RESUMEN BIBLIOGRAFICO. ENZIMA CITOCROMO OXIDAZA.

La enzima Citocromo oxidasa pertenece a la clase Óxido-reductasa Descripción Enzima que cataliza el último paso en la cadena de transporte electrónico. Está formada por un dímero que se extiende desde la matriz hasta el espacio intermembrana o el citosol, atravesando la membrana.

Reacciones en las que participa (se indica la ruta metabólica): Precursor/es Fe+++ Enzima / Proceso Citocromo oxidasa Fe++ Producto/s Ciclo Ciclo de Krebs

Esta reacción forma parte de la cadena respiratoria y en ella interviene el citocromo A2 y aparece como producto oxígeno.

La enzima citocromo c oxidasa o complejo IV (número EC 1.9.3.1) es una proteína transmembrana que se encuentra incluida en bicapas lipídicas de bacterias y en mitocondrias. Se trata de la última enzima de la cadena de transporte de electrones, recibiendo un electrón de cada uno de las cuatro moléculas de citocromo c; después, los transfiere a una molécula de oxígeno, reduciéndola a dos moléculas de agua. Acoplada a este proceso, se produce una translocación de protones a través de la membrana, lo cual genera un gradiente electroquímico que la enzima ATP sintasa emplea para sintetizar adenosín trifosfato (ATP).1 La reacción catalizada por la enzima puede resumirse como sigue (el término: 4 H+fuera hace referencia a protones expulsados al espacio intermembrana mitoncondrial) 4 Fe2+-citocromo c + 8 H+in + O2 4 Fe3+-citocromo c + 2 H2O + 4 H+

músculo. elemento anterior en la cadena de transporte de electrones (que está reducido mediante el complejo citocromo bc1.2 En realidad. también denominado complejo III). y éste al centro binuclear citocromo a3. la hipótesis más aceptada es la rápida reducción del oxígeno molecular por acepción de los cuatro electrones.4 . en mamíferos. lo cede a su vez al citocromo a. Estos problemas se manifiestan en la infancia. Este enlace es esencial en la acepción de cuatro electrones del complejo binuclear. El mecanismo de reducción podría estar basado en un estado intermediario peróxido. Al acercarse. De estas 13. se oxida y regresa por tanto a su estado Fe+3. Estructuralmente. el complejo IV es una proteína integral de membrana que incluye variosgrupos prostéticos metálicos así como 13 subunidades. que daría lugar a la producción de radicales superóxido. cede un electrón. De entre las enfermedades clasificadas como mitocondriales. El CuA del complejo IV. las que son de origen en el ensamblado de la citocromo c oxidasa son las más graves. se une a la citocromo c oxidasa en un lugar cercano al centro binuclear. diez están codificadas por genes situados en el genoma nuclear y tres en el mitocondrial. La cristalografía de rayos X arroja una inusual modificación postraduccional de la citocromo c oxidasa: el C6 de la Tyr 244 y el -N de la His240 (numeración del complejo en bovino). El complejo posee dos grupos hemo. así como dos centros de cobre (uno denominado CuA y el otro CuB centers. Defectos que involucran una mutacion que altera la funcionalidad o la estructura de la enzima. y tienen efectos predominantes en tejidos con alta demanda de energía (el cerebro. pues son precisos estos cuatro para reducir el O2 a dos moléculas de agua. el citocromo a3 y el CuB forman un centro binuclear en el cual se produce la reducción del oxígeno molecular a agua. el átomo de hierro y el de cobre. se encuentran a 4. corazón). un citocromo a y otro a3. lo que redundaría en la ruptura del enlace oxígeno-oxígeno.3 ALTERACONES GENETICAS. El citocromo c.CuB. que es quien acepta ese electrón.ESTRUCTURA. En este último complejo los dos metales.5 Å de distancia entre sí y coordinan un ion hidróxido completamente oxidado. resultan en un desorden metabolico fetal muy fuerte.

Otras anotaciones sobre el mecanismo de inhibición por NO es que es controlada por el flujo de electrones a través de la cadena respiratoria. También es posible la intoxicación con CO a la cadena respiratoria mitocondrial en el punto de la CcO. que potencian la unión de cianuro a la CcO. aunque en humanos es algo que aun esta bajo estudios el grado que esto alcanza.4.tetrametilimidazol-1-oxil 3-oxido) revirtió este cambio en el incremento mitocondrial y celular de NO. Cianuro (CN-) inhibe de manera competitiva el metabolismo aeróbico al unirse al hemo binuclear de la citocromo oxidasa c (CcO). El antagonismo del NaNO2 contra el cianuro fue bloqueado por pretratamiento con el recogedor de NO: PTIO.INTOXICACION POR CIANURO.puede atravesar una biotransformación para generar oxido nítrico (NO). Con lo que concluyeron en que NaNO2 antagoniza el cianuro en su inhibición de la CcO generando NO el cual interactúa directamente con el sitio de acción del KCN a CcO para revertir la toxicidad. Se piensa que la generación de mHb es el mecanismo principal por el cual NO2. KCN inhibe el estado celular del consumo oxígeno en estado 3 y la actividad de la CcO. Pretratamiento con NaNO2 revirtió la inhibición tanto para el consumo de oxigeno como para la actividad de la CcO. PTIO (2-fenil-4. Otras anotaciones sobre el mecanismo de inhibición por NO es que es controlada por el flujo de electrones a través de la cadena respiratoria. NaNO2 produjo incremento dependiente de tiempo y concentración de los niveles de NO en toda la célula y mitocondria. Otro inhibidor son las azidas (N3-). además de esto también se forma la mHb como se menciono antes. En un estudio de antagonismo mediado por nitrito en contra de la inhibición de la fosforilación oxidativa por cianuro fue examinada en células dopaminérgicas N27de ratas. el cual entonces se vuelve directamente antagónico a la inhibición del citocromo oxidasa por cianuro. .5. Nitrito de amilo (C5H11ONO) y nitrito de sodio (NaNO2) son contrarios a la toxicidad del cianuro en parte por oxidación de la hemoglobina en metahemoglobina. Por el otro lado. De relevancia para la patofisiología celular es que el mecanismo que conlleva al nitrito. protegiendo a las células de la toxicidad del NO.es antagónico al cianuro.5. la cual entonces recoge el cianuro. Bajo condiciones similares. terminando en un derivado ³nitrito´ o un compuesto nitroso. terminando en un derivado ³nitrito´ o un compuesto nitroso. PTIO revirtió la inhibición mediada por NO. El recogedor de NO. en enzimas bovinas. y así entregó fuerte evidencia de que NO media la acción de NaNO2. El NO generado de NaNO2 disminuye el consumo de oxigeno de la célula e inhibe la actividad de la CcO. también lleva a una degradación oxidativa. las cuales hasta ahora se han demostrado. NO2. In vivo.

síntesis de fosfolípidos. recobrando posteriormente los transportadores de electrones nuevamente oxidados. Tienen una membrana externa y una interna altamente plegada. sin embargo posee una permeabilidad selectiva a moléculas pequeñas y a iones. Síntesis de ATP impulsada por la transferencia de electrones hacia el O2. y posee también algunas monoaminooxidasas que participan en el metabolismo de los diacilgliceroles. Éste piruvato en un sistema aeróbico va a transformarse en acetil coA. los que pasan a través de ella gracias a transportadores especiales. generando energía para la síntesis de ATP. y es probablemente la membrana biológica más rica en proteínas. cítrico. Los electrones van a fluir desde intermediarios catabólicos hacia el oxígeno para la formación de energía que lleva a la formación de ATP a partir de ADP y Pi. formando las crestas mitocondriales. En la membrana interna ocurre la fosforilación oxidativa y se encuentra la cadena transportadora de electrones. que en el ciclo del ácido cítrico forma éstas moléculas transportadoras de electrones ( NADH y FADH2 ). donde ocurre la ß oxidación y el ciclo de Krebs. y la ß oxidación ocurren en el interior de la mitocondria. por un 70 % de proteínas y un 30% por lípidos. . La membrana interna es bastante permeable. las moléculas formadas en éstos procesos se van a reoxidar. Está formada aprox. Entre ambas membranas existe el espacio intermembrana. grasos y posteriormente éstas moléculas que entran también en algunos casos al ciclo del ácido cítrico. La formación de piruvato ocurre en el citosol. en la oxidación de aminoácidos y el complejo piruvato deshidrogensa. En el interior está la matriz mitocondrial. junto con la fotofosforilación. Aproximadamente la mitad de los componentes proteicos que posee participan tanto en la cadena transportadora de electrones y en la fosforilación oxidativa. En la membrana interna tenemos los complejos que forman la cadena transportadora de electrones y la enzima que va a formar ATP a partir de ADP y Pi. Así. ya que son los procesos que sintetizan la mayor cantidad de ATP en los organismos aeróbicos. Éste es el proceso de transfusión de energía más importante. La glucosa en un sistema anaeróbico va a formar dos moléculas de ATP.FOSFORILACION OXIDATIVA. reducidas. NADH y piruvato. tanto el ciclo del ác. Existen algunas enzimas asociadas a la membrana externa que participan en procesos como la desaturación de ác. En la matriz mitocondrial están las enzimas que participan en la ß oxidación de los ácidos grasos. grasos. así como también los procesos de oxidación de aminoácidos que van a dar origen a éstas moléc. van a entrar a la cadena respiratoria para formar ATP y reducir al O2 para formar agua. y éstos procesos. la ß oxidación de ác. Las mitocondrias son organulos presentes en las células eucariotas.

com/biologia/fos.elergonomista.org/wiki/Citocromo_c_oxidasa http://www.biopsicologia.htm .html http://es.wikipedia.BIBLIOGRAFIA http://www.net/fichas/fic-23-1.

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