HISTOLOGÍA – TEJIDO CONJUNTIVO – FUSION GARTNER ROSS

CARACTERISTICAS GENERALES Este tejido representa un continuo entre el músculo, el tejido nervioso (separado de ambos por la lámina externa), y el tejido epitelial (separado de el por la lámina basal). Se componen de células y de matriz extracelular integrada por sustancia base (fundamental o amorfa) y fibras. Las principales funciones del tejido conjuntivo son: • Soporte estructural (huesos y tendones con función de apoyo, cápsulas y recubrimiento de órganos, etc.), • servir como medio de intercambio (desechos metabólicos, nutrientes, oxígeno entre la sangre y células de todo el cuerpo), • contribuir a la defensa y protección del cuerpo (efectuada por las células fagocíticas, las células con función inmunitaria productoras de anticuerpos contra antígenos, células que median la inflamación, barrera física contra la diseminación e invasión de patógenos), y • crear un sitio para el depósito de grasa.

A) TEJIDO CONJUNTIVO (TC) EMBRIONARIO Casi todos los tejidos conjuntivos del organismo tienen un origen mesodérmico, la excepción es en zonas de la cabeza que provienen del ectodermo a través de las células de la cresta neural. Producto de la proliferación de las células multipotenciales del mesodermo junto a células de la cresta neural se forma un tejido conjuntivo primitivo, el mesenquima (se conoce como ectomensénquima en la región cefálica), que dará origen a distintos sistemas y estructuras en el adulto. Hay dos tipos de tejido conjuntivo embrionario: • TC mesenquimatoso: Presente en el embrión, tiene una sustancia fundamental viscosa con escasas finas fibras de colágeno (reticulares) producto de poco estrés al que está sometido el tejido, y las células (fusiformes y con muchas prolongaciones) se organizan en una red tridimensional unidas por nexos (uniones adherentes). TC laxo mucoso: Presente en el cordón umbilical. La matriz especializada y viscosa se conoce como la Gelatina de Wharton. Tiene fibras colágenas finas y onduladas inmersas en mucha sustancia amorfa.

Las células mesenquimatosas son fusiformes. están muy separadas y tienen pocas prolongaciones parecen fibroblastos. Es el sitio de las reacciones inflamatorias e inmunitarias y dependiendo del sitio se mantienen allí más o menos poblaciones de células inmunitarias La mayor cantidad de sus células viajan de la sangre y forman parte del sistema inmune. o o • Tejido conjuntivo denso (modelado o no modelado) o TC denso no modelado:  Preponderancia de las fibras colágenas en disposición irregular. excepto en la pulpa dental aunque se ha comprobado que los pericitos pueden diferenciarse en otras células conjuntivas. A) TEJIDO CONJUNTIVO DEL ADULTO CLASIFICACIÓN DEL TEJIDO CONJUNTIVO Se divide en: • Tejido conjuntivo laxo o areolar: o o o o o Fibras colágenas delgadas y escasas Sustancia amorfa abundante y ocupa más volumen que las fibras Sustancia amorfa con consistencia desde viscosa a gelatinosa Importantes para la difusión de Oxígeno y nutrientes Se encuentra generalmente por debajo de epitelios de glándulas. Se cree que en el adulto no se encuentran. vasos sanguíneos pequeños y epitelios que tapizan la superficie externa o una cavidad interior. que le otorgan gran resistencia a fuerzas de tensión al tejido Células escasas y generalmente son fibroblastos Sustancia fundamental escasa   .

 • • FIBRAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO Cada tipo de fibra es producido por los fibroblastos y están compuestas por cadenas polipeptídica largas. Se disponen en ángulos de 90° entre haces de fibras de capas vecinas de forma regular (disposición ortogonal). Los tendinocitos están separados del colágeno por una matriz y a H-E tienen una forma estrellada. La sustancia del tendón está rodeada por una capsula de TC llamada epitendón (tejido conjuntivo denso no modelado). fibras colágeno. La mayoría tiene una mayor cantidad de fibras colágeno pero hay ligamentos (columna vertebral) que poseen más fibras elásticas porque necesitan mayor elasticidad (ligamentos elásticos). fibras elásticas y fibras reticulares. Aponeurosis: Los haces se organizan en capas múltiples en vez de organizarse paralelamente. Este tejido es típico de órganos huecos ya que les permite resistir el estiramiento y la distención (corresponde a la submucosa) o TC denso modelado:   Poca sustancia fundamental Preponderan las fibras organizadas de forma regular en haces paralelos que le otorgan la resistencia máxima al tejido Las células que mantienen el tejido están alineadas entre los haces de fibras • Tendones: Haces paralelos de fibras colágenas entre los cuales se encuentran hileras de tendinocitos (fibroblastos). . Hay tres tipos. Ligamentos: Compuesto por haces de fibras y fibroblastos dispuestos en forma paralela pero no de forma tan regular como el tendón.El tendón está divido internamente por endotendones (tejido conjuntivo laxo) que son extensiones del epitendón que llevan nervios y vasos sanguíneos. esto también ocurre en la cornea y se cree que por eso es transparente.

El VI ancla la matriz extracelular con la membrana basal. El diámetro de la fibrilla depende del tejido (embrionario: 15 a 20 nm. Las bandas transversales se corresponden con la estructura del colágeno. Según las distintas combinaciones de cadenas alfa se han identificado 27 tipos de colágeno. IX. y el que le sigue es una prolina (recordar H-G-P: HelGa Pataki). hay colágenos transmembrana.5 nm de diámetro. VI): El colágeno IV que produce la superestructura de colágeno en la membrana basal de epitelios. colágenos formadores de redes hexagonales. Se tiñen bien con eosina y otros colorantes ácidos. La molécula de colágeno mide 300 nm de longitud. Hay un desfase de un cuarto de molécula entre las hileras continuas. y tiene una cabeza y una cola. IV. • Las moléculas de colágeno se alinean cabeza con cola para formar las fibrillas. los cuales se pueden dividir según su modo de polimerizar. Cuando se tiñen con osmio u otros metales pesados al MET o en MFA se observa una secuencia de bandas transversales espaciado cada 68 nm.♣ COLÁGENO Son flexibles y tienen una gran resistencia tensora. XXI): Presentan interrupciones en las hélices alfa que le otorgan flexibilidad. etc. XIV. Se ven como fibras onduladas rosáceas. XIX. multiplexinas (colágenos con dominios en hélice triple alfa e interrupciones múltiples). 1. si son distintas será heterotrimérica (colágeno I). XX. Las hileras de moléculas se superponen unas con otras y también hay espacios de brecha donde se termina una molécula y empieza la siguiente. glicina e hidroxiprolina. También se colorean con el azul de anilina usado en el tricrómico de Mallory o con verde luz de la técnica de Masson. en donde cada tercer aminoácido de la cadena alfa es una glicina excepto en los extremos de la cadena alfa. El colágeno es una glicoproteína porque tiene grupos sacáridos unidos a los aminoácidos hidroxilados. denso modelado: 300 nm). III. Las moléculas de colágeno corresponden a triple hélices dextrógiras de cadenas alfa de tropocolágeno. Hay 42 tipos de cadena alfa que van desde 600 a 3000 aminoácidos. XVI. Nos fijaremos especialmente en: • • Colágenos fibrilares (I. Colágenos formadores de membrana basal (VII. La resistencia de la fibra es consecuencia de los enlaces covalentes entre moléculas . V y XI): Forman fibrillas con bandas de periodicidad de 68 nm y son ricos en prolina. XII. Colágenos que están asociados con fibrillas y tienen hélices triples interrumpidas (FACIT. si se unen tres cadenas iguales será una molécula homotrimérica (colágeno II). casi siempre el aminoácido antes de ella es una hidroxiprolina o hidroxilisina. II. Por MET se pueden observar las fibrillas colágeno.

Formación de la hélice triple por tres cadenas alfa. Glicosilación. Unión de la chaperona Hsp47 para estabilizar la molécula. 3. N-glicosilación de los extremos y o-glicosilación de algunas hidroxilisinas en el RER 4. 6. Formación del procolágeno. El patrón de bandas corresponde al osmio depositado en los espacios entre las moléculas de una hilera. 3) Los procolágenos pasan al aparato de Golgi donde forman pequeños grupos y se envuelven en vesículas que son llevadas a la superficie de la célula. Evita la aglomeración prematura de moléculas. Escisión de la secuencia de señal amino terminal 2. Hidroxilación de prolinas y lisinas. a. En el escorbuto. excepto en los extremos donde no hay enrollamiento. 2) Los poli péptidos pasan a las cisternas del RER y se inician las modificaciones post-traduccionales. Formación de enlaces de hidrógeno que estabilizan la molécula. BIOSINTESIS Y DEGRADACION DE LAS FIBRAS COLAGENAS • Acontecimientos intracelulares 1) En los poli ribosomas del RER se lleva a cabo la síntesis de las cadenas pro-alfa (moléculas de proprecolágeno) con polipéptidos globulares en sus extremos. La Vitamina C (acido ascórbico) es un co-factor necesario para la adición de grupos hidroxilo a las prolinas y lisinas de la cadena pro-alfa por las enzimas hidroxilasa y lisilhidroxilasa.de hileras contiguas y no de las uniones cabeza cola. producido por deficiencia de Vitamina C las heridas no curan y la osificación está alterada. . Formación de la estructura globular en el extremo carboxilo terminal 5. Si no ocurre este proceso no se puede lograr la estructura definitiva del colágeno (enlaces de hidrógeno necesarios). Se produce la exocitosis. 1.

lamininas y elastinas. pericitos). Principalmente se distinguen dos mecanismos de degradación:  Degradación proteolítica: Extracelularmente mediante metaloproteinasas de la matriz (MMP). Por otro lado dirige las vesículas de secreción de colágeno hacia sitios específicos de la superficie celular. Es normal que las fibrillas de colágeno estén formadas por más de un tipo de colágeno. II. los encargados de secretar el colágeno. y sus equivalentes en los distintos tejidos (condrocitos. y las gelatinasas que degradan todos los tipos de colágenos desnaturalizados o gelatinas. la acción de radicales libres o la escisión proteinásica. La fragmentación inicial de la molécula de colágeno insolubles ocurre por desgaste mecánico.• Acontecimientos extracelulares 4) Al ser secretado el procolágeno es convertido en colágeno al ser cortados sus extremos no helicoidales por la procolágeno peptidasa asociada a la membrana celular. epitelial y células del cáncer (tumores) sintetizan y liberan estas proteínas hacia la matriz. Luego los restos son fagocitados y degradados en los lisosomas. Son los fibroblastos. Los colágenos de la membrana basal son secretados por células epiteliales. citocinas y hormonas. La degradación adicional está a cargo de las proteinasas. Hay de varios tipos de MMP. mientras que las hormonas esteroideas (glucocorticoides) la inhiben. La síntesis es regulada por factores de crecimiento. osteocitos. esto contribuye a la estructura tridimensional de las fibras o a la fijación del colágeno a proteoglicanos o a otros componentes de la matriz. La célula controla la fibrilogénesis a través de indentaciones de su membrana que forman bahías que concentran las moléculas para el armado. Las fibras de colágeno totalmente maduras se asocian a colágenos de la familia FACIT en la superficie. fibronectina. Varias células del tejido conjuntivo. destacan las colágenasas que degradan los tipos I. Los colágenos V y XI son importantes reguladores de la fibrilogénesis. El factor de crecimiento transformante B y el Factor de crecimiento derivado de plaquetas estimulan la síntesis de colágeno por los fibroblastos. 5) Alineación de las moléculas de colágeno para formar fibrillas (fibrilogénesis). En la artritis reumatoidea y en la osteoporosis hay una degradación excesiva de colágeno. Las moléculas de colágeno establecen enlaces covalentes entre sí que se forman entre los grupos aldehído de la lisina y la hidroxilisina. III y X. Los colágenos no .

Tienen un diámetro reducido (20 nm) y lo típico es que no se organicen en haces para formar fibras gruesas. En los tejidos conjuntivos laxos se observan en el límite con el tejido epitelial. Se tiñen con ocreina o con resorcina-fucsina. Son producidas por las mismas células que las otras fibras. También se encuentran en estromas como sostén de tejidos linfopoyéticos y hematopoyéticos (excepto el timo) donde son producidos por células reticulares. pero con poca hidroxiprolina y carece de hidroxilisina por completo. Están entremezcladas con fibras colágenas para evitar la distensibilidad del tejido y evitar el desgarro por estiramiento excesivo.  Degradación fagocítica: Comprende un proceso intracelular de fagocitosis en macrófagos y fibroblastos. se recogen al ser teñidas por lo que a veces se pueden identificar. También se observan por impregnación argéntica. Las células musculares lisas las secretan en los vasos sanguíneos y en la capa muscular del tubo digestivo. Esto permite que las fibras se deslices. Se tiñen con eosina pero difícilmente se observan con H-E. por lo mismo se enrolla al azar. En las cercanías de los nervios periféricos las células de Schwann secretan las fibras reticulares. pero con técnicas especiales se nota un aspecto filiforme.desnaturalizados son resistentes a MMP. que se . La acción de MMP puede ser inhibida por inhibidores hísticos de metaloproteínas (TIMP). por lo que son PAS positivo. se ponen negras por lo que se dice que son argirófilas (las colágenas se tiñen pardo). Tienen un contenido sacárido mayor que las fibras colágenas. FIBRAS ELÁSTICAS Son más delgadas que las colágenas y se organizan en redes tridimensionales. Es una molécula hidrófoba por la distribución aleatoria de la glicina. aminoácidos exclusivos de esta proteína. en particular los fibroblastos y células musculares lisas. La elastina es una proteína (72 kDa) con abundancia de prolina y glicina. En el resto de las localizaciones la fibra es producida por los fibroblastos. Las fibras de elastina están conformadas por un núcleo central de elastina y una red circundante de microfibrillas de fibrilina. Exhiben un patrón de bandas con periodicidad de 68 nm. Son importantes para la cicatrización. en los tejidos embrionarios. nervios y células musculares. No es posible identificarlas con H-E. se estiren. y alrededor de los Adipocitos. También contiene desmosina e isodesmosina (conformadas por lisina). FIBRAS RETICULARES Están formadas por fibrillas de colágeno del tipo III. y vuelvan a su estado original. Estas fibras forman redes o mallas. ya que proveen la fuerza mecánica inicial a la matriz extracelular de síntesis reciente. de los vasos de bajo calibre. Conforme madura el tejido o se sana la herida se van cambiando por fibras de colágeno tipo I que es más fuerte.

Las láminas o membranas de elastina se forman por ausencia de microfibrillas. Conforme la fibra elástica crece las microfibrillas van quedando atrapadas en elastina. Son electro-densas al MET. En los ligamentos elásticos el material elástico consiste en fibras gruesas de elastina entremezcladas con colágeno (ligamentos de la columna vertebral). Contiene fibras (elásticas y colágenas) y la sustancia fundamental o amorfa que comprende varios proteoglucanos. La matriz también influye sobre la comunicación celular. Las microfibrillas se acortan y su cantidad disminuye con la exposición al sol. se forma tejido elástico anormal. glucoproteínas multiadhesivas y glucosaminoglucanos. la matriz presenta características propias mecánicas y bioquímicas en los distintos tejidos. Puede proveer de vías para la migración celular. etc. ejercer efecto sobre la transmisión de señales a nivel de la membrana celular. MATRIZ EXTRACELULAR Es una red estructural compleja y enredada que rodea y sostiene las células del tejido conectivo. esto contribuye a la aparición de arrugas profundas por la pérdida de la elasticidad cutánea. actuar como barrera bioquímica. por ejemplo puede fijar y retener factores de crecimiento durante el desarrollo embrionario regulando la diferenciación y crecimiento. La fibrilina I (350 kDa) es una glicoproteína que forma microfibrillas finas de 10 a 12 nm de diámetro. La elastina se sintetiza paralelo al colágeno por el mismo mecanismo (preelastina). Las fibras elásticas pertenecen a un sistema fibrilar elástico al que también pertenecen las fibras de oxilatán (sin elastina) y las de elaunina (con poca elastina). Son de baja densidad electrónica en el MET. y luego la elastina se deposita en su superficie.encargan de formar los enlaces covalentes que unen elastinas de a cuatro. . Las microfibrillas se forman primero. son sustrato de la elastogénesis. La función de la matriz depende de la interacción entre todas sus moléculas. Las fibras elásticas pueden estirarse hasta el 150% de su longitud original. La elastina forma fibras de grosor variable o capas laminares (arterias elásticas). lo que conduce a formaciones elásticas aberrantes no funcionales. El síndrome de Marfan se caracteriza por una falla en la expresión del gen para fibrilina y provoca falta de microfibrillas asociadas con elastina. Es codificada por uno de los genes más grandes del ser humano. En los ligamentos elásticos de los pliegues de las cuerdas vocales de la laringe hay fibras más finas. En los vasos sanguíneos el material elástico es producido por las células musculares lisas y se haya como laminas fenestradas dispuestas en capas concéntricas entre las células musculares lisas. fijar células en los tejidos.

lo que permite el paso de sustancias hidrófilas por la matriz. hueso. La rigidez de los GAG provee un armazón estructural para la célula. Facilita las los mastocitos y interacciones con el factor de basófilos crecimiento fibroblástico (FGF) y su receptor .La sustancia fundamental o amorfa es una sustancia viscosa. clara y resbaladiza al tacto. los glucosaminoglucanos y las glucoproteínas de multiadhesión. Son los heteropolisacáridos más abundantes de la sustancia amorfa. Las unidades de disacáridos contienen una o dos hexosas modificadas y un acido urónico como el glucuronato o iduronato. Los GAG son sintetizados por las células de la matriz (excepto el hialuronano) como una modificación post-traduccional covalente de proteínas llamadas proteoglucanos (por ejemplo la heparina se forma pro escisión enzimática de heparán sulfato). transparencia corneana y la implantación del embrión Lamina basal. Intervienen en el reconocimiento cornea celular de ligandos proteicos. cuerpo vítreo Función Desplazar grandes volúmenes de agua por lo tanto es un excelente lubricante y amortiguador de golpes. con alto contenido de agua y poca estructura morfológica. los proteoglucanos. Son polisacáridos de cadenas largas compuestos por unidades de disacáridos que se repiten. vasos Desempeñan papeles en la sanguíneos. Se agrupan según sus enlaces químicos. válvulas cardiacas infección. fibrosis y modulación del comportamiento celular Hueso. cartílago. matriz TC. Componentes fundamentales del válvulas cardiacas agrecano que hay en el cartílago articular que confiere amortiguación a golpes Piel. oncogénesis. Facilita las interacciones con el componente normal factor de crecimiento fibroblástico de la superficie (FGF) y su receptor celular Sólo en gránulos de Anticoagulante. Está conformada por tres tipos de moléculas. en 7 grupos: Nombre Hialuronano Localización Liquido sinovial. La alta densidad negativa (polianiones) atrae agua lo que le da aspecto de gel hidratado. movilidad celular. los residuos sacáridos. etc. Los GAG tienen abundantes cargas negativas a causa de los grupos sulfato y carboxilo de los sacáridos y por eso son propensos a teñirse con los colorantes básicos. la guía axónica. curación de heridas. En H-E se pierde esta sustancia y en PAS o congelamiento se ve amorfa. Condroitin-4sulfato Condroitín-6sulfato Dermatán sulfato Queratán sulfato Heparán sulfato Heparina Cartílago. enfermedad vascular.

En la matriz los GAG se unen a proteínas para formar proteoglucanos. Sus polímeros son muy grandes y pueden desplazar grandes volúmenes de agua. también estimulan proliferación y diferenciación. lo que regula la distribución y el transporte de proteínas dentro del tejido conjuntivo. etc. También interactúan con moléculas de la membrana plasmática como integrina o laminina. La vinculación de los GAG a un trisacárido específico a un centro proteico depende de un trisacárido específico (2 galactosa y 1 xilulosa). Son moléculas diméricas compuestas por dos péptidos unidos por enlace . La extensa red de proteoglicano dificulta el paso de sustancias o moléculas. como colágeno. se une no covalentemente al hialuronano facilitado por proteínas de enlace que se encarga de mantener hidratada la matriz del cartílago. sin embargo por medio de proteínas de enlace los proteoglucanos se unen indirectamente a los hialuronanos formando macromoléculas gigantes llamadas aglomeraciones de proteoglucanos (gran cantidad en cartílago). el resto no sobrepasa los 40 kDa. proteoglucanos y los GAG. Las glucoproteínas de multiadhesión desempeñan un papel importante en la estabilización de la matriz y en su vinculación con la superficie celular. Al agrecano se unen otros GAG como condroitín sulfato y queratán sulfato a través de trisacáridos de enlace. El hialuronano es el único que no es sulfatado. Puede haber de 1 a 200 GAG unidos a la proteína. Poseen sitios de fijación para muchos elementos de la matriz. o Fibronectina: Es la glicoproteína más abundante en el tejido conjuntivo. El proteoglucano presenta lugares de unión a factores de crecimiento que median la ubicación. El GAG hialuronano (ácido hialurónico) es una molécula rígida muy larga compuesta por una cadena de carbohidrato de miles de sacáridos. El agrecano es un proteoglucano extracelular importante. dispersión. Los proteoglucanos transmembrana como el sindecano unen la célula con la matriz. Se presenta siempre como una cadena de carbohidrato libre. Se sintetizan por acción de enzimas de la superficie celular por lo que no poseen modificaciones post-traduccionales como los demás GAG. Otra función es la de inmovilizar moléculas en determinadas ubicaciones de la matriz. en vez de los varios centenares (o menos) de los otros GAG. no forma proteoglucanos. Regulan y modulan las funciones de la matriz extracelular relacionadas con el movimiento y migración de células. movimiento. pueden ser GAG idénticos o distintos (como el agrecano). A los proteoglucanos se les halla en la matriz del tejido conectivo o en membranas celulares. de otras moléculas asociadas.El hialuronano es el más pesado (100-1000 kDa).

Encontramos en esta categoría: o Fibroblastos y sus parientes cercanos como los Miofibroblastos o Macrófagos o Adipocitos o Mastocitos (Células cebadas) o Stem mesenquimático . Vincula la laminina y el colágeno IV. Adhiere a los osteoclastos a la superficie extracelular. o Entactina/Nidógeno: Participan específicamente en la formación de la lámina basal. Participa en la adhesión de la célula a la matriz. Cada molécula tiene sectores que interaccionan con distintos elementos de la matriz e integrina. o Osteopontina: Presente en la matriz extracelular del tejido óseo. Posee sitios de unión para colágeno IV. tiene sitios para factores de crecimiento. Las células residentes son las que se diferencian en el tejido y le dan estructura. Cumple una función importante en la adhesión célula-matriz. CÉLULAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO Pueden ser células residentes (fijas) o transitorias (errantes). o Laminina: Presente en las láminas basales y en las láminas externas. o Tenascina: Sólo está presente en la embriogénesis. Reaparece durante la curación de heridas. laminina y el receptor de laminina en la membrana celular. tumores malignos y uniones musculotendinosas.disulfuro en su extremo carboxilo terminal que forman dos brazos de 50 nm de longitud. heparina. entactina. entre otros. Participa en el secuestro de calcio y en la calcificación del hueso. Participa en el armado de la lámina basal. o aquellas que migran desde la sangre y no abandonan el tejido conjuntivo. heparina. desaparece en tejidos maduros.

Los fibroblastos que se encuentran por debajo de la dermis. Contienen un aparato de Golgi prominente. El núcleo con frecuencia tiene una apariencia ondulada (fenómeno asociado con la contracción muscular).Las células móviles son aquellas que migran al tejido conjuntivo desde los vasos sanguíneos y pueden regresar a la sangre y recircular. Pertenecen a esta categoría: o Linfocitos o Células plasmáticas (Plasmocitos) o Neutrófilos o Eosinófilos o Basófilos o Monocitos CELULAS FIJAS O RESIDENTES ♦ Fibroblastos Tienen a su cargo la producción de las fibras y de los carbohidratos complejos de la matriz extracelular en el tejido conectivo. porque se confunden con colágeno. Además de Golgi y RER contiene filamentos de actina dispuestos longitudinalmente y cuerpos densos similares a los de las células musculares lisas. . Cuando hay una herida el citoplasma del fibroblasto activo se ve más extenso y presenta basofilia por el aumento de RER. Se ubican cerca de las fibras colágenas. Presenta características de células musculares lisas y de fibroblasto al MET. en epitelios o alrededor de epitelios glandulares cumplen función de interacción con el epitelio para la renovación y diferenciación del tejido. Las finas prolongaciones que conforman el citoplasma no se ven. ♦ Miofibroblastos Célula del tejido conjuntivo fusiforme y alargada que no se identifica con facilidad por H-E. constituyen allí poblaciones replicativas de células. se observa un núcleo discoide alargado que a veces contiene un nucléolo evidente. Generalmente pertenecen y/o participan de las respuestas inmunes. Por H-E.

los macrófagos poseen en sus membranas moléculas del complejo mayor o complejo de histocompatibilidad del tipo II (MHC II). señales provenientes de linfocitos (linfocinas).La diferencia con la célula muscular lisa es que carece de una lamina basal (lámina externa) que lo rodee. La secreción regulada puede ser activada por fagocitosis. Poseen gran desarrollo del Golgi y del RE (liso y rugoso). Si un linfocito T helper CD4 reconoce el antígeno exhibido se activa y desencadena una respuesta inmunitaria. Cuando encuentran cuerpos extraños los macrófagos pueden fusionarse para formar una célula grande de hasta 100 núcleos que fagocita el material extraño. Su actividad está relacionada con el sistema inmune. derivan de las células sanguíneas llamadas monocitos. Estas células multinucleadas reciben el nombre de célula gigante de cuerpo extraño (se les llama células de Langhans si los núcleos están a la periferia formando un anillo). complejos inmunes y complementos. ♦ Adipocitos . Poseen un núcleo arriñonado (indentado). El macrófago puede fagocitar por conceptos de limpieza o defensa. Suelen estar aisladas pero sus prolongaciones interactúan con otros Miofibroblastos formando nexos (uniones de hendidura). Por lo tanto los macrófagos son células presentadoras del antígeno (ACP). los cuales viajan por la sangre y se diferencian en macrófagos en el tejido conjuntivo. Son difíciles de identificar a menos que estén realizando función fagocítica. Cuando los macrófagos fagocitan una célula extraña los antígenos (poli péptidos cortos de una célula extraña) son exhibidos en la superficie de la molécula del MHC II. Con el MET se ven numerosos pliegues y prolongaciones digitiformes que engloban sustancias a fagocitar. tiene lisosomas abundantes en el citoplasma y se pueden poner en evidencia con alguna técnica para detectar la presencia de fosfatasa acida (ME o MO). Contiene mitocondrias y muchos lisosomas. La secreción puede ser regulada o constitutiva. que les permiten interaccionar con los linfocitos T helper (coadyuvantes) CD4. La liberación de proteasas y GAGasas facilitan el movimiento del macrófago por el tejido conjuntivo. ♦ Macrófagos Los macrófagos del tejido conjuntivo (histiocitos). Interviene en la contracción (retracción) de las heridas.

mediadores de la inflamación y factores de crecimiento. EJEMPLOS DE TEJIDOS POR CLASIFICACION TEJIDO Conjuntivo Laxo EJEMPLOS -Pared de la vagina -Glándula mamaria -Estroma de órganos macizos -Dermis -Mucosas -Glándulas -Endotendón Conjuntivo denso regular o -Tendones modelado -Ligamentos -Cornea -Aponeurosis Conjuntivo denso irregular o no -Piel de las glándulas que modelado envuelven órganos glandulares (hígado y bazo) -Vainas que revisten tendones y nervios -Capa reticular de la dermis -Epitendón . Se encuentran aisladas o en grupos en todo el tejido conjuntivo laxo.Se diferencian a partir de células madres mesenquimáticas y acumulan lípidos en su citoplasma de forma gradual. Si están en gran cantidad conforman el tejido adiposo. También intervienen en la síntesis de hormonas.

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