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PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES

PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES

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PROTEÍNAS

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega

πρωτεῖος "proteios", significa "primario" o del dios Proteo, por la
cantidad de formas que pueden tomar. Sus propiedades físico-químicas, las proteínas pueden clasificarse en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica porque constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula, pero también por sus funciones biorreguladora forma parte de las enzimas y de defensa los anticuerpos son proteínas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural: Ésta es la función más importante de una proteína Inmunológica: (anticuerpos), Enzimática: (sacarasa y pepsina), Contráctil: (actina y miosina). Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH, Transducción de señales: (rodopsina) Protectora o defensiva: (trombina y fibrinógeno) Las proteínas están formadas por aminoácidos, formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética, es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia en las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Algunos ejemplos idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas: Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patogenos; Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche. Algunas de sus propiedades de las proteínas son: Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones). Y se pueden clasificar por  Su forma

Fibrosas: Ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina Globulares: La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: Posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la
proteína) y otra parte globular (en los extremos).  Según su composición química.

Simples: Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y
fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: Su hidrólisis produce aminoácidos y
otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

COLÁGENO
La firmeza de la piel se debe a la presencia de fibras de colágeno formadas a través de las células del tejido conjuntivo. El colágeno es una molécula de proteína secretada por los fibroblastos, y una preocupación constante en la medicina estética en intentar regenerarlo a través de diversos tratamientos. Las fibras colágenas son flexibles, ofrecen gran resistencia a la tracción. El colágeno forma verdaderas redes dispuestas de diversas formas, según el lugar donde se localiza, que resiste los movimientos mecánicos de tracción, otorgando elasticidad y firmeza a las estructuras. La función del colágeno es servir de soporte para la formación de órganos y tejidos; además de brindar firmeza y elasticidad, permite integrar a las diversas estructuras e hidratar al cuerpo. Los tratamientos de estética buscan regenerar, por diversos medios, esta proteína, de modo de poder mejorar la piel. La terapia de sustitución consiste en la inyección subcutánea de colágeno natural o sintético, para rellenar surcos, arrugas y mejorar la presencia de cicatrices o cualquier otra disfunción estructural. El colágeno forma también la estructura de huesos, tendones y tejido conectivo. Se va deteriorando con el paso de los años, en la piel la exposición prolongada al sol, puede acelerar este proceso. Algunos especialistas sugieren mantener los niveles de ingesta de proteínas en la dieta, para evitar el deterioro del colágeno, ya que el cuerpo necesita de estos aminoácidos para reparar estructuras y si no tiene reservas puede disponer la existente en la piel, con el consiguiente problema estético marcadamente visible; sin embargo, no habría estudios realizados con metodología científica para validar esta afirmación. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno: Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. Colágeno tipo II: Se encuentra en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente. Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles. Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración. Colágeno tipo V: Presente en el tejido intersticial. Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal. Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II. Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado. Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX. Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III. Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III. Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea. Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma. Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.

ELASTINA
La elastina es una proteína con funciones estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona resistencia, confiere elasticidad a los tejidos. Se trata de un polímero con un peso molecular de 70 kDa con gran capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados. Es una molécula proteica cuya función principal es otorgar elasticidad a la estructura, también puede dar firmeza a los tejidos. El colágeno y la elastina son las que permiten hidratar y nutrir la piel para que pueda realizar adecuadamente sus funciones. En la dermis está constituida en un 95% por colágeno y un 3% de elastina, y el resto por vasos sanguíneos, linfáticos, nervios, glándulas sudoríparas, etc.

La reducción de esta proteína produce arrugas, flacidez, piel seca y frágil, el paso del tiempo es la principal causa de la disminución de elastina y colágeno en los tejidos. La elasticidad es la capacidad de estirarse fácilmente y recuperar su estado anterior, tal es la función básica de las fibras cuyo material básico es la elastina. Posee un alto contenido de aminoácidos no polares (prolina, valina) y un alto contenido en aminoácidos no cargados (glicina). Además las alteraciones hormonales y los cambios de peso drásticos alteran y afectan tanto al colágeno como la elastina, disminuyendo el soporte estructural del tejido de la piel. Esa es una de las razones por la cual, luego de un rápido descenso de peso, se produzca flacidez en diferentes partes del cuerpo.

QUERATINA
El término queratina proviene de la palabra griega “keros”, que significa cuerno. Tiene su olor a cuerno quemado que desprende cuando se quema. La queratina es una proteína que se presenta en forma de microfibrillas, como si fuesen una maroma o cuerda. Las proteínas siempre están formadas por cadenas de aminoácidos que se enlazan entre sí formando fibrillas. Está muy extendida en la naturaleza: además de encontrarse en la piel, pelo y uñas, se encuentra además en la lana, las plumas, pezuñas, cuernos, etc. La queratina está compuesta básicamente por un aminoácido de alto contenido de azufre. Las queratinas duras contienen entre un 15 o un 18% de azufre, mientras que las blandas sólo tienen entre un 2 y un 4%. Las queratinas, aunque son proteínas, no pueden servir como alimento en la dieta humana, pues ofrecen gran resistencia a ser digeridas por el aparato digestivo.

El proceso de queratinización Este proceso supone el envejecimiento de las células de la epidermis; los gránulos de queratina que aparecen en el citoplasma son consecuencia del propio metabolismo celular. En este proceso desaparece el núcleo de las células y se va perdiendo líquido hasta convertirse en células completamente queratinizadas. Esta queratina, como materia resistente y consistente que es, formará una especie de revestimiento o escudo protector del cuerpo. Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes: La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro. La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro. Queratina alfa Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras. Queratina beta La queratina de tipo beta es inextensible la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña. Su estructura La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Ésta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

ENZIMAS
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los líquidos intestinales, la sangre y en cada órgano y célula del cuerpo. Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción. La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Tipo de enzimas
Hidrolasas Isomerasas Ligasas Liasas Oxidorreductasas

Actividad
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización. Catalizan la unión de moléculas. Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces. Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Bibliografía
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna http://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno http://www.plantasparacurar.com/colageno/ http://www.plantasparacurar.com/elastina/ http://es.wikipedia.org/wiki/Queratina http://la-piel.tripod.com/id4.html http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm#funcion http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm#actividad

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