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AMINOACIDOS

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4.

1 Introducción
La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas. La estructura de los aminoácidos proteicos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono saturado, que recibe el nombre de carbono -, sustituído por: Un grupo amino, -NH2, que aparece como su forma protonada -NH3+ Un grupo carboxilo, -COOH, que aparece como su forma disociada -COOUn hidrógeno, -H Una cadena lateral, que es la que distingue unos aminoácidos de otros. En este caso es un grupo metilo -CH3, correspondiente al aminoácido Alanina. Obsérvese que tanto el grupo amino como el carboxilo aparecen ionizados; amino como -NH3+ y carboxilo como -COO-. En un caso, el grupo amino aparece sustituído asimismo por la cadena lateral, formando pues una amina secundaria; es el caso de la Prolina.

4.2 Estereoisomería
Con una única excepción entre los veinte aminoácidos, el carbono  aparece sustituído por cuatro grupos diferentes. Se trata, por lo tanto, de un carbono asimétrico o quiral, y presenta isomería óptica. Convencionalmente, los isómeros en torno al carbono  se denominan L- y D-, por similitud con el gliceraldehido. Veamos las estructuras de L-gliceraldehido (izq.) y L-alanina (der.). La comparación se establece así: L-gliceraldehido Carbono 2: Aldehido (C1) : L-Alanina Carbono : Carboxilo:

1 . 4.4 Aminoácidos dibásicos Los modelos de aminoácidos se presentan con su forma iónica a pH 7 (ver más adelante) Aminoácidos alifáticos NOMBRE Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Abrev. 3 Abrev. el más simple de todos los aminoácidos.4. se entiende que todos los aminoácidos nombrados pertenecen a la serie L-. 3 Gly Ala Val Leu Ile Abrev.2 Aminoácidos aromáticos 4. 1 G A V L I Aminoácidos aromáticos NOMBRE Abrev.3 Hidroxiaminoácidos 4.4.4. Se encuentran Daminoácidos en la pared celular de las bacterias y en algunos antibióticos peptídicos. su carbono  no es quiral. En adelante.4 Aminoácidos dicarboxílicos 4. mientras no se especifique lo contrario.) y D-alanina (der.4 Aminas secundarias 4.3 Clasificación        4.Hidroxilo (C2): Hidrógeno (C2): Alcohol primario (C3): Amino: Hidrógeno: Cadena lateral: Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L-. Comparemos ahora la estructura de L-alanina(izq.4.4.1 Aminoácidos alifáticos 4.4. y por tanto.) La única excepción a esta regla está constituída por la Glicina.4.4 Tioaminoácidos 4. en el que la cadena lateral es un átomo de hidrógeno.

1 P Aminoácidos dicarboxílicos NOMBRE ácido aspártico ácido glutámico Asparragina Glutamina Abrev. 3 Asp Glu Asn Gln Abrev. Lys.Fenilalanina Tirosina Triptófano Phe Tyr Trp F Y W Hidroxiaminoácidos NOMBRE Serina Treonina Abrev. 3 Pro Abrev. 3 Ser Thr Abrev. Algunos poseen además una cadena lateral susceptible de disociación ácido base: Asp. Glu.4 Comportamiento ácido-base Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos disociables. Tyr. 1 K R H 4. Cys. 1 C M Aminas secundarias NOMBRE Prolina Abrev. 1 D E N Q Aminoácidos dibásicos NOMBRE Lisina Arginina Histidina Abrev. uno ácido (el carboxilo -COOH) y otro básico (el amino -NH2). Arg . 1 S T Tioaminoácidos NOMBRE Cisteína Metionina Abrev. 3 Lys Arg His Abrev. 3 Cys Met Abrev.

El aminoácido está en torno a su punto isoeléctrico. los dos carboxilos están disociados (-COO-) y el amino sigue . el aminoácido tendrá simultáneamente carga positiva y negativa (zwitterion). el ácido aspártico. aparecen protonados ( -COOH y -NH3+ ) y el alfa-carboxilo disociado (-COO-). La Tabla 1 adjunta nos da los valores de pKa para los grupos disociables de todos los aminoácidos. pH 13 A pH 13. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. y el aminoácido lisina. pH 1 A pH 1. Valina pH 7 A pH 7. veremos tres ejemplos: el aminoácido valina. Veamos en primer lugar la titulación de un aminoácido neutro. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. Para ello. El aminoácido tiene una carga positiva neta. el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+). con un grupo básico (amino) en la cadena lateral . el aminoácido queda con una carga negativa.e His. todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como COOH y amino como -NH3+. Es conveniente conocer las distintas formas iónicas que adoptan los aminoácidos en función del pH. que posee un grupo ácido (carboxilo) en la cadena lateral. el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino. El aminoácido tiene una carga positiva neta. Veamos a continuación las formas iónicas de un aminoácido dicarboxílico en función del pH. todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y amino como -NH3+. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protón ( NH2). pH A pH 7. ácido aspártico pH 3 A pH 3. pH 1 A pH 1.

. pH 13 A pH 13. el aminoácido queda con dos cargas negativas netas.5. El aminoácido estará próximo a su punto isoeléctrico. pH 13 A pH 13. Veamos por último las formas iónicas de un aminoácido dibásico. 4. el aminoácido queda con una carga negativa neta.5 Aminoácidos no proteicos Algunos intermediarios metabólicos. el alfa-amino aparece como (-NH2). El aminoácido tiene una carga positiva neta. Son los llamados aminoácidos no proteicos. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino de la cadena lateral sigue protonado (-NH3+). así como ciertos neurotransmisores. los dos carboxilos siguen disociados (-COO-) y el amino pierde el protón (-NH2). El aminoácido tiene dos cargas positivas netas.5 A pH 9. Lisina pH 9. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y los dos aminos han perdido el pr otón (-NH2). tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas.7 protonado (-NH3+). el aminoácido tendrá simultáneamente dos cargas negativas y una positiva (una negativa neta). pH 1 A pH 1. el alfa-carboxilo disociado (-COO-) y los dos aminos protonados -NH3+ ). todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH y los dos aminos como -NH3+. pH 7 A pH 7.

así como Homocisteína y Homoserina.6 Modificaciones postraduccionales Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido integrados en la cadena polipeptídica. y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de proteína. Se trata de las llamadas modificaciones postraduccionales. estas estructuras se presentan como su forma iónica más habitual a pH 7. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina. Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina). las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina. Se conocen también entre las biomoléculas los llamados -aminoácidos (omegaaminoácidos). dando lugar. una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico. 4.Así. la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas. Como veremos. En la Elastina. intermediarios del ciclo de la urea. intermediarios de distintos procesos metabólicos. precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas. tenemos la Ornitina y la Citrulina. ya que se realizan después del proceso de traducción o síntesis proteica. la -Alanina y el -Aminobutirato (GABA). En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K. respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina. Todos ellos se presentan como la forma iónica más abundante a pH 7. que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. el ácido -carboxiglutámico. Por ejemplo. De la misma manera que hemos visto en otras secciones. . Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. una proteína estructural presente en los tejidos elásticos. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado. hormonas tiroideas y melanina. importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central. Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina.

Éstas. seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico.7 Oligopéptidos La condensación del grupo -carboxilo de un aminoácido con el grupo -amino de otro.es una estructura plana. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace. el grupo -CO. siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones que ya veremos). para más detalles). Proteínas. como veremos. es el Ntérmino o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre. en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre. pueden estar formadas por uno o varios polipéptidos. El plano determinado por los dos carbonos . es decir. denominamos oligopéptidos cuando se trata de un número relativamente pequeño (en la práctica. Por lo tanto. hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos). . hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones).4. tripéptidos (3 aminoácidos). tetrapéptidos (4 aminoácidos). Todas las proteínas tienen una estructura polipeptídica.y el grupo -NH-. Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. es decir. etc. dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). En general. los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos): Residuo 2: Residuo 3: Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: En primer lugar. estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo (véase el módulo 5. todas están compuestas por uno o varios polipéptidos. El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. con pérdida de una molécula de agua. las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término. En el caso de este tripéptido tendríamos: Residuo 1 (Cuando están formando parte de un polipéptido.respecto al enlace peptídico. Los dos carbonos : se sitúan en trans. es el C-término o término carboxilo: Convencionalmente. La unión peptídica tiene polaridad. con un prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su composición. dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa. hasta unos 40 aminoácidos) y de polipéptidos cuando el grado de polimerización es mucho mayor (que puede llegar hasta 1000 aminoácidos). Pero conviene no confundir el término polipéptido con proteína. Así. y así sucesivamente hasta llegar al C-término. vemos que el enlace peptídico -CO-NH.

Para apreciar este particular. Veamos ejemplos de fenilalanil-(cis)prolil-arginina y de valil-(trans)-prolil-valina. En estas representaciones no aparecen los átomos de hidrógeno. que aparece como amida -CONH2. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. que veremos en el siguiente módulo.unas con otras. TRH. . En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal.. los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas. veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos:        Gly-Gly-Gly-Gly-Gly-Gly (6 Gly) Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp (6 Asp) Lys-Lys-Lys-Lys-Lys-Lys (6 Lys) Ile-Ile-Ile-Ile-Ile-Ile (6 Ile) Pro-Pro-Pro-Pro-Pro-Pro (6 Pro) Ser-Ser-Ser-Ser-Ser-Ser (6 Ser) Val-Val-Val-Val-Val-Val (6 Val) Obsérvese en todos ellos los principios estructurales que señalábamos para el caso de 3 Ala: la coplanaridad de los átomos de la unión peptídica. Oligopéptidos de interés biológico Dejando aparte las proteínas. la estructura de los péptidos puede parecer aleatoria.del enlace peptídico.. Presentaremos algunos a título de ejemplo. A primera vista. los péptidos formados a partir del aminoácido prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en cis-. El orden en que entran los aminoácidos en un polipéptido viene determinado por la información genética... y es por lo tanto único. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido.Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso. los polipéptidos no presentan más que en casos excepcionales una estructura repetitiva. A diferencia de los polisacáridos.. los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans. La configuración geométrica del enlace peptídico es normalmente en trans-.. la situación en trans. hormona liberadora de tirotropina. La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como su Estructura Primaria. en los que vemos la repetición sucesiva AAAAA. pero no lo es. Ahora bien. o en todo caso ABABABABAB. y las diferencias en conformación general debidas a la cadena lateral de cada aminoácido..

como las encefalinas. por ejemplo. el glucagon.Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. heroína. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. Cuando se oxida. Así. O bien la insulina. . Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH). dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. cuya estructura es también polipeptídica. También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores. etc. cuya forma reducida aparece en pantalla. relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares. hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros. Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM). que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. a saber. encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos. Las drogas opiáceas de abuso (morfina. la Oxitocina neurohipofisaria. nonapéptido estimulador de la contracción uterina. Se trata del -glutamil-cisteinil-glicina.

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