguladas por la unión de:
•Moduladores positivos
•Moduladores negativos
Que pueden ser:
•Homotrópicos: cuando los sitios son idénticos, y afectan la unión de sus similares. Por ejemplo las
interacciones de la unión del O2 a la Hb.
•Heterotrópicos: cuando la unión de un ligando afecta
la unión de otro sitio diferente . Por ejemplo el efecto de BPG. (Bifosfoglicerato) en la afinidad de la
Hb por el O2.

Sitio alostérico: sitio distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado
regulador alostérico) de manera reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la
estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo, por lo que
aumenta o disminuye su actividad, según el caso.

Moduladores alostéricos: son sustancias que se unen a una región de la enzima que sirve para
regular su actividad. Pueden aumentar o disminuir la acción de la enzima.

Las enzimas alostéricas son sistemas oligoméricos: dímeros, tetrámeros, etc.


Dos o más subunidades puedenexistir en dos o más estados conformacionales Cada estado
conformacional tiene diferente actividad catalítica.
La diferente actividad catalítica se traduce en cambios en KM (frecuentemente), Sistemas K y/oen
Vmax, sistemas V.
Normalmente habrá dos conformaciones en equilibrio, una inactiva o muy poco activa (tensa, T) y
otra activa (relajada, R). La unión de los ligandos (Sustratos, S, inhibidores, I y activadores, A)
perturba la posición del equilibrio entre ellas; un inhibidor favorecerá la forma inactiva y un
activador favorecerá la forma activa. En consecuencia los sitios de unión para los ligandos
efectores, I, A, son diferentes de los sitios de unión de los sustratos, S.

Cooperatividad: influencia que tiene un ligando sobre la estructura de la enzima.


-Efectos cooperativos positivos: Curvas sigmoideas
-Efectos cooperativos negativos: Curvas pseudo hiperbólicas
**Efectores Positivos o Activadores. Modifican las constantes de afinidad (aumentan la afinidad) de
tal modo que la unión de la proteína al ligando tiene lugar a más bajas concentraciones del ligando.
Los efectores positivos disminuyen la cooperatividad.
**Efectores Negativos disminuyen las constantes de afinidad. Aumentan la cooperatividad.

Isoenzimas: son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la
misma reacción química. Son específicas de la célula que las produce por lo que pueden
identificarse a través de su localización tisular, sus parámetros cinéticos varían entre ellas, lo que
hace que puedan diferenciarse a pesar de catalizar la misma reacción.

Estructura de los Ácidos Nucleicos:

A) Nucleotidos: moléculas orgánicas


formadas por la unión covalente de un
monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una
base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monómeros de los ácidos nucleicos
(ADN y ARN) en los cuales forman cadenas
lineales de miles o millones de nucleótidos,
pero también realizan funciones importantes
como moléculas libres (por ejemplo, el ATP).
B)Bases nitrogenadas: derivan de los
compuestos heterocíclicos
aromáticos purina y pirimidina.
• Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y la guanina (G). Ambas forman parte del
ADN y del ARN.

Adenina Guanina

• Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T), la citosina (C) y el uracilo (U). La timina y
la citosina intervienen en la formación del ADN. En el ARN aparecen la citosina y el
uracilo.

Timina Citocina Uracilo


C)Pentosa: el azúcar de cinco átomos de carbono; puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN).
Ribosa Desoxirribosa
D)Ácido fosfórico: de fórmula H3PO4. Cada nucleótido puede contener uno (nucleótidos-
monofosfato, como el AMP), dos (nucleótidos-difosfato, como el ADP) o tres (nucleótidos-trifosfato,
como el ATP) grupos fosfato.
Enlace fosfodiéster: se produce entre los carbonos de las posiciones 3’ de un nucleótido con la 5’
del siguiente.

• El ADN es una doble hélice enrollada helicoidalmente “a derechas” (sentido dextrorso).


Algo parecido a dos muelles entrelazados.
• Enrollamiento de tipo plectonémico: para separar las dos hélices es necesario girarlas
como si fuera un sacacorchos.
• Cada hélice es una serie de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster en los que un
grupo fosfato forma un puente entre grupos OH de dos azúcares sucesivos (posiciones 3’
de un azúcar y 5’ del siguiente).
• Las dos hélices se mantienen unidas mediante puentes o enlaces de hidrogeno producidos
entre las bases nitrogenadas de cada hélice. Siguiendo los datos de Chargaff (1959), la
Adenina de una hélice aparea con la Timina de la hélice complementaria mediante dos
puentes de hidrógeno. Igualmente, la Guanina de una hélice aparea con la Citosina de la
complementaria mediante tres puentes de hidrógeno.
Uniones entre las bases nitrogenadas:

Nucleosoma: es una estructura que constituye la unidad fundamental y esencial de cromatina,


que es la forma de organización del ADN en las eucariotas. Los nucleosomas están formados por
un núcleo proteico (constituido por un octámero de histonas, proteínas fuertemente básicas y muy
conservadas filogenéticamente. El octámero está formado por dos moléculas de cada una de las
histonas H2a, H2b, H3 y H4.) y complejos de ADN.
Selenoide: enrollamiento de 6 nuclesomas.
El nucleosoma es la unidad fundamental de "empaquetamiento" del ADN eucariótico. El "carretel"
("core") del mismo consiste en dos moléculas de H2A, H2B, H3, y H4; alrededor de las cuales el
ADN se enrolla dos veces (1). La histona 1 esta fuera del "carretel". Este nivel de
empaquetamiento ("packing") se conoce como "cuentas de un collar" (2). El siguiente nivel se
conoce como la fibra de 30 nm, cuyos detalles de organización no se conocen completamente. Las
fibras se condensa a posteriori en dominios en bucle de 300 nm (3). Los dominios son parte de las
secciones condensadas (4) ( 700 nm) de los cromosomas (el cromosoma tiene un ancho de unos
1.400 nm en la metafase) (5).

Fibra de 300 nanómetros: enrollamiento de selenoides.


Telómero: secuencias extras que permiten que no se pierda información cuando se replica el ADN.
Ciclo celular: proceso ordenado y repetitivo en el tiempo en el que la célula crece y se divide en
dos hijas. G1 La célula aumenta de tamaño, sintetiza proteíanas y ARN.Go quiesciente. S
duplicación del ADN.

Replicación: se copia cada una de las cadenas de manera complementaria y antiparalela.


-Semiconservativa (porque las dos cadenas nuevas poseen una de las cadenas anteriores)
-Rápida y exacta (puede ser corregida gracias a las adn polimerasas con su actividad
exonucleasa) (Debe replicarse antes de cada división)
-Bidireccional: 5’ – 3’ y la cadena discontinua. (Se inicia en él una secuencia de origen que
se copia bidireccionalmente hasta el sitio determinación)
Requisitos:
-Desenrollamiento  Helicasa
-Estabilización de la horquilla de replicación  Proteínas de unión
-Formación del ARN cebador  Primasa
-Polimerización de desoxiribonucleótidos DNA polimerasas
-Unión de fragmentos recién formados del ADN específicamente en la cadena retardad, los
fragmentos de okazaki  Ligasas
La función polimerasa se refiere a la formación del enlace fosfodiester.
Etapas:
-Iniciación: en las procariotas existe un solo sitio de inicio en tanto que en las eucariotas
existen varios. Este o estos puntos se denomina Ori, son secuencias de ADN formadas en su
mayoría por adenina y timina (se denominan secuencia de concenso, es menos estable por poseer
menor cantidad de puentes de hidrógeno) Un grupo de proteínas que forman parte del “complejo
pre-cebador” reconocen la secuencia, la helicasa separa las cadenas rompiendo los puentes de
hidrógeno, al tiempo que la primasa sintetiza el cebador necesario para iniciar la replicación. Las
cadenas se mantienen separadas gracias a las proteínas estabilizadoras presentes en el complejo
pre-cebador. Y las super hélices que se van formando son solucionadas por las topoisomerasas (la
uno corta de forma irreversible cadenas sencillas, la dos forma roturas transitorias en la doble
hélice que luego son selladas usando ATP.

El replisoma es aquel que contiene la maquinaria protéica de la replicación (Proteínas como la


helicasa, el complejo pre-cebador, las ADN polimerasas)
-Elongación: es la etapa en la cual se produce la polimerización. Las ADN polimerasa III
comienzan a polimerizar en ambos sentidos, siendo continúas en el sentido 5’-3’ donde la cadena
crece y se forma en la dirección de la horquilla de replicación, mientras que la otra cadena se va
polimerizando por parte formando los fragmentos de okazaki debido a que su dirección es contraria
al avanza y tiene que ir formando cebadores cada vez que llega al límite de lo que polimerizó
antes. Los cebadores son eliminados por la ADN polimerasa I gracias a su actividad exonucleasa 5’
– 3’, y sustituidos por desoxiribonucleótidos, hidrolizando los segmentos de cebador con su función
polimerasa 5’ – 3’. Luego la ligasa se encarga de formar los enlaces fosfodiéster de los fragmentos
que quedaron desunidos, necesitando para ello hidrolizar ATP.

-Terminación: las proteínas TUS reconocen las secuencias de terminación, y provocan


que el replisoma sea “soltado”.

Trascripción: es el proceso en el cuál un gen de ADN se traduce a ARN.


Un gen es una secuencia de ADN que codifica para una molécula de ARN que cumple
alguna función. Esta secuencia sirve como moldea para producir cadenas de ARN formando un
trascripto primario, que luego sufrirá modificaciones.

ARN polimerasa en procariotas: es una proteína oligomérica con 6 sub unidades, 5 distintas y una
que se repite, ella reconoce las regiones “promotoras” a través de su subunidad sigma, es una
holoenzima (FACTOR SIGMA + ENZIMA).
Las polimerasas catalizan del extremo OH 3’ de la cadena molde en el sentido 5’-3’ dando como
resultado una cadena de ARN que es igual a la cadena NO molde pero con ribonucleótidos.
En eucariotas existen tres tipos de ARN polimerasas: la polimerasa I forma ARN ribosomales
grandes, la polimerasa II forma el ARN mensajero, la polimerasa III forma el ARN transferencia.

Promotores: son secuencias anteriores al sitio de inicio en el gen.


En eucariotas se conocen dos uno que se consigue de 70 a 80 nucleótidos antes del sitio de inicio
llamado caja CAAT y luego a 25 nucleótidos del sitio de inicio encontramos la caja TATA (tanto en
eucariotas como en procariotas) quien tiene proteínas que se unen a la ARN polimerasa, esta caja
está formada principalmente por adenina y timina. Son elementos CIS ya que están dentro de la
secuencia del ADN y favorecen el proceso (son elementos génicos de acción)

Intensificadores: secuencias de ADN que están en el mismo cromosoma de los genes a


transcribir, sus secuencias se llaman ELEMENTOS DE RESPUESTAS y se unen a los activadores
(proteínas que reconocen a los intensificadores TRANS), esto permite acercar el gen a la
maquinaria que está trascribiendo, uniéndolos o acercándolos a la ARN polimerasa.

Requerimientos: NO SE REQUIERE CEBADOR.


-Ribonucleósidos
-Subunidad sigma
-Caja TATA
-ARN polimerasa
Etapas:
-Iniciación: la subunidad sigma presente en la ARN polimerasa reconoce al promotor. Lo
que producirá el desenrollamiento del segmento a transcribir. Polimeriza los primeros 6
ribonucleótidos.

-Elongación: es la etapa de polimerización propiamente, se sintetiza un trascripto a partir


de la secuencia de ADN, liberando primero la subunidad sigma.

-Terminación: en esta etapa se llega a una secuencia terminadora que le indica a la ARN
polimerasa que debe finalizar, cuando deja de añadir ribonucleótidos la cadena de ARN se
desprende de la de ADN que le sirvió de molde. Una secuencia de uracilos es la que define que
debe soltarse del ADN molde.

Maduración en eucariotas:
-ARN t: se les retira un intrón y se recortan por acción de las ribonucleasas secuencias en
los extremos 5’-3’.
-ARN r: son divididos y recortados por las ribonucleasas, formando tres cadenas de ARN.
-ARN mensajero: (en procariotas no sufre muchos cambios)
-Se une una guanina metilada o 7 metilganosina al extremo 5’ mediante un enlace
3 fosfato que es 5’-5’. Esto tiene como función proteger al ARN de la acción de las nucleasas
permitiendo que pueda pasar del núcleo al citoplasma.
-Cola poliadenilada: el extremo AAUAAA es reconocido por la poliA polimerasa, quien se
activa para añadirle una “cola” formada por adenina al extremo 3’ de la cadena, esta se encarga de
proteger al ARN m.
-Splice: es la etapa en la que se cortan los segmentos incensarios o no codificantes de la
secuencia llamados intrones, este proceso ocurre en el núcleo. Existen unas secuencias que
indican cuales son los segmentos que deben cortarse, al cortarse el segmento 5’ del intrón, este se
une con el su extremo 3’ formando un lazo que al ser cortado es degradado por las nucleasas. Al
terminar quedan los dos extremos de los exones libres que son unidos o empalmados para hacer
una cadena continúa. Participan proteínas pequeñas y la ARN polinucleasa.

Spliceosoma: es un conjunto de moléculas constituídas por las proteínas péquelas y la ARN


polinucleasa que intervienen y facilitan el proceso de corte y empalme de la cadena de ARN.

Pueden producirse varios cortes y empalmes distintos en una cadena copiada de un mismo gen, lo
que produciría la posterior traducción de distintas proteínas.

Traducción: proceso de unión de aminoácidos a partir de una secuencia de ARN mensajero, para
poder formar proteínas. Este proceso ocurre en el citoplasma. Un triplete de bases conforma un
codón existen 64 tripletes posibles de los cuales 61 codifican aminoácidos, los otros tres son
tripletes determinación (UAA-UAG-UGA) El triplete AUG es el triplete de iniciación.
Es un proceso:
-Específico
-Universal: semejante en las especies.
-No solapante y sin puntuación: se lee como una secuencia continúa, codificando por
tripletes.
-Degenerado: cada codón corresponde a un SOLO aminoácido, sin embargo cada
aminoácido es codificado por varios codones diferentes.

ARNt: forma una mano de cuatro dedos. Hacia el lado 3’ existe una secuencia AACCA que es
reconocida por la ARN sintetasa, las dos asas de los extremos son de estabilidad y la tercera se
denomina asa anticodón, quién tiene un papel específico en la traducción. Cuando el ARNt
interacciona con el ARN m lo hace de forma antiparalela (ARNm 5’-3’, ARN t 3’-5’) El ARN t es el
encargado de llevar el aminoácido correspondiente, por medio de un enlace éster en el extremo 3’
OH.

Sintetasa aminoacil ARNt: es una enzima necesaria para unir a los aminoácidos con el ARNt
correspondiente, es capaz de leer el código de las tres letras del ARN y el código de 20 letras de
los aminoácidos. Se requiere de ATP, y es capaz de editar el error. Su especificidad ayuda a la
fidelidad de la traducción.

Etapas:
Activación de los aminoácidos: la enzima se une al ATP y a los aminoácidos, se produce una
ruptura del ATP, que libera dos fosfatos y la energía necesaria para el proceso. Se forma un
complejo con el AMP (adenosin mono fosfato), la enzima y el aminoácido llamado aminoacil-AMP,
(esta es la primera etapa de la activación) este complejo permanece intacto hasta que interactúa
con el ARN t lo que produce que el AMP sea liberado, mientras que el aminocil (el carboxilo del
aminoácido) se une con el extremo 3’ del ARNt, formando aminocil-ARNt, quien será necesario
para la posterior síntesis de proteínas. (Segunda etapa de la activación)

El ARN r posee tres sitios diferentes, el A: aminocial ARNt, el P: peptidil ARN y el E: de


salida.

Iniciación: el ARN m posee una secuencia previa al primer codón que es complementaria a una
secuencia de consenso presente en el ARN r (subunidad menor del ARN r), esta secuencia es rica
en purinas.
Luego de esta unión el ARNt se une por medio del anticodón al primer codón del ARN m quien está
formado por el triplete AUG que codifica metionina (la metionina luego puede ser removida al
finalizar la síntesis proteica). Esta unión entre la subunidad menor del ARN r con el ARN m y el
aminocil-ARNt es conocida como complejo de iniciación de la traducción, quien para formarse
requiere de ciertas proteínas denominadas factores de iniciación (en procariotas existen 3, en
eucariotas se conocen 11)
Luego de la formación de este complejo, el mismo se unirá a la subunidad mayor del ribosoma,
quien posee los sitios A, P y E. Esta primera unión se dará en el sitio P, a diferencia de las
siguientes que comenzarán en el A. (El sitio A permanece vacío en esta etapa). La energía
necesaria para este paso proviene de la hidrólisis del GTP.
El sitio A está ocupado por el segundo codón del ARN m se unirá a su anticodón presente en un
aminoacil-ARNt, al estar ocupados ambas subunidades del ribosoma (y estar presentes los
aminoácidos necesarios), la peptidil-transferasa se encarga de formar el enlace peptídico
correspondiente, la unión entre el carboxilo del primer aminoácido y el ARNt se elimina permitiendo
que el aminoácido se mueva hacia el que recién a entrado y se forme el primer enlace petídico,
usando el grupo amino del segundo aminoácido y el carboxilo del primero. El ribosoma se trasloca
haciendo que el ARNt que queda libre (sin aminoácido) se ubique en la subunidad E y el que posee
los aminoácidos de la cadena en crecimiento se ubique en la subunidad A.

Elongación: son los eventos que ocurren luego de la formación del primer enlace peptídico,
anteriormente descrito, lo siguiente que ocurre es una secuencia similar a la anterior, es decir el
ribosoma se trasloca permitiendo que el codón del ARNm que no está unido a nada se ubique en la
subunidad A mientras que la cadena en crecimiento se ubica en la P, por acción de la peptidil-
transferasa se produce la escisión del aminoácido que está unido al ARNt de la subunidad P,
permitiendo que él junto con los aminoácidos que ya tiene unidos por medio de enlaces peptídicos
se muevan hacia el aminoácido unido al ARNt presente en la subunidad A y forme el enlace
peptídico entre el grupo amino del aminoácido de la subunidad A y el carboxilo del aminoácido que
estaba en unido al ARNt de la subunidad P. Al producirse este enlace el ribosoma se trasloca
nuevamente provocando que la cadena en formación se ubique en la subunidad P, el ARNt libre
pase a la subunidad E y la subunidad A quede ocupada por un nuevo codón del ARN m para
comenzar de nuevo el proceso. Esto se repite tantas veces como codones existan. PARA QUE SE
UNA EL ARNt se requiere energía que se obtiene por medio del GTP, este se une a las proteínas
EFE- TU.

Terminación: luego de haberse repetido el proceso tantas veces como codones existan, se llega a
un codón que no codifica para ningún aminoácido por lo cual no posee ningún ARNt que pueda
unírsele (UAG-UUA-UGA), esto produce que los factores de liberación quienes reconocen a este
codón eliminen los puentes de hidrógeno entre el último aminoácido y el ARNt al que se une,
liberando así la cadena de aminoácidos recién formada, las subunidades ribosomales se separan.

Por último pueden existir o no modificaciones post-transcripcionales que son las que se
encargarían de eliminar aminoácidos innecesarios como por ejemplo la metionina inicial.

CODIGO GENÉTICO