ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina

Cómo se produce el ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina?El ciclo de Cori involucra la utilización del lactato producido por tejidos no-hepáticos (músculo y eritrocitos) como fuente de carbono para la gluconeogénesis hepática. De esta forma el hígado transforma el lactato, producto de la glicólisis, en glucosa para ser utilizada en tejidos no-hepáticos. El ciclo es un consumidor neto de energía, gasta 4 ATP más que los producidos en la glicólisis. Por ello el ciclo no puede sostenerse en forma indefinida.En el ciclo de Cori el músculo esquelético en condiciones de ejercicio, degrada a la glucosa hasta lactato, el cual difunde por el torrente sanguíneo . El lactato es incorporado al hígado y convertido en glucosa, la cual es liberada a la circulación sanguínea.el ciclo de Cori (conversión hepática de lactato y alanina en glucosa) está muy activo. El ciclo de Cori constituye un mecanismo adaptativo que permite entregar glucosa y energía en forma anaeróbica, cuando los tejidos no cuentan con el oxígeno suficiente para metabolizar completamente los sustratos hacia CO2 y H2O.Ciclo de Cori y ciclo de la alanina La contracción del músculo está sostenida por el consumo de ATP, que se regenera por la fosforilación oxidativa en las mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis, que da lugar a lactato, en las fibras musculares blancas. Las rojas también producen lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por la fosforilación oxidativa. El lactato se transfiere a través de la sangre, al hígado, donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y después en glucosa por la gluconeogénesis. Gracias al torrente sanguíneo, el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el ciclo de Cori. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). El ATP del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato producido en el músculo, y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. Este ciclo también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. La formación de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el músculo hasta el hígado.6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP + Pi)hígado + 2 ATPeritrocitoEl ciclo de la alanina resulta del transporte de la alanina por la sangre relacionando el músculo y el hígado. En el músculo se forma alanina a partir del piruvato producido en la glicolisis. La Ala al llegar al hígado da lugar a piruvato y amonio. Este último por la ureogénesis da lugar a urea que se segrega en la sangre para ir al riñón, mientras que el Pyr da lugar a glucosa a través de la gluconeogénesis. En este caso el NADH generado en la formación de Pyr no se utilizan para formar lactato, sino que se pueden utilizar para la producción de ATP, en contraste con el ciclo de Cori, donde el NADH se gasta en formar lactato a

En el estado temprano del ayuno (después de una comida) la glucogenolisis es la fuente de glucosa en la sangre. cuerpos cetónicos (leu) y ambos (ile).Existe una relación muy importante entre la gluconeogénesis y la ureogénesis. Los aminoácidos ramificados son una fuente importante de N para la producción de ala y gln en el músculo. pero estos no proporcionan una entrada neta de carbono. la enciclopedia libre Saltar a navegación. El ciclo de la alanina es más eficiente que el ciclo de Cori. ya que la degradación de los aminoácidos no solo da lugar a intermediarios de la gluconeogénesis sino también a amonio.10 ATPhígado + 6-8 (ADP + Pi)músculo + O2 músculo ® 10 (ADP + Pi)hígado + 6-8 ATPmúsculoEstos ciclos son funcionales solo entre el hígado y tejidos que no oxiden la glucosa completamente a CO2 y H2O. solo dos aminoácidos como tales son liberados (ala y gln). el piruvato y los aminoácidos usados en la misma cambia de destino y forman glucosa (ciclo de Cori). El ciclo de la alanina es importante en este estado. ya que este está encargado de la gluconeogénesis (a partir de lactato. También el metabolismo de las proteínas proporciona los intermediarios que van a hacer posible la síntesis neta de glucosa. los otros son metabolizados en intermediarios como el piruvato y el aCG (que pueden dar ala y gln). búsqueda . La lipogénesis no es activa y el lactato. El ciclo de Cori y el de la alanina son muy importantes. Los a-cetoácidos correspondientes a los aminoácidos ramificados son liberados por el músculo en la sangre. el glicerol. En este caso. simplemente regeneran la glucosa consumida. El catabolismo de los aminoácidos para dar energía disminuye en gran medida. Alanina De Wikipedia.En el estado de ayuno (tiempo después de una comida) no existe entrada alguna de compuestos metabólicos en el intestino y además poco glucógeno queda en el hígado. De las proteínas del músculo. tiene que existir una fuente de C adicional.partir de Pyr. piruvato y alanina en gran medida). aunque hay que tener en cuenta que la formación de urea es bastante costosa energéticamente hablando. son tomados posteriormente por el hígado y convertidos en glucosa (val). proveniente del metabolismo de los TAGs se convierte en una fuente de glucosa nueva. Como otros tejidos consumen glucosa (la convierten en CO2 y H2O). Los tejidos que dependen de la glucosa son en este momento totalmente dependientes del hígado.

9. 1. A C3H7NO2 Identificadores Número CAS PubChem 56-41-7 5950 Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1401 kg/m3.5 g/l Bioquímica Familia Aminoácido .33.Alanina Nombre (IUPAC) sistemático Ácido 2-aminopropanoico General Símbolo Fórmula molecular Ala.09 g/mol 570 K (296.85 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2.71 166.401 g/cm3 89.

8 % de las estructuras primarias. [editar] Biosíntesis La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. salvo que se indique lo contrario. GCC. en una muestra de 1.1 La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. GCG 6. La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. GCC. GCA y GCG. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína. Contenido [ocultar] y y y y y y y y 1 Estructura 2 Biosíntesis 3 Síntesis 4 Función 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Véase también 8 Enlaces externos [editar] Estructura El átomo de carbono de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3).2).L-alanina y D-alanina. Es codificada por los codones GCU.11 Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm).6. detrás de la leucina.1. la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato. por lo que . encontrándose en un 7. Existe en dos distintos enantiómeros . siendo por tanto clasificada como un aminoácido alifático.150 proteínas.Esencial Codón Punto isoeléctrico (pH) No GCU. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico. GCA. Exenciones y referencias Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. la cual es rápidamente reversible. Debido a las reacciones de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2.

por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4. o por amonólisis del ácido 2-bromopropiónico:2 . gluconeogénesis. llevándose a cabo la siguiente reacción: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH [editar] Síntesis La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker. Distribución de la glucosa. y en el ciclo del ácido cítrico.12).1.1. las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del aspartato. Ciclo de Cori) Alternativamente.está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis. alanina y ácido láctico (V.

Vol. "Redundancias en secuencias de proteínas" en Predicción de estructuras proteicas y los principios de la conformación de proteínas'. New York. particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. cerdo. (Fasman GD. . Sin embargo. que después se convertirá en glucosa 6 fosfato. 2. (1929) "dl-Alanine". pp 599-623. por lo que no es común verlo en la función proteica. Es antagónica de la glucogénesis. pescado. Glucogenolisis De Wikipedia. búsqueda La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir glucosa 1 fosfato. 9: 4. la enciclopedia libre Saltar a navegación. ed. Coll.). epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina. puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad. Synth. . el segundo paso de la glucólisis. [editar] Referencias 1. Plenum Press. 1: 21. las proteínas de la carne de vacuno. [editar] Fuentes de alanina En general. Interviene en el metabolismo de la glucosa.[editar] Función El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo. Estimulada por el glucagón en el hígado. Org. Doolittle RF (1989). huevos y productos lácteos son ricas en alanina.

y E(1-6) glicosidásica que HIDROLIZA el resto de glucosa unido en E(1-6). según la reacción: (glucosa)n + Pi <---------------> (glucosa)n-1 + glucosa-1P Esta reacción es muy ventajosa para la célula.6-glucosidasa. La enzima posee PLP como coenzima. . en comparación con una de hidrólisis. la fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa (1 4) y la amilo1. La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: E(1-4) glucosil transferásica que TRANSFIERE cada unidad de trisacárido al extremo no reductor.Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos. 2) Enzima desramificante del glucógeno La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-glicosídicos en E(16). Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe DEGRADAC IÓN DEL GLUCÓGENO (GLUCOGENOLISIS) La degradación a glucosa disponible metabólicamente (glc-6-P) precisa de la acción combinada de tres enzimas diferentes: 1) Glucógeno fosforilasa 2) Enzima desramificante del glucógeno 3) Fosfoglucomutasa 1) Glucógeno fosforilasa Cataliza la denominada escisión fosforolítica. que consiste en la salida secuencial de restos de glucosa desde el extremo no reductor. que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. que interviene en el mecanismo de catálisis.

10. que debe tener como mínimo cuatro unidades de glucosa.transglucosilasa. Glucogenólisis Degradación del Glucógeno En los animales la degradación del almidón y del glucógeno empieza en la boca. Las mutaciones en el ser humano que afectan a las enzimas del metabolismo del glucógeno pueden tener consecuencias clínicas benignas o profundas. Principales reservas de los vertebrados: Músculo esquelético e hígado. TM. La degradación de estas reservas en energía utilizable.6).Presentation Transcript 1. cuando antes existía sólo uno. con la acción de la ± amilasa. o movilización del glicógeno. perfectamente reversible. La ramificación crea dos extremos para que continúe la acción de la glucógeno sintasa.Formación de Ramas La síntesis de glucógenos implica tanto la polimerización de las unidades de glucosa como la ramificación mediante enlaces (1 6) En este proceso interviene la enzima ramificante o amilo-(1. ya que no es capaz de romper los enlaces (1 6) que se encuentran en los puntos de ramificación Digestión secuencial de amilopectina o glucógeno por acción de . requiere las rupturas fosforolíticas secuenciales de los enlaces (1 4). La movilización del glucógeno se controla hormonalmente por una cascada metabólica que se activa por la formación del cAMP y que comporta una serie sucesiva de fosforilaciones de proteínas enzimáticas. formado por cadenas ramificadas de glucosa. que se secreta en la saliva. Control de la actividad de la fosforilasa.Biosíntesis de UDP-Glucosa. Esta enzima degrada la amilosa y maltosa y un poco de glucosa. Cascadas regulatorias que afectan la síntesis del glucógeno Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en el ser humano.. El proceso desramificador requiere de la acción de una segunda enzima denominada ³enzima desramificante´ o ( 1. es la síntesis de glucógeno. esta enzima rompe los enlaces internos (1 4) de ambos polímeros. La ruptura se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto de ramificación.4 1.. Glucógeno : El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales. ya que corresponde a la forma de glucosa activada metabólicamente para la síntesis de glucógeno.4 1. 3. Sin embargo sólo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno. la glucosa-6-fosfatasa.4)glucantransferasa. Estructura del Glucógeno: Biosíntesis de Glucógeno Un destino importante de la síntesis de glucosa en los animales. 6. necesaria para que pueda cumplir su función de proveedor de glucosa a otros tejidos. 13. Una de las moléculas más importantes en la síntesis de glucógeno la constituye la UDP-Glucosa o UDP-Glc. 1. 12. Paulina Fernández Garcés.Reacción de la Glucógeno Sintasa. .6-bis-fosfato. transcurre mediante un mecanismo en el que se origina glucosa-1. el polímero de glucosa con uniones (1 4) muy ramificado. en la que forma dispersiones coloidales. es soluble en agua. 3. Esta reacción. La UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosílo a la rama de glucógeno. glucosa-1-P <---------------> glucosa-6-P En el hígado existe otra enzima muy importante. catalizadas por la glucogeno fosforilasa.. las fosforilasas no son capaces de romper más allá de los puntos de ramificación (1 6). 8. Esta reacción libera glucosa-1-fosfato a partir de los extremos no reductores del polímero de glucosa Al igual que la -amilasa. 2. 4. glucosa-6-P + H2O ---------------> glucosa + Pi Glucogenolisis Y Glucogenogenesis . 14. 9. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Glucogenogénesis Prof. 11. 7. 2. En el intestino la digestión continúa.3) Fosfoglucomutasa Se encarga de transformar la glucosa-1-P en glucosa-6-P.amilasa y la (1 6) Movilización del glucógeno. facilitada por la ± amilasa secretada por el páncreas. Abunda en el hígado y en el músculo. 5.

Regulación de la Glucogenólisis El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa. Regulación de la actividad de la actividad de la glucógeno sintasa. degradada incluido el músculo oxidativamente y se esquelético. de C en un polimero muy ramificado puede radicar en la necesidad del animal de generar energía de manera muy rápida. Glucosa -1. Regulación recíproca entre la síntesis y la movilización del glucógeno El control de la síntesis y la degradación del glucógeno se realiza mediante cascadas reguladoras bien definidas en las que interviene una proteína quinasa dependiente de AMP y fosforilaciones proteicas reversibles. Muscular Hepática El glucógeno del El glucógeno músculo tiene por hepático sirve como finalidad fuente de glucosa suministrar glucosa para los tejidos para que sea extrahepáticos.fosfatasa 16. 19. ante un puede obtener ATP descenso de glicemia.15. tras los estímulos adecuados. que existe en dos estados conformacionales diferentes: Fosforilasa B (muy poco activa) y Fosforilsasa A (muy activa) Debido al diferente papel del glucógeno muscular y el hepático. 18. para la actividad muscular . REGULACIÓN. La importancia de almacenar energía de los H. la regulación es diferente en estos dos órganos. Cascada que Activación de la controla la glucogenólisis glucógeno fosforilasa Cascada que Inhibición de la controla síntesis de glucógeno glucógeno fosforilasa 17.fosfato Glucosa -6.fosfato Glucosa Fosfoglucomutasa Glucosa-6.