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EL COLAGENO

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DR. GUILLERMO AHUMADA ORTEGA HERNANDEZ HUIZAR EMMA LETICIA

con igual propósito echan mano de una proteína que se ha llamado colágeno. Una molécula de colágeno consiste en una cadena de tres proteínas envueltas unas alrededor de otras. Sin fibras.Sin colágeno nuestros huesos serían quebradizos. los tendones. la verdad es que la idea original estaba en la naturaleza. Las moléculas de colágeno se entrelazan desde la cabeza a la cola. Todos aceptamos la idea de que las estructuras. propiedades únicas. El colágeno es un ingrediente de muchos tejidos conectivos. deban estarconstruidas por materiales que se refuercen insertándoles fibras. los organismos multicelulares animales. para formar largos cilindros (fibrillas). Mientras la estructura de las plantas descansa en la celulosa (un carbohidrato fibroso). el colágeno se mezcla con los cristales de calcio. todas las estructuras vitales se vendrían abajo. proporcionándole una estructura rígida. El colágeno se mezcla con una amplia gama de substancias. está constituida por pequeños filamentos unidos entre sí. Una fibra colágena. No es por nada que el colágeno es la proteína más común del reino animal. que a su vez se unen en fibras más grandes. los cartílagos y la piel. como un trozo de cuerda. incluyendo los huesos. y nuestro corazón no podría bombear sangre sin explotar. un roce rompería nuestra piel. llamadas aminoácidos (ver recuadro 1). que les da forma y las mantiene erguidas. Eso permite dar a cada tejido específico en que estas moléculas intervienen. Tal es el ejemplo del concreto reforzado o la fibra de vidrio. Así por ejemplo en el hueso. Aún cuando se utiliza mucho este concepto en la ingeniería. como la de un edificio o un bote. Los tendones tienen una . También es un constituyente de membranas especializadas que rodean y separan grupos de células y órganos. y cada una de ellas constituida por una cadena de unidades pequeñas.

forman una red. para crear un efecto completamente diferente. el colágeno junto con una proteína elástica. La estructura de los huesos también se deteriora. La gelatina se usa como un agente espesante en muchos alimentos. Desde el punto de vista médico. En la piel. Ella es básicamente una mezcla de colágeno y agua caliente. como los resortes de un viejo colchón. cambia la tersura de la piel y ésta se resquebraja. Al enfriarse se . En los cartílagos ( un tejido conectivo que se encuentra en las articulaciones). Debido a su importante rol en el envejecimiento.gran fuerza de tracción. lo que permite darle elasticidad sin que se quiebre. porque el colágeno forma en ellos una estructura paralela y cruzada. La piel también se pone seca y áspera. La combinación de la vanidad humana y el mejor conocimiento de la piel. El uso del colágeno no se detiene aquí. por lo que las fibras se separan. porque aumentan las uniones cruzadas de las fibrillas. ha llevado a que durante los últimos años el colágeno haya pasado a ser muy popular (ver recuadro 2). en la medida que vamos envejeciendo. Mucho del deterioro que se produce con la edad. en la actualidad el colágeno se usa en una variedad de aplicaciones post quirúrgicas y también en los implantes de córnea. el colágeno se combina con un gel. lo que se debe a que las fibras de colágeno se debilitan y se acortan. que absorbe el shock y da resistencia a la compresión. el colágeno se ha constituido en el centro de una multimillonaria industria. el colágeno constituye la base del sistema de filtro entre la sangre y la orina. en los riñones. La Artritis aparece cuando las articulaciones comienzan a producir una cantidad excesiva de enzimas que quiebran el colágeno. La córnea del ojo es transparente como resultado del arreglo del colágeno en una red muy fina. es debido a la disminución de la cantidad y calidad del colágeno en los diversos tejidos. Del mismo modo. haciéndose estos muy frágiles. Así por ejemplo.

Ella se produce por una mutación que afecta al triplete de la glicina. Todas ellas constituyen una molécula de colágeno simple. el aminoácido “glicina” (gli). la glicina es reemplazada por otro aminoácido: la cistina. permitiendo a la molécula estructurarse muy estrechamente. A consecuencia de ello. En esa mutación. excepto aquellos que contienen azufre). especialmente colágeno. La “Osteogénesis imperfecta”. de modo que ocupa el menor espacio de la cadena. En ella. de modo que la secuencia de aminoácidos va del siguiente modo: gli-A-B-gli-A-B (A y B pueden ser cualquier aminoácido. en que una está formada por una cadena con aproximadamente un largo de 1000 aminoácidos. La glicina es el aminoácido más pequeño de todos. se altera la molécula. se repite a intervalo de tres. hélice Una molécula de colágeno consiste en una cadena de tres proteínas (cadena alfa). significa que siempre la glicina está posesionada en el centro de la hélice. La cadena alfa tiene una estructura muy regular.unen y forman un gel. La se deben triple al colágeno. A su vez esta cadena está entrecruzada en una hélice izquierda para formar un cable derecho o triple hélice. hay además unos pocos aminoácidos extras. que no forman parte de la hélice. es una enfermedad genética rara. cada una de ellas curvada en una hélice hacia la izquierda. Ellos son responsables de formar fuertes uniones con otras moléculas cercanas. la que impide el normal entremezclado de la triple hélice y la formación de estructura densa de la cadena. . una cadena de tres proteínas. y no está de más recordar que las condiciones de la piel curtida. Muchos de los pegamentos naturales están hechos con colágenos (la cola). cuyo síntoma principal es que se quiebran fácilmente los huesos. En otras palabras. En cada punta de la molécula de colágeno. Este arreglo de uno en tres.

un tercio de todos sus aminoácidos son glicina. que le da a la piel y otros órganos su elasticidad. también está constituida por una serie repetitiva de aminoácidos. Las moléculas están unidas por varios enlaces. Esto se debe a que las moléculas paralelas están separadas cada 67 nanómetros (67 mil millonésimas de un metro). Como los espacios absorben más tinción metálica usada para la preparación microscópica. incluyendo algunos muy fuertes entre hidroxiprolina y lisina. se ven las bandas obscuras. dependiendo del tipo de tejido. está constituida par “prolina” e “hidroxiprolina”. son excepcionalmente diferentes a las que tienen la mayor parte de las proteínas del organismo. lo que explica la gran resistencia de este último tendón. que teniendo una mayor variedad de aminoácidos. El número de estas uniones depende de la naturaleza del tejido. como la “fibroína”. Así por ejemplo el colágeno en el “Tendón de Aquiles”. con Una lo que gran se constituye familia el nivel con de complejidad final. y se aumenta con la edad. toman una forma globular. A su vez las fibrillas se asocian en fibras gigantes. impide que se produzcan puntos débiles que pueden ceder al stress. pero fuerte. Otras proteínas estructurales. Cuando se tiñen y se observan mediante el microscopio electrónico. las fibrillas muestran espacios claros y bandas obscuras. es muy común. un ingrediente clave de la elastina.En el colágeno normal. tiene más uniones que el colágeno de la oreja. También hay “hidroxilisina” y otros varios aminoácidos. 1). La secuencia de glicina-prolina. las moléculas de colágeno se ensamblan espontáneamente en fibrillas. como azúcares o minerales. Otro tercio de la cadena alfa. Estas estructuras proteicas en fibras. Esta estructura uniforme. En todo caso. Tal es el caso de todas las enzimas que en el organismo aceleran las reacciones biológicas. roles misteriosos . En este aparente intervalo (fig. es donde se pueden agregar otras moléculas.

uréteres. Los colágenos fibrilares están más ampliamente distribuidos y son más duros y más rígidos que los no fibrilares. la dentina dental. Estas fibras contienen también numerosos elementos no helicoidales. Sin embargo.). bronquios). cavidades (intestinos.000 combinaciones de triple hélice. Es así como se han observado 25 variaciones de la cadena alfa. son más diversos. los huesos. y ayudan a la orientación de las fibras. cartílagos. La triple hélice del tipo lV. Este enrejado es la base perfecta para que otros elementos se agreguen a él. que le agregan flexibilidad. cálices renales. etc. Los colágenos no fibrilares.Durante los últimos años. Este tipo es también una parte vital del tejido conectivo. Esto porque ellos tienen que soportar el stress en tejidos tales como la piel. colédoco. u órganos. El tipo lV es un ingrediente fundamental de la “membrana basal”. tanto en términos de su ensamblaje como sus funciones. y en algunos casos sus roles aún no han sido identificados. pueden existir a lo largo de sus primas de fibrillas. forma una rejilla bidimensional como la reja de un gallinero (ver figura 2). Otros colágenos no fibrilares. sólo se han identificado 15 tipos de colágeno. que constituyen la triple hélice. Cada una de ellas tiene una diferente secuencia de aminoácidos. se han descubierto nuevas configuraciones y nuevos roles de las moléculas del colágeno. Ellas se unen unos con otros colágenos. o tipos de colágeno. y también con otras substancias importantes. Teóricamente esto podrá dar lugar a cerca de 16. En la familia de colágenos. Así por ejemplo. esta . forman redes y capas (tipo lV y tipo Vll). y los tendones. Ellos son los que forman las largas fibras ya descritas. hay dos grupos principales: “los fibrilares” y los “no fibrilares”. una pequeña capa que separa las células que forman epitelios y que recubren ya sea lumen de tubos (arterias. en el riñón. la materia extracelular que conecta y soporta a los órganos. Por ejemplo las “fibrillas de colágeno asociadas”.

A través de él sólo pueden pasar las moléculas suficientemente pequeñas. el colágeno es un elemento fundamental en muchos tejidos conectivos. o en la “matriz extracelular”. Existe en muchas variedades. Esto le da una enorme resistencia para la fuerza que estos deben desarrollar. está hecho casi exclusivamente de fibrillas de colágeno I. Un ejemplo de ello es el colágeno tipo l y V. al mismo tiempo que conectan los órganos. Ella es un enrejado de proteínas e hidratos de carbono. que está en la córnea. Hay dos categorías de tejido conectivo. aún hoy no se conocen muchas otras organizaciones y roles de moléculas Una de colágeno en bien distintos conectada órganos v y tejidos. y el “suelto”. en los cuales el tejido conectivo que rodea las articulaciones es traccionado y entra líquido al área. es el escaso abastecimiento de sangre. que se organizan en cantidades variables en diferentes partes del cuerpo. Diferentes tipos de colágeno también se entremezclan para formar estructuras únicas.membrana basal está entre dos capas de células. formando fibras extremadamente finas y regularmente organizadas. Por su robustez. lo que retarda y dificulta la curación de ellos si ha habido alguna injuria sobre ellos. toma tanto tiempo para . que prácticamente es sólo matriz. pero como su nombre lo indica. todas tienen algo en común: proveen de un sostén para los tejidos. como el de la médula espinal. El tejido conectivo denso de los “tendones” y “ligamentos”. robusta estructura Las moléculas de colágeno son demasiado grandes como para estar en el interior de las células. por lo que se encuentran rodeándolas. Lo negativo de estos tejidos. Con todo. Es por esta razón por qué los esguinces. “El tejido conectivo” es una combinación de matriz y células. sin células). que en su constitución contiene células. y allí actúa como filtro entre la sangre y la orina. El “denso” (por ejemplo el que se encuentra en los huesos y la piel.

Cubriendo la superficie de las articulaciones. que le da flexibilidad. Para ello existe la proteína elastina.su curación. Estos iones como el sodio. reduce las fricciones y absorbe el shock. El colágeno. ya que en él más tarde se forma el hueso. es también un factor importante en la construcción de los cartílagos. a la cual se agregan hidratos de carbono. un gran stress. En estos tejidos. del mismo modo que en los tendones y ligamentos. por lo que también es lenta su reparación después de una injuria. Se trata de una matriz muy versátil y de muchos usos. es “el cartílago”. por lo que atraen iones positivos (cationes). que es ideal para amortiguar las compresiones. El proceso es paulatino. Se trata de los “proteoglicanos”. En la nariz y las orejas. Las cadenas de hidratos de carbono en los proteoglicanos están cargadas negativamente. Ellos están constituidos por una matriz de proteínas. también existe otro ingrediente de la matriz extracelular. Todo organizado como en una escobilla para el cabello. y el cepillo los hidratos de carbono. Ellas ocupan agujeros llamados lagunas. que le da propiedades muy importantes. Además sirve de precursor al esqueleto. el cartílago es el que le da la forma. donde el mango es proteína. Las fibras de colágeno se anidan en este ambiente y le otorgan resistencia y fuerza. Otro tejido conectivo. Dentro de ella también están presentes las células responsables de la síntesis de la matriz. Los cartílagos también tienen un pobre abastecimiento de sangre. De esta forma. La elastina está presente en muchos tejidos y órganos que . El cartílago del oído externo necesita ser más flexible que el de la articulación de la rodilla por ejemplo. que se pueden observar a intervalos en la matriz. desde el embrión hasta los primeros años de vida. por osmosis atraen agua embebiendo la matriz y creando así un ambiente gelatinoso. las articulaciones pueden soportar durante toda la vida.

pero además tienen segmentos proteicos globulares. La sal calcio hidroxiapatita. que desarrollan roles especiales. donde reconocen enzimas útiles para las células en cuyas paredes están ubicadas.necesitan ser flexibles. Ellos están ubicados como receptores de membrana. Como decíamos en un comienzo. Ellos también están constituidos por la triple hélice. Como grupo. En este caso se trata de la rigidez del hueso. Las cosas se complican con el descubrimiento reciente de un grupo relacionado. En resumen. además de dar un soporte mecánico (esqueleto). Estos. se deposita en las cavidades que dejan las fibrillas. su síntesis comienza en el núcleo de las células. sin ella todas las estructuras vitales se vendrían abajo. y como todas ellas. permitiendo así el movimiento. en las paredes celulares. o actuar como parte del mecanismo de filtración de los riñones. Producción de colágeno? El colágeno es una proteína. a pesar de la enorme variedad de colágeno. Aunque se conocen mucho acerca de su estructura. especialmente en la unión con otras moléculas. aún no se conocen los roles y la bioquímica de otros tipos de colágeno recientemente descubiertos. Una revisión del tejido conectivo no está completa sin una mirada a los huesos. que curiosamente se ha denominado “colágeno no-colágeno”. uniéndose así a las moléculas cercanas. tienen diversas funciones. es el sitio de inserción de los músculos. El interior o médula de los huesos. reforzar los huesos. Tal es el caso de las arterias y la piel. es la fábrica en que se producen las células sanguíneas y es además el depósito de sales orgánicas. mantener la piel firme. La mayor parte de ellas son fabricados por un tipo . lo que le confiere también propiedades únicas. todas estas moléculas tienen como motivo estructural central. la triple hélice. como es el robustecer los tendones y ligamentos. También aquí el colágeno actúa con otras moléculas.

en que tiene un grupo peptídico extra o “pro-péptido”. Posteriormente este templado. Cada una de las etapas de este proceso. llega a los sitios de lectura y síntesis de la proteína. el escorbuto se produce cuando se bloquea la etapa 3 (ver figura). Allí diversas enzimas van agregando a la cadena de aminoácidos azúcares y grupos hidróxidos (OH). llamadas “fibroblastos”. se produce . traduciendo el templado llamado “cadena pro alfa’ (precursores de la cadena alfa). requiere de enzimas específicas. se unen las tres cadenas formando la triple hélice. Ellos constituyen “el retículo endoplasmático”. El proceso se inicia en su interior. el producto final está listo para formar las fibrillas y fibras. Se trata de estructuras citoplasmáticas. Así por ejemplo. agregado en cada extremo. que si no actúan se traducen en enfermedades. Una vez fuera de ella. encargadas de la síntesis de proteínas. las cadenas siguen su destino a través de una red de tubos en el citoplasma celular. que difiere de la cadena alfa. Esta vitamina mantiene activa la enzima responsable que agrega grupos hidróxilos (OH) a la prolina. guiados por los pro-péptidos. Ellos son los llamados “ribosomas”. sale del núcleo y migrando por el citoplasma celular. que se encuentran en la matriz extracelular o tejido conectivo. Esta cadena se llama pro-alfa.especial de células. Para ello se requiere de la vitamina C (ácido ascórbico). La síntesis comienza en este caso específico. que posteriormente va a abandonar la célula. Posteriormente. Más tarde y siempre ayudado por el pro-péptido. Se forma así la molécula de procolágeno. en un templado. Cuando nuestra dieta es deficiente en vitamina C. Este último actúa como marcador de destino para las subsiguientes etapas de síntesis. y traduciéndolo en la síntesis de la cadena de aminoácidos correspondiente a ella. copiando el código del DNA que está en el núcleo celular. para hacer hidroxiprolina.

los folículos pilosos y las fibras de colágeno. la que más varía de una especie a otra. Ellas se mezclan con otras fibras. El cirujano usa agujas muy finas para escurrir colágeno al dermis. lesiones de las mucosas y de las encías. a por ultimo levantar el labio para lograr un mayor sex appeal. se obtiene del cuero de los vacunos o de los cerdos. El colágeno para usos quirúrgicos. la que más frecuentemente produce la respuesta inmunitaria. y fragilidad de los vasos sanguíneos. al final de la cadena alfa. va a tener que recurrir al colágeno. Es la secuencia de aminoácidos. Esto es fundamental. ya que de no ser así. no se forma la hélice. En tal caso hay que repetir las inyecciones algunos meses más . es decir. porque las fibras elásticas no contienen fibras de colágeno. a pesar de que le puede costar miles de dólares. con desastrosas consecuencias: heridas que no curan. ellos son muy similares al colágeno humano. Para necesario la para mantenerla estética en forma. donde están la células. que es causada por la alteración de la enzima que cataliza la unión de las moléculas y fibrillas en la etapa 5 (ver gráfico). Para disminuir esta sensibilidad.una disminución de la hidroxilación. El tratamiento de las arrugas generalmente requiere de seis sesiones. Eventualmente el im-plante puede degradarse a ser rechazado por el sistema inmunológico. Sin esta molécula crucial. facial Si Ud. pero no se combinan. quiere levantar las mejillas caídas. siendo por la tanto esta porción la más alergénica. eliminar de los ojos las patas de gallo o las feas arrugas de la boca. Desde el punto de vista químico. En estos pacientes se altera la piel que no se extiende. Ya son muchas las artistas de cine o televisión que lo han hecho. Existe también una enfermedad genética que se llama “Ehlers-Danlos”. los químicos pueden sustraer este pedazo de la molécula. usando la enzima “peptina”. la capa de piel más baja. el sistema inmunológico lo rechazaría.

se lanza un haz de rayos X a un cristal de proteína. contiene miles de átomos. habrá asistido a una elegante cena. incluyendo el colágeno. mirando sólo el reflejo en el mantel. Trate de imaginar el tipo de cortes en el vaso. causando el error. era la microscopía electrónica (usa electrones y no luz). En el análisis de rayos X de una proteína. y el proceso se repite hasta lograr un pattern de la proteína analizada desde diferentes ángulos. El advenimiento de la cristalografía de rayos X llevó a repensar las estructuras del colágeno. dispersan los rayos X en distintas direcciones. Tal vez Ud. que requería preparar la muestra con tinciones metálicas. Como la mayor parte de las proteínas. Tipos de colágeno . creando así una difracción de rayos X. en que le sirven vino en copas de cristal cortado. que es capturada por una placa fotográfica colocada detrás del cristal.tarde. Antes se pensaba que los espacios entre las moléculas que constituyen las fibrillas de colágeno (fig. La estructura tridimensional se interpreta analizando los diferentes patterns. El cristal se va rotando lentamente. con lo que se eliminó este problema. El análisis con rayos X. Proteínas reflejadas en el cristal Más de una vez Ud. para analizar las estructuras de una proteína cristalizada. usa en cambio tejido en condiciones naturales. tiene una idea de como los bioquímicos usan la “Cristalografía de Rayos X”. eran mas pequeñas de lo que realmente son. ella lleva tiempo. 1). habrá notado que la luz se refleja en los cortes y proyecta formas en el mantel. Los átomos del cristal de la proteína. La discrepancia surgió porque la principal técnica que se había usado hasta entonces para analizar el colágeno. Con esto Ud.

 Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo. indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. el tendón. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros. condroblastos y osteoblastos. la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. Se describen varios tipos de colágeno:  Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis. Es sintetizado por fibroblastos. Es sintetizado .El colágeno en lugar de ser una proteína única. agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. en las paredes de los vasos sanguíneos. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. la dentina y la córnea. en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. cadena alfa2. pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos. que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares.  Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente. el hueso.

 Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Se asocia con el tipo I. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales.    Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.por las células del músculo liso. Interactúa con los tipos I y III. Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.   Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado. Interactúa con los tipos II y IX. Se asocia con el tipo I. sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar.  Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones. asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas.  Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Sirve de anclaje de las células en su entorno.  Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. . Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. glía. Su función principal es la de sostén y filtración.  Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Interactúa con el tipo II. fibroblastos. Interactúa con los tipos I y III. como los tendones y ligamentos. Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.

Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales.  Osteogénesis imperfecta. Defectos en la síntesis de colágeno Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura. En cuanto a la estructura terciaria.  Síndrome de Ehlers-Danlos. relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales . Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta. también detectado en la médula osea. tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.   Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.  Escorbuto. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas. Estructura tridimensional El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice). es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. no se asocia fibrillas colágenas tipo I. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo.

Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.  Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. .

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