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Ciclo de Cori y El Ciclo de La Alanina

Ciclo de Cori y El Ciclo de La Alanina

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ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina

Cómo se produce el ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina?El ciclo de Cori involucra la utilización del lactato producido por tejidos no-hepáticos (músculo y eritrocitos) como fuente de carbono para la gluconeogénesis hepática. De esta forma el hígado transforma el lactato, producto de la glicólisis, en glucosa para ser utilizada en tejidos no-hepáticos. El ciclo es un consumidor neto de energía, gasta 4 ATP más que los producidos en la glicólisis. Por ello el ciclo no puede sostenerse en forma indefinida.En el ciclo de Cori el músculo esquelético en condiciones de ejercicio, degrada a la glucosa hasta lactato, el cual difunde por el torrente sanguíneo . El lactato es incorporado al hígado y convertido en glucosa, la cual es liberada a la circulación sanguínea.el ciclo de Cori (conversión hepática de lactato y alanina en glucosa) está muy activo. El ciclo de Cori constituye un mecanismo adaptativo que permite entregar glucosa y energía en forma anaeróbica, cuando los tejidos no cuentan con el oxígeno suficiente para metabolizar completamente los sustratos hacia CO2 y H2O.Ciclo de Cori y ciclo de la alanina La contracción del músculo está sostenida por el consumo de ATP, que se regenera por la fosforilación oxidativa en las mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis, que da lugar a lactato, en las fibras musculares blancas. Las rojas también producen lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por la fosforilación oxidativa. El lactato se transfiere a través de la sangre, al hígado, donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y después en glucosa por la gluconeogénesis. Gracias al torrente sanguíneo, el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el ciclo de Cori. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). El ATP del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato producido en el músculo, y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. Este ciclo también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. La formación de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el músculo hasta el hígado.6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP + Pi)hígado + 2 ATPeritrocitoEl ciclo de la alanina resulta del transporte de la alanina por la sangre relacionando el músculo y el hígado. En el músculo se forma alanina a partir del piruvato producido en la glicolisis. La Ala al llegar al hígado da lugar a piruvato y amonio. Este último por la ureogénesis da lugar a urea que se segrega en la sangre para ir al riñón, mientras que el Pyr da lugar a glucosa a través de la gluconeogénesis. En este caso el NADH generado en la formación de Pyr no se utilizan para formar lactato, sino que se pueden utilizar para la producción de ATP, en contraste con el ciclo de Cori, donde el NADH se gasta en formar lactato a

el piruvato y los aminoácidos usados en la misma cambia de destino y forman glucosa (ciclo de Cori). El ciclo de Cori y el de la alanina son muy importantes. búsqueda . El catabolismo de los aminoácidos para dar energía disminuye en gran medida. solo dos aminoácidos como tales son liberados (ala y gln). la enciclopedia libre Saltar a navegación. De las proteínas del músculo. En este caso. aunque hay que tener en cuenta que la formación de urea es bastante costosa energéticamente hablando.partir de Pyr. cuerpos cetónicos (leu) y ambos (ile). ya que la degradación de los aminoácidos no solo da lugar a intermediarios de la gluconeogénesis sino también a amonio. simplemente regeneran la glucosa consumida. piruvato y alanina en gran medida). son tomados posteriormente por el hígado y convertidos en glucosa (val). ya que este está encargado de la gluconeogénesis (a partir de lactato.En el estado temprano del ayuno (después de una comida) la glucogenolisis es la fuente de glucosa en la sangre. El ciclo de la alanina es importante en este estado. tiene que existir una fuente de C adicional. Los aminoácidos ramificados son una fuente importante de N para la producción de ala y gln en el músculo. proveniente del metabolismo de los TAGs se convierte en una fuente de glucosa nueva. los otros son metabolizados en intermediarios como el piruvato y el aCG (que pueden dar ala y gln).Existe una relación muy importante entre la gluconeogénesis y la ureogénesis.En el estado de ayuno (tiempo después de una comida) no existe entrada alguna de compuestos metabólicos en el intestino y además poco glucógeno queda en el hígado. Como otros tejidos consumen glucosa (la convierten en CO2 y H2O). pero estos no proporcionan una entrada neta de carbono. También el metabolismo de las proteínas proporciona los intermediarios que van a hacer posible la síntesis neta de glucosa. Alanina De Wikipedia. La lipogénesis no es activa y el lactato. el glicerol. Los tejidos que dependen de la glucosa son en este momento totalmente dependientes del hígado. El ciclo de la alanina es más eficiente que el ciclo de Cori. Los a-cetoácidos correspondientes a los aminoácidos ramificados son liberados por el músculo en la sangre.10 ATPhígado + 6-8 (ADP + Pi)músculo + O2 músculo ® 10 (ADP + Pi)hígado + 6-8 ATPmúsculoEstos ciclos son funcionales solo entre el hígado y tejidos que no oxiden la glucosa completamente a CO2 y H2O.

85 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2. 9.71 166.Alanina Nombre (IUPAC) sistemático Ácido 2-aminopropanoico General Símbolo Fórmula molecular Ala. 1. A C3H7NO2 Identificadores Número CAS PubChem 56-41-7 5950 Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1401 kg/m3.5 g/l Bioquímica Familia Aminoácido .09 g/mol 570 K (296.401 g/cm3 89.33.

detrás de la leucina.Esencial Codón Punto isoeléctrico (pH) No GCU. salvo que se indique lo contrario. GCA. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato.11 Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm). siendo por tanto clasificada como un aminoácido alifático.150 proteínas.L-alanina y D-alanina. Existe en dos distintos enantiómeros . GCC. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína. Contenido [ocultar] y y y y y y y y 1 Estructura 2 Biosíntesis 3 Síntesis 4 Función 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Véase también 8 Enlaces externos [editar] Estructura El átomo de carbono de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3). Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico. en una muestra de 1.1. La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. Exenciones y referencias Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. la cual es rápidamente reversible. encontrándose en un 7. GCC. por lo que . GCG 6.8 % de las estructuras primarias. Es codificada por los codones GCU. Debido a las reacciones de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2. [editar] Biosíntesis La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. GCA y GCG.1 La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos.2).6.

las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del aspartato.12). por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4. alanina y ácido láctico (V.está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis. o por amonólisis del ácido 2-bromopropiónico:2 . Ciclo de Cori) Alternativamente.1. y en el ciclo del ácido cítrico. Distribución de la glucosa. gluconeogénesis.1. llevándose a cabo la siguiente reacción: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH [editar] Síntesis La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker.

(Fasman GD. búsqueda La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir glucosa 1 fosfato. .). [editar] Fuentes de alanina En general. Es antagónica de la glucogénesis. Vol. (1929) "dl-Alanine". pp 599-623. la enciclopedia libre Saltar a navegación. 9: 4. Doolittle RF (1989). Interviene en el metabolismo de la glucosa. el segundo paso de la glucólisis. ed. huevos y productos lácteos son ricas en alanina. Synth. Org. particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. . Sin embargo. Estimulada por el glucagón en el hígado. [editar] Referencias 1. las proteínas de la carne de vacuno. Plenum Press. epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina. por lo que no es común verlo en la función proteica. que después se convertirá en glucosa 6 fosfato. Coll. New York.[editar] Función El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo. 2. cerdo. puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad. Glucogenolisis De Wikipedia. 1: 21. "Redundancias en secuencias de proteínas" en Predicción de estructuras proteicas y los principios de la conformación de proteínas'. pescado.

La enzima posee PLP como coenzima.Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos. en comparación con una de hidrólisis. la fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa (1 4) y la amilo1. que consiste en la salida secuencial de restos de glucosa desde el extremo no reductor.6-glucosidasa. 2) Enzima desramificante del glucógeno La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-glicosídicos en E(16). La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: E(1-4) glucosil transferásica que TRANSFIERE cada unidad de trisacárido al extremo no reductor. que interviene en el mecanismo de catálisis. que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. y E(1-6) glicosidásica que HIDROLIZA el resto de glucosa unido en E(1-6). según la reacción: (glucosa)n + Pi <---------------> (glucosa)n-1 + glucosa-1P Esta reacción es muy ventajosa para la célula. Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe DEGRADAC IÓN DEL GLUCÓGENO (GLUCOGENOLISIS) La degradación a glucosa disponible metabólicamente (glc-6-P) precisa de la acción combinada de tres enzimas diferentes: 1) Glucógeno fosforilasa 2) Enzima desramificante del glucógeno 3) Fosfoglucomutasa 1) Glucógeno fosforilasa Cataliza la denominada escisión fosforolítica. .

. 3. Esta reacción libera glucosa-1-fosfato a partir de los extremos no reductores del polímero de glucosa Al igual que la -amilasa. En el intestino la digestión continúa. La degradación de estas reservas en energía utilizable. transcurre mediante un mecanismo en el que se origina glucosa-1. La ruptura se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto de ramificación.Formación de Ramas La síntesis de glucógenos implica tanto la polimerización de las unidades de glucosa como la ramificación mediante enlaces (1 6) En este proceso interviene la enzima ramificante o amilo-(1.Biosíntesis de UDP-Glucosa. TM. es soluble en agua. que debe tener como mínimo cuatro unidades de glucosa. 14. 2..3) Fosfoglucomutasa Se encarga de transformar la glucosa-1-P en glucosa-6-P. Glucogenólisis Degradación del Glucógeno En los animales la degradación del almidón y del glucógeno empieza en la boca. catalizadas por la glucogeno fosforilasa. 1.6-bis-fosfato. La movilización del glucógeno se controla hormonalmente por una cascada metabólica que se activa por la formación del cAMP y que comporta una serie sucesiva de fosforilaciones de proteínas enzimáticas. 10. que se secreta en la saliva.4 1. ya que no es capaz de romper los enlaces (1 6) que se encuentran en los puntos de ramificación Digestión secuencial de amilopectina o glucógeno por acción de . la glucosa-6-fosfatasa. Las mutaciones en el ser humano que afectan a las enzimas del metabolismo del glucógeno pueden tener consecuencias clínicas benignas o profundas. 4. glucosa-6-P + H2O ---------------> glucosa + Pi Glucogenolisis Y Glucogenogenesis .. el polímero de glucosa con uniones (1 4) muy ramificado. formado por cadenas ramificadas de glucosa. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Glucogenogénesis Prof.4)glucantransferasa. necesaria para que pueda cumplir su función de proveedor de glucosa a otros tejidos. Glucógeno : El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales. perfectamente reversible. Estructura del Glucógeno: Biosíntesis de Glucógeno Un destino importante de la síntesis de glucosa en los animales. Paulina Fernández Garcés. Esta reacción. ya que corresponde a la forma de glucosa activada metabólicamente para la síntesis de glucógeno. Una de las moléculas más importantes en la síntesis de glucógeno la constituye la UDP-Glucosa o UDP-Glc. las fosforilasas no son capaces de romper más allá de los puntos de ramificación (1 6). 7.4 1. Control de la actividad de la fosforilasa.6). 9. 12.Reacción de la Glucógeno Sintasa. glucosa-1-P <---------------> glucosa-6-P En el hígado existe otra enzima muy importante.transglucosilasa. en la que forma dispersiones coloidales.Presentation Transcript 1. Abunda en el hígado y en el músculo. esta enzima rompe los enlaces internos (1 4) de ambos polímeros. 3. 8. El proceso desramificador requiere de la acción de una segunda enzima denominada ³enzima desramificante´ o ( 1.amilasa y la (1 6) Movilización del glucógeno. con la acción de la ± amilasa. 2. Sin embargo sólo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno. es la síntesis de glucógeno. La ramificación crea dos extremos para que continúe la acción de la glucógeno sintasa. 11. 6. 5. facilitada por la ± amilasa secretada por el páncreas.. Principales reservas de los vertebrados: Músculo esquelético e hígado. Cascadas regulatorias que afectan la síntesis del glucógeno Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en el ser humano. La UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosílo a la rama de glucógeno. requiere las rupturas fosforolíticas secuenciales de los enlaces (1 4). o movilización del glicógeno. 13. cuando antes existía sólo uno. Esta enzima degrada la amilosa y maltosa y un poco de glucosa.

ante un puede obtener ATP descenso de glicemia. que existe en dos estados conformacionales diferentes: Fosforilasa B (muy poco activa) y Fosforilsasa A (muy activa) Debido al diferente papel del glucógeno muscular y el hepático. 18.fosfatasa 16. de C en un polimero muy ramificado puede radicar en la necesidad del animal de generar energía de manera muy rápida. La importancia de almacenar energía de los H.15. degradada incluido el músculo oxidativamente y se esquelético. Regulación recíproca entre la síntesis y la movilización del glucógeno El control de la síntesis y la degradación del glucógeno se realiza mediante cascadas reguladoras bien definidas en las que interviene una proteína quinasa dependiente de AMP y fosforilaciones proteicas reversibles. tras los estímulos adecuados.fosfato Glucosa Fosfoglucomutasa Glucosa-6. 19. Regulación de la actividad de la actividad de la glucógeno sintasa. para la actividad muscular . Regulación de la Glucogenólisis El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa. la regulación es diferente en estos dos órganos. Glucosa -1. REGULACIÓN. Cascada que Activación de la controla la glucogenólisis glucógeno fosforilasa Cascada que Inhibición de la controla síntesis de glucógeno glucógeno fosforilasa 17.fosfato Glucosa -6. Muscular Hepática El glucógeno del El glucógeno músculo tiene por hepático sirve como finalidad fuente de glucosa suministrar glucosa para los tejidos para que sea extrahepáticos.

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