P. 1
libro bioquimica

libro bioquimica

5.0

|Views: 49.561|Likes:
Publicado porMadeleine Paladines

More info:

Published by: Madeleine Paladines on Jan 29, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

03/28/2015

pdf

text

original

Sections

  • UNIDAD N° 1
  • INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA
  • OBJETIVOS
  • Definición de Bioquímica
  • Relación de la Bioquímica con otras ciencias
  • Componentes de los Seres Vivos
  • Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas
  • Los Componentes Orgánicos
  • Grupos Funcionales
  • Compuestos Heterocíclicos
  • Relación entre Biomoléculas
  • Reactividad de las biomoléculas:
  • Abundancia de las biomoléculas:
  • Reactividad entre biomoléculas
  • Características que identifican a la Materia Viva
  • Homeostasis
  • Factores que influyen en la homeostasis
  • Requerimientos Nutricionales
  • Dieta
  • Enfermedades Nutricionales
  • TEST DE EVALUACION
  • UNIDAD N° 2
  • LA CELULA, SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA
  • Generalidades
  • Componentes Subcelulares
  • Membrana Celular
  • Núcleo
  • Citoplasma
  • Membrana nuclear
  • Plasma nuclear:
  • Nucléolo:
  • Cromatina:
  • SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos
  • Función Bioquímica de Componentes Celulares
  • Ejercicios ilustrativo
  • TEST DE EVALUACIÓN
  • UNIDAD N° 3:
  • EL AGUA Y EL PH
  • OJETIVOS
  • El Agua
  • PROPIEDADES DEL AGUA
  • Constante dieléctrica
  • Capacidad calorífica
  • Calor de vaporización
  • Densidad
  • Tensión superficial
  • Constante de ionización
  • Propiedades Físicas del Agua
  • Estructuras e interacciones del agua
  • hidrógeno
  • El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares
  • Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales
  • Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e
  • Polaridad
  • Enlace De Hidrógeno
  • Iónización: Disociación del agua
  • Propiedades Acido - Básico
  • Titulación ácidos bases
  • Teoría de Bronsted y Lowry
  • pH: Medida de Acidez
  • Ecuación de Henderson-Hasselbalch
  • Soluciones Tampones o Buffer
  • UNIDAD N° 4
  • AMINOACIDOS Y PROTEINAS
  • roteínas
  • Estructura de los Aminoácidos
  • Clasificación de Aminoácidos.-
  • Estereoisómeros geométricos
  • Estereoisómeros ópticos,
  • Reacciones químicas características de los aminoácidos
  • Propiedades del grupo carboxilo
  • Propiedades del grupo amino
  • Reacciones especificas de algunos aminoácidos
  • Aminoácidos Esenciales
  • Triptófano
  • Fenilalanina
  • Valina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Treonina
  • Arginina
  • Histidina
  • Metionina
  • Lisina
  • Aminoácidos no Proteicos
  • Nomenclatura y notación de péptidos
  • Características y Propiedades de los aminoácidos
  • ropiedades ácido-base de los aminoácidos
  • Estructura de las Proteínas
  • Estructura Primaria
  • Estructura Secundaria
  • Estructura Terciaria
  • Estructura Cuaternaria
  • Propiedades de las Proteínas
  • Especificidad
  • Desnaturalización
  • Clasificación de las Proteínas
  • HOLOPROTEÍNAS
  • HETEROPROTEÍNAS
  • HOLOPROTEÍNAS
  • HETEROPROTEÍNAS
  • Métodos de separación de proteínas
  • Funciones de las Proteínas
  • Enlace Peptídico
  • Conformación de las Cadenas Polipeptídicas
  • Albúmina
  • Globulinas
  • Insulina
  • Hemoglobina
  • Colágeno
  • Importancia Biológica de las Proteínas
  • UNIDAD N°5:
  • CARBOHIDRATOS
  • Características Generales
  • Clasificación de los Carbohidratos
  • 1. Monosacáridos
  • 2. Oligosacáridos
  • 3. Polisacáridos
  • 4. Mucopolisacáridos
  • IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS
  • FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS
  • Funciones Energéticas
  • Función Estructural
  • Función Informativa
  • Función De Detoxificación
  • ISOMERIA
  • Estereoisomeria de los monosacáridos
  • Enantiómeros
  • Epímeros
  • Tautómeros
  • Mutarrotación
  • Reacción ácido/base sobre monosacáridos
  • CONFIGURACIÓN
  • Propiedades físicas
  • Anomerización
  • Estructura tridimensional. Conformación
  • Propiedades químicas
  • IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS
  • CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA
  • FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA
  • UNIDAD N°6
  • LIPIDOS
  • Características Generales
  • Clasificación de los Lípidos
  • Lipidos saponificables
  • LÍPIDOS SIMPLES
  • CERAS
  • LÍPIDOS COMPLEJOS
  • Fosfolípidos
  • Glucolípidos
  • Lipidos insaponificables
  • Prostaglandinas
  • ACIDOS GRASOS
  • FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
  • IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS
  • UNIDAD N°7
  • ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES
  • Generalidades
  • BASES NITROGENADAS
  • Bases Púricas
  • Bases Pirimidínicas
  • OSAS
  • NUCLEÓSIDOS
  • Ribonucleosidos
  • Desoxirribonucleósidos
  • NUCLEÓTIDOS
  • Ribonucleótidos
  • Desoxirribonucleotidos
  • ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA)
  • Estructura
  • ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA)
  • NUCLEASAS
  • Test de Evaluación
  • UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA
  • CICLO DEL ATP
  • PROPIEDADES DEL ATP
  • Principios de equilibrio químico
  • ENERGÍA LIBRE
  • Energía libre estándar Gº
  • Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´
  • Energía libre estándar de formación (vGº´f)
  • TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA
  • Energía libre estándar de hidrólisis del ATP
  • Termodinámica del ATP
  • Respuesta termodinámica
  • Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP
  • Rutas enzimáticas de transferencia de grupos fosfatos
  • TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS
  • Características
  • PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO
  • Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP
  • Pirofosfatas inorgánica
  • Adenilato quinasa
  • ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS
  • Generalidades
  • COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA
  • FORMACION DE ATP
  • UNIDAD N°9
  • ENZIMAS Y COENZIMAS
  • Catalizador
  • CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
  • ACCIÓN DE ENZIMAS
  • NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
  • CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
  • Clasificación estructural
  • Clasificación funcional
  • Oxido-reductasas:
  • .Las Transferasas.-
  • Las Hidrolasas:
  • .Las Liasas:
  • Las Ligasas:
  • Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina)
  • Composición Del ATP
  • Funciones de las enzimas
  • PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
  • Especificidad de los enzimas
  • Centro activo
  • COFACTORES
  • Holoenzima = Apoenzima + Cofactor
  • CINÉTICA ENZIMÁTICA
  • Teoría de Michaelis y Menten
  • Constante de Michaelis y Menten (Km)
  • Representación de Lineweaver-Burk
  • Representación de Eadie-Hofstee
  • Efecto del pH sobre actividad enzimática
  • Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática
  • Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas
  • INHIBICIÓN DE ENZIMAS
  • Tipos de inhibición
  • Inhibición irreversible
  • ENZIMAS REGULADORAS
  • Enzimas alostéricas
  • Enzimas homotrópicas
  • Enzimas heterotrópicas
  • Cinética de las enzimas alostéricas
  • Modulación covalente de las enzimas reguladoras
  • ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS
  • ISOZIMAS
  • VITAMINAS - COENZIMAS
  • Clasificación
  • UNIDAD N° 10
  • METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
  • DIGESTION
  • Digestión salival
  • Digestión gástrica
  • Digestión intestinal
  • ARSORCION
  • EL AZUCAR DE LA SANGRE
  • HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR
  • Glucagon
  • Adrenalina (epinefrina)
  • Hormonas corticosuprarrenales
  • Hormonas de la hipófisis anterior
  • GLUCOGENO
  • Glucogénesis
  • Glucogenólisis
  • OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS
  • Glucólisis
  • Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis
  • Ciclo aerobio o de Krebs
  • VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS
  • FOTOSINTESIS
  • La reacción a la luz
  • La reacción en la obscuridad
  • CONTRACCION MUSCULAR
  • UNIDAD N°11
  • METABOLISMO DE LIPIDOS
  • ABSORCION
  • LIPIDOS SANGUINEOS
  • ALMACENAMIENTO DE GRASA
  • SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES
  • LIPOLISIS
  • OXIDACION DE ACIDOS GRASOS
  • SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
  • SINTESIS DE TRIGLICERIDOS
  • FORMACION DE CUERPOS CETONICOS
  • METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS
  • METABOLISMO DE ESTEROLES
  • PREGUNTAS
  • UNIDAD N°12
  • METABOLISMO DE PROTEINAS
  • ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL
  • SÍNTESIS DE PROTEÍNA
  • Aminoácidos esenciales
  • Mecanismo de la síntesis de proteína
  • REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS
  • Desaminación
  • Transaminación
  • Formación de urea
  • METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS
  • Metabolismo de purinas
  • Metabolismo de pirimidinas
  • Síntesis de ácidos nucleicos
  • CREATINA Y CREATININA
  • ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S
  • Femicetonuria
  • Alcaptonuria
  • Tirosinemia
  • UNIDAD N° 13
  • LIQUIDOS CORPORALES
  • SANGRE
  • CELULAS DE LA SANGRE
  • SUERO Y PLASMA
  • Proteínas del plasma
  • ENZIMAS SERICAS
  • Electrólitos del plasma
  • HEMOGLOBINA
  • Respiración
  • ORINA
  • BIBLIOGRAFIA
  • GLOSARIO

INDICE

UNIDAD N° 1 ...................................................................................................... 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA ................................................................. 1 OBJETIVOS .................................................................................................... 1 Definición de Bioquímica ................................................................................. 1 Relación de la Bioquímica con otras ciencias ................................................. 2 Componentes de los Seres Vivos. ................................................................. 3  Componentes Inorgánicos .................................................................... 4  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas ................................... 5  Los Componentes Orgánicos ............................................................... 5  Grupos Funcionales ............................................................................. 6  Compuestos Heterocíclicos .................................................................. 7 Relación entre Biomoléculas ........................................................................... 9  Reactividad de las biomoléculas: ......................................................... 9  Abundancia de las biomoléculas: ......................................................... 9  Reactividad entre biomoléculas. ........................................................... 9 Características que identifican a la Materia Viva ........................................... 10  Homeostasis. ...................................................................................... 11  Factores que influyen en la homeostasis ........................................... 11 Requerimientos Nutricionales. ...................................................................... 13 Dieta. ............................................................................................................. 13 Enfermedades Nutricionales. ........................................................................ 14 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 14 UNIDAD N° 2 .................................................................................................... 16 LA CELULA, SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA ............................................ 16 OBJETIVOS .................................................................................................. 16 Generalidades ............................................................................................... 16 Componentes Subcelulares. ......................................................................... 17  Membrana Celular .............................................................................. 17  Núcleo ................................................................................................ 18  Citoplasma ......................................................................................... 19  Membrana nuclear.............................................................................. 22  Plasma nuclear: .................................................................................. 22  Nucléolo: ............................................................................................ 22  Cromatina: .......................................................................................... 22 SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos .............. 23 Función Bioquímica de Componentes Celulares .......................................... 24 Ejercicios ilustrativo ....................................................................................... 24 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................... 25 UNIDAD N° 3: ................................................................................................... 26 EL AGUA Y EL PH ........................................................................................... 26 OJETIVOS .................................................................................................... 26 El Agua.......................................................................................................... 26 PROPIEDADES DEL AGUA ......................................................................... 26  Constante dieléctrica .......................................................................... 26  Capacidad calorífica ........................................................................... 27  Calor de vaporización ......................................................................... 27  Densidad ............................................................................................ 28  Tensión superficial.............................................................................. 28 v

 Constante de ionización ..................................................................... 28 Propiedades Físicas del Agua. ...................................................................... 28  Estructuras e interacciones del agua.................................................. 29  Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno................................................................................................... 30  El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares .................. 31  Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales 32 Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. ........ 33  Polaridad ............................................................................................ 33  Enlace De Hidrógeno ......................................................................... 33  Iónización: Disociación del agua ........................................................ 35 Propiedades Acido - Básico. ......................................................................... 35  Titulación ácidos bases ...................................................................... 40  Teoría de Bronsted y Lowry. .............................................................. 41 pH: Medida de Acidez. .................................................................................. 42 Ecuación de Henderson-Hasselbalch. .......................................................... 43 Soluciones Tampones o Buffer. .................................................................... 45 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 45 UNIDAD N° 4. ................................................................................................... 46 AMINOACIDOS Y PROTEINAS ....................................................................... 46 OBJETIVOS .................................................................................................. 46 Proteínas ....................................................................................................... 46 Estructura de los Aminoácidos ...................................................................... 46 Clasificación de Aminoácidos.- ..................................................................... 48 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). ...................................................................................................................... 49 Estereoisómeros geométricos .................................................................. 50 Estereoisómeros ópticos ........................................................................... 50 Reacciones químicas características de los aminoácidos............................. 51 Propiedades del grupo carboxilo ............................................................... 51 Propiedades del grupo amino .................................................................... 53 Reacciones especificas de algunos aminoácidos ...................................... 56 Aminoácidos Esenciales. .............................................................................. 56  Triptófano ........................................................................................... 57  Fenilalanina ........................................................................................ 57  Valina ................................................................................................. 58  Leucina ............................................................................................... 59  Isoleucina ........................................................................................... 60  Treonina ............................................................................................. 61  Arginina .............................................................................................. 62  Histidina .............................................................................................. 63  Metionina ............................................................................................ 63  Lisina .................................................................................................. 64 Aminoácidos no Proteicos ............................................................................. 64 Nomenclatura y notación de péptidos. .......................................................... 65 Características y Propiedades de los aminoácidos ....................................... 67 Propiedades ácido-base de los aminoácidos ................................................ 68 Estructura de las Proteínas. .......................................................................... 71  Estructura Primaria ............................................................................. 71  Estructura Secundaria ........................................................................ 72

vi

 Estructura Terciaria ............................................................................ 73  Estructura Cuaternaria ....................................................................... 73 Propiedades de las Proteínas ....................................................................... 74  Especificidad. ..................................................................................... 74  Desnaturalización. .............................................................................. 74 Clasificación de las Proteínas ....................................................................... 75  HOLOPROTEÍNAS............................................................................. 75  HETEROPROTEÍNAS ........................................................................ 75 Métodos de separación de proteínas ............................................................ 76 Funciones de las Proteínas ........................................................................... 78 Enlace Peptídico. .......................................................................................... 79 Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. .............................................. 81 Oligopéptidos.- .......................................................................................... 81 Dipéptidos.- ............................................................................................... 81 Tripéptidos.-............................................................................................... 81 Tetrapéptidos. ............................................................................................ 81 Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. ...................................................... 81 Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas, Globulina, Hemoglobina, Colágeno e Insulina. ..................................................................................... 81  Albúmina ............................................................................................ 81  Globulinas .......................................................................................... 82  Insulina ............................................................................................... 83  Hemoglobina ...................................................................................... 84  Colágeno ............................................................................................ 85 Importancia Biológica de las Proteínas. ........................................................ 87 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 87 UNIDAD N°5: .................................................................................................... 89 CARBOHIDRATOS .......................................................................................... 89 OBJETIVOS .................................................................................................. 89 Características Generales. ............................................................................ 89 Clasificación de los Carbohidratos. ............................................................... 90 1. Monosacáridos .......................................................................................... 90 2. Oligosacáridos .......................................................................................... 94 3. Polisacáridos ............................................................................................. 96 4. Mucopolisacáridos..................................................................................... 96 IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS ................................... 97 FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS ................................................... 97  Funciones Energéticas ....................................................................... 97  Función Estructural............................................................................. 98  Función Informativa ............................................................................ 98  Función De Detoxificación .................................................................. 98 ISOMERIA ..................................................................................................... 99  Estereoisomeria de los monosacáridos. ............................................. 99  Enantiómeros. .................................................................................... 99  Epímeros. ........................................................................................... 99  Tautómeros. ....................................................................................... 99  Mutarrotación. .................................................................................... 99  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. .................................... 100 CONFIGURACIÓN. ..................................................................................... 100  Propiedades físicas. ......................................................................... 103

vii

 Anomerización. ................................................................................. 104  Estructura tridimensional. Conformación. ......................................... 106  Propiedades químicas. ..................................................................... 107 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS ..................................... 111 CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. ......................................... 111 FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. ............................................... 112 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 113 UNIDAD N°6 ................................................................................................... 114 LIPIDOS.......................................................................................................... 114 OBJETIVOS ................................................................................................ 114 Características Generales ........................................................................... 114 Clasificación de los Lípidos. ........................................................................ 114  Lipidos saponificables ...................................................................... 115 LÍPIDOS SIMPLES ..................................................................................... 115 CERAS ........................................................................................................ 119 LÍPIDOS COMPLEJOS ............................................................................... 121  Fosfolípidos ...................................................................................... 121  Glucolípidos ...................................................................................... 122  Lipidos insaponificables .................................................................... 122  Prostaglandinas ................................................................................ 123 ACIDOS GRASOS ...................................................................................... 124 FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS .................................................................. 126 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. ........................................ 127 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 127 UNIDAD N°7 ................................................................................................... 128 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES ........................................... 128 OBJETIVOS ................................................................................................ 128 Generalidades. ............................................................................................ 128 BASES NITROGENADAS........................................................................... 128  Bases Púricas .................................................................................. 128  Bases Pirimidínicas .......................................................................... 129 OSAS .......................................................................................................... 131 NUCLEÓSIDOS .......................................................................................... 132  Ribonucleosidos ............................................................................... 132  Desoxirribonucleósidos .................................................................... 133 NUCLEÓTIDOS .......................................................................................... 134  Ribonucleótidos ................................................................................ 134  Desoxirribonucleotidos ..................................................................... 135 ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA).................................................. 136  Estructura ......................................................................................... 136 ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA).................................................................. 143  Estructura ......................................................................................... 143 NUCLEASAS .............................................................................................. 149 Test de Evaluación ...................................................................................... 149 UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA ................................................... 150 OBJETIVOS ................................................................................................ 150 CICLO DEL ATP. ........................................................................................ 150  PROPIEDADES DEL ATP. ............................................................... 150  Principios de equilibrio químico. ....................................................... 151 ENERGÍA LIBRE. ........................................................................................ 151

viii

 Energía libre estándar Gº. ................................................................ 152  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´. ............ 152  Energía libre estándar de formación (vGº´f). .................................... 152 TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA. .............................................. 153  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. .................................... 153  Termodinámica del ATP. .................................................................. 153  Respuesta termodinámica. ............................................................... 153  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. ...................... 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES. ............................................................................................. 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS. ......... 155  Características.................................................................................. 155 PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO. .................................................. 155  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. .............. 155  Pirofosfatas inorgánica. .................................................................... 155  Adenilato quinasa. ............................................................................ 156 ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS. ........................................ 156  Generalidades. ................................................................................. 156 COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA. ...................................................... 156 FORMACION DE ATP ................................................................................ 158 TEST DE EVALUACION ............................................................................. 163 UNIDAD N°9 ................................................................................................... 164 ENZIMAS Y COENZIMAS .............................................................................. 164 OBJETIVOS ................................................................................................ 164 Generalidades. ............................................................................................ 164 Catalizador .................................................................................................. 164 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS .................................................... 165 ACCIÓN DE ENZIMAS ............................................................................... 165 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS........................................................ 166 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS .......................................................... 166  Clasificación estructural. ................................................................... 166  Clasificación funcional. ..................................................................... 167  Oxido-reductasas: ............................................................................ 167 .Las Transferasas.- .................................................................................. 168 Las Hidrolasas: ........................................................................................ 168 Las isomerasas: ...................................................................................... 168 .Las Liasas: ............................................................................................. 169 Las Ligasas: ............................................................................................ 169 Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) ........................................... 170 Composición Del ATP.............................................................................. 170 Funciones de las enzimas ........................................................................... 171 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ............................................................ 172  Especificidad de los enzimas. .......................................................... 172 Centro activo. .......................................................................................... 172 COFACTORES. .......................................................................................... 173 Holoenzima = Apoenzima + Cofactor ..................................................... 174 CINÉTICA ENZIMÁTICA ............................................................................. 174  Teoría de Michaelis y Menten. ......................................................... 174  Constante de Michaelis y Menten (Km). ........................................... 175  Representación de Lineweaver-Burk................................................ 175

ix

......................... 191  Insulina ........................... 178 ENZIMAS REGULADORAS........ 182 VITAMINAS ...................................... Representación de Eadie-Hofstee............... 207 UNIDAD N°11 ............................. 188 DIGESTION ...................................................... 192  Glucagon .............. 193  Hormonas corticosuprarrenales........................ ................................................. ...................... 176 INHIBICIÓN DE ENZIMAS....................................................................................................................................................... 189  Digestión salival......................................................................................................................................................................................................................................... 210 x ................................................................................................................................................................................................ 196  Glucólisis ...................... ............................................................................ .................................................................................................................... 189 ARSORCION ................................................................................. ............... 198 VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS ..................... 178  Enzimas alostéricas......................................................................................... 195 OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS ..... 190 EL AZUCAR DE LA SANGRE . 182  Clasificación.................................................................. 177  Inhibición irreversible........................................................ 207 TEST DE EVALUACION .................................... 197  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis ............ 193  Adrenalina (epinefrina) ....................................................................................................................................................................... ............................ 177  Tipos de inhibición...... 176  Efecto del pH sobre actividad enzimática................................... 182 ISOZIMAS........................................................ 193  Hormonas de la hipófisis anterior .................................................... ...... 189  Digestión gástrica ................................................................................................................................................ 180  Cinética de las enzimas alostéricas................. 189  Digestión intestinal ................................................... 209 METABOLISMO DE LIPIDOS ..................................... 197  Ciclo aerobio o de Krebs ................. 176  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas.................................................................................................... 194  Glucogenólisis ............................................................... 188 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS .............. 180  Modulación covalente de las enzimas reguladoras .................................................................................................... ....................... 205 CONTRACCION MUSCULAR .. 194  Glucogénesis ................................................. 209 OBJETIVOS ........................................................................................................... 202  La reacción a la luz................................................................ 179  Enzimas heterotrópicas.................................................... ..... ............. 209 DIGESTION ...................... 201 FOTOSINTESIS .................... 187 UNIDAD N° 10 ..................................................... 204  La reacción en la obscuridad ............................................................................................................... 182 TEST DE EVALUACIÓN ... ...................... 181 ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS................................. 190 HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR ............................................................... 193 GLUCOGENO .............................................................. ...........................................................................COENZIMAS ............ ............. 188 OBJETIVOS ........................................................................................................................................................................ 176  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática....................... ............................................................ 179  Enzimas homotrópicas..

............................................... 230  Transaminación ............................................................................................................................................................................................................ 242 OBJETIVOS .................... 245 SUERO Y PLASMA ........................................................................................................... 223 ARSORCION ........ 245  Proteínas del plasma ................................................... 233  Metabolismo de purinas .................. 223 OBJETIVOS ..... 247 HEMOGLOBINA ........................................ 216 METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS......................................... 251  Respiración .......................................................... 225  Mecanismo de la síntesis de proteína ............................................................ 239 CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS.......................................................................... 212 LIPOLISIS ......................................................................................................................................................................................... 223 METABOLISMO DE PROTEINAS ..................................................... 213 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS ................................................ 218 CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA........................................................................... 224 ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL ................................................................................................................................................................................... 210 LIPIDOS SANGUINEOS ......................................................................................................................................................................... 252 xi ........................................................ 211 SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES .......... 240 UNIDAD N° 13 ................................................................................................................ 237  Alcaptonuria .......................................... 244 CELULAS DE LA SANGRE ................................................................................. 225  Aminoácidos esenciales ............................................................................................................................................................. 220 PREGUNTAS ................................................................................................................... 232 METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS ................................... 242 SANGRE .... 226 REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS ........................................................................................ 236 ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S ..... 230  Formación de urea ....................................... 210 ALMACENAMIENTO DE GRASA ....................................................................... 238  Tirosinemia ................................................................................................. 221 UNIDAD N°12 ............................................ 217 METABOLISMO DE ESTEROLES .................................................................... 225 SÍNTESIS DE PROTEÍNA............................................ABSORCION.................................................................................................................................... 223 DIGESTION ......................................... 236  Femicetonuria ......... LIPIDOS Y PROTEINAS ............ 246  Electrólitos del plasma .......... 240 PREGUNTAS ............................................ 234  Metabolismo de pirimidinas .............................................................................................................................................................................. 216 FORMACION DE CUERPOS CETONICOS ...................................................................................................................................................................... 215 SINTESIS DE TRIGLICERIDOS ..................................................... 235  Síntesis de ácidos nucleicos ... 245 ENZIMAS SERICAS ..................... 235 CREATINA Y CREATININA ............................................................................................................................................................................. 212 OXIDACION DE ACIDOS GRASOS .......................................................................................................................................................... 242 LIQUIDOS CORPORALES .......................................................... 230  Desaminación ...............

.............................................................. 258 GLOSARIO ................................................................................................................................................. 255  Balance de electrólitos .................................. 257 BIBLIOGRAFIA ..................................................................................................................................................................... 255  Balance acidobásico.......................................................................................... 253  Formación de orina.............. 260 xii ................................................... 254  Balance de agua.............................................................................................. 253  Poder regulador de riñón ...........................ORINA ........................... 255 TEST DE EVALUACION ................................

por lo tanto es necesario conocer su estructura. por ejemplo. Concientizar a los estudiantes de la importancia que tiene esta unidad como base para comprender la asignatura. Definición de Bioquímica La Bioquímica es la ciencia que estudia las diversas moléculas y las reacciones químicas que ocurren en las células y organismos vivos. podemos definir a la bioquímica como la ciencia que se ocupa de los constituyentes químicos de la célula viva y de las reacciones y procesos que experimentan. El objetivo de la Bioquímica es describir y explicar en términos moleculares todos los procesos químicos de la célula viva. determinar sus estructura y analizar la forma en que funciona. Para lograr este objetivo los bioquímicos han necesitado aislar las numerosas moléculas de que se compone la célula. químico y biológico en el que opera cada biomolécula. los esfuerzos que hacen para comprender la base 1 . La Bioquímica es la química de la vida (del griego Bios vida). Proporcionar un conocimiento del contexto físico.UNIDAD N° 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA OBJETIVOS y y y y y Relacionar los conocimientos adquiridos en los cursos anteriores con los nuevos. El interés principal de la bioquímica es la comprensión completa a nivel molecular de todos los procesos relacionados con la célula viva. La Bioquímica abarca áreas de la biología celular y de la biología molecular. Los estudiantes de la carrera de biología deben de adquirir sólidos conocimientos de la asignatura para poder enfrentarse a la práctica y a la investigación de los procesos bioquímicos. sus funciones y transformaciones. reacción o ruta metabólica. Como la célula es la unidad estructural de los sistemas vivientes. Introducir el lenguaje de la bioquímica con explicaciones sobre el significado. Estudiar los constituyentes químicos de los seres vivos. origen e importancia de los términos.

El campo del DNA recombinante surgió del estudio en bacterias y virus. Otro ejemplo. varios aminoácidos. La inmunología emplea numerosas técnicas bioquímicas y muchos de los aspectos inmunológicos han encontrado uso extenso entre bioquímicos. se han descubierto algunas características de la contracción muscular. la inmunología. La Bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. incluyendo la medicina. Los seres vivos son agregados de moléculas con ciertas particulares que están formados por los mismos átomos y obedecen a las mismas leyes que rigen el comportamiento de cualquier otro tipo de moléculas. estudio de la función corporal. A través de estos esfuerzos. Los venenos actúan por medio de reacciones o procesos 2 . patología. Los fundamentos de la genética descansan en la bioquímica de los ácidos nucleicos. La Organización Mundial de la Salud (OMS) define a la salud como un ³estado físico y social completo y no únicamente como la ausencia de enfermedad o dolencia´. en particular. minerales y el agua son el objeto de estudio de la bioquímica. Farmacología y farmacia se apoyan en un conocimiento sólido de bioquímica y fisiología. el uso de enfoques genéticos ha dilucidado numerosas áreas de bioquímica. seguido por estudios de estructura función. todas estas ciencias se apoyan en las bases bioquímicas. La ingestión dietética optima de ciertos números de componentes químicos entre ellos las vitaminas. ácidos grasos. la mayor parte de los fármacos son metabolizados por reacciones catalizadas por enzimas y las complejas interacciones entre fármacos se comprenden mejor desde el punto de vista bioquímico. es la regulación de las actividades de genes y encimas proveniente de estudios realizados en bacterias y hongos. La investigaciones bioquímicas modifican la nutrición. como la genética. Los procesos bioquímicos normales son la base de la salud. la toxicología. La fisiología. La Bioquímica define a la salud como una situación en donde las miles de reacciones intra y extra celular que ocurren en el cuerpo proceden a velocidades acordes con su supervivencia máxima en el estado fisiológico. a su vez. Relación de la Bioquímica con otras ciencias La bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. la farmacología.molecular de la contractibilidad. para ello han purificado muchas moléculas simples y complejas. se traslapa casi por completo con la bioquímica. la farmacia. la fisiología.

Las dos preocupaciones principales de los estudiosos de ciencias de la salud. lesión celular y cáncer. De hecho. Muchos profesionales en microbiología. Una relación recíproca entre bioquímica y medicina ha estimulado adelantos mutuos. en particular médicos. La bioquímica tiene un impacto tremendo en ambos. Enfoques bioquímicos se emplean cada vez más en el estudio de aspectos básicos de la patología (estudio de la enfermedad). La naturaleza ha seleccionado de entre los elementos existentes algunos que se combinan entre sí mediante enlaces químicos adecuados. Estas relaciones no sorprenden. la interrelación de bioquímica y medicina es un amplio camino de doble sentido. el estudio de éstas ha abierto áreas nuevas en bioquímica. debido a que la vida como se conoce depende de reacciones y procesos bioquímicos. 3 . de manera inversa. La siguiente tabla contiene los elementos más comunes que intervienen en la composición de los seres vivos. Hasta donde el tratamiento médico se asiente en el conocimiento de la bioquímica y otras ciencias básicas pertinentes (como.bioquímicas y éste es el tema de la toxicología. son (1) la comprensión y conservación de la salud y (2) la comprensión y tratamiento eficaz de enfermedades. La relación entre medicina y bioquímica tiene implicaciones filosóficas importantes para la primera. los llamados grupos funcionales o bien moléculas con determinadas características. Esto contrasta con cultos de salud no ortodoxos. nutrición). que a menudo se elevan a poco más que un mito sin base intelectual alguna. Los estudios bioquímicos han iluminado numerosos campos de salud y enfermedad y. Componentes de los Seres Vivos. De hecho. como inflamación. las viejas barreras entre ciencias de la vida han caído y la bioquímica se torna cada vez más su lenguaje común. formando grupos químicos definidos. fisiología. zoología y botánica emplean métodos bioquímicos casi en forma exclusiva. microbiología. la práctica de la medicina tendrá una base racional que puede acomodar nuevos conocimientos.

lo cual se pone de manifiesto por sus funciones.904 1 5 6 7 8 11 12 15 16 17 19 20 25 26 27 29 30 34 42 53 0 6 6 7 8 12 12 16 16 18 20 20 29 30 32 34 35 45 54 73 Tanto en la naturaleza como en los seres vivos. Estas moléculas participan en enlaces tipo electrovalentes para la transferencias de electrones de unos átomos a otros.960 95. la incorporación de los elementos químicos a los seres vivos se hace en su mayor parte en forma de compuesto de estructura relativamente complicada. sus pesos y números atómicos. los diferentes elementos se encuentran distribuidos en diferentes proporciones y los patrones de distribución muestran grandes diferencias.847 58. Elemento Símbolo Masa atómica (peso atómico) Nº atómico (N° de protones ó de electrones) Número de neutrones Hidrógeno Boro Carbono Nitrógeno Oxigeno Sodio Magnesio Fósforo Azufre Cloro Potasio Calcio Manganeso Hierro Cobaito Cobre Cinc Selenio Molibdeno Yodo H B C N O Na Mg P S Cl K Ca Mn Fe Co Cu Zn Se Mo I 1. el nitrógeno para ser utilizado requiere de sistemas relativamente complicado El carbono otro de los elementos fundamentales en la composición de los seres vivos tampoco puede utilizarse directamente en forma libre lo mismo ocurre con el hidrógeno El oxígeno es el único elemento que se incorpora en forma libre al organismo.008 10.007 15. De los elementos que interviene en la composición de los seres vivos .540 65. las bases y las sales.  Componentes Inorgánicos Los componentes inorgánicos son las sustancias más simples de extraordinaria importancia para la vida.990 24.Principales elementos que intervienen en la composición de los seres vivos.463 39.974 32.940 126. tales sustancias son los ácidos. solo abundan en forma libre el nitrógeno y el oxígeno (79 y 21% de cada uno en el aire respectivamente).080 54. estos se separan llevando consigo una pérdida o una ganancia 4 . que para su formación requiere de de sistema a su vez complicados.064 35.102 40.999 22. Si se exceptúan los componentes de las sales minerales.370 78.938 55.831 12.933 63.000 14.312 30.

Estas moléculas son intermediarios de las vías metabólicas y principalmente en el caso de los carbohidratos o nucleótidos. Un caso muy particular de un catión capaz de interactuar con otras moléculas y modificar notablemente sus funciones y su estructura es el ión hidrógeno. Hay unos grupos de elementos integrantes de moléculas complejas. sin embargo son esenciales para sus funcionamientos. mediante enlace covalente para producir otra moléculas orgánicas diferentes a las originales. el zinc. El ambiente iónico de la célula o de unos organismos presenta en gran parte el medio que debe mantenerse dentro de una composición definida para permitir la vida. esto se debe a que el tipo de compuestos que se encuentran en los seres vivos corresponden a aquellos que se encargan la química orgánica. 5 . El papel que desempeñan los iones en las células consiste en su posibilidad de interacción con las demás moléculas del organismo. estas sustancias son los aniones y cationes que son relativamente simples. puede decirse que la bioquímica comprende un importante sector de ella.  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas Hay compuestos en que las moléculas inorgánicos se combinan con moléculas orgánicas. con relativa frecuencia el ácido sulfúrico.  Los Componentes Orgánicos La química orgánica abarca un campo de gran amplitud. algunos de estos elementos participan en cantidades sumamente pequeñas. El ácido fosfórico es quizás el compuesto inorgánico que con mayor frecuencia interviene en este tipo de compuestos. a partir del cual se forman los sulfatos de moléculas orgánicas principalmente con los carbohidratos. el cobre. cuya concentración en las células deben de mantenerse dentro de los rangos estrechos. con funciones importantes como el hierro en la hemoglobina y en los citocromos.de electrones o una carga positiva o negativa. La bioquímica estructural también es química orgánica pero se ocupa de la composición de las moléculas de los seres vivos. el yodo. que actúan como compuestos de extraordinaria importancia en el metabolismo energético y en la composición de los ácidos nucleicos. Estas interacciones pueden hacer modificaciones importantes en el funcionamiento de las enzimas. en cuya composición interviene el carbono y sus componentes.

las valencias restantes se satisfacen con átomos de hidrógeno para dar lugar a los compuestos alifáticos. unidos unos con otros. por ejemplo la sustitución de un hidrógeno de un compuesto alifático por un oxidrilo (-OH) se convierte en otra sustancia que pertenece al grupo de los alcoholes.  Grupos Funcionales A los átomos o grupos de átomos que combinados con una molécula determinada le confieren ciertas propiedades se les llama grupos funcionales.En la tabla siguiente se presentan una lista de cinco tipo de compuestos. Este elemento tiene la particularidad de formar un gran número de compuesto que tiene como base las cadenas de átomos del mismo. lo que da lugar a una infinidad de compuestos.La base de la química orgánica es el conocimiento de los compuestos del carbono. En los compuestos más sencillos se forman cadenas lineales de manera que cada átomo emplea una de sus valencias para combinarse con el siguiente. tanto lineales como cíclicos. a los cuales se les agregan otros elementos en disposiciones diversas. si la sustitución es por un grupo carboxilo. Esta cadena puede ser lineal o cíclica y se la denomina de acuerdo al número de átomo del que esta formada. se convierte en un miembro del grupo de los ácidos . 6 .

Los grupos funcionales más frecuentes son alcoholes. por ejemplo en los monosacáridos que son las moléculas más sencillas de los carbohidratos coinciden en una hexosa cinco grupos alcohólicos y un grupo aldehídicos o cetónico. se presentan diferentes clases de moléculas biológicas De igual manera en los compuestos de estructura cíclica hay patrones que se repiten con frecuencia desde los más simples con cadenas cerradas de átomos de carbonos y ligaduras sencillas entre los átomos como el ciclohexano. aldehídos.  Compuestos Heterocíclicos Dentro de los compuestos de estructura cíclica se encuentran los llamados heterocíclicos que son moléculas en cuyo ciclo participan otros átomos (el nitrógeno). En la siguiente figura. También se encuentran los miembros principales de los compuestos cíclicos aromáticos en los que existe doble ligadura conjugados. Son los más frecuentes de los compuestos bioquímicos Sin embargo no se suele encontrar casos en los cuales existan un solo tipo de grupo funcional. algunos de estos anillos son la base de moléculas de los compuestos biológicos. En la figura siguiente se muestran algunos de estos anillos 7 . ácidos.

A pesar del gran número de moléculas diferentes que se encuentran en los seres vivos la mayoría de ellos han sido clasificados dentro de cuatro grupos fundamentales: los carbohidratos. y la desoxirribosa son componentes de los carbohidratos y también de los ácidos nucleicos. Cada una de estas categorías comprende una serie de moléculas más o menos complicadas. Algunos compuestos como los esteroles y ciertas vitaminas se han incluido dentro del grupo de los lípidos sin otra base que su solubilidad. Otras pertenecen a la vez a diferentes grupos por ejemplo. que son las que participan en su composición. y que pueden considerarse como unidades estructurales que intervienen en su formación. funciones. las proteínas. el glicerol pertenece al grupo de carbohidratos. como moléculas más simples. 8 . los lípidos. la pentosa. la ribosa. al mismo tiempo es el componente de diferente lípidos. localizaciones. Esta clasificación permite incluir a la mayor parte de los compuestos biológicos dentro de un grupo más o menos uniforme desde el punto de vista de su estudio estructural y sirve como punto de referencia en cuanto a las propiedades. y los ácidos nucleicos.

Es necesario un aporte continuo de energía para impulsar procesos no favorables. 9 . tiol. pirofosfato. fosforito. desordenándolo por cesión de calor. Las moléculas pueden ser muy grandes como el DNA porque porta mucha información. imino.  Abundancia de las biomoléculas: El 70% del peso de una célula es agua. por lo que hay muchas reacciones posibles. amino. En la célula hay muchas moléculas juntas. Síntesis: Se sintetizan monómeros y luego a partir de ellos polímeros. proteínas. Degradación: Hay reacciones que degradan las moléculas convirtiendo los polímeros en monómeros que se pueden volver a utilizar o hidrolizarlos para obtener energía. Por ello de todas las reacciones posibles sólo ocurren algunas. aldehído. Los procesos desfavorecidos termodinámicamente se hacen a expensas del entorno.  Reactividad entre biomoléculas. tanto que distinguen hasta estereoisómeros. ácidos nucleicos) y moléculas pequeñas e iones en menor proporción. igual para estructuras supramoleculares. La energía se extrae del entorno. Por ello las macromo-léculas están formadas por monómeros. lípidos. Las moléculas más abundantes son: macromoléculas 20% (hidratos de carbono. carboxilo. Sintetizar algo implica aumentar el orden. síntesis). los seres vivos se ordenan y mantienen su orden. que ocupan espacio. carbonilo. si una proteína debe unir varios ligandos ha de ser grande. se transforma y se usa para trabajos de la célula (movimiento. Todas las reacciones de la célula están catalizadas de manera específica. fosfato.Relación entre Biomoléculas  Reactividad de las biomoléculas: Depende de los grupos funcionales: Hidroxilo.. Para sintetizar moléculas grandes hacen falta muchas reacciones y muchos intermediarios.

Co. La primera limitación es la composición de la corteza y la atmósfera. Cu. La composición de un ser vivo no es la misma que la de la corteza o la atmósfera sino que unos elementos se escogen antes que otros. Respuesta frente al agua: La vida transcurre en entorno acuoso por lo que si un elemento debe formar parte de una célula debe responder bien al agua. Elementos más abundantes: son abundantes y necesarios para los seres vivos.. Y. Al y Si: a pesar de ser abundantes no son mayoritarios de seres vivos. lo que da lugar a muchos compuestos diferentes.Elementos traza: Fe. formando moléculas muy estables. K. El C abunda mucho porque es capaz de formar moléculas muy largas con enlaces distintos.. . Elementos traza: presentes en mínima proporción. Bioelementos: Se escogen los elementos más pequeños de cada grupo porque forman enlaces más estables. no forma parte de los seres vivos.Características que identifican a la Materia Viva Las moléculas presentes en todos los seres vivos son iguales. Mo sólo en algunos. presentes en todos los organismos en pequeña cantidad. N . Ca. . como el Al. El Si también forma cadenas pero más cortas (menos variación) y la energía del enlace Si-O es muy alta.Iones: Na. Cl. Enlaces: 10 . Mn. prácticamente inmutables e imposibles de sintetizar. El He es inerte. Mg.El P y el S son componentes de todos los seres vivos (S de proteínas y P de ácidos nucleicos). H y O. El Co o el V son más grandes pero cumplen funciones especiales. El Al está en forma de hidróxidos muy insolubles. lo que hace pensar en un ancestro común. C. Los criterios son que sea abundante y asequible. Zn. . Elementos que forman parte de los seres vivos: Tienen que ser escogidos del entorno. formando parte de la corteza terrestre o de la atmósfera. pero como el Fe es más soluble se escoge antes.

que significa "posición". -C-S-COFosfoanhidro: aporta energía en metabolismos. El término homeostasis deriva de la palabra griega "homeo" que significa "igual". en la que todos los componentes están en constante cambio para mantener dentro de unos márgenes el resultado del conjunto (frente a la visión clásica de un sistema inmóvil). y "stasis". O-H. Estabilidad: Sólo se permiten pocos cambios en el tiempo. Las tres propiedades que rigen un sistema homeostático son: 1. C-C. siendo la base de la fisiología. P-O. C-N. Esta característica de dinamismo. O-  Factores que influyen en la homeostasis La homeostasis responde a cambios efectuados en: y El medio interno: El metabolismo produce múltiples sustancias. 3.C-H. hace que algunos autores prefieran usar el término homeocinesis para nombrar este mismo concepto. OO- -P-O-PO Homeostasis. algunas de ellas de deshecho que deben ser eliminadas. C=O. Enlaces esenciales: Amida: aminoácidos para dar proteínas. Impredecible: El efecto preciso de una determinada acción a menudo tiene el efecto opuesto al esperado. C-O. Por ejemplo en el 11 . Homeostasis es el estado de equilibrio dinámico o el conjunto de mecanismos por los que todos los seres vivos tienden a alcanzar una estabilidad en las propiedades de su medio interno y por tanto de la composición bioquímica de los líquidos. Equilibrio: Los sistemas homeostáticos requieren una completa organización interna. 2. C=N. Por lo tanto toda la organización estructural y funcional de los seres vivos tiende hacia un equilibrio dinámico. células y tejidos. C=C. Para realizar esta función los organismos poseen sistemas de excreción. N-H. P=O Los enlaces no covalentes son muy importantes para la estructura tridimensional de la proteína. -N-COTioéster: aporta energía en metabolismos. para mantener la vida. estructural y funcional para mantener el equilibrio.

etc. aparato respiratorio. Importancia del sistema nervioso como del endocrino en el mantenimiento de los mecanismos de regulación. Nivel tónico de actividad: Los agentes tanto del medio interno como del medio externo mantienen una moderada actividad que varía ligeramente hacia arriba o abajo. Cualquier modificación de temperatura. 4.y hombre el aparato urinario. sistema endocrino.. aparato cardiovascular. las características que rigen la homeostasis que son: 1. como rodeando un valor medio en un intervalo de normalidad fisiológica. En la homeostasis intervienen todos los sistemas y aparatos del organismo desde el sistema nervioso. pero el término homeostasis fue acuñado por el biólogo Walter Cannon (1871-1945). que recibió el Premio Nobel por definir en 1932. Los seres vivos pluricelulares también poseen mensajeros químicos como neurotransmisores y hormonas que regulan múltiples funciones fisiológicas. en el libro "The Wisdom of the Body". Medio externo: La homeostasis más que un estado determinado es el proceso resultante de afrontar las interacciones de los organismos vivos con el medio ambiente cambiante cuya tendencia es hacia desorden o la entropía. estos fenómenos de regulación que tienden a mantener constante la composición reciben el nombre de homeostasis y representan unas de las características de los sistemas biológicas. aparato digestivo. La interacción con el exterior se realiza por sistemas que captan los estímulos externos como pueden ser los órganos de los sentidos en los animales superiores o sistemas para captar sustancias o nutrientes necesarios para el metabolismo como puede ser el aparato respiratorio o digestivo. Es lo que se llama retroalimentación negativa o ³feed-back´ negativo. Las reacciones de los organismos vivos tienden a sobre ponerse a las alteraciones del medio en que viven. de acidez. Señales químicas pueden tener diferentes efectos en diferentes tejidos corporales Las funciones de los seres vivos están encaminadas a la supervivencia individual o colectiva en distintas condiciones de medio ambiente. es contrarrestada por una serie de mecanismo que tratan de regresar el sistema al estado previo. Controles antagónicos: Cuando un factor o agente cambia un estado homeostático en una dirección. La homeostasis proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la energía procedente del exterior. La homeostasis fue descubierta por Claude Bernard en el siglo XIX. de tal manera que en el interior de su organismo se produzcan cambios mínimos. hasta el aparato genitourinario. 12 . 3.. o sea a la adaptación del individuo y la especie al medio en que viven. existe otro factor o factores que tiende a contrarrestar al primero con efecto opuesto. 2. concentración de sales.

La base de esta valoración es el hecho de que en un momento dado. de lípidos. no solo de persona a persona. toda la información al respecto ya existe. el aumento de peso es relativamente lento.Requerimientos Nutricionales. por la determinación del calor que se desprende al oxidarlos en presencia del oxígeno. los lípidos. Es necesario hacer una valoración de la alimentación desde el punto de vista del aporte calórico que aporta al organismo independiente de la composición de la misma. todos los sistemas de intercambios de energía se encuentran en equilibrio dinámico. Estos valores pueden variar de acuerdo a la actividad de los individuos. los carbohidratos. Los nutrimentos dietéticamente esenciales se utilizan con atención al momento metabólico en que se encuentra el organismo. Se puede calcular la cantidad de carbohidratos. Para los carbohidratos. aún en los animales superiores en crecimiento. para los lípidos es aproximadamente de 9 Calorías por gramos. son nutrimentos energéticos. En los laboratorios se ha determinado el contenido aproximado de carbohidratos. Las proteínas. Los distintos requerimientos se han determinado con bases a estudios bioquímicos individuales y reflejan los límites dentro de los cuales el organismo puede funcionar sin alteraciones por déficit o excesos. las vitaminas. y para las proteínas es de 4 Calorías por gramo. los minerales y el agua son nutrimentos no energéticos. Por requerimiento nutricional se entiende la cantidad de cada NDE necesaria para cumplir adecuadamente con las funciones biológicas del organismo. sino también en el interior de un mismo sujeto y de acuerdo con muy diversas condiciones. de acuerdo a la actividad que desarrolla. Los seres vivos deben de satisfacer sus necesidades de nutrimentos con los materiales que se encuentran en los alimentos o que son sintetizadas a partir de diversas sustancias que se encuentran en el organismo. la cantidad óptima de determinados nutrimento varia. Tampoco hay cambio en el estado energético. lípidos y proteínas. diariamente y de acuerdo con la edad y el estado fisiológico de la persona. por tanto. en Biología se busca siempre las regularidades que permitan operar dentro de ciertos límites de confiabilidad. se cuenta con valores menos precisos 13 . el peso tiende a mantenerse constante. así se acepta universalmente que los nutrimentos dietéticamente esenciales deben de consumirse en determinadas cantidades. Dieta. en cuanto al contenido de carbohidratos. o en ambos con el propósito de conservar la vida. lípidos y proteínas. sobre todo en los animales superiores adultos. también se ha medido con aproximación el valor calórico de los alimentos ya elaborados. Consiste en el uso metódico de determinadas sustancias alimenticias en el sujeto sano o enfermo. en el organismo no existe pérdida ni ganancias de materiales. el valor calóricos de los alimentos se ha medido calorimétricamente. No obstante. el valor medido es de aproximadamente 4 Calorías por gramos. proteínas . vitaminas y minerales de las materias primas empleadas para la elaboración de los alimentos. necesarias para satisfacer los requerimientos energéticos de un individuo.

Desde el punto de vista nutricional son diversos los factores que hay que tomar en cuenta: la cantidad de alimentos. difícilmente estará en posibilidades de balancear su dieta y complementarla con vitaminas y minerales. Las proteínas de origen animal son las de mejor calidad. En un año de desnutrición puede dejar taras en un niño. La desnutrición tiene un efecto de extraordinaria importancia durante el desarrollo de los individuos. 2. se propone alcanzar aprendizaje de la asignatura. Escriba una definición de bioquímica de acuerdo a su comprensión. mediante el 14 . debido a las lesiones producidas por las avitaminosis simple o mixta que pueden coexistir en los grados de mayor intensidad del cuadro.para lo que puede ser una ³ ración´ de tal o cual alimento. si esta no existiera. En la práctica se recurre a tablas ya elaboradas en las cuales se dan los valores experimentales determinados para distintos individuo de acuerdo con su alimentación Enfermedades Nutricionales. pero su costo es muy alto. La desnutrición puede resultar por la deficiencia de cualquiera de estos elementos. es decir que se trata de plantas que tienen un contenido elevado de proteínas completas que pueden sustituir en la alimentación a las proteínas animales TEST DE EVALUACION 1. Se ha promovido el desarrollo del cultivo de la soya. con semillas seleccionadas que contienen alto grado de proteínas. los aminoácidos esenciales. y que contienen cantidades suficientes todos los aminoácidos esenciales . los minerales y las vitaminas. El individuo que come lo que puede. pasado el período ya no es posible subsanar el daño. No se trata simplemente de que un niño desnutrido padezca retraso en su desarrollo y que por medio de una alimentación adecuada se lo pueda corregir. independiente de que se lo coloque en las mejores condiciones nutricionales por el resto de su desarrollo y de su vida. Los períodos críticos representan etapas del desarrollo durante las cuales en necesario contar con una alimentación adecuada. debido a una deficiencia de la alimentación. Elabore un objetivo que ud. Los problemas nutricionales en los adultos son numerosos. La desnutrición es la condición en la que un individuo sufre una serie de alteraciones. en cuanto a su desarrollo mental ya que no se puede corregir. representan una serie de alteraciones que conducen desde las alteraciones físicas hasta los estados patológicos de diversos tipos.

4. sobre las dietas para tener una buena salud. En que consiste la homeostasis y como influye en los seres vivos. 15 . Entre los compuestos heterocíclicos cuales tienen importancia biológicas. Cual es el papel que los iones desempeñan en la célula explique con un ejemplo. Elabore una dieta que dé buenos resultados para los estudiantes.3. Haga una lista de los principales componentes químicos de los seres vivos. Que concepto tiene ud. 6. 7. 5..

unos 100 billones. SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA OBJETIVOS y y Describir la naturaleza de los principales componentes subcelulares. Explicar como el microscopio electrónico y la ultracentrífuga han ayudado con el estudio de la bioquímica de la célula. como todos los seres vivos. La razón de ello radica en su alta capacidad de adaptación. responden a determinados estímulos y tienen capacidad para reproducirse. las células de organismo multicelulares se agrupan en varios tejidos y órganos con funciones especial izadas. Generalidades El ser humano. sus diferentes especies poseen estructuras y forma de comportamiento especializadas. Estos grupos de células diferentes actúan como 16 . los primeros constituyen el grupo protista.UNIDAD N° 2 LA CELULA. que les permite tener índice elevado de reproducción Eucariotas: Las células eucariotas están representadas por organismo unicelulares o multicelulares . su función y su composición química. Las mismas células se comportan como pequeños seres vivos porque realizan idénticas funciones vitales que los organismos pluricelulares: necesitan nutrirse para asegurar su vida. así como la capacidad de fagocitar diversas partículas incluyendo células. está formado de células. utilizan los mismos principios inmediatos y el oxígeno para obtener energía. unidas entre sí por estructuras intercelulares de sostén. a pesar de su constitución relativamente simple. se las considera los actuales representantes de las células ancestrales que a pesar de su relativa simplicidad estructural han logrado vivir mucho más que otros organismos y a la fecha constituyen las células más abundante sobre la tierra. flagelos. conocidos como protozoarios o ³los primeros animales´. como fotorreceptores. Las células se clasifican en: Procariotas: Los microorganismo unicelulares más sencillos y pequeños que existen son loa procariotas conocidos generalmente como bacterias. Por otra parte .

formando los canales por los cuales entran a las células. La parte lipídica de la membrana está formada por una película bimolecular que le da estructura y constituye una barrera que impide el paso de substancias hidrosolubles. 17 .una unidad debido a la existencia de varios sistemas de comunicación intercelular.  Membrana Celular La membrana está constituída de lípidos y proteínas. Componentes Subcelulares. en forma selectiva. Las proteínas de la membrana están suspendidas en forma individual o en grupos dentro de la estructura lipídica. ciertas substancias.

sino que también son capaces de llevar a cabo transporte activo (transferencia en contra del gradiente de concentración). fibras nucleolares y gránulos nucleolares. Este es el conducto por medio del cual salen del núcleo hacia el citoplasma los ácidos ribonucleicos bien sean libres ( ARN mensajero o ARN de transferencia) o como subunidades ribosomales. Mediante este mecanismo actúan muchos de los controles de las células. por ejemplo.La selectividad de los canales de proteínas le permite a la célula controlar la salida y entrada de substancias así como los transportes entre compartimentos celulares. En la membrana se localizan unas glicoproteínas que identifican a otras células como integrantes de un individuo o como extrañas (inmunoreacción). Las proteínas de la membrana no solo hacen que el transporte a través de ella sea selectivo. Las demás funciones de la membrana. una hormona. Dentro del núcleo se encuentran unas masas de fibras formadas por ADN nuclear y proteínas. A estas proteínas se les llaman receptores celulares. Se conserva. Dentro de la cromatina se distinguen varias estructuras que se llaman nucleolos. Al conjunto de los cromosomas que se encuentran dentro de una célula se le llama cromatina. Desde aquí se dirige la síntesis de enzimas en los ribosomas del citoplasma y por ende se determina la actividad metabólica de la célula. replica y expresa la información genética 18 . Las interacciones entre las células que conforman un tejido están basadas en las proteínas de las membranas. la estructura de las membranas depende de los lípidos y las funciones dependen de las proteínas. El núcleo de una célula humana contiene 46 cromosomas. Los nucleolos son parte de la cromatina y se especializan en el ensamble de las subunidades que constituyen los ribosomas. La membrana exterior da hacia el citoplasma y la interior hacia el nucleoplasma.  Núcleo A la membrana que envuelve el núcleo se le conoce como envolvente nuclear y consiste de dos membranas concéntricas. como son el reconocimiento y unión de determinadas substancias en las superficies celular están determinadas también por la parte proteica de la membrana. algunos caminos metabólicos no entran en acción a menos que la molécula "señal". El núcleo es el centro de control de la célula. Resumiendo. Los receptores están conectados a sistemas internos que solo actúan cuando la sustancia se une a la superficie de la membrana. Cada molécula de ADN y sus proteínas asociadas constituyen un cromosoma. La membrana nuclear tiene unos poros que casi son obstruidos por una estructura densa que se le llama anillo. haya llegado a la superficie celular.

Los ribosomas suspendidos en el citoplasma sintetizan las siguientes proteínas: a) las que formarán parte del citosol. pasan a través de los anillos en la envolvente nuclear y entran al citoplasma como moléculas independientes. Ribosomas. Los ribosomas del RER sintetizan las proteínas que van a formar parte de las membranas o del contenido de las vacuolas. Los ribosomas completos tienen un diámetro de 25-30 nm. b) las que constituirán los elementos estructurales y c) las que forman los elementos móviles del citoplasma. Después de que los mARN y los tARN se sintetizan en el núcleo. Existen dos tipos de subunidades. 19 .  Citoplasma El citoplasma está constituido por los organelos y el citosol. Retículo endoplásmico. El rARN entra al citoplasma como subunidades ribosomales. La síntesis de las proteínas tiene lugar en el citoplasma. El RER es un conjunto de membranas interconectadas que forman un extenso sistema de canales y que tienen unidos ribosomas. Los organelos más importantes son los ribosomas. mitocondrias. Los ribosomas activos pueden estar suspendidos en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso (RER). Como se trató anteriormente. Estructura del Núcleo. En el citoplasma se unen las dos subunidades con moléculas de mARN para formar ribosomas completos activos. vacuolas y otras estructuras unidas a las membranas. el conjunto de enzimas que se encuentran en una célula determinan su actividad metabólica.de la célula. Al líquido en el que sobrenadan los organelos se le conoce como citosol.

Vacuolas. Las vacuolas de excreción envían su contenido hacia afuera de la célula mediante el proceso de exocitosis. etc. Las vacuolas también pueden actuar para transportar hacia el interior de las células substancias que no se pueden difundir a través de la membrana celular. La región del RER. se funden con ella y su contenido termina en el exterior de la célula. vía la adición de los grupos prostéticos las cuales son transportadas a otras partes de la célula o enviadas al exterior de la misma. En los canales del RER se forman las proteínas complejas (glicoproteínas.). donde se transforman y desplazan las proteínas. 20 . tiene la forma de sacos aplanados y se le conoce con el nombre de Cuerpos de Golgi. lipoproteínas. sulfoproteínas. Ejemplo de estos compuestos son los polisacáridos estructurales y los de almacenamiento. En los Cuerpos de Golgi se sintetizan también algunas de las macromoléculas que no son proteínas. Las proteínas que forman parte del RER eventualmente emigran para integrarse a otras membranas. El proceso se llama endocitosis y es la forma en que las células introducen macromoléculas y material corpuscular. Este sistema se encarga de la degradación de grasas cuando se metabolizan para la producción de energía.Las proteínas sintetizadas en el RER se integran a sus membranas o las atraviesan y pasan a los canales del RER. La parte del retículo endoplásmico no asociado a ribosomas. entre ellas la membrana plasmática. En la exocitosis las vacuolas de excreción se acercan a la membrana celular. o cuando se involucran en la destoxificación de substancias que hayan penetrado la célula. se conoce como retículo endoplásmico liso..Las vacuolas son sacos que almacenan proteínas para su uso posterior dentro de la célula o para exportarse al exterior de la misma.

contienen enzimas digestivas que pueden romper la mayoría de las biomoléculas.Son vacuolas producidas por el RER y los cuerpos de Golgi. 21 .. A las mitocondrias se les conoce como las centrales de fuerza de la célula. es un corpúsculo alargado con un diámetro de aproximadamente media micra y una micra de longitud. La membrana exterior es lisa y continua y la membrana interior se dobla y se extiende hacia el interior en proyecciones tubulares llamadas cristas. Está rodeado de una doble membrana. unido a membranas. En algunas ocasiones se liberan las enzimas de los lisosomas hacia el interior de la célula causando la muerte celular. El espacio que queda en el interior de las mitocondrias se le llama matriz. Por ejemplo la pérdida de la cola de los renacuajos es producida por este tipo de muerte celular. porque en ellas se llevan a cabo las reacciones de oxidación que producen la energía que utiliza las células. En muchos casos las substancias obtenidas por endocitosis son llevadas a los lisosomas para su rompimiento. El contenido de los lisosomas se puede enviar al exterior de la célula para digerir substancias que se encuentren en el exterior. Mitocondria.. se forma una invaginación y se constituye una vacuola. La forma reconocida como típica.Es un organelo complejo. Esta vacuola puede emigrar al lugar de la célula donde su contenido se digerirá o será transformado. Esto puede ser producto de procesos patológicos. por medio de la fosforilación oxidativa del ADP (adenosín-di-fosfato). Las miticondrias generan la gran mayoría de los ATP (adenosín-tri-fosfato) que necesita la célula. que cambia de forma. daños por tóxicos o ser parte del proceso de desarrollo embrionario. Lisosomas.En la endocitosis las moléculas que se van a introducir a la célula se unen al exterior de la membrana celular.

22 .Esquema de una Mitocondria. que aparece aislado o en grupos. Tienen su propio ADN y ribosomas. los genes. relacionado con la formación de los ribosomas. información sobre una determinada función celular. cada uno de ellos. Actúan prácticamente igual que una bacteria. Las mitocondrias son prácticamente autónomas.  Membrana nuclear Es doble y permite el paso recíproco de sustancias entre el núcleo y el citoplasma gracias a su estructura porosa. De hecho se piensa que las mitocondrias fueron bacterias que quedaron embebidas en una célula que evolucionó para convertirse en célula eucariota. Estos presentan unas partículas.  Cromatina: Sustancia que puede adoptar diversas tonalidades y que está formada por largos filamentos de ADN (ácido desoxirribonucleico).  Plasma nuclear: Líquido claro y viscoso donde se sumergen las demás estructuras nucleares. que contienen.  Nucléolo: Corpúsculo esférico.

o las células mismas. Si luego se coloca un homogeneizado o una preparación un poco más pura obtenida de alguna célula. Por ejemplo. cada una de las partículas presentes en el homogeneizado se va a detener en el punto en donde la densidad del líquido sea igual a la propia. para sedimentar las mitocondrias de células hepáticas basta con centrifugar alrededor de 10 minutos el homogeneizado a una velocidad que produzca algo así como 8 000 veces la fuerza de la gravedad. en la cual la concentración de la sustancia disuelta va aumentando de arriba a abajo en el tubo. aprovechando sus diferentes densidades. llamado de centrifugación diferencial. y el hecho de que. en el más usado de ellos. La siguiente figura muestra en forma simplificada el procedimiento que puede utilizarse para separar los componentes de una célula. y que consiste esencialmente en dos sistemas. la velocidad con que sedimentan los distintos componentes varía de acuerdo con esa densidad. será necesario sedimentar partículas más pesadas como los núcleos. Si lo que se trata de obtener son los ribosomas de las células. los núcleos viajarán 23 . Otro de los procedimientos consiste en la preparación en un tubo de centrífuga de una solución que puede ser de sacarosa o de otras sustancias. Así. y se le somete a una centrifugación. La sedimentación de componentes celulares por centrifugación. Entonces. pero uno de los más utilizados en el laboratorio consiste en separar los distintos componentes de las células. es necesario centrifugar durante aproximadamente 30 minutos a una velocidad que genere algo así como 100 000 veces la fuerza de la gravedad. Esto equivale a que existan entonces diferentes densidades a distinta altura. se realizan centrifugaciones a distintas velocidades y tiempos para obtener sus componentes.SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos Existen muchos métodos. Pero antes de eso. por lo tanto. lo que se hace primero es centrifugar a una velocidad menor y después sedimentar las mitocondrias.

en contraste con los núcleos y las mitocondrias?. estimar el volumen relativo y la densidad de los microsomas. en ocasiones permite separar componentes celulares que tienen densidades relativamente semejantes. cambian las densidades respecto a las células u organelos intactos.hacia la parte inferior del tubo. se pueden realizar los experimentos directamente con las partículas obtenidas en la centrifugación. y las velocidades de centrifugación y los tiempos utilizados tienen que ser más largos. el procedimiento consiste en la ruptura de las membranas y su separación posteriormente. obsérvelos al miroscopio y grafique. ¿Cómo podría Ud. que ya en esta época es posible obtener una preparación de membranas puras de prácticamente cualquier sistema biológico. En el interior de las células tienen lugar numerosas reacciones químicas que les permiten crecer. esta información dirige la actividad de la célula y asegura la reproducción y el paso de los caracteres a la descendencia. las propiedades de las membranas de las partículas subcelulares pueden estudiarse utilizándolas intactas. casi siempre por centrifugación diferencial. En todos los casos. y en especial sus componentes. cuando se hace la ruptura. es necesario en principio utilizar un procedimiento semejante al ya mencionado para la preparación de las membranas de los glóbulos rojos. Las técnicas para la separación de los componentes celulares y sus membranas han evolucionado a tal grado. Función Bioquímica de Componentes Celulares . Como ya se mencionó. las mitocondrias se quedarán en una zona intermedia por arriba de la anterior. Basando en el esquema de separación de los componentes celulares. Sin embargo. si lo que se busca es conocer más detalladamente las propiedades de las membranas. producir energía y eliminar residuos. Ejercicios ilustrativo y y Realice la separación de algunos componentes celulares. El conjunto de estas reacciones se llama metabolismo (término que proviene de una palabra griega que significa cambio). Todas las células contienen información hereditaria codificada en moléculas de ácido desoxirribonucleico (ADN). El procedimiento que se llama de centrifugación en un gradiente de concentración. Estas y otras numerosas similitudes (entre ellas muchas moléculas idénticas o casi idénticas) demuestran que hay una relación evolutiva entre las células actuales y las primeras que aparecieron sobre la Tierra. 24 . y los ribosomas en una zona todavía más arriba.

4. ¿Cuál es una de las funciones principales de la forma rugosa?. De tejido hepático. ¿Cómo haría Ud. En una micrografía electrónica de la célula ¿Cómo puede distinguirse el retículo endoplásmico rugoso del liso?. ¿Cuál es la naturaleza de la membrana celular?. ¿Los Bioquímicos han estudiado intensamente las mitocondrias durante años.y Disponiendo de 10 gr. 25 . para demostrar que los lisosomas de las células hepáticas hidrolizan tejido proteínico muerto?. ¿Qué datos hay indicando la existencia de permeabilidad selectiva a través de la membrana celular? 2. TEST DE EVALUACIÓN 1. ¿Porqué se interesan tanto en esta partícula subcelular? 3.

26 . Comprender el papel del PH y de las soluciones reguladoras en los organismos vivos. ya que esta molécula es el disolvente en el que se encuentran las sustancias que se requieren para formar una célula es el medio en el cual tienen lugar la mayor parte de las reacciones metabólicas . La inmensa mayoría de las reacciones bioquímicas se desarrollan en el seno del agua y obedecen a las leyes fisco-químicas de las disoluciones acuosas. El Agua La vida tal como se conoce en el planeta Tierra. se desarrolló siempre en un medio acuoso. así como sus propiedades físico-químicas hace que sea posible la vida. Efectivamente el agua reúne una serie de características que la convierten en un disolvente único e insustituible en la biosfera. y su función dentro de los procesos bioquímicos. indudablemente el agua es indispensable para la vida. PROPIEDADES DEL AGUA  Constante dieléctrica El agua tiene una de las constantes dieléctricas más elevadas.UNIDAD N° 3: EL AGUA Y EL PH OJETIVOS y y y y Estudiar las propiedades físicas y químicas. La estructura del agua. el medio interno es esencialmente hídrico. Definir el enlace de hidrógeno y explicar cómo este enlace proporciona algunas propiedades anormales a las moléculas Comprender la significación de una solución amortiguadora y su papel en bioquímica. incluso en los seres no acuáticos.

por tanto. La consecuencia de lo anterior. en donde I es la constante dieléctrica.son la carga catiónica y aniónica respectivamente. se verían muy afectados o no existirían.7 Aire 1. pero a diferencia de otros líquidos como el hexano que no los hacen 27 . Estas fuerzas son proporcionales a q+q-/Ir2.5 Metanol 32. La ionización sucede por que las fuerzas coulómbicas entre las cargas opuestas son débiles y. esto se debe a la presencia de un átomo muy electronegativo. los Hidrógenos en la molécula.3 C6H6 2. es que moléculas o partículas cargadas eléctricamente son fácilmente disociadas en presencia de agua. si el agua no poseyera esa cualidad. al igual que otros líquidos capaces de hacer puentes de Hidrógeno como el etanol o el ácido acético.2 CH4 1. el Oxígeno. El agua. De la misma forma. Esta observación es muy importante para los sistemas biológicos pues la diferencia en los gradientes ionicos es la base energética y funcional de muchos procesos. Para los sistemas biológicos esto es muy importante pues la temperatura celular se modifica muy poco como respuesta al metabolismo.0 °K.4 Poliestireno 2.Constante dieléctrica para algunos compuestos Constante Compuesto dieléctrica (I) A 298 K H2 O 78. los organismos acuáticos.6 Etanol 24 H2S 9.00006 Mica 5. se rompen fácilmente.  Capacidad calorífica El agua posee una capacidad calorífica muy elevada.2 CCl4 2. es uno de los solventes más polares que existen. y dos muy poco electronegativos.5 valor de la constante dieléctrica para algunos líquidos. es necesaria una gran cantidad de calor para elevar su temperatura 1. q+ y q.  Calor de vaporización El agua tiene un elevado calor de vaporización. por tanto.

no existiría pues estos cuerpos de agua se congelarían desde el fondo hacia la superficie. se deben a su capacidad de hacer puentes de Hidrógeno. la ausencia de estas substancias. ocasiona enfermedades severas y la muerte. de hecho. Existe un cambio positivo en el volumen después del congelamiento.  Constante de ionización Debido a su constante de ionización. esto hace que en los procesos biológicos. pero 103 veces menor que en el estado líquido. resulta en un aislante térmico.7 a 391 K Etanol 40. la vida acuática en cuerpos de agua como lagos y en los polos terrestres. se utilicen moléculas tipo detergente (anfifílicas) para modificarla. Debido a esta característica el agua participa activamente en la conducción de señales eléctricas en el sistema nervioso. el agua posee una conductividad elevada. decrecen el trabajo necesario para abrir los espacios alveolares que permiten el intercambio gaseoso eficiente. Propiedades Físicas del Agua. lo que ocasiona que el hielo flote. la capa de hielo que se forma sobre estos cuerpos de agua.Compuesto Calor de vaporización KJ mol-1 H2 O 40.5 a 351 K Hexano 31. La conductividad de hielo es elevada. Para los sistemas biológicos esta propiedad es muy importante pues gracias a ella es que se lleva a cabo eficientemente la respiración y sudoración. Si el hielo no flotara.7 a 273 K Ácido acético 41.  Tensión superficial El agua tiene una tensión superficial elevada. El estudio de las propiedades del agua es central para la Bioquímica por las siguientes razones: 28 . Los surfactantes pulmonares por ejemplo. lo contrario.9 a 341 K valor del calor de vaporización para algunos líquidos. Muchas de las características que hacen al agua un líquido tan particular.  Densidad El agua líquida es más densa que el hielo a presión y temperatura estándar.

De hecho la reactividad de muchos grupos funcionales de las biomoléculas. Los productos y reactivos de las reacciones metabólicas. El agua es el medio de la mayoría de las reacciones bioquímicas. incolora e insípida del agua es fundamental para los organismos vivos. y por tanto sus funciones en respuesta a las propiedades físicas y químicas del agua. La molécula de H2O tiene una geometría doblada pues a pesar de ser simétrica. El agua es claramente una molécula polar y esta característica tiene importantes implicaciones en los sistemas vivientes. O2. Casi todas las biomoléculas asumen sus formas. los nutrientes y los productos de desecho. La oxidación del agua para producir oxígeno molecular. Frecuentemente los componentes iónicos del agua.  Estructuras e interacciones del agua La naturaleza inodora. El agua por si misma participa en muchas reacciones químicas que participan en la vida. C. son reactivos. Lo anterior se debe a la naturaleza híbrida sp3. de los orbitales del oxígeno que se dirigen hacia las esquinas de un tetrahedro: representación de la molécula de agua. 29 . La gran diferencia en electronegatividad entre los átomos de Hidrógeno y Oxígeno confiere el 33 % del carácter iónico del enlace O-H como lo indica el momento dipolar del agua (1.A. B. los enlaces que la forman. D. los iones H+ y OH-. en donde la energía del sol es almacenada químicamente para soportar la vida.85 debyes). dependen del agua para su transporte en el interior y exterior celular. es la reacción fundamental de la fotosíntesis. dependen de la concentración de estos iones en los alrededores. no se encuentran en línea recta.

 Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno El agua es una molécula polar, el átomo de Oxígeno con sus electrones no apareados (2s2px), posee una densidad de carga negativa (H-), de ±0.66e; en donde e es la carga de un electrón. Los átomos de Hidrógeno poseen una carga parcial positiva (H+) de +0.33e:

Configuración electrónica del Hidrogeno

Configuración electrónica del Oxígeno

Representación de la configuración electrónica de los átomos de los elementos que forman a la molécula de agua.

Al realizarse los enlaces con los dos átomos de Hidrógeno, el oxígeno adquiere la configuración del un gas noble o bien cumple con la regla del octeto de Lewis (2s22px2py2pz). Aún así en la última capa (L ó 2), el Oxígeno tiene dos electrones sin compartir, es precisamente con esos electrones con los que la otra molécula de agua se orienta para formar el puente de Hidrógeno: Las atracciones electrostáticas entre los dipolos de dos moléculas de agua tienden a orientarse de tal manera que el enlace O-H de una molécula de agua, apunta hacia el par de electrones no apareado del átomo de Oxígeno de la otra molécula de agua. Esto resulta en una asociación direccional intermolecular denominada puente de Hidrógeno El puente de Hidrógeno es una interacción que es crucial para las propiedades del agua y su papel como solvente. Su energía es muy débil (20 kJ mol-1), pero la suma de muchos de ellos hace a los compuestos que los presentan poseer características peculiares. En general un puente de Hidrógeno se representa como: D± HyyyyyyyyyA en donde D-H es un ácido débil (donador) como N-H u O-H+ , a veces S-H+ ; y A es una base débil (aceptor), como N u O y ocasionalmente S. En el agua, los puentes de Hidrógeno tienen una distancia de aproximadamente 1.8 A°. Dadas las características explicadas anteriormente, debe quedar claro que cada molécula de agua puede establecer 4 puentes de

30

Hidrógeno con otras moléculas de agua. Lo que hace una malla de moléculas ordenadas. Los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua proveen de las fuerzas cohesivas que hacen del agua un líquido a temperatura ambiente, de hecho favorecen también el orden extremo de las moléculas en el hielo que es agua sólida. 

El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares Los puentes de Hidrógeno no son propios del agua, las moléculas polares como las sales, se disuelven en el agua porque reemplazan las interacciones agua-agua con interacciones agua-soluto que son energéticamente más favorables.

Representación de los puentes de Hidrógeno más comunes en los sistemas biológicos

Puentes de Hidrógeno comunes en las biomoléculas

Por el contrario, las moléculas no polares, como las grasas interfieren con las interacciones agua-agua, pero son incapaces de formar interacciones favorables agua-soluto, por lo tanto estas moléculas son poco solubles en agua. Los puentes de hidrógeno, las interacciones ionicas, hidrofóbicas (del griego terror al agua) y de van der Waals, son interacciones muy débiles por si

31

mismas, pero colectivamente tienen una gran influencia en la estructura tridimensional de las macromoléculas biológicas.

Grupos polares y no polares en algunas biomoléculas. 

Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales El agua tiene puntos de fusión y de ebullición así como calor de vaporizaciones más elevadas que otros solventes comunes
Punto de fusión

(J/g)* Agua 0 100 2,260 Metanol -98 65 1,100 Etanol -117 78 854 Propanol -127 97 687 Butanol -90 117 590 Acetona -95 56 523 Hexano -98 69 423 Benceno 6 80 394 Butano -135 -0.5 381 Cloroformo -63 61 247 Tabla: Valores de punto de fusión, punto de ebullición y calor de vaporización para algunos líquidos. Estas propiedades inusuales son consecuencia de la atracción entre moléculas de agua adyacentes que le dan al agua líquida una gran cohesión interna. Un

(°C)

Punto de ebullición

(°C)

Calor de vaporización

32

vistazo a la estructura electrónica de la molécula revela la causa de estas atracciones intramoleculares

Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. 
Polaridad

La causa de la mayor atracción intermolecular en el agua se explica por las características mismas de su molécula. Los pares de electrones que se comparten en las uniones covalentes formadas entre el oxígeno y los hidrógenos tienen una distribución desigual, que da lugar a la polarización eléctrica de la molécula. Debido a la mayor electropositividad del núcleo del oxígeno en comparación con la del núcleo del hidrógeno, los dos electrones que forman cada unión covalente O-H se mueven durante más tiempo cerca del núcleo del oxígeno que del núcleo del hidrógeno. En consecuencia, cada uno de los hidrógenos queda rodeado de un potencial parcialmente positivo, mientras que el núcleo del oxígeno está rodeado de un potencial parcial doblemente negativo. Esta distribución electrónica no significa que aparezcan cargas reales, como en la electrovalencia, pero en cambio da lugar a polos eléctricos en la molécula. Esa polaridad se deigna + para cada hidrógeno y 2 para el oxigeno. 

Enlace De Hidrógeno La polaridad del enlace O-H tiene una consecuencia importante, los dipolos permanentes de este enlace se atraen entre ellos y la interacción entre el átomo de hidrógeno ligeramente positivo de una molécula de agua y el átomo de oxígeno ligeramente negativo de otra molécula de agua produce una atracción dipolo-dipolo denominada enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno. Este tipo de enlace esta englobado dentro de la interacción llamada Inter-moleculares. Un enlace de hidrógeno es tanto mas estable cuanto más lineal sea la orientación del átomo de hidrógeno y los dos átomos

33

electronegativos implicados, puente de hidrógeno.

desviaciones de cerca de 45° producen algún

Los puentes de hidrógeno son enlaces relativamente débiles en comparación con el enlace covalente, pero la estabilidad del agua se debe al gran número de enlaces que hay entre las moléculas de agua líquida. Cada molécula de agua puede participar en la formación de 4 enlaces de hidrógeno, en los que los dos átomos de hidrógeno interaccionan con dos dadores y cada par de electrones sin compartir actúan como aceptores en los enlaces de hidrógeno. El agua tiene una estructura definida debido a que dichos enlaces de hidrógeno se encuentran en un estado dinámico de forma que estos se rompen y se vuelven a formar, A esta estructura se la denomina de tipo mosaico. Puede por tanto considerarse al agua líquida como un agrupamiento oscilante de moléculas de agua unidas mediante enlaces de hidrógeno que se encuentran en continua reorganización.

En general un enlace de hidrógeno puede formarse cuando un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo de oxígeno, nitrógeno o fluor se encuentra a 0,27-0,3 mn de otro átomo de oxígeno o nitrógeno que posea un par de electrones sin compartir. En otro tipo de enlace como El Enlace C-H, este no es lo suficientemente polar para atraer y retener a un átomo de oxígeno o nitrógeno en un puente de hidrógeno. En el caso del enlace S-H aunque el azufre posee una electronegatividad semejante al del carbono, ese enlace es más polarizante y por tanto un átomo de hidrógeno unido covalentemente al azufre puede formar enlaces de hidrógeno débiles. Las moléculas de agua también se unen por puentes de hidrógeno a diferentes estructuras químicas. En macromoléculas tales como proteínas o ácidos nucleicos, se forman gran cantidad de puentes de hidrógeno, y ello es la base de su estabilidad estructural. En dichas moléculas biológicas existen tantos enlaces de hidrógeno intermoleculares como intramoleculares, entendiendo por enlace de hidrógeno intermolecular aquel que se produce entre moléculas distintas y enlace intramolecular cuando este tipo de interacción ocurre entre grupos de la propia molécula.

34

por lo que el agua puede ser considerada como sustancia anfótera: Aplicando a esta disociación la ley de acción de masa: La constante Kw. disminuyendo la concentración de protones y aumentando en forma correlativa la concentración de hidroxilos. mientras que el ion que es capaz de unirse a un protón es una base. 35 . la concentración de protones es relativamente alta. En consecuencia.  Iónización: Disociación del agua Dentro de las propiedades de estas sustancias se destaca la capacidad que tiene el agua para disociarse en sus iones y formar disoluciones ácidas o básicas. sus interacciones con las moléculas biológicas permiten en gran parte la estructuración de la arquitectura celular. En el caso de una solución alcalina.Las propiedades particulares del agua la convierten en una sustancia indispensable para la vida. ya que tanto ácidos como bases participan en un sinnúmero de reacciones biológicas y el exceso o defecto de protones solvatados causa graves alteraciones en la conformación. al ponerlos en agua. Brönsted propuso que toda sustancia que se ioniza en agua para dar un protón es un ácido.se mantenga constante. pero la concentración de hidroxilos disminuye en una cantidad igual. expresa el producto de las concentraciones de los iones H+ y OH± que. cuando una solución es ácida. Este es un concepto muy útil en bioquímica. Cuando estudiamos iones vimos cómo ciertos átomos ceden un electrón a otro átomo más electronegativo y cómo.Básico. la situación se invierte. o estructura tridimensional. de las proteínas. Propiedades Acido . los iones se solvatan y se solubilizan. para que el producto de las concentraciones H+ y OH. Un caso especial de ionización es aquel en el que uno de los iones es un protón que se solvata en agua. por definición no cambia.

36 . rodeada de otras cuatro moléculas de agua con las que ha establecido enlaces de hidrógeno: Pensemos que tanto los enlaces s como los de hidrógeno están en continua vibración. existen otros que tienen cierta tendencia a ionizarse. A diferencia de ácidos que. sólo una fracción de las moléculas estará ionizada en un momento determinado. se ionizan totalmente en agua y que. A los ácidos que sólo se ionizan parcialmente en agua se les llaman ácidos débiles. Consideremos una molécula de agua en solución. A su vez. con una carga positiva formal y esto inmediatamente hace que se rompa la geometría normal del agua y se orientan moléculas de agua alrededor del nuevo ion positivo que llamamos hidrogenion. la molécula de agua a cuyo oxígeno se aproximó demasiado queda con un protón de más y.0 lo que hace que el hidrógeno. A este ion se le da el nombre de hidroxilo. No será muy difícil esperar que algún protón de un determinado enlace de hidrógeno se aproxime demasiado a un oxígeno que no es el suyo. ambos iones son inmediata y totalmente solvatados y la cantidad de hidrogeniones será igual a la cantidad de H+Cl ± añadido: (ver animación) Donde m es el número total de moléculas de agua y n las moléculas de agua de solvatación. HCl. la molécula que perdió el protón queda con un electrón de más y por consiguiente con una carga formal negativa. es decir. Al colocar H+Cl . Para entender el comportamiento de los ácidos débiles estudiemos el más conocido de todos y sin cuya existencia no sería posible la vida como la conocemos: el agua. pero que no lo hacen en forma total.Comencemos nuestra discusión acerca de los ácidos por una sustancia como el ácido clorhídrico. los electrones se acercarán y se alejarán continuamente de uno y de otro núcleo entre los que se encuentran. La electronegatividad del Cl es 3. por esta razón.1 le ceda su electrón para dar H+Cl -. por tanto. con electronegatividad de 2. En ese momento se rompe el balance eléctrico del sistema. se llaman ácidos fuertes. como el clorhídrico o el sulfúrico.en agua. es decir. que orienta y fija moléculas de agua a su alrededor. En este caso.

Escribir la ecuación en esta forma.23 x 1023 = 6. el número de moléculas que se disocia en la unidad del tiempo será igual al de iones que se asocian y que este número será constante. y en el equilibrio. En el caso del agua: 37 . tendremos que 6.5 x 6. es que a una temperatura dada.5X1025 moléculas equivale a 1. entonces. el hidroxilo.23X1016 protones/3. podemos calcular la molaridad del agua: 18 g/M/1000 g/L= 55.5 x 1025 Así pues.23 x 1016 protones espontáneamente disociados en un litro de agua. Experimentalmente se ha podido demostrar que la molaridad de protones en agua pura es de 1 x 10-7 . c) que los iones inmediatamente se solvatan orientando un número n de moléculas de agua a su alrededor. b) que se producen dos iones. Esto implica que hay 1 x 10-7 x 6. pero que podemos deducir de nuestra discusión. A pesar de que el número es tan pequeño. tiene muchísimo efecto sobre sus propiedades.8X10-9.23 x 1023 =3. La tendencia de una sustancia a disociarse se expresa como una constante que es directamente proporcional al producto de las concentraciones de los productos e inversamente proporcional a la concentración de la sustancia no disociada.5 El número de moléculas de agua en un litro será. d) que no todas las moléculas de agua se orientan alrededor de los iones sino que la mayor parte de las moléculas conservan la geometría normal y e) que los iones se pueden volver a juntar para dar la molécula de agua normal.Escrita la ecuación en esta forma nos dice: a) que sólo una fracción muy pequeña de todas las moléculas de agua se ioniza. uno positivo. el hidrogenion y otro negativo. es bastante complicado por lo que la podemos simplificar como hace la mayoría de los libros: Lo que la ecuación no nos dice. Si recordamos que molaridad es el peso molecular en gramos de una sustancia disuelta en un litro de agua. a pesar de ser tan descriptiva. 55. o sea que casi dos de cada mil millones de moléculas de agua tenderá a disociarse.

Sorensen introdujo en 1909 el término pH. a su vez.Reemplazando por sus valores: 10-14 es una concentración muy pequeña en relación con 55. que se denomina producto iónico del agua. definido como el logaritmo negativo de la concentración de hidrogeniones. [H+] es menor que 10-7 mientras que a temperaturas superiores será ligeramente mayor. se solvatará: 38 . ya que siete es el logaritmo negativo de 10-7 Representación del carboxilo solvatado de un ácido orgánico Pasemos ahora a considerar los ácidos orgánicos que tienen la función carboxilo. el grupo carboxilo se solvatará y el exceso de carga positiva del protón orientará agua a su alrededor. así: Estas concentraciones se han determinado a 25º C. el protón se asocie a una molécula de agua formando un hidrogenion. en un determinado momento. podemos decir que el agua pura tiene un pH de 7. Así. A temperaturas inferiores. Manejar estas concentraciones tan pequeñas es difícil. Kw. que se solvatará mientras que deja un electrón de más en el grupo carboxilo que adquirirá una carga negativa y. Ya deberá ser aparente que.5 moles/L por lo que la concentración del agua no disociada se puede considerar como constante e incorporarse a la constante de disociación para dar una nueva constante. Por esa razón. al interaccionar con el agua. En estas condiciones habrá una tendencia pequeña pero significativa a que.

Así podemos entender porqué estos ácidos reciben el nombre de ácidos débiles. Es decir. Brönsted llamó base conjugada a la parte que queda. todo ácido estará compuesto de un protón que se puede ceder al agua y su base conjugada. razón por la cual. entre 6. una en la que hay un mol de ácido orgánico por litro de agua.23 X 1017 se encuentran disociadas o. por analogía con el pH se usa el logaritmo negativo de la constante en su lugar. esta constante es muy pequeña y en una gran cantidad de ácidos débiles es cercana a 10-5. entre el uno por mil y el uno por millón se disocian. puesto en otros términos. que de los 6.23 X 1023 moléculas. un ácido cuya constante de 39 .23 X 1020 y 6. Al ceder el protón al agua. Si comparamos este porcentaje con el de los ácidos fuertes que se disocian 100% nos damos cuenta que es muchísimo menor. queda el resto de la molécula. Podemos ahora escribir una ecuación más general: La constante que describe las concentraciones en el equilibrio es la constante de disociación: Nuevamente. Así. Brönsted introdujo otro concepto que es muy útil. Así.Formación de hidrogenión Esta reacción se puede escribir: O más simplemente: Experimentalmente se ha demostrado que en una solución molar. es decir. se encuentran entre 10-3 y 10-6 moles disociadas.

Representación del efecto de campo del grupo NH2 sobre los electrones del carboxilo La diferencia en el pK de los ácidos débiles se puede atribuir a la fuerza con la que la base conjugada atrae el protón. En este orden de ideas podemos también entender que otros grupos funcionales diferentes al NH2 que se hallen unidos a la cadena modifiquen el pK. el ácido acético cuyo grupo R es simplemente CH3 tiene un pK de 4. porqué el pK del grupo carboxílico de un aminoácido es del orden de 2 y porqué es un ácido más fuerte que el acético. cuya constante de disociación es de 10-5.1 y el del grupo NH2 de un aminoácido tendrá un pK de alrededor de 10. Por ejemplo. fuerza que. corno los ácidos. tendrá un pK de 5. entonces.disociación es de 10-3 tendrá un pK de 3 y otro. que atraerá los electrones del grupo hacia sí y disminuirá la atracción por el protón. las bases tienen propiedades características. los científicos se dieron cuenta de que algunas sustancias. Podemos comprender. tienen un sabor agrio y pueden disolver los metales activos como el hierro y el cine. La técnica de titulación ácido-base consiste en emplear un ácido de concentración conocida para valorar una base de concentración desconocida o 40 . como su sabor amargo y su sensación resbalosa al tacto.75. el del fenol es de 10. mientras que el grupo ±NH3+ es un ácido. En efecto. dependerá del efecto de campo que ejerzan otros grupos funcionales sobre los diferentes electrones del carboxilo a través de la cadena carbonada. a su vez. llamado carbono a. el grupo NH2 puede aceptar un protón que se uniría. considerar que el -NH2 es una base. En forma semejante. en las circunstancias apropiadas. la característica de que cambian la coloración de ciertas sustancias vegetales.  Titulación ácidos bases Desde los albores de la química experimenta¡. con el par de electrones no compartidos para darnos el ion ±NH3+. Las bases presentan. Podemos. Un aminoácido tiene un grupo NH2 separado del carboxilo por un carbono. los ácidos también ocasionan que ciertos tintes vegetales como el tornasol cambien de color. entonces. Este último caso requiere una reflexión adicional. Así. el pK de la histidina es de 6. llamadas ácidos.

HAúnque se contempla la presencia de hidrógeno en el ácido. Base (1). Ácido (2). Una base Bronsted . el ácido conjugado de H2O.viceversa. H+ 2. Al perder el protón. es un ácido débil en agua y no transfiere con facilidad un protón al agua: HF + H2O H3O+ + F- 41 .Lowry es un donador de protones. La ecuación descrita constituye un equilibrio que puede desplazarse a derecha o izquierda. 1. Las definiciones de Bronsted . La reacción efectiva tendrá lugar en la dirección en la que se produzca el par ácido-base más débil. pues dona un ion hidrógeno. la siguiente reacción de Acido (1) con Base (2) Ácido (1) + Base (2) Ácido (2) + Base (1) se produce al transferir un protón el Ácido (1) a la Base (2).Lorwy es un receptor de protones.Lorwy son. pues acepta un ion hidrógeno. Al contrario. Cl-. Para determinar el punto final (o de equivalencia) de la reacción se pueden utilizar indicadores colorimétrícos o potenciómetros. un ácido débil. pero ya no se necesita un medio acuoso: el amoníaco líquido. y H3O+.  Teoría de Bronsted y Lowry. Un ácido de Bronsted . la Base (2) se convierte en su ácido conjugado. HCl es un ácido fuerte en agua porque transfiere fácilmente un protón al agua formando un ion hidronio: HCl + H2O H3O+ + ClEn este caso el equilibrio se desplaza hacia la derecha al ser la base conjugada de HCl. Las reacciones ácido-base se contemplan como una competición por los protones. Por ejemplo. Al ganar el protón. una base débil. el Ácido (1) se convierte en su base conjugada. En forma de ecuación química. HF. se comporta como un ácido en ausencia de agua cediendo un protón a una base y dando lugar al anión (ion negativo) amida: NH3 + base NH2. el fluoruro de hidrógeno.+ base + H+ El concepto de ácido y base de Brønsted y Lowry ayuda a entender por qué un ácido fuerte desplaza a otro débil de sus compuestos (al igual que sucede entre una base fuerte y otra débil). que actúa como una base en una disolución acuosa.

y tiene como valor central el pH del agua pura a 25ºC. es simplemente un pH de 8 ya que : pH= . por medio de una función logaritmica: pH = . La teoría de Brønsted y Lowry también explica que el agua pueda mostrar propiedades anfóteras. El pH (potencial de hidrógeno o concentración de protones) de una solución acuosa se define.log[10-8]= 8 La relación entre pH y concentración de iones H se puede ver en la siguiente tabla. de un ácido con mayor tendencia a disociarse que el agua: HCl + H2O H3O+ + ClEl agua también actúa como ácido en presencia de una base más fuerte que ella (como el amoníaco): NH3 + H2O NH4+ + OH- pH: Medida de Acidez. de una manera conveniente. lo que es lo mismo. 42 . esto es.Este equilibrio tiende a desplazarse a la izquierda pues H2O es una base más débil que F. Por ejemplo. evitando asi el manejo de cifras largas y complejas. el agua actúa como base en presencia de un ácido más fuerte que ella (como HCl) o. en la que se incluyen valores típicos de algunas sustancias conocidas: La escala del pH está basada en la disociación del agua.y HF es un ácido más débil (en agua) que H3O+. por lo tanto es válida para soluciones acuosas. una concentración de [H+] = 1x10-8 M ( 0.log [H + ] Desde entonces. el término pH ha sido universalmente utilizado por la facilidad de su uso. que puede reaccionar tanto con ácidos como con bases. De este modo.00000001).

El equilibrio de ionización de un ácido débil es dado por la siguiente ecuación: HA H+ + ALa constante de equilibrio K para un ácido débil es: K = ([H+ ][A-])/[HA] El pKa de un ácido es definido como: PKa = .Hasselbach: Es importante conocer el equilibrio que se obtiene a diferentes pH¶s.y HA: H | R ±N + H+ | H H | R ±N+ . En otras palabras la relación entre pH y pKa Para HA H+ + A- Substituyendo: 8.logK = log (1/k) Mirando a la segunda ecuación.9% de ±NH3 + y 9.6 = log ([-NH2]/{-NH3+]) Así que ([-NH2]/{-NH3+]) = 0.09% de ±NH2 En una primera aproximación una carga neta de +0.6 ±9.. [A-] = [HA] Es importante entender la relación entre pH y pK. Por ejemplo un grupo amino tiene dos posibles estados representados por A.6.1 Entonces habrá 90.H | H La relación entre pH y pK se describe mediante la relación de Henderson Hasselbach: PH = pKa + log ([A-]/[HA]) Por ejemplo si se quiere determinar como está ionizada una solución de valina aun pH de 8. a medida que cambia el pH. Primero debe saber qué estado tendrán los grupos NH3 al pH de 8.6. puesto que esta relación describe como los compuestos químicos cambia de estado en los sistemas biológicos.Ecuación de Henderson-Hasselbalch. Esto se puede calcular fácilmente con la ecuación de Henderson .9 es completamente ionizada y podremos dibujar el grupo como ±NH3+ 43 . que hacer?. es fácil mostrar como el pKa = pH cuando el ácido está disociado a la mitad.

Estudiando la ecuación de Henderson-Hasselbalch con más detalle encontrará que: a cualquier pH por encima del pKa. · Una simple representación gráfica será: 44 . la molécula estará más negativamente cargada. · A cualquier pH por debajo del pK a la molécula estará mas positivamente cargada.

Escriba el pH de algunas sustancias biológicas 8. tanto en la industria como en los laboratorios. explique y escriba l as ecuaciones correspondientes. Las características de las soluciones reguladoras o ³buffer´ son capaces de mantener la acidez o basicidad de un sistema dentro de un intervalo reducido de pH. escriba su fórmula? 7. Con un ejemplo explique en qué consiste el enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno 3. un par ácido / base conjugado en concentraciones apreciables. Escriba las propiedades físicas más importantes del agua que tengan interés biológico 2. Muchas de las reacciones químicas que se producen en solución acuosa necesitan que el pH del sistema se mantenga constante. el pH varía poco por el agregado de pequeñas cantidades de un ácido fuerte ó de una base fuerte. también se puede obtener una solución reguladora haciendo reaccionar parcialmente (por neutralización) un ácido débil con una base fuerte. Explique que es un ácido y una base según Bronsted.5 ¿es neutra. 5. Estas soluciones contienen como especies predominantes. ¿Que es el pH. base débil y base fuerte? 6. para evitar que ocurran otras reacciones no deseadas. ¿Qué es la constante de disociación del agua y su producto iónico?. Se puede preparar disolviendo en agua cantidades adecuadas de un ácido débil y una sal de su base conjugada. Si se conoce el pH de una solución ¿se puede calcular el pOH de la solución? 9.]? Detallar. por lo cual tienen múltiples aplicaciones. ¿Qué es un ácido débil y un ácido fuerte. La adición de H+ a un sistema acuoso en equilibrio. (o una base débil y una sal de su ácido conjugado). ¿causará aumento o disminución de[ OH. Una vez formada la solución reguladora. y pierde su capacidad reguladora por el agregado de agua (dilución). 4.Soluciones Tampones o Buffer. Una disolución acuosa a 25º C con un pH 6. o una base débil con un ácido fuerte. (Mayores que 10-2 M). 10. ácida o básica? 45 . TEST DE EVALUACION 1.

unidades diferentes. que forma la molécula no es mayor de 10. se habla ya de proteína. hidrógeno. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. Son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en las células animales y vegetales. facilitar reacciones químicas. oxígeno y nitrógeno. Ilustrar la formación e hidrólisis de un dipéptido. Su denominación responde a la composición química general que presentan. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas. Diferenciar las estructuras primarias. se denomina oligopéptido. 46 .UNIDAD N° 4. Proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono. que pueden reconocer a otras moléculas. si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. secundarias. transportar sustancias. Son polímeros lineales en los que las unidades monoméricas son los Aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. si el n: de aa. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Las estructuras de las proteínas originadas a partir de solo 20 aminoácidos. AMINOACIDOS Y PROTEINAS OBJETIVOS y y y Reconocer un aminoácido por su estructura y distinguirlo de otros aminoácidos. hierro. en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). fósforo. llegan a alcanzar grados de complejidad tales. magnesio y cobre entre otros elementos. ternarias y cuaternarias de una proteína por sus características. Estructura de los Aminoácidos Son las unidades básicas que forman las proteínas.

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. según la disposición del grupo amino (NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. por tanto. tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales. y 47 . En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y. pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteinas. En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes.

triptófano.Se pueden clasificar atendiendo su carácter ácido o básico.aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. a pH próximo a 7. aromáticos. secundarios. y y y Neutros: Alifáticos. cuando se hallan en disolución acuosa. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina. pero no para el adulto) Clasificación de Aminoácidos. isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento. lisina. leucina.0 y Aminoácidos con grupos R no polares Son de naturaleza hidrocarbonada y poseen carácter hidrófobo y Aminoácidos con grupos R polares sin carga. azufrados. valina. 48 . metionina. Ácidos Básicos No obstante tiene más interés y significación el método basado en la polaridad de sus grupos R. Son más solubles en agua porque sus grupos funcionales establecen enlaces de hidrógeno con ella.

y Aminoácidos con grupos R cargados negativamente Son los aminoácidos ácidos. A la vez . esta última se caracteriza por que las moléculas se distinguen solamente en la distribución de los átomos en el espacio. nitrógeno (N).0 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). Los -L-aminoácidos poseen isomería óptica. en los que los grupos R poseen una carga positiva neta a pH 7. es decir. lo cual produce distinto tipo de isomería: de cadena. Los isómeros son moléculas que tienen idénticas fórmulas moleculares. los estereoisómeros pueden ser de dos tipos: 49 . hidrógeno (H). u otro elemento. oxígenos (O). funcional y estereoisomería.0 y Aminoácidos con grupos R cargados positivamente Son los aminoácidos básicos. el mismo número de carbonos (c). pero difieren en algún aspecto estructural. ya que sus grupos R poseen una carga negativa neta a pH 7. posicional.

denominados enantiómeros. poseen un enlace doble y pueden tener dos Estereoisómeros ópticos. Representación de los isómeros ópticos en los aminoácidos La L-asparagina. excepto la glicina. obtenida por primera vez del espárrago. como ocurre con los aminoácidos que forman las proteínas. que tornan a la molécula simétrica. Su diferencia estructural se 50 . Estos. que no se superponen. la D-asparagina. tiene sabor amargo. sabor dulce.Estereoisómeros geométricos . Los isómeros geométricos posibilidades: cis o trans. la molécula debe ser asimétrica. es decir. se caracterizan por ser como el objeto y su imagen en el espejo. ya que esta posee dos hidrógenos unidos al carbno alfa. aislada de la arveja. Para eso. que no exista un plano imaginario que divida la molécula en dos partes iguales .

Propiedades del grupo carboxilo 1. Recuérdese que la luz es una radiación electromagnética que se propaga en todas las direcciones y que. reobtiene una luz en un solo plano. cuando se coloca una película actuante como un polarizador. y sin duda son estructuras diferentes porque no poseen igual sabor. En este sentido.encuentra únicamente en la orientación en el espacio del grupo NH3+. Formación de ésteres: Se produce si previamente se ha bloqueado el grupo amino. como los a-L-aminoácidos. Reacciones químicas características de los aminoácidos Las propiedades químicas de los aminoácidos van asociadas a sus grupos funcionales de manera que existen unas reacciones específicas del grupo carboxilo. Formación de amidas al reaccionar con el amoniaco: 51 . una molécula es ópticamente activa si desvía el plano de la luz polarizada. En el laboratorio para demostrar la presencia de los isómeros ópticos se utiliza el método del grado de desviación de la luz polarizada. otras del grupo amino y otras del grupo R de cada aminoácido. También hay aminoácidos que tienen reacciones específicas propias. la cual se desvía si pasa por una solución que contenga aminoácidos ópticamente activos es decir que carezcan de simetría. consiguiendo un ácido: 2.

52 . 5. Formación de haluros de acilo donde X puede reemplazarse por cualquier halógeno.3. por decarboxilación: En ese tipo de reacciones actúan unas enzimas denominadas genéricamente decarboxilasas. Formación de sales: y en el grupo carboxilo: y en el grupo amino: 4. Formación de aminas.

di y trisustituidas. dos o tres grupos metilos. obteniéndose las llamadas betaínas mono. 8.Propiedades del grupo amino 6. Desaminación: por oxidación: desaminación oxidativa: por acción del ácido nitroso: Por esta última reacción se pueden determinar volumétricamente los aminoácidos. 9. en función del nitrógeno formado. 7. Formación de betaínas: Se producen por metilación del aminoácido por la introducción de uno. Reacción con el dinitrofluorobenceno: Reacción de Sanger: 53 . Reacción de adición con formol: El compuesto resultante es un ácido que se puede determinar por adición de sosa (Método de Sorensen).

El dinitrofluorobenceno (DNFB) se combina con la amina del aminoácido IIberándose ácido fluorhfddco y se forma un dinifrofenilaminoácido (DNP-aa): Esta reacción se puede utilizar para establecer la identidad del aminoácido terminal de una proteína portadora del grupo amino libre y también es muy útil para conocer el número exacto de cadenas que contiene una molécula de proteína puesto que la reacción solo se produce con grupos amino libres. 10. actualmente este método es muy poco usado. Reacción con el fenilisotiocianato: Reacción de Edman: El fenilisotiocianato (PITC) reacciona con la amina en un medio alcalino débil: 54 . Sin embargo. pues el procedimiento con el DNFB no puede repetirse secuencialmente.

La degradación de Edman es el método actualmente preferido para la identificación de aminoácidos N-terminales. que se cicla en medio ácido débil o por acción del calor. y también por gasometría. ampliamente utilizada para la identificación y sobre todo para su determinación cuantitativa. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de ninciéndos hidnna no reducida y con el amoniaco resultante de la desaniinacion para formar un compuesto complejo que presenta coloración violeta. gracias al dióxido de carbono que se forma. ya que su naturaleza depende de la del grupo R. 11. Reacción con la ninhidrina: Esta reacción tiene un gran interés.Se produce un feniltiocarbamil derivado del aminoácido. La ninhidrina decarboxila y desamina al aminoácido gracias a su fuerte poder oxidante. De esta forma se pueden determinar cuantitativamente los aminoácidos por espectrofotometría. El feniltiohidantoinaminoácido (PTH-aa) producido es característico del aminoácido. ya que da lugar a una reacción coloreada de los aminoácidos. 55 . y se puede identificar cromatográficamente. ya que realizándola secuenciahnente puede llegar a determinarse hasta una secuencia de 25 aminoácidos. Su espectro de absorción presenta un máximo de 570 nm. La coloración violeta es sensiblemente la misma para todos los aminoácidos.

en ácido nítrico. con un máximo de absorción en 440 nm. como la prolina y la hidroxiprolina. la cisteína. Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta. de dar mercáptidos con el ion plata o mercurio. produciéndose una reacción de coloración roja. Es la llamada reacción de Millon. así. Aminoácidos Esenciales. Así se inactivan los grupos sulfhidrilos. dan con la ninhidrina una coloración amarilla. Hg(N03)2.Algunos aminoácidos en particular. Reacciones especificas de algunos aminoácidos La cisteína es capaz. Los aminoácidos que poseen grupos sulfhidrilos que estén libre. gracias a su grupo sulfhidrilo activo. dan una reacción característica al calentarse con nitrato de mercurio. Esta reacción se conoce por el nombre de ensayo con nitroprusiato. producen una coloración roja en una reacción con nitroprusiato sódico en solución amoniacal diluida. específicamente de alimentos que contengan proteínas. por ejemplo. como la Tirosina. ya que nuestro 56 . Los aminoácidos con grupos fenólicos. liberándose un hidrogenión.

El grupo R del triptófano tiene una estructura heterocíclica llamada indol. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos.  Triptófano El triptófano es un aminoácido aromático.  Fenilalanina Es un aminoácido esencial aromático (junto con el triptófano y la tirosina) cuyo grupo R contiene un anillo bencénico. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. Estructura química del triptófano. de ahí su denominación de esencial. por tanto. 57 . estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis. como un aminoácido hidrofóbico con estructura cíclica. junto con el triptófano. la estructura carbonada sería su parte considerada esencial ya que esta estructura es transaminada con rapidez por el organismo. La parte aromática está unida al carbono a a través de un carbono metilénico. También se le clasifica. puesto que el aporte tiene que ser externo. Son.organismo es incapaz de sintetizarlos. Según los últimos estudios sobre los aminoácidos esenciales parece que en la fenilalanina.

Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. en este caso considerado como semiesencial. por medio de hidroxilación.  Valina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. ACTH. Muchas drogas de las que conocemos como psicotrópicas. por ejemplo. en la elaboración de edulcorantes artificiales. sustancia P y colecistoquinina. encefalina. Además la fenilalanina es el precursor de las catecolaminas en nuestro cuerpo. como es la carne y los productos lácteos. La valina. angiotensina. junto con la isoleucina. 58 . contienen fenilalanina. en tirosina que es otro aminoácido. La fuente más importante de fenilalanina son los alimentos ricos en proteínas. melanotropina. como la somatostatina. Es considerado como un aminoácido esencial. se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. La mayor parte de este compuesto se transforma. vasopresina. La fenilalanina tiene utilidades en la industria de la alimentación. si bien acortamos el mecanismo en la síntesis de catecolaminas utilizando la tirosina como precursor.Estructura química de la fenilalanina. También es un constituyente importante de los neuropéptidos cerebrales. ramificado con grupo R isopropilo no polar.

formándose el semialdehído metilmalónico. 59 . En esta reacción se produce propionil CoA. enzima que interviene en el catabolismo de la valina. El compuesto insaturado derivado de la valina. La valina aminotransferasa. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.Estructura química de la valina. está sobre todo en tejidos extrahepáticos. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. junto con la valina y la isoleucina. que en el caso de la valina es glucogénica. éste se hidroliza de la CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehido por medio de una enzima deshidrogenasa. en especial en el tejido muscular. es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado. El aldehido se oxida por una deshidrogenasa dependiente de NAD.  Leucina La leucina. formándose un tioéster. el metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-hidroxiisobutiril CoA. Es considerado como un aminoácido esencial.

La isoleucina. La leucina se forma a partir por condensación del ácido a-cetoisovalérico que. Los productos de la leucina son característicos de la oxidación de ácidos grasos.  Isoleucina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. junto con la acetil CoA. junto con la valina. se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. ramificado con grupo R isopropilo no polar. Es considerado como un aminoácido esencial.Estructura química de la leucina. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. y son los únicos que son cetogénicos pero no glucogénicos. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. luego las reacciones son 60 . que en el caso de la leucina es cetogénica. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. hasta que finalmente aparece la leucina. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. da lugar a una serie de compuestos. La leucina y la lisina son los únicos aminoácidos que no actúan como fuente de carbono para la síntesis de glucosa. La degradación empieza por la formación de a-cetoisocaproato y después de unas reacciones aparece el b-metilcrotonil CoA que siguiendo la ruta de degradación se transforma en b-hidroxi-b-metilglutaril CoA cuyo destino es ser atacado por una liasa para que aparezca acetoacetato y acetil CoA.

síntesis de ácidos grasos. acetil CoA y propionil CoA. También se trata de un aminoácido glucogénico. En éste el grupo OH está en conexión con el grupo a del aminoácido por medio de la posición 1 del etanol. El acetaldehído se oxida a acetato que. acción que da lugar a 261 . contiene grupos hidroxi alcohólicos (también se les denomina hidroxiaminoácidos). comienza con la oxidación del grupo hidroxilo de la treonina. por su parte. como su propio nombre indica es la glucosa. Estructura química de la isoleucina. éste se transforma por descarboxilación oxidativa en propionil-CoA que se convierte por medio de una 2-oxoácido descarboxilasa en succinil-CoA.diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. que como producto final produce piruvato. En primer lugar. La segunda vía de producción de piruvato. el propionil CoA. una de las vías más importantes de degradación es la que produce. como producto final. se convertirá en acetilCoA y la glicina. La primera consiste en su desdoblamiento en acetaldehído y glicina por medio de la treonina aldolasa. en su mayor parte.  Treonina Se trata de un aminoácido esencial que. se transforma en L-serina. pero antes pasa por otras reacciones. El tiglil CoA es el compuesto insaturado derivado de la isoleucina y se hidrata para formar a-metil-b-hidroxiisobutiril CoA que se oxida en la forma de derivado de CoA a a-metilacetoacetil CoA el cual es atacado por una tiolasa dando lugar a dos tioésteres. acetilaciones. Las otras dos vías de degradación dan lugar a piruvato. sirve de sustrato para otras reacciones. dando lugar a una estructura de alcohol secundario en el grupo R. junto con la serina. succinilCoA. que en este caso. se transforma en 2-oxobutirato por medio de la acción de la enzima treonina deshidratasa. Por otra parte. El acetil CoA se acumula para cualquiera de sus funciones: oxidación en el ciclo de Krebs. posteriormente. La treonina se degrada de tres maneras distintas. atendiendo al producto final de su degradación. que en el caso de la valina es glucogénica.

por medio de la acción de la arginasa.amino-3-oxobutirato. 62 . En primer lugar se transforma en L-ornitina. La arginina se degrada dando lugar. como producto final el 2-oxoglutarato. que después de producir D-lactato va a convertirse en lactato después de algunas reacciones. liberándose en esta reacción piruvato y alanina. Estructura química de la treonina. éste después de un proceso de descarboxilación da lugar a aminoacetato. Este mismo. después de la acción de la glutamato sehialdehído deshidrogenasa. que pasa la L-glutamato-g-semialdehído.  Arginina La arginina es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina. se convierte en L-glutamato que finalmente produce 2-oxoglutarato. Estructura química de la arginina.

y que se deriva del ácido aspártico. Estructura química de la histidina. 63 . Ésta se segrega en diferentes situaciones. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo .  Metionina La metionina es un aminoácido esencial cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina. La ruta principal de su degradación da lugar al glutamato. que es un análogo de la serina. La descarboxilación de este aminoácido da lugar a la histamina. La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata. En su primer paso de degradación aparece el amoniaco con formación de doble enlace. su amina correspondiente que tiene lugar sobre todo en los mastocitos. se desconoce el papel que juegan estos péptidos en el músculo. En niños es necesario el aporte por alimentación. no obstante. Estructura química de la metionina. por lo tanto es no esencial. Existen dos péptidos que contienen histidina: la carnosina y la anserina. Histidina Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. donde se encuentran. sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo.

por medio del ácido diaminopimélico y. cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas.Por otro lado. por un lado. en la mayoría de los hongos. Estructura química de la lisina. La primera. aunque su función no siempre es conocida. se considera a este aminoácido como glucogénico. En primer lugar. sobre todo en plantas superiores. se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores. la vitamina B12 como coenzima y la homocisteína metiltransferasa. el ácido a-cetoadípico es aminado y se transforma en aaminoadípico que se convierte en lisina. que además de formar parte de las proteínas. que cede el grupo metilo y se convierte en S-adenosil homocisteína. puede metilarse dando lugar a metionina o convertirse en cisteína.  Lisina La lisina es un aminoácido esencial del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. Se pueden dividir en tres grupos: 64 . que por medio de una condensación aldólica pierden agua y dan lugar al ácido 2. que convertido a su forma meso y descarboxilado da lugar a la lisina. la cisteína da lugar a S-adenosilmetionina. Estas reacciones son muy importantes para la síntesis del ADN. En esta reacción de metilación interviene el folato y sus derivados. La segunda ruta.3 dihidropicolínico. Es en este compuesto donde se bifurca la ruta metabólica.L-.e-diaminopimélico. así como un aminoácido azufrado que en su conversión pasa a ser cisteína. puede dar lugar a varias moléculas de interés biológico (el 80% de la metionina ingerida se convierte en cisteína). La primera ruta. luego se forma el L. por lo tanto. que a su vez dará lugar a homocisteína. Aminoácidos no Proteicos Se conocen más de un centenar. comienza con el piruvato y el semialdehído del ácido aspártico. la segunda.a. por medio del ácido a-aminoadípico.

Esta notación permite.a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. que conserva su nombre propio: La secuencia de un péptido se presenta esquemáticamente por medio de las tres letras que simbolizan cada radical aminoácido. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas..D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. Esta secuencia va precedida de una H correspondiente al grupo amino libre terminal y concluye con un OH que corresponde al grupo carboxilo libre terminal.1. Así. separando con guiones cada uno de ellos. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. la fórmula completa del péptido. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos. 3.. por lo tanto. un 65 . Al referirse genéricamente a los péptidos se suele hacer mención del número de aminoácidos componentes. Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos integrantes como sustituyentes del último aminoácido. no al carbono a.w-AMINOÁCIDOS: En estos AA. 2. deducir sin ambigüedad de la secuencia esquematizada.. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína. Nomenclatura y notación de péptidos. y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor. un dipéptido consta de dos aminoácidos. el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w).

no se trata de que las propiedades del péptido sean resultado de la simple adición de las propiedades de los ami noácidos integrantes. si el número de aminoácidos supera esta cifra se considera que el péptido constituye una molécula de proteína. se ven amortiguadas a medida que aumenta la masa molecular del péptido. el carácter más o menos hidrofílico de un péptido depende sobre todo de la polaridad de las cadenas laterales de los aminoácidos que lo forman.tripéptido. de un número generalmente inferior a 10. las propiedades de los grupos terminales. Análogamente los valores de pK de los grupos ionizables sufren modificación según la proximidad espacial de otros grupos polares. Las propiedades físicas y químicas de los péptidos suelen reflejar las de los aminoácidos que los componen. y por tanto. y un oligopéptido. Así. En efecto. de tres. una disminución relativa en el carácter hidrofílico del conjunto. De la misma manera. Esto origina que las curvas de valoración de péptidos con un número considerable de aminoácidos adopten formas complejas. amina y carbonilo. generalmente entre 10 y 80. Sin embargo. cada enlace peptjdico supone la supresión de dos grupos ionizados. 66 . Un polipéptido designa una cadena con un número considerable de aminoácidos.

Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA Valores de pKa de los aminoácidos Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. imidazol. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.Características y Propiedades de los aminoácidos Los AA son excelentes amortiguadores. amino. gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo. del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo. Por ello. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. fenol. guanidino. 67 . etc).

Por este motivo. sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. muchas proteínas (enzimas. la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH: y y A pH bajo. la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados. y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. sus propiedades biológicas. y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína A pH elevado. y de ellas dependen. Esta neutralidad no se debe a que no tenga cargas sino 68 . con lo cual habrá mayor número de cargas negativas Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína. en gran medida. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio interno del organismo. la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. a pH neutro.El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas. es una molécula eléctricamente neutra. Propiedades ácido-base de los aminoácidos Un aminoácido simple (con grupo R no polar). Por este motivo. En el modelo de interacción proteínaligando. los grupos disociables no estarán protonados.

presentarse de las siguientes formas: A pH bajo. el aminoácido toma sucesivamente las formas dipolar y aniónica: Las constantes de equilibrio de estas dos reacciones son. los aminoácidos pueden actuar como ácidos débiles o como bases débiles. en solución. El grupo carboxílico puede liberar un protón. respectivamente: 69 . Por su estructura de ³zwiterión´. confiriendo al aminoácido una carga global nula: Este tipo de iones dipolares se llama ³zwiteriones´. el aminoácido existe en su forma catiónica y al ir aumentando éste. actuando como ácido: El grupo amino puede captar un protón. actuando como una base: Un aminoácido puede.a que su grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino positivamente. Se dice de la sustancia con ese comportamiento que tienen propiedades anfóteras.

Se define como punto isoeléctrico de un aminoácido a aquel valor de pH para el cual la concentración de la forma aniónica es igual a la de la forma catiónica, es decir, que el aminoácido no tiene una carga neta. En las circunstancias del punto isoeléctico se verifica: [anión] = [catión]. Multiplicando K1 por K2:

Tomando logaritmos: y cambiando de signo: De donde se deduce:

Estudiemos, como aplicación, el caso de la Alanina: se trata de un aminoácido sencillo, monoamino y monocarboxílico, que puede ceder dos protones durante su valoración completa con una base. A continuación representamos la curva de valoración bifásica de la Alanina. En ella se comprueba cómo los valores de los pK¶ de las dos etapas de disociación se encuentran lo suficientemente separados para mostrar dos ramas bien distintas. Los valores aparentes de pK¶ para las dos etapas de disociación pueden extrapolar- se a partir de los puntos medios de cada etapa. Son: pKÇ = 2,34 y pK = 9,69.

70

Cuando el valor de PH es 2,34, punto medio de la primera etapa, se hallan presentes concentraciones equimolares del dador de protones y del aceptor:

A pH 9,69, están presentes concentraciones equimolares de:

Cada una de las dos ramas de la curva bifásica puede expresarse matemáticamente, con una buena aproximación, mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch; esto significa que podemos calcular las relaciones de las especies iónicas a cualquier pH, si se conocen los valores de pK¶. Cuando el pH es 6,02, existe un punto de inflexión entre las dos ramas separadas de la curva de valoración de la Alanina. Para este valor de pH la molécula no posee carga eléctrica efectiva, y no se desplazará en un campo eléctrico. Corresponde, pues, tal valor al llamado ³punto isoeléctrico´, cuyas característica fueros expuestas con anterioridad.

Estructura de las Proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.  Estructura Primaria La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

71

 Estructura Secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: y y la a(alfa)-hélice la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

72

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.  Estructura Terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: y y y y el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. 

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

73

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Propiedades de las Proteínas 
Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"  Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

74

insectos) HETEROPROTEÍNAS Ribonucleasa Mucoproteínas Glucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Fibrosas 75 . HOLOPROTEÍNAS Prolaminas:Zeína (maíza)..gliadina (trigo). Liasas.etc. plumas. Globulares Albúminas:Seroalbúmina (sangre). ovoalbúmina (huevo). Oxidasas. cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo). Transferasas. que se denomina "grupo prostético´. hormona del crecimiento.Clasificación de las Proteínas Se clasifican en :  HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos  HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. uñas. lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda. Ligasas. prolactina. tirotropina Enzimas: Hidrolasas. cuernos. orizanina (arroz). Colágenos: en tejidos conjuntivos. (arañas..

Nucleosomas de la cromatina Nucleoproteínas Ribosomas Hemoglobina. En primer lugar. las partículas mayores encuentran. por lo tanto. según su tamaño. Otra técnica muy empleada es la filtración por gel. Una variedad cromatográfica que permite el aislamiento muy selectivo de proteínas es la cromatografía de afinidad. hemocianina. la utilización racional de técnicas de precipitación selectiva permite la obtención de fracciones considerablemente enriquecidas en una proteína determinada. En consecuencia. que transportan oxígeno Citocromos. emigran arrastradas por la fase móvil. lo que les hace orientarse y emigrar en un campo eléctrico. o tamizado molecular.) disponen en su emigración de toda el agua (móvil y estacionaria) del sistema. 76 . la fase estacionaria contiene grupos funcionales que retienen específica y reversiblemente. la fase estacionaria está constituida por un gel hidrofílico que retiene abundante cantidad de agua. separada de las demás. en consecuencia. mioglobina. En esta técnica. se eluye a continuación en un medio adecuado. La proteína retenida. En esta técnica. Las partículas pequeñas (iones inorgánicos. a su masa molecular. sin ser retenidas por el gel. El orden de elución de las partículas es inverso a la cantidad de agua accesible a ellas y.Lipoproteínas De alta. baja y muy baja densidad. que permite la separación de sustancias según el tamaño de la partícula. pueden ser selectivamente retenidas por un soporte iónico insoluble (fase estacionaria) o arrastradas por el flujo de disolución amortiguadora (fase móvil). y la fase móvil. la purificación de una proteína es una operación bioquímica fundamental para la cual se dispone de una serie de técnicas específicas. por un medio acuoso en exceso del que retiene el gel. En esta técnica.. las proteínas. impedimentos estéricos para penetrar en el agua de inhibición de la fase estacionaria y.. disueltas en medio acuoso a pH controlado. que transportan electrones Cromoproteínas Métodos de separación de proteínas Las proteínas se encuentran en la naturaleza formando parte de mezclas complejas. una proteína determinada. Las propiedades ácido-base de las proteínas constituyen el fundamento de la purificación por cromatografía de intercambio jónico. Las proteínas en disolución presentan carga eléctrica neta. que transportan lípidos en la sangre.

El desplazamiento hacia uno de los polos es más rápido cuanto mayor es su carga neta y menor su masa molecular. La filtración por gel y la electroforesis con SDS permiten averiguar la masa molecular previa calibrada del sistema con proteínas patrón de masa molecular conocida. Las mezclas complejas de proteínas se resuelven bien sobre geles de poliacrilamida. y w. La ultracentrifugación somete a la suspensión de proteínas a una fuerza centrífuga cuidadosamente controlada y registra. En la siguiente figura se representan esquemáticamente algunas técnicas aplicables a la separación de proteínas. el quimotripsinógeno tiene una masa molecular real de 23. En esta técnica se genera un gradiente de PH en el mismo soporte de la electroforesis. Un svedberg equivale a 10-13 segundos. por ejemplo.000 * S3/2 Así.54 S. S = dx / dt W2 * x donde x es la distancia de la proteína a eje de rotación. electroforesis y ultracentrifugación). Algunos de los métodos citados permiten no sólo la purificación d proteínas. es la siguiente: M= 6. mediante sistemas ópticos y fotográficos. en un campo gravitacional. este es el fundamento de las técnicas electrofoi-étjcas. sino la medición de ciertos parámetros como el pH isoeléctrico (isoelectroenfoque) o la masa molecular (filtración por gel. Finalmente. con lo que el desplazamiento electroforético depende únicamente y en razón inversa de su masa molecular.240 y s = 2. las proteínas se desplazan sobre el soporte hasta que alcanzan la zona de su pH isoeléctrico. la velocidad angular. En el caso de la ultracentrifugación. A partir de la velocidad de sedimentación de la partícula (dx/dt) y de las características de la centrifugación se obtiene su coeficiente de sedimentación (s) en unidades svedberg (S). poco exacta aunque válida para obtener estimaciones rápidas. 77 . La previa solubilización de las proteínas con dodecilsulfato de sodio (SDS) les confiere una carga negativa superficial que las equipara en carga eléctrica. en buen acuerdo con la real. en el caso de proteínas globulares. el campo eléctrico no ejerce ninguna atracción sobre la molécula proteica debido a que su carga neta es nula. Entre las más utilizadas está la electro foresis sobre acetato de celulosa. existen fórmulas más o menos aproximadas. obtenemos una masa molecular calculada de 24. En este punto. Aplicando la fórmula anterior.300 daltons. las proteínas pueden separarse según su comportamiento. muy empleada en la clínica para la separación de proteínas séricas. el movimiento de las macromoléculas en la suspensión. Al aplicar un campo eléctrico. Una variante de la electroforesis es el isoelectroenfoque. La más sencilla.

Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural El colágeno. La queratina de la epidermis. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Hormonal Calcitonina Hormonas tropas Inmunoglobulina Defensiva Trombina y fibrinógeno Enzimatica 78 . c) y c¶) Filtración por gel. e) Electroenfoque. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. a) Cromatografía de intercambio jónico. b) Cromatografía de afinidad. d) Electroforesis. del tejido conjuntivo elástico. del tejido conjuntivo fibroso. La elastina.Algunas técnicas de separación de proteínas. Son las más numerosas y especializadas. Funciones de las Proteínas Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

En algunas ocasiones los polipéptidos están formados por más de 100 uniones peptídicas. Las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos. de la leche Enlace Peptídico. Si se unen dos aminoácidos se le denomina dipéptido. 79 . A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria y se determina genéticamente. de la clara de huevo Reserva Gliadina. la que a su vez determina su función. son largas cadenas integradas por un número relativamente grande de aminoácidos. Los aminoácidos se unen uno al otro.Hemoglobina Transporte Hemocianina Citocromos Ovoalbúmina. y si son muchos se le llama polipéptido. del grano de trigo Lactoalbúmina. o sea. Enlace Peptídico. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido. vía los grupos alfa amino de un aminoácido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. La estructura primaria determina la estructura tridimensional de la proteína.

estabilizando la estructura tridimensional. Una vez que se termina la construcción de la cadena. El proceso por medio del cual la proteína adquiere su conformación en condiciones fisiológicas es espontáneo. La selección de cuál aminoácido se integra en un punto dado de la cadena. Los grupos lipofílicos tienden a estar en el centro de la molécula y los grupos polares hacia afuera. el citocromo P-450 involucrado en reacciones de óxido/reducción. Las uniones del tipo interacciones de van der Waals y los puentes de hidrógeno ayudan a posicionar las cadenas en el espacio. Ejemplo de proteínas complejas son las glicoproteínas involucradas en las inmunoreacciones. La estructura tridimensional está determinada por las interacciones entre los residuos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. las hemoproteínas como la hemoglobina y la mioglobina involucradas en el transporte de oxígeno y. Los residuos sulfurados forman uniones disulfhidrilo que estabilizan la forma de la proteína. además de las cadenas de polipéptidos otros compuestos diferentes. pudiéndose agrupar con otros polipéptidos para constituir la proteína biológicamente activa. Cuando la proteína contiene. está determinada por el mensaje genético transportado desde los cromosomas por medio de los ácidos ribonucleicos. no está catalizado por ninguna enzima y la conformación final depende exclusivamente de la estructura primaria. Los aminoácidos se van uniendo. 80 . a la cadena del polipéptido en formación. Los polipéptidos se sintetizan en los organelos citoplasmáticos llamados ribosomas. se dice que la proteína es compleja. el polipéptido se libera al citoplasma donde se dobla sobre sí mismo hasta obtener la estructura tridimensional propia. uno a uno.Estructura Tridimensional de una Proteína (Citocromo).

. Etc Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. denominados grupo prostético. Debido a la existencia en su molécula de puentes ² S ² S ² y un grupo ² SH libre.000.si el n º de aminoácidos es 4. de unas proteínas a otras. Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas. Su pequeño tamaño y el gran número de cargas hace que se desplace en primer lugar en el patrón electroforético. 81 . Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopéptidos. Dipéptidos. de izquierda a derecha. Globulina.Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. es idéntico a todos ellos.. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Cada péptido o polipéptido se suele escribir. Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos. tiene forma de elipsoide con unas dimensiones de 141 Å de eje mayor y 41 Å de eje menor. Si.7.. y por extensión. produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos. su concentración varía entre 4 y 5 g/dl en individuos normales. Tripéptidos. su peso molecular es de 66. empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.si el n º de aminoácidos es 2. su aminoácido N-terminal es el ácido aspártico y el C-terminal la leucina en la especie humana. la proteína se denomina simple.. Es la fracción principal de las proteínas del plasma de las que constituye entre el 60 y 70%. convencionalmente. su pH1 es de 4. Tetrapéptidos. Por titulación se comprueba que tiene 180 grupos funcionales con actividad iónica.si el n º de aminoácidos es 3. en cambio.si el n º de aminoácidos es menor de 10. formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-). las moléculas de albúmina pueden unirse formando dímeros. Hemoglobina. Colágeno e Insulina. la proteína se llama conjugada.si el n º de aminoácidos es mayor de 10. de lo que resulta con 18 cargas negativas libres en las condiciones habituales de pH y fuerza iónica.  Albúmina La albúmina es una proteína simple formada por una sola cadena. de tal manera que el eje o esqueleto del péptido.. es el número. Lo que varía de unos péptidos a otros. la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Transporta cortisol y corticosterona. 12 g/día. Transporta hemoglobina de los eritrocitos lisados Transporta cobre por la sangre. insolubles en agua.8 Síntesis Hígado Función Coagulación sanguínea. En el embarazo y en 82 .Tiene tres funciones importantes: 1. bilirrubina. 3. Lesiones *Transcortina Hígado En enfermedades hepática En enfermedades hepáticas En enfermedades hepáticas Está implicada en la enfermedad de Wilson. la proalbúmina. acúmulo de cobre en sistema nervioso central. estableciendo uniones de tipo iónico. al fijar agua en su molécula impide que escape de los vasos sanguíneos. hormonas como corticoides y tiroxina. Entre estas sustancias están: ácidos grasos. vitaminas como la B12. 2. Transporta sustancias fisiológicas y no fisiológicas. diversos fármacos y cationes como Ca2 y Mg2. Se sintetiza en el hígado. Se degrada proteolíticamente y tiene una vida media de 20 días. Es la proteína más importante en el mantenimiento de la presión oncótica e la sangre.9 Hígado Transporta lípidos. * Haptoglobina Hígado * Ceniloplasmina * -lipoproteína (HDL) -globulinas * Transferrina 0.  Globulinas Proteína -giobulinas: * Protrombina (Suero) g/dl 0. Transporta hierro. Contribuye a la capacidad tampón de la sangre. a través de un precursor más grande.

fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores. se ha descrito tina molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6 000. Esterifica colesterol. C8 *Properdina 0. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. Se obtuvo cristalizada en 1926. C7. no es eficaz administrada por la boca.* Plasminógeno Hígado Fibrinolisis. Más recientemente. En enfermedades hepáticas. Coagulación sanguínea En enfermedades hepáticas En infecciones Células Anticuerpos. Como se trata de una proteína. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. Transporta lípidos. En enfermedades hepáticas.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina. enfermedades hepáticas. 83 .9 Hígado Hígado Defensa biológica. plasmáticas Factores del complementa Activación no específica del complemento. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su actividad. Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000. * Factor C3 del complemento *Lecitíncolesterol astiltransferasa (LACT) -lipoproteína (LDL) *Fibrinógeno -globulinas *Inmulobulinas *C6.

se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada.La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular.) Reacción paso a paso: Hb + O2 <-> HbO2 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4 y Reacción total: Hb + 4O2 -> Hb(O2)4 84 . la transformación de glucosa extracelular en 6. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globina) a cada una de las cuales se une un grupo hemo. También. hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. de color rojo característico. Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno.  Hemoglobina La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre. y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa. dando el aspecto rojo intenso característico de la sangre arterial. y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células. en mamíferos y otros animales. En ausencia de un aporte adecuado de insulina. Cuando pierde el oxígeno.000. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos. de peso molecular 68. se denomina hemoglobina reducida.fosfato de glucosa intracelular está retrasada. que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno.

De las cuatro cadenas polipetidicas que forman la hemoglobina (dos alfa y dos beta). La hemoglobina F tiene una menor capacidad para transportar oxigeno debido a que el feto aun no respira y obtiene el oxigeno necesario directamente de su madre.5% de la hemoglobina después del nacimiento. Las fibras colágenas son flexibles. al no poder sintetizar globinas beta. estando presentes en cantidad variable en todos los tipos de tejido conjuntivo. Hemoglobina s: Es una alteración de la estructura de la globina. formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. El resto aminoacido seis. en vez de llevar glutamico. las fibras colágenas. Hemoglobina A2: representa menos del 2. la anemia drepanocitica --> los eritrocitos tienen forma de hoz o media luna (drepanocitos). El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro 85 . se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de reductasa metahemoglobina. formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.  Colágeno El colágeno es una molécula proteica que forma fibras. representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto. pero ofrecen gran resistencia a la tracción. pero va a haber una alteración en las cadenas beta. Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal. Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas cantidades de hemoglobina F. Esto es debido a la alteración de un gen. las alfa van a permanecer igual. Esto da lugar a una enfermedad muy grave. que aumenta de forma importante en la beta-talasemia.Tipos de hemoglobina y y y y y y Metahemoglobina hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico (3+). la cual mantiene en ferroso el estado del hierro. Hemoglobina t Hemoglobina f: Hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina A. esta no se une al oxigeno. lleva valina.

Contiene gran cantidad de glicina y prolina. la gelatina. El colágeno está formado por una proteína precursora llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanometros de largo y 1.4 nm de diámetro. En el cartílago. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. Está constituido por una clase única de cadena alfa3.6 nanometros. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición. indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Estos aminoácidos son derivados de la prolina y de la lisina por medio de procesos enzimáticos de modificaciones postraduccionales en los que se requiere la vitamina C. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. describiéndose varios tipos de colágeno. Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago. pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda. Las tres cadenas se enrrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8. en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. Es sintetizado por las 86 . se convierte en una sustancia bien conocida. cadena alfa2. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos. forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro. Es sintetizado por fibroblastos. la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Están constituídas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. siendo los principales cuatro. Estas cadenas tienen una configuración helicoidal levógira (hélice de colágeno). cada una de un peso molecular de alrededor de 100000 daltons. que forman un gran porcentaje del total de aminoácidos. que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. en las paredes de los vasos sanguíneos.cuadrado. Su función principal es la resistencia a la presion intermitente. pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. el tendón y la córnea. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño tanto por ciento de su longitud original. así como aminoácidos que no fueron insertados directamente en el ribosoma. condroblastos y osteoblastos. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa. y y y Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis. el hueso. Tipos de colágeno El colágeno en lugar de ser una proteína única. Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo. El colágeno tiene una composición de aminoácidos especial. se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. como la hidroxiprolina y la hidroxilisina. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. Es sintetizado por el condroblasto.

pues constituyen gran parte del cuerpo animal. Son la materia principal de la piel. Dirigen la síntesis de los ácidos nucleicos que son los que controlan la herencia. nervios. Se les encuentra en la célula viva. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. tendones. De hecho. fibroblastos. Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Señalar los principales elementos que existen en las proteínas 2. La utilización neta de una determinada proteína. 4. sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. Importancia Biológica de las Proteínas. anticuerpos y muchas hormonas.y células del músculo liso. Hay proteínas de origen vegetal. no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. Escriba la fórmula y el nombre de un aminoácido que contenga un anillo Heterocíclico 87 . Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal. sangre. Son las sustancias de la vida. Su función principal es la de sostén y filtración. como la de la soja. Por otro lado. es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Su importancia biológica la podemos resumir así: 1. la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. enzimas. El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. o aporte proteico neto. TEST DE EVALUACION 1. músculos. 3. su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. Escribir la fórmula de un aminoácido que contenga tres átomos de carbono ¿cómo llamaría usted a este aminoácidos? 3. Su función es la de sosten de los órganos expandibles. glía. 2.

10. y utilizar la estructura para explicar el punto isoeléctrico. escriba sus causas y efectos. Según la organización estructural de las proteínas ¿Cómo están conformadas?. explique con ejemplos.4. Haga un cuadro hipnótico de la clasificación de las proteínas 88 . explique con un ejemplo. En relación con las reacciones de los aminoácidos. ¿Cuándo se forma un enlace peptídico?. 9. ¿Qué es desnaturalización de las proteínas?. 5. ¿Cuál es de mayor interés para identificarla cualitativamente y cuantitativamente? 6. 8. Escribir la fórmula de un aminoácido como zwiterion. Investigue las propiedades de las proteínas y expóngalas. 7.

pueden sin embargo participar en funciones de reconocimiento celular de gran especificidad. reducción. por ejemplo los grupos sanguíneos. Es un nombre incorrecto desde el punto de vista químico. Los glúcidos reciben el nombre de carbohidrato por su fórmula general Cn(H2O)m. sustitución o polimerización. D-eritrosa y D-ribosa D-xilulosa y D-fructosa También se les conoce por los siguientes nombres: y Glícidos o glúcidos (de la palabra griega que significa dulce). Distinguir una forma D y una ópticamente activa. Desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas polihidroxilados. ya que esta fórmula sólo describe a una ínfima parte de estas moléculas. Describir el enlace glucósido entre dos monosacáridos. Características Generales. al determinar.UNIDAD N°5: CARBOHIDRATOS OBJETIVOS y y y y Distinguir la estructura de esta macromolécula de las demás. pero son muy pocos los que tienen sabor dulce. Ilustrar la estructura de un polisacárido empleando varias moléculas de glucosa. o productos derivados de ellos por oxidación. 89 . Los hidratos de carbono son las sustancias más abundantes de la alimentación.

y a radicales hidrógeno (-H). Al hidrolizarse producen de tres a diez moléculas de monosacáridos. aldo. Clasificación de los Carbohidratos. Un aspecto importante de los Hidratos de Carbono es que pueden estar unidos covalentemente a otro tipo de moléculas.y Sacáridos (de la palabra latina que significa azúcar).Los monosacáridos simples son aldehídos o cetonas polihidroxilados. hidrógeno y oxígeno. 3. Los carbohidratos son moléculas compuestas en su mayor parte por átomos de carbono. sino enlazados a grupos alcohólicos o hidroxilos (-OH). formando parte de biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos. Monosacáridos. glicoproteínas (cuando el componente proteico es mayoritario). proteoglicanos (cuando el componente glicídico es mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana). Además siempre hay un grupo funcional como una grupo cetónico (-C=O-) o un grupo aldheído (-CH=O). Oligosacáridos. aldo. Según la longitud de la cadena carbonada se distingue entre aldoy cetotriosas. Los monosacáridos con función aldehído se llaman aldosas (a la izquierda en la figura) y los monosacáridos con función cetona se llaman cetosas (a la derecha en la figura). Polisacáridos.y cetopentosas: 90 .y cetotetrosas. Mucopolisacáridos. Monosacáridos Monosacáridos Simples. En la naturaleza se encuentran en los seres vivos. De acuerdo con su complejidad estructural y concomitante con su peso molecular. Al hidrolizarse producen más de diez moléculas de monosacáridos. por lo que los glúcidos podrían llamarse polihidroxicetonas (cetosas) o polihidroxialdheídos (aldosas). Los carbohidratos no son moléculas cuyos carbonos están hidratados. aunque el azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo. 1. No pueden hidrolizarse. 2. formando glicolípidos. los carbohidratos se dividen en cuatro categorías: 1. 4.

lo que origina dos conformaciones posibles: los isómeros D y L. hay un centro de asimetría. Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D.OH H Para saber a qué serie pertenece cualquier monosacárido basta con representar su fórmula en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. el del gliceraldehído.Con la excepción de la dihidroxiacetona. y por lo tanto se agrupan en las llamadas series D y L: D-gliceraldehído H L-gliceraldehído H Dihidroxiacetona H C=O C=O H ± C ± OH H . en todos los monosacáridos simples hay uno o varios carbonos asimétricos.y L.H CH2OH C=O H ± C . La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la Naturaleza pertenece a la serie D: 91 .OH CH2OH HO ± C* . En el caso más sencillo. La posición de su grupo OH a la derecha o a la izquierda determinará la serie D o L.Cr . respectivamente.gliceraldehído.

El ácido glucurónico se une por enlace acetal a numerosas sustancias liposolubles. La Dglucosa y la D-galactosa son epímeros porque sólo difieren en la configuración del carbono 4. porque una es la imagen especular de la otra. respectivamente. Los ácidos urónicos son parte esencial de importantes polisacáridos. aumenta el número de isómeros ópticos posibles. Monosacáridos derivados Derivados Por Oxidación Los extremos de la cadena carbonada de los monosacáridos pueden oxidarse para dar ácidos carboxílicos: y y y Si la oxidación tiene lugar en el carbono 1 se obtienen los ácidos aldónicos Si la oxidación tiene lugar en el carbono 6 se obtienen los ácidos urónicos Si la oxidación tiene lugar en los carbonos 1 y 6 se obtienen los ácidos aldáricos Así. facilitando su solubilización en agua y su posterior eliminación. Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L.Al ir aumentando el número de carbonos asimétricos en la molécula. glucurónico y glucárico. Y si dos isómeros ópticos difieren en la configuración de un único átomo de carbono. Cuando los isómeros ópticos no son imágenes especulares se dice que son diastereoisómeros. la D-glucosa y la Lglucosa son enantiómeros o enantiomorfos. 92 . Así. a partir de la glucosa se pueden obtener los ácidos glucónico. se dice que son epímeros.

H H ± C ± OH H ± C ± OH COOH Derivados Por Reducción Las aldosas y cetosas. Desoxiderivados La sustitución de un OH alcohólico por un H da lugar a los desoxiderivados. cuya hidrólisis da lugar a señales químicas de gran importancia en los procesos de control y regulación de la actividad celular.H H ± C ± OH H ± C ± OH CH2OH H ± C .OH HO ± C .OH C=O HO ± C .ácido glucónico COOH ácido glucurónico H H ± C . y derivado de la glucosa. Un polialcohol cíclico de extraordinario interés es el inositol. la 6-desoxi-L-manosa y la 6-desoxi-Lgalactosa (fucosa). también llamado glucitol. que forma parte de un tipo de lípidos de membrana (los fosfoinositoles). derivado de la ribosa. por reducción del grupo carbonilo del carbono anomérico da lugar a polialcoholes (alditoles). El glicerol (derivado del gliceraldehído) es un constituyente esencial en muchos lípidos. 93 . el manitol (derivado de la manosa). Son desoxiderivados de especial interés la 2-D-desoxirribosa que forma parte del ácido desoxirribonucleico (DNA). Son alditoles de interés biológico el sorbitol. y su éster fosfórico es un importante intermediario metabólico. y el ribitol.

Es un azúcar reductor. los tetrasacáridos. reduce la solución de benedict y es fermentada por la levadura. la primera inicia la hidrólisis del azúcar y la zimasas fermenta el monosacárido. por ejemplo tenemos los disacáridos. con los enlaces glucosídico ligando el C1 de un residuo con el C4 del otro. El ácido murámico es una hexosamina que contiene un residuo de lactato unido al carbono 3 por un enlace éter.Aminoderivados La sustitución de un grupo OH de los monosacáridos por un grupo amino (NH2) da lugar a los aminoderivados.glucopiranosil ± glucopiranosa. que aparecen en oligosacáridos complejos de la superficie celular y en polisacáridos nitrogenados de los tejidos conectivos. su estructura es 4-O-E-D. esta contiene dos enzimas la sacarasa y la zimasa. la unión incluye los grupos reductores de ambos azúcares (C1 de la glucosa y C2 de la fructosa) es el único disacárido que no reduce el reactivo de benedict. 2. Oligosacáridos Los oligosacáridos son oligómeros que generalmente contienen de 2 a 10 unidades de monosacáridos y se encuentran subdivididos según el número de monosacáridos que los constituyen. Ésteres Fosfóricos El ácido ortofosfórico (a la izquierda) o los ácidos polifosfóricos pueden formar ésteres con los grupos OH (alcohólico o hemiacetálico) de los monosacáridos. Con ello se introduce un grupo fuertemente electronegativo en una molécula que normalmente no posee carga eléctrica. La sacarosa o azúcar de caña se compone de una molécula de glucosa y una de fructosa. Estos ésteres fosfóricos son las formas en que el metabolismo celular maneja los monosacáridos. Parece ser que el aporte de cargas negativas a los monosacáridos facilita su interacción con enzimas o con otras estructuras celulares. 94 y . Son de especial interés la N-acetil-D-glucosamina y la N-acetil-Dgalactosamina. la forma metabólicamente activa de la glucosa es la glucosa-6-fosfato. La fermentación de la sacarosa es posible con la levadura. Forma parte de los polisacáridos de las paredes bacterianas. Así. La sustitución suele producirse en el carbono 2. Los disacáridos más importantes son: y La maltosa o azúcar de malta está compuesta por dos residuos de glucosa. y el grupo amino siempre está N-sustituído (lo más frecuente es que esté Nacetilado).

y su estructura es: 4-O-F-D-galoctopiranosil-D-glucopiranosa. contiene cantidades equivalente de galactosa y glucosa.Su nombre derivado es E-D-glucopiranosil-F-D-fructofuranosido. y La lactosa se sintetiza por células secretoras de las g gandulas mamarias. Formas de disacáridos más importantes 95 .

Consiste en unidades de F . con ramificaciones unidas por medio de un enlace glucosídico E (1p 6). y como tales forman parte de elementos estructurales de los tejidos como el hueso. Todos ellos son polianiones dado que contienen grupos acídicos sulfatos o carboxilo procedente de los ácidos urónicos constituyentes de su estructura. los cuales pueden distinguirse por su composición monomérica. 4. También pueden producir D-manosa. El almidón está constituido por una cadena E-glucosidica. porque no están enrolladas efectivamente. el glucógeno y la celulosa. Cuando estas cadenas se unen covalentemente a una molécula de proteína. Hay siete tipos de mucopolisacáridos (glucosaminoglucano). no da color rojo con el yodo. las cuales solo dan color rojo con el yodo. La celulosa. Los polisacáridos difieren en su composición como también en sus pesos moleculares y en otras estructuras. que consta de una cadena ramificada. largas. Por hidrólisis ácida el glucógeno da glucosa. y la amilopeptina (80 a 85%).0. D-xilosa y L-arabinosa. la elastina o el colágeno. D y L galactosa. Entre los polisacárido mas importantes están el almidón. Cada cadena esta compuesta de 24 a 20 residuos de glucosa. el compuesto se conoce como un ³proteoglucano´. adheridos por covalencias a las proteínas de los proteoglucanos.3. que tiene estructura helicoidal no ramificada. Mucopolisacáridos. Los dos constituyentes del almidón son: la amilasa (15 a 20%). que por hidrólisis producen principalmente monosacáridos. su estructura es mas ramificada que la amilopeptina con cadenas de 11 a 18 residuos de E-D glucopiranosa en enlaces glucosidicos E (1p 4). Es un polisacárido que se almacena en el reino animal. 96 .Dglucopiranosa unidas por enlaces F (1p 4) para formar cadenas rectas. no es soluble en disolventes ordinarios. frecuentemente D-glucosa. Polisacáridos Son moléculas de alto peso molecular. Es constituyente del armazón de las plantas. responsable del color que adquiere el almidón con el yodo. En todos los casos el enlace que une a las unidades de monosacáridos es el enlace glucosídico que puede ser E o F. Así unos polisacárido son lineales y otros altamente ramificados. reforzadas por enlaces cruzados de puentes de hidrogeno por hidrólisis da lugar a glucosa. Glucógeno. los residuos de glucosa están unidos por enlaces 1 p 4 (A) en las cadenas y por enlace 1 p 6 (B) en los puntos de ramificación. Están constituidos por cadenas de carbohidratos complejos que se caracterizan por su alto contenido de aminoazucares y ácidos urónicos. su enlace glucosídico y por la cantidad y posición de sus sustituyentes sulfatos. El glucogeno no es reductor y con el yodo no toma color rojo.

Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energética de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato.Entre los mucopolisacáridos mas importantes tenemos: El ácido hialurónico Sulfato de condroitina Sulfato de queratán 1 y sulfato de queratán 2 Heparina y sulfato de heparina. al ser estos ³desconocidos´ por el organismo receptor. y además. capaces de reconocer y destruir o inactivar las bacterias o virus. y por lo tanto seleccionadas en el transcurso de la evolución. FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS  Funciones Energéticas Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. Tras la aparición de los primeros organismos fotosintéticos y la acumulación de oxígeno en la atmósfera. tiene propiedades anticoagulantes. que son entidades extrañas para el organismo receptor. Estas sustancias constituyen la base de este fenómeno. Todas las células vivas conocidas son capaces de obtener energía mediante la fermentación de la glucosa. los condroitín sulfatos son componentes del tejido cartilaginoso. o de rechazar los trasplantes de órganos. La degradación de los HC puede tener lugar en condiciones anaerobias (fermentación) o aerobias (respiración). y Sulfato de dermatán IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS Dentro de este grupo de sustancias se encuentran moléculas con las más diversas funciones: en las articulaciones se las encuentra con función lubricante y amortiguadora. Este hecho sucede por la presencia de moléculas de estos tipos en la células de los tejidos del organismo donador. Los HC también sirven como reserva 97 . más eficientes desde el punto de vista energético. lo que indica que esta vía metabólica es una de las más antiguas. la heparina. tales como el sistemas inmunológicos. Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente como para ser buenos combustibles. la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua más fácilmente que otras moléculas combustible como pueden ser las grasas. se desarrollaron las vías aerobias de degradación de la glucosa. muchas bacterias pueden se reconocidas por los sistemas inmunológico de un individuo gracias a la presencia de heteropolisacáridos específicos en su superficie. los polisacáridos de los grupos sanguíneos permiten a un organismo ³reconocer´ los eritrocitos de su mismo tipo o ³desconocer´ los de otros organismo . La combustión de 1g de HC produce unas 4 Kcal. Esta última l propiedad es quizá a la que se le ha dado mayor importancia porque se estudian de modo muy activo los mecanismos que implicados en el en el reconocimiento celular.

También es posible que un organismo deba defenderse de la toxicidad de productos producidos por otros organismos (los llamados metabolitos secundarios: toxinas vegetales. bacterias. cartilaginoso) están constituidas por polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o mucopolisacáridos). que desempeñan varias funciones: y y y y ayudan a su plegamiento correcto sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la célula o para ser secretada evitan que la proteína sea digerida por proteasas aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad de las proteínas. y representan una señal de reconocimiento en superficie. antibióticos) o de compuestos de procedencia externa (xenobióticos: fármacos. Las matrices extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjuntivo. Los HC son también los responsables antigénicos de los grupos sanguíneos. drogas. ya que la repulsión entre cargas evita su agregación. óseo. que forma parte de la pared celular de las células vegetales. El exoesqueleto de los artrópodos está formado por el polisacárido quitina. pero constituyendo un armazón con una cierta resistencia mecánica. insecticidas. Tanto las glicoproteínas como los glicolípidos de la superficie externa celular sirven como señales de reconocimiento para hormonas.  Función Estructural El papel estructural de los HC se desarrolla allá donde se necesiten matrices hidrofílicas capaces de interaccionar con medios acuosos. los HC son los compuestos en los que se fija el carbono durante la fotosíntesis. Todos estos compuestos son 98 . En muchos casos las proteínas se unen a una o varias cadenas de oligosacáridos. es la molécula orgánica más abundante de la Biosfera . aditivos alimentarios. ciertas rutas metabólicas producen compuestos potencialmente muy tóxicos. Las paredes celulares de plantas hongos y bacterias están constituidas por HC o derivados de los mismos.  Función Informativa Los HC pueden unirse a lípidos o a proteínas de la superficie de la célula. virus u otras células.energética de movilización rápida (almidón en plantas y glucógeno en animales). hormonas esteroideas). que hay que eliminar o neutralizar de la forma más rápida posible (bilirrubina. ). anticuerpos.  Función De Detoxificación En muchos organismos. La celulosa. Además.

tóxicos y muy poco solubles en agua. con una rotación de 52. 99 . (cetohexosas) D-fructosa. excepto la dihidroxiacetona. uno de otro.  Enantiómeros. También conocidos como isómeros ópticos (estereoisómeros).  Mutarrotación. por lo que tienden a acumularse en tejidos con un alto contenido lipídico como el cerebro o el tejido adiposo. La D-glúcosa y la D-manosa son epímeros respecto del carbono 2. Dmanosa y D-galactosa.  Tautómeros. por tanto. Se caracterizan por ser imágenes especulares no superponible. al llegar a una mezcla en equilibrio constituida por 1/3 de alfa Dglúcosa y 2/3 de beta D-glúcosa. D-glúcosa. Una forma de deshacerse de estos compuestos es conjugarlos con ácido glucurónico (un derivado de la glucosa) para hacerlos más solubles en agua y así eliminarlos fácilmente por la orina o por otras vías. D. El gliceraldehido contiene un átomo de carbono asimétrico y por lo tanto puede existir en las formas estereoisomeras D y L. moléculas quirales. Ej: el D gliceraldehido presenta dos estereoisómeros (D y L). Isómeros estructurales que difieren en la localización de sus átomos de H y dobles enlaces y que pueden interconvertirse.  Epímeros. Cambio en la rotación óptica de las formas alfa y beta de la D-glúcosa en solución.ribulosa y dihidroxiacetona.7º. Se definen como aquellos azucares que difieren únicamente en la configuración de un átomo de carbono específico. a través de un intermediario enediol inestable. poseen uno o más átomos de carbono asimétricos y son. Las más importantes son:(aldohexosas) D-gliceraldehido. La Dglúcosa y D-galactosa son epímeros respecto del carbono 4. ISOMERIA  Estereoisomeria de los monosacáridos. Ej. Todos los monosacáridos. Que se refieren a la configuración del grupo OH del carbono asimétrico más alejado del átomo de carbono carbonílico.

sin afectar a los sustituyentes en los demás átomos de carbono. Dmanosa. Las bases diluidas inducen a reordenamiento en torno al átomo de carbono anomérico y su carbono adyacente. Según coincida con la del D. En el caso más sencillo.D-glucosa. por lo que se agrupan en las llamadas familias D y L. basta con representar su fórmula espacial en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. excepto en la cetotriosa dihidroxiacetona. el de la aldotriosa gliceraldehído. Ej. 100 . Los ácidos concentrados producen deshidratación de los azúcares para rendir furfurales. formada por 6 eslabones (piranosa).y L-gliceraldehído. La existencia de uno o varios carbonos asimétricos en todos los monosacáridos simples. Para saber a qué familia pertenece cualquier monosacárido.5hidroximetilfurfural. La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la naturaleza pertenecen a la familia D. el azúcar pertenecerá a la familia D o L. derivados aldehídicos del furano. lo que da lugar a dos configuraciones posibles.Estos antecedentes y otros permiten deducir una estructura de anillo predominante en la naturaleza (99%). D-glucosa + HCl --. D-fructosa. Las cetohexosas formarían anillos de 5 eslabones (furanosas).o la del L-gliceraldehído (² OH a la derecha o a la izquierda). implica numerosas posibilidades de configuración espacial de la cadena carbonada. CONFIGURACIÓN. D-glúcosa + alcali ---. conocidas como isómeros D y L Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D.  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. existe un centro de asimetría(*).

trazo lateral. punto negro. se ha utilizado la siguiente convención: grupo carbonilo. 101 .En las siguientes figuras se representan las aldosas y cetosas de tres a seis átomos de carbono correspondientes a la serie D con sus nombres respectivos. circulo vacío. grupo hidroxilo secundario. grupo hidroxilo primario. Para representarlas.

de 4 a 6 átoms de carbono 102 .Estructura de las aldosas de la serie D de 3 a 6 átomos de carbono Estructura de las cetosas de la serie D.

con la convención de Cahn-Ingold-Prelog. que sólo difieren en la configuración del carbono 4. su propiedad física más importante es la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada. como por ejemplo la D-glucosa y la Dgalactosa. la (38. Los nionosacáridos simples. la D-galactosa sería el (2R.4R. Esta proporcionalidad se representa por la ecuación: 103 . El ángulo de giro de la luz polarizada (magnitud que se determina experimentalmente en el polarímetro) es proporcional a la concentración de azúcar en la disolución y al espesor de la disolución atravesada. se utilizan preferentemente los nombres vulgares de los monosacáridos aunque sus configuraciones absolutas pueden ser fijadas de forma inequívoca. utilizando el nombre químico sistemático. 5R)-pentahidroxi-2-hexanona. o poder rotatorio. Así por ejemplo.  Propiedades físicas.Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L.5R) pentahidroxihexanal y la D-fructosa.4S. Los azúcares que sólo difieren en la configuración de un carbono asimétrico se llaman epímeros. La constante de proporcionalidad es característica de cada azúcar. hidrosolubles y de sabor generalmente dulce. Así por ejemplo.3S. son sólidos blancos cristalinos. de acuerdo con su estructura molecular. debido a la ausencia de planos de simetría en sus moléculas. Desde un punto de vista analítico. y recibe el nombre de poder rotatorio específico. la D-glucosa y la L-glucosa son enantiómeros o enantiomorfos. En bioquímica.

7 -40 +55.7 +66.5°. Este cambio gradual del poder rotatorio de un monosacárido en disolución recibe el nombre de mutarrotación. Por ejemplo. hasta alcanzar un valor estable. En la tabla 3.4 +14. al cabo de unas 24 horas. sino que. Cuando se disuelve en agua un monosacárido cristalino. y 1. en la mayor parte de las moléculas. según que la configuración del carbono anomérico coincida o no con la del carbono que determina la pertenencia a la familia D o L. muestran un mismo valor de + 52. medido a 200 empleando luz monocromática correspondiente a la línea D del sodio.2°.H20 C12H22O11 C12H22O11. dando lugar a moléculas en anillo. Además.4 +130.donde [ ] es el ángulo de giro determinado experimentalmente para una disolución. el poder rotatorio inicial varía considerablemente. se establece reversiblemente un enlace hemiacetálico interno entre el carbonilo y uno de los hidroxilos. e es la concentración en g/ml. epiméricas en el carbono hemiacetálico. la D-glucosa recristalizada de piridina tiene un poder rotatorio específico inicial de + 112. mientras que la D-glucosa recristalizada de alcohol lo tiene de + 18.6 -50 -92. H20 C12H22O11 C5H10O4 C6H12O6 C6H12O6 C3H6O3 (C6H10O5)n. 104 . con lo que cada azúcar en forma abierta puede originar dos formas cerradas. es frecuente comprobar que su poder rotatorio varía gradualmente con el tiempo. Ambas disoluciones. [ ]D20 es el poder rotatorio especifico del azúcar en cuestión. Azúcar Poderes rotatorios de azúcares (C6H1QO5) .5  Anomerización.7°.2 -23.2 +14 +196 +52. El enlace hemiacetálico crea un nuevo centro de asimetría. Este fenómeno se debe a que la estructura habitual de los azúcares no es la forma aldehídica o cetónica abierta que hemos considerado hasta ahora. Estos epímeros reciben el nombre de anómeros.H2O C6H12O6 C5H10O5 C12H22O11 Fórmula [ ]D20 Almidón Celobiosa D-Desoxírrjbosa D-Fructosa D-Galactosa D-Glíceraldehfdo Glucógeno D-Glucosa Inulina Lactosa Maltosa D-Manosa D-Ribosa Sacarosa +196 +34.H2O C6H12O6 (C6H10O5)n. Se distinguen los anómeros y . la longitud en dm del tubo del polarímetro.4 +80. se observa que según el procedimiento seguido para -la cristalización del azúcar.1 se registran los valores de poder rotatorio de algunos 9-azúcares.

similar al del furano. Cuando la formación del enlace hemiacetálico intramolecular origina un anillo de cinco eslabones (4C + O). Fórmulas de proyección de Haworth. hasta llegar a un equilibrio en el que aproximadamente 2/3 están en la forma . Sin embargo. y los sustituyentes de los carbonos se sitúan perpendiculares al anillo. se dice que el azúcar adopta «forma furanósica». por lo que los anillos de seis eslabones son los que predominan en todos los monosacáridos libres que pueden establecerlos. En las proyecciones de Fischer de las formas hemiacetálicas la geometría molecular queda muy distorsionada. y la recristalizada de etanol adopta totalmente la forma . en disolución ambas formas se interconvierten. el hidroxilo más accesible al carbonilo suele ser el que origina anillos furanósicos. la mayor libertad de movimientos de los anillos piranósicos aumenta su estabilidad termodinámica. Cuando el anillo originado es de seis eslabones (5C + O) se habla de «forma piranósica» por similitud con el heterociclo pirano. Una representación más cercana a la realidad la proporcionan las fórmulas de proyección de Haworth. Debido a los ángulos y longitudes de enlace de las formas abiertas. como es el caso de la fructosa y la ribosa. Sin embargo. en los que la parte inferior del papel corresponde a la región más cercana al espectador.La D-glucosa recristalizada de piridina está en un 100% en la configuración anomérica . En ellas las furanosas y piranosas se representan respectivamente corno pentágonos y hexágonos planos. se procede así: 105 . Para pasar de la forma abierta en proyección de Fischer a la forma cerrada en proyección de Hawort.

y hacia arriba en la forma . y los que estaban a la izquierda quedan situados por encima. el hidroxilo anomérico queda hacia abajo en la forma . resultan muy próximos a los 106 . Un paso más en la adecuación de las fórmulas a la estructura real de las moléculas de los glícidos lo constituyen las fórmulas espaciales o tridimensionales. En general. En el caso de los anillos furanásicos. Los sustituyentes que estaban situados a la derecha de la cadena carbonada quedan ahora por debajo del plano del anillo.1. A continuación se cierra el anillo por la parte posterior de la molécula (en la figura C D). los ángulos de enlace. para azúcares de la serie D. Paso de la forma abierta de la d-fructosa a la forma furasónica. y se reajustan las longitudes de enlace (en la figura D E). según Haworth En la figura a continuación. Paso de la forma abierta de la D-glucosa a la forma piranósica. La molécula se gira 90º hacia la derecha. según Haworth  Estructura tridimensional. se representa el mismo proceso aplicado a la Dfructosa. 3. y en consecuencia por detrás del plano del papel (en la figura A B C). 4. 2. de modo que el oxígeno hemiacetálico permanece en la parte posterior. en la proyección de Haworth. En el carbono carbonílico aparece el nuevo centro asimétrico. que en un pentágono regular serian de 108°. El carbono que aportará su hidroxilo al enlace hemiacetálico se hace girar de manera que el grupo ² OH quede en la parte inferior de la molécula. Conformación.

La existencia de sustituyentes voluminosos (como los grupos ² OH y ² CH2OH) en el anillo. Como ejemplo típico. Por ello. a diferencia del ciclohexano. considerados dos a dos. a aldosas. hace que resulten más favorecidas las conformaciones silla que presenten un máximo de sustituyentes en posición ecuatorial. Sin embargo.109. porque todos los carbonos están. se produce un anillo sin tensión que puede adoptar la conformación en silla o bote. al contrario de las cetonas simples. Conformaciones de la -D-glucopiranosa. por su fácil isomerización. la conformación en silla es más estable. También. tienen propiedades reductoras en medio alcalino. No ocurre así en el caso de los anillos piranósicos. como consecuencia. las dos posibles conformaciones silla no son equivalentes en la mayoría de los anillos piranósicos.  Propiedades químicas. al igual que quedó detallado para el caso del ciclohexano. También las cetosas. Éste es el fundamento de las clásicas reacciones de Fehling y Benedict. rojo. al igual que en el ciclohexano. Los monosacáridos presentan las propiedades correspondientes al grupo carbonilo y al grupo hidroxilo.glucopiranosa. y. la estructura tridimensional se aproxima mucho a la fórmula plana. se mantienen los ángulos de enlace del carbono tetraédrico. las tensiones del anillo son muy pequeñas. aunque no tanto como los aldehídos. sino que. lo que disminuye las interacciones entre sustituyentes. y.todos axiales. entre otras. a) Capacidad reductora. se muestran a continuación las conformaciones en silla favorecida y alternativa de la Ç3-D. Las aldosas son reductoras. en conformación alternada.5° que presentan las valencias del carbono tetraédrico no distorsionado. Sin embargo. debido a que el grupo carbonilo está habitualmente enmascarado por el enlace hemiacetálico. azul a cobre (1). La conformación favorecida presenta todos los hidroxilos ecuatoriales y la alternativa ±menos favorecida. 107 . son capaces de reducir en caliente y en medio alcalino el cobre (II). en consecuencia. A continuación se enumeran las más típicas. a través de formas enólicas intermedias.

etcétera Reacción de Molish c) Alargamiento de la cadena (síntesis de Kiliiani). como el -naftol o la resorcina. para dar derivados quinónicos coloreados. Seliwanoff. En esta propiedad se basan los métodos de identificación de azúcares de Molisch. dan. Los monosacáridos pueden deshidratarse con ácidos minerales fuertes y concentrados para dar lugar a derivados del furfural. dos aldosas epiméricas en C2 con un carbono más que el azúcar de origen. originadas por adición de HCN a una aldosa. pues los furfurales reaccionan con compuestos fenólicos. 108 .Interconversión de cetosas y aldosas por enolización b) Deshidratación. tras hidrólisis y reducción. Las cianhidrinas. Esta propiedad se utiliza con fines analíticos.

tres de ácido fórmico y una de CO2. Si alguno de los grupos hidroxílicos estuviera bloqueado. d) Oxidación con periodato. en el metil. por ejemplo. El caso de dos grupos oxidables contiguos es muy frecuente en los glícidos. El metaperiodato de sodio (NaI04). se pueden generar las dos familias correspondientes de D y L monosacáridos. en medio ligeramente ácido.Con este procedimiento. por cada molécula de fructosa se producen dos de metanal.-glucósido ²que se estudia a continuación² las posibilidades de ataque con periodato quedan restringidas. oxida selectivamente el enlace C ² C cuando ambos átomos poseen grupos hidroxilo u oxo. Por ejemplo. a partir del D y el L-gliceraldehido. Estos átomos sustituyen su valencia enlazante por un nuevo hidroxilo cada uno y se deshidratan posteriormente de modo espontáneo. 109 . por lo que esta reacción presenta considerable interés analítico.

f) Metilación a tondo. metilar todos los hidroxilos libres de la molécula. e incluso ² OH anoméricos de otros azúcares. A veces interesa. Los enlaces éter así formados resisten la hidrólisis. Estos glicósidos no presentan mutarrotación. Tienen especial importancia los enlaces glicosídicos con hidroxilos. como se verá en el estudio de los ácidos nucleicos. por tratamiento con sulfato de metilo. Los anómeros y originan respectivamente ² y -glicósidos.e) Formación de glicósidos. a diferencia del enlace glicosídico. lo que origina moléculas poliméricas más o menos complejas. lo que se consigue. Los monosacáridos en forma hemiacetálica pueden reaccionar con una nueva función alcohol dando lugar a acetales mixtos denominados glicósidos. 110 . por ejemplo. por tratamiento con metanol en medio ácido. También tiene importancia biológica la unión N-glicosídica entre el carbono anomérico de un azúcar y una amina. con fines analíticos. Se conocen glicósidos formados a partir de los alcoholes más variados. Los monosacáridos. dan lugar al correspondiente metilglicósido.

El almidón es la fuente óptima para obtener energía y debe siempre preferirse a los azúcares. y La celulosa es el componente estructural predominante en los tejidos fibrosos y leñosos de las plantas. 111 . El pan integral es un excelente alimento. el arroz. a pesar de contener menos proporción de azúcar que el pan "blanco". y Los polisacáridos son componentes importantes de las rígidas paredes celulares de las bacterias y las plantas. muy recomendables para los deportistas. CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. Igualmente la pasta.IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS La podemos resumir en los aspectos siguientes: y La glucosa es la biomolécula combustible más importante para la mayor parte de los organismos y es también la unidad estructural básica o precursora de los polisacáridos más abundantes. Los expertos creen que los carbohidratos deberían ocupar el 55% del total de una dieta sana. así como de las cubiertas celulares blandas de los tejidos animales. y Las aldopentosas son componentes importantes de los ácidos nucleicos y varios derivados de las triosas y las heptosas. son una buena fuente de carbohidratos. y El almidón se encuentra en cantidades muy grandes en las plantas. de las que constituye la forma principal de combustible de reserva. son intermediarios en el metabolismo de los glúcidos. la patata.

Aunque no posea ningún valor nutricional ni energético constituye un elemento vital en la dieta diaria.Los glúcidos deben aportar el 55 ó 60 por ciento de las calorías de la dieta. La fibra que comemos procede de la cáscara del grano. es indispensable en el tratamiento de la diabetes para evitar rápidas subidas de glucosa en sangre. La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas. la cual. por lo que son la base de una buena movilidad intestinal al aumentar el volumen y ablandar los residuos intestinales. así como de la materia dura y fibrosa de los vegetales. Se utiliza para hacer papel. Algunos tipos de fibra retienen varias veces su peso de agua. FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. la lignina y las sustancias pécticas. La fibra está compuesta por las partes no digeribles de los alimentos vegetales. Otros componentes habituales de la fibra dietética son la hemicelulosa. de la piel y de la carne de las frutas. También aporta algo de energía al absorberse los ácidos grasos que se liberan de su fermentación bajo la acción de la flora intestinal. por lo tanto. por la obesidad que podamos tolerar. es decir. no es absorbida por el organismo. al pasar por el estómago y el intestino. no puede ser descompuesta por los enzimas digestivos y. Ayuda a prevenir enfermedades coronarias y el cáncer de intestino. diarios para evitar una combustión inadecuada de las proteínas y las grasas (que produce amoniaco y cuerpos cetónicos en la sangre) y pérdida de proteínas estructurales del propio cuerpo. Es el principal material de sostén de las plantas. pero se recomienda una cantidad mínima de unos 100 gr. El componente principal de la fibra que ingerimos con la dieta es la celulosa. Sería posible vivir durante meses sin tomar carbohidratos. Los alimentos ricos en fibra suelen proporcionar una mayor sensación de saciedad y un menor aporte calórico. Es un polisacárido formado por largas hileras de glucosa fuertemente unidas entre sí. con el que forman su esqueleto. 112 . Debido al efecto que provoca al retrasar la absorción de los nutrientes.

En qué momento se realiza la formación de glucósidos. Describa las propiedades físicas de los monosacáridos 4. Explique la capacidad reductora de los carbohidratos con un ejemplo. ¿Cuáles son los polisacáridos simples que tienen funciones de reservas? 113 . TEST DE EVALUACIÓN 1. 8. explique con un ejemplo. 9. No obstante. por consiguiente. muchas veces. 3. En qué consiste el fenómeno de la mutarrotación. ¿Presentaría este compuesto actividad óptica en solución?. al reducir la absorción de las grasas digeridas se reduce ligeramente el nivel del colesterol y. el riesgo de padecer una enfermedad coronaria. Escriba la formula de la Aldosa gliceraldehido. previniendo el estreñimiento. 7. Escriba las formulas de proyección de Haworth y explique como se originan. Al incrementar la cantidad de heces. por lo que es conveniente ingerir una parte de los vegetales de la dieta crudos. explique. facilita el paso de los desechos por los intestinos absorbiendo simultáneamente el agua de los vasos sanguíneos adyacentes. La fibra desempeña un papel clave en la conservación de la salud. ¿Qué son los desoxiazúcares y aminoazúcares? 10. Un adulto debería comer 25 grs. proceso por el cual se ablanda y facilita la evacuación. carece de una cantidad adecuada de fibra.Al cocer la fibra vegetal cambia su consistencia y pierde parte de estas propiedades. de fibra diarios. la dieta del mundo moderno occidental contiene un elevado porcentaje de grasas animales y carbohidratos y. ¿Qué es un carbón anómero? 6. La fibra también mejora la absorción de los nutrientes por parte del intestino así como su paso a la corriente sanguínea. explique 5. ¿Cuál es la composición elemental de los carbohidratos? 2.

pero en porcentajes mucho más bajos.UNIDAD N°6 LIPIDOS OBJETIVOS y y y Describir la estructura de una grasa o de un lípido. como éter. y Lípidos saponificables o Simples o Acilglicéridos o Céridos o Complejos o Fosfolípidos o Glucolípidos Lípidos insaponificables o Terpenos o Esteroides o Prostaglandinas y 114 . Además pueden contener también fósforo. Ilustrar la formación de un triglicérido de un fosfolípido y de un glucolípido. Los lípidos se clasifican en dos grupos. Distinguir el núcleo estradiol de una hormona. Características Generales Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno. Clasificación de los Lípidos. atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean (Lípidos insaponificables ). nitrógeno y azufre . Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características: y y Son insolubles en agua Son solubles en disolventes orgánicos. benceno. cloroformo.

pues poseen el esqueleto del glicerol unido a (esterificado con) tres ácidos grasos (grupos acilos). con tres moléculas de ácidos grasos. Aunque tradicionalmente se ha empleado el nombre de triglicéridos. Se trata. hidrógeno y oxígeno. las normas actuales de formulación recomiendan que este término deje de utilizarse y se cambie por el indicado. Lipidos saponificables LÍPIDOS SIMPLES Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono. de triésteres formados por tres moléculas de ácidos grasos y una molécula de glicerol. pues. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples Según el número de ácidos grasos. El nombre de Triacilglicéridos (TAGs) describe adecuadamente la estructura de estos compuestos. se distinguen tres tipos de estos lípidos: y y y los monoglicéridos. dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. 115 . que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos. Acilglicéridos Son lípidos simples formados por la esterificación de una. con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos.

respectivamente. dando lugar a grasas o aceites. 116 . Los TAGs que son sólidos a temperatura ambiente reciben el nombre de grasas (poseen mayor número de grupos acilos saturados). Esterificación de tres ácidos grasos con los tres hidroxilos de las molécula de glicerol. La presencia mayor o menor presencia de ácidos grasos saturados es responsable de un empaquetamiento más compacto o más débil.Ejemplo de triacilglicérido. El punto de fusión de los TAGs viene determinado por la naturaleza de los ácidos grasos que lo forman. mientras que los que son líquidos a esta temperatura reciben el nombre de aceites (poseen mayor número de acilos insaturados).

en de en de 117 . Entre las grasas y aceites más comunes destaca. Empaquetamiento compacto (saturados) y débil (insaturados).Empaquetamiento de los ácidos grasos. el aceite de oliva (84 % de ácido oléico). mantequilla y carne vacuno. No obstante las grasas y aceites naturales no son puros. sino una mezcla de TAGs. Porcentaje ácidos grasos saturados e insaturados aceite de oliva. La siguiente figura compara de forma sencilla la diferente composición en ácidos grasos de algunas grasas y aceites naturales. Composición de ácidos grasos sustancias naturales. como TAG más puro.

en el organismo). concentrándose en el tejido adiposo Micrografía de tejido Acumulación de grasa adipocitos. que puede ser alcalina (bajo el punto de vista industrial) o enzimática (por lipasas. por el contrario. que se moviliza más fácilmente). El contenido en grasa de las personas normales (21 % en hombres. La hidrólisis alcalina o saponificación. los adipocitos son células especializadas en la síntesis y almacenamiento de TAGs.Las grasas constituyen una forma eficiente de almacenamiento de energía metabólica. Las grasas proporcionan alrededor de seis veces más energía metabólica que un peso igual de glucógeno. Además la apolaridad de las grasas facilita mucho su almacenamiento en forma anhidra (cosa que no ocurre con el glucógeno. en los Los TAGs experimentan las mismas reacciones que los ésteres. Reacción de saponificación. Una de las reacciones más importantes es su hidrólisis. Esto se debe a que las grasas están menos oxidadas (más hidrogenadas) que los glúcidos (glucógeno) de ahí que su rendimiento de energía en la oxidación sea significativamente mayor. puede cubrir las necesidades metabólicas durante menos de un día (ojo con las dietas. 26 % en mujeres) les permite sobrevivir en ayuno de dos a tres meses. es el proceso base para la fabricación de los jabones. En los animales. el suministro corporal de glucógeno. mientras que la hidrólisis enzimática se produce en la degradación de las grasas ingeridas como alimentos. posibilidad de nivel cero de glucosa). adiposo. 118 .

Los jabones se obtienen calentando grasas naturales con una disolución alcalina (de carbonato sódico o hidróxido sódico). Esta reacción se vienen realizando en la industria desde hace muchos años para la producción de margarinas de uso culinario. En general son sólidas y totalmente insolubles en 119 . De esta manera. Mediante este proceso los TAGs con grupos acilos insaturados se transforman en TAGs saturados. Otra reacción importante de los TAG es la hidrogenación catalítica de los grupos acilo insaturados existentes en los aceites vegetales. con alcoholes también de cadena larga. al igual que otros lípidos polares. Tras la hidrólisis. debido al grupo carboxilato) quedan expuestas hacia el agua. el jabón (sales sódicas de ácidos grasos) se separa del resto mediante precipitación al añadir sal a la mezcla de reacción. se forma una emulsión (gotas cargadas negativamente) que son arrastradas por el agua en forma de diminutas partículas. pues actúan disgregando la mancha de grasa o aceite formando pequeñas micelas en las que las partes hidrofóbicas (apolares) rodean la grasa y las partes hidrofílicas (polares. El jabón así obtenido es el de tipo industrial. CERAS Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga. forman micelas en contacto con el agua.Micela y emulsión. Pt R1 CH2 CH2 R2 H H Doble enlace insaturado Doble enlace saturado Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón. a partir de aceites vegetales abundantes y baratos (como el de soja y el de maíz). Esta propiedad explica su capacidad limpiadora. R1 C C R2 H2. tras lo cuál se lava y purifica. Estos.

que oscila entre 16 y 34.agua. Así las plumas. frutos. la piel. En las plantas se encuentran en la superficie de los tallos y de las hojas protegiéndolas de la pérdida de humedad y de los ataques de los insectos. y la lanolina (en la que el componente alcohólico es un esteroide) que se utiliza en la fabricación de cosméticos y cremas. O R1 C OH Ácido graso Monoalcohol + R2 OH Reacción de esterificación O R1 C O Cera R2 Los alcoholes constituyentes de las ceras también tienen un número par de átomos de carbono. del pelo y de la piel. Las ceras son lípidos saponificables. Esterificación del ácido palmítico (16 átomos de carbono) con un monoalcohol de cadena larga (30 átomos de carbono). el pelo. de origen vegetal. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. que se utiliza como cera para suelos y automóviles. En los animales también actúan como cubiertas protectoras y se encuentran en la superficie de las plumas. pero duras en frío. Ejemplo de cera. 120 . Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Las ceras son blandas y moldeables en caliente. las hojas. Dos de las ceras más comunes son la de carnauba. están cubiertas de una capa cérea protectora. formados por la esterificación de un ácido graso y un monoalcohol de cadena larga.

hidrógeno y oxígeno. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.  Fosfolípidos Se caracterizan presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. azufre o un glúcido. hay también nitrógeno. por lo que también se llaman lípidos de membrana.LÍPIDOS COMPLEJOS Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono. fósforo. Son también moléculas anfipáticas. Algunos ejemplos de fosfolípidos 121 . Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana.

en donde realizan una función de relación celular. alcanfor. Glucolípidos Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. el geraniol. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: y y Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. eucaliptol. como la vit. Colesterol El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad.K. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides 122 . Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células. vit. siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares. Pigmentos vegetales. E. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular.A.  Lipidos insaponificables Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas. como la carotina y la xantofila. especialmente de las neuronas. vit. entre los que se pueden citar: y y y Esencias vegetales como el mentol. Vitaminas. limoneno. vainillina.

regulando la síntesis de glucógeno. la aparición de 123 .Hormonas Sexuales Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos. Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas. Hormonas Suprarrenales Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona. que actúa en el metabolismo de los glúcidos.  Prostaglandinas Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituida por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Las funciones son diversas.

Así. R1 C C H R2 H R1 C C H Isómero Cis H R2 Isómero Trans La presencia de dobles enlaces con isomería cis-. El isómero cis. recoge algunos ácidos grasos de interés. mientras que en el isómero trans. Estructura química de un ácido graso saturado. hace que la cadena hidrocarbonada se doble en el espacio lo cuál. son dos ácidos grasos saturados saturados bastante abundantes. junto con el linoléico (C18H32O2). ACIDOS GRASOS Se conocen más de 100 ácidos grasos naturales. Se diferencian entre sí en la longitud de la cadena y el número y las posiciones de los dobles enlaces que puedan tener. en los ácidos grasos insaturados. comprendido entre 12 y 22.posee los dos hidrógenos hacia el mismo lado. cuyo grupo funcional (-COOH) está unido a una larga cadena hidrocarbonada normalmente no ramificada.la fiebre como defensa de las infecciones. Los ácidos grasos en estado libre se encuentran en muy bajas cantidades. a su vez. Funcionan como hormonas locales. el ácido palmítico (C16H32O2) y el ácido esteárico (C18H34O2). La Tabla siguiente. Los que no poseen dobles enlaces se denominan ácidos grasos saturados (³de hidrógeno´) y los que poseen uno o más dobles enlaces se denominan ácidos grasos insaturados. dificulta su empaquetamiento con otras moléculas próximas y asegura 124 . ya que en su mayoría se encuentran formando parte de la estructura de otros lípidos. Se trata de ácidos carboxílicos. Obsérvese que todos los ácidos grasos insaturados naturales presentan isomeria cis. mientras que el ácido oleico (C18H34O2).se encuentran alternados. la reducción de la secreción de jugos gástricos. son los ácidos grasos insaturados más comunes. La mayoría de los ácidos grasos son compuestos de cadena lineal y numero par de átomos de carbono.

que los lípidos que contienen estos ácidos grasos tengan bajos puntos de fusión y. uno saturado y otro insaturado. La Figura 2 muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. uno saturado y otro insaturado. lo que facilita. muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. su transporte en nuestro organismo. sean fluidos a temperaturas fisiológicas. Principales ácidos grasos saturados e insaturados. entre otras cosas. La Figura siguiente. 125 . por consiguiente.

Función transportadora. o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones: 1. mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4. las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Son la principal reserva energética del organismo.1 kilocaloría/gr. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. 2. Recubren órganos y le dan consistencia. a diferencia de la estructura lineal del ácido graso saturado.Saturado Insaturado Estructura tridimensional de dos ácidos grasos. Función biocatalizadora. Forman las bicapas lipídicas de las membranas.4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación. Un gramo de grasa produce 9. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas. Función de reserva. 3. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos. 126 . Se observa cómo la presencia de la insaturación de configuración CIS torsiona la estructura espacial de la molécula. 4. Función estructural.

¿Cómo se clasifican los Esteroides?.. etc. ¿Qué son las ceras? 9. 3. TEST DE EVALUACIÓN ¿Qué son los Lípidos y cuál es su composición elemental? Escriba las características de los Lípidos ¿Cómo se clasifican los Lípidos? Escriba las fórmulas y nombres de 3 ácidos grasos más comunes. 6. 2. Escriba las reacciones más importantes de los ácidos grasos 7. La podemos resumir en los aspectos siguientes: 1. 2. mantequilla. 127 . aceites secantes. 10.IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. Describa la importancia Biológica de los Lípidos 8. Escriba la fórmula de un triglicérido que sea sólido a la temperatura de la habitación y uno que esté en forma de aceite. Constituyen una de las reservas alimenticias importantes del organismo. Se emplean en grandes cantidades como materias primas para muchos procesos industriales. detergentes. etc. manteca. además de otros productos de uso cotidiano jabón. 5. Ejemplos. de donde se obtienen en algunos casos alimentos de la dieta diaria. aceites. Las grasas son los constituyentes principales de las células almacenadoras de grasas en los animales y vegetales. 4. Descríbalos. ¿Qué importancia tienen las Prostaglandina en la regulación de la coagulación de la sangre y cierre de las heridas? 1. 3.

El compuesto formado por la esterificación de un nucleósido por ácido fosfórico es un nucleótido. respectivamente.UNIDAD N°7 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES OBJETIVOS y y y Describir la función e importancia de los ácidos nucleicos. La información genética es almacenada y transmitida por los ácidos nucleicos DNA (ácido desoxirribonucleico) y RNA (ácido ribonucleico). que son macro moléculas resultantes de la polimerización de un numero elevado de nucleótidos. NUCLEOSIDO = OSA + BASE NITROGENADA NUCLEOTIDO = NUCLEOSIDO + ACIDO FOSFORICO BASES NITROGENADAS Las bases nitrogenadas pueden ser de dos tipos: púricas y pirimidínicas.  Bases Púricas La purina es un heterociclo del que derivan numerosos compuestos por sustitución de los átomos de hidrógeno de los grupos CH por diversos radicales. Generalidades. Distinguir entre los componentes del DNA y del RNA Diferenciar los tipos de RNA. todos se caracterizan por su carácter aromático y por absorber intensamente la luz ultravioleta. una osa y ácido fosfórico. Los nucleótidos están formados por tres unidades fundamentales: bases nitrogenadas. de la purina y de la pirimidina. 128 . La unión de una osa (ribosa o 2-desoxirribosa) y una base nitrogenada (púrica o pirimidínica) por un enlace N-glucosídico se denomina nucleósido. que derivan.

129 . ‡ Guanina (G) 6 2 amino-6-hidroxi-purina. así tenemos la 6-metil-adenina. son: ‡ Adenina (A) 6 6-amino-purina. tanto en el DNA como en el RNA.  Bases Pirimidínicas Derivan del núcleo de pirimidina por sustitución de los hidrógenos de los grupos CH por diversos radicales.Las bases púricas presentes en los ácidos nucleicos. Absorben intensamente en el ultravioleta. la 2-metil-guanina y la 7-metilguanina. Una modificación común de estas bases en los ácidos nucleicos es la metilación.

Timina (T) ó 2.4-dihidroxi-pirimidina. presente en todos los ácidos nucleicos. esta presente en todos los RNAs. Algunos derivados suyos.4-dihidroxi-5-metil-pirimidina. presentes en pequeña cantidad de algunos DNA son la 5-metil-citosina y la 5-hidroximetil-citosina.Hay tres bases pirimidínicas en los ácidos nucleicos: Citosina (C) ó 2-hidroxi-4-amino-pirimidina. pero no en los RNAs. se encuentra en el DNA. pero no en el DNA. Tanto las bases púricas como las pirimidínicas pueden tener varias configuraciones tautomerícas. La tautomería puede ser: 130 . Bases pirimidínicas presentes en los ácidos nucleicos. Uracilo (U) ó 2.

estables en su forma furanósica: y y D-ribosa presente en los RNAs.a) Ceto-enólica Tautomería ceto-enólica. OSAS Las osas que forman parte de los ácidos nucleicos son pentosas. 131 . D-2-desoxirribosa. b) Amino-imino Tautomería amino-imino. en el DNA.

Estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa.

NUCLEÓSIDOS 
Ribonucleosidos Se encuentran en los RNAs. RIBONUCLEOSIDO = RIBOSA + BASE NITROGENADA Los presentes en los RNAs son: y y y y y Adenosina: El enlace -N-glucosídico se establece entre el C1¶ de la ribosa y el N9 de la adenina. Guanosina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N9 de la guanina. Uridina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 del uracilo. Citidina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 de la citosina. Seudo-uridina: El enlace C-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el C5 del uracilo.

132

Ribonucleósidos. 

Desoxirribonucleósidos Se encuentran en el DNA.
DESOXIRRIBONUCLEOSIDOS = 2-DESOXI-RIBOSA + BASE NITROGENADA

Los que se encuentran en el DNA son: y y y y Desoxiadenosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N9 de la adenina. Desoxiguanosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' de la osa y N9 de la guanina. Desoxicitidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la citosina. Desoxitimidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la timidina.

133

Desoxirribonucleósidos.

NUCLEÓTIDOS
Son los esteres fosfóricos de los nucleósidos. El grupo fosfórico puede estar esterificando uno cualquiera de los hidroxilos libres del azúcar, pero en los ácidos nucleicos, tanto RNAs como DNA, hay nucleótidos en 5', es decir, nucleósidos-5'monofosfato.  Ribonucleótidos Se encuentran formando los RNAs. y y y y y Ácido adenílico o adenosina 5'- monofosfato (AMP). Ácido guanílico o guanosina 5'- monofosfato (GMP). Ácido citidílico o citidina 5'- monofosfato (CMP). Ácido uridílico o uridina 5'- monofosfato (UMP). Ácido seudo-uridílico o seudo-uridina 5'-monofosfato ( MP).

134

Ejemplo de ribonucleótido. 

Desoxirribonucleotidos Constituyen el DNA. y y y y Ácido desoxiadenílico o desoxiadenosina 5'-mono-fosfato (dAMP). Ácido desoxiguanílico o desoxiguanosina 5/-mono-fosfato (dGMP). Ácido desoxicitidílico o desoxicitidina 5'-monofosfato (dCMP). Ácido desoxitimidílico o desoxitimidina 5'-monofosfato (dTMP).

Ejemplo de desoxirribonucleótido.

135

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA) 
Estructura Estructura primaria El DNA es, como se mencionó anteriormente, un polímero de desoxirribonucleótidos, unidos por enlaces 3'-5'-fosfodiéster. Las cadenas de DNA tienen polaridad; el azúcar del nucleótido de uno de los extremos de la cadena tiene un grupo 3'-OH libre y el azúcar del nucleótido del otro extremo de la cadena tiene un grupo 5'-P. Por convención, el extremo 5'-P de la cadena de polinucleótidos se escribe a la izquierda, es decir, la secuencia de bases está escrita en la dirección 5' ²> 3´.
Polidesoxirribonucleótido

136

encontró en el DNA de todas las especies que estudió la siguiente proporción de bases nitrogenadas: y y A/T=1.Se puede representarse de la siguiente forma: o más abreviadamente como pApGpCpTpC o AGCTC. Su modelo presenta las siguientes características: y y La molécula de DNA está constituida por dos cadenas de polinucleótidos formando una doble hélice dextrógira. que A + C = G + T. Estructura secundaria La estructura secundaria del DNA fue establecida en 1953 por James Watson y Francis Crick basándose en patrones de difracción de rayos X de fibras de DNA. es decir. Las dos cadenas de la doble hélice están orientadas con polaridad opuesta. en 1950. C/G=1. Esta equivalencia tomó significado cuando Watson y Crick propusieron su modelo de DNA. son antiparalelas. Es decir. 137 . Erwin Chargaff.

con lo cual las cargas negativas de los grupos fosfato pueden interaccionar con los cationes de la solución. y se dice que las dos cadenas de una molécula de DNA son complementarias.Representación de las hebras antiparalelas complementarias del DNA. Las bases nitrogenadas están en el interior de la hélice. Por lo tanto. la secuencia de nucleótidos de una cadena de la doble hélice determina la secuencia de la otra cadena. lo que estabilizaría la molécula. 138 . por lo cual es mas estable. El enlace A-T es mediante dos puentes de hidrógeno y el G-C mediante tres. Las dos cadenas permanecen unidas mediante puentes de hidrógeno. y y Los anillos de desoxirribosa con el grupo fosfato unido están en el exterior de la hélice. solamente los pares A-T y G-C pueden acomodarse en la estructura de doble hélice.

Presenta 11 pares de bases por vuelta. aproximadamente. uno de ellos es muy profundo y el otro casi desaparece. La forma A aparece en el DNA deshidratado. la separación entre nucleótidos adyacentes a lo largo del eje de la hélice es de 3. aproximadamente. El diámetro de la hélice es de 20 Å. con 10 pares de bases por vuelta de hélice y una separación de. b) Forma A del DNA: Aparece cuando la humedad relativa es inferior al 75%. aparecen porque los enlaces glicosídicos de cada par de bases no resultan diametralmente opuestos. La estructura de doble hélice del DNA se puede presentar bajo distintas formas: a) Forma B del DNA: Es la de mayor interés biológico ya que es la que suele encontrarse en condiciones fisiológicas. uno ancho o surco mayor (12 Å de ancho) y otro estrecho o surco menor (6 Å). Una secuencia concreta de bases transporta una información genética precisa. 28 Å y la inclinación de las bases es de 20 grados respecto al eje de la hélice.y y y Los planos que contienen las bases son perpendiculares al eje de la hélice. el paso de hélice es de. uno con respecto a otro. Puede haber cualquier secuencia de bases en la cadena polinucleotídica. 3. Corresponde básicamente al modelo propuesto por Watson y Crick. Se caracteriza por presentar dos tipos de surcos.4 Å entre nucleótidos contiguos. en los híbridos RNA-DNA y en las regiones de doble hebra del RNA.4 Å. Los planos que contienen los azúcares están formando ángulos casi rectos con los de las bases. 139 . y el paso de hélice es de 3.4 Å. Aunque los dos surcos del DNA tienen una altura parecida. desplazados por una rotación de 36 grados. por lo que hay 10 pares de nucleótidos por vuelta de hélice.

La forma Z es una hélice doble.Configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B c) La forma Z del DNA: Fue descubierta al estudiar la estructura del oligonucleótido CGCCG. con las cadenas antiparalelas y con el apareamiento de Watson y Crick 140 .

Circulares: Como el caso de la bacteria E. son pequeñas moléculas de DNA circular. que están mas próximos que en la forma B. esta termodinámicamente desfavorecida debido a las repulsiones electrostáticas entre los grupos fosfato.entre guanina y citosina. coli que tiene un cromosoma circular. Esta forma solo aparece en disolución en condiciones de alta fuerza iónica. Estructura terciaria 141 . También los plásmidos. También algunos virus como el fago 'k presentan cromosomas circulares. lo cual se descubrió al comprobar que el mapa de correlación genética de esta bacteria era circular. es frecuente en eucariontes. Su formación esta favorecida por metilación del C5 de la citosina. en este caso en su forma replicativa. esta hélice es levógira. lo cual. con un paso de hélice de unos 43 Å. así como en algunos virus. presentes en el citoplasma de numerosas bacterias. Hay dos tipos de moléculas de DNA: y y Lineales: Se localizan en células eucarióticas y en algunas procarióticas. Presenta 12 pares de bases por vuelta de hélice. Sin embargo. los fosfatos del esqueleto están en zig-zag y solo contiene un surco de hélice profundo. junto con secuencias repetitivas de pirimidinas-purinas.

Este hecho se produce a partir de un peso molecular de uno o dos millones. debido al impedimento estérico que originan las interacciones intramoleculares que estabilizan la doble hélice. Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN. por variaciones en el pH. El superenrollamiento es un mecanismo para regular la transcripción. Los DNAs circulares virales. La desnaturalización del ADN puede ocurrir. 142 . La flexibilidad del DNA parece deberse a pequeñas distorsiones en la molécula que le permiten curvarse ligeramente. En este proceso se rompen los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y se produce la separación de las mismas. de pequeño tamaño. Este es un proceso reversible. negativamente. la agitación térmica es capaz de separar las dos hebras y producir una desnaturalización. El DNA superenrollado es la forma común de la mayor parte del DNA de las células vivas.El DNA lineal en disolución se comporta como un ovillo estadístico de gran rigidez. En las bacterias. el DNA es la DNA-girasa. la enzima que superenrolla. por debajo de este peso molecular se comporta como una varilla ligeramente flexible. que se comportan como anillos que pueden superenrollarse independientemente. así el DNA cromosómico bacteriano esta organizado en bucles aislados. cuando se aíslan aparecen superenrollados negativamente. también. pero no se rompen los enlaces fosfodiester covalentes que forman la secuencia de la cadena. DESNATURALIZACIÓN DEL ADN. Al enfriar lentamente puede renaturalizarse. ya que al bajar la temperatura se puede producir una renaturalización.

el extreme 5' se escribe a la izquierda. con un 3'-OH libre en un extremo y un 5'-P en el otro. Las cadenas de RNA. con un elevado numero de unidades. al igual que las de DNA.ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA)  Estructura Estructura Primaria Los ácidos ribonucleicos son polímeros de ribonucleótidos. tienen polaridad. 5'-fosfodiéster. Polirribonucleótido 143 . Los ribonucleótidos adyacentes están unidos por enlaces 3'.

su origen biológico y el estado de nutrición del organismo del que procede. las proporciones de los diferentes ribonucleótidos varían según las clases de RNA.El polirribonucleótido se puede representarse de la siguiente forma: o bien como pApGpCpUpC o como AGCUC. Las moléculas de RNA son hebras simples. 144 .

Son moléculas pequeñas de unos 75-85 nucleótidos. guanina metilada en posición 1. Tienen entre 10 y 15% de sus bases modificadas. Son ricos en guanina y citosina y tienen muy poca seudo-uridina. RNA ribosómico (rRNA): Forma parte de los ribosomas asociado con proteína. Son moléculas grandes. traslada la información genética desde el DNA a los ribosomas. es decir. 18S. 5. guanina dimetilada en el N hexocíclico. con mas de 5.000 nucleótidos. contiene un centro de unión de aminoácido y un centro de reconocimiento del molde o anticodón. y y RNA de transferencia (tRNA): Es el adaptador en la síntesis de proteínas.8S y 5S. inosina metilada en posición 1. donde se produce la síntesis de cadenas polipeptídicas. ribotimidina (T) y dihidrouridina (UH2). 16S y 5S. 145 . En células procarióticas se distinguen tres tipos de rRNA: 23S. en las células eucarióticas se distinguen: 28S. Cada molécula de tRNA transporta un aminoácido especifico activado hasta el lugar de la síntesis proteica. presentan: inosina.Clases de RNA y RNA mensajero (mRNA): Es el molde para la síntesis de proteínas. seudo-uridina.

son modificaciones postranscripcionales que influyen decisivamente en la estructura secundaria de los tRNAs. de la secuencia de nucleótidos y. en la cadena. puesto que generan zonas monocatenarias. bucles internos y salientes. sino que forma estructuras irregulares parcialmente helicoidales mediante puentes de hidrógeno entre secuencias complementarias antiparalelas. Los tRNA presentan numerosas bases modificadas.Estructura secundaria La molécula de RNA esta formada por una única cadena polinucleotídica. ya que las hélices pueden incluir bases no apareadas y apareamientos no-Watson-Crick (G:U). sin embargo no es lineal. El elemento estructural mas importante en el RNA es la forma A de doble hélice que se forma en las regiones apareadas. aunque no de forma estricta. las bases que se unen siguen la complementariedad de Watson y Crick (A:U y G:C). aproximadamente el 70% de la molécula. Los rRNA presentan numerosos bucles de apareamiento. Las estructuras secundarias mas frecuentes en el RNA son: bucles en horquilla. es decir. es importante para la propia función de las moléculas de RNA. que no pueden formar puentes de hidrógeno. en muchos casos. La estructura secundaria del RNA depende de su estructura primaria. Su estructura secundaria tiene forma de hoja de trébol y presenta las siguientes características: 146 .

esterificado por su grupo carboxilo al 1' 6 3'-OH del residuo A. El brazo UH2 se llama así por presentar dihidrouridina. En el extreme 3' hay una zona monocatenaría con 4 o 5 mononucleótidos desapareados. esta zona transporta un aminoácido especifico. que puede llegar a desaparecer o ser muy grande. seudo-uridina ( ). es la zona de interacción con el ribosoma.y y y y y y En el extreme 5' tienen ácido guanílico. tiene 7 bases desapareadas: 5'pyr-pyr-X-Y-Z-pur-base3'. reconoce la aminoaciltRNA-sintetasa. contienen la secuencia ribotimidina (T). El brazo T C. El brazo del anticodón. citosina (C). que reconoce el codón del mensajero. El brazo extra. 147 . todos los tRNA terminan en la secuencia CCA.

De los RNAs. Todos los enlaces contribuyen a formar la estructura terciaria de la molécula. aunque también se producen apareamientos no-Watson-Crick. 148 . determinada por difracción de rayos X. y T C juntos en el vértice. que tiene forma de L. donde un extreme de la L corresponde al extreme 3'-OH de la molécula y el otro extreme de la L corresponde al anticodón. así como otros tipos de puentes de hidrógeno.. frecuentemente mediante apareamientos tipo Watson-Crick. quedando los bucles UH. el patrón de Watson y Crick. como aquellos en los que participa el OH en 2' de la ribosa. Esquema de la estructura terciaria de un tRNA. Esta estructura esta estabilizada por puentes de hidrógeno entre las bases de las zonas con estructura primaria. la estructura terciaria mejor establecida es la de los tRNAs. estos puentes de hidrógeno no siguen en todos los casos.Estructura terciaria Las bases no apareadas que forman los bucles de las horquillas de RNA pueden interaccionar con secuencias distantes de la molécula de RNA.

Especificas de RNA o ribonucleasas. ¿Cómo se clasifican los ácidos ribonucleicos? 10. originan S'oligonucleótidos. Test de Evaluación 1. 8. 5. Endonucleasas: hidrolizan la molécula por el centro. ¿Qué son los ácidos nucleicos? ¿Cuál es el sacárido que forma parte de los ácidos nucleicos? Escriba la estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa ¿Cuáles son las bases nitrogenadas propias del ADN? Cómo está formado un nucleótido? En el ADN. 4. 3.NUCLEASAS Son enzimas que degradan los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos. ¿Cómo se emparejan las bases nitrogenadas? Dibuje la configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B. 6. 7. Haga una breve descripción de las propiedades físicas y químicas del ADN 9. Tipo b: hidrolizan el enlace entre el P y el 5'-OH. b) Según su modo de acción: y y Exonucleasas: hidrolizan por un extremo de la molécula. c) Según la posición del enlace fosfodiéster hidrolizado: y y Tipo a: hidrolizan el enlace entre el P y el 3'-OH. originan 5'oligonucleótidos. 2. Especificas de DNA o desoxirribonucleasas. Se clasifican en: a) Según el sustrato que hidrolizan: y y y Inespecíficas: hidrolizan DNA y RNA. ¿Qué son las nucleasas y Cómo se clasifican? 149 .

4:. 3:. presión y volúmenes constantes. 1:. ADP y AMP.UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA OBJETIVOS y y y Distinguir la energía libre y la energía libre estándar de una reacción bioquímica. puede ceder su grupo fosfato terminal a moléculas aceptoras específicas. biosíntesis.A pH 7. Las que proporcionan energía para el trabajo celular. permitiendo efectuar diversas funciones como: Transporte activo. El ADP se refosforila por la oxidación del combustible celular que libera energía para formar ATP.El ATP se genera a partir del ADP por reacciones de fosforilación ligadas o acopladas a expensas de la energía que se libera en la degradación de moléculas combustibles. se encuentran en los tejidos animales y vegetales a concentraciones de 2 a 10 mM. que son activadas energetícamente.El ATP. Explicar el proceso de la fosforilación oxidativa y el lugar de su origen en las mitocondrias. La Bioquímica Energética.En células de metabolismo activo las concentraciones de ATP son mayores que las de ADP y AMP. considera a las células máquinas químicas capaces de trabajar en condiciones de temperatura.El ATP actúa de modo cíclico como transportador de la energía química de las reacciones catabólicas del metabolismo. contracción muscular. Su propósito es estudiar los principios químicos y termodinámicos que regulan la función del sistema del ATP en la energética de las células vivas. 2:. Reconocer el ATP como un compuesto rico en energía y su relación con el ADP y el AMP.0 el ATP y ADP son aniones. 1:. CICLO DEL ATP.  PROPIEDADES DEL ATP. 150 . con la consecuente liberación de energía. 2:.El ATP. 4:.La hidrólisis del ATP genera las moléculas de ADP y Pi.

donde el ATP es el dador de fosfato.En células intactas el ATP y ADP se hallan como complejos 1:1 con magnesio. Forma de energía capaz de realizar trabajo útil en condiciones de temperatura y presión constante a medida que el sistema tiende al equilibrio. libertad) más la de su entorno (entropía del universo) experimentan el equilibrio. ENERGÍA LIBRE. mientras que el ADP presenta 3 protones ionizables. La relación entre la variación de energía libre de un sistema reaccionante y la entropía. 151 . Principio de conservación.5:. la entropía del sistema (desorden. donde la entropía es máxima. debido a la afinidad de los grupos Ppi por los cationes bivalentes. eléctrica o mecánica.Primera ley. 6:. 1:. su forma activa es el complejo MgATP-2. vS : Variación de la entropía. puede transformarse de una forma a otra.TvS vG : Variación de energía libre.En la mayor parte de las reacciones enzimáticas.Segunda ley. Establece que en todos los procesos.95 y por lo tanto disociado en un 50% a pH 7.El cuarto H presenta un pK´ de 6. Ej: MgATP-2 y MgADP-. Ej: La energía química puede transformarse en energía térmica. radiante. 2:. T : Temperatura absoluta. 7:.0. se define como: vG = vH . La energía no se crea ni se destruye durante un proceso determinado.El ATP presenta 4 protones ionizables en sus grupos P condensados.0.  Principios de equilibrio químico. 9:. 8:. vH : Variación de la entalpía.Tres de los 4 H del ATP se hallan totalmente ionizados a pH 7. Equilibrio termodinámico.

7:. 6:. sí disminuye la energía libre del sistema. Se define como la disminución de energía libre que se produce. 4:.Si el vG es positiva. . es decir. implica que la reacción química puede realizarse en el sentido en que se halla escrita. cuando se forma un mol del compuesto.La energía libre estándar de una reacción.Las reacciones químicas con una variación de energía libre estándar negativa se denominan exergónicas.0 se representa por Gº´ y la que tiene lugar a pH 0. se define como la diferencia entre las sumas de las energías libres de los productos y la suma de las energías libres de los reaccionantes. Energía libre estándar Gº.El valor vGº de una reacción química representa el trabajo máximo que se puede realizar (Kcal o Kj). a concentración 1 M y a una atmósfera de presión.La variación de energía libre estándar a pH 7.Las reacciones con una variación de energía libre estándar positiva.vGº es una constante para cualquier reacción química.Gº react. 8:. mientras que el vG varía con las concentraciones de los reaccionantes y productos.0 por Gº. 5:. Las variaciones de energía libre estándar de las reacciones químicas son aditivas (acopladas) y en cualquier secuencia de reacciones consecutivas. 2:. Equivale a la suma de las energías libres estándar de formación de los productos menos la suma de las energías libres estándar de formación de los reaccionantes. a una temperatura de 25ºC (298ºK). pero se encuentra termodinámicamente desfacorecido. 1:. reciben el nombre de endergónicas. 3:. a partir de sus elementos.vG = vGº. 152 . Una reacción química se produce sólo cuando vG presenta signo (-). cuando los reaccionantes y productos se presentan a concentración 1 M.  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´. vGº = Gº prod.  Energía libre estándar de formación (vGº´f).

TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA.
Tendencia termodinámica o potencial de un grupo fosfato de una molécula a ser transferido a otra molécula en una reacción catalizada enzimáticamente.  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. 1:- Su determinación a través de la constante de equilibrio se dificulta, ya sea en la determinación de los vGº´ para cualquier reacción que presente valores de vGº´ muy (+) o muy (-). 2:- El vGº´ ATP, se obtiene por sumatoria de los valores de vGº´ de reacciones consecutivas y corresponde a -7,3 Kcal/mol. 3:-La vGº´ de hidrólisis del ADP es similar a la del ATP. 4:- La vGº´ AMP es relativamente inferior (-3,4 Kcal/mol), debido a que los enlaces entre fosfatos adyacentes al ATP y ADP son enlaces anhídridos, mientras que el enlace entre el ácido fosfórico y la ribosa es un enlace éster.  Termodinámica del ATP. ¿Por qué el ATP presenta una energía libre estándar de hidrólisis más negativa, que la presentada por otros compuestos fosforilados ? Ejemplo,Glúcosa 6-P.  Respuesta termodinámica. 1:- El ión fosfato próximo a pH 7,0, es un híbrido en resonancia, en el que el doble enlace presenta carácter de enlace simple. 2:- Los híbridos en resonancia son más estables (contienen menos energía libre). Se estabilizan por una cantidad de energía llamada, energía de estabilización por resonancia. 3:- Los grupos fosfatos del ATP, ADP y AMP son híbridos por resonancia, que se estabilizan por cantidades diferentes de energía de resonancia, y que dependen de la configuración electrónica de los grupos funcionales adyacentes. 4:- A pH 7,0 el ATP presentan 3,5 cargas (-) muy próximas, que se repelen mutuamente. Al hidrolizarse el P terminal se elimina la tensión del ATP. 5:- Los 2 P terminales del ATP, presentan fuerte atracción por los e -, así los enlace anhídrido del P, son más susceptible a la hidrólisis que un simple enlace éster. 6:- El ADP y Pi, se hallan más fuertemente hidratados que el propio ATP, aumentando la tendencia de hidrólisis del ATP

153

7:- El grupo Ppi del ATP y del grupo acil-fosfato del 3-P gliceril - P, tiene un elevado contenido energético, al igual que los ésteres enólicos (fosfoenol piruvato), los tioésteres (acetil CoA) y derivados de fosfoguanidina (creatina).  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. Existen dos clases de fosfatos de alto contenido energético, en los cuales el vGº´ de hidrólisis es más negativo que la del ATP, y que pueden servir como donadores de grupos fosfatos para el ADP. Primer grupo. Formado por el 3-fosfogliceril - fosfato y el fosfopiruvato, los cuales se producen durante la degradación enzimática de las moléculas combustibles, específicamente en la glucólisis, o a través de la fosfoglicerato quinasa y piruvato kinasa, respectívamente. Segundo grupo. Formado por la fosfocreatina y fosfoarginina, que actúan como depósito de energía en los músculos (fosafágenos). La fosfocreatina se encuentra en el tejido nervioso y la fosfoarginina en los tejidos de invertebrados. En ambas moléculas, el átomo de fósforo se halla unido directamente a un átomo de N de un grupo guanidinio. El grupo P es transferido enzimáticamente al ADP por la creatina - kinasa y arginina - kinasa , respectívamente.

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES.
El ATP puede ceder su grupo fosfato terminal a una variedad de moléculas capaces de aceptar el fosfato en reacciones catabolizadas por enzimas específicas. Entre los aceptores se encuentran la D - glúcosa y D - glicerina, donde la hexoquinasa cataliza la reacción. Rutas enzimáticas de transferencia de grupos fosfatos. El sistema ATP-ADP se conectan primariamente entre fosfatos de alto y de bajo contenido de energía. Los grupos fosfatos se transfier en por fosfotransferasas específicas desde compuestos de alto contenido energético, hasta el ADP (Ej: Fosfoenolpiruvato vGº´ -7,5 Kcal/mol)). El ATP, así formado se convierte después en el dador de grupos fosfatos en una segunda reacción enzimática, para formar un fosfato de bajo contenido energético (Ej: glúcosa-6P, vGº´ Kcal/mol). Almacenadores de grupos P de alta energía.

154

El ATP no actúa como depósito de energía, sino como transportador de ésta. La cantidad de ATP intracelular es transitoria. Los sistemas celulares presentan compuestos P, que actúan como almacenadores de energía. Ej: Fosfocreatina. Que se forma por fosforilación de la creatina, cuando los niveles del ATP son altas. Se encuentra en el músculo esquelético, músculo liso y células nerviosas; y en cantidades muy bajas en el riñón. La fosfoarginina cumple similar función , pero en el tejido de invertebrados como el cangrejo y langosta . Algunos microorganismos almacenan grupos fosfatos de alta energía en forma de gránulos insoluble de polimetafósfatos (volutina).

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS.
Existen otros 5´nucleósidos di y trifosfatos, los que desempeñan el papel de precursores energéticos activos en la síntesis de RNA y transferencia de grupos fosfatos hacia otras reacciones de biosíntesis.  Características. 1:- Todas estas vías se conectan al ATP a través de la nucleósido di-P quinasa, presente en mitocondrias y en el citoplasma. 2:- La nucleósido di-P-quinasa transfiere fosfatos entre el ATP y cualquier NDP. 3:- El UTP es el dador de P (energía) de reacciones que conducen a la síntesis de polisacáridos. 4:- El CTP es el dador de grupos fosfatos (y de energía) en las reacciones de biosíntesis de lípidos.

PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO.
Los dos grupos fosfatos terminales del ATP se pueden separar enzimáticamente de una sola vez por escisión pirofosfórica (PPi), entregando como producto AMP. Como por ejemplo la activación enzimática de un ácido graso para formar un éster con CoA. ATP + RCOOH + CoA-SH ------ AMP + Ppi + RCO-SCoA  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. El AMP y Ppi son incorporados a la corriente de transferencia de grupos fosfatos, a través del ciclo del ATP - AMP por las enzimas pirofosfatasa inorgánica y la adenilato quinasa.  Pirofosfatas inorgánica. Cataliza la hidrólisis del pirofosfato inorgánico, para formar dos moléculas de ortofosfato inorgánico, él que puede ser utilizado en la regeneración del ATP, apartir de ADP.

155

PPi + H20 ------- 2 Pi vGº´ = -4,6 Kcal/mol  Adenilato quinasa. También llamada mioquinasa. Cataliza la refosforilación del AMP a ADP en la reacción: ATP + AMP ------ ADP + NDP

ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS.
Las células son sistemas abiertos, intercambian materia y energía con su entorno (eminentemente dinámicos). En un momento dado, las células se encuentran en un estado estacionario en que la velocidad de entrada de materia es igual a la velocidad de salida de la misma.  Generalidades. 1:- Un sistema abierto en el estado estacionario es capaz de efectuar trabajo, porque está alejado de su equilibrio. 2:- En la termodinámica de los sistemas abiertos, el estado estacionario, puede considerarse como un estado ordenado de un sistema abierto, donde la entropía es mínima.

COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA.
Muchas reacciones endergónicas de una célula pueden acoplarse con una reacción exergónica para obtener la energía que impulse la reacción celular a la derecha. Investigaciones tempranas sobre la naturaleza de la contracción muscular demostraron que la presencia del compuesto rico en energía fosfato de creatina proporciona una fuerza impulsora en las reacciones musculares. Los estudios sobre oxidación de glucosa y especialmente sobre ciclos metabólicos de la oxidación de los carbohidratos ponen de relieve el papel del adenosintrifosfato (ATP), y este compuesto rico en energía ha pasado a ser la clave que liga los procesos endergónicos con los que son exergónicos. Los compuestos ricos en energía muchas veces son ésteres complejos de fosfato que proporcionan grandes cantidades de energía libre por hidrólisis. Una consideración más detallada de la energía liberada por la hidrólisis por etapas de ATP ilustrará el concepto del cuerpo rico en energía.

156

Se han propuesto varias explicaciones para la liberación de energía por hidrólisis de compuestos ricos en energía. Incluyen el hecho de que estos compuestos son inestables en soluciones ácidas y alcalinas, y se hidrolizan fácilmente. Así pues, los productos hidrólisis, fosfato inorgánico, ADP y AMP, tienen muchas más posibilidades de resonancia que el producto original ATP. Un motivo principal para la liberación de energía incluye el tipo de estructura de enlace en estos compuestos. Los enlaces y en el ATP son enlaces de anhídrido que incluyen gran cantidad de energía de repulsión entre los fosfatos, qué se libera por hidrólisis. Otros compuestos de fósforo ricos en energía incluyen los siguientes:

Los dos compuestos superiores tienen enlaces de anhídrido entre un fosfato y en grupo carbonilo o ácido enol. El fosfato de creatina, el compuesto rico en energía que hay en los músculos, presenta un enlace directo entre el fosfato y el nitrógeno, mientras que el enlace de acetilmercaptán de la coenzima A 157

En la exposición sobre metabolismo habrá varios ejemplos del empleo de compuestos ricos en energía para almacenarla y transmitirla. Estas reacciones pueden tener lugar en ausencia de O2 en el citoplasma y se denominan fosforilaciones a nivel de substrato. Estas reacciones originan productos que termodinámicamente son más estables. La distinción entre compuestos ricos en energía y ésteres de fosfato pobres en energía es arbitraria. En cada caso el compuesto rico en energía se hidroliza fácilmente. pero los bioquímicos suelen admitir una línea divisoria de 5. como AMP. y ácido 3-fosfoglicérico. dando productos que sufren reacciones espontáneas. ATP a nivel de substrato En el esquema anaerobio del metabolismo de los carbohidratos (vía de Embden-Meyerhof) la glucosa es fosforilada. glucosa-6-fosfato. y de acoplamiento de energía obtenida de alimentos para utilización en reacciones celulares. no se consideran compuestos ricos en energía y por hidrólisis proporcionan una cantidad de energía menor. constituye la fuerza impulsora mayor para las reacciones metabólicas de los tejidos. y más tarde se rompe en el derivado fosforilado de tres carbonos. FORMACION DE ATP Como el adenosintrifosfato se ha considerado compuesto clave en el almacenamiento de energía química y en el acoplamiento de reacciones exergónicas a reacciones endergónicas en la célula.también es característico de un compuesto rico en energía. Aunque ATP puede formarse con la energía luminosa en el proceso de la fotosíntesis. 158 . aquí consideramos su formación en el citoplasma en ausencia de oxígeno (a nivel de substrato de fosforilación) y en las mitocondrias por el proceso de fosforilación oxidativa. Los ésteres simples de fosfato.0 Kcal por mol. En las dos reacciones siguientes ADP se convierte en el compuesto ATP rico en energía. con ayuda de catalizadores llamados enzimas.

159 . Hay un sistema de transporte de electrones en las mitocondrias de las células que transportan activamente los electrones de un metabolito reducido al oxígeno.Fosforilación oxidativa de ATP Uno de los esquemas aerobios u oxidativos principales del metabolismo de los hidratos de carbono (ciclo de Krebs) incluye la reacción de compuestos intermedios con producción de varios moles de ATP. con ayuda de enzimas y coenzimas según se indica en la figura a continuación.

donde es convertida en el enlace rico en energía del ATP. y FAD es dinucleótido de flavina y adenina. Cuatro de tales complejos más NADH2. Por lo tanto. Se cree que esta membrana está. formada por unidades repetidas. Otros compuestos intermedios de la figura entre el metabolito reducido y el oxígeno. La energía generada por el transporte de electrones en el complejo de la pieza basal es transmitida a través de la proteína del tallo a la porción principal. compuestas cada una de una pieza maestra que se proyecta en la matriz. pero solo pueden generarse dos moles si los electrones son transferidos directamente del substrato a la coenzima Q a través de FAD. La cadena básica de transporte de electrones está localizada en las piezas basales. aparte de NAD y FAD. porque esta transferencia evita la primera zona de fosforilación. ATP nace en tres lugares de la cadena de transportes de electrones. y del citocromo c a O2 mediante citocromo a3. y citocromo c constituyen un sistema de transporte electrónico completo. Las reacciones globales incluyen primero luego NAD + Metabolito * H2 Metabolito + NADH2 NAD + 3 ATP +H2O NADH2 + 3 ADP + 3 Pi + ½ O2 Como puede verse en la figura anterior. 160 . coenzima Q. de la coenzima Q al citocromo c pasando por el citocromo b.Pi es fosfato inorgánico. Cada pieza basal está considerada un complejo que contiene una parte de las enzimas que transportan electrones. unida por un tallo a una pieza basal. pueden generarse tres moles de ATP por el paso de electrones de un mol de substrato a través de NAD hasta oxígeno molecular. FMN es mononucleótido de flavina. son la coenzima Q y los citocromos. Las enzimas de transporte electrónico están localizadas en la membrana interna de las mitocondrias. con las siguientes transferencias electrónicas: de NADH2 a la coenzima Q gracias a la flavoproteína FMN. NAD es dinucleótido de nicotinamida-adenina.

por ejemplo. el pigmento respiratorio de los glóbulos rojos. donde P significa ácido fosfórico. Esta coenzima se reduce fácilmente a la forma hidroquinona durante el transporte de hidrógeno. 161 . está unido a una molécula de proteína por coordinación con dos residuos de aminoácidos básicos. que también constituye parte integral de la hemoglobina. dinucleótido de adenina y flavina es un dinucleótido compuesto de flavina-ribosa-fosfato unido a AMP. llamada a veces ubiquinona-10 por las 10 unidades de isopreno que lleva en la cadena lateral (el número puede variar de 0 a 10). La porción nicotinamida de la molécula interviene en las reacciones de oxidación y reducción de la fosforilación oxidativa.P -adenosina. el dinucleótido de adenina y nicotinamida es un dinucleótido formado por AMP unido a nicotinamida-ribosa-fosfato. El hem del citocromo c. La porción restante de la molécula está representada como ribosa. La reducción de FAD en el sistema de transporte de electrones puede representarse así: La coenzima Q es una quinona liposoluble. La reducción de NAD para formar NADH2 puede representarse así: FAD.NAD. así: Los citocromos son pigmentos de oxidación-reducción formados por complejos de hierro-porfirina conocidos como hem.P -O. y por enlaces de tioéter formados por adición de un grupo sulfhidrilo de cada una de dos moléculas de cisteína en la molécula de proteína.

Como ya hemos visto. Recientemente Green y colaboradores han aislado una gran partícula de transporte electrónico de las mitocondrias celulares. y después de estudiar su composición y función. intervienen varias reacciones complejas en la síntesis de este compuesto vital. Luego separaron la partícula en cuatro complejos. También se forman dos moles de ATP cuando los electrones de FADH2 son transportados hacia el oxígeno. procede insistir en que se forman tres moles de ATP cuando los electrones de NADH2 son transportados a través del sistema hasta el oxigeno. donde el átomo de hierro del hem cambia de Fe+++ a Fe++ en la forma siguiente: La naturaleza exacta y el mecanismo funcional detallado del ciclo de la fosforilación oxidativa todavía no están perfectamente conocidos.El citocromo c es un portador de electrones en el ciclo de fosforilación oxidativa. Estas relaciones ayudarán a comprender el balance de energía en los ciclos metabólicos. propusieron la siguiente relación entre los complejos y el sistema de transporte de electrones: La energía bioquímica en forma de ATP es una fuerza impulsora esencial en muchas reacciones metabólicas de células y tejidos. 162 .

Si el ácido 3-fosfoglicérico se convirtiera en ácido l. 4. 163 . 5.TEST DE EVALUACION 1. y cuál cambio energético podría esperar? 6. 7. son transportados hacia el oxígeno. ¿Por qué el mecanismo de fosforilación oxidativa se llama también sistema de transporte de electrones?. Explicar brevemente por qué el ácido fosfoenolpirúvico es un compuesto rico en energía. El ATP forma un intermedio con el ácido para impulsar la reacción hasta completarla. G? 3. ¿Cuál es la relación entre el cambio de energía libre estándar de una reacción. Detallar. Detallar el proceso del sistema de transporte de electrones de la porción basal a la porción principal en la membrana interna de las mitocondrias. La formación de un éster a partir de un ácido y un alcohol ha proporcionado un G* de +2.el sistema de transporte de electrón cuando los electrones de FADH. Representar la reacción y calcular el nuevo G*. Explicar por qué motivo solo se forman dos moles de ATP en .0 Kcal. ¿Cuáles son las diversas formas de energía que pueden producirse en la célula viva? 2.3-difosfoglicérico. G* y el cambio de energía libre. ¿qué le pasaría al ATP. 8.

Describir el efecto de PH. se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas. Reconocer la relación entre lugar activo y su especificidad. no modifican el sentido de los equilibrios químicos. sino que aceleran su consecución. químicamente son proteínas Como catalizadores. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.UNIDAD N°9 ENZIMAS Y COENZIMAS OBJETIVOS y y y Definir y describir la naturaleza de una enzima y coenzima. y donde se realiza la reacción. los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. o lugar donde se adhiere el sustrato. temperatura y productos terminales sobre una reacción enzimática. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo. En su estructura globular. Generalidades. Catalizador 164 . Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.

La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Este escollo es una barrera energética. que corresponde al estado de transición. etc. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. A no existiría. Cada reacción está catalizada por un enzima específico. Especificidad de acción. hidrófobas. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. en un lugar 165 . Especificidad de sustrato. ACCIÓN DE ENZIMAS La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. hasta hacerla instantánea o casi instantánea. que constituyen el estado inicial. la energía de activación (Ea). CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. electrostáticas. Pero hay una barrera de energía que los separa. puesto que no sería estable y se habría transformado en P. En una transformación dada de "A" a "P" . 2. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación. si no es por ella. "A" representa las moléculas reaccionantes. "P" representa los productos o estado final.Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química. El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno.

deriva de la frase griega en zyme. es decir. Son aquellas que para su función catalítica no necesitan cofactor u coenzima. constituye un grupo prostético y que en su conjunto se asigna como holoenzima. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. La parte proteíca de la enzima se denomina apoenzima o apoproteína.específico . constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS  Clasificación estructural. Enzimas conjugadas. regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. el centro activo. que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900). Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que catalizan.000. Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre. así la Gliceraldehído-3Pdeshidrogenasa cataliza la oxidación del la Gliceraldehído-3P. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2. 166 . Enzimas que necesitan para su actividad catalítica una coenzima o ión metálico. la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina (a urea y ornitina). Cuando la coenzima o ión metálico se unen covalentemente a la enzima. El nombre de enzima. sin dar información alguna del sustrato o la reacción que catalizan (tripsina). que significa 'en fermento'. Modelos de acción enzimática. Este centro es una pequeña porción del enzima. Con su acción. Enzimas simples.

 Clasificación funcional. tiene que haber otra que se oxide Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. etc. Por acuerdo internacional las enzimas se clasifican en seis clases principales.c. Ejemplo: ureasa.d. 167 . catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma. fabricando también el ATP. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Liasas (Adición a los dobles enlaces) Isomerasas (Reacciones de isomerización) Ligasas (Formación de enlaces. oxácidos aldehidos. Extrayendo dos átomos de hidrógeno. Cada enzima es nombrado por 4 dígitos: EC a. según el tipo de reacción catalizada. Clase de enzima atendiendo a la clase de reacción que catalizan: 1) 2) 3) 4) 5) 6) Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). O2. alcoholes.b. y muchos otros compuestos y. aminoácidos. como receptores. DPNH2. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores. con aporte de ATP)  Oxido-reductasas: Si una molécula se reduce. verdadero almacén de energía. cada una de ellas con diferentes subclases. como la escisión enzimática de la glucosa. las propias coenzimas DPN y TPN. TPNH2. enzima que hidróliza la urea. citocromos. En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. cetonas. Muchas enzimas se asignan con el sufijo "asa" al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas. los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.

sulfúrico. aldehído. amina. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O). glucosilo. como son la de glicógeno. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina. Las isomerasas: 168 . sulfató. presente en el jugo gástrico. Las Hidrolasas: Transforman polímeros en monómeros.. Actúan sobre: enlace ester enlace glucosídico enlace peptídico enlace C-N Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma. Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos.- y y grupos aldehídos grupos acilos Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). etc. segregada por el páncreas. las grasas y las proteínas. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan. puesto que hidrolizan enlaces pépticos. estéricos y glucosídicos. Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor.Las Transferasas. y la tripsina y la quimiotripsina. transfiriendo grupos metilo.

Las Ligasas: y y y y Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C 169 . Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. de posición. el anhídrido carbónico. de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. presente en el proceso de la glucólisis. geométrica.Transforman ciertas sustancias en otras isómeras. quitando hidrógeno. funcional. y carbono y azufre. etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas. como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 ± lisolecitina en 3 ± lisolecitina. etc. como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa. carbono y nitrógeno. como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona. hidratos de carbono y sus derivados. o bien entre carbono y oxigeno. a algunos grupos y reduciendo otros. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización. otros separan el carbono de numerosos sustratos. indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras. o viceversa. Los óxidos ± reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas. los hidroxácidos. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos. . es decir. oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino. Las isomerasas cis ± trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo. o fosforilo de una parte a otra de la molécula.Las Liasas: y y y Entre C y C Entre C y O Entre C y N Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono. sea óptica. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua. Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la que actúan. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común. Se dividen en varias subclases. actúan ampliamente sobre los aminoácidos. como en el caso de la triosa fosfato isomerasa. escindiéndolos. y el amoniaco.

Con la liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). A sintetasa. es decir. libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente. son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. la carnosina sintetasa. B (A . Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) Es importante ya que es la principal fuente de energía de los seres vivos y se alimenta de casi todas las actividades celulares. con otra. lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP. etc.+ B A ± B + Pi ). que forma acetil coenzima. una fosfocinasa. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas. ya que su función de intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas. algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa. para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A. que. Se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. y que forman uniones C-O. un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los componentes principales de los genes) y ribosa. La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la conversión de ATP a ADP. Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía. La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina. en rigor. está formada por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno de estos últimos. las ligasas ácido ± amoniaco (glutamina sintetasa).Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas. la síntesis de proteínas. un azúcar de cinco carbonos. pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas. un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energía utilizable por las células para realizar sus actividades. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula. y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos. las ácido-tiol ligasas. incluso la transmisión de las 170 . A partir de ácido acético y coenzima A . la división celular y la transmisión de señales nerviosas. Composición Del ATP El ATP se comporta como una coenzima. como las aminoácido ±ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos ±ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas. entre ellas el movimiento muscular.

la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato. 171 . Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.señales nerviosas. Por lo general. Cuando los productos se liberan. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo. y donde se realiza la reacción. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. la síntesis de proteínas y la división de la célula. el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de fosfato a través de la reacción del citocromo. el exceso de ATP puede unirse a la creatina. proporcionando un depósito de energía de reserva. Funciones de las enzimas En su estructura globular. o lugar donde se adhiere el sustrato. una proteína que se sintetiza utilizando la energía aportada por los alimentos. En las células del músculo y del cerebro de los vertebrados. el movimiento de los músculos. se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas.

- 172 . aceleran las reacciones hasta 1017 veces. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios. (1) Tipo de reacción: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta. (2) Respecto al sustrato: el enzima no puede unirse con cualquier sustrato. que luego se convierte en producto: enzima + sustrato enzima-sustrato enzima + producto Como es un catalizador el enzima no se consume. Hay enzimas más específicos que otros. Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro. En él habrán distintos residuos que aporten los grupos funcionales necesarios para cada función: Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis. Son muy específicos respecto a. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no harían falta demasiados. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas. El sitio de unión del ligando está muy bien definido. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre estereoisómeros. Alto poder catalítico por su gran actividad molecular. es el caso de la ribozima que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido nucleico. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión. Residuos que participan en la estructura tridimensional. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA. Las propiedades que tienen los enzimas que los hacen efectivos como catalizadores son: Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula. El RNA es peor catalizador. Se forma complejo enzima-sustrato. acelerando la velocidad de reacción sin modificar la posición de equilibrio. Centro activo. La función de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato.PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS  Especificidad de los enzimas. Los enzimas son proteínas catalíticas.

El sustrato y el centro activo son complementarios. No habrá agua si no participa en la reacción. Proposición de Fisher: Un enzima distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. Un sustrato correcto induce un cambio de conformación adecuado y uno malo no.H . Estos últimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o permanentemente (grupo prostético). Cuando se produce la unión el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo que tiene menos movilidad que en entorno acuoso. no antes. COFACTORES. un cofactor. Se crea un microambiente especial para que los grupos catalíticos sean más reactivos. La actividad molecular es muy alta porque es la mejor posición para que actúen los grupos catalíticos. Muchos cofactores deben ser ingeridos 173 . El enzima es complementario del estado de transición. El Zn se une al H2O y luego se separan: Zn --.O.+ CO2 Zn2+ + HCO3H+ Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algún grupo donde transportar los electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminoácido que pueda. <<la unión del centro activo y el enzima es la base de la especificidad. que puede ser inorgánico (iones en general) u orgánicos. Si la función del enzima debe estar regulada puede tener moduladores. Catálisis de la hidratación de CO2 por la anhidrasa carbónica (que contiene Zn2+): CO2 + H2O H+ + HCO3Zn2+ Como ninguna cadena lateral de los aminoácidos puede formar OH el Zn aporta lo que se necesita. El catalizador ayuda a alcanzar ese estado de transición por lo que la reacción ocurre.H Zn --. La posición será la adecuada para que los grupos catalíticos estén lo mejor orientados posible.H . Hipótesis de Koshland: ajuste inducido. El centro activo sólo es complementario cuando se a unido al sustrato. Los sustratos pasan por un estado de transición tras superar la energía de activación antes de convertirse en productos.O .La proteína al plegarse determina el centro activo que será una cavidad hidrofóbica (ambiente especial). El sitio activo es complementario después de la unión. por lo que necesita un cofactor. A veces se necesitan grupos catalíticos que no se encuentran en los aminoácidos por lo que se necesita una molécula extra.

Las vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox. Cuando la velocidad inicial es exactamente igual a la mitad de la velocidad máxima. Desarrollada en 1913 explica la acción y cinética de las enzimas.porque la célula no los sintetiza. Supone que la enzima se combina con el sustrato (S). donde la velocidad de reacción llega a ser independiente de la concentración del sustrato y se hace constante. pero con la salvedad de que las enzimas se saturan con el sustrato. para formar el complejo E-S. el cual se escinde para formar la enzima libre y producto (P). Holoenzima = Apoenzima + Cofactor Centro activo Apoenzima Holoenzima Cofactor CINÉTICA ENZIMÁTICA Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por enzimas. La ecuación de Michaelis y Menten es la ecuación de velocidad para las reacciones catalizadas por enzimas frente a un sustrato. 174 . se deduce que la concentración de sustrato es igual a la constante Km. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores.  Teoría de Michaelis y Menten.

con el pH y la temperatura. 3. con el pH y la temperatura. la determinación cuantitativa de la actividad enzimática. Km = K-1 + K+2 K+1 En algunas reacciones K-1 es muy grande. la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es equivalente a la 1/2 de Vmax. se obtiene una hipérbole rectangular. Km es una magnitud determinada experimentalmente y definida operativamente como. sino que varia con la estructura del sustrato. Constante de Michaelis y Menten (Km). Se define como la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. 2. Características de Km. 2. respecto de K+2. 1.  Representación de Lineweaver-Burk. Este parámetro es característico para la descripción matemática de la cinética enzimática. en este caso K+2 se hace despreciable y Km equivale aproximadamente a la constante de disociación del complejo E-S (Ks). las enzimas no se hallan saturadas por sus sustratos. Velocidad máxima. La velocidad máxima (Vmax) es igual a K+2 (S) y que varia ampliamente de una enzima a otra para una concentración de enzima determinada. 175 . En condiciones intracelulares. La Vmax varia con la estructura del sustrato. El valor aproximado de Km se obtiene graficamente al representar la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato inicial. 1. Km no tiene un valor fijo. cada uno de estos exhibe una Km característica. Para las enzimas que poseen más de un sustrato. Km y constante del sustrato (Ks). 4.

Ej: bacterias termofílicas. El Q10. La relación entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento ácido . 5:. 1. 4. Esta representación entrega valores de Vmax y de Km en forma sencilla y amplía las desviaciones del carácter lineal que pueden no aparecer en una representación doble recíproca.base de la enzima y del sustrato. La velocidad de reacción catalizada por enzimas se incrementa con aumento de la temperatura. 2. varía con la concentración del sustrato.La mayor parte de las enzimas se inactivan entre los 56 .Es una transformación algebraica de la ecuación de velocidad de MichaelisMenten.  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática.  Representación de Eadie-Hofstee. representada por un pico de actividad catalítica. Sin embargo. Cada enzima posee un pH característico en el cual su actividad es máxima.  Efecto del pH sobre actividad enzimática. b) El incremento de la velocidad de desnaturalización térmica de la enzima al sobrepasar una temperatura crítica.60ºC. permite una determinación más exacta del valor de Vmax de las obtenidas de los gráficos de velocidad de MichaelisMenten. algunas bacterias son estables. 5. 3. es la resultante de dos procesos: a) El incremento de la velocidad de reacción con la temperatura. Además proporciona información acerca de la inhibición enzimática. ya que el valor Km de muchas enzimas cambia con el pH. varía de una enzima a otra según la energía de activación de la reacción catalizada. Se obtiene multiplicando ambos miembros de la ecuación de Lineweaver-Burk por Vmax. La forma de la curva de actividad-pH. Esta representación de doble recíproco. en un intervalo en que la enzima es estable y permanece activa. La velocidad en muchas enzimas se duplica por cada 10ºC de aumento de temperatura (Q10 = 2).  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas. La más utilizada es la que considera los recíprocos de ambos miembros de la ecuación de velocidad. La aparente temperatura óptima de la enzima . 176 .

se define la constante del inhibidor (Ki). Inhibición competitiva.=. La representación de un I competitivo incrementa la Km aparente de la enzima. Inhibición competitiva. Según la teoría de Michaelis . 8. será mayor que la verdadera Km. debido a que el porcentaje de inhibición para una concentración de inhibidor constante disminuye al incrementarse la concentración del sustrato. análogo al complejo E-S. Inhibición no competitiva.INHIBICIÓN DE ENZIMAS. El Km aparente del S. la cual no experimenta su transformación a producto. El malonato presenta 2 grupos carboxílicos ionizados a pH 7. Como resultado se obtiene una familia de líneas rectas cuyo punto de intersección es común en el eje 1/Ve. para formar un complejo E-S-I. 4. 1. viene determinado para una concentración constante del inhibidor.  Tipos de inhibición. 2. 7. Es decir. la inhibición competitiva se reconoce experimentalmente. como la constante de disociación del complejo E-I. Experimentos que se repiten con una concentración diferente de inhibidor. La enzima en condiciones normales cataliza la eliminación de 2 átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénicos del succinato. pero no es deshidrogenado. requiere concentraciones de sustratos mayores para que alcance la Vmax. la especificidad del sustrato. El inhibidor competitivo no interfiere con la velocidad de ruptura del complejo E-S. Inhibición acompetitiva. La molécula inhibidor no resulta químicamente alterada por la enzima. El inhibidor no se combina con la enzima libre y no afecta a su reacción con el sustrato. Ha permitido obtener información sobre el mecanismo y las rutas de las catálisis enzimáticas. Sin embargo se combina con el complejo E-S. 5.Menten. 2. la naturaleza de los grupos funcionales en el centro activo y la participación de grupos funcionales en el mantenimiento de la conformación activa de la molécula de enzima. Formando un complejo enzima inhibidor (E-I) . 3. Inhibición acompetitiva. de modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo. Características. 177 . 1. 6. Un ejemplo lo constituye la inhibición competitiva de la succinato deshidrogenasa por el malonato. 3. El análisis cinético. El inhibidor puede combinarse con la enzima libre.

que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas. 7. El valor de la intersección en el eje 1/Ve es mayor para la enzima inhibida que para su condición normal. Sus efectos no se anulan al aumentar la concentración del sustrato. Generalmente deforman la enzima y no puede formarse el complejo E-S a una velocidad normal. Su estudio es importante porque permite obtener información respecto de los grupos funcionales catalíticos del centro activo. 178 . que se establece rapidamente con la enzima o con el complejo E-S. 3. 2. ENZIMAS REGULADORAS. Existen dos tipos: Las enzimas alostéricas y las enzimas moduladas covalentemente. En las gráficas de doble recíprocas las rectas difieren en pendiente. 1. Este inhibidor se une a un sitio de la enzima diferente al sitio activo. Son catalizadores biológicos. que sea esencial para mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa de ésta. Se reconocen con facilidad en las gráficas de doble recíproca. 4. El inhibidor interviene en un equilibrio reversible. Esta inhibición es producida por los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algún grupo funcional de la enzima.Características. esencial para la catálisis. El agente se une de forma covalente y modifica de modo permanente a un grupo funcional. Las enzimas con grupos SH son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados. Por lo anterior la Vmax disminuye en presencia del I y no cambia con la concentración del S. Inhibición no competitiva. En la inhibición no competitiva el inhibidor puede combinarse con la enzima libre o con el complejo E-S. 5. 3. 1. presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. El inhibidor produce dos formas inactivas E-I y E-S-I 2. La Vmax decrece con aumento del inbidor. La pendiente de las rectas permanece constante al aumentar la concentración del inhibidor.  Inhibición irreversible. Es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato. pero no comparten un punto común de intersección en el eje de la ordenada (1/Ve). Las enzimas que requieren iones metálicos para su funcionamiento son inhibidas no competitivamente por agentes quelantes como el EDTA. 6.

El sustrato actúa. et al. Son enzimas oligoméricas. Esta enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato. formando una red de control. La modulación dependerá de cuántos sean los centros del sustrato que están ocupados. Reacción determinante. Control de las enzimas alostéricas. Dos o más sistemas multienzimáticos. 4. que aumentan su actividad catalítica y moduladores negativos que la disminuyen. 6. polivalente. La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína. Enzimas alostéricas.  Enzimas homotrópicas. Monod. pueden estar conectados por una o más enzimas polivalentes. propuesto por J. según la naturaleza del modulador. Generalidades. Inicial de la reacción. Las enzimas alostéricas muestran dos tipos de control diferentes: Heterotrópico y homotrópico. inhibición feed-back o retroinhibición. Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final. 7. diferente al centro catalítico. que es irreversible en condiciones intracelulares. Son inestables a 0ºC y estables a temperatura ambiente. 2. constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. Se asigna a la primera etapa en una secuencia de reacciones multienzimáticas. Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia. no cumpliendo con la teoría de Michaelis-Menten. La inhibición producida por el modulador negativo no se ajusta a las inhibiciones conocidas y muestra una dependencia atípica de la Ve. es decir. 8. Cuando la enzima presenta un modulador específico es monovalente y cuando hay más de uno. Ej: L-isoleucina es un modulador (-) para la treonindeshidratasa. 1. también como modulador. desde la etapa inicial y así lograr la máxima economía de metabólitos. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostéricas. Presentan un sitio diferente al centro activo. al que se une reversiblemente y en forma no covalente al efector o modulador. Constituye una estrategia de la célula para regular una ruta metabólica. 179 . 9. Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos. 3. El centro alostérico es específico para la unión del modulador. 5.

Cooperatividad positiva. 2. Las enzimas alostéricas que responden a moduladores (+) y (-) con cambio de la Km aparente. Algunas enzimas muestran un comportamiento opuesto. Características. Su comportamiento cinético esta alterado por las variaciones de la concentración del modulador alostérico. Un modulador negativo. Cooperatividad negativa.N-carbamil-L-aspartato + PPi 180 . que la enzima no regulada. producirá un incremento en la Km aparente y el modulador positivo un descenso de ésta. 1. que cataliza la reacción: Fosfato de carbamilo + L-aspartato -------. puede provocar una aceleración de la velocidad de la catálisis.  Cinética de las enzimas alostéricas. conocida como ATCasa. La curva sigmoidal ímplica que la unión de la primera molécula de sustrato con la enzima intensifica la unión de las moléculas de S subsiguientes a los otros centros activos. como enzimas M. En estas condiciones la enzima se comporta según la cinética descrita por Michaelis-Menten. 3. Las enzimas homotrópicas muestran una curva sigmoidal en las gráficas de Ve de Michaelis-Menten. Es cuando las curvas sigmoidales son muy inclinadas. la unión del sustrato provoca un descenso en la unión de las moléculas de sustrato subsiguientes. Mientras que el modulador positivo producirá un incremento en la Ve. Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato. Ejemplo enzima alostérica. Proceso llamado desensibilización de la enzima. La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa. 4. se asignan como enzimas K y las que afectan la Vmax. sin afectar su actividad catalítica. Enzimas heterotrópicas. Una enzima alostérica puede perder su regulación por los moduladores. debido a que un leve aumento en la concentración del sustrato. Un modulador negativo baja la Ve de reacción a una concentración de sustrato saturante y constante. La enzima en estas condiciones es menos sensibles a cambios pequeños de la concentración de sustrato y se aproxima a la saturación más lentamente. mostrando una curva más aplanada.

Koshland. a través de dos modelos: Secuencial y el de Simetría. pueden separarse por la fosforilasafosfatasa. forma activa y la fosforilasa b menos activa. 3. 5. La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 subunidades principales. que cataliza la degradación del polisacárido de reserva glucógeno en glucosa -1-fosfato. Hallándose todas las subunidades en estado de baja o elevada afinidad. Ej: glucógeno fosforilasa de los tejidos animales. para entregar fosforilasa b. Un modulador positivo de esta enzima es el ATP. producto final actúa como modulador negativo de la ATCasa. Modelo propuesto por J. Características. y Modelo de simetría. y Modelo secuencial.E. 2. El CTP. Mecanismos de actividad reguladora de las enzimas alostéricas. Cada una con serina fosforilada en su OH. a través de un efecto de todo o nada. Cuya explicación se ha obtenido de los estudios con la hemoglobina. Este modelo propone una sintonización más fina de la actividad de la enzima alostérica. Por tanto la actividad de la fosforilasa del glucógeno es regulada por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activa e inactiva. la fosforilasa a. Estos grupos fosfatos presentes en las formas a.  Modulación covalente de las enzimas reguladoras Las formas activas e inactivas son interconvertibles por modificación covalente de sus estructuras que son catalizadas por otras enzimas. Modelo propuesto por D. La fosforilasa b. Estudia los mecanismos moleculares mediante los cuales la unión del modulador al centro regulador puede. Monod et al. Esta enzima presenta dos formas. alterar la actividad del centro catalítico. 181 . Establece que la unión de la primera molécula de sustrato incrementa la tendencia de las restantes subunidades a experimentar transición a la forma de elevada afinidad.Que corresponde a la etapa inicial de la biosíntesis del nucleótido de pirimidina (CTP). Pueden existir diversos estados de conformación intermedios. que invierte el efecto inhibidor del CTP. 1. donde cada una puede experimentar cambios secuenciales individuales en su conformación entre los extremos de todo o nada. cada uno con su propia actividad catalítica intrínseca. puede reactivarse por la acción de la fosforilasa-quinasa 4. Aplicable a las enzimas alostéricas que poseen multiples subunidades y que se suponen que existen en dos conformaciones diferentes.

Tiamina (Vitamina B1) y pirofosfato de tiamina. Formas múltiples de una enzima determinada. 3. Su importancia biológica se presentó debido a que algunos organismos no las sintetizan y deben adquirirlas exogenamente. 1. No actúan como componentes de las coenzimas. Actúan en pequeñas cantidades. El pirofosfato de tiamina funciona como coenzima en las reacciones catalizadas en las que se separan grupos aldehídos y/o se transfieren en el metabolismo de los glúcidos. Su función en vegetales y microorganismos no está claro. Se pueden separar por electroforesis en gel de los extractos celulares. Características. Se precisa en la dieta de la mayor parte de los vertebrados y en algunos microorganismos. las hidrosolubles y liposolubles. D. 2. Tipo de regulación enzimática que cataliza los precursores inactivos de las enzimas (zimógenos). que puede presentarse en una sola especie de organismo e incluso en una sola célula.  Clasificación. que se sintetizan como zimógenos inactivos. 182 . Los animales superiores las adquieren en su mayor parte en forma exógena. E y K. Ej: La lactato -deshidrogenasa. aparece en 5 formas isozimicas diferentes en los tejidos de la rata. VITAMINAS . Pepsina. Ej. llamado antiguamente cocarboxilasa. Actúa como coenzima al promover la descarboxilación no enzimática del piruvato para dar acetaldehido y CO2. ISOZIMAS. Las vitaminas hidrosolubles funcionan como coenzimas y las liposolubles comprenden a las vitaminas A.ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS. Constituida por una pirimidina sustituida unida por un puente metileno a un tiazol. tripsinógeno y quimotripsinógeno. para dar las formas activas. Aparece en las células en su forma de coenzima activa ( el pirofosfato de tiamina). Su deficiencia produce el beriberi en el hombre y polineuritis en las aves. Se clasifican en dos grupos. pepsinógeno .COENZIMAS Sustancias vitales para muchas formas de vida. tripsina y quimotripsina. Las isozimas difieren en su composición en aminoácidos y por tanto en los valores de pH isoeléctricos.

como componente esencial. según el tejido. de los ácidos grasos y de los aminoácidos. Las enzimas que necesitan estas coenzimas participan en la degradación oxidativa del piruvato.nucleótido (DPN) y el fosfato de dinucleótido de nicontínamida y adenina (NADP). Existen dos coenzimas que contienen una amida del ácido nicotínico (nicotinamida). El aislado de la leche se asignó como lactoflavina y posteriormente riboflavina. así como en el transporte de electrones. conocidas como flavoenzimas o flavoproteínas. Acido nicotínico (niacina) y nucleótido de piridina. un alcaloide tóxico (niacina). fue afirmada con los descubrimientos de las coenzimas FAD y FMN. actúan como grupos prostéticos de las enzimas de oxido-reducción.4. También se conocen como coenzimas de piridina o nucleótidos de piridina. La hipótesis de que los pigmentos amarillos actúan como coenzimas. Actúan como coenzimas de un gran número de oxidorreductasas. 1. Las formas oxidadas de estas coenzimas son de color amarillo. Una característica de los flavín-nucleótidos es que pueden reducirse para dar FMNH2 y FADH2. El dinucleótido de nicontínamida y adenina (NAD) ó difosfo-piridín . Se designa como ácido nicotínico. 1. también llamado trifosfo-piridín . Corresponde a un derivado de la isoaloxacina. donde el FAD se une covalentemente.nucleótido (TPN). La deficiencia de tiamina en la dieta de los animales experimentales. Su carencia produce pelagra en el hombre y lengua negra en el perro. 2. 3. pero no por los animales. A excepción de la succinato-deshidrogenasa. Características. rojas o verde. Ej: cerebro en ratas y no así en el tejido muscular. 4. Se aisló en los huevos y en la leche. 2. 183 . Es un factor de crecimiento en el perro y otros animales. Los flavín-nucleótidos. Esta vitamina es sintetizada por todos los vegetales e incluso por algunos microorganismos. llamadas deshidrogenasas dependientes de la piridina. 6. Riboflavina (Vitamina B2) y flavín-dinucleótido. Características. porque es un componente de la nicotina del tabaco. a partir de precursores como el triptofano . muestra una disminución no uniforme de la utilización del piruvato. 5. Es sintetizada por los vegetales y la mayor parte de los animales. En la mayor parte de las enzimas el flavín-nucleótido se une fuertemente en forma no covalente. como consecuencia de una reducción reversible del anillo isoaloxacínico en el ciclo catalítico de las flavoproteínas.

3. Se identificó como elemento esencial para prevenir una dermatitis. la que se convierte en dos formas biologicamente activas: el piridoxal y piridoxamina. Estas coenzimas actúan en reacciones enzimáticas en que el grupo amino de los aminoácidos se transforma y transfiere. 4. que son los factores de crecimiento para las bacterias. son el fosfato de piridoxal y el fosfato de piridoxamina. 1. es actuar como transportador de grupos acilos en las reacciones enzimáticas implicadas en la oxidación de los ácidos grasos. 5. 2. en la síntesis de los ácidos grasos. Estas coenzimas se unen a la proteína de la deshidrogenasa en forma débil y por ello funcionan más como sustrato. Las formas reducidas de NAD+ y NADP+ absorben a un máximo de 340 nm. Actúan como aceptores de electrones. que como grupo prostético. 6. en la oxidación del piruvato y en las acetilaciones biológicas. La clara de 184 . DADP+). etc. Acido pantoténico y Coenzima A.El otro H se transfiere como ión H. 3. Características. La función de esta coenzima . 8. Un átomo de H se transfiere como ión hidruro a la nicotínamida de la formas oxidadas de estas coenzimas (NAD+. 7. El Acetil Coa. llamada acridina. La biotina protege a los animales de la toxicidad causada por la ingesta de la clara de huevo. Las formas coenzimáticas activas de la vitamina B6. Esta vitamina es sintetizada por las enterobacterias. Posteriormente se identificó una molécula con iguales propiedades que se asignó como piridoxina. Se forma durante la oxidación enzimática del piruvato o de los ácidos grasos y a partir del acetato libre en presencia de la enzima acetil CoAsintetasa.dependientes son específicas.SH. Vitamina B6 y Coenzima de piridoxina. Las reacciones catalizadas por las piridín-nucleótidos deshidrogenasas son reversibles. En 1948 se identificó con el nombre de Coenzima A. puede reaccionar con aceptores de grupos acilos Ej: colina. para dar acetilcolina. Las deshidrogenasa piridín . reduciéndolas. Es sintetizado por los vegetales y microorganismos. durante la eliminación de átomos de hidrógeno procedentes de la molécula de sustrato. Indispensable en la dieta de los vertebrados. Actúa como factor de crecimiento que contiene azúfre. ya sea para el NAD+ o del NADP+. Biotina y biocitina. sólo cuando existe una supresión de la vitamina en la dieta del animal.

CoA carboxilasa. formando el compuesto biotinil-lisina o biocitina.dazol. Esta vitamina presenta dos formas. Es un potente reductor. Esta formada por : 1) Una pteridina sustituida. Además actúa como grupo prostético de la enzima propioni l. La mayor parte de los animales y vegetales la sintetizan. sólo ciertos microorganismos. El ácido fólico se convierte por reducción en su forma coenzimática. se precisa en la dieta de algunos vertebrados como el hombre. Vitamina que se conoce como cianocobalamina. y que actúa como transportador intermediario de grupos hidroximetilos. También llamada ácido ascórbico . La coenzima B12 es esencial para las enzimas que desplazan H+ a un aceptor y reciben de éste un grupo OH. La función de la biotina es participar en la transferencia enzimática e incorporación del CO2. es decir. Acido fólico y Coenzimas. Presenta dos componentes característicos: El sistema de anillos de corrina.huevo induce una deficiencia de la vitamina. el ácido tetrahidrofólico (FH4). Vitamina cuya deficiencia causa en los mamíferos disminución en el crecimiento y aparición de diversas formas de anemia. Vitamina B12 y Coenzima B12. Animales y vegetales pueden sintetizar esta vitamina. Vitamina C. formilo o metilos. el ácido dihidrolipoico. En los tejidos vegetales y animales se presenta en grandes cantidades a diferencia de otras vitaminas hidrosolubles. La vitamina B12 es esencial para la maduración normal y el desarrollo de los eritrocitos. por la presencia de una proteína. El ácido lipoico. 2) ácido p-aminobenzoico y 3) ácido glutámico.6-dimetilbenzimi. la avidina que se une a la biotina e impide su absorción en el intestino. Su deficiencia es causa de la anemia perniciosa. que presenta actividad de vitamina C. a partir de glucosa y otros precursores. parecido a la porfirina de la hemoglobina y el ribonucleótido 5. actúa como coenzima de la decarboxilación oxidativa del piruvato y otros alfa-oxoácidos. El sintoma bioquímico más importante es el impedimento de la biosíntesis de purinas y de la timina. Acido lipoico. el ácido lipoico (disulfuro cíclico) y su forma de cadena abierta reducida. pierde protones y se transforma en ácido deshidroascórbico. 185 . También llamado ácido tiótico. El cianuro es un componente esencial de esta vitamina.

Presenta dos formas. No se las ha encontrado una función específica como coenzimas. E y K. que es la forma encontrada en los mamíferos. común en los peces de agua dulce. La actividad de la vitamina A en mamíferos no sólo se debe a los retinoles. y vitamina A2 ó retinol 2. que impiden la autooxidación de los ácidos grasos muy insaturados. los riñones degeneran. la piel se seca. La carencia de esta vitamina produce deficiencia en el crecimiento de los individuos. Su deficiencia produce en ratas infertilidad. Su función principal radica en el ciclo visual. Vitamina A. sino que también a los carotenoides abundantes en los vegetales. Vitamina D. Sin embargo se ha descubierto que los tocoferoles presentan actividad anti . Su deficiencia produce la incapacidad del hígado de sintetizar la enzima proconvertiva involucrada en la síntesis de protrombina. precursor de la trombina. entre éstos los más importantes son la vitamina D2 (ergocalciferol) y la vitamina D3 (colecalciferol). D. Las necesidades de esta vitamina son satisfecha por íngesta de hortalizas. donde los niños no se exponen a la luz solar. Aparece en dos formas estructurales: Vitamina A1 o retinol 1. es decir.Vitaminas liposolubles Todas estas vitaminas son compuestos derivados de isoprenoides. Factor nutritivo necesario para la coagulación de la sangre. que se presenta en los mamíferos y peces marinos. En vegetales el tocoferol más activo y abundante es el alfa tocoferol. que se convierte en colecalciferol por la irradiación solar. Estas pueden ser consideradas como esteroides. Su carencia produce enfermedad en los huesos con arqueamiento de éstos y el pecho de paloma. Estos se convierten en vitamina A por reacciones enzimáticas en la mucosa intestinal y en el hígado. donde el anillo B se ha roto. cuando se hallan expuestos al oxígeno molecular. donde la K2 sería la más activa. Su función aún no está clara. Se presenta en inviernos prolongados. distrofia muscular. La vitamina D se forma a partir del precursor 7-deshidrocolesterol de los animales. Se han aislados varios componentes con actividad de vitamina D. degeneración de los riñones. 186 . Vitamina E. Comprenden a las vitaminas A. necrosis del hígado.oxidantes. Se aisló del germen del trigo y se asignó como tocoferol. Vitamina K.

6. Nombre las coenzimas que intervienen en reacciones de oxido reducción en el cuerpo.TEST DE EVALUACIÓN ¿Cuál Es la naturaleza de una enzima y Cómo puede definirse? Explique brevemente como se clasifican las enzimas Describa las funciones de las enzimas ¿Qué es el centro activo y Qué es un cofactor? ¿Qué papel desempeña la formación de un complejo enzima ± substrato en la acción de una enzima?. 2. ¿Cómo definiría la constante de Michaelis. 9. 5. Km de una enzima?. y de un ejemplo de cada uno. 3. incluyendo estructura química y su exposición. no competitivos. Exponga el mecanismo de función de cualquier coenzima. explicar. ¿Por qué tiene importancia el valor de Km en las reacciones enzimáticas? 7. competitivos acompetitivos. 4. ¿Qué son las enzimas alostéricas?. explique sus características 1. 10. 187 . 8. Explique la diferencia entre inhibidores.

proteínas y ácidos nucleicos. Describir los procesos de digestión y absorción de carbohidratos. Estas substancias entran en el cuerpo con el alimento y de ordinario no pueden ser empleadas directamente en la forma como son ingeridas. 188 . Describir el proceso de glucogénesis. lípidos. relativamente simples. Reconocer los factores que intervienen en el control de la concentración normal de glucosa en sangre. Reconocer la índole esencial de la clorofila en la reacción a la luz de la fotosíntesis. Reconocer las reacciones esenciales de la vía de Ernbden-Meycrhof 6. 5. 8. 2. 10. 4. Reconocer la relación entre las vías de monofosfato cte hexosa y de Embden-Meyerhof 9. La digestión incluye hidrólisis de carbohidratos en monosacáridos. 7. El proceso por virtud del cual material alimenticio complejo se cambia a moléculas simples se llama digestión. de grasas en glicerol y ácidos grasos. Delinear las reacciones esenciales en el ciclo de Krebs. Explicar el número total de moles de ATP formados en las vías de Embden-Meyerhof y Krebs. Conocer el papel de hormonas en el control de la glucemia. 3. Antes que el alimento pueda ser absorbido y utilizado por el cuerpo puede desintegrarse en moléculas pequeñas. y proteínas en aminoácidos por acción de hidrolasas o enzimas hidrolíticas. En los capítulos precedentes sobre bioquímica hemos considerado la química de carbohidratos. Delinear las reacciones esenciales en la reacción de fotosíntesis en la obscuridad.UNIDAD N° 10 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1.

jugo pancreático. Sacarasa. su actividad principal tiene lugar en el estómago antes de ser inactivada por el contenido gástrico ácido. mientras que la lipasa pancreática se llama esteapsina.DIGESTION  Digestión salival El alimento que entra en la boca es desintegrado en porciones menores por la masticación y se mezcla con la saliva. 189 . que es secretado por varias pequeñas glándulas tubulares localizadas en las paredes del estómago del estómago. La saliva contiene mucina. jugo intestinal. completando así la digestión de los carbohidratos. El azúcar de caña es la fuente principal de sacarosa dietética. el primero de los líquidos digestivos. Hay enzimas en el jugo pancreático capaces de digerir proteínas. quimotripsina y carboxipolipeptidasa. Las funciones más importantes de la saliva son humedecer y lubricar el alimento para iniciar la digestión del almidón hasta dextrinas y maltosa. y las tres enzimas que rompen los disacáridos. la leche contiene lactosa. sacarasa. y bilis en la primera parte del intestino delgado conocida como duodeno. lactasa y maltasa. Durante el proceso de digestión el alimento se mezcla con el jugo gástrico.  Digestión intestinal El quimo ácido es neutralizado por la alcalinidad de tres jugos digestivos. La enzima amilopsina del jugo pancreático es una amilasa muy similar parecida a la tialina de la saliva. lactasa y maltasa rompen estos disacáridos en sus monosacáridos constitutivos. Las proteasas pancreáticas son tripsina. Esta enzima rompe el almidón en maltosa. La pepsina inicia la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas mientras que el lab convierte la caseína de la leche en una proteína soluble. Las enzimas más importantes que existen en el jugo intestinal son aminopolipeptidasas y dipeptidasas. y tialina. una glucoproteína que hace viscosa la saliva. que cataliza la hidrólisis de almidón en maltosa. El jugo gástrico es una solución de color amarillo pálido fuertemente ácida que contiene las enzimas pepsina y lab o renina. que pasa a través del píloro y penetra en el intestino. y la maltosa proviene de la digestión parcial del almidón por tialina y amilopsina. Como esta enzima tiene poco tiempo para actuar sobre los almidones en la boca.  Digestión gástrica Cuando el alimento es deglutido pasa por el esófago hacia el estómago. grasas y carbohidratos. La acción mezcladora de la musculatura del estómago y el proceso de digestión originan una mezcla líquida llamada quimo.

Después de ingerir una comida que cóntiene carbohidratos. La glucosa en la circulación general normalmente se halla en concentración de 70 a 90 mg por lOO ml de sangre. pero se normaliza por los siguientes procesos: 1. originando la hipoglucemia. que aumentan considerablemente la superficie eficaz de absorción. Hay muchos datos indicando que la mucosa intestinal tiene la propiedad de absorción selectiva. o siguen vías metabólicas similares. aunque probablemente intervenga un proceso de fosforilación. Los tres¶ monosacáridos son absorbidos con ritmo diferente. La fructosa y la galactosa son fosforiladas por enzimas hepáticas y se convierten en glucosa. más rápidamente que la fructosa. fructosa y galactosa son absorbidos directamente hacia el torrente vascular por los vasos sanguíneos capilares de las vellosidades. Las vellosidades son proyecciones digitiformes en la superficie interna del intestino delgado. La galactosa se absorbe más rápidamente que la glucosa. esta. Almacenamiento a) como glucógeno b) como grasa 2. En caso de ejercicio intenso o de ayuno prolongado la glucemia puede bajar mucho. la glucemia aumenta. Esto es lo que se llama la glucemia normal en ayunas.ARSORCION Los monosacáridos glucosa. son transportados por la circulación porta al hígado. Eliminación por los riñones 190 . provocando un estado temporal de hiperglucemia. que no posee una membrana inerte. El mecanismo exacto por virtud del cual las hexosas son absorbidas por el intestino contra un gradiente de concentración no está bien comprobado. Hay unos cinco millones de vellosidades en el intestino delgado del hombre y cada vellosidad está ricamente provista de vasos linfáticos y sanguíneos. el metabolismo de los carbohidratos es esencialmente el metabolismo de la glucosa. Por lo tanto. Después de una comida ordinaria la glucosa en sangre alcanza valores hiperglucémicos. EL AZUCAR DE LA SANGRE Después que los monosacáridos son absorbidos hacia el torrente vascular. Oxidación para producir energía 3.

Durante la absorción activa de carbohidratos desde el intestino aumenta la glucemia. rompiendo su glucógeno y formando glucosa a partir de otros materiales alimenticios como aminoácidos o glicerol. En el metabolismo hay muchas reacciones químicas relacionadas dependientes de enzimas. la glucosa puede convertirse en grasa y almacenarse en los depósitos lípidos. hay reacciones más específicas del hígado y de ciertas hormonas para regular el nivel de la glucemia. originándose tina hiperglucemia temporal. por ejemplo. Estos cuatro procesos suelen controlar la hiperglucemia. pero si se ingieren grandes cantidades de carbohidratos y la glucemia pasa de un promedio de 160 mg de glucosa por 100 ml. Durante el ayuno. La glucemia en la cual el riñón empieza a eliminar glucosa se denomina umbral renal y tiene un valor de 150 a 170 mg por 100 ml. convirtiéndola en glucógeno para almacenamiento. El espacio entre las líneas verticales puede compararse a un termómetro con valores expresados en miligramos de glucosa por 100 ml de sangre. el hígado puede extraer glucosa del torrente vascular. Si la glucemia sigue aumentando. el hígado deja de mandar azúcar a la sangre y empieza a almacenarlo en forma de glucógeno. el hígado proporciona glucosa a la sangre. el exceso es eliminado por los riñones. funciona tanto para extraer azúcar de la sangre como para proporcionárselo.Factores que intervienen en la regulación de la concentración sanguínea de azúcar (glicemia) La acción de estos factores combatiendo la hiperglucemia se ilustra en la figura anterior. Los músculos también tomarán glucosa de la circulación para transformarla en glucógeno. El hígado. HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR Ya nos hemos referido a las propiedades y la acción de las enzimas. Además de los factores anteriores. Al hígado le ayudan en este proceso de control varias hormonas. Otro grupo importante de agentes reguladores es el de las hormonas. Para devolver estos valores a la normalidad. o para oxidarla y producir energía. Durante periodos de hiperglucemia. Las hormonas se forman principalmente en las glándulas 191 .

La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular. En ausencia de un aporte adecuado de insulina. Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000. La glucosa suele eliminarse con la orina cuando la glucemia pasa del valor de umbral renal. Como se trata de una proteína. la transformación de glucosa extracelular en 6-fosfato de glucosa intracelular está retrasada. se ha descrito una molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6000. Se obtuvo cristalizada en 1926. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. En ausencia de insulina el fracaso de los mecanismos de almacenamiento provoca un aumento neto de la glucemia. los procesos celulares más importantes dependen de un equilibrio hormonal. Cuando se inyecta la cantidad adecuada de insulina se regula adecuadamente el metabolismo de los hidratos de carbono. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su activdad. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina. o endocrino. y no aparecen los síntomas que acabamos de señalar 192 . no es eficaz administrada por la boca. y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa. hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. Más recientemente. Algunos de estos son ácidos. Si el páncreas no produce suficiente insulina. Diabetes sacarina. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos. El trastorno de la oxidación de los hidratos de carbono origina un exceso de compuestos cetónicos. En la regulación de un proceso corporal una hormona probablemente controla varias reacciones específicas catalizadas por enzimas. llamadas también glándulas de secreción interna por cuanto sus secreciones difunden directamente al torrente vascular. fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. y los factores que intervienen en la acción de una hormona parecen guardar relación con la acción de otras hormonas.endocrinas. También. que a veces es mortal. y la fuerte acidosis que resulta de la ausencia de insulina provoca el coma diabético. el resultado es la diabetes sacarina. En un individuo normal. La acción enzimática es más específica que la acción hormonal. y el trastorno de este equilibrio es causa de anomalías metabólicas.

5¶cíclico (AMP). aumenta la concentración sanguínea de ácido láctico. La hormona de crecimiento hace que el hígado aumente su producción de glucosa. 1 La hiperglucemia resultante muchas veces supera el umbral renal. estimulan la producción de glucosa en el hígado incrementando la gluconeogénesis a partir de aminoácidos. Glucagon El glucagon es una hormona producida por las células alfa del páncreas.  Adrenalina (epinefrina) Esta hormona es producida por la parte central o médula de las glándulas suprarrenales. El glucagon aumenta la glucemia incrementando la actividad de la enzima fosforilasa hepática. inyectada al animal provoca diabetes permanente y agotamiento del tejido insular del páncreas. Estas hormonas. Por lo tanto. La adrenalina antagoniza la acción de la insulina. La secreción continuada de adrenalina tiene lugar por acción de emociones fuertes como el miedo o la ira. Su acción es compleja y no la conocemos bien. hormona adrenocorticotrópica. La activación de la fosforilasa depende de la presencia del compuesto adenosinmonofosfato 3¶. La ACTH. y de una acción equilibrada de varias hormonas. convirtiendo el glucógeno muscular en ácido láctico. se comprende fácilmente que la 193 . estimula la función de las hormonas de la corteza suprarrenal y su acción sobre la glucemia. por cuanto provoca glucogenólisis en el hígado. Estimula una enzima para producir AMP cíclico a partir del ATP. Además de causar hiperglucemia. La hormona diabetógena. Se trata de un polipéptido constituido por una serie conocida de aminoácidos. En general. que interviene en la conversión en el hígado del glucógeno en glucosa libre. la hormona de crecimiento. Este mecanismo muchas veces se utiliza como función de urgencia para brindar instantáneamente glucosa destinada a facilitar el trabajo muscular. y la diabetógena afectan la glucemia. la ACTH. actúan sobre el metabolismo de los hidratos de carbono. y también interviene en la activación de fosforilasa. especialmente las que tienen un átomo de oxígeno en posición 11. Aunque el control global de la glucemia depende de la acción del hígado. con liberación de glucosa. las hormonas corticales son antagonistas de la insulina. y se elimina glucosa con la orina. pero al mismo tiempo estimula la producción de insulina por el páncreas. cuya producción aumenta por acción del glucagon.  Hormonas corticosuprarrenales Las hormonas como cortisona y cortisol son producidas por la capa externa o corteza de la glándula suprarrenal. con peso molecular de aproximadamente 3500.  Hormonas de la hipófisis anterior De las muchas hormonas secretadas por el lóbulo anterior de la hipófisis.

pero puede llegar a contener hasta 400 g. la glucosa en exceso se almacena en el hígado como glucógeno.insulina desempeña un papel esencial en el proceso normal. el uridín-trifosfato de glucosa (UDPG). El glucógeno del hígado se convierte rápidamente en glucosa.  Glucogénesis El proceso de glucogénesis no es una simple conversión de glucosa en glucógeno. y es factor importante en el control de la diabetes sacarina. El 6-fosfato tic glucosa luego se convierte en 1-fosfato de glucosa con ayuda de la enzima fosfoglucomutasa. Los músculos también almacenan glucosa como glucógeno. Esas reacciones pueden representarse corno Sigue: 194 . Normalmente este órgano contiene aproximadamente l00 g de glucógeno. la insulina interviene en la acción de la glucocinasa para fosforilación de glucosa a 6-fosfato de glucosa. GLUCOGENO El glucógeno es un polisacárido con estructura ramificada. y sirve como reservorio del cual puede obtenerse glucosa si la concentración sanguínea de azúcar cae por debajo de la normal. las moléculas de glucosa activadas del UDPG se reúnen con enlaces glucosídicos para formar glucógeno. En presencia de una enzima ramificadora y de la enzima transglucosilasa de UDPG-glucógeno.4 y con enlaces -1.6 en los puntos ramificados. La formación de glucógeno a partir de la glucosa se llama glucogénesis. mientras que la conversión de glucógeno en glucosa se denomina glucogenólisis. Durante la absorción de los carbohidratos. Como ya señalamos. muscular no es convertido tan fácilmente en glucosa como el glucógeno hepático. El 1-fosfato de glucosa reacciona con trifosfato de uridina (UTP) para formar un nucleótido activo. compuesta de cadenas lineales de unidades de glucosa reunidas por enlaces -l. pero el glucógeno.

La enzima fosforilasa existe en dos formas: una forma activa. 195 . la reacción es iniciada por acción de la enzima fosforilasa. Glucogenólisis El proceso de glucogenólisis libera glucosa hacia la sangre para conservar la glucemia durante periodos de ayuno y proporcionar energía para la contracción muscular. fosforilasa a. derivado del ácido adenílico. y una forma inactiva. en la siguiente forma: La cinasa de fosforilasa b es activada por el AMP-3¶. La fosforilasa b es convertida en la forma activa de la enzima por ATP en presencia de Mg+2 y cinasa de losforilasa b.5¶-cíclico. que rompe los enlaces glocosídicos 1.4 en el glucógeno. fosforilasa b. En el hígado.

El 6-fosfato de glucosa es un compuesto principal en el metabolismo de la glucosa. o puede ser metabolizado por varios mecanismos o vías. puede estar formado por fosforilación de la glucosa bajo control de la insulina. por lo tanto. pero la vía de Embden-Meyerhof es esencial para la formación de ácido pirúvico. activan indirectamente la fosforilasa. puede convenirse en glucógeno o en glucosa libre. el glucógeno muscular no puede servir como fuente de glucosa sanguínea. que queda sometida a la acción inversa de la fosfoglucomutasa para obtener 6-fosfato de glucosa.El AMP-3¶. seguida en la aerobia. la 6-fosfatasa de glucosa. por lo tanto. que es utilizado en el ciclo de Krebs. Una enzima específica del hígado. Esta enzima no existe en el músculo. La parte principal de la energía disponible por oxidación de la molécula de glucosa es liberada a nivel del ciclo de Krebs. Estas reacciones pueden ilustrarse así: OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS En el cuerpo la glucosa finalmente es oxidada para formar CO2 y H2O. Según vimos antes. Las dos vías principales de metabolismo del 6fosfato de glucosa son la anaerobia. Esta enzima es activada por la adrenalina y el glucagon que. o vía de Embden-Meyerhof. o ciclo de Krebs. Una vez formado.5¶-cíclico se forma a partir de ATP por acción de una enzima llamada ciclasa. 196 . con liberación de energía. Otras enzimas facilitan la rotura a glucosa-1-fosfato. causa de la iniciación de la glucogenólisis. actúa sobre el 6-fosfato de glucosa para producir glucosa.

y el ácido láctico procedente de la contracción muscular. desaparece el glucógeno y se forman ácidos pirúvico y láctico. el 3-fosfato de 197 . que pueden formar glucosa por reacciones reversibles del metabolismo. Se observó que cuando un músculo se contrae en medio anaerobio. En presencia de oxígeno. o en condiciones aerobias. Las reacciones que estudiamos antes pueden resumirse en el ciclo del ácido láctico. Cabe una comprensión mejor de esta y de otras vías metabólicas si consideramos la línea preliminar de las reacciones esenciales. a su vez. Otros estudios demostraron que una quinta parte del ácido láctico formado durante la glucólisis es oxidado para dar CO2 y agua. este es fosforilado para dar fructosa 1. Estos compuestos glucogénicos se forman por el proceso de gluconeogénesis. mientras que las cuatro quintas partes restantes se convierten en glucógeno.6-difosfato. Uno de ellos. y cualquiera de los productos de desintegración metabólica de la glucosa. la porción glicerol de las grasas. Substancias que no son los carbohidratos de los alimentos. y a primera vista pueden ser causa de confusión. es convertido en fructosa-6-fosfato. Esta serie de reacciones han convertido la hexosa glucosa en un difosfato de hexosa. Glucólisis La fácil disponibilidad de preparados musculares y su empleo en el desarrollo de la fisiología fue origen del estudio temprano de los cambios bioquímicos asociados con la contracción muscular. La glucosa de cualquier origen se convierte en glucosa-6-fosfato que. como el ácido pirúvico. pueden convertirse en glucógeno. y los ácidos pirúvico y láctico desaparecen. o sea la conversión de precursores que no son carbohidratos en glucosa. La vía ahora se separa al romperse el difosfato de fructosa en dos monofosfatos de triosa (ver siguiente imagen). Constituyen ejemplos de estos precursores los aminoácidos glucogénicos. vuelve a producirse glucógeno.  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis Las reacciones químicas en las vías metabólicas como la de Embden-Meyerhof son detalladas y complejas.

3-difosfoglicérico y luego.gliceraldehido. y el ácido láctico proveniente del ciclo del ácido láctico o de la reducción del ácido pirúvico. Se necesita un mol de ATP para fosforilar la glucosa. y otro para convertir la fructosa-6-fosfato en fructosa-l. se transforma primero en ácido 1. El ácido pirúvico es un compuesto clave que puede reducirse dando ácido láctico o bien oxidarse en el ciclo de Krebs. Estas reacciones se llevan a cabo en el ciclo de Krebs que puede delinearse asi: 198 . acaban siendo oxidados. con formación de CO2 y energía en forma de ATP. La necesidad de ATP y su liberación en esta vía anaerobia los señalamos con las zonas sombreadas. con una ganancia neta de 2 moles de ATP.3-difosfoglicérico para formar ácido 3-fosfoglicérico libera un mol de ATP por molécula de triosa. se consumen 2 moles de ATP y se liberan 4 moles. en ácidos 3-fosfo y 2-fosfoglicérico. Por lo tanto. La reacción del ácido 1. La conversión de ácido fosfoenolpirúvico en ácido pirúvico también proporcionan dos moles de ATP por molécula de glucosa. por cada mol de glucosa desintegrada en la vía de Embden-Meyerhof. o dos moles de ATP por molécula de glucosa. El último compuesto finalmente forma ácido fosfoenolpirúvico que es convertido en ácido pirúvico. sucesivamente.  Ciclo aerobio o de Krebs El ácido pirúvico formado en la vía de EMbden-Meyerhof.6-difosfato.

luego en ácido succínico y una serie de ácido dicarboxílico. de nuevo a ácido oxaloacético y queda completado el ciclo. que transfiere el grupo acetifico al ácido oxaloacético para producir el ácido tricarboxílico. incluye la adición electrofílica de H+. como la conversión posterior del ácido fumárico en ácido málico. luego en isocítrico y oxalosuccínico. llamado ácido cítrico. incluyendo ácido fumárico y ácido málico.El ácido pirúvico de cualquier origen forma acetil CoA. Las estructuras químicas. todos ácidos tricarboxílicos. La hidratación del ácido cis-aconítico a isocítrico. enzimas y coenzimas del ciclo de Krebs se indican en el esquema siguiente: 199 . El ácido oxalosuccínico pierde entonces CO2 para formar ácido -cetoglutárico. El ácido cítrico se transforma en ácido cis-aconítico. que es convertido en succinil CoA.

La reacción global para conversión de ácido pirúvico a bióxido de carbono y agua puede escribirse así: 200 .

que será usado en el trabajo muscular y para cubrir otras necesidades energéticas. Como cada mol de ATP por hidrólisis proporcionará aproximadamente 8.Los moles de ATP formados y el CO2 liberado en una vuelta del ciclo de Krebs se indican en zonas sombreadas.0 kilocalorías. el ciclo de Krebs proporcionará 2 X 15. Por lo tanto. Como cada mol de glucosa forma dos moles de ácido pirúvico. los 38 moles equivalen a 304. señaaba que la oxidación de NADH. Por lo tanto. esta serie de reacciones es capaz de almacenar aproximadamente 44 por 100 de las calorías disponibles en forma del compuesto ATP rico en energía. o NADPH1 (por vía de NADHI) siguiendo el sistema de citocromos proporciona tres moles de ATP por mol de NADH2.0 Kcal. se forma un total de 38 moles de ATP por oxidación de una molécula de glucosa en los ciclos de EmbdenMeyerhof y de Krebs. el sistema proporciona dos moles de ATP por mol de FADH2.. La vía alterna más generalmente aceptada es la llamada desviación de monofosfato de hexosa. ó 30 moles de ATP por molécula de glucosa. VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS Hay otras vías. y dos moles de ganancia neta de ATP formados directamente). Recuerde que al considerar el mecanismo de transporte de electrones en la fosforilación oxidativa. Comenzando con FADH2. Cada molécula de glucosa sometida a la vía de Embden-Meyerhof libera ocho moles de ATP (seis moles de NADH2 formados en la conversión de gliceraldehido-3-fosfato en 1. aparte de la Embden-Meyerhof y la de Krebs. o vía de fosfato de pentosa.3-difosfoglicérico ácido. es oxidado en esta vía alternativa en la siguiente forma: 201 . para oxidar los carbohidratos. 6-fosfato de glucosa. El compuesto metabólico clave.0 Kcal. Cuando una molécula de glucosa se oxida completamente libera 686.

Originalmente la reacción entre bióxido de carbono y agua para formar carbohidratos se representaba así: Este proceso. La reacción final incluye 5-fosfato de xilulosa y 4-fosfato de eritrosa. empleando oxígeno isótopo 180 202 . triosas. se llama fotosíntesis. Estos dos compuestos se transforman luego en otro de cuatro carbonos.El 6-fosfato de glucosa formado de cualquier origen es oxidado a 6fosfogluconolactona. por virtud del cual las plantas convierten la energía solar para formar alimentos. La clorofila es un derivado de protoporfirina que contiene magnesio. y el 6-fosfato de fructosa. Este ácido es convertido en una pentosa. 7-fosfato de sedoheptulosa. Aunque la fotosíntesis se representa como una reacción química simple. por pérdida del CO2. y la pentosa se transforma en otras dos pentosas. y luego hasta ácido 6-fosfoglucónico. fructosas. formándose 3-fosfato de gliceraldehido y más 6-fosfato de fructosa. es más compleja. FOTOSINTESIS Los carbohidratos se forman en las células vegetales a partir de bióxido de carbono y agua. 5-fosfato de ribulosa. el 4-fosfato de eritrosa. estos dos compuestos reaccionan para formar pentosas. 5-fosfato de xilulosa y 5-fosfato de ribosa. y el 3-fosfato de gliceraldehido de tres carbonos. el pigmento verde de las hojas. El empleo de isótopos y trazadores radiactivos ha ayudado mucho a los investigadores en este campo. localizado en los cloroplastos de las hojas verdes. y azúcares más complejos. incluye varios intermedios de las vías de fosfogluconato y de Embden-Meyerhof. Estos dos últimos compuestos se convierten en uno de siete carbones. Por ejemplo. En presencia de luz solar y clorofila.

en la glucosa y el almidón. el carbono radiactivo aparece muy rápidamente en un compuesto de tres átomos de carbono y un intermedio de cinco átomos de carbono.como trazador. 203 . Cuando se hace crecer una hoja verde en una atmósfera de 14CO2. más tarde. se comprobó que el oxígeno liberado durante la fotosíntesis proviene de las moléculas de agua y no del bióxido de carbono.

Durante este ciclo. acoplando en la reacción de ADP con P1 para formar ATP. a través de pigmentos de flavina. El proceso de la fosforilación fotosintética puede representarse de la forma siguiente: 204 . Los electrones utilizados en la formación de NADPH2 y ATP son recuperados por una reacción en la cual los iones OH del agua forman oxígeno molecular y dan electrones a la clorofila siguiendo una cadena de citocromos. parte de la energía es liberada. Algunos de los electrones excitados fluyen desde la ferredoxina. que puede representarse así: El proceso fotoquímico es iniciado con absorción de luz por la clorofila. La reacción a la luz La reacción que incluye la conversión de energía luminosa en energía química se llama reacción a la luz. en la cual varios electrones se han elevado desde su nivel energético normal a un nivel más alto en la estructura de doble enlace de la clorofila. Estos electrones excitados van de la clorofila a una proteína que contiene hierro. luego a pigmentos citocromos. la ferredoxina. de nuevo a la clorofila. y recuperan su nivel energético normal. La reacción esencial que se produce es la fotofosforilación. que produce una molécula en estado excitado. EL ATP también se utiliza en las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis. y originan la reducción de NADP para producir NADPH2. a una estructura de quinona llamada plastoquinona. Esta transformación de energía tiene lugar durante la fosforilación fotosintética y ocurre en los cloroplastos de las plantas. que se emplea para las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis.

y finalmente. fijación de carbono. Este último compuesto puede convertirse en 6-fosfato de glucosa a través de 1. La reacción a la obscuridad puede resumirse así: El 1. que reacciona con 1-fosfato de eritrosa para formar 7-fosfato de seudoheptulosa.5-difosfato de ribulosa. Las estructuras de estos compuestos y las enzimas que intervienen en la reacción de la obscuridad se indican en la parte inferior de la siguiente figura 205 . Este proceso incluye la incorporación de carbono en carbohidratos. Las pentasas pueden convertirse en 1. 5-fosfato de ribosa y 5fosfato de xilulosa. La reacción en la obscuridad Las reacciones de fotosíntesis que no dependen de la energía luminosa se han denominado reacción en la obscuridad. y requiere la energía de ATP y una cantidad de NADPH2 formada en la reacción con la luz. en glucosa y polisacáridos.5-difosfato de ribulosa. este reacciona con 3-fosfato de gliceraldehido para dar dos moléculas de ribosa.6-difosfato de fructosa y 6-fosfato de fructosa. más el bióxido de carbono. forman un complejo que se disocia en dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico. este es convertido en 3fosfogIiceraldehido. El 3-fosfogliceraldehido también puede convertirse en fosfato de dihidroxiacetona.

206 .

y finalmente causa fatiga muscular. Resuma el proceso de digestión y absorción de los carbohidratos en el tubo digestivo. El compuesto rico en energía fosfato de creatina también cambia durante la contracción y la recuperación subsiguiente. La reacción es fácilmente reversible. Exponga los factores que intervienen para frenar la hiperglucemia normal que tiene lugar después de una comida. el aporte de ATP necesario para el trabajo muscular se obtiene del fosfato de creatina. especialmente NADPH2. Durante la recuperación. el fosfato de creatina se regenera. como existe en el fosfato de creatina. En presencia de oxígeno. Las flechas recta y curva con cabezas en ambos extremos indican que las reacciones son reversibles. Algunas de las triosas y hexosas también intervienen en la vía Embden-Meyerhof. y la función del fosfato de creatina y de la glucólisis estriba en proporcionar ATP. cuando se forma más ATP por glucólisis. El proceso de glucólisis proporciona ATP. pierde ácido láctico. enzimas y coenzimas comunes. lo cual ilustra las relaciones entrelazadas que existen entre los ciclos metabólicos de los carbohidratos. el proceso de glucólisis y la recuperación del glucógeno muscular. el músculo recupera su glucógeno.Las relaciones entre la vía de monofosfato de hexosa y la reacción en la obscuridad son manifiestas por los compuestos. Esta contracción muscular depende de la acción conjunta de varios sistemas en el metabolismo de los carbohidratos. Como en cualquier momento solo hay una pequeña cantidad de ATP en el músculo. 207 . y el fosfato de creatina y el ATP unen sus fuerzas en la contracción muscular. TEST DE EVALUACION 1. ¿Cuál es el valor normal de la glucemia en ayunas? ¿Cuáles valores podrían considerarse hipoglucémicos?. 2. indica compuesto rico en energía. y se restaura su capacidad de contracción. ¿hiperglucémicos? 3. El glucógeno muscular desaparece durante este proceso. y el músculo sigue contrayéndose mientras persista algo de fosfato de creatina. cabe recordar que una unión directa entre nitrógeno y fósforo. CONTRACCION MUSCULAR La contracción de las fibras musculares en condiciones anaerobias produce ácido láctico. El ATP es la fuente directa de energía para el trabajo muscular.

9. ¿Cuál es la relación entre ATP y fosfato de creatina en la contracción muscular? 208 . 5. ¿Cómo explican las reacciones del ciclo del ácido láctico. 19. 7. Resuma las reacciones esenciales del ciclo aerobio de Krebs. ¿Cuáles son los productos principales de la vía de monofosfato de hexosa? ¿Cómo se emplean en otras vías y ciclos? 15. 17. Resuma las reacciones esenciales de la reacción en la obscuridad para fotosíntesis. Indique las hormonas. ¿Cuántas moléculas de ATP por molécula de glucosa se necesitan para la vía de Embden-Meyerhof. y cuántas moléculas se producen? 11. Explique cómo cualquiera de los tres compuestos formados en el esquema de fijación de CO de la fotosíntesis pudieran entrar en la reacción del ciclo de Embden-Meyerhof o el de Krebs. o vía de fosfato de pentosa. que intervienen en el control de la glucemia. Describa el proceso de glucogénesis. Exponga el papel de la insulina en el control de la glucemia normal. 14. 12. Resuma las reacciones esenciales de la reacción de la luz para fotosíntesis. Resuma las reacciones esenciales de la vía de Embden-Meyerhof para la glucólisis. ¿Qué es ei AMP-3¶. ¿Qué es la clorofila y cuáles son sus funciones en el proceso de fotofosforilación? 16. 18. aparte de la insulina.5¶-cíclico? ¿Qué papel desempeña en la glucogénesis? 8.4. Indique las reacciones esenciales de la vía de monofosfato de hexosa. 10. ¿Cuántos moles de ATP proporcionará una vuelta del ciclo de Krebs? ¿Por qué es tan grande este número en comparación con la vía de Embden-Meyerhof? 13. Explique la función de una de estas hormonas: 6. el destino del ácido láctico formado en el proceso de glucólisis? Detalle.

El colesterol puede sintetizarse fácilmente por los tejidos. 2. 4. 8. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. Reconocer los lípidos normales de la sangre y su papel en el metabolismo y almacenamiento de grasa. son constituyentes esenciales de tejidos que desempeñan importante papel en el transporte de grasa y en muchas reacciones metabólicas celulares. Describir las reacciones que tienen lugar cuando se forman cuerpos cetónicos en el hígado. las reservas principales de alimento en el cuerpo son de tipo carbohidrato o lípido. Aunque la fuente energética principal es la grasa. Explicar el número total de moles de ATP formados en la oxidación de un ácido graso. Describir las reacciones que intervienen en la oxidación de ácidos grasos. Describir la correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de lípidos. Estas últimas substancias no se almacenan en los depósitos lípidos. son componentes esenciales de los lípidos celulares que deben obtenerse de la dieta. Describir el proceso de digestión y absorción de la grasa dietética. y actualmente es objeto de muchas discusiones. como el linoleico y el linolénico. pues parece que exista una relación entre colesterol dietético. Por lo tanto. membranas de partículas subcelulares como microsomas y mitocondrias. y cloroplastos en las hojas verdes. concentraciones sanguíneas de colesterol y aterosclerosis. tejido nervioso. Estos derivados lípidos también funcionan como componentes de membranas celulares. 5. 6. 209 . En el capítulo precedente señalábamos que la energía para muchas de las actividades corporales proviene del metabolismo de los carbohidratos. glucolípidos y esteroles. Presentar la síntesis de colesterol y su relación con la aterosclerosis. y la mayor parte de la energía que necesita la obtiene por oxidación de carbohidratos o grasas. especialmente por cuanto el valor calórico de las grasas es más del doble del correspondiente a los carbohidratos o las proteínas. 7. ya que el cuerpo no puede sintetizarlos. 3. Los ácidos grasos no saturados.UNIDAD N°11 METABOLISMO DE LIPIDOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. La grasa almacenada en los depósitos lípidos del cuerpo también representa una fuente rica de energía. el metabolismo de lípidos también incluye fosfolípidos.

La lipasa pancreática es activada por las sales biliares y rompe las grasas en ácidos grasos. y eliminación hacia el intestino. Los lípidos de la sangre están cambiando de concentración constantemente. oxidación para producir energía. Esta penetra en la circulación y estimula el páncreas para liberar jugo pancreático hacia el intestino. que emulsionan las grasas preparándolas para digestión. se convierten nuevamente en triglicéridos. glicerol. Las sales biliares son esenciales para la absorción. y llevados al hígado. y también se resintetizan en la mucosa intestinal durante la absorción. LIPIDOS SANGUINEOS Los lípidos de la sangre. Al penetrar en el duodeno la hormona digestiva colecistocinina es secretada y pasa con la sangre a la vesícula biliar. hasta cierto plinto. Su concentración aumenta después de una comida y se normaliza de nuevo almacenamiento. Los valores medios para adultos jóvenes son los siguientes: Lípidos totales Triglicéridos Fosfolípidos Colesterol total mg / 100 ml 510 150 200 160 210 . estimulándola para vaciar su bilis en el intestino delgado. La concentración normal en ayunas de los lípidos sanguíneos suele medirse en el plasma. que efectuará la lipasa pancreática. oxidación y eliminación. Los ácidos y las sales biliares son buenos detergentes. síntesis para producir componentes tisulares. y por extracción de los depósitos grasos. ABSORCION En el proceso de absorción. que luego penetran en la circulación linfática. Otra hormona secretada cuando el quimo penetra en el duodeno es la secretina.DIGESTION En el adulto normal hay poca o ninguna digestión de grasa cuando el alimento pasa por boca y estómago. tienen conducta paralela a la del azúcar en sangre. por su efecto sobre la solubilidad de los ácidos grasos y por su acción directa en el proceso de absorción. jabones mono y diglicéridos. Los ácidos grasos de cadena corta pueden ser absorbidos directamente hacia la sangre. son eliminados por almacenamiento en los depósitos grasos. cuando los productos finales de la digestión de la grasa atraviesan la mucosa intestinal. Los fosfolípidos se rompen en sus estructuras componentes por acción de enzimas digestivas. ya que se añaden lípidos por absorción desde el intestino. por síntesis.

corazón. Se trata de un trastorno en el cual se almacenan cantidades excesivas de grasa en los depósitos corporales. Sin embargo. Si intentan perder peso disminuyendo ingreso de alimento. Cuando se almacena grasa debajo de la piel. conservan un peso bastante constante por largo tiempo. El segundo tipo contiene muchas células y una circulación sanguínea más extensa. Estos ácidos grasos libres se cree que son la forma más activa de los lípidos para el metabolismo. convirtiendo el glucógeno en grasa y liberando ácidos grasos para otros tejidos como fuente de energía. y necesitan menos calorías para cubrir sus actividades. y el alimento en exceso para las necesidades energéticas del cuerpo se almacena como grasa. 211 . disminuye la intensidad de su metabolismo. hay individuos que pueden conservar la obesidad o aumentar su peso incluso con una dieta pobre en calorías. En una pequeña proporción de casos la obesidad depende de un trastorno de glándulas endocrinas. y tiene las características de un depósito de almacenamiento. Este control del peso puede depender del apetito. y es metabólicamente activo. sin embargo.Los triglicéridos. que está anormalmente aumentado en personas que están ganado peso y disminuye en los que lo están perdiendo. Un tipo está formado casi totalmente por glóbulos de grasa. Sin embargo investigaciones recientes han puesto en duda esta explicación simple de la comida excesiva como único factor causa de obesidad. pero por lo general resulta de comer más alimento que el que el cuerpo necesita. unidos a la fracción albúmina del plasma para su transporte. pueden almacenarse cantidades considerables de grasa alrededor de órganos como riñones. y colesterol del plasma se combinan con la proteína. fosfolípidos. ALMACENAMIENTO DE GRASA Las grasas a veces pueden salir de la sangre almacenándose en diversos depósitos lípidos. Estas lipoproteínas se unen a las fracciones globulínicas y de las proteínas plasmáticas y son transportadas en esta forma. Hay siempre en la sangre una pequeña cantidad de ácidos grasos no esterificados (NEFA). La mayor parte del alimento consumido por un adulto se utiliza para producir energía. suele llamarse tejido adiposo. Esta combinación de balance endocrino. pulmones y bazo. Obesidad. Estudios recientes utilizando microscopio electrónico demuestran la existencia de dos tipos principales de grasa almacenada. Este tipo de grasa de depósito actúa como sostén para los órganos y ayuda a protegerlos de toda lesión. intensidad de metabolismo y diferencia en las calorías necesarias todavía no la conocemos muy bien. Su concentración se modifica al movilizarse grasa de los depósitos lípidos y por acción de varias hormonas. Al parecer. formando complejos de lipoproteína. y pueden comer cantidades mayores de alimento sin aumentar de peso. Las personas delgadas suelen ser más activas que las gordas. Muchas personas parecen comer todo lo que quieren y.

SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES Lípidos como fosfolípidos. El órgano más importante de la economía que se ocupa de la síntesis lípida es el hígado. también debe ser sintetizado. LIPOLISIS La lipólisis. Cinasa de Proteína Lipasa no activada + ATP AMP 3´. La lecitina se utiliza para transportar grasas a los diversos tejidos y puede intervenir en su oxidación. Otro fosfolípido esencial es la cefalina.5´-cíclico Lipasa activada + ADP + Triglicéridos Acidos grasos libres + Glicerol 212 . factor vital en la coagulación de la sangre. como la grasa de la leche. del protoplasma y de los tejidos en diversas partes del cuerpo. y la cera del oído son ejemplos de lípidos sintetizados a partir de las grasas del alimento. en la coagulación de la sangre y en el transporte de lípidos por la misma. saturando o insaturado. también se halla bajo control de hormonas y de AMP-3¶. diversos esteroles y el aceite natural de la piel. por ejemplo. o sea la hidrólisis de los triglicéridos dando ácidos grasos libres. glucolípidos y esteroles son constituyentes esenciales de las células.5¶-cíclico. y de modificar todas las grasas de la sangre. las cadenas de ácidos grasos. Es capaz de sintetizar fosfolípidos y colesterol. por lo tanto. El tejido adiposo que se almacena alrededor de los órganos del cuerpo no contiene la misma proporción de ácidos grasos saturados o insaturados que la grasa del alimento. También intervienen en funciones especializadas. alargando o acortando. Grasas y aceites especiales del cuerpo.

que entran en el ciclo de Krebs para formar CO2. mientras que las prostaglandinas disminuyen las concentraciones de AMP-3¶. en 1904. Esas reacciones se resumen en el esquema siguiente: 213 . En su teoría de la beta-oxidación afirmaba que se separaba ácido acético en cada etapa del proceso. OXIDACION DE ACIDOS GRASOS Los ácidos grasos nacidos de la desintegración de cualquier lípido. En los últimos años se han descubierto las reacciones detalladas. agua y energía.5¶-cíclico y el ritmo de la lipólisis. con la consiguiente separación de fragmentos de dos carbonos. el proceso de la lipólisis. son oxidados completamente proporcionando CO2. que después es oxidado a fosfato de dihidroxiacetona. con producción de acetilcoenzima A. pero especialmente de grasas. Intervienen cinco reacciones en la conversión de un ácido graso de cadena larga en una CoA derivada con dos carbonos menos y una molécula de acetil CoA. Las investigaciones iniciales de Knoop. Las moléculas de acetil CoA. por lo tanto. La porción glicerol de las grasas se fosforila en el hígado para formar glicerofosfato. establecieron que los ácidos grasos eran oxidados en el carbono beta. lo cual reducía un ácido graso de 18 carbonos a un ácido de dos carbonos.5¶-cíclico y. el compuesto clave en las reacciones es acetil CoA. La oxidación de los ácidos grasos tiene lugar en una serie de reacciones que requieren varias enzimas y cofactores.Hormonas como la adrenalina y el glucagon estimulan la producción de AMP3¶. H20 y energía. y se ha confirmado la teoría de Knoop. así como sus enzimas y cofactores. Glicerol glicerocinasa ATP ADP Glicerofosfato NAD glicerocinasa fosfato de dihidroxiacetona NADH2 Ambos productos pueden entrar en la vía de Embden-Meyerhof del metabolismo de los carbohidratos. En lugar de ácido acético.

dando una molécula de ácido graso con dos carbonos menos. luego es catalizada una hidratación por una enolhidrasa. se forman 8 moles de acetil CoA. El ácido palmítico necesitarla siete vueltas del ciclo para formar 8 moles de acetil CoA. Como puede recordarse considerando la oxidación de este compuesto en el ciclo de Krebs. El grupo hidroxilo del átomo de carbono es oxidado por una deshidrogenasa. La acetil CoA entra en el ciclo de Krebs para formar CO2 y H20 y energía. 214 . El nuevo derivado de ácido graso y coenzima A no tiene que ser activado. se formarían 7 moles de FADH2 y 7 de NADH2. Una deshidrogenasa. Durante la oxidación de ácido palmítico. con FAD como coenzima. Cuando estos compuestos entran en la cadena de transporte de electrones formarían ATP en la siguiente forma: 7FADH2 7NADH2 14 ATP 21 ATP 35 ATP -1 ATP utilizado en la primera reacción 34 ATP netos En las siete vueltas del ciclo. sino que penetre directamente en el ciclo y vuelve a perder una molécula de acetil CoA. y se forma acetil CoA. insatura el ácido graso. El derivado oxidado más la coenzima A se rompe. con NAD como coenzima.La primera reacción inicia la serie e incluye la activación de una molécula de ácido graso por conversión en un derivado de coenzima A.

La combustión total del ácido palmítico proporciona 2338. También contribuye a esta utilización eficaz el hecho de que todas las enzimas utilizadas en el esquema de la -oxidación. Un complejo de enzima-biotina añade CO2 con ayuda de ATP. y la acetilcoenzima A es el material punto de partida para la síntesis.0 Esto representa una conservación muy eficaz de energía en forma de moléculas de ATP cuando el ácido palmítico es oxidado completamente por los tejidos.0 Kcal x 100 2338. El compuesto insaturado se reduce a butiril-S-ACP. La acetilcoenzima A es carboxilada para formar malonilcoenzima A por influencias de carboxilasa de acetil CoA en presencia de ATP y de la vitamina biotina. 215 . pero esto solo explica una pequeña proporción de los ácidos grasos sintetizados en los tejidos. el ciclo de Krebs.0 Kcal. seguido de la pérdida de una molécula de agua para formar un . Luego la acetil CoA reacciona con este complejo para formar malonil CoA en la siguiente forma: La malonil CoA y la acetil CoA forman luego complejos con un sistema multienzimático llamado sintetasa de ácido graso. cuando se compara con la oxidación celular 130 x 8. la acetil CoA formada por oxidación del ácido palmítico explica la oxidación de 8 X 12 = 96 moles de ATP. se encuentran en las mitocondrias de la célula. La suma de 34 + 96 = 130 ATP para la oxidación completa de ácido palmítico en el esquema anterior. -SACP insaturado. Por lo tanto. Antes insistíamos en que la grasa alimenticia era una fuente eficaz de energía.cada mol de acetil CoA proporcionará 12 moles de ATP. que incluye una proteína portadora de acilo (ACP) que fija acil intermedio durante la formación de ácidos grasos de cadena larga. Estos dos complejos luego se condensan para formar acetoacetil-S-ACP. que se combina con otra molécula de malonil-S-ACP para seguir prolongando la cadena. El citoplasma de la célula es el lugar principal. la fosforilación oxidativa. y el transporte de electrones. este es reducido a -hidroxibutiril-S-ACP con ayuda de NADPH. = 48 por 100 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS La vía de la -oxidación en las mitocondrias puede invertirse para formar moléculas de ácido graso.

La forma activa del glicerol es el glicerofosfato. ácido hidroxibutírico y acetona. en promedio 0. que luego reacciona con otro mol de ácido graso CoA para formar un triglicérido. Pero hay grandes cantidades en la sangre y en la orina durante el ayuno y en el trastorno denominado diabetes sacarina. En un individuo normal se hallan en la sangre en pequeñas cantidades. En general. o acetona.SINTESIS DE TRIGLICERIDOS Los triglicéridos son sintetizados en los tejidos a partir de glicerol y ácidos grasos en formas activadas. La baja concentración en la sangre. se eliminan aproximadamente 100 mg de cuerpos cetónicos diariamente con la orina. que reacciona con dos derivados de ácido graso CoA para formar un diglicérido. son insignificantes. un intermedio normal en la -oxidación de 216 . Esta situación se llama cetosis. con el subsiguiente aumento del metabolismo de grasa para cubrir las necesidades energéticas del cuerpo. y la pequeña cantidad eliminada con la orina. El precursor de los cuerpos cetónicos es el ácido acetoacético formado en el hígado a partir de la acetoacetil CoA. producirá un aumento en la formación de cuerpos cetónicos. Puede comprenderse un resumen del proceso según el esquema siguiente: FORMACION DE CUERPOS CETONICOS La llamada cetona. cualquier trastorno que signifique una restricción del metabolismo de carbohidratos. es un conjunto de ácido acetoacético.5 mg por 100 ml. También.

También puede formarse por condensación de dos moléculas de acetil CoA.los ácidos grasos. y desde el hígado y los depósitos grasos a otros tejidos corporales. tienden a ser más solubles en agua. a disminuir la tensión superficial en las interfases de aceite-agua. y el ácido -hidroxibutírico por acción de una enzima específica. Como sus moléculas están más disociadas que las de ningún otro lípido. como puede verse en el esquema siguiente: METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS Los conocimientos sobre metabolismo de fosfolípidos son incompletos. aunque se sabe que desempeñan funciones muy importantes en la economía. Los otros cuerpos cetónicos se forman a partir del ácido acetoacético. 217 . y probablemente intervengan en mecanismos de transporte para hacer pasar ácidos grasos y lípidos a través de la barrera intestinal. Más datos en pro de su función de transporte de lípidos se confirman por su presencia en las lipoproteínas del plasma. Ambos métodos de formación pueden representarse en la reacción reversible normal siguiente: El hígado contiene una enzima desacilasa que convierte fácilmente el acetoacetil CoA en el ácido libre. y la esfingomielina es uno de los principales componentes de la vaina mielínica de los nervios. la acetona por descarboxilación. Los fosfolípidos son componentes esenciales del mecanismo de coagulación de la sangre. y a intervenir en el sistema de transporte de electrones en los tejidos. Tendrían tendencia a concentrarse en las membranas celulares.

Enzima 1.2-Diglicérido + CPD-colina Transferasa Lecitina + monofosfato de citidina METABOLISMO DE ESTEROLES El metabolismo de los esteroles guardan relación principalmente con el colesterol y sus derivados. También puede sintetizarse con acetoacetil CoA y otros intermedios. son sintetizadas por reacciones similares. Dos precursores intermedios del colesterol son la -hidroxi. como acetil CoA.Los fosfolípidos dietéticos probablemente se desintegren en sus constituyentes por acción de enzimas en el tubo digestivo. La colina difosfato de citidina (CDP-colina) tiene la siguiente estructura: La síntesis de lecitina puede resumirse utilizando el 1. y su relación con otros esteroides del cuerpo.2-diglicérido formado en la síntesis de triglicérido. y las esfingomielinas son sintetizadas por acción de Nacilesfigosina con colinadifosfato de citidina. o cefalinas.-metilglutaril-SCoA y el ácido mevalónico. la síntesis de lecitina incluye la reacción de colina-difosfato de citidina y un 1. según puede verse en el siguiente esquema: 218 .2diglicérido. ha sido objeto de muchas investigaciones. La síntesis de la mayor parte de fosfolípidos ha sido comprobada en los últimos años mediante el empleo de isótopos para marcar compuestos precursores e intermedios. Por ejemplo. Utilizando isótopos estables o radiactivos se ha comprobado que el colesterol puede ser sintetizado a partir de compuestos de dos carbonos. La síntesis de colesterol. Las fosfatidiletanolaminas.

Según ya mencionamos. Si la concentración de colesterol en la sangre se conserva en valores anormalmente altos. hormonas corticosuprarrenales y vitamina D.Aunque la síntesis de colesterol tiene lugar en muchos tejidos de la economía. Este proceso. Al parecer. acumulándose sobre partículas u objetos insolubles. la concentración de colesterol en la sangre depende del ingreso dietético de esteroles y grasas neutras. también es eliminado como tal en la bilis. El colesterol no solo es convertido en ácidos biliares por el hígado. Se está 219 . El colesterol es un compuesto clave en la síntesis de esteroides esenciales como ácidos biliares. pueden producirse depósitos de placas esterólicas en aorta y arterias menores. y de la síntesis de colesterol por el hígado. Los valores sanguíneos de colesterol muchas veces se determinan en los pacientes para estimar su estado de colesterol. el colesterol de la bilis puede dar origen a cálculos biliares. el hígado es el principal lugar de formación. conocido como aterosclerosis o arteriosclerosis. hormonas sexuales. casi todos son modificaciones de la reacción de Liebermann Burchard. se observa en personas de edad avanzada y frecuentemente origina insuficiencia circulatoria o cardiaca. La concentración sanguínea normal suele aumentar con la edad y varía entre 150 y 200 mg/ml. como 200 a 300 mg/lOO mI. Se han creado varios métodos para esta determinación.

CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA Desde un punto de vista nutritivo. La correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de grasa en el cuerpo puede representarse en el esquema siguiente: 220 . Como está comprobado el papel de la acetil CoA en ambos metabolismos. es evidente que la acetil CoA de la oxidación de los ácidos grasos puede entrar en el ciclo de Krebs. y aliviar así los síntomas de la enfermedad. Cuando se administra a los animales glucosa marcada con 14C. La porción glicerol de la grasa guarda estrecha relación con los intermedios de tres carbonos del metabolismo hidrocarbonado. de carbohidrato y de grasa. se ha comprobado que los ácidos grasos del hígado y otras grasas corporales estaban marcadas con 14C. de la misma manera que este compuesto formado a partir del ácido pirúvico. pero ha sido más difícil demostrar una relación directa entre ácidos grasos y glucosa.estudiando intensamente este problema intentando reducir la concentración de colesterol en la sangre de estos pacientes. Más recientemente se ha comprobado que ácidos grasos marcados con 14C eran convertidos en glucosa marcada con 14C en un animal diabético. La conversión de grasa en carbohidrato desde hace mucho tiempo ha sido objeto de discusión. desde hace tiempo se sabe que los carbohidratos pueden convenirse en el cuerpo en grasa.

2. Exponga algunas ventajas e inconvenientes de una amplia disponibilidad de tejido adiposo.PREGUNTAS 1. Señalar los lípidos importantes de la sangre del hombre y su concentración aproximada. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. 221 . Describir brevemente la digestión y absorción de grasa dietética. Delinear las reacciones esenciales en el esquema para oxidación de ácidos grasos. 6. ¿Cómo explica usted el gran número de moles de ATP formados en la oxidación de ácidos grasos? 7. ¿Qué son quilomicrones? ¿Qué son lipoproteínas? 4. 3. 5.

¿Por qué merece tanta atención en nuestra sociedad la aterosclerosis? 222 . Nombre cuatro compuestos importantes del cuerpo que se sintetizan a partir del colesterol. Exponga dos reacciones que tienen lugar en el hígado para formación de ácido aceto. 11.8. 13. Esquematice los compuestos que intervienen en la síntesis de colesterol.acético. 9. Describa el proceso de síntesis de triglicéridos. 12. ¿Qué es cetosis? Explique la causa de este proceso en el cuerpo. 10.

Describir la correlación entre los metabolismos de carbohidratos. 7. para producir energía. 223 . 8. La anabolia. El metabolismo de las proteínas guarda relación con gran variedad de moléculas complejas. Explicar la relación entre codones y . Describir el proceso de digestión y absorción de proteína dietética. proteínas plasmáticas. cataliza la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas en moléculas menores. y microorganismos. representan otros tipos de proteínas. El proceso de catabolia de las proteínas. 4. o sea la síntesis. incluye varias reacciones metabólicas generales. de nuevas proteínas para crecimiento y desarrollo. Reconocer la relación entre el tondo común aminoácido y el estado dinámico de las proteínas tisulares. DIGESTION La digestión de las grandes moléculas alimenticias complejas de proteína comienza en el estómago. Las proteínas tisulares de diversas especies de animales. 9. incluye la reunión de diferentes aminoácidos en orden adecuado y en disposiciones especiales para lograr moléculas de proteína específica. 5. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. todas tienen estructuras y composiciones especificas. Ilustrar el proceso de transcripción y traslación en la síntesis proteínica. Enzimas proteínicas. hormonas proteínicas. muchas de las cuales son específicas para el metabolismo de cada uno de los 20 aminoácidos diferentes. Reconocer las reacciones que intervienen en el metabolismo de purinas y pirimidinas. Describir la activación de aminoácidos y su combinación con t-RNA antes de la síntesis proteínica. Describir las funciones del operon en la síntesis de proteínas enzimáticas. La pepsina es la principal enzima del jugo gástrico. lípidos y proteínas. 3. plantas. 2.UNIDAD N°12 METABOLISMO DE PROTEINAS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. 10.anticodones en la síntesis proteínica. hemoglobina y varias nucleoproteínas. 6. Reconocer la diferencia entre desaminación y transaminación.

básicos y neutrales. Este fondo común de aminoácidos está disponible para todos los tejidos. cada aminoácido tiene un ritmo diferente de absorción. gracias a un proceso activo que requiere enzimas y energía. Otros tejidos añaden aminoácidos a la sangre cuando sus proteínas sufren catabolia o desintegración. La concentración elevada de aminoácidos que tiene lugar por el proceso de absorción. no hay depósitos para almacenamiento de proteínas o aminoácidos. carboxipeptidasa. a todos los tejidos del cuerpo. aminopeptidasa y dipeptidasa actúan sobre proteínas nativas. y puede haber un mecanismo diverso para ciertos aminoácidos como los acídicos. proteínas sanguíneas. síntesis. los aminoácidos pasan con la circulación portal al hígado y. tripsina. El pH óptimo de la pepsina es 1. es muy adecuado para digestión de proteína en el contenido gástrico normal. o catabolia. Como los monosacáridos. Después de su absorción. Las relaciones existentes entre el fondo común aminoácido y el metabolismo proteínico en general puede representarse así: 224 . los productos terminales de la digestión proteínica. representa un fondo común temporal de aminoácidos que pueden utilizarse con fines metabólicos.6 a 1.8. y puede sintetizar nuevas proteínas tisulares. ARSORCION Los aminoácidos son absorbidos por la mucosa intestinal directamente hacia la sangre. D. o substancias nitrogenadas no proteínicas como creatinina y glutatión. de proteosas y peptonas.más solubles. quimotripsina. y añade a la sangre los que ha sintetizado. y. hormonas. proteosas y peptonas y polipépsidos.5 a 2. por lo tanto. Las moléculas se rompen gradualmente hasta aminoácidos. En contraste con el metabolismo de carbohidratos y grasas. más tarde. enzimas. las formas L. donde el pH es de 1. El hígado suprime algunos aminoácidos para sus necesidades. Cuando el quimo pasa hacia el intestino delgado.

y que la mayor parte de aminoácidos de la dieta eran catabolizados para producir energía. Un niño o un animal que crecen están formando continuamente tejido nuevo. aproximadamente. y que las proteínas corporales eran moléculas extraordinariamente lábiles. sobre todo para los tejidos con un ritmo de recambio rápido. otros tiene que proporcionarlos la dieta para asegurar un surtido completo y adecuado que permita la síntesis. en particular el hígado. dada la individualidad de cada proteína específica. que cubre el fondo común aminoácido. Si la dieta carece de un aminoácido esencial. se llaman aminoácidos esenciales. por lo tanto. Investigaciones más recientes. el tiempo de recambio suele expresarse como la semidesintegración de la proteína en los tejidos. Cuando se marcó el nitrógeno de un aminoácido con 15N. y una proporción mayor en el nitrógeno de aminoácidos que no eran los absorbidos específicamente del alimento. Las proteínas de los tejidos tisular y conectivo parecen tener un recambio más prolongado. utilizando aminoácidos marcados con isótopos.  Aminoácidos esenciales Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo. Aunque los tejidos. El ritmo de recambio representa la cantidad de proteína sintetizada o desintegrada por unidad de tiempo. y por lo tanto debe aportarlos la dieta. Esto indicaba que los aminoácidos de las proteínas tisulares estaban cambiando constantemente su lugar con los del fondo aminoácido común. tienen grandes necesidades. El concepto del estado dinámico de la proteína corporal requiere modificaciones.ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL Hasta fines de la década de 1930 se creía que las proteínas corporales del adulto humano eran moléculas estables. Schoenheimer y colaboradores demostraron que las proteínas tisulares. Las proteínas del hígado y del plasma tienen unos tiempos de semidesintegración de dos a 10 días. se comprobó que el 50 por 100. del 15N estaba en los tejidos del animal. Los aminoácidos individuales necesarios para la síntesis de proteína parecen aportados por el cuerpo y utilizados para construir moléculas proteínicas específicas. se hallan en estado dinámico de equilibrio. y se incorporó a la dieta de un animal. en contraste con 180 días para la proteína muscular. en comparación con las proteínas hepáticas y plasmáticas que son sintetizadas rápidamente a partir de los aminoácidos del fondo común aminoácido. son capaces de sintetizar algunos aminoácidos. 225 . han demostrado que las proteínas tisulares varían mucho en su ritmo de recambio de aminoácidos. una porción pequeña era utilizada para sostén y reparación de las proteínas tisulares existentes. Cuando pudo disponerse de isótopos. y 1000 días para algunas proteínas colágenas. el cuerpo es incapaz de sintetizar proteína tisular. SÍNTESIS DE PROTEÍNA El proceso de síntesis de proteína tiene lugar constantemente en el cuerpo.

respectivamente. Un individuo se halla en equilibrio nitrogenado cuando el nitrógeno eliminado equivale al ingresado durante un periodo determinado de tiempo. pueden originar un balance nitrogenado negativo. y edema intenso. queso y pescado. sobre necesidades de aminoácidos en el hombre permiten sospechar que todos los 10 aminoácidos señalados. están aumentando mucho nuestros conocimientos en este campo. Aunque todavía no conocemos totalmente los detalles de la síntesis de proteínas tisulares. es una proteína incompleta. y posiblemente la arginina. excepto la histidina.5 g de proteína por Kg de peso corporal como adecuado para cubrir las necesidades fisiológicas. leche. un campo muy activo de investigación en la actualidad es el que se refiere al 226 . o una dieta que carece de cantidades suficientes de aminoácidos esenciales. un niño en crecimiento podría tomar diariamente grandes cantidades de esta proteína sin poder sintetizar nuevos tejidos corporales. Se recomienda un ingreso dietético diario de 1 a 1. Aunque una proteína incompleta no asegura el crecimiento cuando constituye el único aporte proteínico de la dieta.Si este trastorno dura cierto tiempo. con pérdida de peso. huevos. Estudios de alimentación efectuados con ratas han demostrado que los siguientes aminoácidos son esenciales para el crecimiento: Histidina Metionina Arginina Triptófano Treonina Isoleucina Leucina Lisina Valina Fenilalanina Los estudios de Rose y colaboradores. las prolaminas del maíz y del trigo. con la concentración adecuada y el orden preciso de los aminoácidos. En una dieta mixta ordinaria. Un niño que crece o un paciente que se recupera de una enfermedad prolongada se hallan en balance nitrogenado positivo. carece de triptófano. De hecho. disminución de la concentración de proteína sérica. Si la gelatina fuera el origen único de proteína de la dieta. la zeína también lo es en triptófano. que provocaba la formación de enlaces peptídicos en lugar de romperlos. Muchas proteínas dietéticas comunes son pobres en uno o más de estos aminoácidos esenciales. como carne. El mecanismo por virtud del cual los tejidos aseguraban el aporte adecuado de aminoácidos transformándolo en una proteína nueva sintetizada. por ejemplo. en la Universidad de Illinois. La gelatina. los aminoácidos esenciales suelen ser proporcionados por proteínas de origen animal. por lo tanto. una enfermedad que desnutre. La zeína y la gladina. no tenía explicación. raramente nos limitamos a consumir una sola proteína. son pobres en lisina. son esenciales para asegurar el balance nitrogenado. El ayuno.  Mecanismo de la síntesis de proteína Durante años la síntesis de proteína en el cuerpo se explicó como un proceso inverso de la acción de las enzimas hidrolizantes. vendrá un balance nitrogenado negativo.

consistente en tres bases consecutivas. Tanto las moléculas de t-RNA como las de m-RNA se unen a los ribosomas para lograr la síntesis de un polipéptido a partir de los aminoácidos transportados por el t-RNA. y lleva información a los ribosomas para dirigir el orden en el cual se alinearán los aminoácidos unidos a t-RNA. Hay en el m-RNA un lugar específico. La programación específica de aminoácidos sobre los polisomas o moléculas de m-RNA para sintetizar una proteína que contenga un orden definido de aminoácidos se llama traslación (traducción del código). que fija un 227 . y la índole del código genético que rige tal orden. el orden de los aminoácidos en la proteína que está siendo sintetizada. separándose dos moléculas de ácido fosfórico. o trifosfato de citidina. La transferencia del aminoácido activado se halla bajo influencia de la misma enzima que produjo la activación y CTP. Hay dos subunidades. Es sintetizado por polimerasa de RNA bajo la dirección de DNA en el núcleo.mecanismo de síntesis proteínica. La fijación de aminoácidos activados unidos a t-RNA en una zona específica o lugar del m-RNA está gobernada por el código genético. En el citoplasma los ribosomas están unidos por tiras de RNA mensajero para formar polisomas. Este proceso tiene lugar por combinación del aminoácido con ATP y una enzima específica para cada aminoácido. Los ribosomas son partículas de nucleoproteína compuestas de aproximadamente 60 por 100 de proteína básica y 40 por 100 de RNA ribosónico (r-RNA). representado como s-RNA-C-CA. que se unen para constituir un complejo de ribosoma 70 S. La plantilla activa que controla la síntesis de proteína en los ribosomas se llama RNA mensajero (m-RNA). La síntesis proteínica se inicia por activación de los aminoácidos. Las moléculas de t-RNA son pequeñas moléculas de ácido nucleico (peso molecular 30000) con un grupo terminal de ácido citidílico-citidílico-adenílico. La segunda etapa del proceso incluye la transferencia del aminoácido activado a una molécula de RNA de transferencia. La tercera etapa incluye la transferencia de aminoácidos unidos a t-RNA a los ribosomas del citoplasma celular. una de 30 S y una de 50 S de ribosoma. El primer proceso de información global de transferencia de DNA a m-RNA se llama transcripción (transcribiendo el mensaje). que constan de cuatro a seis ribosomas.

que fue codificado por el DNA en el núcleo de la célula. Uno fija el t-RNA con una cadena de polipéptidos en crecimiento. El código genético no es superponible. por cuanto requiere la acción de un grupo específico de tres bases sobre la cadena de m-RNA. o sea 64 combinaciones diferentes de las tres bases. 228 . el tiempo de síntesis puede ser menor de 30 segundos. por cuanto puede ser utilizado más de un codón por m-RNA para insertar un aminoácido específico en la cadena peptídica. o incluso un número mayor de ribosomas que intervengan en la síntesis de tina molécula de proteína de peso molecular elevado. también se dice que es degenerado. En la siguiente figura se presenta la síntesis de una cadena de polipéptido. La iniciación y la terminación de la síntesis están gobernadas por codones específicos. que fija el t-RNA al lugar del m-RNA del ribosoma. Se ha calculado que se necesitan unos dos minutos para que un ribosoma sintetice una pequeña molécula de proteína. El t-RNA para dicho aminoácido particular tiene un tripleto complementario de bases llamado anticodón.aminoácido particular. este lugar se denomina un codón. podría quedar disponible para codificar un total de 43. Cada ribosoma 70 S tiene dos lugares de fijación. e intervienen una serie de tres bases para codificar cada aminoácido. y el número y los tipos de proteína sintetizados están controlados por el aporte de moléculas específicas de m-RNA. Como hay cuatro diferentes residuos de nucleótidos o bases en el m-RNA. el otro fija un t-RNA con un solo aminoácido activado. El esquema delineado en la figura permite la síntesis de moléculas de polipéptidos con un orden específico de aminoácidos gobernado por el m-RNA. como puede haber cuatro a seis ribosomas en un polisoma.

controlándose así el metabolismo en general. El gen operador por sí mismo está controlado por un gen regulador. CCC. ACG. los genes estructurales no pueden funcionar en la síntesis proteínica. CCU AGC. Si las células pueden controlar el ritmo de síntesis de m-RNA. AUU CUA. los genes estructurales y los genes operadores. CUC. CCC.Codones para aminoácidos específicos Aminoácidos Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteina Ácido glutámico Glutamina Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina. Metionina Fenilalanina Prolina Serma Trtonina Triptófano Tirosina UAC. Pueden llevar a cabo esta función controlando el mecanismo que acabamos de describir del represor y la síntesis de enzima. AUC. que suelen ser metabolitos. CCC. Si cualquier situación en la célula inactiva el represor y permite la función de operon. CCU AAC. UCG. CCC. CAU AUA. y se dice que el operon está reprimido. UUA. UUC CCA. CUG. pueden afectar la actividad de sistemas enzimáticos. Valina GUA. 229 . GAG CAG. El gen operador controla la acción de genes estructurales vecinos en la síntesis de moléculas específicas de RNA mensajero. UCU ACA. CAA CGA.inicjación de cadena UUU. pueden controlar la producción de enzimas específicas para ciclos metabólicos. CUU. UCC. CUU UAA. y se dice que el operon está reprimido. UUG 4AA. las reacciones metabólicas requieren un aporte adecuado de moléculas de enzimas esenciales. Los genes estructurales y su gen operador se denominan. AGU. CCC. AAG AUG . GGU CAC. CCC. AAU GAC. AGG. El gen estructural de DNA dirige la síntesis de moléculas de proteína en la forma antes descrita. GAU UGC. UCA. ACC. CUG. Un mecanismo de control genético para la síntesis de proteínas enzimáticas postula que los cromosomas llevan dos tipos de genes. UAG. Cuando el represor se combina con su gen operador. CCU ACÁ. CGA. UGA Evidentemente. ACU UGC UAU GUC. Terminación de cadena Codones para m-RNA GCA. CCC. operon. CCC. que dirige la síntesis de moléculas proteínicas llamado represor. UGU GAA. Los productos terminales de las reacciones enzimáticas. en conjunto.

 Desaminación Una reacción general de la catabolia es la separación del grupo amínico de un aminoácido. El destino del cetoácido depende del aminoácido del cual deriva. y protoporfirina. la catabolia de cada aminoácido debe estudiarse por separado. y producción de energía. Por lo tanto. que son capaces de aceptar un grupo amínico para formar un nuevo aminoácido. pirimidinas.REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS Los aminoácidos del fondo metabólico común que no son empleados inmediatamente para síntesis. La glicina. proteínas. etanolamina. Desaminación. es el aminoácido más sencillo. ribosa. serina. Este proceso se llama desaminación oxidativa. Estas enzimas suelen ser enzimas de flavoproteína. pero puede transformarse metabólicamente en formiato. es catalizado por enzimas que se encuentran en el hígado y en el riñón. transaminación y formación de urea son procesos comunes a todos los aminoácidos y.  Transaminación El proceso de desaminación forma muchos cetoácidos. Que este proceso 230 . acetato. Este proceso puede ilustrarse con la siguiente fórmula para un aminoácido. o penetrar en las reacciones metabólicas de lípidos y formar cuerpos cetónicos. purinas. lípidos. llamadas oxidasas de aminoácidos. ácido aspártico. y seguir la vía de los carbohidratos. Otros aminoácidos sufren reacciones metabólicas complejas. con formación de amoniaco y un ácido cetónico. que es hidrolizado dando un cetoácido y amoniaco. En general. La enzima deshidrogena el aminoácido para formar un iminoácido. que contienen dinucleótido de adenina y flavina. indicando su capacidad de formar glucosa o glucógeno. pueden sufrir varias reacciones metabólicas. e ilustra admirablemente las interrelaciones existentes entre los diversos tipos de metabolismos corporales. los aminoácidos se dividen en glucogénicos o cetógenos. o pueden ayudar a la síntesis de nuevos aminoácidos por el proceso de reaminación y transaminación. ácidos grasos. Pueden seguir la vía de la catabolia por desaminación. FAD. por lo tanto. este amino-ácido puede desempeñar un papel en el metabolismo de carbohidratos. formación de urea. ácido nucleico y hemoglobina. por ejemplo. de gran importancia para el metabolismo proteínico. o mononucleótido de flavina FMN. En general. reaminación.

por ejemplo. Un mecanismo principal para la conversión de cetoácidos en aminoácidos en el cuerpo se denomina transaminación. Las reacciones de transaminación constituyen enlaces importantes que unen los metabolismos de carbohidratos. lo demostraron fácilmente los experimentos con isótopos marcados realizados por Schoenheimer. en presencia de una transaminasa. El ácido glutámico. trastorno cardiaco que afecta el músculo del corazón Hay varias transaminasas específicas que sirven como catalizadores en la transferencia de grupos amínicos desde aminoácidos a diversos cetoácidos. Se necesita la coenzima fosfato de piridoxal en la reacción. Observó un rápido intercambio de grupos amino entre aminoácidos dietéticos y aminoácidos tisulares. transaminasa sérica glutámica oxaloacética. y se forma fosfato de piridoxamina. ácido aspártico. podía reaccionar con ácido oxaloacético. Puede utilizarse un cetoácido de cualquier origen para la síntesis de un aminoácido que será incorporado a la proteína tisular. para formar un nuevo cetoácido. La enzima que cataliza la reacción en el suero se llama SGOT. grasas y proteínas.de reaminación tiene lugar. el -cetoglutárico. y el nuevo aminoácido. un brusco aumento de su concentración en el suero indica infarto de miocardio. Por ejemplo. el ácido -cetoglutárico 231 . Las reacciones originales de transaminación incluían ácidos glutámico y aspártico.

 Formación de urea El amoniaco.es un constituyente del ciclo de Krebs. sino que reacciona con un compuesto llamado carbamilfosfato. que luego se rompe en arginina y ácido fumárico. resultantes de la desaminación y oxidación de los aminoácidos. se combinan para formar urea. El ciclo de la urea. La formación de arginina tampoco es una reacción simple de citrulina y NH3. presente en el hígado. y los cofactores N-acetilglutamato y Mg+2. y el agua. dando urea y ornitina. y sirve como enlace directo entre el metabolismo de la proteína con el de carbohidratos y grasas. sino que incluye una combinación del ácido aspártico para formar ácido argininosuccínico. La formación de urea tiene lugar en el hígado por una serie bastante complicada de reacciones. la citrulina. En años recientes se ha estudiado el mecanismo detallado del ciclo. El amoniaco y el bióxido de carbono se combinan con el aminoácido ornitina para constituir otro aminoácido. La ornitina puede penetrar entonces en el comienzo del ciclo y combinarse con más amoniaco y bióxido de carbono de la catabolia proteínica. Este compuesto es sintetizado a partir de ATP. Otra molécula de amoniaco se combina luego con la citrulina para dar el aminoácido arginina. como se acepta ahora puede expresarse así: 232 . y NH3 en presencia de la enzima específica sintetasa de carbamilfosfato. el bióxido de carbono. Al parecer la ornitina no reacciona directamente con CO2 y NH3 para formar citrulina. que es hidrolizado por. CO2. la enzima arginasa. descrita primero por Krebs y sus colaboradores.

formados por una proteína conjugada con ácidos nucleicos. desaparece del torrente vascular. dando fosfatos y nucleótidos. Los nucleósidos son absorbidos por la mucosa intestinal y rota por nucleosidasas de los tejidos. le corresponde del 80 al 90 por 100 del nitrógeno eliminado con la orina. METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS Las nucleoproteínas son constituyentes del tejido nuclear. purinas y pirimidinas. La urea es el principal producto terminal de la catabolia proteínica. que más tarde son hidrolizados por nucleotidasas. Los ácidos nucleicos son atacados primero por ribonucleasa y desoxirribonucleasa. dando D-ribosa. desoxirribosa. Los importantes ácidos nucleicos DNA y RNA son constituyentes del núcleo celular. de los cromosomas y de los virus. En el metabolismo los aminoácidos y el azúcar siguen el proceso ordinario de 233 .Cuando se forma urea en el hígado. e intervienen en la síntesis de proteína. y es eliminada con la orina. Durante el proceso de digestión la proteína se separa de los ácidos nucleicos y se desintegra en aminoácidos. para formar nucleótidos. pasa a los riñones.

hipoxantina. Los nucleósidos adenosina. guanina y xantina. Pueden representarse en el siguiente esquema: Las purinas se forman por hidrólisis de nucleósidos en los tejidos que sufren cambios metabólicos. Estas purinas no se rompen completamente hasta NH3. En la mayor parte de mamíferos. enzimas específicas y cofactores. Con ayuda de moléculas marcadas. o puede eliminarse en la orina como fosfatos. 234 .  Metabolismo de purinas La síntesis de purinas se ha estudiado bien en años recientes. substancia más soluble. Se trata de un proceso muy complejo en el cual intervienen varias etapas. y sirve como intermedio para la síntesis de ácido adenílico y ácido guanílico. y energía. CO2.utilización de proteína y carbohidrato. guanosina y xantosina se rompen en ribosa más adenina. se descubrieron los precursores del núcleo de la purina. respectivamente. H20. el ácido úrico es convertido en alantoína. inosina. El ácido fosfórico se utiliza para producir otros compuestos fosforados en el cuerpo. en forma de un mononucleótido. formándose ácido úrico. Se forma primero ácido inosínico. que es eliminado en la orina. sino que son oxidadas en forma progresiva con la ayuda de enzimas específicas. fuera del hombre y el mono.

Este compuesto se combina con ácido aspártico para formar ácido carbamilaspártico que. En presencia de los cuatro desoxirribonucleótidos. o ácido uridílico. reaccionando con ATP para formar carbamilfosfato. a su vez. La citosina pierde amoniaco para formar uracilo. un aporte de DNA y Mg+2.  Síntesis de ácidos nucleicos Según la composición de los ácidos nucleicos. dando por catabolia pequeñas moléculas. Metabolismo de pirimidinas La síntesis de pirimidinas comienza con amoniaco y bióxido de carbono. Estos productos terminales acaban convirtiéndose en urea para ser eliminados. Enzimas llamadas polimerasas de RNA o transcriptasas. animales y bacterias. Las pirimidinas resultantes de la hidrólisis de nucleósidos en los tejidos pueden desintegrarse. uridín-5-fosfato. El mononucleótido del ácido uridílico parece ser el punto de partida para la síntesis de otros nucleótidos de pirimidina. 235 . Estas moléculas de ácido nucleico son similares a las de origen natural. composiciones y reacciones de estas grandes moléculas. La síntesis depende de DNA y requiere Mg+2. y la serie de bases del DNA se transcribe a la serie correspondiente del RNA. catalizan la síntesis de RNA a partir de trifosfato de ribonucleósido. que se descubren en plantas. y se utilizan para estudiar las propiedades. la enzima polimerasa de DNA puede sintetizar DNA. se comprende que la síntesis incluiría copolimerización de cuatro ribonucleótidos para RNA. además de los cuatro trifosfatos de ribonucleósido. La descarboxilación de este nucleótido produce la pirimidina primaria. El ácido orótico luego reacciona con 5-fosforribosil-1-pirofosfato para formar el nucleótido orotidina-5-fosfato. El DNA sirve como plantilla. Luego se abre el anillo para formar un ácido ureidopropiónico. ATP. GTP. y cuatro desoxirribonucleótidos para DNA. que es reducido a dihidrouracilo utilizando la coenzima NADPH2. La molécula de DNA ha sido sintetizada por Kornberg y colaboradores tratando una mezcla de desoxirribonucleótidos con una enzima aislada de bacterias. que se rompe dando -alanina más amoniaco y bióxido de carbono. esto se reduce dando ácido orótico. es convertido en ácido dihidroorótico. CTP y UTP.

Garrad. describió varios tipos anormales de metabolismo. médico inglés. Estas dos substancias más tarde se combinan durante el periodo de recuperación del músculo. La creatina se sintetiza a partir de los aminoácidos glicina. la fosfocreatina parece desempeñar un papel importante como reserva de fosfatos ricos en energía fácilmente convertibles en ATP. y es un producto terminal del metabolismo de la creatina en el tejido muscular. La energía para las etapas iniciales de contracción muscular probablemente provenga de la hidrólisis de este compuesto para formar creatina y ácido fosfórico. Al contraerse los músculos. Una manifestación clínica común de tales procesos es la deficiencia mental. pero se halla en cantidades mucho mayores en la orina. Vamos a estudiar más detalladamente tres de estos errores innatos. donde se combina con ácido fosfórico dando fosfocreatina o fosfato de creatina. Se forma a partir del fosfato de creatina o de la creatina. arginina y metionina. la fenilcetonuria. Actualmente se conoce ya un centenar de esas enfermedades genéticas. ya que se presentan más frecuentemente. ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S Ya en 1906. Llamó a estos trastornos errores innatos del metabolismo. la alcaptonuria y la tirosinemia.CREATINA Y CREATININA La creatina y la creatinina son dos compuestos nitrogenados que suelen asociarse con el metabolismo de las proteínas en el cuerpo. ya que guardan relación con el metabolismo de la fenilalanina. pues reconoció que los procesos eran hereditarios. Las enfermedades dependientes de un bloqueo metabólico en la catabolia de aminoácidos tienen interés especial. un aminoácido 236 . La creatina se halla ampliamente distribuida en todos los tejidos. La creatinina también existe en los tejidos. pero abunda especialmente en el muscular. Muchas de ellas son extraordinariamente raras.

Como se comprobó que el trastorno era de tipo genético. pruebas para demostrar concentraciones elevadas de fenilalanina en la sangre. de preferencia. como puede verse en el esquema siguiente: Estos metabolitos de la. El mejor tratamiento consiste en disminuir la cantidad de fenilalanina de la dieta 237 . Si no se sintetizan cantidades suficientes de esta enzima. Cada una incluye una deficiencia de una sola enzima específica cuya síntesis está controlada genéticamente. fenilalanina son eliminados con la orina en grandes cantidades en casos de fenilcetonuria. y se necesitan en varios estados. El metabolismo normal de la fenilalanina incluye su transformación en tirosina con ayuda de hidroxilasa de fenilalanina. aproximadamente. se ha dirigido la atención hacia los parientes como portadores del defecto. e iniciar el tratamiento adecuado. Como el trastorno ahora es bastante bien conocido.esencial. de los enfermos en instituciones de retrasados mentales eliminan ácido fenilpirúvico con la orina. el problema práctico estriba en identificar los lactantes con la enfermedad.  Femicetonuria La fenilcetonuria. como ocurre en la fenilcetonuria. líquido CFR y orina. Disponemos de pruebas simples para descubrir el ácido fenilpirúvico en la orina. y para descubrir y tratar recién nacidos con la enfermedad. la fenilalarina se convierte en ácidos fenilpirúvico. fue descubierta por Fölling en 1934 al comprobar la existencia de grandes cantidades de ácido fenilpirúvico en la orina de varios pacientes con retraso mental. o. Todos los individuos en quienes hasta aquí se ha descubierto que eliminan ácido fenilpirúvico con la orina han presentado cierto grado de deficiencia mental. El 1 por 100. y también en fenilacetilglutamina. o PKU. En los tejidos. fenilláctico y fenilacético. aumenta la concentración de fenilalanina en sangre.

los individuos normales pueden oxidar fácilmente cantidades elevadas de este ácido.  Alcaptonuria La alcaptonuria es una rara anomalía genética del metabolismo de la tirosina. La alcalinidad acelera el cambio. dándole solo el mínimo necesario y esencial para el crecimiento y desarrollo normales. Cuando los pacientes tienen más años.del lactante con PKU. finalmente. por disminución de la concentración de oxidasa en los tejidos. la orina pasa por tonos de pardo. Los pañales mojados con orina tienen tinte obscuro. la dieta parece poderse relajar algo después de la edad de seis años. La orina es intensamente reductora. que puede formarse a partir de la fenilalanina según ya vimos. sus ligamentos y cartílagos tienden a adoptar color azul obscuro y al desarrollo de osteoartritis. que se oxida a ácido fumárico y. o en ocasión de una revisión médica sistemática. a ácido acetoacético. Estas características duran toda la vida. Recién emitida tiene color normal. Esta oxidación se cataliza por oxidación de la enzima oxidasa del ácido homogentísico. sin graves trastornos. lo cual hace que sea positiva la prueba de Benedict. hasta un color final negro. El metabolismo normal de la tirosina. que se reconoce fácilmente por los cambios característicos de color que presenta la orina. En adultos. incluye la formación de ácido homogentísico. Por fortuna. pero con el reposo se vuelve obscura. La formación de ácido homogentísico y sus metabolito 5 se indica en el esquema siguiente: 238 . en consecuencia. la alcaptonuria puede descubrirse primero en ocasión de solicitar un seguro de vida. este régimen permite que la criatura se desarrolle normalmente. muchas veces se descubre la enfermedad en la primera infancia. sin producir orina de color obscuro. El error metabólico es un bloqueo en la desintegración del ácido homogentísico.

El tratamiento de la tirosinemia a largo plazo es a base de una dieta pobre en tirosina y fenilalanina. incluyendo ácido -hidroxifenilpirúvico. desarrollo retrasado y muerte por insuficiencia hepática en los siete primeros meses de la vida.  Tirosinemia La tirosinemia es un raro error innato del metabolismo de la tirosina que se observa sobre todo en prematuros.hidroxifenilpirúvico y el ácido homogentísico. El ácido ascórbico es la coenzima de la oxidasa de -hidroxifenilpiruvato.Por hoy carecemos de tratamiento específico para esta rara enfermedad genética. hay defectos renales y una cirrosis nodular de hígado. la enfermedad puede aliviarse en prematuros dándoles un exceso de ácido ascórbico. piel obscura y ligero retraso mental. Si el tratamiento dietético se inicia temprano. En el esquema puede verse el bloqueo metabólico asociado con este defecto. pueden evitarse las lesiones de hígado y riñón. La enzima necesaria para esta etapa. La enfermedad puede ser aguda o crónica. La orina contiene grandes cantidades de tirosina y sus metabolitos. ácido -hidroxifenilacético y ácido -hidroxifeniláctico. 239 . los casos agudos se caracterizan por diarrea. la oxidasa de p-hidroxifenilpiruvato se ha comprobado que se halla en concentración baja en el hígado de prematuros. En la tirosinemia infantil. que ocurre entre el ácido . trombocitopenia. causa de raquitismo.

2. PREGUNTAS 1. de la página 366. La correlación global de los tres tipos principales del metabolismo se representa en el esquema. Explicar el concepto de fondo común aminoácido. Como la catabolia de los aminoácidos origina cetoácidos como el pirúvico. Además. o productores de glucosa. Delinear el proceso de digestión y absorción de proteínas. se comprende que estos productos puedan entrar en el esquema metabólico de los carbohidratos.CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS. y los aminoácidos cetógenos. ¿Qué se entiende por estado dinámico de proteínas tisulares en el cuerpo? 240 . pudieran entrar en los esquemas de metabolismo (le carbohidratos y lípidos. 3. LIPIDOS Y PROTEINAS La correlación entre estos metabolismos ya la hemos expuesto. los aminoácidos glucogénicos.

14. ¿Qué papeles desempeñan los ribosomas y el mRNA en la síntesis proteínica? Explique. Describa el proceso de activación de aminoácidos y su combinación con tRNA antes de la síntesis de proteína. ¿Qué manifestación clínica y qué deficiencia bioquímica es característica de los tres errores innatos del metabolismo de la fenilalanina? 18. o su sangre en busca de concentración elevada de fenilalanina? Explique. Delinear y resumir el proceso de síntesis de creatina. ¿Por qué es importante analizar la orina de los recién nacidos en busca de ácido fenilpirúvico. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. II. explique la relación entre codones y anticodones. ¿Cuáles compuestos intervienen en la síntesis del núcleo purínico? 15. 8. 10. ¿Cómo Funciona el fosfato de piridoxal como coenzima en el proceso de transaminación? 12. Explique cómo la transaminación puede servir de eslabón común entre los metabolismos de carbohidratos. Ilustre el proceso de traslación en la síntesis proteínica. 6. 13. 9. 7. grasas y proteínas. Qué es un aminoácido esencial? ¿Qué le ocurriría a un niño que se está desarrollando si quedara privado de cantidades adecuadas de estos aminoácidos? ¿Por qué? 5. En la síntesis de proteína. 17. genes operadores y operon en las síntesis de proteínas enzimáticas. 16. ¿Cuáles son los procesos de desaminación y transaminación? Ilustre un proceso con ecuaciones. ¿Qué productos resultarían de la hidrólisis completa de RNA? Describa brevemente el destino metabólico de cada uno de los productos. Explique la función de genes estructurales. 241 .4.

capaz de llevar los materiales nutritivos. y la linfa. 10. todo el cuerpo. El líquido tisular. electrólitos. se denominan líquidos extracelulares. electrólitos y acidobásico por el riñón. Agua.UNIDAD N° 13 LIQUIDOS CORPORALES OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. Reconocer las funciones esenciales del riñón. Esto puede lograrse por simple difusión de material celular. Describir el proceso de distribución normal de líquidos entre sistema circulatorio y espacios intersticiales. y productos de desecho hacia los órganos de eliminación. órganos y. que rodea los tejidos. y su importancia en las funciones renales. entre los líquidos intra y extracelulares. 7. Un hombre de 70 Kg tendría aproximadamente seis litios de sangre. y 35 litros de líquido intracelular. La sangre es el sistema de transporte más activo. formado de elementos celulares suspendidos en el plasma. El plasma y el líquido intersticial. La función compleja de una sola célula requiere que el líquido intracelular y el líquido extracelular que la rodea conserven una composición química bastante constante. hormonas. en conjunto. Los líquidos intracelulares están separados de los extracelulares por las membranas de las células. Describir los factores que intervienen en el equilibrio acidobásico de la sangre. 3. y la separación de proteínas por electroforesis. Cuando las células se combinan para formar tejidos. 8. 3. constituyen hasta el 15 por 100 del peso corporal. y el proceso de formación de orina. Definir el ciclo isohídrico y explicar su importancia en la respiración. y otras substancias reguladoras hacia los tejidos. 6. entrando y saliendo. material nutritivo y productos de 242 . Se necesita un sistema circulatorio o de transporte. finalmente. enzimas. que circula por un sistema de vasos denominados linfáticos. también ayudan al sistema de transporte del cuerpo. Describir el proceso de formación de H+ y la síntesis de amoniaco. Describir la química de la hemoglobina y su función respiratoria. 10. que es el medio líquido. 5. 2.5 litros de plasma. Describir la regulación del equilibrio de agua. 4. Tiene lugar un intercambio importante de material entre la sangre y los tejidos a través del líquido intersticial. líquido de desplazamiento lento similar al plasma. Reconocer los factores que intervienen en el balance hídrico normal. Describir los componentes esenciales de plasma y suero. el proceso de difusión no basta para conservar un equilibrio líquido adecuado. Ilustrar la composición normal de electrólitos del plasma. La linfa y el líquido tisular se reúnen con el nombre de líquido intersticial.5 litros de líquido intersticial. 9.

reduciría la presión oncótica y originaría un aumento de flujo líquido hacia el espacio intersticial. pero muestra permeabilidad selectiva para electrólitos como Na+. que constituyen una máquina coloidosmótica susceptible de retener agua aspirándola hacia el interior de los capilares sanguíneos. Este proceso. Ca+2. urea y glucosa. mientras que en el extremo venoso la presión coloidosinótica atrae el líquido de regreso hacia los capilares. El ingreso y la eliminación de un adulto normal de volumen medio puede representarse así: Ingreso ml al día Salida Perspiración insensible Pulmones Piel Sudor Heces Orina ml al día 700 300 300 200 1 500 3000 Agua en bebidas Agua en alimento Agua de oxidación 1 200 1 500 300 3000 243 . En experiencias en las cuales se inyecté agua pesada. Si hay que mantener el equilibrio de agua en el cuerpo es evidente que han de ser iguales el ingreso y la eliminación. Esta presión osmótica. y HCO3-. equivale a 23 torr y tiene en oposición la presión hidrostática transmitida a los capilares desde el corazón. Esta presión. Este mecanismo es el que tiene a su cargo la distribución normal de líquidos entre el torrente vascular y el espacio intersticial.desecho tienen que atravesar la membrana para conservar la función celular. se comprobó que el cuerpo necesitaba unos 120 minutos para establecer el equilibrio entre los líquidos intracelulares y los extracelulares. CI-. denominado edema. O2. El movimiento de agua entre el plasma y los espacios intersticiales depende de las proteínas plasmáticas. El agua es transportada rápidamente a todo el cuerpo con el plasma circulante de la sangre. también puede producirse en cualquier enfermedad del corazón que tiene por consecuencia aumento de la presión arterial. es de 32 torr en el extremo arterial y 12 torr en el extremo venoso del capilar. K+. llamada presión oncótica. CO2. y puede esquematizarse como en el siguiente esquema: Correlación entre presión coloidosmótica y presión hidrostática en la conservación del balance líquido entre plasma y espacio intersticial Una disminución de proteína plasmática. en promedio. que puede ocurrir en caso de grave desnutrición o en enfermedades de riñón. Mg+2. La membrana celular es muy permeable al agua. En el extremo arterial del sistema capilar la presión hidrostática impulsa el líquido hacia el espacio intersticial. D2O en el líquido extracelular.

como hormonas. a los tejidos. La sangre contiene glóbulos blancos. vitaminas y algunas enzimas. Ayuda a conservar el equilibrio acidobásico y el balance hídrico. o sudor copioso.. La pérdida de sangre por hemorragia. 2. 5. La sangre transporta material nutritivo a los tejidos. etc. lo cual significa que una persona media tiene de cuatro a seis litros de sangre. 6. originando deshidratación del cuerpo. no tiene efecto 244 . precipitinas. 7. donde ejercerán su acción. La sangre constituye el 8 por 100 aproximadamente de peso corporal. 4. o dándola por transfusión. Contiene un mecanismo de coagulación que protege contra la hemorragia. Distribuye substancias reguladoras. Desempeña importante papel en la conservación de una temperatura corporal bastante constante. 3. Funciona la respiración transportando oxígeno a los tejidos y llevando bióxido de carbono a los pulmones.Puede tenerse una idea de magnitud del recambio líquido diario en el cuerpo según los datos siguientes: Volumen diario de líquidos digestivos Saliva Secreción gástrica Secreción intestinal Secreción pancreática Bilis Líquidos perdidos por el cuerpo Recambio total de líquidos En comparación con: Volumen plasmático Líquido extracelular total ml/día 1 500 2 500 3 000 700 500 8 200 3 000 11 200 3 500 14 000 En general. y productos de desecho del metabolismo hacia los órganos de eliminación. SANGRE Puede tenerse idea de la importancia de la sangre considerando sus funciones principales: 1. que sirven para proteger al cuerpo de los microorganismos. diarrea. si durante un tiempo el ingreso líquido es mayor que la salida el líquido tisular aumentará de volumen y se producirá edema. antitoxinas. La pérdida excesiva de líquidos corporales puede tener lugar por vómitos.

Las globulinas se han separado en varias fracciones. las células ocupan del 40 al 45 por 100 del volumen total de la sangre. globulinas y fibrinógeno. Los trombocitos (plaquetas) son menores todavía que los glóbulos rojos. son mayores que los rojos y tienen núcleo. SUERO Y PLASMA Cuando sangre recién extraída se deja en reposo. e 245 . cosa que no ocurre con los eritrocitos Normalmente hay de 5000 a 10000 glóbulos blancos por milímetro2 de sangre. y pronto se separa un líquido amarillo claro del coágulo. se coagula. los glóbulos blancos y los trombocitos (plaquetas). que se ha utilizado en el proceso de coagulación. CELULAS DE LA SANGRE Las dos porciones principales de la sangre son las células y el plasma. es la sangre menos los elementos formes y el fibrinógeno. de gel de almidón. si la sangre recogida con un anticoagulante se centrifuga. Su función principal se manifiesta en el proceso de coagulación sanguínea. Por otra parte. ya que el volumen sanguíneo rápidamente se restablece.  Proteínas del plasma Las proteínas plasmáticas existen en concentración de aproximadamente 7 por 100. ya que aumentan en las infecciones agudas. pues contienen cefalina. por ejemplo en la apendicitis aguda. de volumen molecular y propiedades diferentes. Esta fracción contiene los glóbulos rojos. Hay de 250000 a 400000 trombocitos por milímetro cúbico en la sangre de una persona normal. Conocemos varios tipos de glóbulos blancos. fosfolípido que interviene en las primeras etapas de la coagulación.grave sobre el cuerpo. y tiene importantes funciones. Los glóbulos rojos o eritrocitos. Este líquido se llama suero. Cuando se separan por centrifugación. la porción líquida que se separa de las células se llama plasma. y no tienen núcleo. El número de glóbulos rojos en el varón es de aproximadamente 5000000 por milímetros y en la mujer de 4500000. ya que los valores cambian netamente en estados patológicos como la anemia. Los glóbulos blancos o leucocitos. todos funcionan combatiendo bacterias infecciosas. Las más importantes son albúminas. El número de glóbulos rojos en la sangre se determina frecuentemente en laboratorio. contienen el pigmento respiratorio hemoglobina. El recuento de glóbulos blancos se efectúa sistemáticamente en el laboratorio. incluyendo electroforesis de columna. empleando la técnica de la electroforesis. Técnicas más recientes.

aldolasa. Como en estado patológico es frecuente que se produzcan cambios intensos de las concentraciones normales. transaminasa glutámica oxaloacética (SGOT) y transaminasa glutámica pirúvica (SGPT). fosfocinasa de creatina (CPK).inmunoelectroforesis. funcionan en el transporte de lípidos. permiten separar el plasma en más de 20 proteínas diferentes. contienen anticuerpos inmunológicamente activos contra enfermedades como difteria. por ejemplo. influenza. y la SGOT en el infarto de miocardio. y la ceruloplasmina fija cobre. que controla el equilibrio hídrico del cuerpo. Las proteínas plasmáticas tienen varias funciones. La amilasa. 246 . Una de las más esenciales es la conservación de una presión osmótica eficaz de la sangre. lo cual constituye un medio diagnóstico de gran valor en el laboratorio. deshidrogenasa láctica (LDH). ENZIMAS SERICAS Hay varias enzimas en el plasma o suero que son liberadas hacia la sangre al desintegrarse tejidos corporales. Son enzimas clínicamente importantes amilasa. IgA e IgM. Las globulinas IgG. lipasa. sistemáticamente se valoran enzimas específicas. Abajo: esquema completo de análisis inmunoelectroforético de proteína del plasma humano. estas proteínas funcionan en el transporte de dichos materiales. parotiditis y sarampión. fosfatasas ácida y alcalina. la fosfatasa alcalina en la ictericia obstructiva de hígado. aumenta en la pancreatitis aguda. Arriba: Trazado electroforético de plasma normal. El fibrinógeno es un componente esencial para el proceso de coagulación sanguínea. Las lipoproteínas son combinaciones de lípidos y globulinas o . La transferrina fija hierro.

Los cationes principales de los líquidos corporales son Na +. proçecleríamos así: mg/100ml X 10 peso atómico valencia = mg/1 peso equivalente = meq/l 10 mg/100ml X 10 = 100 40 20 2 327 mg/100ml X 10 = 100 23 23 1 = 5 meq/l de Ca = 142 meq/l de Na El balance de electrólitos. Para expresar estas concentraciones en meq/l. K+. e iones de carga negativa o aniones. Cl-. Miliequivalentes por litro (meq/l) equivale al peso atómico (expresado en miligramos) por litro dividido entre la valencia. HPO4-2. Electrólitos del plasma Los electrólitos existentes en los líquidos corporales son iones de carga positiva o cationes. en cuanto a iones en el plasma. Ca+2 y Mg+2 los aniones son HCO3-. y los cambios en estado patológico se indican muchas veces en forma de barras gráficas verticales. la concentración de estos iones se expresa en miliequivalentes por litro de líquido corporal. y líquido intracelular normales. La concentración de electrólitos plasmáticos determinada en el laboratorio muchas veces se expresa en mg/l00 ml de plasma. SO4-2. Al estudiar el balance de electrólitos. El calcio muchas veces se señala como lo mg/l00 ml para un individuo normal. Las variaciones en el contenido de electrólitos en plasma. ácidos orgánicos y proteína. se indica en el cuadro siguiente: Cationes Na+ K+ Ca+2 Mg+2 Total meq/l 142 5 5 3 155 Aniones HCO3ClHPO4-2 SO4-2 Ácidos Orgánicos Proteína Total meq/l 27 103 2 1 6 16 155 Las comparaciones de composición de electrólitos en los líquidos corporales. líquido intersticial. Les corresponde principalmente la presión osmótica de los líquidos que intervienen en la conservación del equilibrio acidobásico e hídrico del cuerpo. se indican en la figura siguiente: 247 . según el método de Cambie. la concentración normal de sodio es de unos 327 mg/l00 ml.

Comparando los electrólitos de estos líquidos con los del plasma.Composición de electrólitos en líquidos corporales normales Al ocuparnos del equilibrio hídrico señalamos los volúmenes de secreciones diarias de líquidos digestivos. Comparación de los principales componentes electrólitos de las 248 . solo se indican los componentes principales que intervienen en el equilibrio acidobásico o de electrólitos en las gráficas de barras de la figura a continuación. También hay que tener en cuenta su composición en electrólitos especialmente cuando se pierden del cuerpo por vómito o diarrea.

fosfórico. La sangre tiene pH de 7. predomina el tipo ácido y el cuerpo se halla ante la necesidad de suprimir continuamente las grandes cantidades de ácidos que se forman dentro de las células.45.secreciones digestivas y del plasma normales Se observa inmediatamente que las secreciones digestivas varían en su composición de electrólitos y en su contribución al balance acidobásico del cuerpo. lo cual equivale a uno o dos litros de HCl concentrado. este es uno de los valores más rígidamente controlados de la estructura de electrólitos. En los glóbulos rojos hay ambos sistemas amortiguadores de bicarbonato y de fosfato. BALANCE ACIDOBASICO Los procesos metabólicos normales del cuerpo originan en forma continua ácidos como carbónico. junto con dos importantes amortiguadores hemoglobínicos. Otra restricción es que otros productos deben ser transportados a los órganos de eliminación por vía de los líquidos extracelulares. Aunque algunos alimentos proporcionan productos terminales alcalinos. fosfato y proteínas plasmáticas. láctico y pirúvico.35 a 7. como sigue: U Hemoglobina B Hemoglobina H Oxihemoglobina B Oxihemoglobina BH2PO4 B2HPO4 H Proteína plasmática B Proteína plasmática Los amortiguadores que son más eficaces para la regulación del equilibrio acidobásico son el bicarbonato. el principal producto terminal ácido es H2CO3. Los amortiguadores en el plasma y líquido extracelular incluyen los sistemas de bicarbonato. que se representan así: H2C03 BHCO3 B significa base o catión. En las oxidaciones celulares. sin cambio apreciable en el pH. en el cual intervienen balance de agua y electrólitos. resiste cambios de pH cuando se añaden al sistema pequeñas cantidades de ácido o de base. y acción de pulmones y riñones. sulfúrico. El medio para lograrlo es el mecanismo de regulación del equilibrio acidobásico. Un amortiguador ya lo hemos definido como una mezcla de un ácido débil con su sal. con 10 a 20 moles al día. las proteínas plasmáticas y la hemoglobina. depende de la presencia de sistemas amortiguadores eficaces en dichos líquidos y en los glóbulos rojos. Sistemas amortiguadores del cuerpo La capacidad de los líquidos extracelulares para transportar ácidos desde su lugar de formación en las células al lugar de eliminación en pulmones y riñones. sin cambio importante en su concentración de H+. hemoglobina. amortiguadores sanguíneos. El amortiguador de bicarbonato 249 .

4 incluyen los valores normales de 1. el pK de la forma ácida del par amortiguador. La proporción 1:20 entre HCO3 y BHCO3 en el plasma a 7. Las enfermedades que alteran la función respiratoria afectan la concentración de H2CO3 y producen lo que se llama una acidosis o alcalosis respiratoria. y la concentración de cada miembro del par amortiguador. o [BHCO3= ] 1 pues logaritmo de 1 = 0 . La ecuación de Henderson-Hasselbalch expresa la relación entre el pH del sistema.1 + log 20= 6. Por ejemplo.El amortiguador de bicarbonato es.3 7. y BHCO3. Los cambios más frecuentes incluyen la concentración de BHCO3. si hay concentraciones iguales de NaHCO3 y H2CO3 en una solución. 7.1 cuando 27 meq/l= 6.35 meq/l 1 Esta concentración desigual de los pares amortiguadores parecería indicar que el amortiguador de bicarbonato es muy poco eficaz al pH de la sangre. con las reacciones de hemoglobina y oxihemoglobina en los glóbulos rojos.1. 250 . En la reacción (2).1 + 1. se determina midiendo el pH de una solución que tenga concentraciones iguales de los dos componentes que constituyen el par amortiguador. con el efecto de los riñones sobre la concentración de BHCO3-. (lado el control respiratorio de la concentración de H2C03 el amortiguamiento es muy eficaz. el amortiguador aislado más importante del equilibrio acidobásico. el ácido amortigua la base para formar agua y el miembro básico. la ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK = 6. Para ilustrar la acción amortiguadora. con el control respiratorio de la concentración de H2CO2. NaCI + H2CO3 (1) NaOH + H2CO3 H2O + NaHCO3 (2) En la reacción (1) el miembro básico del par amortiguador reacciona con el ácido para formar NaCl neutro y el miembro ácido del par amortiguador. con mucho. En estado patológico esta proporción puede cambiar aumentando o disminuyendo H2CO3 o BHCO3. H2CO3.4.35 meq/l para H2CO3 y 27 meq/l para BHCO3. las reacciones de adición de una pequeña cantidad de un ácido fuerte y una base fuerte pueden escribirse asi: HCl + NaHCO3 .4 = 6. y se describen como acidosis o alcalosis metabólica.1 + log [BHCO3 ]= 6. lo cual producirá acidosis o alcalosis.1 + log [H2CO3] 1. el pH equivale a 6. [H2CO3] 1 En condiciones normales. La capacidad de amortiguamiento de un par amortiguador depende de su eficacia para limitar cambios de pH cuando se añaden ácidos o alcalinos al sistema. La ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK + log [BHCO3 ] [H2CO3] El pK es diferente para cada amortiguador. al pH de la sangre. Sin embargo. Estas son las cuatro anomalías más importantes en el equilibrio acidobásico. Guarda estrecha relación la producción constante de CO2.

que ha sido descrita en detalle por Perutz y colaboradores. está formada por cuatro cadenas de polipéptidos y cuatro moléculas de hem. la molécula de hem y una de las cadenas polipeptídica puede observarse en el modelo que representa la cuarta parte de una molécula de hemoglobina.HEMOGLOBINA La hemoglobina es la proteína respiratoria del glóbulo rojo. Las relaciones entre el átomo de hierro. fruncidas y dispuestas en estructuras tridimensionales. La concentración normal de hemoglobina en la sangre varía entre 14 y 16 g por 100 ml. existen en forma de hélices alfa. con las cuatro moléculas de hem incluidas en oquedades de las cadenas fruncidas. Esto significa que una persona de 70 Kg tendría un total de aproximadamente 900 g de hemoglobina. En la molécula de hemoglobina las cuatro cadenas se agrupan en forma tetrahédrica. Esta proteína tiene peso molecular de aproximadamente 64500. El hem es un derivado de la protoporfirina. Como los glóbulos rojos que 251 . con un átomo de hierro coordinado con cada uno de los cuatro átomos de nitrógeno del pirrol Las cuatro cadenas de polipéptidos dos y dos .

Por electroforesis pueden separarse moléculas normales y moléculas anormales de hemoglobina poniendo una gota de sangre completa sobre una tira de papel de filtro especial o de acetato de celulosa. El transporte de oxígeno por la sangre depende de una reacción reversible entre la hemoglobina y el oxígeno para formar oxihemoglobina. Puede tenerse una idea del papel de la hemoglobina comparando la capacidad de oxigeno del plasma y la de la sangre completa. La oxihemoglobina es transportada por la circulación arterial hasta los tejidos. 252 . d. En el proceso de respiración. hay en el cuerpo una degradación continua de hemoglobina en otros pigmentos. el sistema circulatorio del cuerpo tendría que contener más de 300 litros de líquido para proporcionar oxígeno a los tejidos. Un litro de plasma solo puede transportar en solución 3 ml de oxigeno.  Respiración La hemoglobina suele llamarse el pigmento respiratorio de la sangre. La mayor parte de estas hemoglobinas difieren por la substitución de uno solo en la serie de aminoácidos de sus cadenas . Además. hay hemoglobina c. la orina y las heces.contienen el pigmento están siendo constantemente desintegrados. Hemoglobina Hb +O2 Oxihemoglobina HbO2 La capacidad de oxígeno de la sangre. i y j. por ejemplo. h. Esto representaría un sistema cuatro a cinco veces mayor que nuestro peso corporal. f y s. basta para cubrir las necesidades normales de los tejidos. aproximadamente 1000 mI. la fetal. El bióxido de carbono es transportado hacia los pulmones para ser eliminado. que se convierte en los pigmentos que dan el color característico a la bilis. En ausencia de hemoglobina. se llaman respectivamente hemoglobinas a. e. La hemoglobina del adulto. en bilirrubina. Es sorprendente que este cambio menor de la molécula explique las diferentes intensidades de migración en la electroforesis y las variaciones de las propiedades fisiológicas. la hemoglobina entra en contacto con una atmósfera relativamente rica en oxígeno (presión parcial de 100 torr) en los alveolos de los pulmones. para formar oxihemoglobina. y el ciclo se repite. pues tiene la propiedad de combinarse con gases como oxígeno y bióxido de carbono. que se presentan en diversas anomalías sanguíneas. y la de la anemia de hematíes falciformes. donde una concentración baja de oxígeno (presión parcial de 40 torr) y una elevada concentración de bióxido de carbono (presión parcial de 60 torr) se combinan para liberar oxígeno hacia los tejidos.

que se abre en un túbulo muy largo.nitrogenado y lípidos. y otras substancias volátiles se eliminan del cuerpo por los pulmones. bióxido de carbono. El glomérulo está encerrado dentro de una cápsula llamada cápsula de Bowman. Por lo tanto. La sangre penetra en el riñón por las arterias renales. como drogas.  Formación de orina El riñón puede considerarse un filtro a través del cual. Algunas sales inorgánicas son eliminadas por el intestino. los riñones son esenciales para la conservación del volumen líquido en sangre y tejidos. Varios de estos túbulos están conectados a túbulos colectores mayores. substancias tóxicas. y la conservación de las relaciones normales de presión osmótica en la sangre y en los líquidos corporales. Agua. que llevan la orina a la vejiga. el balance de electrólitos y acidobásico del cuerpo. Estas estructuras anatómicas del riñón se ilustran a continuación. es esencial para conservar normal la composición de la sangre.ORINA La eliminación de los productos de desecho del metabolismo. y exceso de substancias ácidas o básicas. sales inorgánicas. Los riñones desempeñan un papel esencial en la eliminación regular de estas substancias de la sangre y líquidos tisulares. los demás órganos de eliminación desempeñan un papel menor. 253 . La piel elimina pequeñas cantidades de agua. sales inorgánicas. pasan los productos de desecho del metabolismo que son eliminados de la sangre. exceso de agua. Cada riñón humano contiene aproximadamente 1000000 de estas unidades. y pigmentos biliares. Un corpúsculo de Malpighi está formado por una masa de capilares procedentes de la arteria renal que forman el glomérulo. material. En comparación con el riñón. el hígado interviene en la eliminación de colesterol. que se arborizan en ramas menores que acaban en las pequeñas unidades de filtración denominadas corpúsculos de Malpighi. sales.

se resorben hacia el torrente vascular gran parte del agua y de substancias que tienen valor para el cuerpo. desempeña un papel regulador del balance de agua.5 a 178. 360 g de NaHCO3. 254 .  Poder regulador de riñón Aunque el riñón se considera principalmente órgano de eliminación. Unas cuantas substancias. Puede tenerse una idea de la magnitud de este proceso considerando los volúmenes diarios de filtración y resorción. en un volumen de aproximadamente 1 500 ml de orina. como la creatinina y el potasio son eliminadas parcialmente de la sangre por excreción tubular. por lo tanto. para eliminar finalmente unos 30 g de urea. En un individuo normal se filtran por los glomérulos 170 a 180 litros de agua. a nivel de los túbulos se resorben 168. no son completamente resorbidos. seguido por un proceso de resorción selectiva por los túbulos renales.5 litros de agua. Estas substancias se llaman substancias con umbral. y otros productos de desecho. algunas sales inorgánicas y aminoácidos. 12 g de NaCI. como glucosa. pasan a los túbulos colectores para ser eliminados. de electrólitos y acidobásico. como la urea y el ácido úrico. y 170 g de glucosa. y 170 g de glucosa. además de la filtración glomerular. los constituyentes que no son proteína filtran a través de las paredes capilares y penetran en los túbulos. 1 000 g de NaCl. La función de los glomérulos renales puede considerarse como la de una ultrafiltración que produce un filtrado de plasma sin proteína. 988 g de NaCI.La teoría más generalmente aceptada para la formación de orina puede resumirse así: cuando la sangre atraviesa el glomérulo. 360 g de NaHCO3. Los productos de desecho del metabolismo. A medida que este esté filtrado va circulando a lo largo de los túbulos.

HCO3-. hay un aumento de secreción de hormonas de la corteza suprarrenal. líquido celular y líquido digestivo en el cuerpo depende de la función normal de los riñones. junto con el HCO3. y HPO4-2 depende del balance hídrico de los líquidos corporales. constituye el ³control fino´ del volumen de orina. hasta cierto punto. y la capacidad de las células tubulares para acidificar la orina con formación de H+ y NH3. y resorción mayor hacia los líquidos corporales. y los aniones principales son Cl-. Los electrólitos son eliminados o resorbidos según el movimiento de agua en los túbulos. Balance de agua El control del contenido acuoso de sangre. por el pH del plasma sanguíneo. que incrementa la retención o resorción de electrólitos hacia el plasma. en las células tubulares. Esta hormona tiene una acción antidiurética que origina menor eliminación de agua con la orina. su presión osmótica disminuye. y la secreción de vasopresina aumentaría para ayudar a la eliminación de electrólitos y la retención de agua. en realidad. En estas circunstancias.4. la mayor parte del agua resorbida y la mayor proporción de Na es captada por las células tubulares. La formación de Fit y HCOj a partir de H2CO3 en las células proximales y distales está catalizada por la enzima anhidrasa carbónica. la eliminación o retención de electrólitos como Na+. en la siguiente forma: 255 . Este Na+ es devuelto al plasma. líquido intersticial. cuando se necesita agua para conservar la concentración normal de los líquidos corporales. por la acción de intercambio Na + ² H+. Si los electrólitos del plasma estuvieran demasiado concentrados y la presión osmótica se elevara. Cl-. A pH de 7. y se dice que está hipotónico. Hormonas esteroides de la corteza suprarrenal como la aldosterona. El agua en exceso de las necesidades es eliminada rápidamente por el riñón. K+. Sin embargo. cambios en la presión osmótica del plasma regulan la secreción de vasopresina que. Cuando el plasma contiene demasiada agua. Al parecer. la secreción de hormonas corticales disminuiría. en parte por los menos. El catión principal es Na. el 95 por l00 aproximadamente de CO2 se halla en forma de NaHCO3 y el 83 por 100 del PO4-3 como NA2HPO4-. NaHCO3 y Na 2HPO4.  Balance acidobásico En los túbulos la resorción de Na. que se califica de mineralocorticoide.formado a partir de H2CO. cuando el filtrado glomerular pasa por los túbulos. como electrólitos de NaCl. Normalmente. y HPO4-2.  Balance de electrólitos Hasta cierto punto. e intercambiada por H formado en las propias células tubulares a partir de H2CO2. HCO3-. interviene en la regulación del balance acidobásico. el hipotálamo (junto con la hipófisis) secreta una hormona antidiurética llamada vasopresina. Esta fase de eliminación de Na está regulada. ejercen un control más especifico sobre la eliminación de electrólitos por los túbulos. El filtrado glomerular contiene los electrólitos y ácidos y bases presentes en el plasma.

por conversión de sales neutras o básicas en sales ácidas para ser eliminadas como vimos previamente para Na2HPO4. en segundo lugar. se forman cuerpos cetónicos. que pudieran depender de tina diabetes sacarina no controlada. puede representarse así: La eliminación urinaria de ion amonio en una persona con dieta media normal es de 30 a 70 meq al día. Este problema tiene dos aspectos: en primer lugar. y para 256 .Modificando el ritmo de ventilación. El riñón puede conservar base en dos formas. y por la síntesis de amoniaco. En condiciones de acidosis. con el fin de conservar más Na+ y base fija. en el plasma. La sal sódica de este ácido es eliminada por el riñón. los pulmones controlan la concentración de H2CO2. El mecanismo para la síntesis de amoniaco. y P3PO4). La tarea de los riñones estriba en estabilizar la concentración de bicarbonato. como el ácido acetoacético. conservar todo o casi todo el bicarbonato contenido en el filtrado glomerular (equivalente aproximadamente a µ/2 Kg de NaHCO3 en las 24 horas). neutralizar los ácidos no volátiles (H2SO4.

conservar el Na+ del plasma se forman amortiguadores H+ y NH3 en las células tubulares del riñón. Explicar cómo el proceso de formación de H+ en los túbulos renales ayuda a conservar Na + para el plasma. ¿Qué es presión oncótica. 5. ¿Qué información puede lograrse de cada trazado? 6. 13. 7. Ilustrar con una gráfica de barras la composición de electrólitos del plasma normal. y cómo ayuda a la normal distribución de líquidos entre el sistema circulatorio y el espacio intersticial? 3. Los valores normales para concentraciones de calcio y cloruro en el plasma. 4. ¿Cuál es la índole química del hem y cuál es su relación con la hemoglobina? 12. Resumir las funciones esenciales del riñón y el proceso de formación de orina. ¿Cuáles son los amortiguadores más importantes de la sangre completa y del plasma? 9. Mostrar cómo podrían calcularse estas concentraciones en mg/l y mg/l00 ml. expresados como meq/l son 5 y 103. ¿Qué hormonas intervienen en el control del equilibrio de agua y electrólitos riñón? Explicar cómo funciona. 14. Explicar la diferencia entre sangre completa. 2. Comparar un tipo electroforético de proteínas plasmáticas con un tipo inmunoelectroforético. respectivamente. 10. ¿Qué relación guarda el pk de la forma ácida del amortiguador con su capacidad de amortiguamiento? Explicar. y 2 meq/l de H2CO3. 8. Calcular el PH de una solución amortiguadora de bicarbonato que contiene 20 meq/l de BHCO3. Señalar los líquidos corporales de importancia funcional y sus volúmenes en un adulto normal. Resumir los parámetros que intervienen en el balance entre ingreso de líquidos y eliminación de líquidos por el cuerpo. TEST DE EVALUACION 1. 15. 11. ¿Por qué los túbulos renales aumentan la síntesis de amoniaco en la diabetes sacarina? Explicar 257 . plasma y suero.

.McgRAW-Hill Interamericana. Tymoczko. Mc Graw Hill Interamericana. et al. ³Basic Medical Biochemistry. 2003. 2004. Stumpf. McKee T.  http://superfund. 1999 Quimica Orgánica y Bioquímica."Bioquímica" 3ª edición. Juan José Hicks..A. Bioquímica. D. "Bioquímica. K. Interamericana. "Bioquímica: la base molecular de la vida" 3ª edición.G. Van Holde. José M. Marks. A.BIBLIOGRAFIA o Armando Garrido Pertierra. J. McKee. México.H. 1998 Biomoléculas.uah. Stryer. M. W.R. Editorial Reverte S. Marks. Reverté. Tebar. Williams and Wilkins. J. Limusa.K. 1999. 4ª edición Dr. Interamericana de España. México Internet.htm 258 o o o o o o o o o o o o o o o . Burton y Joseph I. L. 4ª edición Donald J.A. Dr. Nelson.. Ed. y Cox. Saul Villa Treviño.M. ³Bioquimica. J.es/sancho/farmacia/inicio. Murria.B. 2001. 1990. Bioquímica de Harper. Addison Wesley. T. Antonio Pena Díaz. José Maria Teijon Rivera. y Ahern. Ed. Routh. Libro de texto con aplicaciones clínicas". Bioquímica. A Clinical Approach´ Mathews.M. 2002. Limusa.M.arizona. Bioquímica Estructural. Omega. España. 2003 ³Bioquímica´. 1998 Fundamentos de Química Biológica. D.edu/  http://www2. México Robert K.. Bioquímica Fundamental.pharmacy.E. Edición revisada y corregida. Reverté. 1999 El Manual Moderno S. C.. 2002. Conn y P. Macarulla. Limusa. ³Lehninger Principios de Bioquímica". Ed. 2000. Berg. C. Devlin.D and Smith. Ed.1996.K. 5ª edición. K. Eric E. 2006.L. México.

net/fichas/page_745.unam.com/bioelementos_1.mx/Bioquimica/enzimasnomenclat ura.es/24003/apuntes.fmedic.biopsicologia.pquim.mx/~evazquez/0403/propiedade s%20agua.htm http://www.starmedia.com/ http://html.com/publicaciones.html 259 .html http://www.uhu.ilustrados.monografias.        http://www.html http://www.rincondelvago.unam.htm http://laguna.html http://orbita.com/~agro2000/apuntes/bioquimica/ 22Transp%20elect.html http://depa.

. Acilglicéridos.5' fosfodiéster..Es un carbohidrato que contiene su estructura un grupo funcional cetónico.son lípidos simples formados por la esterificaci6n de 1.son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico.Es aquel átomo que tiene sus enlaces unidos a cuatro grupos atómicos diferentes. Ácidos nucleicos.es un polímero de desoxirribonucleótidos unidos por enlace 3' . Aldosa.son ésteres de cadenas largas...Es la pérdida de su estructura nativa por ruptura de los puentes o enlace que la unen.. Ceras. Ácido Ribonucleico.. 260 .Es un carbohidrato que contiene un grupo funcional aldehído. dando lugar a desprendimiento de agua.Es la formación de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol. Disacáridos.son polímeros de ribonucleótidos con un elevado número de unidades... Esterificación.son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico.. Desnaturalización.son moléculas formadas por largas cadenas hidrocarbonadas de tipo lineal y con un numero par de carbono. Enlace peptídico.. Ácidos grasos. Cetosa. 2 o 3 moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina.Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Epímeros.. Carbono asimétrico. Disacáridos. con alcoholes también de cadena larga.son macromoléculas resultantes de la polimerización de un número elevado de nucleótidos....son isómeros óptimos que difieren en la configuraci6n de un único átomo de carbono..GLOSARIO Ácido desoxirribonucleico (DNA).

pueden contener fósforo. Hexosas. Oligos peptido.son moléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y también por oxígeno en un porcentaje muy bajo.. Nucleósidos.. Molécula anfipática. nitrógeno y algunas veces azufre... 261 . Lípidos.. lonización.Es la formaci6n de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol. Nucleasas. Sacárido..Es la interacción entre el átomo de hidrogeno ligeramente positivo de una molécula de agua.. dando lugar a desprendimiento de agua..Es una heteroproteínas formada por una fracción proteínica y un grupo no proteínico..Son las que contienen al mismo tiempo grupos polares y no polares.Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Glúcido. Polipéptido.Significa dulce.. Nucleótidos. y el átomo de oxigeno ligeramente negativo de otra molécula de agua.son átomos o grupos de átomos que combinado con una molécula determinada le confieren cierta propiedad. Grupo prostético. Fuente de hidrogeno... Epímeros.son monosacáridos formados por seis átomos de carbono.. Grupo funcional...son uniones de una osa y una base nitrogenada por medio de un enlace N-glucosídicos.Significa azúcar.son is6meros 6ptimos que difieren en la configuración de un único átomo de carbono.Es cuando los componentes de una sustancia se rompen en iones cargados positivamente y negativamente.Es la unión de mas de 10 aminoácido.son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Esterificación.Enlace peptídico..Es la unión de mas de 50 aminoácido..son enzimas que degradan a los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos.

Saponificación. 262 ..Es la reacción típica de los ácidos grasos en la cual reacciona con un álcalis para dar lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón.

You're Reading a Free Preview

Descarga
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->