ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina

Cómo se produce el ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina?El ciclo de Cori involucra la utilización del lactato producido por tejidos no-hepáticos (músculo y eritrocitos) como fuente de carbono para la gluconeogénesis hepática. De esta forma el hígado transforma el lactato, producto de la glicólisis, en glucosa para ser utilizada en tejidos no-hepáticos. El ciclo es un consumidor neto de energía, gasta 4 ATP más que los producidos en la glicólisis. Por ello el ciclo no puede sostenerse en forma indefinida.En el ciclo de Cori el músculo esquelético en condiciones de ejercicio, degrada a la glucosa hasta lactato, el cual difunde por el torrente sanguíneo . El lactato es incorporado al hígado y convertido en glucosa, la cual es liberada a la circulación sanguínea.el ciclo de Cori (conversión hepática de lactato y alanina en glucosa) está muy activo. El ciclo de Cori constituye un mecanismo adaptativo que permite entregar glucosa y energía en forma anaeróbica, cuando los tejidos no cuentan con el oxígeno suficiente para metabolizar completamente los sustratos hacia CO2 y H2O.Ciclo de Cori y ciclo de la alanina La contracción del músculo está sostenida por el consumo de ATP, que se regenera por la fosforilación oxidativa en las mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis, que da lugar a lactato, en las fibras musculares blancas. Las rojas también producen lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por la fosforilación oxidativa. El lactato se transfiere a través de la sangre, al hígado, donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y después en glucosa por la gluconeogénesis. Gracias al torrente sanguíneo, el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el ciclo de Cori. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). El ATP del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato producido en el músculo, y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. Este ciclo también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. La formación de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el músculo hasta el hígado.6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP + Pi)hígado + 2 ATPeritrocitoEl ciclo de la alanina resulta del transporte de la alanina por la sangre relacionando el músculo y el hígado. En el músculo se forma alanina a partir del piruvato producido en la glicolisis. La Ala al llegar al hígado da lugar a piruvato y amonio. Este último por la ureogénesis da lugar a urea que se segrega en la sangre para ir al riñón, mientras que el Pyr da lugar a glucosa a través de la gluconeogénesis. En este caso el NADH generado en la formación de Pyr no se utilizan para formar lactato, sino que se pueden utilizar para la producción de ATP, en contraste con el ciclo de Cori, donde el NADH se gasta en formar lactato a

pero estos no proporcionan una entrada neta de carbono. El ciclo de la alanina es más eficiente que el ciclo de Cori. El ciclo de la alanina es importante en este estado. tiene que existir una fuente de C adicional. ya que este está encargado de la gluconeogénesis (a partir de lactato. De las proteínas del músculo. simplemente regeneran la glucosa consumida. Como otros tejidos consumen glucosa (la convierten en CO2 y H2O). búsqueda . Los aminoácidos ramificados son una fuente importante de N para la producción de ala y gln en el músculo. proveniente del metabolismo de los TAGs se convierte en una fuente de glucosa nueva. En este caso. el glicerol. ya que la degradación de los aminoácidos no solo da lugar a intermediarios de la gluconeogénesis sino también a amonio. los otros son metabolizados en intermediarios como el piruvato y el aCG (que pueden dar ala y gln). la enciclopedia libre Saltar a navegación. También el metabolismo de las proteínas proporciona los intermediarios que van a hacer posible la síntesis neta de glucosa. el piruvato y los aminoácidos usados en la misma cambia de destino y forman glucosa (ciclo de Cori). Los tejidos que dependen de la glucosa son en este momento totalmente dependientes del hígado. cuerpos cetónicos (leu) y ambos (ile). piruvato y alanina en gran medida). El catabolismo de los aminoácidos para dar energía disminuye en gran medida. Los a-cetoácidos correspondientes a los aminoácidos ramificados son liberados por el músculo en la sangre.En el estado de ayuno (tiempo después de una comida) no existe entrada alguna de compuestos metabólicos en el intestino y además poco glucógeno queda en el hígado. solo dos aminoácidos como tales son liberados (ala y gln).En el estado temprano del ayuno (después de una comida) la glucogenolisis es la fuente de glucosa en la sangre. La lipogénesis no es activa y el lactato. aunque hay que tener en cuenta que la formación de urea es bastante costosa energéticamente hablando. El ciclo de Cori y el de la alanina son muy importantes.10 ATPhígado + 6-8 (ADP + Pi)músculo + O2 músculo ® 10 (ADP + Pi)hígado + 6-8 ATPmúsculoEstos ciclos son funcionales solo entre el hígado y tejidos que no oxiden la glucosa completamente a CO2 y H2O. Alanina De Wikipedia. son tomados posteriormente por el hígado y convertidos en glucosa (val).partir de Pyr.Existe una relación muy importante entre la gluconeogénesis y la ureogénesis.

1. 9.5 g/l Bioquímica Familia Aminoácido .71 166.85 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 2.Alanina Nombre (IUPAC) sistemático Ácido 2-aminopropanoico General Símbolo Fórmula molecular Ala.401 g/cm3 89. A C3H7NO2 Identificadores Número CAS PubChem 56-41-7 5950 Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1401 kg/m3.09 g/mol 570 K (296.33.

GCA.11 Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm). La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína.2).L-alanina y D-alanina. GCA y GCG. detrás de la leucina.1. siendo por tanto clasificada como un aminoácido alifático. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares.150 proteínas. GCC. por lo que . Existe en dos distintos enantiómeros .1 La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico. encontrándose en un 7. Exenciones y referencias Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU. GCG 6.Esencial Codón Punto isoeléctrico (pH) No GCU.6. Debido a las reacciones de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2.8 % de las estructuras primarias. [editar] Biosíntesis La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. la cual es rápidamente reversible. en una muestra de 1. Contenido [ocultar] y y y y y y y y 1 Estructura 2 Biosíntesis 3 Síntesis 4 Función 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Véase también 8 Enlaces externos [editar] Estructura El átomo de carbono de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3). salvo que se indique lo contrario. la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato. La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. GCC.

está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis.1.1. las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del aspartato. por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.12). Ciclo de Cori) Alternativamente. alanina y ácido láctico (V. llevándose a cabo la siguiente reacción: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH [editar] Síntesis La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker. o por amonólisis del ácido 2-bromopropiónico:2 . Distribución de la glucosa. y en el ciclo del ácido cítrico. gluconeogénesis.

Plenum Press. 2. .[editar] Función El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo. Sin embargo. las proteínas de la carne de vacuno. cerdo. la enciclopedia libre Saltar a navegación. pp 599-623. epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina. (1929) "dl-Alanine". Es antagónica de la glucogénesis. 1: 21. huevos y productos lácteos son ricas en alanina. Coll. Vol. (Fasman GD.). Org. . por lo que no es común verlo en la función proteica. que después se convertirá en glucosa 6 fosfato. particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. Estimulada por el glucagón en el hígado. Interviene en el metabolismo de la glucosa. búsqueda La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir glucosa 1 fosfato. Synth. New York. Glucogenolisis De Wikipedia. el segundo paso de la glucólisis. Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de proteínas" en Predicción de estructuras proteicas y los principios de la conformación de proteínas'. [editar] Referencias 1. puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad. 9: 4. ed. [editar] Fuentes de alanina En general. pescado.

6-glucosidasa. que consiste en la salida secuencial de restos de glucosa desde el extremo no reductor.Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos. y E(1-6) glicosidásica que HIDROLIZA el resto de glucosa unido en E(1-6). en comparación con una de hidrólisis. La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: E(1-4) glucosil transferásica que TRANSFIERE cada unidad de trisacárido al extremo no reductor. la fosfoglucomutasa que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa (1 4) y la amilo1. Su deficiencia produce la Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe DEGRADAC IÓN DEL GLUCÓGENO (GLUCOGENOLISIS) La degradación a glucosa disponible metabólicamente (glc-6-P) precisa de la acción combinada de tres enzimas diferentes: 1) Glucógeno fosforilasa 2) Enzima desramificante del glucógeno 3) Fosfoglucomutasa 1) Glucógeno fosforilasa Cataliza la denominada escisión fosforolítica. La enzima posee PLP como coenzima. según la reacción: (glucosa)n + Pi <---------------> (glucosa)n-1 + glucosa-1P Esta reacción es muy ventajosa para la célula. que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. que interviene en el mecanismo de catálisis. 2) Enzima desramificante del glucógeno La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-glicosídicos en E(16). .

La UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosílo a la rama de glucógeno. ya que no es capaz de romper los enlaces (1 6) que se encuentran en los puntos de ramificación Digestión secuencial de amilopectina o glucógeno por acción de . 10.3) Fosfoglucomutasa Se encarga de transformar la glucosa-1-P en glucosa-6-P. cuando antes existía sólo uno. esta enzima rompe los enlaces internos (1 4) de ambos polímeros. Una de las moléculas más importantes en la síntesis de glucógeno la constituye la UDP-Glucosa o UDP-Glc. Principales reservas de los vertebrados: Músculo esquelético e hígado. glucosa-1-P <---------------> glucosa-6-P En el hígado existe otra enzima muy importante. Glucogenólisis Degradación del Glucógeno En los animales la degradación del almidón y del glucógeno empieza en la boca.amilasa y la (1 6) Movilización del glucógeno. 1. formado por cadenas ramificadas de glucosa. 6. 8. que debe tener como mínimo cuatro unidades de glucosa. necesaria para que pueda cumplir su función de proveedor de glucosa a otros tejidos. 2. facilitada por la ± amilasa secretada por el páncreas. Paulina Fernández Garcés. La ramificación crea dos extremos para que continúe la acción de la glucógeno sintasa.Formación de Ramas La síntesis de glucógenos implica tanto la polimerización de las unidades de glucosa como la ramificación mediante enlaces (1 6) En este proceso interviene la enzima ramificante o amilo-(1. es la síntesis de glucógeno. 11. La movilización del glucógeno se controla hormonalmente por una cascada metabólica que se activa por la formación del cAMP y que comporta una serie sucesiva de fosforilaciones de proteínas enzimáticas.. 2. Glucógeno : El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales. 5.6). TM. Estructura del Glucógeno: Biosíntesis de Glucógeno Un destino importante de la síntesis de glucosa en los animales. en la que forma dispersiones coloidales.Reacción de la Glucógeno Sintasa. Las mutaciones en el ser humano que afectan a las enzimas del metabolismo del glucógeno pueden tener consecuencias clínicas benignas o profundas. 14. La ruptura se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto de ramificación.4)glucantransferasa. 13. las fosforilasas no son capaces de romper más allá de los puntos de ramificación (1 6). Esta reacción libera glucosa-1-fosfato a partir de los extremos no reductores del polímero de glucosa Al igual que la -amilasa. ya que corresponde a la forma de glucosa activada metabólicamente para la síntesis de glucógeno.Presentation Transcript 1. transcurre mediante un mecanismo en el que se origina glucosa-1. catalizadas por la glucogeno fosforilasa.Biosíntesis de UDP-Glucosa. 4. la glucosa-6-fosfatasa. el polímero de glucosa con uniones (1 4) muy ramificado.4 1. El proceso desramificador requiere de la acción de una segunda enzima denominada ³enzima desramificante´ o ( 1. es soluble en agua. 3.6-bis-fosfato. Control de la actividad de la fosforilasa. 12.4 1. Abunda en el hígado y en el músculo. En el intestino la digestión continúa.. perfectamente reversible. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Glucogenogénesis Prof. con la acción de la ± amilasa. que se secreta en la saliva.transglucosilasa. glucosa-6-P + H2O ---------------> glucosa + Pi Glucogenolisis Y Glucogenogenesis . 7. Esta enzima degrada la amilosa y maltosa y un poco de glucosa.. o movilización del glicógeno. 9. . Esta reacción. Cascadas regulatorias que afectan la síntesis del glucógeno Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en el ser humano. 3. requiere las rupturas fosforolíticas secuenciales de los enlaces (1 4). Sin embargo sólo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno. La degradación de estas reservas en energía utilizable.

Regulación recíproca entre la síntesis y la movilización del glucógeno El control de la síntesis y la degradación del glucógeno se realiza mediante cascadas reguladoras bien definidas en las que interviene una proteína quinasa dependiente de AMP y fosforilaciones proteicas reversibles. la regulación es diferente en estos dos órganos. Regulación de la Glucogenólisis El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa.fosfatasa 16. La importancia de almacenar energía de los H. degradada incluido el músculo oxidativamente y se esquelético.fosfato Glucosa -6. que existe en dos estados conformacionales diferentes: Fosforilasa B (muy poco activa) y Fosforilsasa A (muy activa) Debido al diferente papel del glucógeno muscular y el hepático. Glucosa -1. 19. 18. Cascada que Activación de la controla la glucogenólisis glucógeno fosforilasa Cascada que Inhibición de la controla síntesis de glucógeno glucógeno fosforilasa 17. Regulación de la actividad de la actividad de la glucógeno sintasa. para la actividad muscular . REGULACIÓN.15. tras los estímulos adecuados. Muscular Hepática El glucógeno del El glucógeno músculo tiene por hepático sirve como finalidad fuente de glucosa suministrar glucosa para los tejidos para que sea extrahepáticos. de C en un polimero muy ramificado puede radicar en la necesidad del animal de generar energía de manera muy rápida. ante un puede obtener ATP descenso de glicemia.fosfato Glucosa Fosfoglucomutasa Glucosa-6.

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