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Cuáles son las proteínas presentes en la leche

Cuáles son las proteínas presentes en la leche

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¿Cuáles son las proteínas presentes en la leche?

La leche contiene cientos de tipos de proteínas, la mayoría de ellas en muy pequeñas cantidades. Estas pueden ser clasificadas de varias formas, de acuerdo a sus propiedades físicas o químicas así como también a sus funciones biológicas. La antigua metodología de agrupar a las proteínas de la leche en caseína, albúminas y globulinas ha desarrollado para dar lugar a un sistema de clasificación mucho más adecuado. La siguiente tabla muestra una lista abreviada de las proteínas de la leche de acuerdo a un sistema moderno (los grupos de proteínas menores han sido excluídos para mayor simplicidad). La proteína del suero es un término frecuentemente usado como sinónimo de las proteínas serológicas de la leche, pero éste debe ser reservado para las proteínas en el suero obtenidas durante el proceso de elaboración de los quesos. Además de las proteínas serológicas de la leche, las proteínas del suero también contienen fragmentos de moléculas de caseína. Adicionalmente, algunas de las proteínas serológicas se hallan presentes en más bajas concentraciones que en la leche original. Esto debido a la desnaturalización por calor durante la pasteurización de la leche previa a la elaboración del queso. Los tres grupos principales de las proteínas en la leche son distinguidos por sus amplias diferencias en cuanto a comportamiento y forma de existencia se refiere. Las caseínas son fácilmente precipitadas de la leche en una variedad de formas, mientras que las proteínas del suero usualmente permanecen en solución. De otro lado, las proteínas que conforman la membrana de los glóbulos grasos se adhieren, tal como su nombre lo indica, a la superficie de los glóbulos grasos, y solamente son liberadas por acción mecánica, como por ejemplo, durante el batido de la crema para producir la mantequilla. Concentración de las proteínas en la leche de vaca

Conc. en % del total de la leche
Caseína

g/kg proteína

p/p

Alfa-s1-caseína
Alfa-s2-caseína

10.0 2.6 10.1 3.3 26.0

30.6 8.0 30.8 10.1 79.5

Beta-caseína Gamma-caseína Caseína total
Proteínas del suero

Beta-lactoalbúmina

1.2

3.7

con una zona de hélice α y otra de hojas plegadas β .2 2. que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la . La α -lactalbúmina es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica. En la europeas solamente existe la variante B. En ausencia de α -lactalbúmina.7 α -lactalbúmina La α -lactalbúmina es una proteína que se encuentra en la leche de casi todas las especies. En las indias existe también la variante A. En la vaca existen dos variantes genéticas. La α -lactalbúmina tiene un ión calcio unido.4 19. la α -lactalbúmina es transportada al aparato de Golgi. este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas. está mantenida por cuatro puentes disulfuro. La α -lactalbúmina es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1. con la excepción de algunas focas.8 6.8 1. y la más abundante en el lactosuero humano. en las vesículas secretoras producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi.2 0. de 123 aminoácidos.5 mg /ml).3 1.Beta-lactoglobulina Albúminas del suero de leche Inmunoglobulinas Misceláneos Proteínas totales del suero 3. donde se une a la galactosil transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa. La α lactalbúmina se secreta en la leche. Su estructura terciaria.4 0.7 0.3 9. globular. con glutamina en esa misma posición. Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4. con arginina en la posición 10. muy compacta. Su misión biológica es la síntesis de la lactosa. con un peso molecular de unos 14.4 Proteína total 32. junto con la lactosa. siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria. La α -lactalbúmina se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactación Una vez sintetizada.200.2 100 Proteínas de las membranas de los glóbulos grasos 0. con distribución desigual según las razas.8.1 2.

Este tiol es muy importante en la asociación de la β -lactoglobulina con otras moléculas. alanina y glicina. la β -lactoglobulina de los rumiantes (no así la de otras especies) se presenta en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la secuencia. un estado intermedio de desnaturalización que ha sido muy utilizado como modelo en la desnaturalización de proteínas. lo que representa un 6% en peso. minetras que la variante B tiene.2. La zona más alergénica es la situada entre la valina de la posición 42 y el glutamico de la posición 49 β -lactoglobulina La β -lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino. es mucho menos resistente que la forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes. con la proteína en forma "apo".galactosiltransferasa. pero no se encuentra en la leche humana. como el calentamiento. representando alrededor de la mitad de las proteínas del lactosuero. con un peso molecular de unos 18. como la yegua y la cerda. la α -lactalbúmina es importante dada la abundancia de triptófano. Existen varias variantes genéticas. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos. que difieren en dos aminoácidos. Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de la . La variante A tiene una valina en la posición 118.400. Laα -lactalbúmina es una de las proteínas de la leche que pueden causar alergia a este alimento. También existe un grupo tiol libre. 4 residuos por molécula. mientras que entre pH 5. Estos dímeros se forman entre pH 7. el punto isoeléctrico de laβ -lactoglobulina. siendo las más comunes lal llamadas A y B.5 se encuentra en forma de octámeros. respectivamente. Por encima de pH 7.5.2 y pH 3.5 y por debajo de pH 3. Al pH de la leche. La eliminación del calcio produce la estructura llamada "molten globule". Desde el punto de vista nutricional. La estructura terciaria de los monómeros de la β -lactoglobulina está mantenida por dos puentes disulfuro. Su secuencia se conoce desde 1976. Está presente teambién en la leche de otras especies. en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml.5 y pH 5. y un aspártico en la posición 64. especialmente con la κ -caseina. la β -lactoglobulina está en forma de monómeros. Este estado.

La β lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor. mientras que las dos cadenas pesadas se unen entre sí mediante dos puentes disulfuro. como en los rumiantes. aproximadamente el 80% de la inmunoglobulinas presentes . hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. facilidad por el calor. En todos los casos. especialmente las igA. especialmente en ausencia de ligandos asociados. La β -lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas.leche inducida por la quimosina. actúan como sistema de defensa en el tubo digestivo del lactante En la leche de vaca. aunque probablemente. se trata de una proteína transportadora de ácidos grasos. que ejerce su función en el tubo digestivo del lactante. y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. Esta propiedad. las inmunoglobulinas del calostro (del tipo IgG) transmiten la inmunidad pasiva desde la madre. Las cadenas pesadas están glicosiladas. con forma de Y está constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. especialmente el retinol y los ácidos grasos. La función de la β -lactoglobulina no se ha establecido todavía con seguridad. Cada cadena ligera está unida a una cadena pesada por un puente disulfuro. La estructura básica. La β -lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del lactosuero. especialmente en ausencia de ligandos asociados. Inmunoglobulinas Las inmunoglobulinas son proteínas que forman parte del sistema de defensa contra microrganismos. al menos en el caso de los rumiantes. La actividad de defensa de las inmunoglobulinas del calostro y la lechese puede ejercer de dos formas: En las especies en las que la placenta no permite el paso de inmunoglobulinas. además de estar probablemente relacionada con su función biológica. las inmunoglobulinas. Los puentes disulfuro son también bastante reactivos.

Albúmina La albúmina de la leche es la misma que se encuentra en la sangre. M -1. y procede de ella. Los dos lóbulos tienen un 37% de homología de secuencia. con un punto isoeléctrico próximo a 9. la concentración es mayor en el calostro y en el periodo de secado. mientras que el ión carbonato (o bicarbonato) también unido al hierro interacciona con la cadena lateral de una arginina . con los dos lóbulos. La afinidad de la lactoferrina por el hierro es muy grande. El hierro se une directamente a los grupos laterales de dos tirosinas. La unión del hierro es reversible. aunque es muchísimo más elevada en el calostro. encontrándose también en concentraciones significativas en la leche de los rumiantes y en la de yegua. Lactoferrina La lactoferrina es una proteína fijadora de hierro. con una cadena formada por 528 aminoácidos. emparentada estructuralmente con la transferrina de la sangre y con la ovotransferrina del huevo. Como estructura secundaria.4 y 1 mg/ml. Es una proteína relativamente grande. una histidina y un aspártico. La lactoferrina es abundante en la leche humana. Los puntos de unión del hierro están localizados en posiciones equivalentes en ambos lóbulos. Es una glicoproteína que está formada por dos lóbulos. En todos los casos. siendo la constante de afinida por el ión férrico del orden de 10 20. domina la hélice alfa. unidos por una hélice de tres vueltas.4 mg/ml. Tiene carácter básico. pero en la leche humana se mantiene también una concentración significativamente elevada a lo largo de toda la lactación En la figura puede verse la estructura general de la lactoferrina. En el lactosuero se encuentra en una concentración de alrededor de 0. La concentración de estas proteínas en la leche es de entre 0. y tiene lugar en presencia de un ión carbonato o bicarbonato por cada ion férrico.en la leche son IgG. y la estructura detallada del punto de unión del hierro en el lóbulo Nterminal. por lo que es probable que proceden de una porteína antecesora de la mitad de tamaño.

La lactoferrina de la leche está muy poco saturada con hierro. como ingrediente de alimentos infantiles. haciendo éste indisponible para las bacterias y para la formación de radicales libres en las reacciones de oxidación.4 gramos de glúcidos y 8. sobre todo la B12. Para hacernos una idea. obtenemos 215 calorías. que son imprescindibles para la vida. Aunque el cocinado de la carne suele destruir parte de las vitaminas. 31. La importancia viene dada no sólo por la cantidad de proteínas que contienen. especialmente en Japón. se las considera uno de los pilares fundamentales de la nutrición en muchos de los países desarrollados. También podría La lactoferrina obtenida del lactosuero bovino se utiliza en algunos países. por cada 100 gramos de carne de ternera rebozada y frita. sino también por la alta calidad de éstas. La carne contiene vitaminas y minerales de vital importancia para el crecimiento y el desarrollo. Cuando una proteína tiene todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente. la carne de vacuno bien preparada no sólo mejora el sabor. la carne. el selenio y el fósforo. Las carnes son una de las fuentes más importantes de proteínas que podemos encontrar dentro de los diferentes tipos de alimentos. así como para el correcto funcionamiento del organismo. y algunos de ellos únicamente podemos obtenerlos a través de la comida.4 gramos de proteína. ya que una de sus misiones es la protección del recién nacido mediante el secuestro del hierro. especialmente las vitaminas B. Las proteínas están formadas por aminoácidos.1 de lípidos. 4. También se ha propuesto su utilización como agente antimicrobiano en la protección de la carne y de productos cárnicos. Por este motivo. . y en la proporción adecuada. y minerales como el zinc. también favorece el aprovechamiento proteico y del hierro. el pescado y los huevos. el yodo. Y éstas son precisamente las que encontramos en los alimentos de origen animal como la leche. se denominan proteínas “completas” o “de buena calidad”.

pobres en sarcoplasma. ordenadas longitudinalmente. la carne de vacuno joven tiene mayor cantidad de vitamina B2. que se conoce como carne en sentido habitual. el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (núcleo.000 años a. Por otra parte. unos 5. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso. Así por ejemplo. La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema.C. y rodeando a éstas. ricas en . las vísceras o la sangre.La vitamina B12 sólo se obtiene de los alimentos de origen animal y el vacuno es una buena fuente de ella. y las rojas. la del cerdo y la de la vaca. Estructura del tejido muscular Un músculo esquelético está formado por células largas y estrechas o fibras.C. La carne tanto de animales domésticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentación de los humanos. mientras que en el lenguaje corriente carne es únicamente el tejido muscular esquelético acompañado de mayor o menor cantidad de grasa. Según la relación miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas.000 a. ricas en miofibrillas. y posteriormente. Con el paso de los años se ha añadido la facilidad que supone la domesticación de algunos animales . de contracción intensa y rápida y agotamiento rápido. el sistema nervioso y los ojos. En los animales de sangre caliente. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contráctil. se utiliza también como alimento otras partes acompañantes. Capas más finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las demás de un mismo haz por otra envoltura más fina. mitocondrias.. elemento primordial como fuente energética y protectora de la piel. ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo. como la oveja que se inició 7. además de la musculatura esquelética. desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentación. como la grasa. Es fundamental para acabar con la anemia y en la generación de la hemoglobina. pobres en miofibrillas. retículo sarcoplasmático).

de contraccción lenta y sostenida y agotamiento lento. que contribuyen a la estabilización del sarcómero. Este tipo de células se presenta en los músculos de contracción involuntaria. extraíbles en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina. Presenta un peso molecular de 500. tropomiosina. extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina. Miosina La miosina contribuye con un 50-60%. de modo que no presentan estriación transversal. b) solubles o proteínas sarcoplasmáticas.1. además. etc. bazo. El resto son las proteínas tropomiosina y troponina. enzimas. nódulos linfáticos y epidermis.5% de sustancias nitrogenadas.2%). actina. 1. La enzima tripsina rompe la molécula de miosina en dos porciones. Las moléculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1. conocidas como meromiosinas L y H (“slight”. una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaña. importantes para la contracción. contiene como promedio 76% de agua. tales como los de intestino. alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma . troponina. como componente fundamental de los filamentos gruesos.500 nm. Proteínas del aparato contráctil Se conocen unas 20 proteínas miofibrilares diferentes. mucosas. y está compuesta por dos cadenas peptídicas. Las más abundantes son miosina y actina. Composición y función del tejido muscular La musculatura. al total de proteínas del aparato contráctil. con pesos moleculares de 150.5% de grasa y 1% de minerales. Por contacto entre las colas peptídicas se forma el filamento principal. ver anexo 1 Proteínas Las proteínas del músculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contráctil o proteínas miofibrilares. La célula de la musculatura lisa es especial porque posee un núcleo en posición central y miofibrillas ópticamente homogéneas.sarcoplasma. y distintas proteínas del citoesqueleto.000 y 340.12 nm).. Contiene. que suponen el 65-70% del total. 21. y “heavy”). pequeñas cantidades de carbohidratos (0. d .000 aproximadamente.000.05-0. c) insolubles o proteínas del tejido conjuntivo y de los orgánulos.

I y C.. une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales.Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras. Actina La actina constituye por sí sola.000 aproximadamente.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. con 179 restos aminoacidicos. La troponina I .000-1. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina. La troponina C. La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina .000 nm. que está estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina . probablemente intervenga . Otra proteína del esqueleto celular es la miomesina. como componente fundamental de los filamentos delgados. se conoce una serie de proteínas citoesqueléticas responsables de la estabilización de la estructura del sarcómero.000. El componente más importante es la conectina. El monómero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46. d. La troponina T consta de una cadena peptídica con 259 restos aminoacídicos y se une a la tropomiosina. d = 2 nm) que parten de la línea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcómeros vecinos. En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monómero sufre polimerización a actina F (actina fibrilar).espiral. se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimáticas (ATPasa). Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne.8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente. una proteína insoluble (Mr = 700. Es mucho más difícil extraerla del tejido muscular que la miosina. capaz de formar filamentos finos (filamentos g. Tropomiosina y troponina La tropomiosina es una molécula estirada (45 x 2 nm). con un peso molecular de 70. con 158 restos aminoacídicos . Otras proteínas miofibrilares Además de los componentes principales del sarcómero.1. Está formada por tres componentes: T. La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1.000). miosina y actina. formada por dos cadenas peptídicas enrolladas entre sí de forma helicoidal. un 15-30% del total de proteínas contráctiles.

Se trata de unos 50 componentes. cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color. Por otro lado. muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular.desaminasa. = 200.800. las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adición de ATP. Destaca la proporción de gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa. la extracción de los haces de fibras musculares con glicerol posibilita la separación de todos los componentes solubles del músculo y la eliminación de la semipermeabilidad de las membranas.000). Este contenido es.000). vimentina (Mr = 58. La formación de dicho complejo está ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relación molar : una molécula de miosina interacciona con dos de actina G.000). Existe además toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatin-quinasa y la ADP. La formación de fibrillas a partir de una solución de actomiosina es posible por “hilado”. en agua corriente. La mioglobina consta de una cadena peptídica de peso molecular 16. Actomiosina Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas iónicas el complejo denominado actomiosina. desmina (Mr = 55. Enzimas El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la glicólisis y el ciclo de las pentosas-fosfato.tarmbién en el empaquetamiento y coherencia de la molécula de miosina en los filamentos gruesos. En las líneas Z se localizan entre otras las proteínas a-actinina (M. Mioglobina El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. esencialmente enzimas y mioglobina. sin embargo. La desmina parece unir miofibrillas vecinas. localizado en una oquedad hidrófoba unido . que llega a ser del 20-30%. Proteínas solubles Las proteínas solubles constituyen el 25-30% de la proteína total del tejido muscular.000) y sinemina (Mr = 23. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentración de proteínas disueltas. que alcanza hasta un 20% del total.

la función de actuar como reserva del mismo. en cuanto a otros pigmentos. La proporción lipídica del tejido muscular es de un 3-4%. La proporción de fosfolípidos en la fracción lipídica es variable. Colágeno El colágeno constituye en los mamíferos entre el 20 y el 25% del . La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb. se trata sobre todo de lipoproteínas.que al igual que en la hemoglobina. Mientras que en los animales vivos sólo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina. La mioglobina (Mb) posee un color rojo púrpura .Fe3+ va unida a un cambio de coloración. debido a su capacidad de unión reversible al oxígeno. mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%. se considera despreciable. en músculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas. triglicéridos y colesterol. en las membranas celulares es del orden del 50%. La hemoglobina por tanto contribuye sólo con una pequeña proporción al color de la carne. el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidación. y. producida por esas mismas células.La estabilidad de la MbO2 es muy dependiente de la temperatura.a His93. En cuanto a los componentes de membrana. y está formada por fosfolípidos. lípidos. Proteínas insolubles La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo. También es característico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular. se trata de una Fe2+protoporfirina (hemo) . que probablemente es similar al sistema de reducción de la metahemoglobina en los eritrocitos. A él hay que sumar el componente de membranas y la porción insoluble del aparato contráctil.La mioglobina tiene. El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de células. compuesta por material amorfo (carbohidratos. pero alta. oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). de rojo a pardo. como por ejemplo los citocromos. La transformación Fe2+ . proteínas) y fibras de colágeno incluidas en él. metamioglobina (MMb+) pardo claro . El color de la carne fresca viene determinado por la proporción relativa de mioglobina (Mb).

lo cual explica el comportamiento contrario al colágeno en cuanto a la imbibición de agua por calentamiento.3%. Aminoácidos libres El músculo fresco de vacuno contiene aminoácidos libres en una concentración de 0. Son características la alta proporción de glicina y prolina y la presencia de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina.1 -0. Es hidrolizado enzimáticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad.5 nm. entre las que se encuentran la alimentaria. pero no es soluble. incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho. El colágeno está formado por tres cadenas peptídicas. Todos los que forman parte de proteínas se encuentran en pequeñas cantidades ( . con diversas propiedades de gelificación. La colocación conjunta de las moléculas de tropocolágeno. Se obtiene tecnológicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con ácidos y/o álcalis y posterior extracción con agua. dependiendo de ello. mientras que aquellos con cadenas laterales apolares . posee un peso molecular de 30. lleva a la formación de las fibras de colágeno.contenido proteico total.4-1. La transición colágeno . se encuentran en mucha mayor proporción. de uso en varios tipos de industrias. como glucosa y galactosa. el tropocolágeno. La molécula resultante. Según el proceso de extracción se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y. El colágeno contiene también carbohidratos. con estructura helicoidal.gelatina se produce en la carne con el cocinado. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. forman una triple hélice. El colágeno es capaz de embeber agua. que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella . Elastina La elastina se presenta asociada con el colágeno en pequeñas cantidades en el tejido conjuntivo.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1. Los aminoácidos básicos son escasos. cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas. Se trata de una proteína muy resistente.

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