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RESUMEN COMPLETO Quimica

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  • Sustancias asociadas a lípidos
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  • Enzimas:
  • Clasificación y nomenclatura
  • Acción Digestiva del Jugo Gástrico:

Universidad Católica de Córdoba Cátedra de Química I

Resumen de los Contenidos Teóricos
Autores: -Arce, Octavio Alejandro -Ramassa, Leonardo Emanuel -Rolando, Leandro José Con la valiosa colaboración y asesoramiento de: -Med. Carranza, Pedro Gabriel -Dr. Luján, Hugo Daniel -Biól. Prucca, Cesar Germán -Bioq. Rivero, Fernando David -Bioq. Saura, Alicia Investigadores del Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular, Fac. de Medicina, Universidad Católica de Córdoba.

Carbohidratos Los carbohidratos, también denominados glúcidos o hidratos de carbono, son moléculas de gran importancia biológica. Son muy abundantes en los vegetales, sintetizados durante la fotosíntesis, y también en animales los cuales los obtienen a partir de las plantas y en ciertas circuntamncias los generan endógenamente. En el ser humano, estas macromoléculas son la principal fuente de energía. Estan formados por Carbono (C), Hidrogeno (H) y Oxigeno (O), y pueden ser Polihidroxialdehídos o Polihidroxicetonas (poseen muchas funciones alcoholicas y una función aldehído o cetona). La clasificación se realiza de acuerdo a la complejidad de la molecula dividiendose en:

Monosacáridos, son azucares simples con un solo polihidrixialdehido o polihidroxicetona. Se presentan como cristales de color blanco, solubles en agua y de sabor dulce. El compuesto mas representativo de este grupo es la glucosa.

Oligosacaridos, están formados por la unión de 2 a 10 monosacaridos. De acuerdo a la cantidad de monosacáridos que lo estén formando, se pueden clasificar en di-, tri-, tetra-, etc, sacáridos. Los compuestos mas importantes son los disacáridos. Poseen las mismas características que los monosacáridos.

Polisacaridos, son moléculas muy grandes formadas por la unión de mas de 10 monosacaridos en cadena lineal o ramificada. son compuestos amorfos, insoluble e insípidos.

Monosacáridos: Se denominan de acuerdo a si son polihidroxicetona o polihidroxialdehido utilizando el sufijo –osa. Si el glúcido es un polihidroxialdehido se lo denomina aldosa, y si es un polihidroxicetona se lo denomina cetosa. También se tiene en cuenta e numero de carbonos en la molecula desigandose como triosas, tetrosas, pentosa, hexosas, etc.

Para combinar ambas nomeclaturas se nombran de la siguiente manera: aldo- o ceto- + numero de carbonos en su molécula (tri, tetra, penta, etc) + -osa. Por ejemplo, aldotriosa, polihidroxialdehido de tres atomos de carbonos en su cadena. Los monosacáridos más simples son gliceraldehido (aldotriosa) y dihidroxiacetona (cetotriosa). El resto se forma por sucesivas adiciones de =CH.OH. Estos compuestos son reductores en medio alcalino principalmente.

Isomería: El carbono 2 del gliceraldehido es asimétrico o quiral, por lo que determina la existencia de dos isómero ópticos: uno dextrógiro (+) y otro levógiro (–). Ambos son enantiómeros, uno es la imagen especular del otro, es decir, son “antípodas ópticos”. Las aldosas con más carbonos no son enantiómeros, sino que se los llama diasteroisómeros, ya que uno no es la imagen especular del otro. La actividad óptica de un compuesto con varios carbonos quirales es igual a la interacción de todos ellos, por lo tanto D y L indican que el anteúltimo grupo hidroxilo (el que esta unido al último carbono secundario) se encuentra a la derecha o izquierda respectivamente. Por esta razón, los signos (+) o (-) se deben utilizar únicamente para indicar la dextrorotacion o levorotacion de la molecula. Los humanos sólo pueden usar glúcidos de la serie D.

Monosacáridos de interés en bioquímica humana Hexosas Glucosa También llamada “Dextrosa” por ser dextrógira, es el monosacarido de mayor importancia fisiológica y el mas abundante. Es una importante fuente de energía celular. Se polimeriza como almidón, celulosa, glucógeno, etc, e integra disacáridos como sacarosa y lactosa. Si beien, inicialmente estos compuestos se los representa en forma lineal, se los encuentra en la naturaleza en forma cíclica. Esta caracteristica permite explicar el fenómeno de mutarrotación y la demora de las reacciones características de las funciones aldehido y cetona. La orientación de los enlaces C-C aproximan los extremos de la cadena. La función –CHO del C1 queda cercana al –OH del C4 o C5 y pueden formar una unión hemiacetálica: R–CH=O + HO–R’ → R–CH.OH–O–R’. Se genera un anillo heterocíclico de 5 o 6 átomos de carbono. Las aldosas cíclicas poseen una función aldehido potencial, responsable de la capacidad reductora de estos glúcidos.

Estructura molecular de la glucosa

Galactosa La galactosa es una aldohexosa que se encuentra rara vez libre en la naturaleza. Se la suele encontrar generalmente asociada a otros compuestos más complejos. Es menos dulce que la glucosa y es un epímero de glucosa, difiere de esta en el Carbono 4.

Estructura molecular de la galactosa

Manosa

Su estructura básica es similar a la del Ciclo Furano (pentagonal). ubicados arriba o debajo de un plano. Al estado natural se encuentra en forma cíclica. potencial al estado cíclico. no es enteramente correcta. Posee una cetona en el Carbono 2. La molécula tiende a adoptar la conformación de menor energía (la termodinámicamente más favorable). Fórmulas de Haworth Es la representación de los anillos de pirano y furano de monosacáridos como un plano y que considera los elementos o grupos funcionales unidos a los carbonos del anillo. Epímero de glucosa. también llamada levulosa debido a sus propiedades levorrotatorias. pues los átomos integrantes del anillo no están en el mismo plano. parte de oligosacáridos asociados a glicoproteínas animales. También se la puede encontrar en polisacáridos vegetales llamados mananos. en forma cíclica tipo furanosa. Estructura molecular de la manosa Fructosa Es una cetohexosa. para el anillo piranosa se presentan las conformaciones en “silla” y en “bote”. . difiere de esta en el Carbono 2.También es una aldohexosa. mediada por unión hemiacetálica entre Carbono 2 y Carbono 5. Estructura molecular de la fructosa Pentosas La de mayor importancia biológica es la D-ribosa (aldopentosa).

Ácido glucónico). cuando el carbono 1 está “protegido”. Desoxiazúcares Estos compuestos son derivados de monosacáridos generados por pérdida de oxígeno de uno de los grupos hidroxilo (–OH) . Pueden ser: glucósidos. originando ácidos urónicos (ej. No son reductores. Ante una oxidación más enérgica afecta ambos terminales de la aldosa.Derivados de monosacáridos Glicósidos Compuestos originados de la reacción entre el Carbono hemiacetálico (C1) de aldosas o el Carbono hemiacetálico de cetosas con otra molécula. etc. Ácido glucárico). Ácido Glucurónico). En ciertas condiciones. produciendo ácidos sacáricos o aldáricos (ej. No presentan el fenómeno de mutarrotación. fucosa. Se denomina aglicona a la molécula de carácter no glucídico unida al glucósido. galactósidos. Ésteres Fosfóricos . etc. Productos de oxidación de aldosas Existen distintos derivados de oxidación de aldosas. Productos de reducción de hexosas Se producen por reducción del grupo aldehído o cetona. se produce oxidación del Carbono 6. En el caso de una oxidación suave. de acuerdo al grado de dicha oxidación. el hexa-alcohol llamado sorbitol. entre ellos el formado por la glucosa. Son polialcoholes. se originan ácidos aldónicos por la oxidación de la función aldehído a carboxilo (ej. Entre otros encontramos a algunos de gran importancia funcional. fructósidos. como la 2-desoxirribosa (componente del ADN). ouabaina) tienen aglicona esteroidea. Existen dos tipos: α o β. Ejemplo: “tónicos” cardíacos (digitálicos. con Hidrógeno a presión en presencia de catalizadores.

Es reductora y se la considera derivada de la hidrólisis de almidón. Posee una unión glucosídica α1→4 (Carbono 1 de una glucosa con el 4 de la otra). Está formada por glucosa y fructuosa unidas por enlace doble glucosídico Glucosa-α1→2-Fructosa y Fructosaβ2→1-Glucosa. Es reductora. con pérdida de una molécula de agua. Ácido Murámico: componente de polisacáridos de paredes bacterianas.Son compuestos formados por la unión de ácido fosfórico en enlace éster con monosacáridos. Aminoazúcares Se producen al reemplazar un hidroxilo de monosacáridos por un grupo amina. pero si se la hidroliza se separa en sus monosacáridos componentes y se vuelve levógira por la fructosa. Es de importancia funcional ya que la esterificación de fosfato con monosacáridos suele ser el primer paso en la vía metabólica de estos compuestos. Ej: glucosamina y galactosamina. Maltosa Está formado por unión de dos D-Glucosas. Lactosa Es un constituyente muy importante de la leche. Ácido Neuramínico: componente fundamental de cadenas de polisacáridos en glicoproteínas y glicolípidos de membranas celulares. Disacáridos Son compuestos derivados de la unión de 2 monosacáridos. Este fenómeno se denomina . Sacarosa Se encuentra en la caña de azúcar y en la remolacha. Está formado por una molécula de glucosa y una de galactosa unidas por unión β1→4 (del Carbono 1 de la Galactosa al 4 de la Glucosa). Es dulce y muy soluble en agua. Es dextrógira.

papa y ciertas legumbres). Almidón Es un compuesto de reserva nutricia en células vegetales. ya que es una molécula más compacta y por lo tanto no retiene agua. Está compuesto por dos glucanos (polímeros de glucosa) diferentes: la amilosa y la amilopectina. De acuerdo a su composición se los puede clasificar en: -homopolisacáridos. No es reductor y no forma geles. La amilopectina es de mayor tamaño: el increíble número de mas de seiscientas mil glucosas. las cuales son pequeñas moléculas que se producen a la altura del inicio de una ramificación debido a la incapacidad de la amilasa para hidrolizar enlaces α1→6. se degrada por enzimas del jugo digestivo. La amilopectina posee ramificaciones que se unen a la cadena central por enlace α1→6. -heteropolisacáridos. Al estar ambos grupos funcionales bloqueados u “ocupados” por la doble unión. . La degradación del almidón produce remanentes denominados dextrinas. El almidón no posee capacidad reductora.“azúcar invertida”. Genéricamente se los denomina glicanos. Es muy similar a la amilopectina. Las mismas están unidas por enlace α1→4. si están constituidos por monosacáridos iguales. Es el principal hidrato de carbono en la alimentación humana. Polisacáridos Son moléculas complejas por numerosas unidades monosacáridas unidas entre sí por enlace glucosídico. si están constituidos por distintos monosacáridos. y de estas ramas se desprenden ramas secundarias y terciarias. Glucógeno Es un polisacárido que cumple función de reserva en células animales. y se obtiene al ingerir vegetales (cereales. La amilosa está compuesta por entre 1000 y 5000 glucosas unidas entre sí por enlace α1→4 y adopta una estructura helicoidal. Los dos principales son el almidón y el glucógeno. la sacarosa carece de capacidad reductora. Homopolisacáridos Poseen gran importancia funcional.

Posee una cadena principal con enlaces α1→6 y ramificaciones unidas a esta por enlace α1→2. Glicosaminoglicanos (GAG’S) Son polímeros lineales formados por sucesión de disacáridos (ác. Formado por más de 10000 unidades glucosídicas unidas por enlace β1→4. Posee numerosos puentes de hidrógeno que le otorgan más resistencia.). α1→3 o α1→4.Dextranos Son polisacáridos que provienen de ciertos microorganismos. Se lo encuentra en tejido conjuntivo (piel y cartílago. Los enlaces entre disacáridos son del tipo β1→4. etc. posee una estructura no ramificada (lineal). Suelen presentar grupos sulfato. Se comportan como polianiones. urónico + hexosamina). Propiedades: forma geles lubricantes. Tiene importancia médica ya que sirve como reemplazante provisional del plasma sanguíneo en casos de emergencia por su gran viscosidad. y están formados por numerosas unidades de glucosa. debido a que no poseemos las enzimas capaces de hidrolizar los enlaces de dicho compuesto. Heteropolisacáridos Son compuestos que al ser hidrolizados dan más de un tipo de monosacárido. Se asocian frecuentemente a proteínas. No puede ser degradada por el ser humano. Celulosa Es un componente fundamental de las paredes celulares vegetales. Entre otros encontramos: Ácido Hialurónico: formado por la unidad disacárida Ácido-D-glucurónico unido por enlace β-1→3 a N-acetil-D-glucosamina. característica por lo cual es importante en paredes celulares. . líquido sinovial.

Al mismo tiempo. El enlace es tipo α 1-3.Condroitinsulfato: su unidad disacárida es Ácido-D-glucurónico unido por enlace β1→3 a N-acetil-D-galactosamina-4-sulfato o -6-sulfato. entre las cadenas polisacaridas y los restos de serina o restos asparragina de la proteína. Se encuentran ácidos glucurónicos o ácidos idurónicos. Un ejemplo de proteoglicano es el sindican (formado por heparánsulfato y condroitínsulfato). el cual se une al colágeno y media en la adhesión de células de . Pueden contener condroitínsulfato. Proteoglicanos: Son glicosaminoglicanos asociados a proteínas por enlace glucosídico. Heparina: su unidad disacárida esta formada por Ácido-urónico y glucosamina. En tejido conjuntivo se unen por fuerza electrostáticas a la proteína colágena. Atraen agua extracelular. Propiedades: se encuentra en piel y tejido conjuntivo. Una variante más sulfatada y con menos ácido idurónico es el heparánsulfato. dermatánsulfato o queratansulfato. acelera la desaparición de grasa en sangre. El enlace entre disacáridos es de tipo β1→4. Dermatánsulfato: similar al anterior. unidos por una unión de tipo β-1→4. Propiedades: importante componente de cartílago y hueso. Queratansulfato: su unidad disacárida está formada por Galactosa unida a Glucosamina acetilada (esterificada con –SO3. Entre sus propiedades estan: es fuertemente ácida. Propiedades: se encuentra en la córnea y cartílago. lo cual es aprovechado para la amortiguación del cartílago.en el Carbono 6). reemplaza el Ácido D-Glucurónico por Ácido-Lidurónico. anticoagulante. dependiendo de si es condroitinsulfato A o C respectivamente. esos proteoglicanos se unen a un tallo central formado por acido hialuronico a través de una proteína de “enlace”.

. N-glicosídica: N-acetil-D-glucosamina. D-xilosa. N-acetilglucosamina. Peptidoglicanos: son polímeros dispuestos en estructura entramada. receptores de membrana.tejidos conectivo a la matriz extracelular. Dmanosa. con gran afinidad. Actúan como moléculas señalizadoras (ZP3. pueden unirse hidratos de carbono al OH. Casi siempre el ácido siálico está ubicado a continuación de la galactosa. algunas hormonas. Se encuentran formando la pared celular bacteriana. proteínas excretadas por glándulas mucosas. Entre ellas están: proteínas del glicocálix.de hidroxilisina o hidroxiprolina. que puede ser ramificada y generalmente formada por más de dos monosacáridos diferentes. L-fucosa. además de participaren la señalización extracelular. ácidos glucurónico. Su unidad disacarídica esta compuesta por Nacetil-D-glucosamina y Ácido-N-acetil-murámico. Se diferencian de los proteoglicanos por poseer una cadena glucídica más corta (oligosacáridos). idurónico y siálicos. a determinados mono. Grupos Sanguíneos: la porción glucídica en membrana celular actúa como antígeno. proteínas plasmáticas. En el colágeno. La unión del oligosacárido a la proteína se realiza por enlace por glicosídico al hidroxilo de restos serina o treonina (unión O-glucosídica) o al N de un resto asparragina (unión N-glicosídica). Además este último contiene un núcleo pentasacarídico común (al que se le unen azúcares) formado por: 2 Nacetil-glucosaminas y 3 manosas. enzimas y proteínas celulares para exportar. Entre los residuos O-glicosídica mas comunes se encuentran: N-acetil-D- galactosamina.u oligosacáridos. Son utiles a la hora de estudiar los carbohidratos de las superficies celulares. mientras los ácidos siálicos se disponen en el extremo distal. Lectinas: son proteínas capaces de reconocer y unirse específicamente. Glicoproteínas: son proteínas conjugadas con carbohidratos como grupos prostéticos. N-acetilgalactosamina. Diversidad estructural de oligosacáridos de glicoproteínas: Los restos N-acetil-glucosamina y galactosa tienden a situarse próximos al extremo fijado a la proteína. Esta cadena presenta: D-galactosa. etc).

LIPIDOS Forman un grupo heterogéneo de sustancias caracterizadas por ser hidrofóbicas y apolares. o insaturados. biliares. los cuales tienen como formula general CH 3 −(CH 2 ) n −COOH . ácidos Clasificación Dependiendo en la complejidad de la molécula. etc. se dividen en simples y complejos. glicolípidos y lipoproteínas. Aquellos ácidos grasos de origen animal poseen como característica particular poseer número par de átomos de carbono. siendo los más abundantes los de 16 a 18 átomos de carbono. Al grupo de los lípidos complejos lo componen fosfolípidos. Ácidos Grasos Son ácidos orgánicos monocarboxílicos de cadena lineal. C) transporte de vitaminas liposolubles. Estos últimos a su vez pueden ser monoinsaturados o monoetilénicos (con un única doble . El grupo de los lípidos simples esta compuesto por los acilgliceroles y las ceras. vitaminas. No forman estructuras poliméricas. B) reserva energética secundaria. Poseen un peso molecular bajo. se encuentran sustancias que por su similitud a las propiedades de solubilidad de los lípidos se asocian a los lípidos. Se los puede clasificar en saturados. los cuales poseen dobles ligaduras entre los carbonos de la cadena lineal. Además de los grupos ya nombrados. D) componente estructural de macromoléculas como hormonas. la gran mayoría combinados formando lípidos simples o compuestos. Y entre las sustancias asociadas a lípidos se encuentran esteroles. terpenos. Entre sus funciones se encuentran: A) componente de membranas celulares. etc. vitaminas liposolubles.

Estructuras químicas de tres ácidos grasos (18 Carbonos): a) acido esteárico. es decir el carbono siguiente al carbono del grupo carboxilo. monoinsaturado. acido butírico). poliinsaturado. la otra manera es utilizando su nombre sistemático. También se suelen utilizar letras griegas para dicha numeración.ligadura). b) acido oleico. . saturado. c) acido linolénico. siendo el carbono α el carbono 2. la cual establece que se debe comenzar a numerar a partir del carbono en el que se encuentre el grupo carboxilo (este el Carbono 1). Los dobles enlaces cis producen quiebres en las colas de los ácidos grasos no saturados. Existe una regla para numerar los carbonos de la cadena de un acido graso. o poliinsaturados o polietilénicos (con dos o mas dobles ligaduras separadas por un puente o grupo metileno). acido tetracosanoico). Nomenclatura Hay dos maneras de nombrar a los ácidos graso: una de ellas es llamarlos por su nombre trivial o común. lo cual es más frecuente (por ejemplo acido linolénico. el cual se forma agregando el sufijo –oico al nombre del hidrocarburo del cual derivan (por ejemplo acido butanoico.

Físicas Solubilidad: poseen una porción hidrófila (-COOH) y una hidrófoba (cadena alifática). Formación de sales (jabones): se produce al reemplazar el H del grupo Carboxilo por un metal. Dependientes de la Cadena Carbonada: . Ej. Isomería: Poseen isomería geométrica. Formación de ésteres: debido a reacción con alcoholes. Punto de fusión: aumenta con el largo de la cadena y disminuye con el número de doble enlaces C=C.: estearato de etilo. Dependientes del Grupo carboxílico: Carácter ácido: la presencia del carboxilo aporta acidez a la molécula.Propiedades Se pueden clasificar en físicas y químicas. son insolubles en agua. En los ácidos grasos saturados poseen ácidos grasos insaturados flexibilidad y libre rotación debido a los enlaces simples. sin embargo la conformación mas estable es la lineal en zigzag. Los debido a la presencia de enlaces dobles pierden su capacidad de rotar con libertad. Cuanto mayor es el tamaño de la cadena menor es su solubilidad en agua. mientras que la cadena carbonada se une a los lípidos. Aquellos ácidos grasos que tienen en su cadena carbonada más de seis átomos de carbono. formando sales. Punto de ebullición: aumenta con el largo de la cadena. Los jabones son anfifílicos: el metal se solubiliza en agua. La presencia de doble enlace permite isómeros cis y trans. Las sales de ácidos grasos se denominan jabones. por ende son más rígidos. Químicas Las propiedades químicas de los ácidos grasos dependen de los dos “componentes” de los mismos: el grupo carboxilo y la cadena carbonada. pero al aumentar el número de carbonos de la cadena disminuye el carácter acídico.

Cl).gliceroles pueden ser: homoacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son iguales. Halogenación: los dobles enlaces adicionan halógenos (F. Esto se logra añadiendo H2 a los ácido grasos insaturados en presencia de catalizadores. Los di. por subsiguientes oxidaciones dan lugar a ácidos mono.y dicarboxílicos de cadena corta y aldehídos. Propiedades Físicas . Todos los lípidos con carbono asimétrico son de la serie L en la naturaleza. los causantes del olor y sabor rancio de las grasas oxidadas. Dependiendo del número de funciones alcohólicas esterificadas pueden ser Mono-. Todos son poliinsaturados.Oxidación: algunos ácidos grasos (no saturados) se oxidan más fácil. Se puede utilizar para conocer el número de C=C de un lípido. triestearoilglicerol). linolénico y araquidónico (semisintético). Nomenclatura Estos lípidos simples se nombran utilizando el nombre del ácidos grasos mas la terminación -oil y finalizando con glicerol (por ejemplo. Lípidos Simples Acílgliceroles Son ácidos grasos esterificados con el alcohol glicerol. Si los ácidos grasos constituyentes son diferentes se numeran según su orden de ubicación en la molécula. I. Di.o Tri. pudiendo formar peróxidos (por ruptura de cadena carbonada). Hidrogenación: permite obtener ácidos grasos saturados a partir de los insaturados. Ácidos grasos esenciales: deben ser provistos por la dieta. Son el linoleico. Br. o heteroacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son diferentes.y tri.Acílgliceroles (siendo los triacilgliceroles comúnmente llamados grasas neutras).

Un gramo de grasa equivale a 9.y di. En el caso de ácidos grasos saturados. se separan los constituyentes del acilglicerido dando lugar a la formación de sales (jabones). separándose el glicerol y los ácidos grasos. Algunos Cis se vuelven Trans. Saponificación: por calentamiento en medio básico. Sólidas a temperatura ambiente e insolubles en . mientras que la misma cantidad de carbohidratos aporta solo 4. mayor es el punto de fusión. loa acílgliceroles pueden ser oxidados a nivel de sus ácidos grasos etilénicos. dando lugar a productos causantes del olor y sabor a rancio.Acílgliceroles son medianamente solubles en agua debido a la presencia del grupo oxhidrilo libre (polar). Hidrogenación: en presencia de níquel se saturan los ácidos grasos transformando estos aceites en margarinas. Todos los animales poseen triacilglicéridos como reserva. Y en el caso de ácidos grasos saturados de cadena corta o insaturados. Tanto los Mono. los triacilgliceroles son solubles únicamente en solventes orgánicos. Cumplen una función emulsionante. Punto de fusión: depende de los ácidos grasos que lo componen. a mayor número de estos en la molécula.Solubilidad: son menos densos que el agua. Oxidación: al igual que los ácidos grasos.1 Kcal. Son más eficientes a la hora de producir energía y son más livianos por no absorber agua. a diferencia del almidón y glucógeno. el punto de fusión disminuye. Isomería: de posición y óptica. Ceras Son lípidos formados por ácidos grasos superiores que se esterifican con alcoholes monovalentes de cadena larga. En cambio.3 Kcal. Grasas en la alimentación Las grasas poseen mayor rendimiento energético que cualquier otro compuesto de la alimentación. Hidrólisis: por calentamiento en medio ácido con agua. Químicas Dependen principalmente de las funciones esteres y de las cadenas carbonada de sus ácidos grasos.

Si al fosfato se une el amino-alcohol colina se forma fosfatidilcolina. da lugar a fosfatidilinositol. siendo los L los presentes en la naturaleza. se los puede clasificar en Glicerofosfolípidos (el alcohol es el glicerol) y Esfingofosfolípidos (el alcohol es esfingosina). Están formados por glicerol. algo que es importante en la bilis. De acuerdo a los alcoholes que los componen. Fosfolípidos: Lípidos complejos que poseen como elemento adicional al ácido ortofosfórico. principalmente se encuentran formando parte de las membranas biológicas. etc. se forma fosfatidilserina. Glicerofosfolípidos: Son los más abundantes. También se incluyen lipoproteínas. si se une a inositol. e impiden también la oclusión de los alveolos del pulmón. Están compuestos por Alcohol + ácido graso + ácido ortofosfórico. Cabe mencionar dos glicerofosfolípidos con características especiales: . Presentes generalmente en aves. Función: protección. Lípidos complejos Los lípidos complejos son lípidos que además de alcohol y ácidos grasos poseen otros componentes. plantas y en panales de abejas. unido por enlace éster a 2 ácidos grasos y en el Carbono 3 a una molécula de ácido ortofosfórico. Son detergentes. donde ayudan a solubilizar el colesterol. Existen estereoisómeros. pero no es muy frecuente encontrarlos en depósito de grasa. Entre sus propiedades podemos mencionar que poseen una acentuada polaridad. Se los dividen en fosfolípidos (poseen ácido ortofosfórico) y glicolípidos (poseen glúcidos). debido a la presencia del grupo fosfato negativo. al cual se suelen unir diversos compuestos. si se une a serina.agua. Representación Glicerofosfolípidos de los Los Glicerofosfolípidos están compuestos por muy diversos ácidos grasos. lubricación e impermeabilización.

molécula de de cardiolipina. una molécula de ácido ortofosfórico y colina unida a este. que posee un grupo amina en el C2. -la cardiolipina: componente de la membrana mitocondrial interna y de membranas bacterianas. A diferencia de los glicerofosfolípidos. y unido por enlace éter y no éster. en la esfingomielina el ácido graso se une al grupo amina de C2 de la esfingosina. Se encuentran en ciertas membranas. Glicolípidos: . donde los ácidos grasos se unen por enlace éster a los OH del alcohol. molécula de fosfatidilinositol bisfosfato Plasmalógenos: son glicerofosfolípidos que en el Carbono 1 poseen un aldehído graso en lugar de un ácido graso. El Representación compuesto formado por la unión amida del ácido graso al grupo amina del C2 de de la molécula de esfingomielina esfingol se denomina ceramida. La esfingosina es un alcohol de 18 Carbonos con insaturación entre C4 y C5. la cual esta constituida por la molécula de esfingol. Esfingofosfolípidos: A diferencia de los glicerofosfolípidos. más un ácido graso. la cual está compuesta por dos moléculas de ácido ortofosfórico unidas por enlace fosfodiéster a una molécula de glicerol. La esfingomielina forma parte del sistema nervioso.-el fosfatidilinositol bisfosfato: que a diferencia de otros glicerofosfolípidos posee tres grupos fosfato (los restantes dos unidos a grupos –OH del inositol). A la derecha. y que tiene la capacidad de actuar como segundo mensajero en respuesta a señales externas. El más común es la esfingomielina. al unirse a esta el ácido ortofosfórico y a este la colina. principalmente de las células musculares y nerviosas. se forma la esfingomielina mencionada previamente. el alcohol constituyente es el esfingol o esfingosina. Representación glicerofosfolípidos: A la izquierda.

ordenadas de la siguiente forma: glucosagalactosaN-acetilgalactosaminaglucosaetc. Gangliósidos Son similares a los cerebrósidos pero poseen una porción glucídica mas compleja. compuesta por un oligosacárido constituido por varias hexosas. generalmente galactosa (galactocerebrosido) por enlace glucosídico β al C1 del esfingol. 2 o 3 restos de acido siálico. también lo están a 1. Representación esquemática de un cerebrosido Esporádicamente. tri-. A la izquierda. Estos compuestos abundan en la sustancia blanca del cerebro y vainas de mielina. La mayoría son glicoesfingolípidos (gangliósidos y cerebrósidos). Son anfipáticos e integrantes de membranas. En algunos casos el glúcido constituyente puede estar esterificado con acido sulfúrico (antes llamados sulfátidos). Si en vez de galactosa. algunos glicolípidos. a la cual se le une un glúcido. o tetrasacaridos.Son lípidos que poseen componentes glucídicos y no tienen fosfato. Además de estar unidos a esta secuencia de hexosas. representación esquemática de un gangliosido Lipoproteínas . dando lugar a globósidos. Poseen como función ser marcadores de superficie celular y sitios de unión para toxinas y otras moléculas como agentes antivirales. poseen unidos a la ceramida di-. Cerebrósidos Son un conjunto formados por ceramida. se une glucosa a la ceramida. el compuesto se denomina glucocerebrosido.

Es un importante constituyente de todos los esteroides (tales como esteroles. que va desde el carbono 4 de un isopreno al carbono 1 del siguiente. Pueden ser libres o ésteres de ácidos grasos de cadena larga. Los polisoprenos pueden presentar estructura lineal como el caso del geraniol. microsomas y bandas mielínicas. Posee isomería geométrica y óptica (se deben considerar los C5 y C19). También se encuentran dentro del grupo de los terpenos los poliprenoles. Sustancias asociadas a lípidos Terpenos Son compuestos derivados de la unión de 2 o más isoprenos. Uno de ellos es el dolicol el cual esta formado por una larga cadena de unidades isoprénicas (17 a 21). Colesterol . Este se forma por la unión del perhidrofenaltreno y el anillo del ciclo pentano. ácidos biliares. Adopta la posición de silla. Los lípidos hidrófobos se ubican en el interior y los grupos proteicos polares. fernesol y escualeno. Escapa al interés de este resumen profundizar sobre la estructura de esta molécula. por lo que se aconseja para su mayor conocimiento dirigirse a la bibliografía adicional sugerida por la cátedra. se añade al carbono 17 del ciclopentanoperhidrofenantreno una cadena hidrocarbonada de 8 carbonos y se añade en el carbono 3 del ciclo un grupo hidroxilo. termodinámicamente la más favorable. hormonas sexuales. vitamina D) Para lograr la estructura básica de esteroles. hormonas adrenocorticales.o también estructura cíclica como vitamina A y carotenos.Es el medio de transporte de lípidos en sangre. Esteroles Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. lípidos complejos y colesterol se sitúan en el exterior. Son también denominados polisoprenos. interviene en la síntesis de glicoproteínas. Pueden encontrarse en mitocondrias. Cuando el dolicol esta esterificado con fosfato.

litiasis biliar. Solo se encuentra en tejidos animales como constituyente principal de hormonas esteroides y ácidos biliares que se sintetizan a partir de este. Relaciones estructurales en las clases principales de lípidos. Se encuentra relacionado con algunas patologías: cardiocirculatorias. Es insoluble en agua y sólido de color blanco.Es una molécula que posee el grupo hidroxilo del carbono 3 en Cis y una doble ligadura entre el carbono 5 y el carbono 6.deshidrocolesterol . Ergosterol Posee una estructura similar a la de 7. .Se convierte en vitamina D en presencia de rayos UV y es el esterol mas importante en las plantas. Importante función biológica.

Proteínas Las proteínas son macromoléculas esenciales para la vida. Son polímeros de moléculas llamadas aminoácidos. .Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina* y Treonina*. Esto permite la existencia de enantiómeros o isómeros ópticos. Pero otros poseen características especificas. Por ejemplo. las cuales representan más de la mitad del peso seco de los tejidos. Cisteína posee la capacidad de formar puentes disulfuro por el azufre que presenta en su molécula. Arginina* e Histidina*. . etc.Aminoácidos alifáticos neutros aromáticos: Triptófano**. Estos grupos están unidos al Carbono α (el contiguo al grupo -COOH). Alanina**. hemoglobina. Fenilalanina** Y Tirosina*. En lugar de función amino posee función imino (=NH). Aminoácidos Son compuestos que conforman las proteínas. lo que les da un carácter neutro. Los Carbonos α de todos los aminoácidos (menos de glicina) son quirales. numerosas hormonas. . [*Aminoácidos Polares. . Son compuestos de importantísimo valor funcional: prácticamente todas las enzimas.Aminoácidos básicos: Lisina*. la mayoría poseen un grupo amina y un grupo carboxilo. Sólo los L son usados por el organismo. . Clasificación de Aminoácidos De todos los aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas. receptores celulares. Leucina** e Isoleucina**. por eso se conocen como α aminoácidos. los cuales pueden ser de tipo D (con el grupo NH2 a la derecha) o del tipo L (con NH2 a la izquierda). por lo que poseen actividad óptica (capacidad de desviar la luz polarizada).Aminoácidos con azufre: Cisteína* y Metionina**.Prolina* (iminoácido). como ser su acidez o basicidad. colágeno. poseen un grupo carboxilo (de carácter ácido) y un grupo amino (básico). Valina**. Son o están constituidas por proteínas.Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina*. anticuerpos. . **Aminoácidos Apolares] Propiedades de Aminoácidos Las propiedades de los aminoácidos permiten predecir su comportamiento.Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): Ácido Glutámico* y Ácido Aspártico* y sus derivados (Glutamina* y Asparragina*). Es por esto que los aminoácidos se clasifican de la siguiente forma: . . etc.

que se comportan como dadores y aceptores de protones respectivamente. mientras que al reaccionar con prolina da un color amarillento. Este se considera como el principio de la cadena. es decir cuando la carga del aminoácido es nula. anfolitos. Esto se debe a que poseen grupos ácidos y básicos. Este punto isoeléctrico es específico para cada aminoácido. El segundo extremo es el C-terminal o carboxiterminal ya que posee el grupo carboxilo libre. carboxilo o cadena lateral. . ya que los grupos NH3+ ceden protones.000 Da (aproximadamente 50 aminoácidos) se la denomina proteína. Generalmente se representa a los aminoácidos en estado no ionizado. Su carga general depende del pH del medio donde se encuentren. pero cuando son mas de dos los aminoácidos que se unen se denominan polipéptidos o oligopéptidos. Cuando el peso molecular de dicha molécula supera los 6. Esta reacciona con los grupos α-amina dando un color violeta intenso. ya que los grupos COO. A pH ácido. Una característica común en los péptidos es el poseer dos extremos: uno N-terminal o aminoterminal ya que posee libre el grupo amina. anfóteros o zwitterion. Péptidos Unión peptídica Muchas veces lo aminoácidos pueden unirse mediante un enlace covalente de tipo amida denominado unión peptídica. El punto isoeléctrico es aquel valor de pH al cual la disociación en cargas negativas y positivas se equipara. Esta propiedad permite que sean detectados. con perdida de agua. Cuando se unen dos aminoácidos se denomina dipéptido. La misma se produce entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo amina del siguiente.captan protones. lo que es improbable en los medios biológicos. Propiedades químicas de los aminoácidos: los aminoácidos están involucrados en diversas reacciones químicas. A pH básico. Otro método para reconocer aminoácidos en baja concentración es la fluorescencia. Por esto se denominan iones dipolares. algunas de las cuales dependen de su grupo amina. En la naturaleza estos compuestos se encuentran predominantemente disociados con cargas positivas y negativas en la misma molécula. se encuentran en estado aniónico (-).Propiedades Ácido-Base: Los aminoácidos poseen comportamiento eléctrico muy particular. para lo cual generalmente se utiliza ninhidrina. Este es considerado el final de la cadena. se encuentran en un estado catiónico (+).

Para nombrarlos se utiliza la raíz de su nombre con el sufijo –il y se lo separa a cada uno con un guion. El último residuo se lo denomina con su nombre completo. se denominan siguiendo la secuencia desde el extremo N-terminal. amono-terminal. el agua impide que las proteínas se agreguen y precipiten. y por los grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos. dependiendo de la carga neta que posea la proteína de acuerdo a las condiciones de pH en las que se encuentra. fue explicado en as propiedades de los aminoácidos y es lo mismo para los péptidos. Proteínas Propiedades generales Propiedades ácido-base: aquí se aplican los mismos conceptos utilizados en la sección de aminoácidos en cuanto al efecto del pH y el punto isoeléctrico. Esta estabilidad se debe a la propiedad de las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como el agua. Electroforesis: al aplicarse un campo eléctrico a una solución de proteínas. la influencia del pH y demás. Cabe aclarar que el hecho de que las proteínas tenga grupos ionizables (carboxiloterminal. Esto es lo que se denomina buffer o amortiguador. Propiedades ácido-base Están dadas por los grupos de los carbonos terminales.Nomenclatura Al ser los péptidos la unión de algunos aminoácidos. formando una cubierta o aureola denominada capa de solvatación. La presencia . Gracias a su alta constante dieléctrica. y cadenas laterales) esto le da una capacidad de amortiguar la sustancia en la que se encuentra ya que captan o liberan H+ (protones) según la concentración de estos en el medio. se produce una migración a los diferentes polos. Solubilidad: gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. Tanto sea su punto isoeléctrico.

. Se forman estructuras lineales. Efecto del pH: debido a que el pH determina carga eléctrica neta de la proteína. Forma molecular Según esta se las puede clasificar en globulares o fibrosas. debido a una interacción de los iones con los grupos de la proteína. Efecto de solventes poco polares: estos compuestos disminuyen la solubilidad. A este nivel se encuentran dos tipos de disposición. Efecto de sales: a bajas concentraciones las sales favorecen la solubilidad. Estructura Primaria: se refiere a la composición global de los aminoácidos. producen la precipitación y consecuentemente la desnaturalización de la proteína. Este nivel posee una gran importancia ya que este es el que determina sus propiedades y características en cuanto a su función. Las sales neutras estabilizan la solución. Estructura Molecular Las proteínas poseen distintos niveles de organización: 1. Es característica de proteínas de gran actividad funcional. Sin embargo a concentraciones altas decrece la solubilidad debido a la eliminación de la capa de hidratación por la atracción de los iones inorgánicos.de grupos funcionales ionizados y de otros grupos polares favorece la formación de la capa de hidratación. Esta clase de proteínas son poco solubles o insolubles en agua y forman parte de las estructuras de sostén. su secuencia y ordenamiento. Proteínas fibrosas: sus cadenas están ordenadas de forma paralelas dando lugar a láminas o fibras extendidas. a menos que se trabaje a bajas temperaturas y a pH determinado. se puede decir que al punto isoeléctrico de la misma la solubilidad es mínima. Estructura secundaria: es la disposición espacial que adopta la cadena de forma repetitiva y regular que toma la cadena polipeptídica. Proteínas globulares: son aquellas en las cuales el plegamiento de la molécula lleva a la formación de un modelo compacto de forma esferoide u ovoide. 2. Alteraciones a este nivel puede producir un efecto en la capacidad funcional de la molécula y hasta hacerla inservible.

Condiciones como presencia de prolinas y residuos grandes y con cargas afectan la disposición espacial de la cadena impidiendo que se forme la hélice α. Muchas veces una misma proteína puede adoptar distintas conformaciones en distintos segmentos. que por oxidación forman puente disulfuro. III. en el exterior de la molécula. Grupos hidrofilicos orientados hacia el exterior. 3. Puente disulfuro. El giro de la cadena se produce en l sentido de las agujas del reloj (dextrógira). al ser hidrófobas escapan del agua y se ubican en el interior de la molécula. que se da entre dos cadenas por apareamiento de puentes hidrogeno. La cisteína es el único aminoácido que forma puentes disulfuro. Puentes Disulfuro: se da por oposición de dos grupos sulhidrilo de cisteínas. esto da lugar a atracciones. Estructura Terciaria: es la estructura tridimensional de la proteína. dando lugar a estructuras laminares con plegamiento en zigzag (lámina plegada). Puente de hidrogeno. la cual es la más favorable a las características termodinámicas del medio en el que se encuentra. V. Presencia de Cadenas Hidrofóbicas o Hidrofílicas: las cadenas laterales apolares. IV. Disposición al azar: es cuando la cadena adopta una disposición al azar. Lamina β: es una disposición mas extendida que la hélice α. Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una proteína. Enlaces de Hidrógeno: ciertos aminoácidos se atraen entre sí formando puentes de hidrógeno. Interacciones de cadenas o grupos no polares. dando lugar a enlaces iónicos de tipo salino. generando fuerzas de Van der Waals. La conformación fibrosa es simplemente la sucesión de estructuras secundarias. atracciones electroestáticas. La mantención de este tipo de estructuras de se debe a diferentes fuerzas: Fuerzas de Atracción o Repulsión Electrostática: se da por la oposición de grupos con carga eléctrica opuesta. Esta estructura se mantiene principalmente por uniones de tipo puentes de hidrógeno. I. mientras que los grupos hidrófilos tienden a estar en contacto con el agua. . Las proteínas pueden adoptar una conformación globular o fibrosa. II. sea ya por el carboxilo o por el grupo amina.Hélice α: la cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro.

etc. puede estar producida por agentes químicos o físicos. etc. actualmente ese concepto ha sido ampliado al mencionado más arriba. Entre otros encontramos: nucloproteínas (asociadas a ácidos nucleicos). las fuerzas hidrostáticas. Inicialmente se clasificaba así a las proteínas cuya hidrólisis producía solo aminoácidos. Para mantener la cohesión en este tipo de estructura son importantes los puentes de hidrógeno. Entre otras encontramos: albúminas (proteínas del plasma). Clasificación de Proteínas Las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas conjugadas. Factores capaces de producir desnaturalización son temperatura muy elevada. histonas. para poder adoptar su estructura. terciaria y cuaternaria de las proteínas (la estructura primaria no se ve afectada). etc. etc. 4. Proteínas Conjugadas: son asociaciones entre una proteína simple (aproteína) y una porción no proteínica (grupo prostético). los puentes disulfuro.mientras que la disposición globular debe poseer segmentos al azar. cada una de las cadenas representa una subunidad. la hemoglobina (4 unidades). Estructura Cuaternaria: es la disposición espacial que toman las proteínas constituidas por más de una cadena (proteínas oligoméricas). Proteínas Simples: son proteínas con muy pequeña o con ninguna cantidad de glúcidos. Niveles de organización de una proteína: (a) estructura primaria. (c) estructura terciaria. globulinas. lipoproteínas (asociadas a lípidos). (b) estructura secundaria. etc. (d) estructura cuaternaria. protaminas. Desnaturalización de Proteínas La desnaturalización de las proteínas es la ruptura de todos los enlaces o fuerzas que mantienen las estructuras secundaria. metaloproteínas .. Ejemplos de proteínas cuaternarias son la insulina (2 unidades). pliegues. pH extremo.

treonina y valina. Estos son: triptófano. Proteínas en Alimentación Existen ocho aminoácidos esenciales. que adopta una estructura en hélice bastante particular. La unión del Oxígeno a la hemoglobina desoxigenada (desoxi-Hb). Estructura de Proteínas y su Función Colágeno: es una proteína de tipo fibrilar. y es la proteína más abundante en el reino animal. isoleucina. y un grupo proteico. y se encuentran en plumas de aves y escamas de reptiles. los residuos polares están orientados hacia la superficie mientras que los apolares se ubican en el interior de la molécula. más extendida que la hélice α. Queratinas: existen dos tipos. leucina. esto se denomina efecto cooperativo. el grupo hemo. Las 4 unidades están unidas estrechamente formando un nicho donde se aloja el Hemo. etc. y por ende deben ser incorporados a través de la alimentación.(asociadas a elementos metálicos). . Es un complejo hemoprotéico. que no pueden ser producidos por el organismo. Globina. la porción proteínica. glicoproteínas (asociadas a hidratos de carbono). En el centro del anillo formado por los 4 pirroles se ubica el hierro (ferroso) que transporta el oxigeno. cromoproteínas (asociadas a grupo prostético coloreado). que a la vez se enrollan formando doble hélice. está constituida por 4 unidades poliméricas. En las α predominan las alfa hélices. metionina. que varían dependiendo del tipo de hemoglobina. también transporta CO2 . lisina. Las β presentan como elemento estructural las laminas beta. α y β. formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (C-). que constituye su unidad estructural. aportando sostén a las células. Hemoglobina: es una proteína conjugada de gran valor funcional. Cada subunidad esta formada por hélices α unidas por regiones de disposición al azar. Forma parte del tejido conjuntivo. la globina. fenilalanina. formado por una porción prostética. Tres de estas moléculas se asocian en superhélice llamada tropocolágeno. El tropocolágeno se dispone en haces formando la fibra colágena de gran resistencia mecánica. Se encuentran en pelo y uñas. provoca cambios en la molécula que facilita el acceso de O2 a otras moléculas de hemoglobina. El grupo hemo (porción prostética) es un derivado del grupo porfina. La función de la hemoglobina es el transporte de oxígeno en sangre.

ya que son responsables de depositar y transmitir la información genética. La unión entre los distintos nucleótidos se entabla por enlaces fosfodiéster: el fosfato forma un puente del Carbono 5 de un nucleótido al Carbono 3 del anterior.Ácidos Nucleicos Los ácidos nucleicos son macromoléculas de carácter ácido formadas por Carbono. Pueden absorber radiación UV gracias a la naturaleza aromática de sus bases.del C3. derivadas del núcleo pirimidina (Timina. mientras que el 3’ tiene libre el OH. El enlace permite libre rotación y por ende la presencia de dos formas: sin (izquierda) y anti (derecha. Nitrógeno y Fósforo. la cual puede ser Ribosa (presente en el ARN) o Desoxirribosa (presente en el ADN). se distinguen dos de ellos: el ácido desoxirribonucleico (ADN) si la pentosa es desoxirribosa y el ácido ribonucleico (ARN) si la pentosa es ribosa. constituyendo un nucleósido. El extremo 5’ tiene libre el fosfato. La molécula formada por pentosa. Hidrógeno. Están presentes en todos los seres vivos. Son moléculas muy grandes y de altísimo valor biológico. Los nucleótidos se componen de: -base nitrogenada. Oxígeno. se une al N 9 de bases púricas o al N 1 de bases pirimídicas por enlace glicosídico β. -ácido ortofosfórico. derivadas del núcleo purina (Adenina y Guanina) y pirimídicas. la más favorable termodinámicamente). -aldopentosa. base nitrogenada y ácido ortofosfórico se denomina nucleótido. y se generan por la polimerización (en cadena lineal) de nucleótidos. determinan el potencial de cada ser vivo. las cuales se dividen en púricas. Uracilo y Citosina). Ácido Desoxirribonucleico (ADN) El ADN es una molécula lineal de gran longitud pero densamente empaquetada. De acuerdo a la pentosa que integre el ácido nucleico. por ende. y participan en la síntesis de proteínas. que se encuentra casi en su totalidad en el interior del núcleo de las células . que son las unidades estructurales de los Ácidos Nucleicos. que se une a la pentosa en el -OH del Carbono 5.

determinados por el enrollamiento de las cadenas. Como dijimos anteriormente es una molécula de gran longitud. no iguales. Timina (T).formando la cromatina. Estructura del ADN Una molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas (de muchos nucleótidos) enrolladas en hélice alrededor de un mismo eje. Existe en la molécula de ADN un surco mayor y uno menor. gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno. esta estructura es de gran importancia ya que determina la información genética contenida en el ADN. . Si bien la proporción de bases nitrogenadas en cada especie varía. siempre existe una equivalencia: la suma de las moléculas de bases púricas (Adenina y Guanina) es siempre igual a la de las bases pirimídicas (Citosina y Timina). La hélice es dextrógira (se enrolla en el sentido de las agujas del reloj) y las dos cadenas son antiparalelas. Cada vuelta de hélice posee una longitud de 3.4 nm y cada base se distancia de la siguiente en 0. Todas las células somáticas de una misma especie poseen la misma cantidad de ADN. entablándose 2 uniones en A=T y 3 uniones en C≡G. La unión se produce por puente de hidrógeno. El espacio existente entre las dos cadenas permite sólo la unión de purinas con pirimidinas. Las dos cadenas que forman la doble hélice son complementarias. por lo que este último enlace es más fuerte (y requiere más energía para ser roto). La doble hélice es compacta y flexible. Las bases nitrogenadas son apolares y se orientan hacia el centro de la molécula. En el mayor se suelen insertar proteínas. es decir una se encuentra en sentido 5’ – 3’ y la otra en sentido 3’ – 5’. y puede enrollarse. fuerzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas. Se considera como estructura primaria de la molécula a su secuencia de nucleótidos (que se nombra desde 5’ a 3’). Las bases nitrogenadas que lo constituyen son Adenina (A). de allí que se diga que la molécula de ADN es una doble hélice (teoría propuesta por Watson y Crick). En el ADN. y en una muy pequeña proporción en el interior de las mitocondrias y cloroplastos. por lo que hay 10 bases por vuelta de hélice. que en el caso de la especie humana es de 6pg. mientras que las desoxirribosas y los fosfatos (polares) se ubican hacia el exterior. Cabe aclarar que las células sexuales poseen la mitad. La doble hélice es muy estable. lo cuál es muy importante para interaccionar con otras moléculas e incluso “empaquetarse”. Además se mantiene una relación uno a uno entre Adenina-Timina y Citosina-Guanina. Guanina (G) y Citosina (C). pero no así de gran espesor (2 nm).34 nm. las bases nitrogenadas ubicadas en el centro de la molécula se aparean entre sí.

Los segmentos altamente repetitivos (SAT). Desnaturalización y Renaturalización La desnaturalización del ADN es reversible en condiciones controladas. Se produce por debilitamiento de las fuerzas que unen la doble hélice dado por: calentamiento. exposición a álcalis fuerte. La Tm (temperatura media o de fusión) es la temperatura en la que la mitad del ADN está desnaturalizado. que . Interacciona con proteínas que regulan su propia actividad. aumentan la velocidad de renaturalización. que conforman posteriormente los cromosomas (cromatina condensada). Una tercera forma en la molécula de ADN es la “z”. Esto permite determinar la cercanía evolutiva. urea o formamidas. Su forma varía a lo largo del ciclo celular. demostrando que las cadenas se han separado del todo. Cromatina La cromatina es un complejo nucleoprotéico formado por la asociación de moléculas de ADN. debido a la mayor energía de los enlaces C≡G. y “b” es la antes descripta (que es la más frecuente en la naturaleza). reestableciéndose la estructura original de la doble hélice. que se ubican en telómeros y centrómeros. El ADN desnaturalizado absorbe más UV que la doble hélice unida.Se pueden considerar dos formas de doble hélice: “a” y “b”. El ADN con mucho C≡G tiene mayor Tm que el que tiene mucho T=A. Este fenómeno se llama hipercromicidad. La renaturalización de ADN es la reasociación de las cadenas. Es levógira y en zigzag. y posee 12 pares de bases por vuelta. se produce a mayor temperatura un aumento inicial de absorción. no aumenta más la absorción. Posee histonas (proteínas básicas). donde “a” es más corta y con 11 pares de bases por vuelta. En una gráfica que exprese la absorción de UV a distintas temperaturas. Este método es utilizado para conocer aspectos estructurales de la cadena de ADN (como repetición de segmentos. La hibridación del ADN es la unión de dos cadenas desnaturalizadas de distintas especies. El templado del ADN es la renaturalización por enfriamiento lento. por ejemplo). que es aún más delgada que la “a” y la “b”. y al llegar al máximo de desnaturalización por más que Tº aumente. que producen la separación de las cadenas. La desnaturalización puede ser seguida por espectrofotometría a 260 nm de λ.

proceso maravilloso ya que debemos tener en cuenta que cada cromosoma posee una molécula de ADN que desenrollada mediría 4 cm. ADN Circular En bacterias el ADN esta formado por una doble cadena circular no asociado a nucleosomas. que se encuentran en los extremos de los cromosomas. presentes en bacterias. El empaquetamiento es un superenrollamiento donde el ADN da dos giros sobre los octámeros de histonas (lo que implica una longitud de 146 pares de bases). pero que sí poseen ciertas pequeñas proteínas (lo que pone en duda el concepto de ADN “desnudo”). H3 y H4. Las H1 forman el centro del solenoide. Diversos estudios permitieron describir como se “empaqueta” el ADN en la cromatina. Puede estar relajado o enrollado en superhélice. Genoma . que son nada menos que uno de los cromosomas X femeninos que permanece inactivado. el ADN se dispone en pequeñas moléculas circulares extracromosómicas independientes. mientas que el cromatosoma es el nucleosoma con una H1 asociada (interviene en la “entrada” y “salida” del ADN del nucleosoma). El ADN de las mitocondrias es similar al bacteriano. Un ejemplo de heterocromatina son los corpúsculos de Barr. En los plásmidos. Los cromosomas metafásicos son el resultado de la duplicación de la cromátida a nivel del centrómero. El solenoide (o fibras de ADN de 30 nm) es el conjunto de 6 nucleosomas que se enrollan. Le dan a la bacteria resistencia a antibióticos. y corresponde a ADN inactivo. Los solenoides se pliegan en asas o bucles que forman los cromosomas. protegen al ADN de la degradación. pero más pequeño (16 kpb). La heterocromatina es cromatina que permanece condensada. Se denomina ADN espaciador a la secuencia de 50 a 60 pares de bases que separa los nucleosomas. Se distinguen 5 tipos: H1. Poseen otras proteínas asociadas con funciones estructurales. Contiene información para síntesis de ARN y algunas proteínas mitocondriales. Segmentos llamados telómeros. H2B. reguladoras de la actividad génica y de síntesis de ADN y ARN. El conjunto de los nucleosomas separados por dicho ADN posee un aspecto de Rosario (siendo el ADN espaciador el hilo y los nucleosomas las cuentas). esta estructura (dos vueltas de hélice) se denomina superhélice.interactúan con el ADN por sus cargas (poseen cargas positivas mientras que el ADN posee carga negativa). H2A. El nucleosoma es el complejo formado por el octámero de histonas y la superhélice.

Puede producirse en algunos casos hibridación ADN-ARN si existen secuencias complementarias. Ácido Ribonucleico de Transferencia (ARNt) Es el de menor masa molecular (75 nucleótidos).000 Kbp. Ácido Ribonucleico (ARN) Es un polinucleótido. Representa el capital genético de cada individuo. el Uracilo reemplaza a la Timina. que lo protege y lo marca para ser reconocido por los ribosomas. si bien a veces se pliega sobre si misma dando el aspecto de doble hélice. pero la anterior sigue siendo más útil en la enseñanza. y el 3’ terminal posee una secuencia CCA. Se encuentra en núcleo y citoplasma. a la que se une el aminoácido a transportar. Se procesa por splicing. Posee tres asas (que son porciones desplegadas de la molécula). al igual que el ADN. con el brazo aceptor en un extremo y el asa del anticodón en el otro. y es menos estable. Transmite información desde el ADN hacia el sistema de síntesis proteica.El genoma es la totalidad de ADN en cada célula. Ácido Ribonucleico Ribosomal (ARNr) . Semeja en su estructura a una hoja trilobulada. Sólo el 20% del ARN original forma el ARNm. el resto es degradado. pero que se diferencia de éste en que posee ribosa en lugar de desoxirribosa. En células haploides humanas consiste de 3. donde la central es el “anticodón”.000. que consiste en seccionar algunos trozos de la cadena y eliminarlos (ver Replicación y Transcripción). su cadena polinucleotídica es simple. Esta hoja trilobulada posee un tallo (brazo aceptor) en el que el extremo 5’ terminal contiene Citidina o Guanosina. cada una es específica para cada aminoácido. Hoy en día se habla de una estructura en forma de L. no mantiene relación molar entre bases nitrogenadas. Existen varios tipos: Ácido Ribonucleico Mensajero (ARNm) Representa el 5% del total. Actúa como molécula adaptadora. Interviene en la síntesis de proteínas transportando aminoácidos desde el citosol hacia el lugar de ensamble. Al 3’ terminal se le añade la cola de poli A (porque posee gran cantidad de Adenina) que le da estabilidad. Es el más lábil de los ARN (el bacteriano aún más que el eucariótico). Al extremo 5’ terminal se le añade 7 metil. responsable de la especificidad de aminoácidos y de la función de adaptador. presenta mayor flexibilidad y funcionalidad. Esta estructura es más fiel a la realidad.guanosina trifosfato. Existen distintas especies.

se denominan bacteriófagos o fagos y son de utilidad en biología molecular. etc. Forman ribonucleoproteínas pequeñas. Nucleótidos libres . Existen virus que infectan bacterias. cilíndricas. si se juntan en medios adecuados todos los componentes (ARN y ciertas proteínas) de las partículas ribosomales. con capacidad de reproducirse a expensas de las células que invaden. intermediarias del splicing (maduración del ARNm) y los ARNm maduros. Un ribosoma posee un coeficiente de sedimentación de 80S (unidades Svedberg). Incluye las moléculas precursoras de ARNm. Presentan conformaciones geométricas.Es la especie más abundante (80% del total de ARN). Los ribosomas bacterianos poseen un coeficiente de 70 S. ya que si bien poseen ciertas características de estos. Intervienen en el procesamiento del ARNm en el núcleo. estas se ensamblan espontáneamente. Es el núcleo prostético de nucleoproteínas componentes de ribosomas (55%). Poseen un cápside formada por capsómeros que rodean a su ácido nucleico a modo de cápsula. El ARNr de cada partícula ribosomal posee importancia funcional y estructural. no pueden vivir sin infectar una célula (de ahí que se diga que son parásitos intracelulares obligados). ARNnh (nuclear heterogéneo): Es muy heterogéneo y alcanza gran tamaño. y están formados por una subunidad 60S (de 3 moléculas de ARN y 45 proteínas diferentes) y una subunidad 40S (de 1 molécula de ARN y 30 proteínas diferentes). fuera de la célula. Otros tipos de ARN ARNsn (small nuclear): Son ricos en Uracilo y tienen menos de 300 nucleótidos. por ejemplo: icosaédricas. Virión: es el virus completo. Se ha debatido mucho en cuanto a considerar o no a los virus como seres vivos. El ARNr presenta plegamientos definidos y varios segmentos en doble hélice. Virus Son partículas de ARN o ADN (nunca ambos) rodeadas de proteínas (que forman su cápside). pero inactivo. Los polisomas o polirribosomas son el conjunto de varios ribosomas unidos a ARNm.

El más conocido de ellos es el ATP (adenosina trifosfato). Pueden actuar como coenzimas (mensajeros químicos) o en procesos de síntesis.Forman parte de compuestos difosforados y trifosforados (energéticos). . transmitiendo moléculas.

 Tipo II (o girasa): secciona ambas hebras. El proceso de replicación de ADN se realiza en sentido 5’→3’. . Usa ATP. El RFC carga la proteína PCNA (Antígeno Nuclear de Células Proliferantes) sobre la doble hélice en formación. No usa ATP. Se considera que la replicación de ADN es semiconservadora porque una de las hebras que forman a la nueva molécula es nueva. Actúa la helicasa (que es una enzima ATPasas que rompe los puentes de Hidrógeno) uniéndose al sitio de origen de replicación y empieza a separar las cadenas formando replicones (también llamados burbujas de replicación). Se logra así un trozo de hebra de 30 nucleótidos.La información genética: replicación y trascripción. Actúa la topoisomerasa aliviando las tensiones generadas por el enrollamiento. mientras que la otra procede de la cadena progenitora. Actúa la enzima primasa (asociada a la enzima ADN polimerasa α) sintetizando un cebador o primer (que es un segmento de ARN de 10 nucleótidos). La girasa de bacterias es inhibida por antibióticos como el ácido nalidíxico. la información contenida en el ADN nuclear. al que luego la ADN polimerasa α agrega 20 desoxirribonucleótidos. 4. La replicación del ADN es la capacidad de transmitir sin que ocurra modificación alguna de una generación celular a otra. El ciclo celular es regulado por un complejo proteínico: las ciclinas y las quinasas dependientes de ciclinas. Ambas enzimas mantienen las cadenas separadas. 2. Actúa el RFC (Factor de Replicación C). 3. Por cada replicón se forman dos horquillas que avanzan en sentidos opuestos alejándose del origen. Esto se logra mediante cortes en la cadena y sus posteriores uniones. mediante mecanismos de síntesis de nuevo ADN. Se conocen dos tipos de topoisomerasa:  Tipo I: corta una de las hebras de la doble hélice y alivia la tensión por rotación libre de la cadena seccionada sobre la otra. 5. Actúan la SSB (Single Strand Binding) en bacterias y la RPA (Proteína A de Replicación) en células eucariotas. del siguiente modo: 1. que se une al extremo 3’ de este ARN-ADN iniciador y desplaza al complejo polimerasaα-primasa que sintetizó el primer.

Los replisomas son un conjunto de proteínas que intervienen en la replicación. realiza una prueba de detección de errores. Otras enzimas ADN polimerasas son. Dado que las hebras moldes serán recorridas en dirección 3’→5’. que les permite eliminar la última base incorporada si no está adecuadamente apareada. por ejemplo. 7. utilizando ATP. lo que se denomina “procesividad”. 8. Actúa la enzima ADN ligasa. teniendo también actividad exonucleasa 3’→5’). Actúan las ribonucleasas H1 y FEN1 que eliminan los fragmentos de ARN iniciadores y realizan la síntesis de segmentos de ADN en los espacios vacantes. La enzima ADN polimerasa δ. escisión de bases. Están presentes en células con gran actividad mitótica y su función es prevenir el acortamiento progresivo de los cromosomas. las enzimas polimerasas (que incorporan la o las bases correctas) y las enzimas ligasas (que unen los trozos a exponer con los extremos cortados de la hebra de ADN en reparación). La reparación de ADN se conoce como “Proof-reading” (“prueba de imprenta”). la ADN polimerasa ε (que síntetiza y repara ADN. Las enzimas polimerasa δ. mientras inserta nucleótidos complementarios sobre la hebra guía. . ruptura de las dos cadenas de ADN. Los telómeros son trozos de ADN sin información. la ADN polimerasa δ (que sintetiza ADN mitocondrial circular y tiene actividad exonucleasa 3’→5’). La brecha producida por la eliminación del ARN es cubierta por ADN sintetizado por enzimas polimerasas δ o enzimas polimerasas ε. Los daños que pueden encontrarse en la cadena de ADN son: errores de apareamiento. polimerasa γ y polimerasa ε tienen actividad exonucleasa 3’→5’. que repiten la secuencia TTAGGG. Actúa el PCNA rodea al ADN y promueve el ingreso de la enzima ADN polimerasa δ. formándose así el complejo ADNpolimerasaδ-PCNA. Algunos complejos que reparan estos daños son las enzimas endonucleasas y las enzimas exonucleasas (que separan la base o segmento mal apareado o defectuoso). la ADN polimerasa β (que repara al ADN). los segmentos del ADN que fueron formados en el proceso. escisión de nucleótidos. que une. una será adelantada (lo que implica que tendrá una síntesis ininterrumpida) mientras que la otra será retardada o rezagada (sintetizada por fragmentos. a los que se los llama fragmentos de Okazaki). La recombinación de ADN (proceso también llamado “Crossing Over”) contribuye a aumentar la variabilidad genética en organismos sexuales.6. mediante enlaces fosfodiéster 3’→5’. Este último complejo asegura que la síntesis sea ininterrumpida.

La hebra sentido es la no trascripta. La enzima toma como patrón sólo una de las hebras de ADN.Las telomerasas son enzimas que contienen en su estructura un trozo de ARN utilizado como molde para ensamblar las porciones con las cuales se elonga la cadena de ADN. Éstos se utilizan para cortar moléculas de ADN en lugares definidos. Los promotores están ubicados a cierta distancia del lugar donde debe comenzar la trascripción. se enmascaran así los posibles sitios de ataque y se previene la autodestrucción de su material genético. es decir ordenamientos de bases en los cuales cada posición se indica con el resto nucleotídico que se encuentra con mayor frecuencia cuando se comparan muchas secuencias con igual función en diversas células y organismos. La enzima ARN polimerasa se une al ADN y lo desenrolla. La polimerización progresa en dirección 5’→3’ de la cadena neoformada. El ADN de la propia bacteria es metilado en las bases en los lugares de corte de la endonucleasa. Trascripción en procariotas: La enzima ARN polimerasa es un complejo oligomérico integrado por subunidades diferentes. Éstos poseen módulos (también llamados “boxes”). en las que una contiene el sitio catalítico responsable de la formación de enlaces fosfodiéster 5’→3’. La enzima comienza la polimerización insertando un nucleótido con base púrica (ATP o GTP) como primera unidad de la cadena. Los segmentos de las dos hebras tienen la misma secuencia (en sentido 5’→3’). . Su función en las bacterias es protegerla de la invasión de ADN extraño. lo cual sirve como señal del extremo inicial. Este nucleótido conserva sus 3 fosfatos. Luego de la trascripción la enzima ARN polimerasa reestablece la doble hélice. que son secuencias consenso. Se dice que la trascripción es asimétrica porque se sintetiza ARN sobre una cadena de ADN. y que a su vez tiene la misma secuencia que el ARN sintetizado. sin utilizar ningún primer. La trascripción es la síntesis de ARN a partir de ADN. Las endonucleasas de restricción (o enzimas de restricción o restrictasas) catalizan la hidrólisis de uniones fosfodiéster entre desoxirribonucleótidos en sitios específicos de la doble hélice. otra fija la enzima a la cadena de ADN molde y la subunidad σ reconoce el lugar preciso donde debe iniciarse la trascripción (lugares conocidos como promotores). La hebra antisentido es la que sirve de molde. lo que se conoce como fragmentos palindrómicos. La reacción es catalizada por enzimas ARN polimerasas dependientes de ADN. que son separadas.

Cuando se han unido 10 nucleótidos.8S. Los factores de trascripción (TF I. La tipo II se encuentra en el nucleoplasma. Las zonas de ADN sobre las cuales se ejercen acciones activadoras son llamadas potenciadores. colaboran en la separación de las dos hebras de la doble hélice y promueven la iniciación de la trascripción. Ciertas proteínas (como la ρ) liberan la cadena de ARN recién sintetizada. lo que genera porciones autocomplementarias que puede volverse sobre si misma. Cumplen un papel semejante al de la subunidad σ. La tipo III se ubica en el núcleo. El final de la síntesis está determinado por una secuencia específica en el ADN llamada señal de terminación o “stop”. Trascripción en eucariotas: La enzima ARN polimerasa se presenta en al menos tres tipos (que no tiene la capacidad de corregir errores): La tipo I. ARNr 5S. Es sensible a altas concentraciones de esta toxina. Es por esto que simultáneamente pueden unirse muchas enzimas ARN polimerasas a una misma hebra. Es insensible a la α amanitina (tóxina del hongo Amanita phalloides). que está presente en el nucleolo y cataliza la síntesis de ARN 5. Ubican a ésta en la posición correcta en el promotor. Los activadores y represores son proteínas reguladoras que se unen a miles de bases del promotor (corriente arriba. la subunidad σ se desprende dejando libre el segmento de fijación inicial. Para un mismo gen pueden existir varias secuencias reguladoras. Cerca de ésta existen sectores repetidos ricos en guanina y citosina. Sintetiza ARN precursor de ARNm y es completamente inhibida por esta toxina aún a bajas concentraciones. pero. 18S y 28S. Hay un factor de trascripción común a las 3 polimerasas nucleares: el TBP (TATA Binding Protein). Existe también una enzima ARN polimerasa tipo IV. donde sintetiza ARNt. el superenrollamiento de los nucleosomas puede entorpecer la iniciación de la trascripción cuando el sitio promotor queda cubierto. abajo o aún dentro del trozo de ADN trascripto). aparearse y formar una horquilla cerca de su terminación. La molécula de ADN se dobla en asa permitiendo el acercamiento de los potenciadores a los promotores. no forman parte de la enzima ARN polimerasa. Ésta se presenta en mitocondrias y tiene por función transcribir el ADN de estas organelas. lo que detiene a la enzima ARN polimerasa. ARNsn y ARNsc. En este caso las histonas son desplazadas de su posición . a diferencia de ésta. II y III) se unen al ADN y a la polimerasa. Durante la trascripción y el “empaquetamiento” del ADN.

Existen además otros factores de trascripción. TF II H y enzima polimerasa II). más larga que el ARNm maduro. La síntesis de ARN ribosomal posee un promotor llamado UCE (“Elemento de Control Corriente Arriba”). TF II F. La enzima polimerasa II fosforilada se desprende del complejo y comienza la trascripción desplazándose sobre la hebra guía de ADN.para dejar libres las zonas promotoras y permitir el acceso del complejo de trascripción. Para la formación del complejo se une TF II D (formado. Se sintetiza una molécula de ARN precursor. dentro de la zona correspondiente a los propios genes). La formación del complejo comienza cuando el TF III C se une a las cajas A y B. Esto permite que se ensamble el TF III B (que contiene a TBP. En el procesamiento del ARNr precursor se sintetiza una cadena larga que sufre cortes y mutilaciones. La síntesis de ARN precursor del mensajero es catalizada por la enzima ARN polimerasa II. El promotor comprende 3 sitios: la caja TATA (que alinean la enzima ARN polimerasa para que la síntesis comience en el sitio correcto). entre otros. TF II E. A ambos factores se les fijan la enzima polimerasa I y otras proteínas. Las últimas dos determinan la eficiencia con la cual es utilizado el promotor. lo que sirve para el reconocimiento de este extremo por el complejo de traducción y también para darle estabilidad al ARNm (protegiéndolo de la acción de enzimas fosfatasas y enzimas exonucleasas). El promotor posee 2 sitios: la caja A y la caja B (corriente abajo del sitio de iniciación. por TBP y TAF). dos factores se unen a la secuencia promotora: el UBF (Factor de Unión Corriente Arriba) y el SL1 (Factor 1 de selectividad). Para la inserción de la “cola” de poli A se requiere que una enzima poli A polimerasa sintetice un segmento de 100 a 200 nucleótidos de adenina. . TF II B. En la formación del complejo. que se adicionan al extremo 3’ y le dan estabilidad al ARN. Durante la formación del cap (“capuchón”) el extremo 5’ es modificado por unión de GTP. los URE (Elementos Regulatorios Corriente Arriba). El splicing es la eliminación de trozos internos de la molécula y el empalme de los extremos seccionados. los nucleosomas no bloquean la elongación. cuya función es favorecer la unión y el posicionamiento de la enzima polimerasa III para iniciar la trascripción). En el procesamiento del ARNt precursor se sintetiza un ARNt precursor que debe ser procesado en el núcleo antes de pasar al citoplasma. Se adiciona así la secuencia CCA característica del extremo 3’ de todos los ARNt. El extremo 5’ se genera por acción de enzimas ribonucleasas P (ribozimas). la caja CAAT y la caja GC. se agrega el complejo de iniciación de la trascripción (TF II A. La síntesis de ARN de transferencia es catalizada por la enzima ARN polimerasa III. Luego. Ya iniciada la síntesis.

La enzima ADN trascriptasa reversa sintetiza ADN sobre un molde de ARN. . Está presente en retrovirus. El ADN proviral posee secuencias idénticas en ambos extremos denominados terminales largos repetidos.

y uno más contemporáneo. Data del siglo XIX.MODELO ACEPTADO ACTUALMENTE- . el de llave-cerradura.Enzimas: Son catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas). Su rigidez no es compatible con los conocimientos actuales de biología molecular. Las enzimas poseen un sitio activo.. Disminuyen la energía de activación de los sustratos sobre los que actúan. orientando los residuos esenciales para una unión con el mismo. adaptable a su sustrato. Modelo de Adaptación o Ajuste inducido: este modelo presenta a la enzima como un ente más flexible. La forma en que funcionan las enzimas puede ser explicada principalmente en dos modelos: uno más antiguo. los cuales tienen gran especificidad y efectividad. Modelo de Llave-Cerradura: compara la unión de la enzima con el sustrato con la complementariedad que existe entre una llave y su cerradura. Sólo el sustrato adecuado es el capaz de inducir los cambios conformacionales en la enzima que permitan la unión de ambos compuestos. el de ajuste inducido. que es el sitio que realiza la función de catálisis específica de la enzima sobre el sustrato. lo que explica los casos de enzimas con alta especificidad (complementarias a su sustrato).

isomerasas (interconvierten isómeros). Dentro de las enzimas proteicas. esta última emplea energía de hidrólisis de nucleósidos trifosforados. Naturaleza química No todas las enzimas son proteínas (Ej: ribozimas). Las enzimas pueden clasificarse en 6 grupos: oxidoreductasas (participan en reacciones de oxidorreducción). y viceversa. Ej: amilasa. un nombre trivial y un código de número. formando agua). pequeñas. fundamentales para el funcionamiento de algunas enzimas. termoestable). Ej: deshidrogenasa. Por ende: Holoenzima (enzima total) = Apoenzima (proteína termolábil que no dializa) + Coenzima (porción no proteica. Coenzimas (CoE): son moléculas no proteicas. Forman enlaces covalentes CoE-enzima (grupos prostéticos). Otras se denominan por el tipo de reacción que catalizan más la terminación previamente mencionada. liasas (rompen enlaces C-C/ C-S/ C-N. mayor actividad enzimática. sin liberar agua). a mayor concentración de enzima. hidrolasas (hidrolizan enlaces C-O/ C-S/ C-N/ O-P. transferasas (transfieren grupos químicos específicos desde un sustrato donante a un compuesto aceptor). Factores que modifican la actividad enzimática • Concentración de la enzima: debido a que la velocidad es directamente proporcional a la concentración de la enzima ([E]). la Clasificación internacional que les otorga un nombre descriptivo. Sin embargo existe una forma más “correcta” de nombrarlas. Las primeras. segundas. quintas y sextas requieren de Co Enzimas para actuar. . sintasas. estas pueden ser proteínas simples u oligómeros.Clasificación y nomenclatura Las enzimas se denominan generalmente utilizando el nombre del sustrato más la terminación -asa-. que producen una reacción inversa a las liasas (adicionan un sustrato a un doble enlace de otro sustrato) o ligasas (catalizan la unión de dos moléculas).

Esto permite caracterizar a las enzimas de una . a mayor temperatura la actividad enzimática decae debido al proceso de desnaturalización. A partir de alcanzado este punto. Los pH extremos causan desnaturalización de la enzima. la actividad enzimática crece de manera exponencial al aumentar la concentración de sustrato. Inhibidores de la Actividad Enzimática Antes de explicar los distintos tipos de inhibición de la actividad enzimática. es decir la temperatura a la cual la enzima tiene máxima actividad. la actividad se detiene por completo. a mayor tiempo de exposición a la enzima. Esto se debe a que los cambios bruscos de pH afectan la ionización de los grupos funcionales de la enzima y el sustrato. mayor actividad. • pH: La actividad óptima de una enzima ronda la neutralidad (entre 6-8). es necesario explicar un concepto importante a la hora de caracterizar las enzimas en las distintas condiciones del medio en que se encuentran: la constante de Michaelis (Km).• Concentración de sustrato: inicialmente. y por ende su inactivación.5). • Tiempo: siempre y cuando aún exista sustrato. Esta constante se define como la concentración a la que la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la Vmax. con algunas excepciones. las enzimas alcanzan su punto de saturación. Sin embargo. • Temperatura: la actividad enzimática aumenta junto a la temperatura. como la pepsina (pH 1. hasta que la enzima alcance su temperatura óptima. cuando la cantidad de sustrato es muy elevada. llegando a un estado estacionario donde la concentración de sustrato no modifica la velocidad de actividad de la enzima. Una vez acabado el sustrato. provocando una distribución de cargas inadecuada para la interacción del complejo E – S.

Ej: salicilato. y valores elevados de esta muestran baja afinidad. utilizado en el tratamiento de la gota). . Existen distintos tipos de inhibidores: Irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima con deterioro definitivo de su actividad catalítica. Fijación a sitio activo diferente al del sustrato: produce cambios conformacionales. Muchos de estos son utilizados como tratamiento para algunas enfermedades. Ej: venenos organofosforados (insecticidas). se unen covalentemente con la enzima y la bloquean irreversiblemente. Inhibidores suicidas: tienen semejanza estructural con el sustrato. Ej: succinato deshidrogenasa inhibida por malonato. mostrando una relación inversa entre la Km y la afinidad enzimática: valores bajos de Km demuestran una alta afinidad de la enzima por el sustrato. Reversibles: Existen 3 tipos: Competitivos: aumentan la kM (constante de Michaelis) pero no modifican la Vmax (velocidad máxima) de la enzima. Subtipos: Con semejanza estructural con el S (sustrato). muchas veces uniéndose a un sitio funcional de la misma. Pueden usarse como antibióticos o para controlar neoplasias (algunos bloquean la producción de ác. Los inhibidores enzimáticos son compuestos que poseen la capacidad de detener o disminuir la actividad de una enzima. Esta constante representa la afinidad que tiene la enzima con su respectivo sustrato. Sin semejanza estructural con el S y compiten por el sitio activo.forma más exacta debido a que la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente. compiten con éste por el sitio activo. Este tipo de inhibidores produce una aparente disminución de la afinidad de la enzima por el S causada por la interacción EI (complejo enzima-inhibidor). La acción de este tipo de inhibidores puede revertirse aumentando la [S]. como por ejemplo la gota (ver más adelante). fólico). Ej: alopurinol (inhibidor de la xantina oxidasa.

Se puede unir tanto a la enzima como a ES (Complejo enzima-sustrato). Se puede revertir aumentando [enzima]. Producen un aparente aumento de la afinidad ES porque se consume ES tanto para . CN(cianuro) y EDTA. Se unen a ES. Existen los inhibidores mixtos que modifican kM y Vmax.No competitivos: Se unen a la enzima en un lugar diferente al del sitio activo. No es revertida por aumento de [S]. Ej: metales que se unen al grupo SH (sulfhídrilo). La kM no se modifica porque se sigue formando ES como si el inhibidor no estuviera. Anticompetitivos: producen disminución de kM y de Vmax. Disminuyen la Vmax sin modificar la kM.

Ej: aspartato transcarbamilasa. . que cataliza la primera reacción de la síntesis de nucleótidos de pirimidina. La modulación alostérica puede ser depresora o activadora. Existen dos tipos: Enzimas alostéricas: una enzima que cataliza la primera etapa de una serie de reacciones es inhibida por el producto de la última.la formación de E+P como para la formación de ESI. Regulación de la actividad enzimática La actividad de las enzimas depende de las necesidades fisiológicas de las células. AGREGAR GRÁFICO. que se activa cuando se le agrega un grupo fosfato (PO4) a un residuo de serina y se desactiva cuando se sustrae este grupo. para ello existen dos mecanismos de regulación. inhibida por CTP (citidina trifosfato). Enzimas reguladoras: regulan el flujo se S y P según la actividad celular. producto final de la vía. Ej: glucógeno fosforilasa. Modificación Covalente En este tipo de mecanismo regulatorio. Moduladores. modificadores o efectores alostéricos: pueden ser homotrópico (el mismo sustrato actúa como agente modificante) o heterotrópico (el agente modificante no es el sustrato). No es revertida por el aumento de concentración de sustrato. las enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Cabe aclarar que una de las formas en que se modula la actividad enzimática está dada por [S]: mayor [S] = mayor actividad enzimática. Agente modificador: se une en un sitio diferente al sitio catalítico. permitiendo inhibir la reacción cuando hay exceso del producto final. La inhibición se produce por retroalimentación (feedback). Los efectos sobre la enzima pueden ser reversibles por descenso de la [sustancia modificadora].

contribuyendo a un enorme incremento de la actividad enzimática. el nivel enzimático permanece relativamente constante (enzimas constitutivas). Ej: trombina. Ej: lactato deshidrogenasa. en procesos coagulatorios. Pueden ser extra o intracelulares. Determinación de enzimas en laboratorio clínico Se realiza en líquidos o tejidos orgánicos.específicas: cumplen su función en él. la cual tiene como sustrato a proB. Actividad enzimática en cascada: son procesos que producen un incremento rápido de la actividad enzimática. En otros casos. En estos casos la estimulación puede ser dada por factores hormonales. Ej: amilasa. la síntesis de la enzima es estimulada por los requerimientos de la célula. con fines diagnósticos. . Ej: proA es activado a Enzima A. . que es activado a Enzima C. celuloplasmina (poseen interés clínico cuando están disminuidas). Se diferencian por electroforesis en gel. Las enzimas existentes en plasma sanguíneo pueden ser: . Las enzimas extracelulares suelen ser productos de secreción. En el caso en que se mantenga un equilibrio síntesis-degradación. por ejemplo. Su concentración es baja o nula. Sólo aparecen en plasma por alteraciones muy severas de la membrana plasmática.no específicas: no cumplen función definida en él. Permiten diagnóstico de infartos de miocardio. que presenta 5 isozimas en la mayoría de los tejidos y varía su concentración en cada uno. pepsinógeno. Pueden aumentar en sangre por patologías en glándulas o conductos.El nivel de enzimas en la célula depende del nivel de su síntesis y su degradación. Estos mecanismos intervienen. que se convierte en Enzima B. etc. a su vez esta posee como sustrato a proC. plasmina. aspartato aminotransferrasa. Las intracelulares actúan en la célula. Isozimas Las Isozimas son proteínas con diferentes estructuras pero con igual actividad enzimática. (enzimas inducibles). por activación en cascada de los zimógenos o proenzimas (precursores de las enzimas activas). etc. Un ejemplo de isozimas es la lactato deshidrogenasa. y así continua la cadena.

agua. Jugo Gástrico . sales y algunos lípidos) son absorbidos sin ninguna modificación. submaxilar y sublingual) y por las accesorias (de Ebner.8. de densidad muy similar al agua y con un pH de 6. Es importante distinguir entre salivas parciales y mixtas. que es la extraída directamente de la cavidad bucal y posee bacterias. La saliva está constituida en un 99. generalmente mediada por transportadores selectivos presentes en las células de la mucosa intestinal. por ende su presencia no es indispensable (ver más adelante). por diversos procesos. capaces de ser absorbidas en la mucosa intestinal. y de la saliva total. posee mayor concentración de Potasio y Bicarbonato y menos concentración de Sodio y Cloruro. En la digestión intervienen diversos órganos del sistema digestivo. en sustancias más simples. Se estudian a continuación las diversas secreciones digestivas y las características de la absorción. etc. Estas glándulas poseen acinos que secretan la saliva y ductos que pueden modificarla. que actúa en la boca y en esófago. debido a su mucus lubricante y su capacidad de diluir ácidos y bases. IgA. En comparación con el plasma.5% por agua y mucus. Sin embargo esta enzima no alcanza a degradar por completo el almidón. de acción insignificante (se cree que podría perderse con la evolución). vitaminas. Elementos que cumplen función de defensa. la saliva presenta la enzima amilasa salival (cuyo pH óptimo es 7). El líquido salival también presenta una enzima denominada lipasa salival o ptialina. etc. pero también cumplen roles muy importantes el sistema endocrino y el Sistema Nervioso Central. y el resto por iones y componentes orgánicos. que hidroliza los enlaces α 1-4 del almidón. debido a su corto tiempo de acción. Saliva La saliva es un líquido incoloro. La saliva posee además lisozima (un antibiótico natural). viscoso. La misma es secretada por las glándulas salivales principales (parótida. que cumplen un papel en la transmisión de señales que desencadenan los procesos característicos del fenómeno digestivo. lactoferrina. Tras la digestión se procede a la absorción. pero no así los α 1-6. entre otras). Los iones son secretados y reabsorbidos en los acinos y en ductos. aquellas que son extraídas directamente de los conductos excretores o que son una mezcla de estas. El conjunto de estos procesos se denomina digestión. El jugo salival es protector. El resto debe ser convertido. restos alimenticios. Con respecto a la acción digestiva. en un proceso que podrá ser estudiado con mayor detalle en el libro recomendado por la Cátedra.Digestión y Absorción Digestión Sólo unas pocas sustancias ingresadas con la dieta (monosacáridos. ya que se inactiva al bajar el pH a nivel estomacal (por el Ácido Clorhídrico).

para dar lugar a Ácido Carbónico.El jugo gástrico es producido por el estómago en tres tipos de glándulas fundamentalmente: -parietales. La secreción de dicho ácido es un proceso maravilloso desde el punto de vista bioquímico. Otro componente fundamental del jugo gástrico es el Ácido Clorhídrico. el cuál es secretado por las células parietales previamente mencionadas. las células responden a estímulos centrales que producen la acumulación de vesículas que poseen bombas H+/K+ ATPasas cuya disposición inicial no es adecuada para liberar los protones. el cual está compuesto casi en su totalidad por agua. el que a su vez se disocia en bicarbonato y en protón. ya que debemos tener en cuenta que se produce a partir de líquidos titulares. lo que determina el fenómeno llamado “marea alcalina”.+ H+ . lo cual se puede ver en el siguiente esquema. producido por la alcalinización de la sangre luego de cada comida (sueño.). El cuerpo produce hasta dos litros de jugo gástrico. También es sorprendente el hecho de que la mucosa resista la acción de este ácido. Sin embargo todas estas vesículas se unen al canal intracelular y lo ensanchan. etc. -principales. de pH muy bajo (0. La presencia de protones en la célula está dada por la siguiente reacción catalizada por anhidrasa carbónica: CO2 + H2O  H2CO3 --> HCO3. y las bombas quedan dispuestas para expulsar los protones al espacio extracelular e ingresar potasio. ambas abundantes en el organismo. Para liberar los H + responsables de la acidez de este líquido. -mucosas. De esta forma se liberan los protones. de color amarillo pálido. . La célula debe expulsar el bicarbonato formado en este proceso.87). En ella se une una molécula de agua a una de dióxido de carbono.

Estas enzimas actúan a nivel duodenal y son las siguientes: Tripsina: es una enzima del tipo de las endopeptidasas. la función exocrina. El ión más abundante es el bicarbonato. Las enzimas del páncreas son muy numerosas y muchas de ellas pueden cumplir sus funciones sin requerir de la acción de enzimas anteriores. Acción Digestiva del Jugo Gástrico: El estómago produce varias enzimas que son liberadas con el jugo gástrico. Es secretada como proelastasa (zimógeno). es decir. Carboxipeptidasas: son exopeptidasas. liberar insulina y glucagón. Lipasa: su variedad gástrica es una enzima de carácter prescindible al igual que la salival. Por un lado. El jugo pancreático es de aspecto similar a la saliva. Elastasa: es una enzima que hidroliza la elastina (proteína de las fibras elásticas del tejido conectivo). importantes reguladores del metabolismo de los glúcidos. excepto mucoproteínas. la producción del jugo pancreático. Es una endopeptidasa. Produce restos con aminoácidos básicos en el extremo C-terminal. ya que la lipasa pancreática puede encargarse por si sola de la tarea que estas enzimas cumplen. Su pH óptimo es entre 3 y 6. ya que activa todos los demás zimógenos del páncreas. cuya producción es estimulada tanto endocrina como neurológicamente. queratina y elastina. esencial para la absorción de la vitamina B12. posee un pH levemente alcalino (7. Cumple una función reguladora. Actúa con pH óptimo de 8. Su pH óptimo es entre 1 y 2. la función endocrina. haciéndolos más fácilmente digeribles. de las cuales la más importante es la pepsina. y por el otro. Las enzimas previamente mencionadas generan restos peptídicos pequeños. es decir hidrolizan enlaces cercanos a los extremos de la proteína o péptido. la cual es hidrolizar uniones esteres de triacilgliceroles. pero también actúa directamente sobre los alimentos. la cual se produce en estado de zimógeno (tripsinógeno). Quimotripsina: es una endopeptidasa activada por tripsina y por autocatálisis (se activa ella misma). Son sintetizadas como zimógenos. ya que permite soportar la presencia del HCl en el estómago. Mucus: posee una acción protectora destacada. el cual es activado por iones H+ y por la propia pepsina. Son 2: A y B. Tiene especial preferencia por grupos carboxilo de aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. Se encuentra en forma de zimógeno (pepsinógeno). y posee acción antiséptica. Posee también el factor intrínseco.La función del ácido clorhídrico es principalmente aportar un pH óptimo para la acción de la pepsina. Catalizan uniones peptídicas cercanas al extremo C-terminal. cataliza hidrólisis entre aminoácidos lejanos a los extremos. Pepsina: es una enzima que cataliza la hidrólisis parcial de casi todas las proteínas. . En el jugo pancreático también se encuentran las enzimas digestivas.5 a 8). Jugo Pancreático El páncreas cumple una función glandular mixta. Presenta preferencia por los enlaces al –COOH de los aminoácidos aromáticos.

Colesterolestarasa: es una enzima que hidroliza esteres de colesterol. y acumulada en la vesícula biliar. Los productos finales de la acción de estas enzimas en conjunto son purinas. Terminada la acción de la amilasa pancreática. y no por eso menos importante. fosfatasas que separan el grupo fosfato de estos y nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa correspondiente. Bilis Por último. que es secretado por el hígado en una cantidad de 500 ml por día. Estas son las más importantes: - Sacarasa-Isomaltasa: la isomaltasa hidroliza enlaces α 1-4 en maltosas y α 1-6 en maltotriosas y dextrinas límite. la mayoría de ellos producidos por la acción de la amilasa sobre el almidón. Lipasa: cataliza la hidrólisis de uniones éster en grasas neutras. quedan restos del tipo maltosas. que al ser activada se transforma en colipasa y se une a la lipasa. Las enzimas más importantes de las que presenta el ribete en cepillo son las Disacaridasas. Otras actúan sobre oligopeptidos. Debemos tener en . Sólo hidroliza uniones en los carbonos primarios. Son bifuncionales. que digieren los disacáridos. por lo que el producto de su acción suele ser 2-monoacilglicerol y dos ácidos grasos (excepto en presencia de isomerasa). la sacarasa hidroliza la sacarosa en glucosa y fructuosa. Existen también exopeptidasas y dipeptidasas (separan los dipéptidos). Lactasa-Florizina Hidrolasa: el sitio lactasa hidroliza dicho compuesto en galactosa y glucosa. generalmente restos de la acción de pepsina y tripsina. - - Existen además enzimas encargadas de la digestión completa de los ácidos nucleicos: nucleasas que hidrolizan enlaces entre nucleótidos. La bilis es un producto de color amarrillo parduzco. Se libera junto con procolipasa. Amilasa Pancreática: enzima que cumple una función comparable a la de amilasa salival. Enzimas intestinales (del ribete en cepillo) El intestino produce ciertas enzimas cuyo objetivo es terminar la digestión de los productos comenzada ya por otras enzimas. hidrolizando las uniones entre nucleótidos. se encuentra la bilis. La florizina hidrolasa degrada enlaces β en complejos como glicolípidos. Fosfolipasa A2: hidroliza enlace entre el ácido graso y glicerol en el Carbono 2 de glicerofosfolípidos. pero produce mucha mayor degradación debido a su mayor tiempo de acción. maltotriosas y dextrinas límite. Algunas de estas enzimas son endopeptidasas. de algunas vitaminas y de acilgliceroles. es por esto que prescinde de la acción de la ptialina. permitiéndole actuar sobre miscelas. Maltasa-Glucoamilasa: digiere en menor medida que la isomaltasa a la maltosa (20%). como la enteroquinasa que activa a la tripsina.Ribo y desoxirribonucleasas: son enzimas que actúan en la digestión de ácidos nucleicos. es decir poseen dos funciones. pirimidinas y pentosa (ribosa y desoxirribosa).

La bilis es la principal vía de excreción del colesterol. que engloban fosfolípidos. las sales biliares sufren acción de bacterias de la flora intestinal que los convierten en ácidos biliares secundarios. Originalmente (a nivel hepático) posee aproximadamente un 3% de materia sólida. fosfolipasa y colesterolesterasa. Los más abundantes son el ácido cólico y el quenodesoxicólico. es decir maltosas.6. entre 7. no pueden ser degradados por el organismo. pero en pequeña proporción debido al escaso tiempo de acción de esta enzima (se inactiva en el estómago).cuenta que el Hígado es uno de los órganos más grandes e importantes en el cuerpo. En concentraciones adecuadas forman miscelas.. se obtienen ácido taurocólico y glicocólico respectivamente. Son el desoxicólico y el litocólico. Fundamentalmente es digerido por amilasa pancreática. contribuyendo a estabilizar y emulsionar estos compuestos. Los ácidos biliares secundarios se forman en intestino por acción bacteriana. en las cuales aumentan el poder emulsionante. Fibra Dietaria: compuestos como la celulosa. etc. tiene aspecto viscoso y sabor muy amargo. maltotriosas y dextrinas límite. Los restos. La bilis tiene un pH alcalino. Hidratos de Carbono Almidón: comienza su digestión en la boca por acción de la amilasa salival. que es incorporado a las miscelas. donde son reutilizados. La fibra dietaria está formada . Se caracteriza por su gran contenido de lípidos. aquí se vuelve más ácida y aumenta considerablemente la concentración de sales y pigmentos biliares. ya que los dispersa en gotitas que facilitan la acción de lipasa. Tras cumplir su rol. sobre todo fosfatidilcolina. Se encuentra también colesterol. colesterol. asociados generalmente a sales biliares. debido a la ausencia de enzimas que hidrolicen los enlaces β 1-4. lípidos. Esta bilis es de color verdoso y posee más materia sólida (17%). Los ácidos biliares primarios se sintetizan en hígado a partir de colesterol. la bilis se acumula en la vesícula. que llega al colon sin haber sido degradado por completo. Existe un almidón resistente. proteínas y ácidos nucleicos) durante la digestión. Cuando se conjugan los ácidos biliares con taurina o glicina. los que generalmente se neutralizan con Na+ formando sales biliares. Resumen del Proceso Digestivo Aquí intentamos dar una idea general de los procesos que sufren las principales moléculas (hidratos de carbono. proteínas y iones. son reabsorbidos y retornan por vía portal al Hígado. ya que juega un papel en prácticamente todos los procesos metabólicos. El papel funcional de las sales biliares es contribuir en la digestión y absorción de los lípidos. y otros compuestos detergentes: los ácidos biliares. polisacárido constituyente de paredes celulares vegetales. urea. En períodos entre comida. Se encuentran también pigmentos biliares (que por su oxidación dan el color característico a la materia fecal). son degradados a glucosa por isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. Ácidos Biliares: derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. entre ellas la bilis. La bilis posee también fosfolípidos.8 y 8. y además es una poderosa glándula que secreta diversas sustancias. Las sales biliares son compuestos antipáticos. presente por ejemplo en la banana.

Los productos finales son 2-monoacilgliceroles y ácidos grasos libres. La presencia de las sales biliares una vez que el contenido gástrico pasa al duodeno. Esteres de Colesterol: escindidos por colesterolesterasa dando lugar a colesterol libre y ácido graso. Fosfolípidos: hidrolizados por Fosfolipasa A2 del páncreas. dando lugar a galactosa y glucosa. D. que separan lo nucleótidos. a diferencia del almidón.2-diacilgliceroles. Lípidos Los más abundantes en la dieta son triacilgliceroles. se libera muy poco glicerol. quimotripsina y elastasa (todas provenientes del páncreas).por celulosa y otros polisacáridos vegetales. por eso esta requiere la colipasa para fijarse a las miscelas. Ataca enlaces éster de carbonos primarios. La lactosa es degradada por la región lactasa de lactasa-florizina hidrolasa. pero dificultan la acción de la lipasa pancreática. que no es indispensable. Los productos finales de digestión de proteínas son aminoácidos libres. que hidroliza enlace éster en posición 2 dando lugar a un lisofosfolípido y ácido graso libre. Proteínas Su digestión depende del tipo de proteína y del procesamiento que sufrieron los alimentos antes de la digestión. La totalidad de la sacarosa es hidrolizada por la porción sacarasa de sacarasa-isomaltasa. Disacáridos: debemos aclarar que los disacáridos no empiezan su degradación en la boca. únicos capaces de ser absorbidos e utilizados por el organismo. y luego las nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa (ribosa en ARN y desoxirribosa en ADN). Del 10 al 30% de los TAG son degradados por esta enzima. di y tri péptidos. El producto final son las purinas y pirimidinas y las pentosas. y aminopeptidasas que separan el aminoácido del extremo N-terminal. Ácidos Nucleicos Su digestión comienza en duodeno por acción de nucleasas pancreáticas e intestinales. Por último. La acción de estas enzimas deja fragmentos de menor peso molecular. dejando como restos generalmente 2-monoacilglicerol. Las proteínas de origen vegetal suelen ser menos degradables. Su digestión comienza en el estómago por acción de la pepsina. Los aminoácidos libres se generan cuando actúan las exopeptidasas: carboxipeptidasas que separan el aminoácido del extremo C-terminal. aporta volumen al contenido intestinal y favorece el peristaltismo. aunque también ácidos grasos libres y 1. El resultado final de la digestión de carbohidratos es la formación monosacáridos. que fragmenta las proteínas en “trozos” de alto peso molecular. En el duodeno estos fragmentos sufren la acción de tripsina. contribuyen a solubilizar los lípidos. colesterol y vitamina A. fosfolípidos. dejando glucosa y fructosa como productos. de . E y K. las dipeptidasas hidrolizan los dipéptidos. Luego actúan las fosfatasas que escinden el grupo fosfato dejando como producto nucleósidos y fosfato libre. como el gluten y la caseína. La fibra recorre todo el intestino sin ser degradada. al igual que las ricas en prolina. Triacilgliceroles: comienza en el estómago por acción de la lipasa gástrica (la acción de la lipasa salival es insignificante).

Glándulas Salivales Glándulas Gástricas Glándulas Pancreáticas . y en la página siguiente veremos un esquema relacionado al tema.De esta forma damos por concluido el tema digestión. Adelante encontraremos imágenes de preparados histológicos de glándulas que producen enzimas intervinientes en el proceso de la digestión.

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junto con fosfolípidos. El sistema cotransporta la molécula de glucosa o galactosa junto con dos iones Na+ (que pasan a favor de gradiente). En muchos casos los compuestos absorbidos por los enterocitos son utilizados para sintetizar nuevos triacilgliceroles. principal fuente de transporte de los lípidos absorbidos en intestino (70%). formando de esta forma diacilgliceroles y triacilgliceroles (catalizado por enzima tioquinasa). los alimentos deben ser incorporados al organismo. Pasa al intersticio y de allí a la circulación por transportadores GLUT 2 o GLUT 5. colesterol. desde los linfáticos intestinales hasta el conducto torácico y de allí a la circulación general. o bien la misma es insignificante. que también presentan una porción proteica. H+ K+ b. Las zónula occludens entre los enterocitos constituyen un impedimento al paso de las moléculas a través del espacio intersticial.sanguíneo. Los fosfolípidos absorbidos generalmente son utilizados en la misma célula . Cuando la concentración de glucosa es mayor en los enterocitos que en el intersticio. El colesterol sigue un camino muy similar. la membrana apical. a través del sistema porta que los lleva al hígado. Los materiales producto de la digestión. lisofosfolípidos. no pueden ingresar por difusión pasiva. que forman miscelas donde se incluyen estos monoacilgliceroles. deben sortear una serie de barreras hasta llegar a la circulación. etc. lo que les permiten atravesar la membrana de los enterocitos. el transportador GLUT 2 en membrana basolateral permite su paso al intersticio y de ahí a los vasos hasta llegar al hígado. entre otras el glicocálix. Los nuevos triacilgliceroles. Glucosa y galactosa comparten el mismo sistema de transporte: el SGLT1. fructosa y galactosa). La mayoría de los procesos de absorción implican difusión pasiva. Se ha demostrado también la presencia de transportadores que fijan los ácidos grasos y los transfieren al retículo endoplásmico liso. facilitada y transporte activo.Absorción Luego de su digestión.. aunque a veces permiten el paso limitado de solutos y agua. Esto les otorga carácter antipático y les permite transportarse por vía linfática. Lípidos No es necesaria su hidrólisis total. desde donde los nutrientes pueden ser transportados al resto del cuerpo por dos sistemas: a. ácidos grasos libres. la basolateral y la lamina basal. transporte activo secundario inserto en membrana apical que utiliza un gradiente de Na+ creado por Na+/K+ ATPasa.. y puede encontrarse libre o esterificado con ácidos grasos. que son activados con Coenzima A y transferidos al monoacilglicerol. presente en membrana apical. etc. La fructosa ingresa por transporte facilitado dado por GLUT 5. En su absorción juegan un papel muy importante las sales biliares.linfático. Para esto se utiliza como base el 2monoacilglicerol y los ácidos grasos libres. Hidratos de Carbono Sólo pueden ser absorbidos monosacáridos (glucosa. Debido al carácter hidrófilo de estos compuestos. forman parte de los quilomicrones. ya que ingresan generalmente como 2monoacilgliceroles. Esto se produce en un 90% en el intestino delgado.

es absorbido generalmente por cotransporte con Na+. En ciertas situaciones tanto normales como patológicas (ejemplo: enfermedad celíaca). contratransporte con H+ y cotransporte con Cl-. Luego es expulsado al intersticio por la bomba de Na+/K+ ATPasa de membrana basolateral. el 60% a oligopéptidos. En intestino grueso solo funcionan mecanismos a través de canales regulados por hormonas. Una vez absorbidos los aminoácidos. Cl. El Na+ es absorbido por diversos sistemas: canales de Na+. prolina e hidroxiprolina. Este 60%. esto favorece el paso del Cl . lo que explica la alcalinidad de las heces.y contratransporte con H+. un menor porcentaje ingresa por difusión facilitada. . Las concentraciones de los principales electrolitos (Na+. cotransporte con Cl. Agua y Electrolitos Al tubo digestivo ingresan diariamente 8 litros de agua. sufren modificaciones a través del recorrido del contenido intestinal por el tubo digestivo. muchos de ellos ingresan por un sistema similar a la glucosa (cotransporte con Na+). Existe una diferencia de potencial entre el intersticio. Iones y agua difunden muchas veces entre las uniones estrechas que unen los enterocitos (difusión paracelular). Los aminoácidos incorporados por el primer sistema son: todos los neutros. es degradado a aminoácidos libres. Sin embargo la principal forma de absorción es la transcelular.. se pueden absorber péptidos e incluso proteínas enteras por procesos de pinocitosis. Existen distintos sistemas de transporte para su absorción. Tras su absorción son escindidos a aminoácidos libres por peptidasas intracelulares. El Cl. estos atraviesan la membrana basolateral por difusión facilitada e ingresan al sistema porta.y HCO3-). y el lumen. La mayor parte es absorbida en intestino delgado. Los incorporados por el segundo sistema (difusión facilitada) son: aminoácidos básicos (sistema Y) y los neutros con cadena lateral hidrófoba (sistema L). cotransporte con solutos orgánicos. fenilalanina y metionina. Proteínas El 40% de las proteínas son degradadas hasta aminoácidos libres. y también por intercambio con HCO3-. etc. entre la ingerida y la aportada por los distintos fluidos digestivos. sólo un litro llega al colon. Este sistema es muy abundante en colon y recto. independientes de los sistemas de transporte de aminoácidos libres. aminoácidos acídicos. El agua sigue los gradientes osmóticos. K+. Los di y tripéptidos son absorbidos por sistemas dependientes de Na+. levemente positivo. al llegar al intestino y contactar con el ribete en cepillo. di y tripéptidos. aromáticos y alifáticos.hacia el espacio intersticial.

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