AMINOACIDOS

SON CONSIDERADAS COMO LAS UNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS. EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS, LOS CUALES LOS CLASIFICAMOS COMO : AMINOACIDOS ESENCIALES. AMINOACIDOS NO ESENCIALES.

FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL DE LOS -AMINOACIDOS

H R C NH2 COOH

CLASIFICACION DE LOS 20 -AMINOACIDOS

DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS R EXISTEN CUATRO CLASES : AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES (HIDROFOBICOS). ALIFATICOS : ALANINA,LEUCINA,ISOLEUCINA, VALINA, PROLINA. EJM:

H3C CH H3C
LEUCINA

H CH 2 C H3 N
+

COO-

AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:

FENILALANINA

H CH 2 C NH 3
+

COO-

AZUFRADOS : METIONINA. EJM:

METIONINA

H H3C S CH 2 CH 2 C NH 3
+

COO-

AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES SIN CARGA.

CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH: SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :

SERINA

H HO CH 2 C H3N
+

COO-

CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS : ASPARAGINA Y GLUTAMINA.

GLUTAMINA

H2N C O CH 2 CH 2

H C NH 3
+

COO-

CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:

CISTEINA

H HS CH 2 C N H3
+

COO-

AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE ( BASICOS).

LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:
LISINA

H H3 N
+

CH 2

CH 2

CH 2 CH 2

C N H3
+

COO-

AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE. ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:

ACIDO ASPARTICO

-O C O CH 2

H C N H3
+

COO-

AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEINAS

SON DERIVADOS DE ALGUNO DE LOS 20 AMINOACIDOS CORRIENTES. EJEMPLO : 4-HIDROXIPROLINA (DERIVADO DE LA PROLINA) ; LA HIDROXILINA (DERIVADO DE LA LISINA ).
4-HIDROXIPROLINA

H HO C CH 2 CH N COOH

H2C

AMINOACIDOS NO PROTEICOS
SON AMINOACIDOS QUE NUNCA SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS; LA MAYOR PARTE SON DERIVADOS DE LOS -AMINOACIDOS; PERO TAMBIEN SE CONOCEN ,, Y AMINOACIDOS. COMO EJEMPLO TENEMOS A LA CITRULINA Y ORNITINA QUE ACTUAN COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO DE LA UREA.

ENLACE PEPTIDICO
SE FORMA POR LA UNION DE DOS AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA DE AGUA

ENLACE PEPTIDICO

H H2N C R1 COOH
H2N

H C R2 COOH

ENLACE PEPTIDICO

H2O
H H2N C R1 CO HN H C R2 COOH

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS
AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS , UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE LLAMA : DIPEPTIDO, SI SON TRES : TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE. OLIGOPEPTIDOS : CUANDO HAY UN NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS. POLIPEPTIDOS : CUANDO HAY UN NUMERO ELEVADO DE AMINOACIDOS.

EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA PORQUE LOS ATOMOS DE C ,O y N COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE QUE APAREZCAN DOS FORMAS RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE CARBONO Y NITROGENO TENGA UN CARCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.

DEBIDO A ESTE CARCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO, SE FORMA UN PLANO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS A ELLOS( 6 ATOMOS)

ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE PEPTIDICO

H
CARBONO ALFA

C
2

R2

----------------------------------------------------------------------

R1
H

CARBONO ALFA

LOS ENLACES SENCILLOS DE LOS ATOMOS DE CARBONO ,TIENEN LIBERTAD DE GIRO. LOS ENLACES SENCILLOS CN DE LOS GRUPOS PLANARES SON RIGIDOS.
R C C O R H N

O C C N H

O C N H H

H C

H N

C O

PROTEINAS

LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS CADENAS POLIPEPTIDICAS.

LA FORMA DE LAS PROTEINAS ES CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIN TRIDIMENSIONAL : ESTRUCTURA PRIMARIA , SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA.

ESTRUCTURA PRIMARIA
CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS. CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO. LOS PUENTES DE HIDROGENO SE ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS CO ; NH ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS. ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS ESTABLES.

HELICE ALFA

HOJA PLEGADA O BETA

UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA MISMA, SEGN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.

HOJA BETA

HELICE ALFA

GIROS BETA
SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON ESTRUCTURA A MENUDO ESTAN CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS LLAMADOS GIROS .
HOJA BETA

HELICE ALFA

ESTRUCTURA TERCIARIA

COLAGENO

Estructura terciaria

Peso molecular Ribonucleasa Lisozima Mioglobina Seroalbmina Fibringeno Seroalbmina (urea 6 M) Miosina Tropocolgeno 13700 14400 17000 65000 330000 65000 620000 345000

Viscosidad intrnseca, [h] 3.3 3.0 3.1 3.7 27.0 53.0 230 1150.0

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:

I. No covalentes - Efecto hidrofbico - Enlaces de hidrgeno - Interacciones inicas o salinas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

Val Leu

Ile

Efecto hidrofbico, 1

Efecto hidrofbico, 2

Residuos hidrofbicos

Residuos polares

Enlaces de hidrgeno

Enlaces de hidrgeno en estructura terciaria

H
CH2 HO H CH2

Aceptores
HN

HO CH R

S,T

H N CH2 H H H N H C NH

Donadores
K

C,M

CH2

S R

NH2+ O H H R H O N C

E,G,N,Q

N,Q

Enlaces salinos o inicos en estructura terciaria

K R

CH2

NH3

CH2 NH NH2 C NH2

D,E
OOC CH2

H
CH2 NH HN

Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S S

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H N

H C N H O N

H N C O

D,E
O C R C O H N R

K
N H O C R H N C O

Papana Dominio N-terminal

Papana Dominio C-terminal

Dominio de inmunoglobulina (VL)

L H H L

Dominios estructurales en la Inmunoglobulina G

Representacin grfica de dominios en protenas extracelulares

Mioglobina

C: Principalmente a A: No fasciculada

Citocromo c

C: Principalmente a A: Fasciculada

Porina

C: Principalmente b A: Barril

Hemopexina

C: Principalmente b A: Hlice (propellor)

Pectato liasa

C: Principalmente b A: Solenoide

Triosafosfato isomerasa

C: a y b A: Barril

Inhibidor de ribonucleasa

C: a y b A: Herradura

Lectina de Pisum sativum

C: Sin estructura II A: Irregular