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5. AMINOACIDOS

5. AMINOACIDOS

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Aminoácidos

Los alfa aminoácidos tienen tanto un amino como un carboxilo unido al mismo átomo de carbono ( ).

Dos representaciones de un -aminoácido.

Aunque existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, sólo 20 de ellos aparecen en las proteínas. La hidrólisis completa ácida, básica o enzimática de las proteínas produce 20 L- -aminoácidos, los mismos 20 aminoácidos están presentes en las proteínas de todas las formas de vida- vegetal, animal o microbiana. Sin embargo algunas proteínas contienen derivados de aminoácidos que son generados después de la incorporación del amino a la molécula proteica.

Clasificación de los 20 aminoácidos No polar Alanina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Prolina Triptófano Valina Polar Arginina Ácido aspártico Asparagina Cisteína Ácido glutámico Glutamina Glicina Histidina Lisina Serina Treonina Tirosina

Formas iónicas de los aminoácidos
Los aminoácidos portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables, a un pH ácido, un -COOH y un ± NH3+. En solución, 2 formas de estos grupos, una cargada y otra sin carga, existen en equilibrio protónico.

R-COOH

R-COO

+ H+

R-NH3+

H+ + R-NH2

R-COO y R-NH2 son las bases conjugadas (es decir.R-COOH y R-NH3+ representan los medios protonados o acídicos en estos equilibrios. los aceptores de protones) de los ácidos correspondientes. los grupos carboxilo existen casi enteramente como Ion carboxilato. el R-COOH es un ácido varios miles de veces más fuerte que el R-NH3+. Aunque el R-COOH y el R-NH3+ son ácidos débiles. R-COO . Al pH del plasma sanguíneo o del líquido intracelular. .

y los ±aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. El grupo amino está unido al carbono .Estructura de los aminoácidos Todas las proteínas son polímeros. de aquí proviene el nombre de -aminoácido. Los distintos -aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales. Al carbono de cada aminoácido y también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral ( R ). . el carbono contiguo al grupo carboxilo.

respectivamente. en la proximidad del pH neutro. Por consiguiente. para dar la forma zwitterion ( forma en que por regla general escribimos las estructuras de los aminoácidos ).El pKa de los grupos carboxilo y amino de los -aminoácidos es aproximadamente 2 y 10. . el grupo carboxilato habrá perdido un protón y el grupo amino habrá captado un protón.

de la solución circundante. El pH isoeléctrico (pI) de un aminoácido es aquel pH en el cual no porta carga neta. la capacidad para alterar la carga en los aminoácidos o en sus derivados manipulando el pH facilita su separación física. .La carga neta de un aminoácido depende del pH o de la concentración de protones.

Isómeros ópticos de los aminoácidos Con excepción de la glicina. Aunque algunos de los aminoácidos que se encuentran en la proteínas son dextrorrotatorios y otros levorrotatotios a pH 7. por lo tanto. por consiguiente. es ópticamente activo (gira el plano de la luz polarizada). son L. .0. cada aminoácido tiene por lo menos un átomo de carbono asimétrico y. todos tienen configuraciones absolutas de L-gliceraldehído y.-aminoácidos.

4-hidroxiprolina e hidroxilisina tienen 2 átomos de carbono asimétricos y por esto existen en 4 formas isómeras. . Varios aminoácidos en estado libre o combinado. Más de 20 D-aminoácidos ocurren en la naturaleza. desempeñan papeles importantes en los procesos metabólicos. Estos incluyen a la D-alanina y el ácido D-glutámico de ciertas paredes celulares bacterianas y una variedad de D-aminoácidos en los antibióticos. Muchos aminoácidos adicionales se encuentran en las plantas o en los antibióticos. isoleucina.La treonina. De estas sólo un isómero se encuentra en las proteínas.

se produce coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (OH) y carbonilo (C=O).‡ GLOSARIO ‡ Grupo Amino: es un grupo funcional derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. ‡ Hidrólisis: es un grupo funcionl compuesto de oxígeno e hidrógeno . ‡ Grupo Carboxilo: constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (±COOH).

Por ejemplo. ‡ Glicina: Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico.‡ Isómeros: compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). ‡ Quirial: El término se refiere a un comportamiento diferenciado de dos entes que son uno simetría especular del otro .

‡ pKa=-log10Ka ‡ Ka= contante de disolucion . es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido débil). ‡ pKa: es parecido al pH.‡ zwitterión:(del alemán "zwitter" "híbrido". "hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

Los L.-aminoácidos presentes en las proteínas ‡ Aminoácidos alifáticos Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Gli Ala Val Leu Ile [G] [A] [V] [L] [ I] .

‡ Aminoácidos con cadenas laterales que contienen Hidroxilo Serina Treonina Prolina Cisteína Metionina Ser Tre Pro Cis Met [S] [T] [P] [C] [M] .

‡ Aminoácidos Aromáticos Arginina Lisina Histidina Fenilalanina Tirosina Triptófano Arg Lis His Fen Tir Trp [R] [K] [H] [F] [Y] [W] .

‡ Aminoácidos ácidos y sus amidas Ácido aspártico Asparagina Ácido glutámico Glutamina Asp Asn Glu Gln [D] [N] [E] [Q] .

‡Ornitina ‡Citrulina . Intermediario en el metabolismo de la treonina. del aspartato y de la metionina.-aminoácidos que ejecutan funciones en el metabolismo de los mamíferos ‡Homosisteína ‡Acido cisteinsulfínico ‡Homoserina Intermediario en la biosíntesis de la metionina. Intermediario en la biosíntesis de la urea. Intermediario de la biosíntesis de la urea. Intermediario en el catabolismo de la cisteína.

Triyodotironina (T3) ‡Tiroxina ‡(3.‡Dopa ‡3-Monoyodotirosina Precursora de la melanina.5. Precursora de las hormonas tiroideas.3´. Parte de la coenzima A y de la vitamina patentenina. Precursora de las hormonas tiroideas. Precursora de las hormonas tiroideas.5.5-Diyodotirosina ‡3.5´-tetrayodotironina) (T4) ‡B-Alanina . ‡3. Precursora de las hormonas tiroideas. Precursora de las hormonas tiroideas.3´.

‡Ácido y-aminobutírico ‡Ácido B-aminoisobutírico . Producto final del catabolismo de las pirimidinas en la orina de algunas personas.‡Taurina Ocurre en la bilis combinado con los ácidos biliares. Neurotransmisor formado a partir del glutamato en el tejido encefálico.

Sus elevados puntos de fusión (superiores a 200 ° C) reflejan la presencia de grupos cargados. histidina y fenilalanina absorben la luz violeta. .Propiedades físicas de los aminoácidos Solubilidad. Los aminoácidos aromáticos triptófano. pero insolubles en solventes no polares como el benceno. el hexano o el éter. casi todos los aminoácidos son fácilmente solvatados en solventes polares como el agua y el etanol y por lo tanto. tirosina. son solubles en ellos.esto es. la elevada energía necesaria para vencer las fuerzas iónicas que mantienen la malla cristalina.

pero sin desprendimiento de CO2. El desprendimiento de CO2 es así indicador de un -aminoácido. Reacciones de coloración La descarboxilación oxidativa de los -aminoácidos con ninhidrina produce CO2 NH3 y un aldehído con un carbono menos que el aminoácido original. Otras aminas distintas a los -aminoácidos también reaccionan con la ninhidrina formando un color azul. La ninhidrina reducida luego con el aminoácido liberado formando un complejo azul que absorbe al máximo la luz con longitud de onda de 570 nm. . formación de sales.Reacciones Químicas de los aminoácidos Los grupos carboxilo y aminoácidos muestran todas las reacciones que se pueden esperar de estas funciones. por ejemplo. esterificación y acilación. Este color constituye la base de una prueba cuantitativa para los -aminoácidos que pueden detectarse en cantidades tan pequeñas .

este puede incluir la conversión anterior de un cloruro ácido. Biológicamente la activación incluye la condensación inicial con el ATP. En principio. puesto que la constante de equilibrio favorece fuertemente la hidrólisis del enlace peptídico. Para sintetizar enlaces peptídicos entre 2 aminoácidos. la formación del enlace peptídico involucra la eliminación de un mol de agua entre el grupo -amino de un aminoácido y el grupo -carboxilo de un segundo aminoácido. Sin embrago esta reacción no procede en la dirección descrita. .Formación de enlaces peptídicos La reacción más importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico. el grupo carboxilo debe ser activado primero químicamente.

Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (Proporción sombreada) .

O-H es característico de los alcoholes. . ‡ Hidroxilo es un grupo funcional compuesto de oxígeno e hidrógeno. urea: Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos.aminas: son compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoniaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo.

y tiene propiedades radiosensibilizantes.‡ Esterificación: al proceso por el cual se sintetiza un éster. Un éster es un compuesto derivado formalmente de la reacción química entre un oxácido y un alcohol. ‡ Ninhidrina: Reactivo tóxico para la piel y membranas mucosas. o sea. en las determinaciones de proteínas. Se usa en el ensayo químico de enlaces peptídicos. .

es decir su grado de polaridad o no polaridad.ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS Existen varias clases diferentes de cadenas laterales o grupos ³R´. COO H 3N Cadena lateral o grupo R C R H . es su capacidad de interacción con los solventes acuosos. Una de las propiedades mas importantes de las cadenas laterales de aminoácidos.

Se forma un polo negativo y otro positivo debido a la atracción de electrones al núcleo. se dice que este es un enlace polar o que tiene polaridad.POLARIDAD DE LOS ENLACES ‡ La polaridad se da cuando dos átomos están unidos por un enlace covalente y comparten electrones. .

Algunos aminoácidos son no polares.‡ Los aminoácidos con cadenas laterales polares se dice que son hidrofílicos (afines al agua). o hidrofóbicos. . porque sus cadenas laterales están formadas principalmente de cadenas hidrocarbonadas. como el O y el N. ya que pueden formar interacciones débiles con las moléculas de agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos contienen átomos electronegativos.

. los grupos R unidos al átomo de carbono. en tanto que un grupo polar tiene diferencia de carga. Un grupo Apolar es aquel que no tiene ninguna diferencia de carga de una región.‡ Los aminoácidos pueden ser divididos en dos amplios grupos basándose en si son polares o no polares.

No polar ‡ Alanina ‡ Isoleucina ‡ Leucina ‡ Metionina ‡ Fenilalanina ‡ Prolina ‡ Triptófano ‡ Valina Polar ‡ Arginina ‡ Acido Aspártico ‡ Asparagina ‡ Cisteína ‡ Acido glutámico ‡ glutamina ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Glicina Histidina Lisina Serina Treonina Tirosina .Clasificación de los aminoácidos sobre las polaridades de sus grupos R.

sus cadenas laterales son hidrocarburos saturados. Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares. donde contribuyen a la estructura global de la proteína. Todos estos aminoácidos son de tipo hidrófobo. valina. alanina. debido al efecto hidrofóbico. isoleucina.Clasificación de aminoácidos Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas Glicina. leucina. .

Aminoácidos alifáticos hidrogeno Metil isopropil Glicina Alanina Valina Sec-butil Iso-butil Leucina Isoleucina .

y la metionina. que posee un grupo sulfhidrilo. que posee un enlace tioéster. treonina. La serina. Los aminoácidos que tienen cadenas alifáticas hidroxiladas. . Los aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre. cisteína y metionina. son la cisteína. son la serina y la treonina. Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucho más hidrofílicos.

M Serina. S Treonina. T . Ser. Met. Thr. Cys. C Metionina.Aminoácidos con hidroxilo o azufre Cisteina.

Aminoácido cíclico ‡ La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática. . pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

Hidrocarburo saturado de cadena abierta con enlace sencillo C . Hidrocarburo: compuesto orgánico formado únicamente por átomos de carbono e hidrogeno.GLOSARIO Hidrofílico: comportamiento de una molécula que tiene afinidad por el agua. . Alifático.C.

Aminoácidos aromáticos .

lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. . La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. El triptófano tiene un grupo indol.‡ En esta grupo los aminoácidos posee un anillo aromático en su cadena lateral.

Aminoácidos ácidos y sus amidas .

. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.‡ En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes.

El ácido aspartico y el ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7 Ácido aspártico. E . Glu. Asp. D Ácido glutámico.

Aminoácidos básicos .

Como los aminoácidos básicos y ácidos. también son claramente hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteínas.Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina.arginina e histidina. en contacto con el agua que los rodea. Lisina Arginina .

. ‡ Hidrofobico: que no absorbe el agua con facilidad.Glosario ‡ Hidrofilo: que absorbe el agua con facilidad. ‡ Polar: Una sustancia es polar cuando sus moléculas se reordenan ante la presencia de un campo eléctrico.

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