INHIBICIÓN A COMPETITIVA.

El inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el

complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos:
E + I à EI
ES + I à ESI
La presencia del inhibidor hace que decrezca la vmáx (es decir, no puede ser
compensada su presencia por elevadas [S]) pero la Km aparente no varía (o
sea, que a la misma [S] se alcanza la 1/2 vmáx correspondiente a la presencia
del inhibidor). En realidad la afinidad de E por S sí ha disminuido realmente
(aunque no "aparentemente").
Algunas enzimas (no todas) que poseen un grupo -SH esencial, son
inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados (la enzima
requiere esos grupos -SH intactos para su actividad normal).
El agente quelante EDTA (tetra-acetato de etilen-diamida) se une
reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes divalentes, e inhibe así de modo
no competitivo a algunas enzimas que precisan esos iones para su actividad.
GRAFICA DE LINEWEAVER-BURK.

El diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para

calcular los parámetros cinéticos de una enzima.
Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es
fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.

Cuyo recíproco es:

Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-

Menten, Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de
sustrato.
 La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el
Km y Vmax; el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente
a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de -1/Km.

DIEGO LÓPEZ MENDIOLA

SECCION: 05

SEXTO SEMESTRE