HISTOLOGÍA – TEJIDO CONJUNTIVO – FUSION GARTNER ROSS

CARACTERISTICAS GENERALES Este tejido representa un continuo entre el músculo, el tejido nervioso (separado de ambos por la lámina externa), y el tejido epitelial (separado de el por la lámina basal). Se componen de células y de matriz extracelular integrada por sustancia base (fundamental o amorfa) y fibras. Las principales funciones del tejido conjuntivo son: • Soporte estructural (huesos y tendones con función de apoyo, cápsulas y recubrimiento de órganos, etc.), • servir como medio de intercambio (desechos metabólicos, nutrientes, oxígeno entre la sangre y células de todo el cuerpo), • contribuir a la defensa y protección del cuerpo (efectuada por las células fagocíticas, las células con función inmunitaria productoras de anticuerpos contra antígenos, células que median la inflamación, barrera física contra la diseminación e invasión de patógenos), y • crear un sitio para el depósito de grasa.

A) TEJIDO CONJUNTIVO (TC) EMBRIONARIO Casi todos los tejidos conjuntivos del organismo tienen un origen mesodérmico, la excepción es en zonas de la cabeza que provienen del ectodermo a través de las células de la cresta neural. Producto de la proliferación de las células multipotenciales del mesodermo junto a células de la cresta neural se forma un tejido conjuntivo primitivo, el mesenquima (se conoce como ectomensénquima en la región cefálica), que dará origen a distintos sistemas y estructuras en el adulto. Hay dos tipos de tejido conjuntivo embrionario: • TC mesenquimatoso: Presente en el embrión, tiene una sustancia fundamental viscosa con escasas finas fibras de colágeno (reticulares) producto de poco estrés al que está sometido el tejido, y las células (fusiformes y con muchas prolongaciones) se organizan en una red tridimensional unidas por nexos (uniones adherentes). TC laxo mucoso: Presente en el cordón umbilical. La matriz especializada y viscosa se conoce como la Gelatina de Wharton. Tiene fibras colágenas finas y onduladas inmersas en mucha sustancia amorfa.

Se cree que en el adulto no se encuentran. que le otorgan gran resistencia a fuerzas de tensión al tejido Células escasas y generalmente son fibroblastos Sustancia fundamental escasa   .Las células mesenquimatosas son fusiformes. A) TEJIDO CONJUNTIVO DEL ADULTO CLASIFICACIÓN DEL TEJIDO CONJUNTIVO Se divide en: • Tejido conjuntivo laxo o areolar: o o o o o Fibras colágenas delgadas y escasas Sustancia amorfa abundante y ocupa más volumen que las fibras Sustancia amorfa con consistencia desde viscosa a gelatinosa Importantes para la difusión de Oxígeno y nutrientes Se encuentra generalmente por debajo de epitelios de glándulas. vasos sanguíneos pequeños y epitelios que tapizan la superficie externa o una cavidad interior. Es el sitio de las reacciones inflamatorias e inmunitarias y dependiendo del sitio se mantienen allí más o menos poblaciones de células inmunitarias La mayor cantidad de sus células viajan de la sangre y forman parte del sistema inmune. están muy separadas y tienen pocas prolongaciones parecen fibroblastos. o o • Tejido conjuntivo denso (modelado o no modelado) o TC denso no modelado:  Preponderancia de las fibras colágenas en disposición irregular. excepto en la pulpa dental aunque se ha comprobado que los pericitos pueden diferenciarse en otras células conjuntivas.

Hay tres tipos. Este tejido es típico de órganos huecos ya que les permite resistir el estiramiento y la distención (corresponde a la submucosa) o TC denso modelado:   Poca sustancia fundamental Preponderan las fibras organizadas de forma regular en haces paralelos que le otorgan la resistencia máxima al tejido Las células que mantienen el tejido están alineadas entre los haces de fibras • Tendones: Haces paralelos de fibras colágenas entre los cuales se encuentran hileras de tendinocitos (fibroblastos).  • • FIBRAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO Cada tipo de fibra es producido por los fibroblastos y están compuestas por cadenas polipeptídica largas. fibras elásticas y fibras reticulares. fibras colágeno. Ligamentos: Compuesto por haces de fibras y fibroblastos dispuestos en forma paralela pero no de forma tan regular como el tendón. La sustancia del tendón está rodeada por una capsula de TC llamada epitendón (tejido conjuntivo denso no modelado). La mayoría tiene una mayor cantidad de fibras colágeno pero hay ligamentos (columna vertebral) que poseen más fibras elásticas porque necesitan mayor elasticidad (ligamentos elásticos). esto también ocurre en la cornea y se cree que por eso es transparente. Aponeurosis: Los haces se organizan en capas múltiples en vez de organizarse paralelamente. Los tendinocitos están separados del colágeno por una matriz y a H-E tienen una forma estrellada. Se disponen en ángulos de 90° entre haces de fibras de capas vecinas de forma regular (disposición ortogonal). .El tendón está divido internamente por endotendones (tejido conjuntivo laxo) que son extensiones del epitendón que llevan nervios y vasos sanguíneos.

Hay un desfase de un cuarto de molécula entre las hileras continuas. XX. si se unen tres cadenas iguales será una molécula homotrimérica (colágeno II). VI): El colágeno IV que produce la superestructura de colágeno en la membrana basal de epitelios. IX. Se tiñen bien con eosina y otros colorantes ácidos. Según las distintas combinaciones de cadenas alfa se han identificado 27 tipos de colágeno. Colágenos formadores de membrana basal (VII. El colágeno es una glicoproteína porque tiene grupos sacáridos unidos a los aminoácidos hidroxilados.5 nm de diámetro. XII. y tiene una cabeza y una cola. V y XI): Forman fibrillas con bandas de periodicidad de 68 nm y son ricos en prolina. El VI ancla la matriz extracelular con la membrana basal. hay colágenos transmembrana. glicina e hidroxiprolina. denso modelado: 300 nm). colágenos formadores de redes hexagonales. casi siempre el aminoácido antes de ella es una hidroxiprolina o hidroxilisina. IV. Las hileras de moléculas se superponen unas con otras y también hay espacios de brecha donde se termina una molécula y empieza la siguiente. si son distintas será heterotrimérica (colágeno I). La molécula de colágeno mide 300 nm de longitud. etc. Cuando se tiñen con osmio u otros metales pesados al MET o en MFA se observa una secuencia de bandas transversales espaciado cada 68 nm. XIX. Las moléculas de colágeno corresponden a triple hélices dextrógiras de cadenas alfa de tropocolágeno. Las bandas transversales se corresponden con la estructura del colágeno. XXI): Presentan interrupciones en las hélices alfa que le otorgan flexibilidad. los cuales se pueden dividir según su modo de polimerizar. • Las moléculas de colágeno se alinean cabeza con cola para formar las fibrillas. El diámetro de la fibrilla depende del tejido (embrionario: 15 a 20 nm. La resistencia de la fibra es consecuencia de los enlaces covalentes entre moléculas . Se ven como fibras onduladas rosáceas. Nos fijaremos especialmente en: • • Colágenos fibrilares (I. XVI.♣ COLÁGENO Son flexibles y tienen una gran resistencia tensora. multiplexinas (colágenos con dominios en hélice triple alfa e interrupciones múltiples). II. XIV. III. Hay 42 tipos de cadena alfa que van desde 600 a 3000 aminoácidos. También se colorean con el azul de anilina usado en el tricrómico de Mallory o con verde luz de la técnica de Masson. Por MET se pueden observar las fibrillas colágeno. y el que le sigue es una prolina (recordar H-G-P: HelGa Pataki). en donde cada tercer aminoácido de la cadena alfa es una glicina excepto en los extremos de la cadena alfa. 1. Colágenos que están asociados con fibrillas y tienen hélices triples interrumpidas (FACIT.

. 3) Los procolágenos pasan al aparato de Golgi donde forman pequeños grupos y se envuelven en vesículas que son llevadas a la superficie de la célula. Unión de la chaperona Hsp47 para estabilizar la molécula. 1. Formación de la hélice triple por tres cadenas alfa. Hidroxilación de prolinas y lisinas. 6. BIOSINTESIS Y DEGRADACION DE LAS FIBRAS COLAGENAS • Acontecimientos intracelulares 1) En los poli ribosomas del RER se lleva a cabo la síntesis de las cadenas pro-alfa (moléculas de proprecolágeno) con polipéptidos globulares en sus extremos. Escisión de la secuencia de señal amino terminal 2. Formación del procolágeno. N-glicosilación de los extremos y o-glicosilación de algunas hidroxilisinas en el RER 4. Evita la aglomeración prematura de moléculas. En el escorbuto. Glicosilación. a. Formación de enlaces de hidrógeno que estabilizan la molécula. Se produce la exocitosis. La Vitamina C (acido ascórbico) es un co-factor necesario para la adición de grupos hidroxilo a las prolinas y lisinas de la cadena pro-alfa por las enzimas hidroxilasa y lisilhidroxilasa. 3. producido por deficiencia de Vitamina C las heridas no curan y la osificación está alterada. excepto en los extremos donde no hay enrollamiento. El patrón de bandas corresponde al osmio depositado en los espacios entre las moléculas de una hilera.de hileras contiguas y no de las uniones cabeza cola. Si no ocurre este proceso no se puede lograr la estructura definitiva del colágeno (enlaces de hidrógeno necesarios). Formación de la estructura globular en el extremo carboxilo terminal 5. 2) Los poli péptidos pasan a las cisternas del RER y se inician las modificaciones post-traduccionales.

Las moléculas de colágeno establecen enlaces covalentes entre sí que se forman entre los grupos aldehído de la lisina y la hidroxilisina. Los colágenos no . Los colágenos de la membrana basal son secretados por células epiteliales. esto contribuye a la estructura tridimensional de las fibras o a la fijación del colágeno a proteoglicanos o a otros componentes de la matriz. lamininas y elastinas. destacan las colágenasas que degradan los tipos I. Por otro lado dirige las vesículas de secreción de colágeno hacia sitios específicos de la superficie celular. pericitos). La célula controla la fibrilogénesis a través de indentaciones de su membrana que forman bahías que concentran las moléculas para el armado. los encargados de secretar el colágeno. La degradación adicional está a cargo de las proteinasas. Hay de varios tipos de MMP. epitelial y células del cáncer (tumores) sintetizan y liberan estas proteínas hacia la matriz. Principalmente se distinguen dos mecanismos de degradación:  Degradación proteolítica: Extracelularmente mediante metaloproteinasas de la matriz (MMP). Varias células del tejido conjuntivo. 5) Alineación de las moléculas de colágeno para formar fibrillas (fibrilogénesis). mientras que las hormonas esteroideas (glucocorticoides) la inhiben. osteocitos. Luego los restos son fagocitados y degradados en los lisosomas. y las gelatinasas que degradan todos los tipos de colágenos desnaturalizados o gelatinas. La síntesis es regulada por factores de crecimiento. El factor de crecimiento transformante B y el Factor de crecimiento derivado de plaquetas estimulan la síntesis de colágeno por los fibroblastos. La fragmentación inicial de la molécula de colágeno insolubles ocurre por desgaste mecánico. Los colágenos V y XI son importantes reguladores de la fibrilogénesis. III y X. la acción de radicales libres o la escisión proteinásica. II. Las fibras de colágeno totalmente maduras se asocian a colágenos de la familia FACIT en la superficie.• Acontecimientos extracelulares 4) Al ser secretado el procolágeno es convertido en colágeno al ser cortados sus extremos no helicoidales por la procolágeno peptidasa asociada a la membrana celular. Es normal que las fibrillas de colágeno estén formadas por más de un tipo de colágeno. y sus equivalentes en los distintos tejidos (condrocitos. En la artritis reumatoidea y en la osteoporosis hay una degradación excesiva de colágeno. fibronectina. citocinas y hormonas. Son los fibroblastos.

FIBRAS ELÁSTICAS Son más delgadas que las colágenas y se organizan en redes tridimensionales. También contiene desmosina e isodesmosina (conformadas por lisina). nervios y células musculares. se ponen negras por lo que se dice que son argirófilas (las colágenas se tiñen pardo). pero con poca hidroxiprolina y carece de hidroxilisina por completo. Es una molécula hidrófoba por la distribución aleatoria de la glicina. Las células musculares lisas las secretan en los vasos sanguíneos y en la capa muscular del tubo digestivo. En los tejidos conjuntivos laxos se observan en el límite con el tejido epitelial. aminoácidos exclusivos de esta proteína. Estas fibras forman redes o mallas. Se tiñen con ocreina o con resorcina-fucsina. y vuelvan a su estado original. por lo mismo se enrolla al azar. Exhiben un patrón de bandas con periodicidad de 68 nm. En el resto de las localizaciones la fibra es producida por los fibroblastos. se recogen al ser teñidas por lo que a veces se pueden identificar.  Degradación fagocítica: Comprende un proceso intracelular de fagocitosis en macrófagos y fibroblastos. Esto permite que las fibras se deslices. pero con técnicas especiales se nota un aspecto filiforme. Son producidas por las mismas células que las otras fibras. en los tejidos embrionarios. en particular los fibroblastos y células musculares lisas. También se observan por impregnación argéntica. por lo que son PAS positivo. Son importantes para la cicatrización. No es posible identificarlas con H-E. En las cercanías de los nervios periféricos las células de Schwann secretan las fibras reticulares. que se . FIBRAS RETICULARES Están formadas por fibrillas de colágeno del tipo III. Conforme madura el tejido o se sana la herida se van cambiando por fibras de colágeno tipo I que es más fuerte.desnaturalizados son resistentes a MMP. Las fibras de elastina están conformadas por un núcleo central de elastina y una red circundante de microfibrillas de fibrilina. Se tiñen con eosina pero difícilmente se observan con H-E. También se encuentran en estromas como sostén de tejidos linfopoyéticos y hematopoyéticos (excepto el timo) donde son producidos por células reticulares. y alrededor de los Adipocitos. Tienen un contenido sacárido mayor que las fibras colágenas. Están entremezcladas con fibras colágenas para evitar la distensibilidad del tejido y evitar el desgarro por estiramiento excesivo. La elastina es una proteína (72 kDa) con abundancia de prolina y glicina. La acción de MMP puede ser inhibida por inhibidores hísticos de metaloproteínas (TIMP). se estiren. Tienen un diámetro reducido (20 nm) y lo típico es que no se organicen en haces para formar fibras gruesas. de los vasos de bajo calibre. ya que proveen la fuerza mecánica inicial a la matriz extracelular de síntesis reciente.

Las fibras elásticas pertenecen a un sistema fibrilar elástico al que también pertenecen las fibras de oxilatán (sin elastina) y las de elaunina (con poca elastina). ejercer efecto sobre la transmisión de señales a nivel de la membrana celular. La matriz también influye sobre la comunicación celular. La función de la matriz depende de la interacción entre todas sus moléculas. Las láminas o membranas de elastina se forman por ausencia de microfibrillas. por ejemplo puede fijar y retener factores de crecimiento durante el desarrollo embrionario regulando la diferenciación y crecimiento. lo que conduce a formaciones elásticas aberrantes no funcionales. . La elastina forma fibras de grosor variable o capas laminares (arterias elásticas). fijar células en los tejidos. La fibrilina I (350 kDa) es una glicoproteína que forma microfibrillas finas de 10 a 12 nm de diámetro. Contiene fibras (elásticas y colágenas) y la sustancia fundamental o amorfa que comprende varios proteoglucanos. se forma tejido elástico anormal. actuar como barrera bioquímica. Las fibras elásticas pueden estirarse hasta el 150% de su longitud original. En los ligamentos elásticos de los pliegues de las cuerdas vocales de la laringe hay fibras más finas. Puede proveer de vías para la migración celular. y luego la elastina se deposita en su superficie. Las microfibrillas se acortan y su cantidad disminuye con la exposición al sol. son sustrato de la elastogénesis. la matriz presenta características propias mecánicas y bioquímicas en los distintos tejidos. Son electro-densas al MET. En los ligamentos elásticos el material elástico consiste en fibras gruesas de elastina entremezcladas con colágeno (ligamentos de la columna vertebral).encargan de formar los enlaces covalentes que unen elastinas de a cuatro. esto contribuye a la aparición de arrugas profundas por la pérdida de la elasticidad cutánea. etc. Es codificada por uno de los genes más grandes del ser humano. MATRIZ EXTRACELULAR Es una red estructural compleja y enredada que rodea y sostiene las células del tejido conectivo. En los vasos sanguíneos el material elástico es producido por las células musculares lisas y se haya como laminas fenestradas dispuestas en capas concéntricas entre las células musculares lisas. El síndrome de Marfan se caracteriza por una falla en la expresión del gen para fibrilina y provoca falta de microfibrillas asociadas con elastina. La elastina se sintetiza paralelo al colágeno por el mismo mecanismo (preelastina). Las microfibrillas se forman primero. glucoproteínas multiadhesivas y glucosaminoglucanos. Son de baja densidad electrónica en el MET. Conforme la fibra elástica crece las microfibrillas van quedando atrapadas en elastina.

En H-E se pierde esta sustancia y en PAS o congelamiento se ve amorfa. con alto contenido de agua y poca estructura morfológica. Se agrupan según sus enlaces químicos. la guía axónica. los glucosaminoglucanos y las glucoproteínas de multiadhesión. enfermedad vascular. Intervienen en el reconocimiento cornea celular de ligandos proteicos. Los GAG tienen abundantes cargas negativas a causa de los grupos sulfato y carboxilo de los sacáridos y por eso son propensos a teñirse con los colorantes básicos. Está conformada por tres tipos de moléculas. válvulas cardiacas infección. Los GAG son sintetizados por las células de la matriz (excepto el hialuronano) como una modificación post-traduccional covalente de proteínas llamadas proteoglucanos (por ejemplo la heparina se forma pro escisión enzimática de heparán sulfato). Facilita las interacciones con el componente normal factor de crecimiento fibroblástico de la superficie (FGF) y su receptor celular Sólo en gránulos de Anticoagulante. movilidad celular. clara y resbaladiza al tacto. hueso. cuerpo vítreo Función Desplazar grandes volúmenes de agua por lo tanto es un excelente lubricante y amortiguador de golpes. Son polisacáridos de cadenas largas compuestos por unidades de disacáridos que se repiten. curación de heridas. fibrosis y modulación del comportamiento celular Hueso. oncogénesis. cartílago. matriz TC. los proteoglucanos. Son los heteropolisacáridos más abundantes de la sustancia amorfa. Componentes fundamentales del válvulas cardiacas agrecano que hay en el cartílago articular que confiere amortiguación a golpes Piel.La sustancia fundamental o amorfa es una sustancia viscosa. La rigidez de los GAG provee un armazón estructural para la célula. lo que permite el paso de sustancias hidrófilas por la matriz. etc. La alta densidad negativa (polianiones) atrae agua lo que le da aspecto de gel hidratado. vasos Desempeñan papeles en la sanguíneos. transparencia corneana y la implantación del embrión Lamina basal. Las unidades de disacáridos contienen una o dos hexosas modificadas y un acido urónico como el glucuronato o iduronato. en 7 grupos: Nombre Hialuronano Localización Liquido sinovial. los residuos sacáridos. Facilita las los mastocitos y interacciones con el factor de basófilos crecimiento fibroblástico (FGF) y su receptor . Condroitin-4sulfato Condroitín-6sulfato Dermatán sulfato Queratán sulfato Heparán sulfato Heparina Cartílago.

pueden ser GAG idénticos o distintos (como el agrecano). lo que regula la distribución y el transporte de proteínas dentro del tejido conjuntivo. También interactúan con moléculas de la membrana plasmática como integrina o laminina. movimiento. dispersión. Puede haber de 1 a 200 GAG unidos a la proteína. etc. Poseen sitios de fijación para muchos elementos de la matriz. o Fibronectina: Es la glicoproteína más abundante en el tejido conjuntivo. La extensa red de proteoglicano dificulta el paso de sustancias o moléculas. como colágeno. Se presenta siempre como una cadena de carbohidrato libre. proteoglucanos y los GAG. Los proteoglucanos transmembrana como el sindecano unen la célula con la matriz.El hialuronano es el más pesado (100-1000 kDa). se une no covalentemente al hialuronano facilitado por proteínas de enlace que se encarga de mantener hidratada la matriz del cartílago. El hialuronano es el único que no es sulfatado. En la matriz los GAG se unen a proteínas para formar proteoglucanos. El proteoglucano presenta lugares de unión a factores de crecimiento que median la ubicación. El GAG hialuronano (ácido hialurónico) es una molécula rígida muy larga compuesta por una cadena de carbohidrato de miles de sacáridos. A los proteoglucanos se les halla en la matriz del tejido conectivo o en membranas celulares. El agrecano es un proteoglucano extracelular importante. Otra función es la de inmovilizar moléculas en determinadas ubicaciones de la matriz. Al agrecano se unen otros GAG como condroitín sulfato y queratán sulfato a través de trisacáridos de enlace. también estimulan proliferación y diferenciación. Son moléculas diméricas compuestas por dos péptidos unidos por enlace . Sus polímeros son muy grandes y pueden desplazar grandes volúmenes de agua. La vinculación de los GAG a un trisacárido específico a un centro proteico depende de un trisacárido específico (2 galactosa y 1 xilulosa). Se sintetizan por acción de enzimas de la superficie celular por lo que no poseen modificaciones post-traduccionales como los demás GAG. no forma proteoglucanos. Las glucoproteínas de multiadhesión desempeñan un papel importante en la estabilización de la matriz y en su vinculación con la superficie celular. sin embargo por medio de proteínas de enlace los proteoglucanos se unen indirectamente a los hialuronanos formando macromoléculas gigantes llamadas aglomeraciones de proteoglucanos (gran cantidad en cartílago). el resto no sobrepasa los 40 kDa. Regulan y modulan las funciones de la matriz extracelular relacionadas con el movimiento y migración de células. en vez de los varios centenares (o menos) de los otros GAG. de otras moléculas asociadas.

entactina. desaparece en tejidos maduros. heparina. heparina. Adhiere a los osteoclastos a la superficie extracelular. o aquellas que migran desde la sangre y no abandonan el tejido conjuntivo. o Tenascina: Sólo está presente en la embriogénesis. Encontramos en esta categoría: o Fibroblastos y sus parientes cercanos como los Miofibroblastos o Macrófagos o Adipocitos o Mastocitos (Células cebadas) o Stem mesenquimático . Cada molécula tiene sectores que interaccionan con distintos elementos de la matriz e integrina. Posee sitios de unión para colágeno IV. o Osteopontina: Presente en la matriz extracelular del tejido óseo. tumores malignos y uniones musculotendinosas. CÉLULAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO Pueden ser células residentes (fijas) o transitorias (errantes).disulfuro en su extremo carboxilo terminal que forman dos brazos de 50 nm de longitud. Participa en la adhesión de la célula a la matriz. entre otros. Reaparece durante la curación de heridas. Vincula la laminina y el colágeno IV. Participa en el secuestro de calcio y en la calcificación del hueso. tiene sitios para factores de crecimiento. Cumple una función importante en la adhesión célula-matriz. o Laminina: Presente en las láminas basales y en las láminas externas. Participa en el armado de la lámina basal. Las células residentes son las que se diferencian en el tejido y le dan estructura. o Entactina/Nidógeno: Participan específicamente en la formación de la lámina basal. laminina y el receptor de laminina en la membrana celular.

Generalmente pertenecen y/o participan de las respuestas inmunes. Las finas prolongaciones que conforman el citoplasma no se ven. El núcleo con frecuencia tiene una apariencia ondulada (fenómeno asociado con la contracción muscular). Pertenecen a esta categoría: o Linfocitos o Células plasmáticas (Plasmocitos) o Neutrófilos o Eosinófilos o Basófilos o Monocitos CELULAS FIJAS O RESIDENTES ♦ Fibroblastos Tienen a su cargo la producción de las fibras y de los carbohidratos complejos de la matriz extracelular en el tejido conectivo. Los fibroblastos que se encuentran por debajo de la dermis. constituyen allí poblaciones replicativas de células. porque se confunden con colágeno. Cuando hay una herida el citoplasma del fibroblasto activo se ve más extenso y presenta basofilia por el aumento de RER. se observa un núcleo discoide alargado que a veces contiene un nucléolo evidente.Las células móviles son aquellas que migran al tejido conjuntivo desde los vasos sanguíneos y pueden regresar a la sangre y recircular. ♦ Miofibroblastos Célula del tejido conjuntivo fusiforme y alargada que no se identifica con facilidad por H-E. . Se ubican cerca de las fibras colágenas. Presenta características de células musculares lisas y de fibroblasto al MET. Además de Golgi y RER contiene filamentos de actina dispuestos longitudinalmente y cuerpos densos similares a los de las células musculares lisas. Contienen un aparato de Golgi prominente. en epitelios o alrededor de epitelios glandulares cumplen función de interacción con el epitelio para la renovación y diferenciación del tejido. Por H-E.

Si un linfocito T helper CD4 reconoce el antígeno exhibido se activa y desencadena una respuesta inmunitaria. Suelen estar aisladas pero sus prolongaciones interactúan con otros Miofibroblastos formando nexos (uniones de hendidura). Poseen gran desarrollo del Golgi y del RE (liso y rugoso). La liberación de proteasas y GAGasas facilitan el movimiento del macrófago por el tejido conjuntivo. Poseen un núcleo arriñonado (indentado). Estas células multinucleadas reciben el nombre de célula gigante de cuerpo extraño (se les llama células de Langhans si los núcleos están a la periferia formando un anillo). que les permiten interaccionar con los linfocitos T helper (coadyuvantes) CD4. Por lo tanto los macrófagos son células presentadoras del antígeno (ACP). Contiene mitocondrias y muchos lisosomas. Cuando los macrófagos fagocitan una célula extraña los antígenos (poli péptidos cortos de una célula extraña) son exhibidos en la superficie de la molécula del MHC II. La secreción puede ser regulada o constitutiva. complejos inmunes y complementos. los macrófagos poseen en sus membranas moléculas del complejo mayor o complejo de histocompatibilidad del tipo II (MHC II). señales provenientes de linfocitos (linfocinas). El macrófago puede fagocitar por conceptos de limpieza o defensa. derivan de las células sanguíneas llamadas monocitos. La secreción regulada puede ser activada por fagocitosis. Cuando encuentran cuerpos extraños los macrófagos pueden fusionarse para formar una célula grande de hasta 100 núcleos que fagocita el material extraño. Son difíciles de identificar a menos que estén realizando función fagocítica. ♦ Adipocitos . Con el MET se ven numerosos pliegues y prolongaciones digitiformes que engloban sustancias a fagocitar. Su actividad está relacionada con el sistema inmune. tiene lisosomas abundantes en el citoplasma y se pueden poner en evidencia con alguna técnica para detectar la presencia de fosfatasa acida (ME o MO).La diferencia con la célula muscular lisa es que carece de una lamina basal (lámina externa) que lo rodee. ♦ Macrófagos Los macrófagos del tejido conjuntivo (histiocitos). Interviene en la contracción (retracción) de las heridas. los cuales viajan por la sangre y se diferencian en macrófagos en el tejido conjuntivo.

Si están en gran cantidad conforman el tejido adiposo. Se encuentran aisladas o en grupos en todo el tejido conjuntivo laxo.Se diferencian a partir de células madres mesenquimáticas y acumulan lípidos en su citoplasma de forma gradual. También intervienen en la síntesis de hormonas. EJEMPLOS DE TEJIDOS POR CLASIFICACION TEJIDO Conjuntivo Laxo EJEMPLOS -Pared de la vagina -Glándula mamaria -Estroma de órganos macizos -Dermis -Mucosas -Glándulas -Endotendón Conjuntivo denso regular o -Tendones modelado -Ligamentos -Cornea -Aponeurosis Conjuntivo denso irregular o no -Piel de las glándulas que modelado envuelven órganos glandulares (hígado y bazo) -Vainas que revisten tendones y nervios -Capa reticular de la dermis -Epitendón . mediadores de la inflamación y factores de crecimiento.

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