Las enzimas alostricas son aquellos enzimas (protenas globulares que catalizan reacciones quimicas) que presentan centros

alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo. A este centro alostrico se fija un ligando que modifica la actividad del enzima. Un ligando es cualquier molcula unida a una macromolcula. Los ligandos que se unen a los centros alostricos se conocen como efectores o moduladores alostricos. Generalmente son molculas pequeas, pero tambin pueden ser molculas grandes, e incluso protenas. La grfica que presentan estos enzimas obedece a una cintica sigmoidea (forma de caracterstica) de la velocidad inicial frente a la concentracin de sustrato, tal como se puede ver en la imagen. Esto es una consecuencia de la interaccin entre el centro del sustrato, el centro del activador y el centro del inhibidor. La mayora de los enzimas alostricos se encuentran al inicio o en las ramificaciones de las rutas metablicas. El alosterismo es una de las principales formas de regulacin en la clula debido a que puede producir cambios rpidos y fcilmente reversibles en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que puede ayudar a conectar vas metablicas). Muchos frmacos actan unindose al centro alostrico de los enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa no nuclesidos.

Efectores
Los efectores son de dos tipos:
y

Los positivos o activadores: Sustancias que al interaccionar con el enzima desplazan la curva sigmoidal hacia la izquierda. Esto quiere decir que con concentraciones de sustrato menores obtendremos mayores velocidades de reaccin, la actividad del enzima se ha incrementado. El centro alostrico al que se une un efector positivo se conoce como centro activador. Los negativos o inhibidores: Sustancias que al interaccionar con el enzima desplazan la curva sigmoidal hacia la derecha. En este caso, aumenta la concentracin de sustrato necesaria para alcanzar la misma velocidad, por lo que la actividad del enzima ha disminuido. El centro alostrico al que se une se conoce como centro inhibidor.

Tipos de enzimas alostricos

Los enzimas alostricos pueden ser monomricos, compuestos por una sola unidad; u oligomricos, compuestos por varias subunidades denominadas protmeros. Los primeros son muy escasos, de hecho solo se han encontrado dos en la prctica. La mayor parte de los enzimas son oligomricos. Los monomricos, de los dos tipos de alosterismo que ahora veremos, solo pueden presentar el heterotrpico. Pero pasemos a ver cuales son esas dos clases de interacciones.

Tipos de alosterismo
Las interacciones heterotrpicas se definen como el efecto de un ligando sobre la fijacin de un ligando diferente. Esto es lo que sucede si un efector negativo acta, al fijarse, sobre la fijacin del sustrato. Lo mismo sucedera con un efector positivo. En enzimas alostricos oligomricos, el efecto en una subunidad modificara el sitio de unin del sustrato en el resto. El alosterismo homotrpico (interacciones homotrpicas) es conocido como cooperatividad. Se trata de la influencia que tiene la fijacin de un ligando a un protmero sobre la fijacin del ligando a un segundo protmero de una protena oligomrica. El protmero al que se une el efector cambia su conformacin, y esto causa el cambio de conformacin del protmero adyacente, modificando su afinidad hacia el ligando efetor o hacia un segundo ligando. El cambio conformacional puede ser inducido por un efector alostrico o por el sustrato. Este ltimo caso es el que se da en la hemoglobina.