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Tirosinasa

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Tirosinasa Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras sustancias, sin que

exista un cambio en ellas mismas. Por ejemplo, las enzimas pueden convertir los almidones, las proteínas y los azúcares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las enzimas son esenciales para todas las funciones corporales y se encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los intestinos (jugo pancreático, jugo y mucosa intestinal), la sangre y en cada órgano y célula del cuerpo. La tirosinasa es una enzima que cataliza la hidroxilación de monofenoles y la oxidación de o-difenoles a o-quinoles, reacciones que convierten a la enzima en clave para la síntesis de pigmentos, como es el caso de la melanina, tanto en eucariotas como en procariotas. Interviene en tres reacciones diferentes pertenecientes a la vía de síntesis de la melanina, una de ellas limitante. Está codificada por el gen TYR, gen situado en el brazo largo del cromosoma 11 que comprende más de 70 Kilobases y cuya región codificante (que abarca 1,8 Kilobases) está dividida en cinco La tirosinasa lleva a cabo la oxidación de fenoles como la tirosina y el catecol usando dioxígeno (O2). En presencia de catecol, se forma benzoquinona (véase reacción abajo). Los hidrógenos extraídos del catecol se combinan con el oxígeno para formar agua. Estas han sido aisladas y estudiadas desde una amplia variedad de plantas, animales y especies de hongos. Las tirosinasas de diferentes especies son distintas en términos de sus propiedades estructurales, distribución de tejido y ubicación celular. Se ha insinuado que no hay una estructura de proteínas común que ocurra a través de todas las especies. Las enzimas encontradas en plantas, animales y tejidos de hongos frecuentemente difieren respecto a su estructura primaria, tamaño, patrón de glicosilación y características de activación. Sin embargo, todas las tirosinasas tienen en común un centro de cobre binuclear tipo 3 dentro de su sitio activo. Aquí dos átomos de cobre son coordinados individualmente con tres residuos de histidina. En humanos, la tirosinasa se clasifica en melanosomas ( es un orgánulo que contiene melanina, el pigmento absorbente de luz más común en el reino animal. Las células que producen melanosomas se denominan melanocitos, mientras que las células que simplemente han ingerido los melanosomas se denominan melanofagos) y el dominio catalíticamente activo de la proteína reside dentro de los melanosomas. Sólo una pequeña parte de la proteína no esencial enzimáticamente se prolonga en el citoplasma.

Pardeamiento enzimático: El pardeamiento enzimático es una reacción de oxidación en la que interviene como substrato el oxígeno molecular, catalizada por un tipo de enzimas que se puede encontrar en prácticamente todos los seres vivos, desde las bacterias al hombre. En el hombre es la responsable de la formación de pigmentos del pelo y de la piel. En los cefalópodos produce el pigmento de la tinta, y en los artrópodos participa en el endurecimiento de las cutículas del caparazón, al formar quinonas que reaccionan con las proteínas, insolubilizándolas. En los vegetales no se conoce con precisión cual es su papel fisiológico. El enzima responsable del pardeamiento enzimático recibe el nombre de polifenoloxidasa, fenolasa o tirosinasa, en este último caso especialmente cuando se hace referencia a animales, ya que en ellos la tirosina es el principal substrato. También se ha utilizado el término cresolasa, aplicado a la enzima de vegetales. Se descubrió primero en los champiñones, en los que el efecto de pardeamiento tras un daño mecánico, como el corte, es muy evidente. La forma de actuación del enzima, con dos actividades distintas, ha sido un misterio, aclarado en parte hace relativamente pocos años. El enzima cataliza dos reacciones porque en el estado nativo se encuentra en dos formas distintas, la llamada mettirosinasa, que es activa solamente sobre monofenoles, y la oxi-tirosinasa. Estas formas se interconvierten entre ellas, de forma acoplada al desarrollo de la reacciones que catalizan. En los crustáceos (y en los insectos), la polifenoloxidasa se encuentra en forma de proenzima, inactiva, que es activada por proteolisis por una proteasa endógena. Diversas sustancias producidas por microrganismos activan la proteolisis del proenzima y la formación de enzima activo. El pardeamiento enzimático es un conjunto complejo de reacciones, que se inicia por la o las reacciones catalizadas de forma enzimática. La primera de ellas, cuando el sutrato presente es un monofenol, es su transformación en difenol. La segunda, la transformación del difenol en quinona. En el caso de la tirosina (monofenol) se forma primeramente la dopa (difenol) y luego la dopaquinona (quinona). Los sustratos de la reacción pueden ser monofenoles o difenoles. La tirosina es el sustrato principal de la polifenoloxidasa en los crustáceos, y también se encuentra presente en vegetales como la lechuga o en los champiñones. Tirosinasa y albinismo El albinismo de Copito es equiparable al tipo de albinismo más frecuente en humanos, llamado albinismo oculocutáneo subtipo 1A (OCA1A), producido por la inactivación en tejido cutáneo y ocular de la enzima tirosinasa (o monofenol oxigenasa) (EC 1.14.18.1). Esta inactivación impide la formación del pigmento melanina, hecho que queda patente en la presencia de pelo blanco, piel rosácea y ojos claros.

En los primeros estudios moleculares que se hicieron para determinar las causas del albinismo en Copito de Nieve (Martínez-Arias et al., Pigment Cell Research 2000 Dec; 13 (6): 467-70), se comprobó si carecía de actividad tirosinasa. Para ello se analizaron bulbos capilares de Copito y de tres gorilas con pigmentación normal: Ndengue, Xevo y una de los descendientes de Copito llamada Kena. Se midió en producto de una de las reacciones catalizadas por la tirosinasa y se observó que Copito era el único en el que no se detectaba ningún vestigio de actividad tirosinasa. Seguidamente se secuenció la región codificante del gen TYR de Copito, obteniendo el DNA de muestras de sangre, y se comparó con la de dos gorilas normales (Ndengue y una hija de Copito, Machinda). En resumen, en Copito la enzima tirosinasa no es funcional, y teniendo en cuenta la importancia de dicha enzima en la síntesis de pigmento, se puede decir con toda probabilidad que esta inactividad es la causante del albinismo. Sin embargo, no se ha detectado ninguna mutación en el gen TYR que pueda explicar dicha disfunción. Se puede descartar que la mutación esté en la región codificante del gen, pero sería posible que se encontrara en las regiones reguladoras, como puede ser el promotor, o en las regiones intrónicas, pero estos estudios no se han llevado a cabo por el momento.

Albinismo: El albinismo es una condición genética en la que hay una ausencia congénita de pigmentación (melanina) de ojos, piel y pelo en los seres humanos y animales causado por una mutación en los genes. También aparece en los vegetales, donde faltan otros compuestos como los carotenos. Es hereditario; aparece con la combinación de los dos padres portadores del gen recesivo. En los individuos noalbinos, los melanocitos transforman el aminoácido tirosina en la sustancia conocida como melanina. La melanina se distribuye por todo el cuerpo dando color y protección a la piel, el cabello y el iris del ojo. Cuando el cuerpo es incapaz de producir esta sustancia o de distribuirla se produce la hipopigmentación, conocida como albinismo. La melanina se sintetiza tras una serie de reacciones enzimáticas (ruta metabólica) por las cuales se produce la transformación del mencionado aminoácido en melanina por acción de la enzima tirosinasa. No existe ningún tratamiento que lo elimine solo podemos evitar que la enfermedad empeore. Por lo que el albinismo es una condición que no se puede curar , pero lo que si se puede es mejorar la calidad de vida de los afectados.

En humanos, la melanina se encuentra en la piel, el cabello, el recubrimiento de la retina, la médula y la zona reticular de la suprarrenal, el oído interno, la substantia nigra y la mancha azul del cerebro o locus ceruleus; esta última se denomina neuromelanina. Los cambios en el metabolismo o la acumulación de la melanina pueden llevar

al origen de enfermedades, como en el caso de la pérdida de color en el núcleo del cerebro que se observa en ciertas enfermedades neurodegenerativas, como en el mal de Parkinson, en el cual existe una disminución de neuromelanina en la substantia nigra, como consecuencia de una disminución específica de neuronas dopaminérgicas, El albinismo ocurre en los animales que carecen de melanina y se debe a una mutación genética en la cual está bloqueada la ruta metabólica de la fenilalanina en su paso de DOPA hacia melanina (61); las personas o animales con esta deficiencia suelen tener poca visión. La conexión entre el albinismo y la sordera ha sido siempre conocida, pero poco comprendida, No obstante, la melanina ha mostrado tener actividad antiviral in vitro, contra el virus de la inmunodeficiencia humana y puede inhibir la formación de sincitios o efectos citopáticos producidos por los virus.

Bibliografía :

http://www.med-estetica.com/Cientifica/Revista/n10/melanina.htm http://webcache.googleusercontent.com/search?q=cache:LBdsVv2hbUcJ:bioinforma tica.uab.es/biocomputacio/treballs0203/I_Regueiro/genetica_del_albinismo.htm+tirosinasa&cd=4&hl=es&ct=clnk&client=fi refox-a&source=www.google.com http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/enzimas/tirosinasa.html

http://www.ucm.es/info/genetica/grupod/Genenzima/Genenzima.htm#Enfermedad es http://www.cnb.uam.es/~albino/albinoper.html http://www.ucm.es/info/genetica/grupod/Genenzima/Genenzima.htm#Enfermedad es

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