1.

3 Proteinas, Estructura, funcion clasificacion y propiedades, enzimas

Que es una protena?

Funciones
Catlisis Regulacin Transporte

Estructura

Funciones
Defensa

Movimiento Almacenamiento

Catlisis
Las enzimas son protena que aceleran miles de reacciones bioqumicas

Estructura
Proporcionan proteccion y sosten. Las estructurales son muy especializadas en esto.

Transporte
Muchas actuan como medios de transporte de moleculas o iones a traves de las membranas

Ej. La hemoglobina que lleva el oxigeno a la sangre

Movimiento
Aquellas que participan en los movimientos celulares

Defensa
Protenas protectoras, como la queratina y las inmunoglobulinas.

queratina

Anticuerpo

Regulacin
A travs de hormonas, la insulina y e glucagn quienes regulan la cantidad de azcar en la sangre

Almacenamiento
Como reserva de nutrientes La casena en la leche Ovoalbumina en el huevo Zena en semillas

Primaria

Secundaria

Estructura
Terciaria

Cuaternaria

Primaria
Secuencia de aminocidos, esta especificada por la informacin gentica.

Las protenas con secuencias de aa y funciones similares se llaman homologas

En 1953, Frederik Sanger, descubri la secuencia de los aminocidos que forman a la hormona Insulina, al mismo tiempo que Francis Crick y James D. Watson propusieron las bases estructurales para la replicacin del ADN, que explican la relacin entre las secuencias de nucletidos presentes en el ADN (mas tarde conocido como Cdico Gentico) y la secuencia de los aminocidos que forman a las protenas

Secundaria
La estructura beta plegada tiene forma de lminas, que se organizan en bandas unidas en forma paralela, que llega atener forma de barril. esta conformacin se mantiene por la presencia de puentes de hidrgeno entre las diferentes parte de una misma cadena.

Alfa- Helice
Es una estructura helicoidal que se enrosca sobre s misma, produciendo una vuelta de 360 cada 3.6 aminocidos. Esto es posible, porque los aminocidos son capaces de establecer puentes de hidrgeno entre los grupos alfa amino y los carbonilos, lo que favorece la estabilidad de esta estructura que es semejante a un resorte.

La mioglobina es una protena cuya estructura secundaria es de alfa hlice

Estructura irrepetible
La estructura irrepetible tiene forma irregular y se presenta como un puente entre dos estructuras alfa, dos estructuras beta o una alfa y una beta o una beta y una alfa.

Monmero Mexicana

Estructura terciaria
La estructura terciaria de una protena se refiere a cmo se doblan y se relacionan las diferentes partes de una cadena polipeptdica. Esto tiene que ver con la forma tridimensional del polipptido, Si la protena es fibrosa o alargada, las cadenas polipeptdicas se doblarn para dar este tipo de estructura o bien se mantendrn extendidas.

Si la protena es globular, las cadenas tendern a enrollarse para formar estructuras esfricas.

Otras protenas adquieren forma de tubo hueco

Las conformaciones tridimensionales nicas tienen caractersticas importantes: Muchos polipptidos se pliegan de forma que los residuos de aminocidos queden distantes en la estructura primaria. Las protenas globulares grandes suelen contener varias unidades compactas denominadas dominio

Estructura cuaternaria
Las protenas que estn formadas por ms de una cadena polipeptdica, tienen un nivel mayor de complejidad estructural.

Los polipptidos que forman a estas protenas pueden ser todos iguales como en la tropomiosina o pueden estar formadas por dos polipptidos diferentes como la insulina o tambin como la hemoglobina que est formada por dos polipptidos alfa y dos polipptidos beta; tambin pueden estar formadas por muchas subunidades o polipptidos todos diferentes como el complejo enzimtico de la piruvato deshidrogenasa

Clasificacin

De acuerdo a su forma

De acuerdo a su composicion

Fibrosas Globulares

Simples Conjugadas

Proteinas fibrosas

Son molculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y fsicamente correosas. Queratina de la piel, unas y pelo Funciones de proteccin y estructura

Protenas globulares

Son moleculas esfericas compactas , normalmente hidrosolubles. Todas las proteinas globulares tienen funciones dinamicas

Inmunoglobulinas Hemoglobia Albumina Mioglobina

La mioglobina es una hemoprotena de forma globular compacta constituida por una cadena polipeptidica de 153 aminocidos, un grupo hemo con un tomo de hierro cuya funcin principal es la de almacenar y transportar al oxgeno. Se localiza en el citoplasma de las clulas del msculo

Proteinas simples:
Son aquellas que solo contienen aminoacidos

Protenas conjugadas:
Consta de una protena simple combinada con un componente no proteico, el cual se denomina grupo prosttico

Apoprotena: Una proteina sin grupo prostetico Holoprotena: Una molecula proteica combinada con un grupo prostetico

Clasificacion de las proteinas globulares

Estas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su grupo prostetico.

Propiedades

Desnaturalizacin
La estructura proteica es sensible a factores del entorno, lo que puede producir su desnaturalizacin. La desnaturalizacin consiste en la perdida de la conformacin nativa de la protena. Dependiendo del grado de desnaturalizacin la protenas puede perder o no su actividad biolgica

Principales condiciones desnaturalizantes:

cidos y Bases fuertes: Los cambios de p H dan lugar a la protonacion de algunos grupos laterales de la protena. Al acercarse la protenas a su punto isoelctrico esta se vueleve insoluble y se precipita

Disolvente orgnicos: Como el etanol intervienen en las ineracciones hidrofobas, ya que interaccionan con los grupos R apolares y forman enlaces de hidrogeno con el agua y los grupos polares de la protena Detergentes: Estas moleculas anfipaticas rompen las interacciones hidrofobas, haciendo que se desplieguen las protenas en cadenas polipeptidicas exendidas.

Cambios de temperatura: Se rompen las interacciones dbiles como los enlaces de hidrogeno y la protena se despliega. Agresin mecnica: Las acciones de agitacin y trituracin rompen el delicado equilibrio de las fuerzas que mantienen la estructura proteica.