ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina

Cómo se produce el ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina?El ciclo de Cori involucra la utilización del lactato producido por tejidos no-hepáticos (músculo y eritrocitos) como fuente de carbono para la gluconeogénesis hepática. De esta forma el hígado transforma el lactato, producto de la glicólisis, en glucosa para ser utilizada en tejidos no-hepáticos. El ciclo es un consumidor neto de energía, gasta 4 ATP más que los producidos en la glicólisis. Por ello el ciclo no puede sostenerse en forma indefinida.En el ciclo de Cori el músculo esquelético en condiciones de ejercicio, degrada a la glucosa hasta lactato, el cual difunde por el torrente sanguíneo . El lactato es incorporado al hígado y convertido en glucosa, la cual es liberada a la circulación sanguínea.el ciclo de Cori (conversión hepática de lactato y alanina en glucosa) está muy activo. El ciclo de Cori constituye un mecanismo adaptativo que permite entregar glucosa y energía en forma anaeróbica, cuando los tejidos no cuentan con el oxígeno suficiente para metabolizar completamente los sustratos hacia CO2 y H2O.Ciclo de Cori y ciclo de la alanina La contracción del músculo está sostenida por el consumo de ATP, que se regenera por la fosforilación oxidativa en las mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis, que da lugar a lactato, en las fibras musculares blancas. Las rojas también producen lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por la fosforilación oxidativa. El lactato se transfiere a través de la sangre, al hígado, donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y después en glucosa por la gluconeogénesis. Gracias al torrente sanguíneo, el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el ciclo de Cori. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). El ATP del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato producido en el músculo, y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. Este ciclo también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. La formación de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el músculo hasta el hígado.6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP + Pi)hígado + 2 ATPeritrocitoEl ciclo de la alanina resulta del transporte de la alanina por la sangre relacionando el músculo y el hígado. En el músculo se forma alanina a partir del piruvato producido en la glicolisis. La Ala al llegar al hígado da lugar a piruvato y amonio. Este último por la ureogénesis da lugar a urea que se segrega en la sangre para ir al riñón, mientras que el Pyr da lugar a glucosa a través de la gluconeogénesis. En este caso el NADH generado en la formación de Pyr no se utilizan para formar lactato, sino que se pueden utilizar para la producción de ATP, en contraste con el ciclo de Cori, donde el NADH se gasta en formar lactato a

De las proteínas del músculo. cuerpos cetónicos (leu) y ambos (ile). ya que este está encargado de la gluconeogénesis (a partir de lactato.10 ATPhígado + 6-8 (ADP + Pi)músculo + O2 músculo ® 10 (ADP + Pi)hígado + 6-8 ATPmúsculoEstos ciclos son funcionales solo entre el hígado y tejidos que no oxiden la glucosa completamente a CO2 y H2O. el glicerol. Los tejidos que dependen de la glucosa son en este momento totalmente dependientes del hígado. tiene que existir una fuente de C adicional. El catabolismo de los aminoácidos para dar energía disminuye en gran medida. Los aminoácidos ramificados son una fuente importante de N para la producción de ala y gln en el músculo. la enciclopedia libre Saltar a navegación. solo dos aminoácidos como tales son liberados (ala y gln). pero estos no proporcionan una entrada neta de carbono. También el metabolismo de las proteínas proporciona los intermediarios que van a hacer posible la síntesis neta de glucosa. La lipogénesis no es activa y el lactato. Los a-cetoácidos correspondientes a los aminoácidos ramificados son liberados por el músculo en la sangre. En este caso. los otros son metabolizados en intermediarios como el piruvato y el aCG (que pueden dar ala y gln). ya que la degradación de los aminoácidos no solo da lugar a intermediarios de la gluconeogénesis sino también a amonio. simplemente regeneran la glucosa consumida. el piruvato y los aminoácidos usados en la misma cambia de destino y forman glucosa (ciclo de Cori). son tomados posteriormente por el hígado y convertidos en glucosa (val). aunque hay que tener en cuenta que la formación de urea es bastante costosa energéticamente hablando. piruvato y alanina en gran medida).Existe una relación muy importante entre la gluconeogénesis y la ureogénesis. El ciclo de Cori y el de la alanina son muy importantes. proveniente del metabolismo de los TAGs se convierte en una fuente de glucosa nueva. Como otros tejidos consumen glucosa (la convierten en CO2 y H2O).partir de Pyr. Alanina De Wikipedia.En el estado de ayuno (tiempo después de una comida) no existe entrada alguna de compuestos metabólicos en el intestino y además poco glucógeno queda en el hígado.En el estado temprano del ayuno (después de una comida) la glucogenolisis es la fuente de glucosa en la sangre. búsqueda . El ciclo de la alanina es más eficiente que el ciclo de Cori. El ciclo de la alanina es importante en este estado.

09 g/mol 570 K (296. 1. A C3H7NO2 Identificadores Número CAS PubChem 56-41-7 5950 Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1401 kg/m3. 9.33.85 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2.5 g/l Bioquímica Familia Aminoácido .401 g/cm3 89.Alanina Nombre (IUPAC) sistemático Ácido 2-aminopropanoico General Símbolo Fórmula molecular Ala.71 166.

Esencial Codón Punto isoeléctrico (pH) No GCU. por lo que . salvo que se indique lo contrario. La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. Contenido [ocultar] y y y y y y y y 1 Estructura 2 Biosíntesis 3 Síntesis 4 Función 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Véase también 8 Enlaces externos [editar] Estructura El átomo de carbono de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3).11 Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm). GCG 6.1 La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Es codificada por los codones GCU. detrás de la leucina. GCC. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Debido a las reacciones de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2. siendo por tanto clasificada como un aminoácido alifático. Existe en dos distintos enantiómeros .2). en una muestra de 1.8 % de las estructuras primarias.1. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína. Exenciones y referencias Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos.150 proteínas. [editar] Biosíntesis La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato.L-alanina y D-alanina. la cual es rápidamente reversible.6. encontrándose en un 7. GCC. GCA y GCG. GCA. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico.

las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del aspartato. Distribución de la glucosa. llevándose a cabo la siguiente reacción: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH [editar] Síntesis La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker.12). Ciclo de Cori) Alternativamente. gluconeogénesis. o por amonólisis del ácido 2-bromopropiónico:2 .está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis. por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1. y en el ciclo del ácido cítrico. alanina y ácido láctico (V.

1: 21. New York. . 2. Doolittle RF (1989). particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. el segundo paso de la glucólisis. (Fasman GD. cerdo. la enciclopedia libre Saltar a navegación. ed. [editar] Referencias 1. Vol. búsqueda La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir glucosa 1 fosfato. epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina. . Plenum Press.[editar] Función El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo. puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad. las proteínas de la carne de vacuno. (1929) "dl-Alanine".). pp 599-623. Interviene en el metabolismo de la glucosa. pescado. "Redundancias en secuencias de proteínas" en Predicción de estructuras proteicas y los principios de la conformación de proteínas'. Sin embargo. Coll. Estimulada por el glucagón en el hígado. huevos y productos lácteos son ricas en alanina. [editar] Fuentes de alanina En general. Org. Synth. Es antagónica de la glucogénesis. que después se convertirá en glucosa 6 fosfato. 9: 4. por lo que no es común verlo en la función proteica. Glucogenolisis De Wikipedia.

según la reacción: (glucosa)n + Pi <---------------> (glucosa)n-1 + glucosa-1P Esta reacción es muy ventajosa para la célula. que interviene en el mecanismo de catálisis. que consiste en la salida secuencial de restos de glucosa desde el extremo no reductor. y E(1-6) glicosidásica que HIDROLIZA el resto de glucosa unido en E(1-6). La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: E(1-4) glucosil transferásica que TRANSFIERE cada unidad de trisacárido al extremo no reductor. La enzima posee PLP como coenzima. . en comparación con una de hidrólisis.6-glucosidasa.Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos. que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe DEGRADAC IÓN DEL GLUCÓGENO (GLUCOGENOLISIS) La degradación a glucosa disponible metabólicamente (glc-6-P) precisa de la acción combinada de tres enzimas diferentes: 1) Glucógeno fosforilasa 2) Enzima desramificante del glucógeno 3) Fosfoglucomutasa 1) Glucógeno fosforilasa Cataliza la denominada escisión fosforolítica. 2) Enzima desramificante del glucógeno La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-glicosídicos en E(16). la fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa (1 4) y la amilo1.

En el intestino la digestión continúa. Una de las moléculas más importantes en la síntesis de glucógeno la constituye la UDP-Glucosa o UDP-Glc. con la acción de la ± amilasa. la glucosa-6-fosfatasa. 3. Estructura del Glucógeno: Biosíntesis de Glucógeno Un destino importante de la síntesis de glucosa en los animales. Sin embargo sólo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno. Esta reacción. 8. Principales reservas de los vertebrados: Músculo esquelético e hígado. formado por cadenas ramificadas de glucosa. el polímero de glucosa con uniones (1 4) muy ramificado.. en la que forma dispersiones coloidales. Las mutaciones en el ser humano que afectan a las enzimas del metabolismo del glucógeno pueden tener consecuencias clínicas benignas o profundas.4 1. 2. 12. 13. ya que no es capaz de romper los enlaces (1 6) que se encuentran en los puntos de ramificación Digestión secuencial de amilopectina o glucógeno por acción de . 10.transglucosilasa.. Abunda en el hígado y en el músculo. las fosforilasas no son capaces de romper más allá de los puntos de ramificación (1 6). Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Glucogenogénesis Prof.. que se secreta en la saliva. esta enzima rompe los enlaces internos (1 4) de ambos polímeros.3) Fosfoglucomutasa Se encarga de transformar la glucosa-1-P en glucosa-6-P. es soluble en agua. La ramificación crea dos extremos para que continúe la acción de la glucógeno sintasa. glucosa-1-P <---------------> glucosa-6-P En el hígado existe otra enzima muy importante. La degradación de estas reservas en energía utilizable.Biosíntesis de UDP-Glucosa. transcurre mediante un mecanismo en el que se origina glucosa-1. Esta enzima degrada la amilosa y maltosa y un poco de glucosa. La ruptura se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto de ramificación.Presentation Transcript 1.4)glucantransferasa. es la síntesis de glucógeno. perfectamente reversible.4 1. La movilización del glucógeno se controla hormonalmente por una cascada metabólica que se activa por la formación del cAMP y que comporta una serie sucesiva de fosforilaciones de proteínas enzimáticas. Paulina Fernández Garcés. facilitada por la ± amilasa secretada por el páncreas. Glucogenólisis Degradación del Glucógeno En los animales la degradación del almidón y del glucógeno empieza en la boca. El proceso desramificador requiere de la acción de una segunda enzima denominada ³enzima desramificante´ o ( 1. ya que corresponde a la forma de glucosa activada metabólicamente para la síntesis de glucógeno. 11. Glucógeno : El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales.Formación de Ramas La síntesis de glucógenos implica tanto la polimerización de las unidades de glucosa como la ramificación mediante enlaces (1 6) En este proceso interviene la enzima ramificante o amilo-(1. 9. Esta reacción libera glucosa-1-fosfato a partir de los extremos no reductores del polímero de glucosa Al igual que la -amilasa.Reacción de la Glucógeno Sintasa. 7. o movilización del glicógeno. 2. 1. requiere las rupturas fosforolíticas secuenciales de los enlaces (1 4). La UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosílo a la rama de glucógeno. Cascadas regulatorias que afectan la síntesis del glucógeno Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en el ser humano.6). 3. catalizadas por la glucogeno fosforilasa. necesaria para que pueda cumplir su función de proveedor de glucosa a otros tejidos. 4. que debe tener como mínimo cuatro unidades de glucosa. Control de la actividad de la fosforilasa. 5. glucosa-6-P + H2O ---------------> glucosa + Pi Glucogenolisis Y Glucogenogenesis . . cuando antes existía sólo uno. 14. TM.6-bis-fosfato.amilasa y la (1 6) Movilización del glucógeno. 6.

15. para la actividad muscular . REGULACIÓN.fosfato Glucosa -6. Regulación recíproca entre la síntesis y la movilización del glucógeno El control de la síntesis y la degradación del glucógeno se realiza mediante cascadas reguladoras bien definidas en las que interviene una proteína quinasa dependiente de AMP y fosforilaciones proteicas reversibles. Muscular Hepática El glucógeno del El glucógeno músculo tiene por hepático sirve como finalidad fuente de glucosa suministrar glucosa para los tejidos para que sea extrahepáticos. 19.fosfato Glucosa Fosfoglucomutasa Glucosa-6. la regulación es diferente en estos dos órganos. Cascada que Activación de la controla la glucogenólisis glucógeno fosforilasa Cascada que Inhibición de la controla síntesis de glucógeno glucógeno fosforilasa 17. degradada incluido el músculo oxidativamente y se esquelético. 18. Regulación de la actividad de la actividad de la glucógeno sintasa. tras los estímulos adecuados. de C en un polimero muy ramificado puede radicar en la necesidad del animal de generar energía de manera muy rápida. Glucosa -1. ante un puede obtener ATP descenso de glicemia. Regulación de la Glucogenólisis El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa. que existe en dos estados conformacionales diferentes: Fosforilasa B (muy poco activa) y Fosforilsasa A (muy activa) Debido al diferente papel del glucógeno muscular y el hepático. La importancia de almacenar energía de los H.fosfatasa 16.