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Reacciones de Caracterizacion de de Aminoacidos y Proteinas

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REACCIONES DE CARACTERIZACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS II LABORATORIO—ING.

AGROINDUSTRIAL—UNIVERSIDAD DE NARIÑO GRABRIELA PAZMIÑO--MILTON SERRANO--ALVARO VELASCO

MARCO TEORICO los aminoácidos por presentar diversos grupos R, hace que puedan reaccionar de varias maneras. Así, aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido glutámico poseen un segundo ácido carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Además, otros aminoácidos con grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH), la arginina, la histidina, la serina, la treonina y la tirosina, la asparagina y la glutamina, la metionina y el triptofano. La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y análisis de las proteínas. Como un ejemplo, se menciona el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehídico, al que las proteínas se unen covalentemente , lo que permite fijarlas para su estudio. También es posible hacer reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos grupos químicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir proteínas a materiales para columnas de cromatografía y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estere o selectivos para ligandos específicos. Una tercera aplicación de la reactividad de los restos laterales de los aminoácidos está en identificar el tipo de aminoácidos involucrados directamente en cierta función de unas proteínas. Así. Por ejemplo, si un residuo de cisteína participa en el reconocimiento de un ligando específico, al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la proteína pierde su actividad biológica. En cambio, si el metil-metano-tiosulfonato se añade cuando el ligando está presente, la presencia del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la función. Además, las propiedades químicas de los aminoácidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos. OBJETIVOS Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas. conocer sobre algunas propiedades de los aminoácidos Conocer que propiedades tienen de las proteínas. NOTA: realizar las pruebas con las soluciones de las proteínas obtenidas en la práctica de ‘’aislamiento de proteínas’’

Reacción de la ninhidrina A cada ml de cada proteína calentar a ebullición en amarillo adiciona adicionar1mlde ninhidrina . 5 maría durante 10min 3 4 color azul violeta o . . 1 1 2 3 4 5 Baño 1 2 .REACCION DE BIURET A un ml de solución de proteína y glicina añadir 2ml de hidróxido de sodio al 30% se mescla cuidadosamente agregar tres gotas de sulfato cúprico al 1% mesclar de nuevo . 1) proteína obtenida 2) proteína de mesa de reactivos 3) glicina 4) metionina 5) prolina Proteína obtenida proteína de reactivos de mesa glicina metionina propina 2.1.

De aminoácido nítrico blanco correspondiendo a la proteína desnaturalizada solución se teñirá de amarillo 2 1 1mlde solución calentar a baño ácido . En caso de duda dejar enfriar y agregar 2ml de hidróxido de sodio el color vara de amarillo a a naranja fuerte 4-REACCION DE MILLON .` Si hay una coloración rojiza violeta indica la presencia de enlaces peptídicos 3.REACCION XANTOPROTEICA A 2ml de sol. 2ml de proteína de aminoácido . De proteína adicionar 1ml en el caso de la proteína se observara un precipitado maria la y 1ml de sol.

A 2ml de sol. De proteína 1ml de sol.3ml de &-naftol al 0. De aminoácido (glicina. tirosina y triptófano) 1mlde solución de aminoacido adicionar 0. 2 1 2ml de proteína La tirosina y la proteína Adquirirán un color rojo .RECONOCIMIENTO DE ARGININA A 1ml de la muestra (proteína gotas de 0.05% añada 1ml de hidróxido de sodio de helo agitar y llevar a baño argina y glicina) hopobromito sodico se añade dos al 30% y . La Rx es positiva ya que hay prcencia de arginina (coloración roja viva al adiciona 0. 5.3 de urea al 40% estabiliza el color .5ml del reactivo del millón agitar cuidadosamente el tubo que contiene la proteína calentar a baño maria la la sol de proteína 5 min se formara un precipitado blanco .

Se añade 0.5ml de acetato de plomo al 5% se agita y observar el oscurecimiento de la solución .DETECCIÓN DE AMINOACIDOS AZUFRADOS A 1ml dela amuestra de (proteína en sodio al 30% se añade 1ml de hidróxido durante 10 min se calienta abaño maria se enfrían los tubos y glicina metionina cisteína y cistina) de baño de agua fria .6.

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