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RESUMEN COMPLETO Quimica

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  • Sustancias asociadas a lípidos
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  • Enzimas:
  • Clasificación y nomenclatura
  • Acción Digestiva del Jugo Gástrico:

Universidad Católica de Córdoba Cátedra de Química I

Resumen de los Contenidos Teóricos
Autores: -Arce, Octavio Alejandro -Ramassa, Leonardo Emanuel -Rolando, Leandro José Con la valiosa colaboración y asesoramiento de: -Med. Carranza, Pedro Gabriel -Dr. Luján, Hugo Daniel -Biól. Prucca, Cesar Germán -Bioq. Rivero, Fernando David -Bioq. Saura, Alicia Investigadores del Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular, Fac. de Medicina, Universidad Católica de Córdoba.

Carbohidratos Los carbohidratos, también denominados glúcidos o hidratos de carbono, son moléculas de gran importancia biológica. Son muy abundantes en los vegetales, sintetizados durante la fotosíntesis, y también en animales los cuales los obtienen a partir de las plantas y en ciertas circuntamncias los generan endógenamente. En el ser humano, estas macromoléculas son la principal fuente de energía. Estan formados por Carbono (C), Hidrogeno (H) y Oxigeno (O), y pueden ser Polihidroxialdehídos o Polihidroxicetonas (poseen muchas funciones alcoholicas y una función aldehído o cetona). La clasificación se realiza de acuerdo a la complejidad de la molecula dividiendose en:

Monosacáridos, son azucares simples con un solo polihidrixialdehido o polihidroxicetona. Se presentan como cristales de color blanco, solubles en agua y de sabor dulce. El compuesto mas representativo de este grupo es la glucosa.

Oligosacaridos, están formados por la unión de 2 a 10 monosacaridos. De acuerdo a la cantidad de monosacáridos que lo estén formando, se pueden clasificar en di-, tri-, tetra-, etc, sacáridos. Los compuestos mas importantes son los disacáridos. Poseen las mismas características que los monosacáridos.

Polisacaridos, son moléculas muy grandes formadas por la unión de mas de 10 monosacaridos en cadena lineal o ramificada. son compuestos amorfos, insoluble e insípidos.

Monosacáridos: Se denominan de acuerdo a si son polihidroxicetona o polihidroxialdehido utilizando el sufijo –osa. Si el glúcido es un polihidroxialdehido se lo denomina aldosa, y si es un polihidroxicetona se lo denomina cetosa. También se tiene en cuenta e numero de carbonos en la molecula desigandose como triosas, tetrosas, pentosa, hexosas, etc.

Para combinar ambas nomeclaturas se nombran de la siguiente manera: aldo- o ceto- + numero de carbonos en su molécula (tri, tetra, penta, etc) + -osa. Por ejemplo, aldotriosa, polihidroxialdehido de tres atomos de carbonos en su cadena. Los monosacáridos más simples son gliceraldehido (aldotriosa) y dihidroxiacetona (cetotriosa). El resto se forma por sucesivas adiciones de =CH.OH. Estos compuestos son reductores en medio alcalino principalmente.

Isomería: El carbono 2 del gliceraldehido es asimétrico o quiral, por lo que determina la existencia de dos isómero ópticos: uno dextrógiro (+) y otro levógiro (–). Ambos son enantiómeros, uno es la imagen especular del otro, es decir, son “antípodas ópticos”. Las aldosas con más carbonos no son enantiómeros, sino que se los llama diasteroisómeros, ya que uno no es la imagen especular del otro. La actividad óptica de un compuesto con varios carbonos quirales es igual a la interacción de todos ellos, por lo tanto D y L indican que el anteúltimo grupo hidroxilo (el que esta unido al último carbono secundario) se encuentra a la derecha o izquierda respectivamente. Por esta razón, los signos (+) o (-) se deben utilizar únicamente para indicar la dextrorotacion o levorotacion de la molecula. Los humanos sólo pueden usar glúcidos de la serie D.

Monosacáridos de interés en bioquímica humana Hexosas Glucosa También llamada “Dextrosa” por ser dextrógira, es el monosacarido de mayor importancia fisiológica y el mas abundante. Es una importante fuente de energía celular. Se polimeriza como almidón, celulosa, glucógeno, etc, e integra disacáridos como sacarosa y lactosa. Si beien, inicialmente estos compuestos se los representa en forma lineal, se los encuentra en la naturaleza en forma cíclica. Esta caracteristica permite explicar el fenómeno de mutarrotación y la demora de las reacciones características de las funciones aldehido y cetona. La orientación de los enlaces C-C aproximan los extremos de la cadena. La función –CHO del C1 queda cercana al –OH del C4 o C5 y pueden formar una unión hemiacetálica: R–CH=O + HO–R’ → R–CH.OH–O–R’. Se genera un anillo heterocíclico de 5 o 6 átomos de carbono. Las aldosas cíclicas poseen una función aldehido potencial, responsable de la capacidad reductora de estos glúcidos.

Estructura molecular de la glucosa

Galactosa La galactosa es una aldohexosa que se encuentra rara vez libre en la naturaleza. Se la suele encontrar generalmente asociada a otros compuestos más complejos. Es menos dulce que la glucosa y es un epímero de glucosa, difiere de esta en el Carbono 4.

Estructura molecular de la galactosa

Manosa

Posee una cetona en el Carbono 2. También se la puede encontrar en polisacáridos vegetales llamados mananos. en forma cíclica tipo furanosa. ubicados arriba o debajo de un plano. Estructura molecular de la manosa Fructosa Es una cetohexosa. Estructura molecular de la fructosa Pentosas La de mayor importancia biológica es la D-ribosa (aldopentosa). . no es enteramente correcta. La molécula tiende a adoptar la conformación de menor energía (la termodinámicamente más favorable). potencial al estado cíclico. pues los átomos integrantes del anillo no están en el mismo plano.También es una aldohexosa. Fórmulas de Haworth Es la representación de los anillos de pirano y furano de monosacáridos como un plano y que considera los elementos o grupos funcionales unidos a los carbonos del anillo. también llamada levulosa debido a sus propiedades levorrotatorias. para el anillo piranosa se presentan las conformaciones en “silla” y en “bote”. Su estructura básica es similar a la del Ciclo Furano (pentagonal). Epímero de glucosa. parte de oligosacáridos asociados a glicoproteínas animales. mediada por unión hemiacetálica entre Carbono 2 y Carbono 5. Al estado natural se encuentra en forma cíclica. difiere de esta en el Carbono 2.

Ejemplo: “tónicos” cardíacos (digitálicos. fructósidos. Existen dos tipos: α o β. No son reductores. galactósidos. entre ellos el formado por la glucosa. Entre otros encontramos a algunos de gran importancia funcional. se produce oxidación del Carbono 6. Ácido glucónico). No presentan el fenómeno de mutarrotación. con Hidrógeno a presión en presencia de catalizadores. etc. Ácido Glucurónico). etc. Ácido glucárico). Pueden ser: glucósidos. Productos de oxidación de aldosas Existen distintos derivados de oxidación de aldosas. Son polialcoholes. originando ácidos urónicos (ej. como la 2-desoxirribosa (componente del ADN). de acuerdo al grado de dicha oxidación. fucosa. se originan ácidos aldónicos por la oxidación de la función aldehído a carboxilo (ej. En el caso de una oxidación suave. Ésteres Fosfóricos . Ante una oxidación más enérgica afecta ambos terminales de la aldosa. ouabaina) tienen aglicona esteroidea. cuando el carbono 1 está “protegido”. Productos de reducción de hexosas Se producen por reducción del grupo aldehído o cetona. En ciertas condiciones. produciendo ácidos sacáricos o aldáricos (ej. Desoxiazúcares Estos compuestos son derivados de monosacáridos generados por pérdida de oxígeno de uno de los grupos hidroxilo (–OH) . el hexa-alcohol llamado sorbitol.Derivados de monosacáridos Glicósidos Compuestos originados de la reacción entre el Carbono hemiacetálico (C1) de aldosas o el Carbono hemiacetálico de cetosas con otra molécula. Se denomina aglicona a la molécula de carácter no glucídico unida al glucósido.

Está formada por glucosa y fructuosa unidas por enlace doble glucosídico Glucosa-α1→2-Fructosa y Fructosaβ2→1-Glucosa. Es reductora. Maltosa Está formado por unión de dos D-Glucosas. pero si se la hidroliza se separa en sus monosacáridos componentes y se vuelve levógira por la fructosa. Es de importancia funcional ya que la esterificación de fosfato con monosacáridos suele ser el primer paso en la vía metabólica de estos compuestos. Este fenómeno se denomina . Lactosa Es un constituyente muy importante de la leche. Ácido Neuramínico: componente fundamental de cadenas de polisacáridos en glicoproteínas y glicolípidos de membranas celulares. Posee una unión glucosídica α1→4 (Carbono 1 de una glucosa con el 4 de la otra). Disacáridos Son compuestos derivados de la unión de 2 monosacáridos.Son compuestos formados por la unión de ácido fosfórico en enlace éster con monosacáridos. Ej: glucosamina y galactosamina. Está formado por una molécula de glucosa y una de galactosa unidas por unión β1→4 (del Carbono 1 de la Galactosa al 4 de la Glucosa). con pérdida de una molécula de agua. Es dulce y muy soluble en agua. Es dextrógira. Sacarosa Se encuentra en la caña de azúcar y en la remolacha. Ácido Murámico: componente de polisacáridos de paredes bacterianas. Aminoazúcares Se producen al reemplazar un hidroxilo de monosacáridos por un grupo amina. Es reductora y se la considera derivada de la hidrólisis de almidón.

. Polisacáridos Son moléculas complejas por numerosas unidades monosacáridas unidas entre sí por enlace glucosídico. Es el principal hidrato de carbono en la alimentación humana. La degradación del almidón produce remanentes denominados dextrinas. Homopolisacáridos Poseen gran importancia funcional. No es reductor y no forma geles. De acuerdo a su composición se los puede clasificar en: -homopolisacáridos. -heteropolisacáridos. la sacarosa carece de capacidad reductora. Genéricamente se los denomina glicanos. Las mismas están unidas por enlace α1→4. Los dos principales son el almidón y el glucógeno. Al estar ambos grupos funcionales bloqueados u “ocupados” por la doble unión. La amilopectina es de mayor tamaño: el increíble número de mas de seiscientas mil glucosas. La amilosa está compuesta por entre 1000 y 5000 glucosas unidas entre sí por enlace α1→4 y adopta una estructura helicoidal.“azúcar invertida”. y se obtiene al ingerir vegetales (cereales. El almidón no posee capacidad reductora. La amilopectina posee ramificaciones que se unen a la cadena central por enlace α1→6. se degrada por enzimas del jugo digestivo. Glucógeno Es un polisacárido que cumple función de reserva en células animales. si están constituidos por monosacáridos iguales. y de estas ramas se desprenden ramas secundarias y terciarias. ya que es una molécula más compacta y por lo tanto no retiene agua. si están constituidos por distintos monosacáridos. Está compuesto por dos glucanos (polímeros de glucosa) diferentes: la amilosa y la amilopectina. papa y ciertas legumbres). Es muy similar a la amilopectina. las cuales son pequeñas moléculas que se producen a la altura del inicio de una ramificación debido a la incapacidad de la amilasa para hidrolizar enlaces α1→6. Almidón Es un compuesto de reserva nutricia en células vegetales.

Tiene importancia médica ya que sirve como reemplazante provisional del plasma sanguíneo en casos de emergencia por su gran viscosidad. y están formados por numerosas unidades de glucosa. Propiedades: forma geles lubricantes. Posee una cadena principal con enlaces α1→6 y ramificaciones unidas a esta por enlace α1→2. urónico + hexosamina). Entre otros encontramos: Ácido Hialurónico: formado por la unidad disacárida Ácido-D-glucurónico unido por enlace β-1→3 a N-acetil-D-glucosamina. etc. Glicosaminoglicanos (GAG’S) Son polímeros lineales formados por sucesión de disacáridos (ác. Heteropolisacáridos Son compuestos que al ser hidrolizados dan más de un tipo de monosacárido. Suelen presentar grupos sulfato. debido a que no poseemos las enzimas capaces de hidrolizar los enlaces de dicho compuesto. líquido sinovial. Posee numerosos puentes de hidrógeno que le otorgan más resistencia.Dextranos Son polisacáridos que provienen de ciertos microorganismos. Se lo encuentra en tejido conjuntivo (piel y cartílago. posee una estructura no ramificada (lineal). No puede ser degradada por el ser humano. Formado por más de 10000 unidades glucosídicas unidas por enlace β1→4. Celulosa Es un componente fundamental de las paredes celulares vegetales. . Se comportan como polianiones. Los enlaces entre disacáridos son del tipo β1→4. α1→3 o α1→4. Se asocian frecuentemente a proteínas. característica por lo cual es importante en paredes celulares.).

Entre sus propiedades estan: es fuertemente ácida. Pueden contener condroitínsulfato. El enlace entre disacáridos es de tipo β1→4. Un ejemplo de proteoglicano es el sindican (formado por heparánsulfato y condroitínsulfato). Al mismo tiempo. dependiendo de si es condroitinsulfato A o C respectivamente. Propiedades: se encuentra en la córnea y cartílago. Dermatánsulfato: similar al anterior. Una variante más sulfatada y con menos ácido idurónico es el heparánsulfato. Heparina: su unidad disacárida esta formada por Ácido-urónico y glucosamina. Queratansulfato: su unidad disacárida está formada por Galactosa unida a Glucosamina acetilada (esterificada con –SO3. unidos por una unión de tipo β-1→4. Propiedades: se encuentra en piel y tejido conjuntivo. acelera la desaparición de grasa en sangre. reemplaza el Ácido D-Glucurónico por Ácido-Lidurónico. Propiedades: importante componente de cartílago y hueso. el cual se une al colágeno y media en la adhesión de células de . En tejido conjuntivo se unen por fuerza electrostáticas a la proteína colágena. dermatánsulfato o queratansulfato. Atraen agua extracelular. entre las cadenas polisacaridas y los restos de serina o restos asparragina de la proteína. esos proteoglicanos se unen a un tallo central formado por acido hialuronico a través de una proteína de “enlace”. Se encuentran ácidos glucurónicos o ácidos idurónicos.en el Carbono 6). lo cual es aprovechado para la amortiguación del cartílago.Condroitinsulfato: su unidad disacárida es Ácido-D-glucurónico unido por enlace β1→3 a N-acetil-D-galactosamina-4-sulfato o -6-sulfato. anticoagulante. El enlace es tipo α 1-3. Proteoglicanos: Son glicosaminoglicanos asociados a proteínas por enlace glucosídico.

N-acetilglucosamina. pueden unirse hidratos de carbono al OH. Esta cadena presenta: D-galactosa. a determinados mono. Además este último contiene un núcleo pentasacarídico común (al que se le unen azúcares) formado por: 2 Nacetil-glucosaminas y 3 manosas. Diversidad estructural de oligosacáridos de glicoproteínas: Los restos N-acetil-glucosamina y galactosa tienden a situarse próximos al extremo fijado a la proteína. proteínas plasmáticas. Entre los residuos O-glicosídica mas comunes se encuentran: N-acetil-D- galactosamina. Lectinas: son proteínas capaces de reconocer y unirse específicamente. En el colágeno. receptores de membrana. Se diferencian de los proteoglicanos por poseer una cadena glucídica más corta (oligosacáridos). Entre ellas están: proteínas del glicocálix. ácidos glucurónico. algunas hormonas. Actúan como moléculas señalizadoras (ZP3. mientras los ácidos siálicos se disponen en el extremo distal. Glicoproteínas: son proteínas conjugadas con carbohidratos como grupos prostéticos. Son utiles a la hora de estudiar los carbohidratos de las superficies celulares. que puede ser ramificada y generalmente formada por más de dos monosacáridos diferentes. enzimas y proteínas celulares para exportar. . Casi siempre el ácido siálico está ubicado a continuación de la galactosa. La unión del oligosacárido a la proteína se realiza por enlace por glicosídico al hidroxilo de restos serina o treonina (unión O-glucosídica) o al N de un resto asparragina (unión N-glicosídica). Peptidoglicanos: son polímeros dispuestos en estructura entramada. Su unidad disacarídica esta compuesta por Nacetil-D-glucosamina y Ácido-N-acetil-murámico. proteínas excretadas por glándulas mucosas. Se encuentran formando la pared celular bacteriana.de hidroxilisina o hidroxiprolina. con gran afinidad. Grupos Sanguíneos: la porción glucídica en membrana celular actúa como antígeno. N-acetilgalactosamina. Dmanosa.u oligosacáridos. L-fucosa. N-glicosídica: N-acetil-D-glucosamina.tejidos conectivo a la matriz extracelular. etc). idurónico y siálicos. además de participaren la señalización extracelular. D-xilosa.

B) reserva energética secundaria. biliares. etc. o insaturados. Se los puede clasificar en saturados. siendo los más abundantes los de 16 a 18 átomos de carbono. vitaminas. la gran mayoría combinados formando lípidos simples o compuestos. los cuales tienen como formula general CH 3 −(CH 2 ) n −COOH . El grupo de los lípidos simples esta compuesto por los acilgliceroles y las ceras. vitaminas liposolubles. Poseen un peso molecular bajo. Al grupo de los lípidos complejos lo componen fosfolípidos. Y entre las sustancias asociadas a lípidos se encuentran esteroles. Ácidos Grasos Son ácidos orgánicos monocarboxílicos de cadena lineal. C) transporte de vitaminas liposolubles. se dividen en simples y complejos. Además de los grupos ya nombrados. Aquellos ácidos grasos de origen animal poseen como característica particular poseer número par de átomos de carbono. se encuentran sustancias que por su similitud a las propiedades de solubilidad de los lípidos se asocian a los lípidos. Entre sus funciones se encuentran: A) componente de membranas celulares. No forman estructuras poliméricas. terpenos. los cuales poseen dobles ligaduras entre los carbonos de la cadena lineal. ácidos Clasificación Dependiendo en la complejidad de la molécula.LIPIDOS Forman un grupo heterogéneo de sustancias caracterizadas por ser hidrofóbicas y apolares. Estos últimos a su vez pueden ser monoinsaturados o monoetilénicos (con un única doble . glicolípidos y lipoproteínas. D) componente estructural de macromoléculas como hormonas. etc.

la otra manera es utilizando su nombre sistemático. saturado. acido butírico). Los dobles enlaces cis producen quiebres en las colas de los ácidos grasos no saturados. es decir el carbono siguiente al carbono del grupo carboxilo. También se suelen utilizar letras griegas para dicha numeración.ligadura). siendo el carbono α el carbono 2. el cual se forma agregando el sufijo –oico al nombre del hidrocarburo del cual derivan (por ejemplo acido butanoico. poliinsaturado. acido tetracosanoico). monoinsaturado. o poliinsaturados o polietilénicos (con dos o mas dobles ligaduras separadas por un puente o grupo metileno). lo cual es más frecuente (por ejemplo acido linolénico. Nomenclatura Hay dos maneras de nombrar a los ácidos graso: una de ellas es llamarlos por su nombre trivial o común. . b) acido oleico. c) acido linolénico. Existe una regla para numerar los carbonos de la cadena de un acido graso. Estructuras químicas de tres ácidos grasos (18 Carbonos): a) acido esteárico. la cual establece que se debe comenzar a numerar a partir del carbono en el que se encuentre el grupo carboxilo (este el Carbono 1).

formando sales. Químicas Las propiedades químicas de los ácidos grasos dependen de los dos “componentes” de los mismos: el grupo carboxilo y la cadena carbonada. Formación de sales (jabones): se produce al reemplazar el H del grupo Carboxilo por un metal. Aquellos ácidos grasos que tienen en su cadena carbonada más de seis átomos de carbono. Punto de ebullición: aumenta con el largo de la cadena. Dependientes del Grupo carboxílico: Carácter ácido: la presencia del carboxilo aporta acidez a la molécula.: estearato de etilo. mientras que la cadena carbonada se une a los lípidos. Los jabones son anfifílicos: el metal se solubiliza en agua. Las sales de ácidos grasos se denominan jabones. Formación de ésteres: debido a reacción con alcoholes. son insolubles en agua. Físicas Solubilidad: poseen una porción hidrófila (-COOH) y una hidrófoba (cadena alifática). sin embargo la conformación mas estable es la lineal en zigzag. Ej. Punto de fusión: aumenta con el largo de la cadena y disminuye con el número de doble enlaces C=C. Cuanto mayor es el tamaño de la cadena menor es su solubilidad en agua. pero al aumentar el número de carbonos de la cadena disminuye el carácter acídico.Propiedades Se pueden clasificar en físicas y químicas. Dependientes de la Cadena Carbonada: . por ende son más rígidos. La presencia de doble enlace permite isómeros cis y trans. En los ácidos grasos saturados poseen ácidos grasos insaturados flexibilidad y libre rotación debido a los enlaces simples. Los debido a la presencia de enlaces dobles pierden su capacidad de rotar con libertad. Isomería: Poseen isomería geométrica.

Todos son poliinsaturados. Lípidos Simples Acílgliceroles Son ácidos grasos esterificados con el alcohol glicerol. linolénico y araquidónico (semisintético). Halogenación: los dobles enlaces adicionan halógenos (F. Propiedades Físicas . Se puede utilizar para conocer el número de C=C de un lípido. Si los ácidos grasos constituyentes son diferentes se numeran según su orden de ubicación en la molécula. Cl). Son el linoleico.y dicarboxílicos de cadena corta y aldehídos. Todos los lípidos con carbono asimétrico son de la serie L en la naturaleza.y tri. por subsiguientes oxidaciones dan lugar a ácidos mono.Oxidación: algunos ácidos grasos (no saturados) se oxidan más fácil. Dependiendo del número de funciones alcohólicas esterificadas pueden ser Mono-. Di. o heteroacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son diferentes. Los di. Br.o Tri. I. Ácidos grasos esenciales: deben ser provistos por la dieta. Hidrogenación: permite obtener ácidos grasos saturados a partir de los insaturados.Acílgliceroles (siendo los triacilgliceroles comúnmente llamados grasas neutras). Esto se logra añadiendo H2 a los ácido grasos insaturados en presencia de catalizadores. triestearoilglicerol). pudiendo formar peróxidos (por ruptura de cadena carbonada).gliceroles pueden ser: homoacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son iguales. los causantes del olor y sabor rancio de las grasas oxidadas. Nomenclatura Estos lípidos simples se nombran utilizando el nombre del ácidos grasos mas la terminación -oil y finalizando con glicerol (por ejemplo.

se separan los constituyentes del acilglicerido dando lugar a la formación de sales (jabones). Grasas en la alimentación Las grasas poseen mayor rendimiento energético que cualquier otro compuesto de la alimentación. Punto de fusión: depende de los ácidos grasos que lo componen. loa acílgliceroles pueden ser oxidados a nivel de sus ácidos grasos etilénicos. Químicas Dependen principalmente de las funciones esteres y de las cadenas carbonada de sus ácidos grasos. Cumplen una función emulsionante. Todos los animales poseen triacilglicéridos como reserva. mientras que la misma cantidad de carbohidratos aporta solo 4. separándose el glicerol y los ácidos grasos.1 Kcal. los triacilgliceroles son solubles únicamente en solventes orgánicos.y di. Hidrólisis: por calentamiento en medio ácido con agua. Saponificación: por calentamiento en medio básico. Son más eficientes a la hora de producir energía y son más livianos por no absorber agua. dando lugar a productos causantes del olor y sabor a rancio. Isomería: de posición y óptica.Solubilidad: son menos densos que el agua. mayor es el punto de fusión. Tanto los Mono. Hidrogenación: en presencia de níquel se saturan los ácidos grasos transformando estos aceites en margarinas. Oxidación: al igual que los ácidos grasos. a diferencia del almidón y glucógeno. a mayor número de estos en la molécula. Y en el caso de ácidos grasos saturados de cadena corta o insaturados. Un gramo de grasa equivale a 9. el punto de fusión disminuye.Acílgliceroles son medianamente solubles en agua debido a la presencia del grupo oxhidrilo libre (polar). Sólidas a temperatura ambiente e insolubles en . Algunos Cis se vuelven Trans. En cambio.3 Kcal. En el caso de ácidos grasos saturados. Ceras Son lípidos formados por ácidos grasos superiores que se esterifican con alcoholes monovalentes de cadena larga.

debido a la presencia del grupo fosfato negativo. Son detergentes. Representación Glicerofosfolípidos de los Los Glicerofosfolípidos están compuestos por muy diversos ácidos grasos. Están formados por glicerol. principalmente se encuentran formando parte de las membranas biológicas.agua. unido por enlace éster a 2 ácidos grasos y en el Carbono 3 a una molécula de ácido ortofosfórico. También se incluyen lipoproteínas. si se une a serina. Presentes generalmente en aves. e impiden también la oclusión de los alveolos del pulmón. si se une a inositol. Fosfolípidos: Lípidos complejos que poseen como elemento adicional al ácido ortofosfórico. Función: protección. lubricación e impermeabilización. al cual se suelen unir diversos compuestos. Lípidos complejos Los lípidos complejos son lípidos que además de alcohol y ácidos grasos poseen otros componentes. donde ayudan a solubilizar el colesterol. De acuerdo a los alcoholes que los componen. etc. Si al fosfato se une el amino-alcohol colina se forma fosfatidilcolina. plantas y en panales de abejas. se los puede clasificar en Glicerofosfolípidos (el alcohol es el glicerol) y Esfingofosfolípidos (el alcohol es esfingosina). Se los dividen en fosfolípidos (poseen ácido ortofosfórico) y glicolípidos (poseen glúcidos). Cabe mencionar dos glicerofosfolípidos con características especiales: . pero no es muy frecuente encontrarlos en depósito de grasa. Glicerofosfolípidos: Son los más abundantes. siendo los L los presentes en la naturaleza. Existen estereoisómeros. Entre sus propiedades podemos mencionar que poseen una acentuada polaridad. se forma fosfatidilserina. Están compuestos por Alcohol + ácido graso + ácido ortofosfórico. algo que es importante en la bilis. da lugar a fosfatidilinositol.

-el fosfatidilinositol bisfosfato: que a diferencia de otros glicerofosfolípidos posee tres grupos fosfato (los restantes dos unidos a grupos –OH del inositol). La esfingomielina forma parte del sistema nervioso. principalmente de las células musculares y nerviosas. la cual esta constituida por la molécula de esfingol. Glicolípidos: . donde los ácidos grasos se unen por enlace éster a los OH del alcohol. Esfingofosfolípidos: A diferencia de los glicerofosfolípidos. más un ácido graso. una molécula de ácido ortofosfórico y colina unida a este. molécula de fosfatidilinositol bisfosfato Plasmalógenos: son glicerofosfolípidos que en el Carbono 1 poseen un aldehído graso en lugar de un ácido graso. -la cardiolipina: componente de la membrana mitocondrial interna y de membranas bacterianas. La esfingosina es un alcohol de 18 Carbonos con insaturación entre C4 y C5. A diferencia de los glicerofosfolípidos. El más común es la esfingomielina. El Representación compuesto formado por la unión amida del ácido graso al grupo amina del C2 de de la molécula de esfingomielina esfingol se denomina ceramida. al unirse a esta el ácido ortofosfórico y a este la colina. Se encuentran en ciertas membranas. y unido por enlace éter y no éster. el alcohol constituyente es el esfingol o esfingosina. molécula de de cardiolipina. A la derecha. que posee un grupo amina en el C2. en la esfingomielina el ácido graso se une al grupo amina de C2 de la esfingosina. y que tiene la capacidad de actuar como segundo mensajero en respuesta a señales externas. se forma la esfingomielina mencionada previamente. Representación glicerofosfolípidos: A la izquierda. la cual está compuesta por dos moléculas de ácido ortofosfórico unidas por enlace fosfodiéster a una molécula de glicerol.

La mayoría son glicoesfingolípidos (gangliósidos y cerebrósidos). representación esquemática de un gangliosido Lipoproteínas . Representación esquemática de un cerebrosido Esporádicamente. Son anfipáticos e integrantes de membranas. Poseen como función ser marcadores de superficie celular y sitios de unión para toxinas y otras moléculas como agentes antivirales. también lo están a 1. En algunos casos el glúcido constituyente puede estar esterificado con acido sulfúrico (antes llamados sulfátidos). tri-. Cerebrósidos Son un conjunto formados por ceramida. algunos glicolípidos. Si en vez de galactosa.Son lípidos que poseen componentes glucídicos y no tienen fosfato. poseen unidos a la ceramida di-. el compuesto se denomina glucocerebrosido. dando lugar a globósidos. A la izquierda. 2 o 3 restos de acido siálico. a la cual se le une un glúcido. se une glucosa a la ceramida. compuesta por un oligosacárido constituido por varias hexosas. generalmente galactosa (galactocerebrosido) por enlace glucosídico β al C1 del esfingol. Estos compuestos abundan en la sustancia blanca del cerebro y vainas de mielina. ordenadas de la siguiente forma: glucosagalactosaN-acetilgalactosaminaglucosaetc. Además de estar unidos a esta secuencia de hexosas. Gangliósidos Son similares a los cerebrósidos pero poseen una porción glucídica mas compleja. o tetrasacaridos.

fernesol y escualeno. Cuando el dolicol esta esterificado con fosfato. se añade al carbono 17 del ciclopentanoperhidrofenantreno una cadena hidrocarbonada de 8 carbonos y se añade en el carbono 3 del ciclo un grupo hidroxilo. Uno de ellos es el dolicol el cual esta formado por una larga cadena de unidades isoprénicas (17 a 21). Posee isomería geométrica y óptica (se deben considerar los C5 y C19). vitamina D) Para lograr la estructura básica de esteroles.Es el medio de transporte de lípidos en sangre. Adopta la posición de silla. lípidos complejos y colesterol se sitúan en el exterior.o también estructura cíclica como vitamina A y carotenos. Escapa al interés de este resumen profundizar sobre la estructura de esta molécula. Colesterol . que va desde el carbono 4 de un isopreno al carbono 1 del siguiente. También se encuentran dentro del grupo de los terpenos los poliprenoles. Sustancias asociadas a lípidos Terpenos Son compuestos derivados de la unión de 2 o más isoprenos. Son también denominados polisoprenos. Es un importante constituyente de todos los esteroides (tales como esteroles. termodinámicamente la más favorable. Pueden ser libres o ésteres de ácidos grasos de cadena larga. Esteroles Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. microsomas y bandas mielínicas. hormonas sexuales. ácidos biliares. Los polisoprenos pueden presentar estructura lineal como el caso del geraniol. por lo que se aconseja para su mayor conocimiento dirigirse a la bibliografía adicional sugerida por la cátedra. Pueden encontrarse en mitocondrias. Los lípidos hidrófobos se ubican en el interior y los grupos proteicos polares. interviene en la síntesis de glicoproteínas. hormonas adrenocorticales. Este se forma por la unión del perhidrofenaltreno y el anillo del ciclo pentano.

litiasis biliar. Se encuentra relacionado con algunas patologías: cardiocirculatorias.Se convierte en vitamina D en presencia de rayos UV y es el esterol mas importante en las plantas.Es una molécula que posee el grupo hidroxilo del carbono 3 en Cis y una doble ligadura entre el carbono 5 y el carbono 6. Relaciones estructurales en las clases principales de lípidos. Importante función biológica. . Es insoluble en agua y sólido de color blanco. Ergosterol Posee una estructura similar a la de 7.deshidrocolesterol . Solo se encuentra en tejidos animales como constituyente principal de hormonas esteroides y ácidos biliares que se sintetizan a partir de este.

los cuales pueden ser de tipo D (con el grupo NH2 a la derecha) o del tipo L (con NH2 a la izquierda). Cisteína posee la capacidad de formar puentes disulfuro por el azufre que presenta en su molécula. Esto permite la existencia de enantiómeros o isómeros ópticos.Aminoácidos con azufre: Cisteína* y Metionina**. . [*Aminoácidos Polares. Son polímeros de moléculas llamadas aminoácidos. colágeno.Proteínas Las proteínas son macromoléculas esenciales para la vida. receptores celulares.Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina* y Treonina*. Pero otros poseen características especificas. numerosas hormonas. . Son o están constituidas por proteínas. las cuales representan más de la mitad del peso seco de los tejidos. anticuerpos. etc. . Son compuestos de importantísimo valor funcional: prácticamente todas las enzimas. Alanina**. poseen un grupo carboxilo (de carácter ácido) y un grupo amino (básico). Valina**. .Aminoácidos básicos: Lisina*. En lugar de función amino posee función imino (=NH). Sólo los L son usados por el organismo. Por ejemplo. por eso se conocen como α aminoácidos. hemoglobina. Fenilalanina** Y Tirosina*. como ser su acidez o basicidad.Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): Ácido Glutámico* y Ácido Aspártico* y sus derivados (Glutamina* y Asparragina*). Estos grupos están unidos al Carbono α (el contiguo al grupo -COOH).Prolina* (iminoácido).Aminoácidos alifáticos neutros aromáticos: Triptófano**. . Es por esto que los aminoácidos se clasifican de la siguiente forma: . **Aminoácidos Apolares] Propiedades de Aminoácidos Las propiedades de los aminoácidos permiten predecir su comportamiento. Aminoácidos Son compuestos que conforman las proteínas. . lo que les da un carácter neutro. etc. Arginina* e Histidina*.Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina*. . la mayoría poseen un grupo amina y un grupo carboxilo. por lo que poseen actividad óptica (capacidad de desviar la luz polarizada). Clasificación de Aminoácidos De todos los aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas. Leucina** e Isoleucina**. Los Carbonos α de todos los aminoácidos (menos de glicina) son quirales.

anfolitos. La misma se produce entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo amina del siguiente. .captan protones.Propiedades Ácido-Base: Los aminoácidos poseen comportamiento eléctrico muy particular. Este es considerado el final de la cadena.000 Da (aproximadamente 50 aminoácidos) se la denomina proteína. mientras que al reaccionar con prolina da un color amarillento. Una característica común en los péptidos es el poseer dos extremos: uno N-terminal o aminoterminal ya que posee libre el grupo amina. con perdida de agua. se encuentran en estado aniónico (-). A pH básico. se encuentran en un estado catiónico (+). Esta reacciona con los grupos α-amina dando un color violeta intenso. es decir cuando la carga del aminoácido es nula. Generalmente se representa a los aminoácidos en estado no ionizado. para lo cual generalmente se utiliza ninhidrina. Esta propiedad permite que sean detectados. Propiedades químicas de los aminoácidos: los aminoácidos están involucrados en diversas reacciones químicas. anfóteros o zwitterion. Su carga general depende del pH del medio donde se encuentren. ya que los grupos NH3+ ceden protones. Esto se debe a que poseen grupos ácidos y básicos. que se comportan como dadores y aceptores de protones respectivamente. algunas de las cuales dependen de su grupo amina. ya que los grupos COO. Este se considera como el principio de la cadena. carboxilo o cadena lateral. Péptidos Unión peptídica Muchas veces lo aminoácidos pueden unirse mediante un enlace covalente de tipo amida denominado unión peptídica. pero cuando son mas de dos los aminoácidos que se unen se denominan polipéptidos o oligopéptidos. El punto isoeléctrico es aquel valor de pH al cual la disociación en cargas negativas y positivas se equipara. lo que es improbable en los medios biológicos. Otro método para reconocer aminoácidos en baja concentración es la fluorescencia. Por esto se denominan iones dipolares. Este punto isoeléctrico es específico para cada aminoácido. En la naturaleza estos compuestos se encuentran predominantemente disociados con cargas positivas y negativas en la misma molécula. A pH ácido. El segundo extremo es el C-terminal o carboxiterminal ya que posee el grupo carboxilo libre. Cuando el peso molecular de dicha molécula supera los 6. Cuando se unen dos aminoácidos se denomina dipéptido.

y cadenas laterales) esto le da una capacidad de amortiguar la sustancia en la que se encuentra ya que captan o liberan H+ (protones) según la concentración de estos en el medio. El último residuo se lo denomina con su nombre completo. Electroforesis: al aplicarse un campo eléctrico a una solución de proteínas.Nomenclatura Al ser los péptidos la unión de algunos aminoácidos. dependiendo de la carga neta que posea la proteína de acuerdo a las condiciones de pH en las que se encuentra. y por los grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Para nombrarlos se utiliza la raíz de su nombre con el sufijo –il y se lo separa a cada uno con un guion. Tanto sea su punto isoeléctrico. se produce una migración a los diferentes polos. Esto es lo que se denomina buffer o amortiguador. La presencia . la influencia del pH y demás. amono-terminal. Cabe aclarar que el hecho de que las proteínas tenga grupos ionizables (carboxiloterminal. fue explicado en as propiedades de los aminoácidos y es lo mismo para los péptidos. Proteínas Propiedades generales Propiedades ácido-base: aquí se aplican los mismos conceptos utilizados en la sección de aminoácidos en cuanto al efecto del pH y el punto isoeléctrico. Propiedades ácido-base Están dadas por los grupos de los carbonos terminales. Esta estabilidad se debe a la propiedad de las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como el agua. Gracias a su alta constante dieléctrica. el agua impide que las proteínas se agreguen y precipiten. Solubilidad: gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. se denominan siguiendo la secuencia desde el extremo N-terminal. formando una cubierta o aureola denominada capa de solvatación.

de grupos funcionales ionizados y de otros grupos polares favorece la formación de la capa de hidratación. debido a una interacción de los iones con los grupos de la proteína. Estructura secundaria: es la disposición espacial que adopta la cadena de forma repetitiva y regular que toma la cadena polipeptídica. Efecto de solventes poco polares: estos compuestos disminuyen la solubilidad. 2. Se forman estructuras lineales. Esta clase de proteínas son poco solubles o insolubles en agua y forman parte de las estructuras de sostén. Estructura Primaria: se refiere a la composición global de los aminoácidos. Forma molecular Según esta se las puede clasificar en globulares o fibrosas. . Efecto del pH: debido a que el pH determina carga eléctrica neta de la proteína. Las sales neutras estabilizan la solución. producen la precipitación y consecuentemente la desnaturalización de la proteína. Sin embargo a concentraciones altas decrece la solubilidad debido a la eliminación de la capa de hidratación por la atracción de los iones inorgánicos. Alteraciones a este nivel puede producir un efecto en la capacidad funcional de la molécula y hasta hacerla inservible. a menos que se trabaje a bajas temperaturas y a pH determinado. su secuencia y ordenamiento. Proteínas fibrosas: sus cadenas están ordenadas de forma paralelas dando lugar a láminas o fibras extendidas. Este nivel posee una gran importancia ya que este es el que determina sus propiedades y características en cuanto a su función. se puede decir que al punto isoeléctrico de la misma la solubilidad es mínima. Es característica de proteínas de gran actividad funcional. Proteínas globulares: son aquellas en las cuales el plegamiento de la molécula lleva a la formación de un modelo compacto de forma esferoide u ovoide. A este nivel se encuentran dos tipos de disposición. Estructura Molecular Las proteínas poseen distintos niveles de organización: 1. Efecto de sales: a bajas concentraciones las sales favorecen la solubilidad.

Enlaces de Hidrógeno: ciertos aminoácidos se atraen entre sí formando puentes de hidrógeno. V. Estructura Terciaria: es la estructura tridimensional de la proteína. 3. esto da lugar a atracciones. que se da entre dos cadenas por apareamiento de puentes hidrogeno. Condiciones como presencia de prolinas y residuos grandes y con cargas afectan la disposición espacial de la cadena impidiendo que se forme la hélice α. La mantención de este tipo de estructuras de se debe a diferentes fuerzas: Fuerzas de Atracción o Repulsión Electrostática: se da por la oposición de grupos con carga eléctrica opuesta. El giro de la cadena se produce en l sentido de las agujas del reloj (dextrógira).Hélice α: la cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro. sea ya por el carboxilo o por el grupo amina. IV. Grupos hidrofilicos orientados hacia el exterior. Lamina β: es una disposición mas extendida que la hélice α. II. dando lugar a estructuras laminares con plegamiento en zigzag (lámina plegada). La cisteína es el único aminoácido que forma puentes disulfuro. Interacciones de cadenas o grupos no polares. I. Las proteínas pueden adoptar una conformación globular o fibrosa. Muchas veces una misma proteína puede adoptar distintas conformaciones en distintos segmentos. al ser hidrófobas escapan del agua y se ubican en el interior de la molécula. que por oxidación forman puente disulfuro. Presencia de Cadenas Hidrofóbicas o Hidrofílicas: las cadenas laterales apolares. Puente de hidrogeno. Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una proteína. mientras que los grupos hidrófilos tienden a estar en contacto con el agua. la cual es la más favorable a las características termodinámicas del medio en el que se encuentra. La conformación fibrosa es simplemente la sucesión de estructuras secundarias. Puente disulfuro. dando lugar a enlaces iónicos de tipo salino. en el exterior de la molécula. atracciones electroestáticas. Puentes Disulfuro: se da por oposición de dos grupos sulhidrilo de cisteínas. . Esta estructura se mantiene principalmente por uniones de tipo puentes de hidrógeno. Disposición al azar: es cuando la cadena adopta una disposición al azar. III. generando fuerzas de Van der Waals.

histonas. metaloproteínas . Proteínas Simples: son proteínas con muy pequeña o con ninguna cantidad de glúcidos. (d) estructura cuaternaria. pH extremo. Proteínas Conjugadas: son asociaciones entre una proteína simple (aproteína) y una porción no proteínica (grupo prostético). etc. terciaria y cuaternaria de las proteínas (la estructura primaria no se ve afectada).. Niveles de organización de una proteína: (a) estructura primaria. Desnaturalización de Proteínas La desnaturalización de las proteínas es la ruptura de todos los enlaces o fuerzas que mantienen las estructuras secundaria. lipoproteínas (asociadas a lípidos). Factores capaces de producir desnaturalización son temperatura muy elevada.mientras que la disposición globular debe poseer segmentos al azar. pliegues. Entre otras encontramos: albúminas (proteínas del plasma). etc. Entre otros encontramos: nucloproteínas (asociadas a ácidos nucleicos). la hemoglobina (4 unidades). los puentes disulfuro. protaminas. etc. etc. (b) estructura secundaria. actualmente ese concepto ha sido ampliado al mencionado más arriba. Para mantener la cohesión en este tipo de estructura son importantes los puentes de hidrógeno. Inicialmente se clasificaba así a las proteínas cuya hidrólisis producía solo aminoácidos. las fuerzas hidrostáticas. para poder adoptar su estructura. cada una de las cadenas representa una subunidad. (c) estructura terciaria. globulinas. etc. Clasificación de Proteínas Las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas conjugadas. puede estar producida por agentes químicos o físicos. Estructura Cuaternaria: es la disposición espacial que toman las proteínas constituidas por más de una cadena (proteínas oligoméricas). Ejemplos de proteínas cuaternarias son la insulina (2 unidades). 4.

está constituida por 4 unidades poliméricas. cromoproteínas (asociadas a grupo prostético coloreado). El grupo hemo (porción prostética) es un derivado del grupo porfina. Las 4 unidades están unidas estrechamente formando un nicho donde se aloja el Hemo. La unión del Oxígeno a la hemoglobina desoxigenada (desoxi-Hb). Proteínas en Alimentación Existen ocho aminoácidos esenciales. los residuos polares están orientados hacia la superficie mientras que los apolares se ubican en el interior de la molécula. treonina y valina. fenilalanina. isoleucina. En las α predominan las alfa hélices. formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (C-). y un grupo proteico. provoca cambios en la molécula que facilita el acceso de O2 a otras moléculas de hemoglobina. que a la vez se enrollan formando doble hélice. Estructura de Proteínas y su Función Colágeno: es una proteína de tipo fibrilar. glicoproteínas (asociadas a hidratos de carbono). metionina. también transporta CO2 .(asociadas a elementos metálicos). la globina. y por ende deben ser incorporados a través de la alimentación. y se encuentran en plumas de aves y escamas de reptiles. lisina. esto se denomina efecto cooperativo. que constituye su unidad estructural. Cada subunidad esta formada por hélices α unidas por regiones de disposición al azar. Se encuentran en pelo y uñas. En el centro del anillo formado por los 4 pirroles se ubica el hierro (ferroso) que transporta el oxigeno. Es un complejo hemoprotéico. El tropocolágeno se dispone en haces formando la fibra colágena de gran resistencia mecánica. . Las β presentan como elemento estructural las laminas beta. α y β. Queratinas: existen dos tipos. etc. leucina. Globina. que varían dependiendo del tipo de hemoglobina. el grupo hemo. Hemoglobina: es una proteína conjugada de gran valor funcional. más extendida que la hélice α. la porción proteínica. Tres de estas moléculas se asocian en superhélice llamada tropocolágeno. Forma parte del tejido conjuntivo. La función de la hemoglobina es el transporte de oxígeno en sangre. que adopta una estructura en hélice bastante particular. aportando sostén a las células. que no pueden ser producidos por el organismo. formado por una porción prostética. y es la proteína más abundante en el reino animal. Estos son: triptófano.

y participan en la síntesis de proteínas. -ácido ortofosfórico. ya que son responsables de depositar y transmitir la información genética. Nitrógeno y Fósforo. que se encuentra casi en su totalidad en el interior del núcleo de las células . determinan el potencial de cada ser vivo. las cuales se dividen en púricas. Los nucleótidos se componen de: -base nitrogenada. se distinguen dos de ellos: el ácido desoxirribonucleico (ADN) si la pentosa es desoxirribosa y el ácido ribonucleico (ARN) si la pentosa es ribosa. La unión entre los distintos nucleótidos se entabla por enlaces fosfodiéster: el fosfato forma un puente del Carbono 5 de un nucleótido al Carbono 3 del anterior. De acuerdo a la pentosa que integre el ácido nucleico. derivadas del núcleo pirimidina (Timina. Son moléculas muy grandes y de altísimo valor biológico.Ácidos Nucleicos Los ácidos nucleicos son macromoléculas de carácter ácido formadas por Carbono. y se generan por la polimerización (en cadena lineal) de nucleótidos. constituyendo un nucleósido. Pueden absorber radiación UV gracias a la naturaleza aromática de sus bases. por ende. El enlace permite libre rotación y por ende la presencia de dos formas: sin (izquierda) y anti (derecha. Uracilo y Citosina). El extremo 5’ tiene libre el fosfato. la cual puede ser Ribosa (presente en el ARN) o Desoxirribosa (presente en el ADN). Hidrógeno. La molécula formada por pentosa. la más favorable termodinámicamente). mientras que el 3’ tiene libre el OH. Ácido Desoxirribonucleico (ADN) El ADN es una molécula lineal de gran longitud pero densamente empaquetada. base nitrogenada y ácido ortofosfórico se denomina nucleótido. Están presentes en todos los seres vivos. que se une a la pentosa en el -OH del Carbono 5. que son las unidades estructurales de los Ácidos Nucleicos. se une al N 9 de bases púricas o al N 1 de bases pirimídicas por enlace glicosídico β. Oxígeno. derivadas del núcleo purina (Adenina y Guanina) y pirimídicas. -aldopentosa.del C3.

Estructura del ADN Una molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas (de muchos nucleótidos) enrolladas en hélice alrededor de un mismo eje. determinados por el enrollamiento de las cadenas. por lo que este último enlace es más fuerte (y requiere más energía para ser roto). que en el caso de la especie humana es de 6pg. La doble hélice es compacta y flexible. fuerzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas. es decir una se encuentra en sentido 5’ – 3’ y la otra en sentido 3’ – 5’. por lo que hay 10 bases por vuelta de hélice. . La doble hélice es muy estable. de allí que se diga que la molécula de ADN es una doble hélice (teoría propuesta por Watson y Crick). no iguales. pero no así de gran espesor (2 nm). Cabe aclarar que las células sexuales poseen la mitad. siempre existe una equivalencia: la suma de las moléculas de bases púricas (Adenina y Guanina) es siempre igual a la de las bases pirimídicas (Citosina y Timina). mientras que las desoxirribosas y los fosfatos (polares) se ubican hacia el exterior. Cada vuelta de hélice posee una longitud de 3. y puede enrollarse.34 nm.4 nm y cada base se distancia de la siguiente en 0. Las bases nitrogenadas que lo constituyen son Adenina (A).formando la cromatina. Las bases nitrogenadas son apolares y se orientan hacia el centro de la molécula. y en una muy pequeña proporción en el interior de las mitocondrias y cloroplastos. La hélice es dextrógira (se enrolla en el sentido de las agujas del reloj) y las dos cadenas son antiparalelas. entablándose 2 uniones en A=T y 3 uniones en C≡G. las bases nitrogenadas ubicadas en el centro de la molécula se aparean entre sí. Todas las células somáticas de una misma especie poseen la misma cantidad de ADN. Guanina (G) y Citosina (C). lo cuál es muy importante para interaccionar con otras moléculas e incluso “empaquetarse”. gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno. La unión se produce por puente de hidrógeno. En el ADN. Existe en la molécula de ADN un surco mayor y uno menor. Se considera como estructura primaria de la molécula a su secuencia de nucleótidos (que se nombra desde 5’ a 3’). El espacio existente entre las dos cadenas permite sólo la unión de purinas con pirimidinas. En el mayor se suelen insertar proteínas. Además se mantiene una relación uno a uno entre Adenina-Timina y Citosina-Guanina. Timina (T). Si bien la proporción de bases nitrogenadas en cada especie varía. esta estructura es de gran importancia ya que determina la información genética contenida en el ADN. Las dos cadenas que forman la doble hélice son complementarias. Como dijimos anteriormente es una molécula de gran longitud.

que conforman posteriormente los cromosomas (cromatina condensada). El ADN con mucho C≡G tiene mayor Tm que el que tiene mucho T=A. Es levógira y en zigzag. Su forma varía a lo largo del ciclo celular. Este fenómeno se llama hipercromicidad. Una tercera forma en la molécula de ADN es la “z”. y al llegar al máximo de desnaturalización por más que Tº aumente. que es aún más delgada que la “a” y la “b”. reestableciéndose la estructura original de la doble hélice. Los segmentos altamente repetitivos (SAT). debido a la mayor energía de los enlaces C≡G. La Tm (temperatura media o de fusión) es la temperatura en la que la mitad del ADN está desnaturalizado. La renaturalización de ADN es la reasociación de las cadenas. que . Esto permite determinar la cercanía evolutiva. Interacciona con proteínas que regulan su propia actividad. se produce a mayor temperatura un aumento inicial de absorción. y “b” es la antes descripta (que es la más frecuente en la naturaleza). donde “a” es más corta y con 11 pares de bases por vuelta. urea o formamidas. no aumenta más la absorción. Desnaturalización y Renaturalización La desnaturalización del ADN es reversible en condiciones controladas. exposición a álcalis fuerte. que producen la separación de las cadenas. Este método es utilizado para conocer aspectos estructurales de la cadena de ADN (como repetición de segmentos. aumentan la velocidad de renaturalización. demostrando que las cadenas se han separado del todo. El templado del ADN es la renaturalización por enfriamiento lento. La hibridación del ADN es la unión de dos cadenas desnaturalizadas de distintas especies. y posee 12 pares de bases por vuelta. La desnaturalización puede ser seguida por espectrofotometría a 260 nm de λ. que se ubican en telómeros y centrómeros. Se produce por debilitamiento de las fuerzas que unen la doble hélice dado por: calentamiento. Posee histonas (proteínas básicas). En una gráfica que exprese la absorción de UV a distintas temperaturas. por ejemplo). Cromatina La cromatina es un complejo nucleoprotéico formado por la asociación de moléculas de ADN. El ADN desnaturalizado absorbe más UV que la doble hélice unida.Se pueden considerar dos formas de doble hélice: “a” y “b”.

pero que sí poseen ciertas pequeñas proteínas (lo que pone en duda el concepto de ADN “desnudo”). H2B. Le dan a la bacteria resistencia a antibióticos. En los plásmidos. El ADN de las mitocondrias es similar al bacteriano.interactúan con el ADN por sus cargas (poseen cargas positivas mientras que el ADN posee carga negativa). el ADN se dispone en pequeñas moléculas circulares extracromosómicas independientes. Contiene información para síntesis de ARN y algunas proteínas mitocondriales. Se distinguen 5 tipos: H1. H3 y H4. presentes en bacterias. ADN Circular En bacterias el ADN esta formado por una doble cadena circular no asociado a nucleosomas. El empaquetamiento es un superenrollamiento donde el ADN da dos giros sobre los octámeros de histonas (lo que implica una longitud de 146 pares de bases). Se denomina ADN espaciador a la secuencia de 50 a 60 pares de bases que separa los nucleosomas. Poseen otras proteínas asociadas con funciones estructurales. que se encuentran en los extremos de los cromosomas. Las H1 forman el centro del solenoide. El solenoide (o fibras de ADN de 30 nm) es el conjunto de 6 nucleosomas que se enrollan. Genoma . Diversos estudios permitieron describir como se “empaqueta” el ADN en la cromatina. Un ejemplo de heterocromatina son los corpúsculos de Barr. reguladoras de la actividad génica y de síntesis de ADN y ARN. y corresponde a ADN inactivo. mientas que el cromatosoma es el nucleosoma con una H1 asociada (interviene en la “entrada” y “salida” del ADN del nucleosoma). La heterocromatina es cromatina que permanece condensada. pero más pequeño (16 kpb). proceso maravilloso ya que debemos tener en cuenta que cada cromosoma posee una molécula de ADN que desenrollada mediría 4 cm. H2A. que son nada menos que uno de los cromosomas X femeninos que permanece inactivado. esta estructura (dos vueltas de hélice) se denomina superhélice. El nucleosoma es el complejo formado por el octámero de histonas y la superhélice. Los cromosomas metafásicos son el resultado de la duplicación de la cromátida a nivel del centrómero. El conjunto de los nucleosomas separados por dicho ADN posee un aspecto de Rosario (siendo el ADN espaciador el hilo y los nucleosomas las cuentas). Segmentos llamados telómeros. Los solenoides se pliegan en asas o bucles que forman los cromosomas. protegen al ADN de la degradación. Puede estar relajado o enrollado en superhélice.

El genoma es la totalidad de ADN en cada célula. Semeja en su estructura a una hoja trilobulada. pero la anterior sigue siendo más útil en la enseñanza.000 Kbp. Sólo el 20% del ARN original forma el ARNm. presenta mayor flexibilidad y funcionalidad. su cadena polinucleotídica es simple.000. si bien a veces se pliega sobre si misma dando el aspecto de doble hélice. Existen varios tipos: Ácido Ribonucleico Mensajero (ARNm) Representa el 5% del total. Se procesa por splicing. que consiste en seccionar algunos trozos de la cadena y eliminarlos (ver Replicación y Transcripción). En células haploides humanas consiste de 3. Es el más lábil de los ARN (el bacteriano aún más que el eucariótico).guanosina trifosfato. al igual que el ADN. Al extremo 5’ terminal se le añade 7 metil. el Uracilo reemplaza a la Timina. Hoy en día se habla de una estructura en forma de L. responsable de la especificidad de aminoácidos y de la función de adaptador. Representa el capital genético de cada individuo. Esta hoja trilobulada posee un tallo (brazo aceptor) en el que el extremo 5’ terminal contiene Citidina o Guanosina. Transmite información desde el ADN hacia el sistema de síntesis proteica. donde la central es el “anticodón”. Interviene en la síntesis de proteínas transportando aminoácidos desde el citosol hacia el lugar de ensamble. Esta estructura es más fiel a la realidad. cada una es específica para cada aminoácido. pero que se diferencia de éste en que posee ribosa en lugar de desoxirribosa. y el 3’ terminal posee una secuencia CCA. a la que se une el aminoácido a transportar. no mantiene relación molar entre bases nitrogenadas. Se encuentra en núcleo y citoplasma. Actúa como molécula adaptadora. con el brazo aceptor en un extremo y el asa del anticodón en el otro. Existen distintas especies. y es menos estable. Ácido Ribonucleico Ribosomal (ARNr) . Al 3’ terminal se le añade la cola de poli A (porque posee gran cantidad de Adenina) que le da estabilidad. el resto es degradado. Ácido Ribonucleico de Transferencia (ARNt) Es el de menor masa molecular (75 nucleótidos). Ácido Ribonucleico (ARN) Es un polinucleótido. Puede producirse en algunos casos hibridación ADN-ARN si existen secuencias complementarias. que lo protege y lo marca para ser reconocido por los ribosomas. Posee tres asas (que son porciones desplegadas de la molécula).

se denominan bacteriófagos o fagos y son de utilidad en biología molecular. Otros tipos de ARN ARNsn (small nuclear): Son ricos en Uracilo y tienen menos de 300 nucleótidos. con capacidad de reproducirse a expensas de las células que invaden.Es la especie más abundante (80% del total de ARN). Virión: es el virus completo. etc. Intervienen en el procesamiento del ARNm en el núcleo. El ARNr de cada partícula ribosomal posee importancia funcional y estructural. Los polisomas o polirribosomas son el conjunto de varios ribosomas unidos a ARNm. Incluye las moléculas precursoras de ARNm. El ARNr presenta plegamientos definidos y varios segmentos en doble hélice. Forman ribonucleoproteínas pequeñas. y están formados por una subunidad 60S (de 3 moléculas de ARN y 45 proteínas diferentes) y una subunidad 40S (de 1 molécula de ARN y 30 proteínas diferentes). pero inactivo. cilíndricas. si se juntan en medios adecuados todos los componentes (ARN y ciertas proteínas) de las partículas ribosomales. Es el núcleo prostético de nucleoproteínas componentes de ribosomas (55%). Virus Son partículas de ARN o ADN (nunca ambos) rodeadas de proteínas (que forman su cápside). estas se ensamblan espontáneamente. ya que si bien poseen ciertas características de estos. Los ribosomas bacterianos poseen un coeficiente de 70 S. intermediarias del splicing (maduración del ARNm) y los ARNm maduros. Se ha debatido mucho en cuanto a considerar o no a los virus como seres vivos. Presentan conformaciones geométricas. Un ribosoma posee un coeficiente de sedimentación de 80S (unidades Svedberg). Existen virus que infectan bacterias. ARNnh (nuclear heterogéneo): Es muy heterogéneo y alcanza gran tamaño. no pueden vivir sin infectar una célula (de ahí que se diga que son parásitos intracelulares obligados). Nucleótidos libres . por ejemplo: icosaédricas. fuera de la célula. Poseen un cápside formada por capsómeros que rodean a su ácido nucleico a modo de cápsula.

transmitiendo moléculas. Pueden actuar como coenzimas (mensajeros químicos) o en procesos de síntesis. El más conocido de ellos es el ATP (adenosina trifosfato). .Forman parte de compuestos difosforados y trifosforados (energéticos).

Se conocen dos tipos de topoisomerasa:  Tipo I: corta una de las hebras de la doble hélice y alivia la tensión por rotación libre de la cadena seccionada sobre la otra. Usa ATP. Actúa la helicasa (que es una enzima ATPasas que rompe los puentes de Hidrógeno) uniéndose al sitio de origen de replicación y empieza a separar las cadenas formando replicones (también llamados burbujas de replicación). Se considera que la replicación de ADN es semiconservadora porque una de las hebras que forman a la nueva molécula es nueva. Actúa la enzima primasa (asociada a la enzima ADN polimerasa α) sintetizando un cebador o primer (que es un segmento de ARN de 10 nucleótidos). El proceso de replicación de ADN se realiza en sentido 5’→3’. Ambas enzimas mantienen las cadenas separadas. 4. 2. Actúa el RFC (Factor de Replicación C). Actúan la SSB (Single Strand Binding) en bacterias y la RPA (Proteína A de Replicación) en células eucariotas. que se une al extremo 3’ de este ARN-ADN iniciador y desplaza al complejo polimerasaα-primasa que sintetizó el primer. La girasa de bacterias es inhibida por antibióticos como el ácido nalidíxico.  Tipo II (o girasa): secciona ambas hebras. al que luego la ADN polimerasa α agrega 20 desoxirribonucleótidos. Actúa la topoisomerasa aliviando las tensiones generadas por el enrollamiento. El RFC carga la proteína PCNA (Antígeno Nuclear de Células Proliferantes) sobre la doble hélice en formación. 5. Se logra así un trozo de hebra de 30 nucleótidos.La información genética: replicación y trascripción. Esto se logra mediante cortes en la cadena y sus posteriores uniones. del siguiente modo: 1. mediante mecanismos de síntesis de nuevo ADN. 3. El ciclo celular es regulado por un complejo proteínico: las ciclinas y las quinasas dependientes de ciclinas. mientras que la otra procede de la cadena progenitora. La replicación del ADN es la capacidad de transmitir sin que ocurra modificación alguna de una generación celular a otra. No usa ATP. . Por cada replicón se forman dos horquillas que avanzan en sentidos opuestos alejándose del origen. la información contenida en el ADN nuclear.

que les permite eliminar la última base incorporada si no está adecuadamente apareada. Los daños que pueden encontrarse en la cadena de ADN son: errores de apareamiento. La brecha producida por la eliminación del ARN es cubierta por ADN sintetizado por enzimas polimerasas δ o enzimas polimerasas ε. a los que se los llama fragmentos de Okazaki). . Este último complejo asegura que la síntesis sea ininterrumpida. realiza una prueba de detección de errores. 7. lo que se denomina “procesividad”. Actúa la enzima ADN ligasa. Actúan las ribonucleasas H1 y FEN1 que eliminan los fragmentos de ARN iniciadores y realizan la síntesis de segmentos de ADN en los espacios vacantes. por ejemplo. teniendo también actividad exonucleasa 3’→5’). La recombinación de ADN (proceso también llamado “Crossing Over”) contribuye a aumentar la variabilidad genética en organismos sexuales.6. Las enzimas polimerasa δ. una será adelantada (lo que implica que tendrá una síntesis ininterrumpida) mientras que la otra será retardada o rezagada (sintetizada por fragmentos. Actúa el PCNA rodea al ADN y promueve el ingreso de la enzima ADN polimerasa δ. La enzima ADN polimerasa δ. Dado que las hebras moldes serán recorridas en dirección 3’→5’. Los replisomas son un conjunto de proteínas que intervienen en la replicación. que repiten la secuencia TTAGGG. la ADN polimerasa β (que repara al ADN). las enzimas polimerasas (que incorporan la o las bases correctas) y las enzimas ligasas (que unen los trozos a exponer con los extremos cortados de la hebra de ADN en reparación). mediante enlaces fosfodiéster 3’→5’. escisión de bases. Algunos complejos que reparan estos daños son las enzimas endonucleasas y las enzimas exonucleasas (que separan la base o segmento mal apareado o defectuoso). 8. la ADN polimerasa ε (que síntetiza y repara ADN. ruptura de las dos cadenas de ADN. la ADN polimerasa δ (que sintetiza ADN mitocondrial circular y tiene actividad exonucleasa 3’→5’). Otras enzimas ADN polimerasas son. mientras inserta nucleótidos complementarios sobre la hebra guía. polimerasa γ y polimerasa ε tienen actividad exonucleasa 3’→5’. utilizando ATP. Los telómeros son trozos de ADN sin información. Están presentes en células con gran actividad mitótica y su función es prevenir el acortamiento progresivo de los cromosomas. La reparación de ADN se conoce como “Proof-reading” (“prueba de imprenta”). formándose así el complejo ADNpolimerasaδ-PCNA. escisión de nucleótidos. que une. los segmentos del ADN que fueron formados en el proceso.

lo que se conoce como fragmentos palindrómicos. que son secuencias consenso. y que a su vez tiene la misma secuencia que el ARN sintetizado. La enzima ARN polimerasa se une al ADN y lo desenrolla. que son separadas. Éstos poseen módulos (también llamados “boxes”).Las telomerasas son enzimas que contienen en su estructura un trozo de ARN utilizado como molde para ensamblar las porciones con las cuales se elonga la cadena de ADN. Éstos se utilizan para cortar moléculas de ADN en lugares definidos. La trascripción es la síntesis de ARN a partir de ADN. Este nucleótido conserva sus 3 fosfatos. La hebra antisentido es la que sirve de molde. Luego de la trascripción la enzima ARN polimerasa reestablece la doble hélice. La enzima comienza la polimerización insertando un nucleótido con base púrica (ATP o GTP) como primera unidad de la cadena. Su función en las bacterias es protegerla de la invasión de ADN extraño. es decir ordenamientos de bases en los cuales cada posición se indica con el resto nucleotídico que se encuentra con mayor frecuencia cuando se comparan muchas secuencias con igual función en diversas células y organismos. La hebra sentido es la no trascripta. Trascripción en procariotas: La enzima ARN polimerasa es un complejo oligomérico integrado por subunidades diferentes. La reacción es catalizada por enzimas ARN polimerasas dependientes de ADN. . Se dice que la trascripción es asimétrica porque se sintetiza ARN sobre una cadena de ADN. La polimerización progresa en dirección 5’→3’ de la cadena neoformada. lo cual sirve como señal del extremo inicial. sin utilizar ningún primer. El ADN de la propia bacteria es metilado en las bases en los lugares de corte de la endonucleasa. se enmascaran así los posibles sitios de ataque y se previene la autodestrucción de su material genético. La enzima toma como patrón sólo una de las hebras de ADN. Los segmentos de las dos hebras tienen la misma secuencia (en sentido 5’→3’). en las que una contiene el sitio catalítico responsable de la formación de enlaces fosfodiéster 5’→3’. Las endonucleasas de restricción (o enzimas de restricción o restrictasas) catalizan la hidrólisis de uniones fosfodiéster entre desoxirribonucleótidos en sitios específicos de la doble hélice. Los promotores están ubicados a cierta distancia del lugar donde debe comenzar la trascripción. otra fija la enzima a la cadena de ADN molde y la subunidad σ reconoce el lugar preciso donde debe iniciarse la trascripción (lugares conocidos como promotores).

donde sintetiza ARNt. lo que genera porciones autocomplementarias que puede volverse sobre si misma. pero. Es sensible a altas concentraciones de esta toxina. Ésta se presenta en mitocondrias y tiene por función transcribir el ADN de estas organelas. II y III) se unen al ADN y a la polimerasa. La tipo II se encuentra en el nucleoplasma. ARNsn y ARNsc. el superenrollamiento de los nucleosomas puede entorpecer la iniciación de la trascripción cuando el sitio promotor queda cubierto. ARNr 5S. La tipo III se ubica en el núcleo. que está presente en el nucleolo y cataliza la síntesis de ARN 5. En este caso las histonas son desplazadas de su posición . Trascripción en eucariotas: La enzima ARN polimerasa se presenta en al menos tres tipos (que no tiene la capacidad de corregir errores): La tipo I. no forman parte de la enzima ARN polimerasa. El final de la síntesis está determinado por una secuencia específica en el ADN llamada señal de terminación o “stop”. Ubican a ésta en la posición correcta en el promotor. lo que detiene a la enzima ARN polimerasa. Es por esto que simultáneamente pueden unirse muchas enzimas ARN polimerasas a una misma hebra. La molécula de ADN se dobla en asa permitiendo el acercamiento de los potenciadores a los promotores. Existe también una enzima ARN polimerasa tipo IV.8S. Hay un factor de trascripción común a las 3 polimerasas nucleares: el TBP (TATA Binding Protein). Sintetiza ARN precursor de ARNm y es completamente inhibida por esta toxina aún a bajas concentraciones. Los factores de trascripción (TF I.Cuando se han unido 10 nucleótidos. 18S y 28S. Cumplen un papel semejante al de la subunidad σ. Cerca de ésta existen sectores repetidos ricos en guanina y citosina. Los activadores y represores son proteínas reguladoras que se unen a miles de bases del promotor (corriente arriba. Durante la trascripción y el “empaquetamiento” del ADN. Ciertas proteínas (como la ρ) liberan la cadena de ARN recién sintetizada. abajo o aún dentro del trozo de ADN trascripto). a diferencia de ésta. aparearse y formar una horquilla cerca de su terminación. colaboran en la separación de las dos hebras de la doble hélice y promueven la iniciación de la trascripción. Las zonas de ADN sobre las cuales se ejercen acciones activadoras son llamadas potenciadores. la subunidad σ se desprende dejando libre el segmento de fijación inicial. Es insensible a la α amanitina (tóxina del hongo Amanita phalloides). Para un mismo gen pueden existir varias secuencias reguladoras.

Ya iniciada la síntesis. . cuya función es favorecer la unión y el posicionamiento de la enzima polimerasa III para iniciar la trascripción). Durante la formación del cap (“capuchón”) el extremo 5’ es modificado por unión de GTP. Esto permite que se ensamble el TF III B (que contiene a TBP. La síntesis de ARN de transferencia es catalizada por la enzima ARN polimerasa III. Luego. TF II B. La formación del complejo comienza cuando el TF III C se une a las cajas A y B. La enzima polimerasa II fosforilada se desprende del complejo y comienza la trascripción desplazándose sobre la hebra guía de ADN. los nucleosomas no bloquean la elongación. entre otros. El promotor posee 2 sitios: la caja A y la caja B (corriente abajo del sitio de iniciación. El splicing es la eliminación de trozos internos de la molécula y el empalme de los extremos seccionados. TF II F. por TBP y TAF). La síntesis de ARN precursor del mensajero es catalizada por la enzima ARN polimerasa II. TF II E. En el procesamiento del ARNr precursor se sintetiza una cadena larga que sufre cortes y mutilaciones. dentro de la zona correspondiente a los propios genes). TF II H y enzima polimerasa II). dos factores se unen a la secuencia promotora: el UBF (Factor de Unión Corriente Arriba) y el SL1 (Factor 1 de selectividad). más larga que el ARNm maduro. Se sintetiza una molécula de ARN precursor. los URE (Elementos Regulatorios Corriente Arriba). El extremo 5’ se genera por acción de enzimas ribonucleasas P (ribozimas). Se adiciona así la secuencia CCA característica del extremo 3’ de todos los ARNt. se agrega el complejo de iniciación de la trascripción (TF II A. la caja CAAT y la caja GC. El promotor comprende 3 sitios: la caja TATA (que alinean la enzima ARN polimerasa para que la síntesis comience en el sitio correcto). lo que sirve para el reconocimiento de este extremo por el complejo de traducción y también para darle estabilidad al ARNm (protegiéndolo de la acción de enzimas fosfatasas y enzimas exonucleasas). La síntesis de ARN ribosomal posee un promotor llamado UCE (“Elemento de Control Corriente Arriba”). Las últimas dos determinan la eficiencia con la cual es utilizado el promotor. que se adicionan al extremo 3’ y le dan estabilidad al ARN. Para la formación del complejo se une TF II D (formado. En la formación del complejo. En el procesamiento del ARNt precursor se sintetiza un ARNt precursor que debe ser procesado en el núcleo antes de pasar al citoplasma. Para la inserción de la “cola” de poli A se requiere que una enzima poli A polimerasa sintetice un segmento de 100 a 200 nucleótidos de adenina. Existen además otros factores de trascripción. A ambos factores se les fijan la enzima polimerasa I y otras proteínas.para dejar libres las zonas promotoras y permitir el acceso del complejo de trascripción.

El ADN proviral posee secuencias idénticas en ambos extremos denominados terminales largos repetidos.La enzima ADN trascriptasa reversa sintetiza ADN sobre un molde de ARN. Está presente en retrovirus. .

MODELO ACEPTADO ACTUALMENTE- . Data del siglo XIX.. adaptable a su sustrato. los cuales tienen gran especificidad y efectividad. Las enzimas poseen un sitio activo. lo que explica los casos de enzimas con alta especificidad (complementarias a su sustrato). La forma en que funcionan las enzimas puede ser explicada principalmente en dos modelos: uno más antiguo. Su rigidez no es compatible con los conocimientos actuales de biología molecular. el de llave-cerradura. el de ajuste inducido.Enzimas: Son catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas). que es el sitio que realiza la función de catálisis específica de la enzima sobre el sustrato. Modelo de Adaptación o Ajuste inducido: este modelo presenta a la enzima como un ente más flexible. Disminuyen la energía de activación de los sustratos sobre los que actúan. Modelo de Llave-Cerradura: compara la unión de la enzima con el sustrato con la complementariedad que existe entre una llave y su cerradura. y uno más contemporáneo. Sólo el sustrato adecuado es el capaz de inducir los cambios conformacionales en la enzima que permitan la unión de ambos compuestos. orientando los residuos esenciales para una unión con el mismo.

la Clasificación internacional que les otorga un nombre descriptivo. Coenzimas (CoE): son moléculas no proteicas. fundamentales para el funcionamiento de algunas enzimas. Ej: amilasa. Las primeras. hidrolasas (hidrolizan enlaces C-O/ C-S/ C-N/ O-P. transferasas (transfieren grupos químicos específicos desde un sustrato donante a un compuesto aceptor). termoestable). . sin liberar agua). Otras se denominan por el tipo de reacción que catalizan más la terminación previamente mencionada. a mayor concentración de enzima. isomerasas (interconvierten isómeros). Las enzimas pueden clasificarse en 6 grupos: oxidoreductasas (participan en reacciones de oxidorreducción). Ej: deshidrogenasa. Sin embargo existe una forma más “correcta” de nombrarlas. estas pueden ser proteínas simples u oligómeros. esta última emplea energía de hidrólisis de nucleósidos trifosforados. Dentro de las enzimas proteicas. mayor actividad enzimática. y viceversa. sintasas. que producen una reacción inversa a las liasas (adicionan un sustrato a un doble enlace de otro sustrato) o ligasas (catalizan la unión de dos moléculas). Naturaleza química No todas las enzimas son proteínas (Ej: ribozimas). liasas (rompen enlaces C-C/ C-S/ C-N. un nombre trivial y un código de número. formando agua). Factores que modifican la actividad enzimática • Concentración de la enzima: debido a que la velocidad es directamente proporcional a la concentración de la enzima ([E]).Clasificación y nomenclatura Las enzimas se denominan generalmente utilizando el nombre del sustrato más la terminación -asa-. pequeñas. segundas. Por ende: Holoenzima (enzima total) = Apoenzima (proteína termolábil que no dializa) + Coenzima (porción no proteica. Forman enlaces covalentes CoE-enzima (grupos prostéticos). quintas y sextas requieren de Co Enzimas para actuar.

la actividad se detiene por completo. y por ende su inactivación. provocando una distribución de cargas inadecuada para la interacción del complejo E – S. Sin embargo. cuando la cantidad de sustrato es muy elevada. llegando a un estado estacionario donde la concentración de sustrato no modifica la velocidad de actividad de la enzima. mayor actividad. como la pepsina (pH 1. Esta constante se define como la concentración a la que la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la Vmax. la actividad enzimática crece de manera exponencial al aumentar la concentración de sustrato. Los pH extremos causan desnaturalización de la enzima. a mayor temperatura la actividad enzimática decae debido al proceso de desnaturalización. A partir de alcanzado este punto. las enzimas alcanzan su punto de saturación.5). • pH: La actividad óptima de una enzima ronda la neutralidad (entre 6-8). • Temperatura: la actividad enzimática aumenta junto a la temperatura. hasta que la enzima alcance su temperatura óptima. Inhibidores de la Actividad Enzimática Antes de explicar los distintos tipos de inhibición de la actividad enzimática. Esto se debe a que los cambios bruscos de pH afectan la ionización de los grupos funcionales de la enzima y el sustrato. es necesario explicar un concepto importante a la hora de caracterizar las enzimas en las distintas condiciones del medio en que se encuentran: la constante de Michaelis (Km).• Concentración de sustrato: inicialmente. Una vez acabado el sustrato. es decir la temperatura a la cual la enzima tiene máxima actividad. Esto permite caracterizar a las enzimas de una . con algunas excepciones. a mayor tiempo de exposición a la enzima. • Tiempo: siempre y cuando aún exista sustrato.

y valores elevados de esta muestran baja afinidad. Inhibidores suicidas: tienen semejanza estructural con el sustrato. Reversibles: Existen 3 tipos: Competitivos: aumentan la kM (constante de Michaelis) pero no modifican la Vmax (velocidad máxima) de la enzima. Muchos de estos son utilizados como tratamiento para algunas enfermedades. La acción de este tipo de inhibidores puede revertirse aumentando la [S]. . Pueden usarse como antibióticos o para controlar neoplasias (algunos bloquean la producción de ác. Los inhibidores enzimáticos son compuestos que poseen la capacidad de detener o disminuir la actividad de una enzima. Ej: succinato deshidrogenasa inhibida por malonato. Sin semejanza estructural con el S y compiten por el sitio activo. Fijación a sitio activo diferente al del sustrato: produce cambios conformacionales. mostrando una relación inversa entre la Km y la afinidad enzimática: valores bajos de Km demuestran una alta afinidad de la enzima por el sustrato.forma más exacta debido a que la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente. Ej: salicilato. utilizado en el tratamiento de la gota). Este tipo de inhibidores produce una aparente disminución de la afinidad de la enzima por el S causada por la interacción EI (complejo enzima-inhibidor). Esta constante representa la afinidad que tiene la enzima con su respectivo sustrato. como por ejemplo la gota (ver más adelante). Ej: alopurinol (inhibidor de la xantina oxidasa. muchas veces uniéndose a un sitio funcional de la misma. Existen distintos tipos de inhibidores: Irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima con deterioro definitivo de su actividad catalítica. se unen covalentemente con la enzima y la bloquean irreversiblemente. Ej: venenos organofosforados (insecticidas). fólico). Subtipos: Con semejanza estructural con el S (sustrato). compiten con éste por el sitio activo.

No competitivos: Se unen a la enzima en un lugar diferente al del sitio activo. Se unen a ES. Ej: metales que se unen al grupo SH (sulfhídrilo). Existen los inhibidores mixtos que modifican kM y Vmax. La kM no se modifica porque se sigue formando ES como si el inhibidor no estuviera. Se puede revertir aumentando [enzima]. Producen un aparente aumento de la afinidad ES porque se consume ES tanto para . Anticompetitivos: producen disminución de kM y de Vmax. CN(cianuro) y EDTA. Disminuyen la Vmax sin modificar la kM. Se puede unir tanto a la enzima como a ES (Complejo enzima-sustrato). No es revertida por aumento de [S].

la formación de E+P como para la formación de ESI. Moduladores. Existen dos tipos: Enzimas alostéricas: una enzima que cataliza la primera etapa de una serie de reacciones es inhibida por el producto de la última. Los efectos sobre la enzima pueden ser reversibles por descenso de la [sustancia modificadora]. Ej: glucógeno fosforilasa. las enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. AGREGAR GRÁFICO. para ello existen dos mecanismos de regulación. No es revertida por el aumento de concentración de sustrato. producto final de la vía. . Regulación de la actividad enzimática La actividad de las enzimas depende de las necesidades fisiológicas de las células. modificadores o efectores alostéricos: pueden ser homotrópico (el mismo sustrato actúa como agente modificante) o heterotrópico (el agente modificante no es el sustrato). Cabe aclarar que una de las formas en que se modula la actividad enzimática está dada por [S]: mayor [S] = mayor actividad enzimática. que cataliza la primera reacción de la síntesis de nucleótidos de pirimidina. La modulación alostérica puede ser depresora o activadora. Modificación Covalente En este tipo de mecanismo regulatorio. permitiendo inhibir la reacción cuando hay exceso del producto final. Ej: aspartato transcarbamilasa. Agente modificador: se une en un sitio diferente al sitio catalítico. La inhibición se produce por retroalimentación (feedback). Enzimas reguladoras: regulan el flujo se S y P según la actividad celular. inhibida por CTP (citidina trifosfato). que se activa cuando se le agrega un grupo fosfato (PO4) a un residuo de serina y se desactiva cuando se sustrae este grupo.

Las intracelulares actúan en la célula. aspartato aminotransferrasa. la síntesis de la enzima es estimulada por los requerimientos de la célula. Actividad enzimática en cascada: son procesos que producen un incremento rápido de la actividad enzimática. pepsinógeno. . Su concentración es baja o nula. etc.no específicas: no cumplen función definida en él. por ejemplo. y así continua la cadena. En estos casos la estimulación puede ser dada por factores hormonales. plasmina. .específicas: cumplen su función en él. Isozimas Las Isozimas son proteínas con diferentes estructuras pero con igual actividad enzimática. el nivel enzimático permanece relativamente constante (enzimas constitutivas). Estos mecanismos intervienen. Ej: lactato deshidrogenasa. Se diferencian por electroforesis en gel. etc. con fines diagnósticos. Determinación de enzimas en laboratorio clínico Se realiza en líquidos o tejidos orgánicos. Las enzimas existentes en plasma sanguíneo pueden ser: . Pueden ser extra o intracelulares. que se convierte en Enzima B. Sólo aparecen en plasma por alteraciones muy severas de la membrana plasmática. Ej: trombina. que presenta 5 isozimas en la mayoría de los tejidos y varía su concentración en cada uno. Ej: amilasa. Pueden aumentar en sangre por patologías en glándulas o conductos. contribuyendo a un enorme incremento de la actividad enzimática. Ej: proA es activado a Enzima A. celuloplasmina (poseen interés clínico cuando están disminuidas).El nivel de enzimas en la célula depende del nivel de su síntesis y su degradación. por activación en cascada de los zimógenos o proenzimas (precursores de las enzimas activas). Un ejemplo de isozimas es la lactato deshidrogenasa. en procesos coagulatorios. Permiten diagnóstico de infartos de miocardio. (enzimas inducibles). En el caso en que se mantenga un equilibrio síntesis-degradación. a su vez esta posee como sustrato a proC. En otros casos. la cual tiene como sustrato a proB. Las enzimas extracelulares suelen ser productos de secreción. que es activado a Enzima C.

aquellas que son extraídas directamente de los conductos excretores o que son una mezcla de estas. posee mayor concentración de Potasio y Bicarbonato y menos concentración de Sodio y Cloruro. debido a su corto tiempo de acción. agua. La misma es secretada por las glándulas salivales principales (parótida. El conjunto de estos procesos se denomina digestión. de acción insignificante (se cree que podría perderse con la evolución). entre otras). que cumplen un papel en la transmisión de señales que desencadenan los procesos característicos del fenómeno digestivo. en sustancias más simples. en un proceso que podrá ser estudiado con mayor detalle en el libro recomendado por la Cátedra. por diversos procesos. La saliva está constituida en un 99. que es la extraída directamente de la cavidad bucal y posee bacterias. Estas glándulas poseen acinos que secretan la saliva y ductos que pueden modificarla. que actúa en la boca y en esófago. Es importante distinguir entre salivas parciales y mixtas. la saliva presenta la enzima amilasa salival (cuyo pH óptimo es 7). Con respecto a la acción digestiva. etc. y el resto por iones y componentes orgánicos. y de la saliva total. de densidad muy similar al agua y con un pH de 6. restos alimenticios.Digestión y Absorción Digestión Sólo unas pocas sustancias ingresadas con la dieta (monosacáridos. submaxilar y sublingual) y por las accesorias (de Ebner. viscoso. lactoferrina.8. capaces de ser absorbidas en la mucosa intestinal. ya que se inactiva al bajar el pH a nivel estomacal (por el Ácido Clorhídrico). Elementos que cumplen función de defensa. En comparación con el plasma.5% por agua y mucus. Saliva La saliva es un líquido incoloro. El resto debe ser convertido. etc. Jugo Gástrico . pero no así los α 1-6. El líquido salival también presenta una enzima denominada lipasa salival o ptialina. En la digestión intervienen diversos órganos del sistema digestivo. Se estudian a continuación las diversas secreciones digestivas y las características de la absorción. vitaminas. sales y algunos lípidos) son absorbidos sin ninguna modificación. por ende su presencia no es indispensable (ver más adelante). pero también cumplen roles muy importantes el sistema endocrino y el Sistema Nervioso Central. IgA. Los iones son secretados y reabsorbidos en los acinos y en ductos. que hidroliza los enlaces α 1-4 del almidón. El jugo salival es protector. La saliva posee además lisozima (un antibiótico natural). debido a su mucus lubricante y su capacidad de diluir ácidos y bases. Sin embargo esta enzima no alcanza a degradar por completo el almidón. Tras la digestión se procede a la absorción. generalmente mediada por transportadores selectivos presentes en las células de la mucosa intestinal.

-mucosas. el que a su vez se disocia en bicarbonato y en protón. La secreción de dicho ácido es un proceso maravilloso desde el punto de vista bioquímico. La célula debe expulsar el bicarbonato formado en este proceso. lo cual se puede ver en el siguiente esquema. Sin embargo todas estas vesículas se unen al canal intracelular y lo ensanchan.).El jugo gástrico es producido por el estómago en tres tipos de glándulas fundamentalmente: -parietales. . y las bombas quedan dispuestas para expulsar los protones al espacio extracelular e ingresar potasio. ambas abundantes en el organismo. producido por la alcalinización de la sangre luego de cada comida (sueño. de pH muy bajo (0. las células responden a estímulos centrales que producen la acumulación de vesículas que poseen bombas H+/K+ ATPasas cuya disposición inicial no es adecuada para liberar los protones. etc. La presencia de protones en la célula está dada por la siguiente reacción catalizada por anhidrasa carbónica: CO2 + H2O  H2CO3 --> HCO3. lo que determina el fenómeno llamado “marea alcalina”. para dar lugar a Ácido Carbónico.+ H+ . el cual está compuesto casi en su totalidad por agua. También es sorprendente el hecho de que la mucosa resista la acción de este ácido. Para liberar los H + responsables de la acidez de este líquido. En ella se une una molécula de agua a una de dióxido de carbono. de color amarillo pálido. ya que debemos tener en cuenta que se produce a partir de líquidos titulares. Otro componente fundamental del jugo gástrico es el Ácido Clorhídrico. el cuál es secretado por las células parietales previamente mencionadas. -principales. De esta forma se liberan los protones.87). El cuerpo produce hasta dos litros de jugo gástrico.

El jugo pancreático es de aspecto similar a la saliva. la cual se produce en estado de zimógeno (tripsinógeno). Posee también el factor intrínseco. esencial para la absorción de la vitamina B12. Elastasa: es una enzima que hidroliza la elastina (proteína de las fibras elásticas del tejido conectivo). Pepsina: es una enzima que cataliza la hidrólisis parcial de casi todas las proteínas. El ión más abundante es el bicarbonato. Son sintetizadas como zimógenos. excepto mucoproteínas. Mucus: posee una acción protectora destacada. Acción Digestiva del Jugo Gástrico: El estómago produce varias enzimas que son liberadas con el jugo gástrico. ya que activa todos los demás zimógenos del páncreas.5 a 8). el cual es activado por iones H+ y por la propia pepsina. la función endocrina. es decir. importantes reguladores del metabolismo de los glúcidos. es decir hidrolizan enlaces cercanos a los extremos de la proteína o péptido. Produce restos con aminoácidos básicos en el extremo C-terminal. Es una endopeptidasa. Lipasa: su variedad gástrica es una enzima de carácter prescindible al igual que la salival. la función exocrina. Cumple una función reguladora. Actúa con pH óptimo de 8. ya que la lipasa pancreática puede encargarse por si sola de la tarea que estas enzimas cumplen. haciéndolos más fácilmente digeribles. Se encuentra en forma de zimógeno (pepsinógeno). liberar insulina y glucagón. posee un pH levemente alcalino (7. Su pH óptimo es entre 1 y 2. la producción del jugo pancreático. Tiene especial preferencia por grupos carboxilo de aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. Su pH óptimo es entre 3 y 6.La función del ácido clorhídrico es principalmente aportar un pH óptimo para la acción de la pepsina. En el jugo pancreático también se encuentran las enzimas digestivas. queratina y elastina. Jugo Pancreático El páncreas cumple una función glandular mixta. cataliza hidrólisis entre aminoácidos lejanos a los extremos. Las enzimas del páncreas son muy numerosas y muchas de ellas pueden cumplir sus funciones sin requerir de la acción de enzimas anteriores. la cual es hidrolizar uniones esteres de triacilgliceroles. . Son 2: A y B. cuya producción es estimulada tanto endocrina como neurológicamente. y por el otro. Estas enzimas actúan a nivel duodenal y son las siguientes: Tripsina: es una enzima del tipo de las endopeptidasas. Presenta preferencia por los enlaces al –COOH de los aminoácidos aromáticos. y posee acción antiséptica. Catalizan uniones peptídicas cercanas al extremo C-terminal. Por un lado. Es secretada como proelastasa (zimógeno). ya que permite soportar la presencia del HCl en el estómago. de las cuales la más importante es la pepsina. Las enzimas previamente mencionadas generan restos peptídicos pequeños. Quimotripsina: es una endopeptidasa activada por tripsina y por autocatálisis (se activa ella misma). Carboxipeptidasas: son exopeptidasas. pero también actúa directamente sobre los alimentos.

es por esto que prescinde de la acción de la ptialina. Otras actúan sobre oligopeptidos. Terminada la acción de la amilasa pancreática. Se libera junto con procolipasa. Colesterolestarasa: es una enzima que hidroliza esteres de colesterol. Estas son las más importantes: - Sacarasa-Isomaltasa: la isomaltasa hidroliza enlaces α 1-4 en maltosas y α 1-6 en maltotriosas y dextrinas límite. Lipasa: cataliza la hidrólisis de uniones éster en grasas neutras. fosfatasas que separan el grupo fosfato de estos y nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa correspondiente. Los productos finales de la acción de estas enzimas en conjunto son purinas. permitiéndole actuar sobre miscelas. que es secretado por el hígado en una cantidad de 500 ml por día. por lo que el producto de su acción suele ser 2-monoacilglicerol y dos ácidos grasos (excepto en presencia de isomerasa). - - Existen además enzimas encargadas de la digestión completa de los ácidos nucleicos: nucleasas que hidrolizan enlaces entre nucleótidos. Las enzimas más importantes de las que presenta el ribete en cepillo son las Disacaridasas. Enzimas intestinales (del ribete en cepillo) El intestino produce ciertas enzimas cuyo objetivo es terminar la digestión de los productos comenzada ya por otras enzimas. Fosfolipasa A2: hidroliza enlace entre el ácido graso y glicerol en el Carbono 2 de glicerofosfolípidos. la mayoría de ellos producidos por la acción de la amilasa sobre el almidón. que al ser activada se transforma en colipasa y se une a la lipasa.Ribo y desoxirribonucleasas: son enzimas que actúan en la digestión de ácidos nucleicos. que digieren los disacáridos. y acumulada en la vesícula biliar. La florizina hidrolasa degrada enlaces β en complejos como glicolípidos. pero produce mucha mayor degradación debido a su mayor tiempo de acción. la sacarasa hidroliza la sacarosa en glucosa y fructuosa. de algunas vitaminas y de acilgliceroles. quedan restos del tipo maltosas. y no por eso menos importante. Bilis Por último. Existen también exopeptidasas y dipeptidasas (separan los dipéptidos). Amilasa Pancreática: enzima que cumple una función comparable a la de amilasa salival. Maltasa-Glucoamilasa: digiere en menor medida que la isomaltasa a la maltosa (20%). pirimidinas y pentosa (ribosa y desoxirribosa). generalmente restos de la acción de pepsina y tripsina. como la enteroquinasa que activa a la tripsina. maltotriosas y dextrinas límite. Sólo hidroliza uniones en los carbonos primarios. es decir poseen dos funciones. hidrolizando las uniones entre nucleótidos. se encuentra la bilis. Algunas de estas enzimas son endopeptidasas. Son bifuncionales. Lactasa-Florizina Hidrolasa: el sitio lactasa hidroliza dicho compuesto en galactosa y glucosa. La bilis es un producto de color amarrillo parduzco. Debemos tener en .

que llega al colon sin haber sido degradado por completo. las sales biliares sufren acción de bacterias de la flora intestinal que los convierten en ácidos biliares secundarios. lípidos. presente por ejemplo en la banana. aquí se vuelve más ácida y aumenta considerablemente la concentración de sales y pigmentos biliares. Se encuentran también pigmentos biliares (que por su oxidación dan el color característico a la materia fecal). no pueden ser degradados por el organismo. proteínas y ácidos nucleicos) durante la digestión. En períodos entre comida. Los ácidos biliares primarios se sintetizan en hígado a partir de colesterol. ya que juega un papel en prácticamente todos los procesos metabólicos. Fundamentalmente es digerido por amilasa pancreática. En concentraciones adecuadas forman miscelas. Se encuentra también colesterol. polisacárido constituyente de paredes celulares vegetales. Hidratos de Carbono Almidón: comienza su digestión en la boca por acción de la amilasa salival. Los restos. Originalmente (a nivel hepático) posee aproximadamente un 3% de materia sólida. Fibra Dietaria: compuestos como la celulosa. Ácidos Biliares: derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. colesterol.6.8 y 8. Las sales biliares son compuestos antipáticos. tiene aspecto viscoso y sabor muy amargo. entre 7. urea. los que generalmente se neutralizan con Na+ formando sales biliares. proteínas y iones. que engloban fosfolípidos. fosfolipasa y colesterolesterasa. asociados generalmente a sales biliares. Son el desoxicólico y el litocólico. etc. Esta bilis es de color verdoso y posee más materia sólida (17%). es decir maltosas.. la bilis se acumula en la vesícula. Tras cumplir su rol. Cuando se conjugan los ácidos biliares con taurina o glicina. y además es una poderosa glándula que secreta diversas sustancias. pero en pequeña proporción debido al escaso tiempo de acción de esta enzima (se inactiva en el estómago).cuenta que el Hígado es uno de los órganos más grandes e importantes en el cuerpo. Se caracteriza por su gran contenido de lípidos. La bilis posee también fosfolípidos. que es incorporado a las miscelas. donde son reutilizados. son degradados a glucosa por isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. Los ácidos biliares secundarios se forman en intestino por acción bacteriana. Los más abundantes son el ácido cólico y el quenodesoxicólico. La bilis tiene un pH alcalino. entre ellas la bilis. ya que los dispersa en gotitas que facilitan la acción de lipasa. en las cuales aumentan el poder emulsionante. y otros compuestos detergentes: los ácidos biliares. El papel funcional de las sales biliares es contribuir en la digestión y absorción de los lípidos. se obtienen ácido taurocólico y glicocólico respectivamente. son reabsorbidos y retornan por vía portal al Hígado. contribuyendo a estabilizar y emulsionar estos compuestos. Existe un almidón resistente. La bilis es la principal vía de excreción del colesterol. La fibra dietaria está formada . sobre todo fosfatidilcolina. maltotriosas y dextrinas límite. Resumen del Proceso Digestivo Aquí intentamos dar una idea general de los procesos que sufren las principales moléculas (hidratos de carbono. debido a la ausencia de enzimas que hidrolicen los enlaces β 1-4.

La totalidad de la sacarosa es hidrolizada por la porción sacarasa de sacarasa-isomaltasa. y luego las nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa (ribosa en ARN y desoxirribosa en ADN). El producto final son las purinas y pirimidinas y las pentosas. de . Ácidos Nucleicos Su digestión comienza en duodeno por acción de nucleasas pancreáticas e intestinales. La fibra recorre todo el intestino sin ser degradada. Ataca enlaces éster de carbonos primarios. Fosfolípidos: hidrolizados por Fosfolipasa A2 del páncreas. únicos capaces de ser absorbidos e utilizados por el organismo. dejando glucosa y fructosa como productos. colesterol y vitamina A. La acción de estas enzimas deja fragmentos de menor peso molecular. a diferencia del almidón. contribuyen a solubilizar los lípidos. Los productos finales de digestión de proteínas son aminoácidos libres. Luego actúan las fosfatasas que escinden el grupo fosfato dejando como producto nucleósidos y fosfato libre. al igual que las ricas en prolina. quimotripsina y elastasa (todas provenientes del páncreas). Los aminoácidos libres se generan cuando actúan las exopeptidasas: carboxipeptidasas que separan el aminoácido del extremo C-terminal. Esteres de Colesterol: escindidos por colesterolesterasa dando lugar a colesterol libre y ácido graso. por eso esta requiere la colipasa para fijarse a las miscelas. y aminopeptidasas que separan el aminoácido del extremo N-terminal. Las proteínas de origen vegetal suelen ser menos degradables. Lípidos Los más abundantes en la dieta son triacilgliceroles. E y K. como el gluten y la caseína. que fragmenta las proteínas en “trozos” de alto peso molecular. dejando como restos generalmente 2-monoacilglicerol. Proteínas Su digestión depende del tipo de proteína y del procesamiento que sufrieron los alimentos antes de la digestión. las dipeptidasas hidrolizan los dipéptidos.2-diacilgliceroles. que no es indispensable. di y tri péptidos. El resultado final de la digestión de carbohidratos es la formación monosacáridos. Disacáridos: debemos aclarar que los disacáridos no empiezan su degradación en la boca. dando lugar a galactosa y glucosa. La presencia de las sales biliares una vez que el contenido gástrico pasa al duodeno. aunque también ácidos grasos libres y 1. Su digestión comienza en el estómago por acción de la pepsina. D. Los productos finales son 2-monoacilgliceroles y ácidos grasos libres. se libera muy poco glicerol. En el duodeno estos fragmentos sufren la acción de tripsina. Triacilgliceroles: comienza en el estómago por acción de la lipasa gástrica (la acción de la lipasa salival es insignificante). aporta volumen al contenido intestinal y favorece el peristaltismo. La lactosa es degradada por la región lactasa de lactasa-florizina hidrolasa. fosfolípidos.por celulosa y otros polisacáridos vegetales. Del 10 al 30% de los TAG son degradados por esta enzima. pero dificultan la acción de la lipasa pancreática. que separan lo nucleótidos. que hidroliza enlace éster en posición 2 dando lugar a un lisofosfolípido y ácido graso libre. Por último.

Adelante encontraremos imágenes de preparados histológicos de glándulas que producen enzimas intervinientes en el proceso de la digestión. y en la página siguiente veremos un esquema relacionado al tema.De esta forma damos por concluido el tema digestión. Glándulas Salivales Glándulas Gástricas Glándulas Pancreáticas .

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El colesterol sigue un camino muy similar. desde los linfáticos intestinales hasta el conducto torácico y de allí a la circulación general. ácidos grasos libres. los alimentos deben ser incorporados al organismo.sanguíneo. que también presentan una porción proteica. En muchos casos los compuestos absorbidos por los enterocitos son utilizados para sintetizar nuevos triacilgliceroles. que forman miscelas donde se incluyen estos monoacilgliceroles. Hidratos de Carbono Sólo pueden ser absorbidos monosacáridos (glucosa. El sistema cotransporta la molécula de glucosa o galactosa junto con dos iones Na+ (que pasan a favor de gradiente). En su absorción juegan un papel muy importante las sales biliares. Glucosa y galactosa comparten el mismo sistema de transporte: el SGLT1. no pueden ingresar por difusión pasiva. transporte activo secundario inserto en membrana apical que utiliza un gradiente de Na+ creado por Na+/K+ ATPasa. lo que les permiten atravesar la membrana de los enterocitos. fructosa y galactosa). la basolateral y la lamina basal. etc. la membrana apical. lisofosfolípidos. a través del sistema porta que los lleva al hígado. entre otras el glicocálix.Absorción Luego de su digestión.linfático. Los nuevos triacilgliceroles. o bien la misma es insignificante. Para esto se utiliza como base el 2monoacilglicerol y los ácidos grasos libres. Cuando la concentración de glucosa es mayor en los enterocitos que en el intersticio. etc. colesterol. aunque a veces permiten el paso limitado de solutos y agua. Debido al carácter hidrófilo de estos compuestos. Esto se produce en un 90% en el intestino delgado. Las zónula occludens entre los enterocitos constituyen un impedimento al paso de las moléculas a través del espacio intersticial. Los fosfolípidos absorbidos generalmente son utilizados en la misma célula .. formando de esta forma diacilgliceroles y triacilgliceroles (catalizado por enzima tioquinasa). el transportador GLUT 2 en membrana basolateral permite su paso al intersticio y de ahí a los vasos hasta llegar al hígado. La mayoría de los procesos de absorción implican difusión pasiva. que son activados con Coenzima A y transferidos al monoacilglicerol. forman parte de los quilomicrones. facilitada y transporte activo. Se ha demostrado también la presencia de transportadores que fijan los ácidos grasos y los transfieren al retículo endoplásmico liso. deben sortear una serie de barreras hasta llegar a la circulación. Lípidos No es necesaria su hidrólisis total. La fructosa ingresa por transporte facilitado dado por GLUT 5. Esto les otorga carácter antipático y les permite transportarse por vía linfática. desde donde los nutrientes pueden ser transportados al resto del cuerpo por dos sistemas: a.. presente en membrana apical. junto con fosfolípidos. H+ K+ b. ya que ingresan generalmente como 2monoacilgliceroles. y puede encontrarse libre o esterificado con ácidos grasos. Pasa al intersticio y de allí a la circulación por transportadores GLUT 2 o GLUT 5. Los materiales producto de la digestión. principal fuente de transporte de los lípidos absorbidos en intestino (70%).

muchos de ellos ingresan por un sistema similar a la glucosa (cotransporte con Na+). El Cl. esto favorece el paso del Cl . cotransporte con Cl. Agua y Electrolitos Al tubo digestivo ingresan diariamente 8 litros de agua.y contratransporte con H+. Este 60%. independientes de los sistemas de transporte de aminoácidos libres. K+. Tras su absorción son escindidos a aminoácidos libres por peptidasas intracelulares. Los di y tripéptidos son absorbidos por sistemas dependientes de Na+. etc. Las concentraciones de los principales electrolitos (Na+. Existe una diferencia de potencial entre el intersticio. aminoácidos acídicos. Los aminoácidos incorporados por el primer sistema son: todos los neutros. prolina e hidroxiprolina..hacia el espacio intersticial. Una vez absorbidos los aminoácidos. levemente positivo. Este sistema es muy abundante en colon y recto. di y tripéptidos. En intestino grueso solo funcionan mecanismos a través de canales regulados por hormonas.es absorbido generalmente por cotransporte con Na+. El Na+ es absorbido por diversos sistemas: canales de Na+. aromáticos y alifáticos. sufren modificaciones a través del recorrido del contenido intestinal por el tubo digestivo. Sin embargo la principal forma de absorción es la transcelular. estos atraviesan la membrana basolateral por difusión facilitada e ingresan al sistema porta. Existen distintos sistemas de transporte para su absorción. el 60% a oligopéptidos. La mayor parte es absorbida en intestino delgado. al llegar al intestino y contactar con el ribete en cepillo. Los incorporados por el segundo sistema (difusión facilitada) son: aminoácidos básicos (sistema Y) y los neutros con cadena lateral hidrófoba (sistema L). El agua sigue los gradientes osmóticos. sólo un litro llega al colon. cotransporte con solutos orgánicos. fenilalanina y metionina. y también por intercambio con HCO3-. En ciertas situaciones tanto normales como patológicas (ejemplo: enfermedad celíaca). Proteínas El 40% de las proteínas son degradadas hasta aminoácidos libres. Luego es expulsado al intersticio por la bomba de Na+/K+ ATPasa de membrana basolateral. es degradado a aminoácidos libres. lo que explica la alcalinidad de las heces. contratransporte con H+ y cotransporte con Cl-. se pueden absorber péptidos e incluso proteínas enteras por procesos de pinocitosis. Iones y agua difunden muchas veces entre las uniones estrechas que unen los enterocitos (difusión paracelular).y HCO3-). Cl. y el lumen. entre la ingerida y la aportada por los distintos fluidos digestivos. . un menor porcentaje ingresa por difusión facilitada.

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