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GENERALIDADES.

3. Las fuerzas intermoleculares, fuerzas de atraccin entre molculas a veces tambin reciben el nombre de enlaces intermoleculares aunque son considerablemente ms dbiles que los enlaces inicos, covalentes y metlicos. Las principales fuerzas intermoleculares son

El enlace de hidrgeno (antiguamente conocido como puente de hidrgeno) Las fuerzas de Van der Waals, que podemos clasificar a su vez en:

Dipolo - Dipolo. Dipolo - Dipolo inducido. Fuerzas de dispersin de London.

Las atracciones moleculares son ms dbiles que los enlaces covalentes porque no son el resultado de compartir pares de electrones entre tomos; es decir, son interacciones no covalentes: fuerzas de atraccin que no son enlaces inicos y que son diferentes de los enlaces covalentes. Las interacciones no covalentes entre molculas (fuerzas intermoleculares) explican el punto de fusin, el punto de ebullicin y otras propiedades de las sustancias que no son inicas. Las interacciones no covalentes entre diferentes partes de una molcula grande (fuerzas intramoleculares) mantienen las molculas de importancia biolgica con la forma exacta que requieren para desempear sus funciones. Por ejemplo, un gran nmero de interacciones no covalentes entre las cadenas de ADN establecen la estructura de doble hlice de esta molcula de gran tamao. Sin embargo, las interacciones no covalentes individuales dentro del ADN son bastante dbiles como para que sean vencidas en condiciones fisiolgicas, lo cual hace posible la separacin de las dos cadenas del ADN para copiarlos. En las siguientes secciones exploraremos estos tipos de interacciones no covalentes, conocidas en conjunto como fuerzas de van der Waals (fuerzas de London, atracciones dipolo-dipolo) y puentes de hidrgeno. Estas fuerzas son las que contribuyen al trmino n2a/V2 en la ecuacin de van der Waals para los gases no ideales.

BIOLOMECULAS. 2. ESTEREOISOMERIA Un estereoismero es un ismero que tiene la misma frmula molecular y la misma secuencia de tomos enlazados, con los mismos enlaces entre sus tomos, pero difieren en la orientacin tridimensional de sus tomos en el espacio.[1] [2] Se diferencian, por tanto, de los ismeros estructurales, en los cuales los tomos estn enlazados en un orden diferente dentro de la molcula.[3 ISOMERIA OPTICA Existen molculas que coinciden en todas sus propiedades excepto en su capacidad de desviar el plano de luz polarizada. Son los llamados ismeros pticos. Uno de ellos desva la luz hacia la derecha, y se designa (+), o dextrgiro, mientas que el otro la desva en igual magnitud pero hacia la izquierda, y se designa (-) o levgiro. El aparato que aparece en la foto de la derecha es un polarmetro.

Su comportamiento frente a la luz polarizada se debe a que la molcula carece de plano de simetra, y por lo tanto se pueden distinguir dos ismeros que son cada uno la imagen especular del otro, como la mano derecha lo es de la izquierda. Ambas manos no son iguales (el guante de una no encaja en la otra), pero son simtricas: la imagen especular de la mano derecha es la mano izquierda. Los ismeros pticos tambin se llaman enantimeros, enantiomorfos o ismeros quirales. El caso ms frecuente de ausencia de plano de simetra se debe a que algn carbono tetradrico est unido a cuatro radicales distintos. Este carbono recibe el nombre de carbono asimtrico. 3.
La familia de los lpidos es muy grande. Algunos lpidos importantes son los triglicridos (las grasas y los aceites), los fosfolpidos, las ceras, el colesterol, las lipoprotenas y las vitaminas liposolubles. Los triglicridos son las grasas y los aceites. Estn formados por una molcula de glicerol y tres de cidos grasos. Son los lpidos que ms abundan en tu organismo y en los alimentos. Muchos alimentos que consumimos contienen triglicridos, como la mantequilla o el aceite de oliva, de coco, de girasol y de maz. La funcin principal de los triglicridos es producir energa. Sabas que un gramo de triglicridos proporciona ms del doble de energa que uno de hidratos de carbono? Los lpidos se almacenan en tu cuerpo en el tejido adiposo (graso). Los fosfolpidos estn formados por una molcula de glicerol y dos de cidos grasos, y adems contienen fsforo. Su funcin principal es formar las membranas de las clulas. Algunos fosfolpidos tienen una gran importancia en el tejido nervioso. Las ceras forman cubiertas que protegen la piel, el pelo y las plumas de los animales, o las hojas y los frutos de las plantas. La lanolina es el componente principal de la grasa de la lana de las ovejas. La cera de abejas es un producto fabricado por estos insectos. Seguro que has odo hablar alguna vez del colesterol . El colesterol se encuentra solo en los animales. Forma parte de las membranas de las clulas y es necesario para fabricar otros lpidos, como la vitamina D y algunas hormonas (hormonas sexuales y corticosteroides). La vitamina D es muy importante para que los huesos crezcan sanos y fuertes. Las hormonas sexuales se ocupan de los caracteres sexuales y de las funciones de la reproduccin. Los corticosteroides controlan el metabolismo, as como la cantidad de agua y sal que hay en tu organismo. Las vitaminas liposolubles, como la A, la E, la D y la K, se incluyen en el grupo de los lpidos. Las lipoprotenas son molculas formadas por algunos lpidos que se unen a protenas para as poder ser transportados con ms facilidad en la sangre.

4. 5. 6.

9. Unas protenas conjugadas o heteroprotenas son molculas que presentan una parte proteica y parte no
proteica menor llamada grupo prosttico. Esto las diferencia de las protenas simples u holoprotenas. Todas son globulares, y se clasifican en funcin del grupo prosttico. Fosfoprotenas Presentan cido fosfrico y son de carcter cido. Enzimas. (casena alfa, beta y gamma). Glucoprotenas Glcido unido covalentemente a la protena. Desempean funciones enzimticas, hormonales, de coagulacin etc. Destacan las inmunoglobulinas. Lipoprotenas Lpido ms protena. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones. Nucleoprotenas cido nucleico ms protena. Hay dos tipos, los que presentan cido ribonucleico(ribosomas) o ADN (cromosomas). Cromoprotenas Se caracterizan porque la fraccin no proteica presenta coloracin debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxgeno (mioglobina), protenas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoprotenas), pigmentos visuales (rodopsina,iodopsina).

10. La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de lasprotenas. Est determinada por la
secuencia de aminocidos de la cadena proteca, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Las cadenas laterales de los aminocidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convencin, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminocidos cercanos en la cadena. Hlice alfa: En esta estructura la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue. Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura beta Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.

Hlice de colgeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno, protena presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rgida. Lminas beta o lminas plegadas: algunas regiones de protenas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

La estructura terciaria de las protenas es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las proteinas globulares. La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil). La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares.

En cuanto a los niveles de la estructura de las protenas, la estructura cuaternariaes la disposicin espacial de las distintas cadenas polipeptdicas de una protena multimrica, es decir, compuesta por varios pptidos. Comprende la gama de protenas oligomricas, es decir aquellas protenas que constan con ms de una cadena polipptida, en la cual adems puede existir un comportamiento dealosterismo segn el mtodo 1 concertado de Jacques Monod. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos decistena situados en cadenas distintas.

11. Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se

dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior, quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser

consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada. Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llamarenaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos deaislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible. 12.
El sitio activo de una enzima, tambin llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reaccin se produzca. Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos especficos, y es por esta razn que con frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composicin del centro activo est configurado para que nicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima.

13. (gio en este punto falta la b que no la encontr :s ) A. furanosas y piranosas:


La forma piranosa es la que toma la glucosa cuando se cicla (se cierra). Es la glucosa en forma de hexagono. La forma furanosa es la que toma la fructosa cuando se cicla (se cierra). Es la fructosa en forma de pentgono C. ADN Y ARN ADN: formado por adenina guanina citosina y tinina. ARN: formado por adenina guanina citosina y uracilo. El ADN toma su nombre de la molcula de azcar contenida en su columna vertical (desoxirribosa)La versatilidad del ADN proviene del hecho que en la realidad la molcula es una doble espiral. Las bases nucletidas de la molcula del ADN forman pares complementarios: hidrgenos nucletidos se unen a otras bases nucletidas en una trenza de ADN opuesta a la original. Esta unin es especfica, de tal manera que la adenina siempre se une a la timina (y vice versa) y la guanina siempre se une a la citosina. Esta unin ocurre a travs de la molcula dando como resultado un sistema de doble espiral El cido ribonucleico, o ARN toma su nombre del grupo de los azcares en la columna vertebral de la molcula - ribosa. Varias similitudes y diferencias existen entre el ARN y el ADN. Como el ADN, el ARN tiene una columna vertebral de azcar y fosfato con bases nucletidas atadas a ella.Al contrario de la molcula doblemente trenzada ARN, el ARN es una molcula de una sola hilera. El ARN es el principal material gentico usado en los organismos llamados virus, y el ARN tambin es importante en la produccin de protenas en otros organismos vivos. El ARN puede moverse alrededor de las clulas de los organismos vivos y por consiguiente sirve como una suerte de mensajero gentico, transmitiendo la informacin guardada en el ADN de la clula, desde el ncleo hacia otras partes de la clula donde se usa para ayudar a producir protenas D. Cofactor y coenzima Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. (Cofactores). Algunos cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la protena enzima (metaloprotenas) ; otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato. # Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.

15. El ATP es importante ya que es la principal fuente de energa de los seres vivos y se alimenta de casi todas las actividades celulares, entre ellas el movimiento muscular, la sntesis de protenas, la divisin celular y la transmisin de seales nerviosas. Esta molcula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energa utilizable por las clulas para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgnulos especiales de la clula llamados mitocondrias.

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1. El ARN mensajero (ARNm) es una cadena lineal con una longitud de 500 a 10 000 bases. Se denomina ARN mensajero porque lleva el mensaje de informacin gentica desde el ADN a los sitios de sntesis de protenas en la clula los ribosomas. En el ARNm, la informacin est codificada en secuencias de tres bases, y cada triplete se denomina codn. Por ejemplo: 5'-GCU-3' Codn para alanina en el ARNm La secuencia de codones determina la secuencia de aminocidos en la sntesis de protenas. 2. El ARN ribosomal (ARNr) son molculas de 1500 a 4700 bases de largo, que estn asociadas con protenas y forman complejos denominados ribosomas, cuya funcin es la sntesis de protenas. En procariontes, los ribosomas (70S) estn formados por dos subunidades (30S y 50S), y en total contienen 3 molculas de ARN ensambladas con 54 protenas. En eucariontes, los ribosomas (80S) estn formados por dos subunidades (40S y 60S), y en total contienen 4 molculas de ARN ensambladas con 82 protenas 3. El ARN de transferencia (ARNt) es una cadena corta de 74 a 95 nucletidos, con afinidad complementaria consigo misma. Aun cuando su representacin bidimensional es un trbol, en tres dimensiones (3D) es una L, cuyos extremos son los brazos anticodn y aceptor de aminocido. El brazo anticodn contiene precisamente un anticodn, que es la secuencia complementaria de un codn: 5'-GCU-3' Codn para alanina en el ARNm

3'-CGA-5' Anticodn para alanina en el ARNt El brazo aceptor de aminocido se enlaza precisamente a un aminocido especfico, alanina en este ejemplo. Cuando el ARNt porta el aminocido, se dice que est cargado. Y se denomina ARN de transferencia porque transfiere un aminocido especfico del citoplasma a un ribosoma durante la sntesis de protenas.