UNIVERSIDAD DE SAN

MARTIN DE PORRES

HEMOGLOBINA

FLORES REQUE , Fiorella GRUPO

GARCIA SANCHEZ
Christian 07A
GRADOS VITONERA, Victor
LEON ZORRILLA ,Hugo
HEMOGLOBINA
DEFINICIÒN
La hemoglobina es una proteína que contiene
hierro y que le otorga el color rojo a la sangre.

 Se encuentra en los glóbulos rojos y es la

encargada del transporte de oxígeno por la
sangre desde los pulmones a los tejidos.
La hemoglobina también transporta el dióxido
de carbono, que es el producto de desecho del
proceso de producción de energía.
VALORES NORMALES

Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL

Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
 TIPO S DE HB Y
COM PO SICIÒ N
Tipo de Hemoglobina 2 cadenas 2 cadenas
polipeptídicas polipeptídicas
Hemoglobina A (adulto) 2 cadenas 2 cadenas
(HbA1): 97% alfa beta
Hemoglobina A2 (adulto) 2 cadenas 2 cadenas
(HbA2) 2% alfa delta
Hemoglobina F (fetal): 2 cadenas 2 cadenas
(HbF): 1% alfa gamma
Hemoglobina Gower II 2 cadenas 2 cadenas
(embrionaria) alfa épsilon
 Oxihemoglobina (HbO2): Hb unida al oxígeno.

 Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)

 Carboxihemoglobina: Hb unida a CO2. Letal en grandes

concentraciones.

 Carbaminohemoglobina o carbohemoglobina: ciertos

aminoácidos de la Hb se asocian al CO2.

 Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al

oxígeno.

 Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a

valina terminal de cadena Beta. Aumenta en diabetes mal
controlada.
cristian
GRUPO HEMO
 Grupo prostético, que actúa como cofactor.

 Conformado por una molécula de

protoporfirina IX más Fe2+.

 Su síntesis es más pronunciada en la médula

ósea y el hígado.
Síntesis de Hemo
Proceso detallado
GRUPO HEMO
 Por acción de la ferroquelatasa. El hierro se
incorpora, después del ensamblaje de la
protoporfirina IX.
 Producto hemo actúa como un retroinhibidor
en caso de regulación.
 La célula tiene que asegurarse que la
proporción de α-globina, β-globina y hemo
sea de 2/2/4.
GRUPO HEMO
 El Fe2+. Posee 6 enlaces.
4 con la protoporfirina con la cual forma un
plano.
 2, en plano perpendicular.
 Uno de ellos se une a la cadena polipeptídica por
medio de la histidina F8 (histidina proximal)
 El sexto enlace es con el O2, que además está
unido a la histidina distal.
 ALOTERISMO
COOPERATIVO
 Es una característica de la
hemoglobina.
 Permite una saturación al
100%.
 La atracción de O2 hacia
la Hb, aumenta, a mayor
Nº de O2 ligados.
FUNCIONES DE
LA HB
TRANSPORTE DE
O2
CURVA DE
DISOCIACIÓN
TRANSPORTE DE
CO2.
 Disuelto en plasma
 Formando los llamados Compuestos
carbamínicos (25%): surgen de la unión de
CO2 con los grupos aminos de las proteínas.
 Como bicarbonato (65%):
BUFFER DE PH
INTRACELULAR
 : Es otra de las funciones de la hemoglobina,
y está dada por la captación de H+ antes
mencionada. La hemoglobina es el principal
buffer de la sangre aunque el más
importante buffer del organismo es el
bicarbonato ya que el organismo puede
regular la concentración de este último, a
nivel pulmonar y renal.
02
 2. -¿ ?

 A. -
 B .-

 C .-

 D.-