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BIOQUIMICA CLINICA

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BIOQUIMICA CLINICA

a Bioquímica clínica es la ciencia que estudia la biología y la química humanas, con una orientación médica y aplicada; sus investigaciones y conclusiones pueden ser aplicadas y reutilizadas en la medicina hospitalaria y clínica. Estudia campos como la genética de pacientes y diferentes ramas de la microbiología, que colaboran con diagnósticos y estudios clínicos. Es muy utilizada junto con la biotecnología y básicamente su colaboración médica en la ciudades. Al igual que la bioquímica, estudia el comportamiento celular, sus generalidades y especificaciones. Esta ciencia es, en cierto punto, una rama de ésta, pues es simplemente una aplicación clínica para las especificaciones del mundo médico y científico, pues existen proyectos que resumen teorías con la medicina aplicada humanitariamente, para sus conclusiones.

Perfil lipídico
Un perfil lipídico también llamado lipidograma y perfil de riesgo coronario, es un grupo de pruebas de laboratorio solicitadas generalmente de forma conjunta para determinar el estado del metabolismo de los lípidos corporales, generalmente en suero sanguíneo.

[editar]Pruebas
Colesterol total.

que se se incluyen en un perfil lipídico 

   

HDL-lipoproteínas de alta densidad, (denominado a menudo ³colesterol bueno´). LDL-lipoproteínas de baja densidad, (denominado a menudo ³colesterol malo´). VLDL-lipoproteínas de muy baja densidad. Triglicéridos.

Algunas veces, el informe del laboratorio incluirá valores adicionales calculados como la relación HDL/colesterol o cálculos basados en los resultados del perfil lipídico, edad, sexo y otros factores de riesgo. Igualmente algunos lipidogramas incluyen medición de lípidos totales, de lipoproteinas de densidad intermedia (IDL), de las apoproteínas y de quilomicrónes.

[editar]Usos

El medico utiliza la información para evaluar, junto con otros signos y síntomas, el riesgo de una dislipidemia y sus complicaciones como uninfarto cardíaco o una apoplejía provocados por obstrucción de los vasos sanguíneos debido a ateromas o placas de colesterol, es decir para valorar el riesgo cardiovascular de la persona e instituir así un régimen adecuado de prevención y tratamiento.

[editar]Referencias
Correa Jiménez, Luz Marina. Ayudas diagnósticas: análisis e interpretación. Colección Ciencias para la salud. Editorial Universidad de Caldas, 2002. ISBN 958-8041-41-4, 9789588041414.  

Díaz Portillo, Jacobo y Fernandez del Barrio, Maria. Aspectos básicos de bioquímica clínica. Ediciones Díaz de Santos, 2005. ISBN 84-7978-282-X, 9788479782825.

Perfil lipídico
Isaac Túnez Fiñana Aurora Galván Cejudo Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Avda. Menéndez Pidal s/n, 14071-Córdoba, Campus de Rabanales, Edif. Severo Ochoa 14071-Córdoba RESUMEN La cuantificación de colesterol y triglicéridos en suero es un procedimiento analítico básico en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En esta práctica se realizará la determinación en suero de colesterol total, colesterol-HDL y triglicéridos. Palabras claves: colesterol, lipoproteínas, triglicéridos Abreviaturas: 4-AP: 4-amino fenazona, CHE: colesterol estearasa, CHOD: colesterol oxidasa, GK: Glicerol Kinasa, GPOD: Glicerolfosfato oxidasa, HDL: lipoproteínas de alta densidad, LDL: lipoproteínas de baja densidad, POD: peroxidasa, VLDL: liproproteínas de muy baja densidad 1. INTRODUCCIÓN Y OBJETIVOS El perfil lipídico lo constituye la cuantificación analítica de una serie de lípidos que son transportados en la sangre por los diferentes tipos de lipoproteínas lasmáticas. La determinación de estos parámetros es un procedimiento analítico básico para el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Entre estos parámetros analíticos que se pueden determinar están: el colesterol total, el colesterol transportado por las LDL, el colesterol transportado por las HDL, los triglicéridos totales, ciertas apoproteínas particulares etc. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades ardiovasculares, en especial aquel unido a las LDL (colesterol malo). El colesterol de las HDL (colesterol bueno), puesto que representa aquella

fracción de colesterol que se transporta al hígado para su metabilización y excreción por vía biliar, no se asocia con riesgo de enfermedad. Los objetivos de la práctica son la determinación en suero de colesterol total, HDL-Colesterol y triglicéridos, para lo que se utilizarán kits comerciales. 1.1. Determinación de colesterol total 1Para la determinación de colesterol total se utilizan reactivos comerciales que incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación de todas las formas de colesterol presentes en el suero (Kit comercial de LinearChemicals). Las reacciones que tienen lugar son: CHE Esteres de colesterol + H2O Colesterol + Ac. Grasos CHOD Colesterol + O2 + H2O Colestenona + H2O2 POD H2O2 + Fenol + 4-AP Quinona + H2O 1. Una colesterol estearasa (CHE) hidroliza los ésteres de colesterol a colesterol mas ácidos grasos libre. 2. A continuación una colesterol oxidasa (CHOD) oxida todo el colesterol a colestenona y peróxido de hidrógeno. 3. El peróxido de hidrógeno es sustrato de una peroxidasa (POD) que junto con 4-amino fenazona (4-AP) da lugar a la formación de una quinona roja. La quinona formada es proporcional a la concentración de colesterol en la muestra. 1.2. Determinación de HDL-colesterol Para la determinación del colesterol presente en las principales lipoproteínas que lo contienen como HDL (lipoproteínas de alta densidad) y LDL (lipoproteínas de baja densidad), es necesario: Primero, la separación selectiva de la lipoproteína correspondiente con agentes precipitantes. Segundo, la cuantificación del colesterol presente en dicha lipoproteína como se indicó anteriormente. Entre estos reactivos precipitantes están el ácido fosfotungstico y magnesio que precipitan a las LDL y VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad) mientras que las HDL permanecen en solución. 1.3. Determinación de triglicéridos Para la determinación de triglicéridos en suero se utilizan reactivos comerciales (Kit comercial de LinearChemicals) que incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación por espectrofotometría visible. Las reacciones que tienen lugar son:

El peróxido de hidrógeno junto con los cromógenos p-clorofenol y 4-AP son sustrato de una peroxidasa para formar una quinona roja cuantificable a 505 nm. 2. RESULTADOS ESPERADOS Los resultados esperados son aquellos que se indican a continuación y se corresponden con los valores de referencia encontrados en la población sana y que varían según sexo y edad 4. La quinona formada es proporcional a la concentración de triglicéridos presente en la muestra. El glicerol formado es sustrato de una glicerol quinasa que en presencia de ATP lo fosforila a glicerol 3P. El glicerol 3P es oxidado a dihidroxiacetona por una glicerol fosfato oxidasa dando también peróxido de hidrógeno. 3. Triglicéridos 36-165 mg/dl Colesterol .1.59 años: 145-295 mg/dl 4.39 años: 135-240 mg/dl 40-49 años: 140-280 mg/dl 50.3.Lipasa Triglicéridos + H2O Glicerol + Ac. Colesterol-HDL Hombre > 55 mg/dl Mujer > 65 mg/dl 4. Colesterol total Hasta 30 años: 120-215 mg/dl 30.2. Grasos 2 GK Glicerol + ATP Glicerol-3-P + ADP GPOD Glicerol-3-P + O2 Dihidroxiacetona + H2O2 POD H2O2 + p-clorofenol + 4-AP Quinona + H2O 1. Una lipasa hidroliza los triglicéridos dando glicerol mas ácidos grasos libre. 4. 4.

en rojo. el grupo hidroxilopolar .5(6)-Colesten-3 -ol Estructura 3D del colesterol.

molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano). [editar]Estructura química La fórmula química del colesterol se representa de dos formas: C27H46O / C27H45OH. Un grupo hidroxilo en la posición C-3. C y D. Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17. B. Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13. 4. término que solamente se conservó en el alemán (Cholesterin). Se presenta en altas concentraciones en elhígado. 3. . por haberse identificado por primera vez en los cálculos de la vesícula biliar por Michel Eugène Chevreul quien le dio el nombre de «colesterina».Síntesis del colesterol El colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. denominados A. Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6. páncreas y cerebro. constituida por cuatro carbociclos condensados o fundidos. El nombre de «colesterol» procede del griego kole (bilis) y stereos (sólido). Abundan en las grasas de origen animal. Es un lípido esteroide. que presentan varias sustituciones: 1. 2. médula espinal.

Mediante estudios de marcaje isotópico. Rittenberg y K. Los pasos principales de la síntesis de colesterol son: Sustrato inicial Producto final Descripción Reacción Enzima Condensación de dos moléculas deacetil CoA 2 Acetil CoA Acetoacetil CoA tiolasa Acetoacetil CoA Condensación de una molécula deacetil CoA con una de acetoacetil CoA acetoacetil CoA yacetil CoA HMG-CoA sintasa 3-hidroxi-3metilglutaril CoA(HMGCoA) Reducción del H MG-CoA por el NADPH HMG-CoA HMG-CoA reductasa Mevalonato y CoA Fosforilación del mevalonato Mevalonato Mevalonato Mevalonato quinasa 5-fosfato . en última instancia. es bastante soluble en disolventes apolares como el cloroformo(CHCl3). Se requirieron aproximadamente otros 30 años de investigación para describir las líneas generales de la biosíntesis del colesterol. en forma de acetil coenzima A. desconociéndose. al igual que los otros lípidos. Bloch demostraron que todos los átomos decarbono del colesterol proceden. sin embargo. muchos detalles enzimáticos y mecanísticos a la fecha.En la molécula de colesterol se puede distinguir una cabeza polar constituida por elgrupo hidroxilo y una cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los sustituyentes alifáticos. [editar]Metabolismo [editar]Biosíntesis del colesterol de colesterol La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo endoplasmático liso de virtualmente todas las células de los animales vertebrados. del acetato. D. Así. el colesterol es una molécula tan hidrófoba que la solubilidad de colesterol libre en agua es de 108 M y.

Fosforilación del mevalonato 5fosfato

Mevalonato 5-fosfato

5Fosfomevalo pirofosfome nato quinasa valonato

Fosforilación del 5pirofosfomevalon ato

Pirofosfome 5valonato pirofosfomev descarboxila alonato sa

3fosfomevalo nato 5pirofosfato

Descarboxilación del 3fosfomevalonato 5-pirofosfato

3fosfomevalo nato 5pirofosfato

Pirofosfome 3 valonato -isopentil descarboxila pirofosfato sa

Isomerización del isopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato isomerasa

3,3dimetilalil pirofosfato

Condensación de 3,3-dimetilalil pirofosfato (5C) eisopentil pirofosfato(5C)

3,3dimetilalil Geranil pirofosfato e transferasa isopentil pirofosfato

Geranil pirofosfato(1 0C)

Condensación de geranil pirofosfato(10C) e isopentil pirofosfato (5C)

Geranil pirofosfato e Geranil isopentil transferasa pirofosfato

Farnesil pirofosfato(1 5C)

Condensación de dos moléculas defarnesil pirofosfato(15C)

2 Farnesil pirofosfato

Ecualeno sintasa

Escualeno (3 0 C)

Reducción delesc ualeno por elNADPH, que gana un oxígeno que proviene del oxígeno molecular (O2)

Escualeno

Escualeno epoxidasa

Escualeno 2,3-epóxido

Ciclación delescu aleno 2,3epoóxido

Escualeno 2,3-epóxido

Lanosterol ciclasa

Lanosterol

19 reacciones consecutivas, no aclaradas totalmente que implican otros tantos enzimas, en que se transforma ellanosterol en colesterol, a través de diversos intermediarios, entre los que destacan elzimosterol y el 7deshidrocolester ol

Lanosterol

Colesterol

Resumidamente, estas reacciones pueden agruparse de la siguiente manera:1 2 1. Tres moléculas de acetil-CoA se combinan entre sí formando mevalonato, el cual es fosforilado a 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato. 2. El 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato es descarboxilado y desfosforilado a 3-isopentil pirofosfato. 3. Ensamblaje sucesivo de seis moléculas de isopentil pirofosfato para originar escualeno, vía geranil pirofosfato y farnesil pirofosfato. 4. Ciclación del escualeno a lanosterol. 5. El lanosterol se convierte en colesterol después de numerosas reacciones sucesivas, enzimáticamente catalizadas, que implican la eliminación de tres grupos metilo (± CH3), el desplazamiento de un doble enlace y reducción del doble enlace de la cadena lateral.

[editar]Degradación

del colesterol

En el ser humano no puede metabolizar la estructura del colesterol hasta CO2 y H2O. El núcleo intacto de esterol se elimina del cuerpo convirtiéndose en ácidos y sales biliares las cuales son secretadas en la bilis hacia el intestino para desecharse por heces fecales. Parte de colesterol intacto es secretado en la bilis hacia el intestino el cual es convertido por las bacterias en esteroides neutros como coprostanol ycolestanol.[cita requerida] En ciertas bacterias si se produce la degradación total del colesterol y sus derivados, sin embargo la ruta metabólica es aún desconocida

[editar]Regulación

del colesterol

La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol presente en el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los niveles plasmáticos de colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL por su acrónimo inglés). Una alta ingesta de colesterol en los alimentos conduce a una disminución neta de la producción endógena y viceversa. El principal mecanismo regulador de la homeostasis de colesterol celular aparentemente reside en un complejo sistema molecular centrado en las proteínas SREBPs (Sterol Regulatory Element Binding Proteins 1 y 2: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En presencia de una concentración crítica de colesterol en la membrana del retículo endoplásmico, las SREBPs establecen complejos con otras dos importantes proteínas reguladoras: SCAP (SREBP-cleavage activating protein: proteína activadora a través del clivaje de SREBP) eInsig (insulin induced gene) 1 y 2. Cuando disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, las Insigs se disocian del complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de Golgi, donde SREBP es escindido secuencialmente por S1P yS2P (site 1 and 2 proteases: proteasas del sitio 1 y 2 respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa comofactor de

Entre los genes regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP destacan los del receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDLR) y la hidroxi-metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa). la enzima limitante en la vía biosintética del colesterol. regulando su transcripción.transcripción uniéndose al SRE (Sterol Regulatory Element: elemento regulador de esteroles) de una serie de genes relevantes en la homeostasis celular y corporal de esteroles. El siguiente diagrama muestra de forma gráfica los conceptos anteriores: .

Estructural: el colesterol es un componente muy importante de las membranas plasmáticas de los animales (en general. Goldstein han participado directamente en el descubrimiento y caracterización de la vía de los SREBPs de regulación del colesterol corporal. trabajo por el cual fueron galardonados con elPremio Nobel en Fisiología o Medicina en el año 1985. Cuando esta concentración aumenta se habla de hipercolesterolemia. Sin embargo. que tienen la capacidad de fijar y transportar grandes cantidades de colesterol. Precursor de las hormonas sexuales: progesterona. Estos avances han sido la base del mejor entendimiento de la fisiopatología de diversas enfermedades humanas. Michael S. regulando sus propiedades físicoquímicas. 3. 5. 2. debe tenerse presente que la concentración total de colesterol plasmático tiene un valor predictivo muy limitado respecto del riesgo cardiovascular global (ver más abajo). 6. Precursor de las hormonas corticoesteroidales: cortisol y aldosterona. el colesterol se encuentra en muy baja proporción o está prácticamente ausente en las membranas subcelulares. Precursor de las balsas de lípidos. Sin embargo. [editar]Funciones del colesterol El colesterol es imprescindible para la vida animal por sus numerosas funciones: 1. en la membrana citoplasmática lo hallamos en una proporción molar 1:1 con relación a los fosfolípidos. Dado que el colesterol es insoluble en agua. fundamentalmente la enfermedad vascular aterosclerótica. no existe en los vegetales). Precursor de las sales biliares: esenciales en la absorción de algunos nutrientes lipídicos y vía principal para la excreción de colesterol corporal.Tras dilucidar los mecanismos celulares de captación endocítica de colesterol lipoproteico. Precursor de la vitamina D: esencial en el metabolismo del calcio. en particular la fluidez. estrógenos y testosterona. principalmente LDL y VLDL. Brown y Joseph L. principal causa de muerte en el mundo occidental a través del infarto agudo al miocardio y los accidentes cerebrovasculares y el fundamento de la farmacología de las drogas hipocolesteromiantes más potentes: las estatinas. [editar]Transporte del colesterol e hipercolesterolemia Artículo principal: Lipoproteínas La concentración actualmente aceptada como normal de colesterol en el plasma sanguíneo (colesterolemia) de individuos sanos es de 150 a 200 mg/dL. La mayor parte de dicho colesterol se . Aunque el colesterol se encuentra en pequeña cantidad en las membranas celulares. el colesterol plasmático sólo existe en la forma de complejos macromoleculares llamadoslipoproteínas. 4.

pero es elevado en personas con otrosfactores de riesgo como la diabetes mellitus. incrementa el riesgo de sufrir eventos cardiovasculares (principalmente infarto de miocardioagudo) hasta diez años después de su determinación. en los que algún ácido graso.   Colesterolemia entre 200 y 239 mg/dL: existe un riesgo intermedio en la población general. el cual está determinado por la presencia de diversos factores de riesgo. tal como lo demostró el estudio de Framingham iniciado en 1948. pues por lo general correlaciona con un bajo riesgo de enfermedad cardiovascular. especialmente el ácido linoleico (un ácido graso de la serie omega-6). el colesterol tiene un impacto dual y complejo sobre la fisiopatología de la arteriosclerosis. En sentido estricto.  Colesterolemia mayor de 240 mg/dL: puede determinar un alto riesgo cardiovascular y se recomienda iniciar un cambio en el estilo de vida. entre los que destacan: Edad y sexo. Así. el nivel deseable de colesterol LDL debe definirse clínicamente para cada sujeto en función de su riesgo cardiovascular individual. De esta manera. que por ello se conoce como "colesterol bueno". Actualmente se reconoce ampliamente el papel causal del colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL) en la patogenia de la arteriosclerosis. Antecedentes familiares.      . la existencia sostenida de niveles elevados de colesterol LDL (popularmente conocido como "colesterol malo") por encima de los valores recomendados.encuentra en forma de ésteres de colesterol. y considerando lo anterior. se ha definido clínicamente que los niveles de colesterol plasmático total (la suma del colesterol presente en todas las clases de lipoproteínas) recomendados por la Sociedad Norteamericana de Cardiología (AHA) son: Colesterolemia por debajo de 200 mg/dL (miligramos por decilitros): es la concentración deseable para la población general. Tabaquismo. sobre todo en lo concerniente a la dieta y al ejercicio físico. esterifica al grupo hidroxilo del colesterol. Nivel de colesterol HDL. por lo que la estimación del riesgo cardiovascular basado sólo en los niveles totales de colesterol plasmático es claramente insuficiente. el colesterol presente en las lipoproteínas de alta densidad (HDL) ejercería un rol protector del sistema cardiovascular. Sin embargo. Presencia de hipertensión arterial. De manera interesante.

L Lípidos de baja densidad: Podríamos llamarle "colesterol malo". En España la máxima concentración recomendada de colesterol en sangre es más elevada que la aceptada internacionalmente y basada en la evidencia científica. es decir. Colesterol mayor de 300 mg/dL: alto riesgo. L. VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad). también       IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia). LDL (Lipoproteínas de baja densidad. tales como pacientes diabéticos o que previamente hayan tenido uno de estos eventos. Incluso en los pacientes que se catalogan de muy alto riesgo se recomienda un colesterol LDL igual o menor a 70 mg/dL.En personas con riesgo cardiovascular alto. aquellas con una probabilidad de más de un 20% de sufrir un evento cardiovascular mayor o letal en un periodo de 10 años. la recomendación actual es mantener un nivel de colesterol LDL menor a 100 mg/dL. Las partículas LDL cogen la grasa del hígado y la deposita en las paredes de los vasos sanguíneos en depósitos denominados placas. puesto que al perder la densidad. Lehninger. T. ISBN 84-291-7208-4 [editar]Véase Quilomicrón. Devlin. 4ª edición. Colesterol entre 200 y 300 mg/dL: riesgo intermedio. .    [editar]Referencias 1. Barcelona. M. Bioquímica. Barcelona. 1976. quizá debido a que el riesgo cardiovascular global en España es más bajo:[cita requerida] Colesterol por debajo de 200 mg/dL: bajo riesgo. Omega. A.D. Tipos de colesterol HDL y LDL y L. como lo indica la Sociedad Española de Arteriosclerosis. Las placas que contienen gran cantidad de grasa. Reducir sus niveles disminuye el riesgo de enfermedades cardiacas. tiende a equilibrar al LDL). Curso breve de bioquímica. las cuales pueden irse pegando a las paredes arteriales. pueden volverse despegarse y provocar una obstrucción sanguínea (trombosis) que según donde se localice puede dar lugar a infarto de miocardio o infartos cerebrales. Reverté. queda como si fuera "sangre sucia" con muchas partículas de deshecho en suspensión. 2004. HDL (Lipoproteínas de alta densidad. ISBN84-2820445-4 2. Dislipidemia. frecuentemente nocivo cuando las dietas no son equilibradas).

sabiendo que es. Para poder mantener el colesterol HDL dentro de los valores normales es necesario tener en cuenta una serie de factores: y La alimentación baja en grasas saturadas y rica en fibra.L. Los expertos piensan que tener cifras elevadas de colesterol HDL es beneficioso pues trabajan como si fueran unos recolectores de basura. para ser primero metabolizado en el hígado y luego eliminado por el organismo. El Colesterol Total es la suma de los dos. Tener un colesterol bueno o HDL mayor a 45 mg/dl en mujeres y mayor a 35 mg/dl en hombres. transportando el colesteroldesde los tejidos al hígado.239 mg/dL 240 mg/dL y por arriba Categoria Recomendable Cercano a los limites elevados Elevado Anterior: colesterol articulos relacionados Siguiente: reducir el colesterol malo ¿Qué es el colesterol HDL o colesterol bueno? El colesterol HDL es en realidad una lipoproteína de alta densidad (sus siglas son en inglés). y Actividad física en forma periódica y constante. es interesante preguntarse ¿Cómo actúa el colesterol bueno? El colesterol bueno o HDL actúa. mientras que los superiores a 60 protegen contra estas enfermedades. Sel e llama "bueno" porque nos protege contra las enfermedades cardiovasculares. es importante combinar ejercicios aeróbicos con ejercicios localizados. como bien dije antes. Ahora bien. cuanto más HDL se tenga. arterias. . para su metabolización. ayuda a prevenir enfermedades como la ateroesclerosis.=Lípidos de alta densidad: Este colesterol es el "colesterol bueno". vasos. Nivel de colesterol total Menos de 200 mg/dL 200 .LDL Nivel de colesterol Menos de 100 mg/dL 100-129 mg/dL 130-159 mg/dL 160-189 mg/dL 190 mg/dL y por arriba Óptimo Categoria Casi optimo / por arriba del optimo Cercano a los limites elevados Elevado Muy elevado y y H. Esto es muy importante porque esta lipoproteína cumple la función de barrer el exceso de colesterol de los tejidos. mejor. viajando por la sangre recogen colesterol "malo" de las placas de los vasos sanguíneos y lo transporta al hígado para ser destruido por los enzimas. etc. Por tanto. ya que estalipoproteína ³limpia´ las paredes arteriales de posibles depósitos de colesterol y de esta forma evita una posible isquemia o infarto de miocardio.D. que se encarga de transportar el colesterol desde los tejidos al hígado. Se han relacionado niveles reducidos de HDL (en especial los inferiores a 40) con un mayor riesgo de tener enfermedades cardiacas.

teniendo en cuenta la relación entre el colesterol HDL y LDL. lo importante es llevar adelante una serie de hábitos. que te permitan mejorar tu calidad de vida y de esta forma evitar futuras complicaciones. . y Colesterol LDL: También se lo conoce con el nombre de colesterol de baja densidad o colesterol malo. Modelo tridimensional de trimiristina. existe riesgo de producirse depósitos de colesterol en algún órgano. un triglicérido formado por tres moléculas de ácido palmítico y glicerol. por ejemplo en el sistema cardiovascular (arterias. El nivel de estrés. formados por una molécula de glicerol. etc. saturados o insaturados.y y y No fumar. a través de un simple análisis. Estos datos son muy útiles para entender que el colesterol es bueno y malo. sobre todo de origen animal. por lo que si este colesterol se encuentra en exceso. un triglicérido formado por tres moléculas deácido mirístico y glicerol. Por eso es importante controlar los niveles de colesterol en sangre. un tipo de lípidos. en el cual el médico evalúe no solamente los valores de los distintos tipos de colesterol. En definitiva. Los aceites son triglicéridos en estado líquido de origen vegetal o que provienen del pescado. es necesario y puede perjudicar la salud. venas. que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos grasos. Los triglicéridos forman parte de las grasas. Los triglicéridos. triacilglicéridos o triacilgliceroles son acilgliceroles. Esta lipoproteína transporta colesterol desde el hígado a los distintos órganos del cuerpo.) elevando la posibilidades de ateroesclerosis e infarto de miocardio. No beber en exceso. Triglicérido Tripalmitina. sino también el riesgo aterogénico que pueda existir.

aunque solamente para consumo local. consiste en la acilación sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de carbono. pero es en el hígado. cuyas causas son actualmente motivo de intensa investigación. en particular en sus células parenquimatosas. o sólo dos iguales y el otro distinto. La primera acilación. su acrónimo en inglés) y no se considera un sitio de almacenamiento fisiológico de lípidos.Los ácidos grasos están unidos al glicerol por el enlace éster: CH2COOR-CHCOOR'-CH2-COOR" donde R. todos iguales. La longitud de las cadenas de los triglicéridos oscila entre 16 y 22 átomos de carbono. La síntesis de triglicéridos propiamente tal. Sin embargo. En el hígado. los tres ácidos grasos pueden ser diferentes. aparentemente de forma causal. la acumulación patológica de triglicéridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia. y se denomina indistintamente esteatosis hepática o hígado graso. los hepatocitos y en el tejido adiposo (adipocitos) donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. en . toda acumulación de triglicéridos en este órgano es patológica. el tejido adiposo tiene por principal función la acumulación de energía en forma de triglicéridos. Los ácidos grasos son "activados" (convertidos en acilCoA grasos) por conversión en sus ésterescon el coenzima A según la reacción:  R±CO±OH + CoASH + ATP acil-CoA sintetasa R±CO±SCoA + AMP + PPi + H2O  Ensamblaje de triglicéridos. y R" son ácidos grasos. [editar]Biosíntesis de triglicéridos La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las células del organismo. R'. Una mínima cantidad de triglicéridos son normalmente almacenados en el músculo esquelético y cardíaco.1 La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones: Activación de los ácidos grasos. dado el impacto de ellas en la mortalidad global de la población contemporánea. R1-COOH + R2-OH <----> R-COO-R2 + H2O ácido carboxílico (= ácido graso) + alcohol (= glicerol) <-----> triglicérido + agua. Por el contrario. con una serie de anormalidades endocrino-metabólicas. la síntesis de triglicéridos está normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de muy baja densidad(VLDL. Por tanto.

Tanto el ácido fosfatídico como el diacilglicerol son. para ser transportadas y distribuidas a través de la sangre a todo el organismo. y fosfatidilcolina. Finalmente. Una etapa previa a la formación dediacilglicerol. fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina. más evidencia derivada de cultivos celulares y animales de experimentación. aislados o en forma de jabones al combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. deben combinarse con proteínas. sintetizadas por el intestino. como el colesterol. en el caso del diacilglicerol. la principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e hígado. precursores de otros importantes glicerolípidos:fosfatdilinositol. por su acrónimo inglés) y resulta en la formación de ácido lisofosfatídico. la acilación en posición sn3 del diacilglicerol es catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). las fosfatasas del ácido fosfatídico (PPAPs. en el caso del ácido fosfatídico. [editar]Transporte de los triglicéridos Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado en sus ácidos grasos y glicerina para atravesar la pared intestinal. fosfatidilglicerol y cardiolipina. indica que existe una relación estrecha entre la biogénesis del tejido adiposo y la síntesis de triglicéridos. Los mecanismos causales de la lipodistrofia asociada a mutaciones de AGPAT2 están aún en investigación. pero dado que los lípidos son insolubles en agua. El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos: .el carbono 1 (sn1). mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT isoforma 2 (AGPAT2). y está directamente relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis. generándose ácido fosfatídico. es catalizada por la enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT. el transporte de triglícéridos está estrechamente integrado con el transporte de otros lípidos. Luego son reconstruidos de nuevo al otro lado de la pared intestinal. además. causan formas congénitas de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo) generalizada en seres humanos. el precursor directo de los triglicéridos. La segunda acilación (sn2) es catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil transferasa (AGPAT). De manera muy relevante. de las cuales las más estudiadas es la familia de las lipinas. Esto. es la defosforilación del ácido fosfatídico. su acrónimo inglés). Esta reacción es catalizada por una familia de enzimas parcialmente caracterizadas.

Luego de comer. el organismo digiere las grasas de los alimentos y libera triglicéridos a la sangre. LDL y HDL. Son productores de calor metabólico. Un gramo de grasa produce 9. las ballenas. Lipoproteínas. Bioquímica.    [editar]Salud y triglicéridos El aumento de triglicéridos en la sangre se llama hipertrigliceridemia y es un factor de riesgo cardiovascular.1 Kcal. durante su degradación. 2004. 2. En las reacciones metabólicas de oxidación. Estos son transportados a todo el organismo para dar energía o para ser almacenados como grasa. Barcelona. El exceso de lípidos se almacena en grandes depósitos en los animales. en la palma de la mano y rodeando el riñón (acolchándolo y evitando su desprendimiento). pueden viajar en ella sin problemas. como los constituyentes de los tejidos adiposos que están situados en la planta del pie. [editar]Referencias 1. Transporta ácidos grasos libres. en tejidos adiposos. 4ª edición. Dan protección mecánica. Reverté. [editar]Función biológica de los triglicéridos  Constituyen la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales (aceites). Son buenos aislantes térmicos que se almacenan en los tejidos adiposos subcutáneos de los animales de climas fríos como. 3. etc. por ejemplo. ISBN 84-291-7208-4 ¿Qué son los triglicéridos? Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado por el organismo. que los transportan al hígado tras su absorción por el intestino. el oso polar. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y -hidroxibutirato) producidas en el hígado por oxidación de los ácidos grasos.4 kilocalorías. desde donde se distribuyen al resto de células del cuerpo. Devlin. Albúmina sérica. los prótidos y glúcidos producen 4. Las células deltejido adiposo son las principales células de reserva de grasas. M. Recibe el nombre de su estructura química. como los quilomicrones. T. Cuerpos cetónicos. IDL. sobre todo las adiposas y musculares en forma de lipoproteínas VLDL. Dado que son solubles en agua (y por tanto en la sangre). .1.

pero sí puede ser riesgoso al asociarse con diabetes y pancreatitis. y también dependen de qué tan reciente ingirió alimentos antes del examen. El alcohol aumenta la producción de triglicéridos en el hígado. ¿Cómo están asociados los triglicéridos al colesterol? Cuando la persona come. Para formar triglicéridos en el hígado el proceso es similar. los niveles de esta sustancia deben ser inferiores a los 100 mg. ¿Cuál es el nivel normal de triglicéridos? Los niveles de triglicéridos varían con la edad. Más de un 75% de los . Estas partículas de lipoproteínas contienen colesterol. las enfermedades renales y hepáticas están asociadas con niveles altos de triglicéridos. ¿Qué causa altos niveles de Triglicéridos? Puede tener varias causas: · Exceso de peso: los triglicéridos aumentan generalmente a medida que aumenta el peso · Consumo excesivo de calorías: Los triglicéridos se elevan a medida que se aumenta de peso o se ingieren demasiadas calorías./dl. el hipotiroidismo. Si el colesterol tiene un valor normal. El hígado puede cambiar cualquier fuente de exceso de calorías en triglicéridos. · Enfermedades: La diabetes. Para quienes sufren problemas cardiacos. los triglicéridos se combinan con una proteína en su sangre para formar lo que se llama lipoproteínas de alta y baja densidad. Esta grasa entonces se combina con proteína y colesterol para formar lipoproteínas de muy baja densidad. La medición es más precisa si no se ha comido en las 12 horas previas al examen. que son liberadas al torrente circulatorio.El hígado también produce triglicéridos y cambia algunos a colesterol. un nivel elevado de triglicéridos no parece ser un factor de riesgo de enfermedad cardiaca. esteroides. Entre los grupos que deben vigilar con mayor cuidado su nivel de triglicéridos se encuentran los diabéticos y las mujeres después de la menopausia. El valor normal es de 150 mg/dL. diuréticos causan aumento en los niveles de los triglicéridos. especialmente provenientes de azúcar y del alcohol. el hígado toma los carbohidratos y proteínas sobrantes de la comida y los cambia a grasa. · Edad: los niveles de triglicéridos aumentan regularmente con la edad · Medicamentos: Algunas drogas como los anticonceptivos.

y luego. ¿Cuál es el tratamiento recomendado? El tratamiento incluye: Perder peso. piel del pollo) y el tipo de grasa llamado trans (este se encuentran en productos parcialmente hidrogenados). El comer pescado 2-3 veces a la semana. Si con estas medidas y cambios en hábitos alimenticios no disminuyen los niveles. carnes muy grasosas. es importante mantener la cantidad de grasa consumida al mínimo. Salmón) reducen los niveles de triglicéridos. Controle su ingesta de carbohidratos y azúcar. gota. preferiblemente optar por las opciones integrales. natilla. papa y verduras harinosas. se logran bajar los niveles de triglicéridos. pastas. Algunas personas son mas propensas a que el alcohol aumente la producción de triglicéridos por el hígado. se inicia tratamiento con medicamentos tipo ácido nicotínico y Gemfibrozil. cereales). Generalmente. Febrero 2003 Artículos Relacionados: y y y Recomendaciones Nutricionales para Disminuir los Triglicéridos Estrategias Prácticas para Reducir los Triglicéridos Niveles Altos de Triglicéridos . GeoSalud. lácteos enteros. Elija sus calorías provenientes de la grasa sabiamente: primero. Se recomienda reemplazar azúcar con edulcorante artificial. helados de crema. cuando se pierde peso. Disminuir el consumo de grasa total y saturada. Se debe advertir si sufre de enfermedades hepáticas.diabéticos tienen los niveles de triglicéridos altos y el 30% de las mujeres que han pasado por la menopausia sufren de este mismo problema. arroz. arritmias cardiacas en caso de tomar ácido nicotínico. es importante evitar el tipo de grasa de origen animal (mantequilla. úlceras. diabetes. Es importante disminuir la cantidad de carbohidratos consumidos (pan. · Herencia: algunas formas de altos niveles de triglicéridos ocurren entre miembros de una misma familia. Además. frijoles. ingiera menos cantidad de azúcar y de alimentos que contengan azúcar. Es esencial consumir una cantidad adecuada de frutas y vegetales para proteger las arterias y el corazón Disminuir el consumo de alcohol. ya que el aceite de pescado (Ej.

Es una hexosa.3. La aldohexosa glucosa posee dos enantiómeros.5R. si bien la D-glucosa es predominante en la naturaleza.54 g cm3 -D-glucose: 146 °C -D-glucose: 150 °C Nombre IUPAC Otros nombres Fórmula empírica Masa molecular La glucosa es un monosacárido con fórmula empírica C6H12O6. el grupo carboniloestá en el extremo de la molécula. En terminología de la industria alimentaria suele denominarsedextrosa (término procedente de «glucosa dextrorrotatoria»1 ) a este compuesto. la misma que lafructosa pero con diferente posición relativa de los grupos -OH y O=.3R. esto es.3.4. [editar]Etimología . que contiene 6 átomos de carbono. es decir. Es una forma de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel. y es una aldosa.5-tetraol Dextrosa C6H12O6 50-99-7 (D-glucosa) 921-60-8 (L-glucosa) Propiedades Densidad Punto de fusión Punto de ebullición Solubilidad en agua 1.y L-glucosa * 6-(hidroximetil) hexano -2.5-tetrol * (2R.4.4S.Glucosa Glucosa Moléculas de D.6R)-6 -(hidroximetil) tetrahidro -2H-pirano-2.

La glucosa. La palabra fue acuñada en francés como "glucose" (con anomalía fonética) por Dumas en 1838. tanto la glucosa líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo omaíz). En su forma D-Glucosa. En su forma ß-D-glucopiranosa. mediante sus oxidacióncatabólica. otro lexema de la misma raíz. es el compuesto orgánico más abundante de la naturaleza. pero si diferentes características físicas y químicas. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural.El término «glucosa» procede del griego (gleûkos. sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para dar sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentananómeros alfa y beta. y al unirse varias de estas moléculas.2 . libre o combinada. Pero a nivel industrial. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos. y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como lacelulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón y el glucógeno. y el sufijo «-osa» indica que se trata de un azúcar. "vino dulce"). incluyendo a los seres humanos. debería ser fonéticamente "gleucosa" (o "glicosa" si partimos de glykos. "mosto". una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar celobiosa a través de un enlace ß. forman celulosa.ip [editar]Características Ciclación de la glucosa. que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Es la fuente primaria de síntesis de energía de las células. Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa). .

pero hay otras enfermedades y alteraciones que también la provocan. La determinación de glucosa en orina (glucosuria). proceso conocido como gluconeogénesis. Se obtiene fundamentalmente a través de la alimentación. Hay diversas moléculas precursoras. el cual tiene un papel primordial en el mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre (glucemia). También es necesaria esta prueba. Si la persona que se va a realizar la prueba se inyecta insulina o toma antidiabéticos orales. según la reacción: Los seres heterótrofos. Otra posibilidad es la síntesis de glucosa a partir de moléculas no glucídicas. como fructosa ogalactosa.3 También existen ciertas bacterias anaerobias que utilizan la glucosa para generar dióxido de carbono y metano según esta reacción: Tipo de prueba La glucosa se determina habitualmente en un análisis de sangre (glucemia) o en un análisis de orina (glucosuria). sintetizan la glucosa en la fotosíntesis a partir de compuestos inorgánicos comoagua y dióxido de carbono. la determinación de glucosa en sangre (glucemia) es útil para el diagnóstico de numerosas enfermedades metabólicas. se precisa la ayuda de la insulina. son incapaces de realizar este proceso y toman la glucosa de otros seres vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos orgánicos. La determinación en orina es menos exacta y menos útil que la determinación en sangre. da lugar a una serie de complicaciones en distintos órganos. como los animales. Por tanto. y se almacena principalmente en el hígado. y si esta situación se mantiene. el oxalacetato y el glicerol. no deberá usarlos hasta después de obtener la muestra de sangre. Dicha muestra puede obtenerse de una vena del brazo (cuando se van a cuantificar más parámetros además de la glucemia) o por punción digital (en la yema de uno de los dedos de la mano) para medir solamente la glucemia poniendo en contacto la muestra con una tira reactiva. empieza a ser eliminada a través del riñón con la orina. pero cuando la cantidad en sangre supera un determinado límite. La glucosa puede sintetizarse a partir de otros azúcares. sustancia producida por el páncreas. la glucosa se acumula en sangre. más se eliminará por la orina.Glucemia en condiciones basales: Esta prueba precisa un periodo previo de ayuno de no menos de 8 horas y no más de 16 h. una vez diagnosticada la diabetes. . Para que esos niveles se mantengan y el almacenamiento en el hígado sea adecuado. ¿Cómo se realiza? . como el lactato. se puede beber agua. suele formar parte del análisis de orina rutinario. fundamentalmente de la diabetes mellitus. En condiciones normales. Cuanta más cantidad de glucosa haya en la sangre. como las plantas.. no debería haber glucosa en la orina. para controlar la dosis de insulina que se debe Ver imagen administrar para tratarla.]Biosíntesis Los organismos fotoautótrofos. Cuando la insulina es insuficiente. ¿Qué es? ¿Para qué sirve? La glucosa es la principal fuente de energía para el metabolismo celular. Esta es la razón principal por la que se produce aumento de glucosa en sangre.

mediante la degradación catabólica. Es una hexosa.) pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre de forma pasajera.. se secreta otra hormona llamada glucagón que hace lo contrario y mantiene los niveles de glucosa en sangre. aminoácidos. Molécula . que contiene 6 átomos de carbono.Fármacos: algunos pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre u orina. otros pueden disminuir los niveles en sangre y otros pueden interferir en los resultados obtenidos con las tiras reactivas para medir la glucosuria. Pero a nivel industrial tanto la glucosa líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo o maíz).. es una forma de azúcar encontrada en las frutas y en la miel. es decir. . anestesia general. infartos. despreciar esa muestra. y ácidos grasos. y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón. Esta segunda muestra es la que se utilizará para cuantificar la glucosa en orina. .60 minutos antes de una comida. Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa). y después se comprobará que no haya hemorragia. El tejido más sensible a los cambios de la glucemia es el cerebro. . que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. en concentraciones muy bajas o muy altas aparecen síntomas de confusión mental e inconsciencia.Muchas formas de estrés (traumatismos. La glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza.Glucosuria: El paciente debe orinar 30 .despuès de la celulosa. . para ello hay una hormona reguladora que es la insulina producida por el páncreas (islotes pancreáticos). Es la fuente principal de energía de las células. [editar]Estructura Química Glucosa o dextrosa. Cuando comemos el azúcar en la sangre se eleva. en condiciones normales por el ayuno.En cualquiera de los dos casos se aplicará presión unos minutos en el punto de punción tras la extracción de la muestra. lo que se consume desaparece de la sangre. Es aconsejable que el paciente coma algo después de la prueba. Es un monosacárido con la misma fórmula empírica que la fructosa pero con diferente estructura. Glucosa [editar]Definicion La Glucosa es un azúcar que es utilizado por los tejidos como forma de energía al combinarlo con el oxígeno de la respiración. beber dos vasos de agua y volver a orinar unos minutos después. ¿Cuáles son los factores que interfieren en los resultados? . Cuando la glucosa en sangre está muy baja.La cafeína también puede aumentarlos. (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. Esta hormona hace que la glucosa de la sangre entre en los tejidos y sea utilizada en forma de glucógeno.

La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural. . ya que contienen dextrosa (azúcar) Embarazo Medicamentos(antidepresivos.. el nivel de glucosa en sangre se mantienen dentro de límites estrechos a lo largo del día ( 72-145 mg/dl. Las personas con diabetes se caracterizan por tener niveles de glucosa más altos de lo normal. y al unirse varias de estas moléculas. también se denomina glucosa en suero y glucemia.. sube después de las comidas y es más bajo por la mañana antes del desayuno. Sin embargo. pero si difieren de características físicas y químicas. Pueden modificar los valores de glucemia y no ser por una diabetes ciertas situaciones:      Estrés por enfermedades agudas (infarto cerebral. En su forma ß -D-glucopiranosa. hormonas femeninas. formar Celulosa. cardiaco. [editar]Valores Normales de Azúcar en la Sangre El nivel de glucosa en la sangre es la cantidad de glucosa (azúcar) que contiene la sangre. La cantidad de glucosa que contiene la sangre se mide en milimoles por litro (mmol/l) o en miligramos por decilitro (mg/dl) Normalmente. una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß . etc. anestesia general) Los tratamientos con sueros en vena.En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y Beta. [editar]¿Cuál es el nivel de glucosa adecuado? Los valores óptimos son:   72-110 mg/dl (4 -7 mmol/l) en ayunas Inferior a 180 mg/dl (10 mmol/l) si se mide una hora y media después de las comidas. 4-8 mmol/l).) El alcohol y analgésicos pueden disminuirla. antihipertensivos. incluyendo a seres humanos.

Para ello pueden utilizar una tira para determinación de acetona en orina. Medir los niveles de glucosa en sangre antes del desayuno permite ajustar la cantidad adecuada de insulina en función de los valores de glucosa que pueden fluctuar de unos días a otros. También deben efectuar un perfil de los niveles de glucosa durante 24 horas dos veces por semana. Los enfermos diabéticos cuyo nivel de glucosa en sangre sea alto (superior a 360 mg/dl. se reduce el riesgo de desarrollar complicaciones tardías de la diabetes. No olvide consultarlo con su médico. deben medir su nivel de glucosa en sangre una o dos veces por semana. o con dieta y comprimidos orales. o a la hora de acostarse.8º C. antes de las comidas ó 1½ horas después de las mismas. 20 mmol/l) y que presenten indicios de azúcar en la orina deben comprobar que ésta no tenga acetona. Asimismo. También durante las enfermedades que conlleven fiebre de más de 37. Esto implica medir los niveles de glucosa en sangre antes de cada comida y antes de acostarse. [editar]¿Cuándo debe medirse la glucosa en sangre? La glucosa en sangre debe medirse siempre que no se sienta bien o cuando crea que puede ser excesivamente alta o baja. Si a dicha hora la glucosa en sangre es muy baja o muy alta de forma repetida. deben efectuar un perfil de 24 horas una o dos veces al mes. deben medir su nivel de glucosa en sangre al menos una vez al día: por la mañana antes de desayunar. De esta forma. es posible que necesite modificar la dieta que realiza o la dosis de insulina. . o las que padecen diabetes tipo II y están recibiendo tratamiento con insulina. deben consultar con su médico.[editar]¿Con qué frecuencia se debe medir el nivel de glucosa de la de tipo 1 sangre? [editar]Diabetes Las personas que padecen diabetes de tipo 1. [editar]Niveles de glucosa en sangre a la hora de acostarse El nivel de glucosa en sangre a la hora de acostarse debe estar entre 126-180 mg/dl (7 y 10 mmol/l) . [editar]Diabetes de tipo 2 Los pacientes que sufren diabetes de tipo 2 en tratamiento con dieta solamente. En cualquier caso.

8%-10% esta algo elevado. un nivel de:    7%-8% suele ser adecuado. Un valor superior al 10% es demasiado alto Urea Urea Nombre (IUPAC) sistemático Diaminocetona General Fórmula semidesarrollada CO(NH2)2 Fórmula estructural Fórmula molecular Ver imagen. En ese caso deben consultar sin demora al médico. es una señal de advertencia de que está iniciándose una acidosis diabética. [editar]¿Qué es la hemoglobina glicosilada? El análisis de hemoglobina glicosilada en sangre (HbA1c) indica la cantidad de hemoglobina de la sangre que está unida a la glucosa.Si aparece acetona en la orina. El porcentaje normal está comprendido entre el 6% y el 7%. pero en términos generales. se puede afirmar que para un diabético. Es un indicador del tiempo que ha permanecido excesivamente elevada la glucemia y refleja el efecto de los niveles de glucosa presentes durante las últimas 6-8 semanas. CON2H4 Identificadores Número CAS [57-13-6 [57-13-6]] . Esto significa que una molécula de hemoglobina del organismo se ha unido a una molécula de glucosa. No hay unas cifras idénticas sobre los valores normales de hemoglobina glicosilada en diversos hospitales. Este análisis se debe realizar con sangre obtenida del brazo del paciente.

y fue la segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente. La urea se forma principalmente en el hígado como un producto final delmetabolismo.06 g/mol 405. Se encuentra abundantemente en los riñones y en la materia fecal.18 En agua: 108 g/100 ml (20 °C) 167 g/100 ml (40 °C) 251 g/100 ml (60 °C) 400 g/100 ml (80 °C) 733 g/100 ml (100 °C) Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm). Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. También se encuentra en el corazón. El nitrógeno de la urea. luego del oxalato de amonio. 1. está presente en la sangre. de las proteínas de los alimentos. Es soluble en agua y en alcohol. En cantidades menores. y un adulto elimina de 25 a 39g diariamente. procede de la descomposición de las células del cuerpo pero. en el hígado. y ligeramente soluble en éter. de fórmula CO(NH2)2.7 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 0. Se obtiene mediante la síntesis de Wöhler. Exenciones y referencias La urea es un compuesto químico cristalino e incoloro. en los pulmones. La urea está presente también en los hongos así como en las hojas y semillas de numerosas legumbres ycereales. sobre todo. y también en los excrementos de los peces y muchos otros animales.8 K (132. salvo que se indique lo contrario. . en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. La orina humana contiene unos 20g por litro.Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1340 kg/m3. que constituye el 80% del nitrógeno en la orina. en la linfay en los fluidos serosos. que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler.34 g/cm3 60.

los organismos vivientes. según las restricciones de agua a las que sean expuestos. el otro producto posible de excreción es el ácido úrico. . que es excretado por aves y reptiles terrestres. De acuerdo a lo anterior. Muchos organismos acuáticos simplemente excretan amonio. la cual es excretada por la mayoría de los vertebrados terrestres. se clasifican en amonotélicos (excretan amonio). Uno de estos productos es la urea. urotélicos (excretan urea) yuricotélicos (excretan ácido úrico). además de que su excreción necesita de menos agua. Algunos organismos pueden cambiar su metabolismo de amonotélicos a urotélicos o uricotélicos. Donde el agua es menos abundante.Los organismos vivientes excretan el exceso de nitrógeno que resulta del metabolismo de aminoácidos en una de tres formas. el amonio se transforma en una molécula menos tóxica.

Carbamoil fosfato sintasa (CPS) B.Ornitina transcarbamilasa C. si una enfermedad renal existente ha empeorado. Sus reacciones individuales fueron descritas después por SarahRatney y Philip Cohen. El objetivo de esta prueba diagnóstica es determinar si los riñones funcionan normalmente. El ciclo fue encontrado en 1932 por Hans Krebs y Kurt Henseleit. fue el primer ciclo metabólico elucidado.Arginosuccinasa E. el riñón es menos eficiente . Se produce en el hígado y el riñón es el encargado de eliminarlo del cuerpo a través de la orina. urea y ácido úrico La urea.Figura: representación de las moléculas de amonio. el ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descrito en 1937. Normalmente se determina su concentración en una muestra de sangre... En el ciclo intervienen 5 reacciones. A. Los dos átomos de nitrógeno de la urea son aportados por el aspartato y el amonio.. que es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina. provienen del ácido carbónico..Arginosuccinato sintasa D. para vigilar el tratamiento de una enfermedad renal o para determinar si una persona está deshidratada o no.. se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea. Cuando la función del riñón se ve alterada por distintas enfermedades. los átomos de carbono. dos son mitocondriales y tres citosólicas.Arginasa La urea es una sustancia con alto contenido en nitrógeno que se produce cuando el cuerpo metaboliza las proteínas.

malnutrición o una lesión hepática. Una concentración disminuida en sangre puede estar causada por una dieta baja en proteínas. tras la destrucción de tejidos (como las quemaduras) o cuando se produce un sangrado gastrointestinal. (por padecer diabetes o hipertensión. (por cálculos urinarios o por tumores) o cuando se disminuye el flujo de sangre hacia los riñones. Representación del ciclo de la urea Creatinina .) .en la excreción de la urea. Por lo tanto. (como ocurre con la deshidratación y la insuficiencia cardiaca). etc. por lo que sus concentraciones en sangre aumentan. También aumenta cuando la dieta es rica en proteínas. una concentración en sangre aumentada puede indicar una disminución de la función renal. Además. o estar producida por medicamentos que afectan directamente a los riñones. en la enfermedad de Addison. la urea puede aumentar cuando se produce una obstrucción del tracto urinario.

[editar]Uso en diagnóstico Medir la creatinina del suero es una prueba simple y es el indicador más común de la función renal. el sexo. Una mejor valoración de la función del riñón es dada por la prueba de aclaramiento de creatinina. [editar]Interpretación En los Estados Unidos. Algunos laboratorios calcularán el ClCr si está escrito en la forma de solicitud de la patología. para los hombres es de 0. Por lo tanto esta prueba no es conveniente para detectar estados tempranos de enfermedad del riñón.4 mol/l.4 mg/dL (60 a 110 mol/l). Una subida en los niveles de creatinina de la sangre solamente es observada cuando hay un marcado daño en los nefrones(RC). los niveles de creatinina son típicamente expresados en mg/dL. y raza según lo sugerido por la National Diabetes Association con una recolección de orina de menos de 24 horas.Estructura química de la creatinina. El típico rango de referencia para las mujeres es estimado de 0. y. la edad. 1 mg/dL de creatinina son 88. peso.0 mg/dL (150 mol/l) de creatinina en el suero puede indicar una función normal del riñón en un fisioculturista masculino.0 mg/dL (cerca de 45 a 90 mol/l). La medición de la creatinina es la manera más simple de monitorizar la correcta función de los riñones. edad.7 a 1. mientras que en Canadá y Europa puede ser usado mol/litro [ M]. Mientras que una línea base de 2.5 a 1. La separación de creatinina puede ser calculada con precisión usando la concentración de la creatinina del suero y alguna o todas las variables siguientes: sexo. Es un producto de desecho del metabolismo normal de los músculos que usualmente es producida por el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los músculos). una creatinina del suero de 0. y normalmente filtrada por losriñones y excretada en la orina.7 mg/dL (60 mol/l) puede indicar una enfermedad renal . y el peso necesarios son incluidas en la información del paciente. La creatinina es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la creatina(que es un nutriente útil para los músculos).

Por eso la creatinina suele figurar en los análisis de sangre que se realizan comúnmente. Aunque es una sustancia de deshecho.5 a 1. Creatina La creatina (también denominada metil guanido-acético y frecuentemente abreviado en la literatura como Cr) es un ácido Creatina NomenclaturaIUPAC ácido 2-(carbamimidoil-metil-amino)acético ácido ( -metilguanido)acético en los músculos y células nerviosas de creatina Otros nombres ácido metilguanidinoacético algunos organismos vivos. una molécula muy importante para la producción de energía muscular. pueden tener menos creatinina en la sangre de lo normal. Por esto la creatinina puede avisar de una posible disfunción o insuficiencia renal. Los riñones filtran la mayoría de la creatinina y la eliminan en la orina.6 a 1. mientras que un nivel de creatinina que declina indica una mejora de la función del riñón CREATININA A La creatinina es una molécula de deshecho que se genera a partir del metabolismo muscular.significativa en una frágil mujer anciana. Los adultos con mucha masa muscular pueden tener más creatinina en la sangre que la población normal. por otro lado. la creatinina es una prueba diagnóstica esencial. Un nivel creciente de creatinina indica daño del riñón. Aproximadamente el 2% de la creatina del cuerpo se convierte en creatinina cada día. Si los riñones no funcionan bien. Es un N-amidinosarcosina derivado de los aminoácidos muy Fórmula molecular C4H9N3O2 Masa molecular 131. Una concentración muy elevada de creatinina en la sangre puede indicar la necesidad de someterse a diálisis para eliminar las sustancias de deshecho de la sangre. La creatinina proviene de la creatina.13 g/mol parecido a ellos en cuanto a Número CAS 57-00-1 su estructura molecular. Las personas ancianas. Los valores normales de creatinina en la sangre son aproximadamente 0. no eliminan bien la creatinina y por lo tanto ésta se acumula en la sangre. Algunos fármacos pueden producir una elevación anormal de las concentraciones de creatinina en sangre. Se sintetiza de Número EINECS 200-306-6 forma natural en el hígado. Más importante que un nivel absoluto de creatinina es la tendencia de los niveles de la creatinina en un cierto plazo. La creatinina se transporta desde los músculos por medio de la sangre hacia el riñón. incluso antes de que se presenten síntomas. Punto de fusión se descompone a 303 °C SMILES CN(CC(=O)O)C(=N)N el páncreas y en los riñones a partir de orgániconitrogenado que se encuentra .1 miligramos por decilitro en las mujeres adultas.2 miligramos (mg) por decilitro (dL) en los varones adultos y 0. ya que se ha observado que su concentración en sangre indica con bastante fiabilidad el estado de la función renal.

la molécula de globinay. por otro. Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por losmacrófagos tisulares del organismo. La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo anaranjado que resulta de la degradación de la hemoglobina. Una de las funciones de la creatina es la de regular el pH mediantedisoluciones tampón en las células. laglicina y la metionina a razón de un gramo de creatina por día. Bilirrubina Estructura de la bilirrubina. por su extrema fragilidad. se sabe que un adulto que tenga 70 kg de peso corporal posee cerca de 120 g de creatina.aminoácidos como la arginina. hígado y médula ósea.1 Constituye la fuente inmediata y directa para regenerar ATP y proveer de energía a las células musculares. La creatina constituye la fuente inmediata y directa para regenerar ATP (Adenosín trifosfato) un constituyente energético de las células musculares. . Esta biomolécula se forma cuando el eritrocito desaparece del aparato circulatorio.5 Los músculos no son capaces de sintetizar la creatina y es por esta razón por la que la toman del torrente sanguíneo.4 La finalidad del almacenamiento es la creación junto con el fósforo de lafosfocreatina (PCr) presente en las células musculares de los vertebrados así como algunos invertebrados. aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días). sobre todo los macrófagos del bazo. por un lado. En esta degradación de la hemoglobina. el grupo hemo. Función Gran parte de la creatina se almacena en todos los músculos del cuerpo (alrededor del 90%). se separan. Un sistema energético similar basado en la arginina/fosfoarginina opera en muchos animalesinvertebrados por similitud vía la acción de la arginina quinasa. se encuentra presente con la enzima creatina quinasa.

la cual es excretada en la bilis por el hígado y almacenada en la vesícula biliar o transferida directamente al intestino delgado. abriendo el anillo tetrapirrólicopara dar origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina. además dehierro libre (se oxida el Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono).3 a 1 mg/dl). o almacenado en el hígado y otros tejidos en forma de ferritina para situaciones de necesidad. Cuando el nivel de bilirrubina en la sangre aumenta (valores normales de 0.La hemo-oxigenasa degrada el grupo hemo en los macrófagos. Dicho metabolismo inicia con la descomposición de los glóbulos rojos y luego es transportada por la albúmina en la sangre hasta el hígado. se acumula en los tejidos. y la bilirrubina se secreta por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis) y se degrada. da origen a la llamada ³bilirrubina conjugada o directa´. Cuando la bilirrubina se conjuga en el hígado con ácido glucurónico. Si es mayor de 2 a 2. contribuyendo al color característico de las heces. La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdin reductasa para dar bilirrubina. sobre todo aquellos con mayor número de fibras elásticas (paladar.5 mg/dl. se observa una coloración amarillenta de lapiel y mucosa. donde se separan. un fenómeno conocido como ictericia. Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierrode la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea (para formar nuevos hematíes). conjuntiva). Un pequeño porcentaje de estos compuestos es reabsorbido por el cuerpo y finalmente excretado a través de la orina. Es sensible a la luz y se descompone en presencia de ésta. [editar]Síndromes asociados a hiperbilirrubinemia1  Hiperbilirrubinemia no conjugada o indirecta:    Síndrome de Gilbert Síndrome de Crigler-Najjar Hiperbilirrubinemia conjugada o directa:   Síndrome de Dubin-Johnson Síndrome de Rotor Bilirrubina ¿QUÉ ES? La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo rojizo que resulta del metabolismo de la hemoglobina. La bilirrubina es decompuesta posteriormente por bacterias en los intestinos. Los macrófagos de los tejidos transforman la porfirina de la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a la albúmina sérica (proteínatransportadora) por el torrente sanguíneo al hígado. La bilirrubina es poco soluble en agua. .

oxígeno e hidrógeno. En . la piel y los tejidos adquieren un color amarillo denominado ictericia. Su fórmula química es C5H4N4O3. La estructura del ácido úrico es: Esquema en 3D del ácido úrico. Ácido úrico El ácido úrico es un compuesto orgánico de carbono.3 a 1. esteroides anabólicos.3 mg/100 ml). nitrógeno. Los exámenes de bilirrubina total (directa más indirecta).La bilirrubina no conjugada recibe también el nombre de bilirrubina indirecta. cafeína y penicilina también disminuyen las mediciones de bilirrubina. Los barbitúricos. entre otros. GPT. diuréticos. El ácido úrico es un producto de desecho del metabolismo de nitrógeno en el cuerpo humano (el producto de desecho principal es la urea). Los valores normales de bilirrubina son los siguientes: Bilirrubina directa (0. Los resultados del examen pueden verse afectados por el uso de algunos antibióticos. Bilirrubina total (0.0 mg/ml). GGT. sirven para determinar si una persona padece alguna enfermedad hepática (elevación de la bilirrubina no conjugada) o un problema de la vesícula biliar (elevación de la bilirrubina conjugada).0 mg/100 ml).1 a 0. Bilirrubina indirecta (menor de 1. fosfatasa alcalina y el paciente no debe consumir alimentos en las 4 horas anteriores al examen. y se encuentra en la orina en pequeñas cantidades. Este examen se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas como: GOT. Cuando se eleva la bilirrubina. anticonceptivos orales.

esta enzima libera guanosina y adenosina. la concentración de ácido úrico comprendida entre 2. El aumento de los niveles de ácido úrico en la sangre no sólo puede estar relacionado con la gota. sino que puede ser simplemente una hiperuricemia. El alto contenido de nitrógeno del ácido úrico es la razón por la que el guano es tan valioso como fertilizante en la agricultura. reptiles y muchos artrópodos. como aves.2 para el hombre mg/dl es considerada normal por la Asociación Médica Americana. [editar]Véase también    Artritis por microcristales Uricosúrico Probenecid ¿Qué es el Ácido Urico? . aunque se pueden encontrar niveles más bajos en los vegetarianos.algunos animales. Un porcentaje considerable de enfermos de gota llegan a tener cálculos renales de tipo úrico. Esta enzima actúa directamente sobre la guanosina liberando guanina. Sobre la inosina actúa la *nucleósido fosforilasa que la despoja de su ribosa y da hipoxantina. que da origen al ácido úrico.5 a 6 para la mujer y hasta 7. que presenta algunos de los síntomas anteriores o puede ser asintomática. La gota en el ser humano está asociada con niveles anormales de ácido úrico en el sistema. y se expulsa con las heces. (esta contiene FAD. La adenosina debe ser desaminada por la *adenosina desaminasa previamente para formar inosina. [editar]Degradación de purinas Los ácidos nucleicos ya existentes en el organismo son hidrolizados por endo y exonucleasas que dan mononucleótidos que a su vez son degradados a nucleósidos por la fosfomonoesterasa. Desde la hipoxantina y la guanina se forma un compuesto llamado xantina. los animales que excretan mayoritariamente ácido úrico se denominan uricotélicos. Estos últimos 2 pasos son catalizados por la xantina oxidasa. En la sangre humana. etc. Sin embargo cuanto mayor es el aumento de ácido úrico en sangre mayores son las posibilidades de padecer afecciones renales. es el principal producto de desecho. molibdeno y hierro no hemo) dando lugar al ácido úrico y luego al urato monosódico. Estos 2 nucleósidos no pueden seguir exactamente la misma vía. artríticas. La saturación de ácido úrico en la sangre humana puede dar lugar a un tipo decálculos renales (litiasis) cuando el ácido cristaliza en el riñón.

Objetivo: diluir la orina. apio.berro. entonces no se elimina completamente. lumbago.frutas. Contra las artritis deformantes de la gota crónica ayudan los baños saladoyódicos. etc. el puerro. ciática. y por lo tanto produciendo enfermedades tan molestas y dolorosas como es la propia gota Cuando hablamos de ácido úrico hablamos muchas veces de artritis y gota. higo seco.zapallo. dolores de articulaciones. perejil. es imprescindible adoptar una dieta eminentemente vegetariana. eliminen ácido úrico y activen las funciones de los órganos de nuestro cuerpo. zanahoria. zapallito de tronco. Subtítulos . los fangos. erupciones en la piel. reducir infecciones y tratar lesiones obstructivas. piedras en los riñones. alcalinizantes y sulfatosódicas. limón. pepino.especialmente el apio crudo en forma de ensalada. caqui. las curas físicas artificiales (rayos ultravioletas.cerca de 3 litros al día -Es aconsejable el uso de aguas minerales diuréticas. eczemas.. nabo. el apio.ingerir bastante agua/líquidos .) Ingerir Preferentemente Es necesaria una dieta estricta. dolor de cabeza. Lo más importante es la alimentación. uvas. Ingerir Preferentemente Cura de Limón Usar con Moderación y Contra indicados Tratamiento de la Gota en Medicina Natural El ácido úrico son sustancias que se forman principalmente en el hígado a partir de los núcleos celulares animales como la carne o el pescado. etc. .hortalizas. .cebolla. sandia.La artritis es curable perfectamente siempre y cuando se siga un régimen especial de alimentación complementándolo con plantas medicinales que purifiquen la sangre. baño de luz. urticaria. dolores nerviosos en diversos lugares del cuerpo. ajo. damasco. entre los cuales debe ocupar el primer lugar el ajo. la cebolla. acumulándose sobre todo en la inmediación del cartílago. banana. remolacha. y que se eliminan a través de la orina. en especial: durazno. . ondas cortas. levadura de cerveza. ananas. . papa. mandarina. reumatismos gotosos. Si queremos erradicar de forma duradera la gota. pomelo. miel y limón. a base de zumos. gota. en especial: zanahoria. Las personas que padecen de artritis manifiestan por lo general síntomas como jaquecas. melón. fruta y un severo tratamiento de alimentos vegetales crudos. higo. naranja. calabaza. pasa de uva. batata. por ejemplo en un consumo excesivo de carne. achicoria. Lo que ocurre es que si su producción es muy abundante.

mariscos. agracejo. raíces de betónica. arenque.alimentos embutidos: salchichas. si no que debe de beberse poco a poco a sorbitos y ensalivándolo bien antes de tragar. Observaciones . Los carbohidratos (almidón) pueden ser usados para la contribución en la excreción de ácido úrico. . chinchulines. panceta. de esta manera conseguimos que llegue al estómago envuelto en saliva y siendo más fácil su asimilación. salame. Beber abundantemente durante la crisis de gota. e incremento de la ingesta hídrica. . principalmente : cerveza y chopp. . sopas industrializadas. Cura de Limón Además de someterse a una dieta vegetariana estricta. ortiga verde. cabrito.frutos de mar: lenguado. sardina. raíces de saponaria. alcalinización de la orina. carnero. raíces de zarzaparrilla. riñones. corteza de agracejo.anchoas.bebidas a base de colas y bebidas carbónicas. jamón. . hasta que desaparezca la dolencia. . bardana. bebidas alcohólicas. corazón. . El zumo de limón ayuda notablemente a la eliminación del ácido úrico.Los ejercicios mejoran la circulación sanguínea.etc. . contribuyen para el control de la presión arterial y peso. raíces de hinojo y raíces de brusco. espinaca Contra Indicados evitar el consumo de café.otros: mayonesa. caldo de carne en cubitos.Infusiones recomendadas: alcachofa.evitar la ingestión de gorduras y el exceso de proteínas.la recomendación dietética es para la reducción de los niveles de ácido úrico en sangre. tomar una taza por la mañana en ayunas y el resto lejos de las comidas. Para ello debemos de exprimir un limón cada mañana y beberlo en ayunas durante 21 días seguidos. mani.legumbres. Usar con Moderación y y asados: pescados. conejo esparragos. estigma de maíz y ginkgo biloba. diente de leon. cola de caballo.hígado. hojas de abedul. extractos o salsas a base de carne.menudos: mollejas. aves. promueven bien estar. No debe de beberse de golpe como el que se toma un vaso de agua. Endulzar con miel. caballa. será necesario tomar abundantes zumos de frutas y verduras durante el día. té.carnes: carne bovina y porcina. pero deben ser practicados sin eccesos. mortadela. hongos.es importante mantener la continuidad de la dieta aún en las fases asintomáticas. carqueja. chorizo. Busque orientación . .

Es una prueba sencilla que lo único que requiere es una extracción de sangre del paciente en ayunas y que generalmente se extrae de una vena del antebrazo.Durante la crisis. vivir al aire libre o por lo menos efectuar frecuentes paseos y realizar actividades deportivas. durante 10 minutos. escasas proteínas y grasas. a una temperatura de 38 º C. o días alternos de cataplasmas frías y espesas de arcilla verde sobre las partes afectadas. de paja de avena igualmente en un litro de agua. se recomendará al paciente llevar una vida higiénica: evitar la excesiva fatiga intelectual y material y la vida demasiado sedentaria. Incorporar 2 Kg. unos días antes. Las transaminasas son unas enzimas.. principalmente localizadas en el hígado. de arcilla. de flores de heno en un litro de agua y otra decocción de 200 gr. se podrá aplicar una cataplasma caliente de flores de heno seguida inmediatamente de la cataplasma fría de arcilla verde. Previamente a la extracción es necesario que el paciente. Baño de pies muy caliente a 42 º C. Tratamiento de la Gota en Medicina Natural GEOTERAPIA. Los días sin baño. Dos veces por semana medio baño o baño completo con agua de arcilla y flores de heno. no tomando alcohol. chorro de agua fría en las piernas y en los brazos. durante 15 o 30 minutos. tomar baños de pies de agua arcillosa incorporándole una decocción de 200 gr. Aplicaciones diarias. Para aumentar la eficacia del tratamiento. Aminotransferasa ..médica. Además de este tratamiento dietético. haga una dieta en la que no sobrecargue el hígado.Para determinar las transaminasas es necesario un análisis de sangre. y también es importante no realizar esfuerzos físicos importantes.

6 representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno. a partir de cuyo compuesto se producen las modificaciones químicas que conducen a la transaminación. porque su actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como latiroxina o los glucocorticoides. sin embargo. El grupo más importante del PLP es elaldehído. hecho que permite que sea muy estable porque es muy flexible.6) [editar]Mecanismos de la transaminación Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su función. pues transfieren grupos amino desde un metabolitoa otro.Aspartato aminotransferasa de E. El PLP contiene un anillo de piridina ligeramente básico y un hidroxiloque es ligeramente ácido. su reacción es libremente reversible y suconstante de equilibrio está cerca a la unidad. Los números EC 2.Fosfato Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas. Ver: Anexo:Números EC (EC 2. Algunas aminotransferasas. . PMP). utilizan elpiruvato como cofactor. Estas enzimas son inducibles. alternando su estructura entre la forma aldehídica (piridoxal fosfato. Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido des del cual transfieren el grupo amino. PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato. coli con el cofactor Piridoxal 5'. generalmente aminoácidos. y durante la reacción es transferido al aminoácido con formación de una base de Schiff. actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos. El piridoxal fosfato se une covalentemente al centro activo de las transaminasas a través del aminorante amino èpsilon de un residuo de lisina.

al carbono ceto de un -cetoácido receptor. En la transaminación participan normalmente. Hay una aminotransferasa para cada aminoácido excepto para estos dos aminoácidos.Unión de la coenzima PLP. como son. el cerebro. en orden de abundancia: el miocardio. que se modifica a Piridoxamina fosfato. produciendo el correspondiente -cetoácido y la enzima quedará aminada. importante sobre todo para la síntesis de aminoácidos no esenciales y la degradación de la mayoría de aminoácidos. localizada sobretodo en la mitocondria y a nivel citoplasmático. donde esta reacción no es posible. piruvato o oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima. el pulmón. 2  La aspartato aminotransferasa (AST) o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT). al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa (Ver la imagen: Unión de la coenzima PLP. en otros órganos. que pierden su grupo amino por transaminación. Este proceso ocurre en dos etapas y es catalizado por las distintas aminotransferasas específicas de cada sustrato. además del hígado. elpáncreas. el grupo amino se transfiere al -cetoácido aceptor ( -cetoglutarato. En ocasiones. transfiere el grupo -amino a la enzima transaminasa. que participan en las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. (Ver imagen: Primera etapa de la transaminación) b) En una segunda etapa. (Ver imagen: Segunda etapa de la transaminación) . por lo que se le llama enzima bilocular. por la que se la denomina unilocular. el músculo esquelético. como donante y receptor. 5 4 a) En la primera etapa un -aminoácido que actuará como donador. Ésta está presente. Las principales aminotransferasas son las hepáticascomo: 1  La alanina aminotransferasa (ALT) o Glutamato-piruvato transaminasa (GPT). que se modifica a Piridoxamina fosfato. La transaminación consiste en transportar un grupo -amino desde un -aminoácido donador. 3 2 Estas aumentan en asociación a diversas enfermedades. excepto los aminoácidos lisina y treonina. los leucocitos y los eritrocitos. se localiza fundamentalmente a nivel citosólico en el hepatocito. al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa ) Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación. los riñones. el glutamato y el -cetoglutarato ( -KG). el tipo específico de aminotransferasa elevada sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él.

La glutamina sintasa convierten el amoníaco a glutamato yglutamina respectivamente. así se podrán utilizar los -cetoácidos para la síntesis de aminoácidos. proteínas y amoníaco que es fijado por las nitrogenasasbacterianas de las bacterias del intestino. el glutamato deshidrogenasa. 5 [editar]Papel de las aminotransferasas en el metabolismo 4 Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta. El 4 6 . de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino y amido a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación. podrán sintetizarse estos aminoácidos con una simple transaminación. La reacción de transaminación tiene lugar en el citosol y las mitocondrias. Incluso si los -cetoácidos que corresponden a los esqueletos de carbono de los aminoácidos esenciales son administrados por la dieta.La reacción de la aminotransferasa ocurre vía mecanismo Ping Pong. catalizada por la aminotransferasa correspondiente. Las reacciones de transaminación son reversibles.

Oxalacetato + Glutamato Aspartato + -Cetoglutarato  La GTP cataliza otra reacción. Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación del nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea.  La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato.metionina y fenilalanina se pueden sintetizar en el cuerpo. serina y tirosin a. el piruvato actúa como receptor de un grupo amino y se transforma en alanina. [editar]Síntesis de aminoácidos no esenciales Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados por el cuerpo sin necesidad de ingerirlos y poder tener un correcto funcionamiento de todos los órganos. aspartato. glicina. La transaminación tendrá un papel importante en la síntesis de los aminoácidos no esenciales. Primero. hacia la formación de piruvato.prolina. estos son: alanina. El aspartato puede sintetizarse a partir de la asparagina o también se sintetiza con una transaminación catalizada por la aspartato aminotransferasa. en éste. transformación que se dará gracias al Ciclo de la urea.sentido de la reacción viene determinado por la concentraciones de productos y reactivos en el hígado porque. pero a causa de que no podemos sintetizar la suficiente cantidad de estos aminoácidos para cubrir las funciones de nuestro metabolismo se consideran esenciales. asparagina. glutamina. esta será transportada a través del corriente sanguíneo hasta el hígado donde la alanina transferasa (ALT) transfiere el grupo amino al -KG. La arginina. cisteina. glutamato. 7 . regenerando así el piruvato que puede incorporarse en la gluconeogénesis como fuente de carbonos y la glucosaresultante podrá pasar de nuevo al músculo. El glutamato se forma a partir de amoníaco y el -cetoglutarato por una transaminación catalizada por la glutamato deshidrogenasa. los metabólitos están próximos al equilibrio. Piruvato + Glutamato Alanina + -Cetoglutarato La GTP tiene una gran importancia en la catalización de reacciones que transfieren carbono y nitrógeno del músculo esquelético al hígado en forma de alanina. en el músculo esquelético.

a la que se le añade un grupo SH para formar homcisteína. quién a su vez reaccionará con serina. 7 La ornitina y la prolina derivan del glutamato.La asparagina y la glutamina son sintetizadas por la asparagina sintetasa y glutamina sintetasa. La glicina puede ser también precursora de la serina. glutatión. De estos se sintetizan glutamina. respectivamente. 7 La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina mediante una reducción dependiente de NADH y es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa que tiene como cofactor a la biopterina. 7 Según los productos obtenidos en este proceso de degradación para eliminar el exceso de . La glutamina es producida por la fijación de nitrógeno a partir del glutamato y la asparagina se produce por una simple transaminación. 7 [editar]Degradación de aminoácidos El exceso de nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos se elimina de la celula via transaminación. prolina y arginina. La serina puede ser precursor de glicina. La ornitina se sintetiza a partir del glutamato cuando hay escasez de arginina en la dieta. mediante una transaminación catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT1 si se trata de la enzima citosólica o SHMT2 si se trata de la enzima mitocondrial) en la que se transfiere el grupo hidroximetil de la serina altetrahidrofolato (THF) obteniendo como productos glicina y N5. etc. la principal fuente de ornitina. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación. que se convierte en un cetoácido mediante una deshidrogenasa ligada a NADH. desaminación y formación de urea y los esqueletos de carbono pueden transformarse en carbohidratos con la incorporación a la gluconeogénesis o pueden conservarse como ácidos grasos con la incorporación a la vía de síntesis de ácidos grasos. 7 La serina se sintetiza a partir del 3-fosfoglicerato. que liberará un ión amonio y formará cisteína más -cetobutirato. en cambio las de transamidación necesitan ATP y son consideradas irreversibles. que se reduce a fenilacetato y fenilactato. La transaminación de fenilalanina da como producto el ácido fenilpirúvico. 7 Una unión de ATP y metionina forma S-adenosilmetionina. (vean imagen G) La glicina juega un papel importante en el anabolismo de nucleótidos de porina. El grupo -amino es imprescindible para la síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. 7 Las reacciones de transaminación son reversibles. creatina. y dará cistationina.N10metileno-THF.

en la que la enzima ácido glutámicodeshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico o glutamato. Si el aceptor del grupo amino es el cetoglutarato se producirá como nuevo aminoácido el glutamato. puesto que no se pueden almacenar.triptófano y tirosina pueden dar productos precursores tanto de la glucosa como de los ácidos grasos. cetogénicos o glucogénicos y cetogénicos. precursores de la glucosa si se incorporan a la gluconeogénesis. fenilalanina.nitrógeno. regenera el cetoglutarato y se forma amoníaco que es tóxico para el cerebro. Muchos aminoácidos son desaminados por transaminación. El amoníaco se transportará hasta el hígado. hecho que no siempre requiere la necrosis de los 9 . pero si el hígado está dañado. El cetoácido puede degradarse desaminandose por la vía del ácido cítrico o transformarse en glucosa por la vía de la gluconeogénesis. o en lípidos por la vía de la lipogénesis. como son el -cetoglutarato o el oxalocetato. por eso se les clasifica comoglucogénicos y cetogénicos. Las aminotransferasa remueven el grupo -amino des del -aminoácido donador hasta el carbono ceto de un -cetoácido receptor (piruvato. los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos. 7 Los aminoácidos no son utilizados como principal fuente de energía. Los aminoácidos isoleucina. La desaminación es el primer paso de todas las vías de degradación de aminoácidos que tiene lugar en la matriz mitocondrial. aunque si no se necesitan para el recambio proteico. 8 [editar]Nivel de Transaminasas en sangre Los niveles de Transaminasas en sangre se utilizan como indicador para detectar posibles patologías en las funciones del hígado. Los aminoácidos glucogénicos dan como producto de piruvato o intermediarios del ciclo del TCA o ciclo de Krebs. Esta reaccion requiere NAD+ i NADP+. donde tendrá lugar el Ciclo de la Urea que trasformará este compuesto en urea gracias a su unión con CO para poder ser excretado. pueden utilizarse como tales. de los quales no se puede producir glucosa. 6 Posteriormente se lleva a cabo una desaminación oxidativa. Tanto la AST y ALT están presentes en el suero en concentraciones inferiores a 30-40 Ul/l. la lisina y la leucina que dan como producto acetil-CoA o acetoacetil-CoA. oxalocetato o -cetoglutarato). Los aminoácidos únicamente cetogénicos son solos dos. la permeabilidad de la membrana celular aumenta y estas enzimas son liberadas a la sangre en grandes cantidades. treonina.

3 la transaminasa glutámico-pirúvico (ALT) en elplasma sanguíneo . Prácticamente cualquier enfermedad hepática que comporte un daño necroinflamatorio puede ser la causa. La elevación de transaminasas es un proceso muy inespecífico que puede ocurrir en casi todas las enfermedades hepáticas y en numerosas extrahepáticas. 3 Las enfermedades hepáticas -hepatitis viral. 10 [editar]Pruebas de la función hepática 9 En medicina. ya que los aminoácidos no esenciales también se pueden ingerir por la dieta y prescindir de ser sintetizados a partir de los esenciales. el hígado graso. al contrario que otras formas de hepatitis. hay escasa correlación entre el daño celular hepático y el grado de elevación de las transaminasas. De hecho. la interpretación de los niveles altos de ALT y AST depende del cuadro clínico en general (si el paciente presenta enfermedades sistemáticas asociadas. frutas secas. La hepatitis alcohólica es una excepción a esta regla ya que el alcohol incrementa la actividad de la AST en el plasma. consumo de alcohol u otros fármacos. ya que es una substancia que se encuentra en muchos alimentos: en carnes. debido a su presencia. lácteos. necesariamente. yema de los huevos. el hecho de tener niveles más altos de lo normal de estas enzimas no indica. pescado. En los alcohólicos es común la deficiencia en piridoxina.hepatocitos. cirrosis ) provocan un aumento notable de 9 . existen varios tipos de daño hepático que puedan producir este efecto. quistes o tumores en el hígado u obstrucción graves de la vía biliar pueden provocar un aumento notable de la transaminasa en sangre. 9 9 Así pues. debido a su única localización en el hígado. como pueden ser aquellas relacionadas con procesos musculares (distrofias. la mayoría de formas de daño hepático hacen disminuir la actividad hepatocitaria de ambas formas de la AST mientras que el alcohol sólo reduce la actividad citosólica. polimiositis o traumatismos e un infarto agudo de miocardio) pueden ser la causa de un incremento más marcado de la transaminasa glutámico-oxalacético (AST). es prácticamente imposible que haya escasez de vitamina B6. Otras enfermedades no hepáticas. la actividad de la ALT es mayor que la de la AST. 9 9 Aún así. gravedad de 3 9   Las enfermedades hepáticas (hepatitis viral. el alcohol induce la liberación de la AST mitocondrial a partir de células sin daño celular visible. una enfermedad hepática establecida y aún dándose el caso. etc. Tampoco es común la ausencia de sustratos. finalmente. cirrosis-. Así pues. grano integral. que reduce la actividad de la AST y. el consumo excesivo de alcohol. en otros órganos. además del hígado. en la mayoría de tipos de enfermedad hepática.

(Ver pruebas en la tabla) 3 Pruebas de laboratorio que pueden identificar la causa de la hipertransaminemia ¡ . Por este motivo se realizan las llamadas pruebas de función hepática. si se acompaña de ictericia hepática ) .los síntomas. bilirrubina (total y directa) y estudio de coagulación. gamma glutamil transpeptidasa (GGT). albúmina. que incluyen fosfatasa alcalina (FA).

Si estas pruebas son negativas. en la presencia de un diagnóstico de hepatopatía de etiología poco frecuente.Enfermedad de Wilson. VEB y VHS. se considera primeramente que esta sea debida a un consumo de alcohol. 9 3 9 Con valores inferiores a 1000 Ul/l la hipertransaminasemia aguda puede ser debida al consumo de alcohol o ciertos fármacos. Las hepatitis víricas suponen la causa más frecuente de elevación de aminotransferasas. conllevará a una necrosis hepática aguda o hepatitis aguda. (Ver pruebas en la tabla) Se considerará preciso derivar al especialista del paciente cuando se detecte un fallo hepático agudo. aunque deben investigarse otras causas. como también hepatitis por gérmenes infrecuentes (Brucella. colangitis. hepatitis autoinmune. por lo que se utilizan los marcadores serológicos de infección viral por virus hepatotrópicos clásicos (anticuerpo anti-HA IgM. fiebre Q. etc). Leptospira.[editar]Hipertransaminasemia aguda Hipertransaminasemia aguda Un caso de hipertransaminasemia por encima de diez veces su valor normal y de poca durada (inferior a 3-6 meses). una ingesta de medicamentoso un origen vírico. cuando haya la posibilidad de instaurar un tratamiento específico (por ejemplo:antivirales) o si la . se pasa a realizar otras para descartar causas más inusuales de hepatitis aguda. [editar]Procedimiento Si un paciente presenta hepatits aguda. hepatitis por CMV. constituyendo más del 90% de los casos de hepatitis aguda. por lo que se realiza una ecografía abdominal. anticuerpo anti-HBc IgM y anticuerpo anti-VHC). enfermedades hepáticas crónicas (sobre todo enfermedad de Wilson y hepatitis autoinmune) o patología biliar. B y C) una hepatitis por fármacos o tóxicos o una hepatitis isquémica (fallo cardíaco agudo). HBs Ag. Cuando la ALT es superior a 1000 Ul/l la causa vendrá dada casi con toda seguridad por una hepatitis aguda viral (virus A.

con transformación cirrótica. aunque las más frecuentes son el abuso de alcohol. estudios preoperatorios. hemocromatosis. (Ver esquema: Hipertransaminasemia aguda) Cuando se produce una curación de estas enfermedades se vuelve gradualmente a los valores normales de transaminasas en sangre. Las causas no hepáticas son laenfermedad 9 . hepatitis crónica B. es la situación más frecuente en la práctica clínica. déficit de Alfa 1-antitripsina. etc. hepatitis autoinmune. esteatosis y la hepatitis por el virus C. Pero cuando el daño hepático se ha establecido de modo crónico o se ha producido una rotura notable de células hepáticas. la bajada de las transaminasas no indica curación sino que es señal de que ya no hay más células hepáticas que viertan estas enzimas en la sangre.hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un transplante.Enfermedad de Wilson. Entre el 14% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas. 11 11 [editar]Hipertransaminasemia prolongada Hipertransaminasemia prolongada La elevación de las transaminasas inferior a diez veces el valor normal con una duración superior a seis meses. esteatosis hepática y esteatohepatitis no alcohólica. 3 9 9 Las causas hepáticas pueden ser un abuso de fármacos. donaciones sanguíneas. Se detectan muchos casos de manera accidental en pacientes asintomáticos (sin síndromes de enfermedad hepática o biliar) mediante analíticas rutinarias.

«Hipertransaminasemia» (en español). marcadores de infección viral crónica. colesterol y triglicéridos. Arantxa. y referencias Tejedor. glucemia. Se realizan pruebas varias que incluyen la bilirrubina. 2. Consultado el 29 de noviembre de 2010.hemograma. 3. (Ver esquema: Hipertransaminasemia prolongada) Si aún así todavía no se dispone de un diagnóstico se tendrá en cuenta que enfermedades no hepáticas puedan ser la causa.celíaca. es necesario iniciar una investigación sistematizada de las distintas causas hepáticas. por ejemplo hacia una patología colostática) . Nora (2008). Consultado el 1 de diciembre de 2010. Si tampoco se detecta la causa. «Enzimas» (en español) (pdf ubicación= Universidad Nacional del Nordeste Facultad de Medicina Càtedra de Boquímica). como también la realización de una ecografía abdominal. «Reacciones generales del metabolismo de los aminoácidos» (en español). ejercicio extenuante. tiempo de protrombina. GGT. el primer paso es confirmar la persistencia pasadas 6-8 semanas de la elevación de las aminotransferasas del paciente (con el fin de confirmar una hipertransaminasemia prolongada). Si el paciente consume alcohol de manera habitual o es obeso será necesario que cambie sus hábitos durante este período y si éste consume algún tratamiento farmacológico deberá retirarlo siempre que sea posible. Si las alteraciones analíticas persisten en el nuevo control analítico. enfermedades hereditarias del músculo. será necesario un seguimiento clínico y analítico. hierroy ferritina y transferrina plasmáticos. o si la hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un trasplante se considerará derivar el paciente al especialista. Cristina (2010). proteinograma y determinación de inmunoglobulinas. enfermedades musculares adquiridas. Cuando se considere la posibilidad de un tratamiento específico (por ejemplo: antivirales). a b Brandan. ya que muchos episodios de aumento de transaminasas se normalizan en un segundo control. 9 9 [editar]Notas 1. 3 [editar]Procedimiento En la clínica. a b c d e f g h Díaz Otero. . FA (enzimas hepáticas que pueden ser útiles a la hora de orientar la etiología del proceso. patología tiroidea y suprarrenal y enfermedad inflamatoria intestinal crónica.

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además los niveles de la ATL sufren variaciones a lo largo del día y son más altos por la tarde que por la noche (Giboney PT. 2009). páncreas. 2002. Son enzimas intracelulares y se liberan hacia la sangre en grandes cantidades cuando hay daño en la membrana del hepatocito. riñones. Entre el 1-4% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas y ésta es más frecuente en pacientes diabéticos y con hiperlipemia. en orden decreciente de concentración. observándose una prevalencia del 45-50% según las series (Méndez-Sanchez N. se considera más específica de daño hepatocelular. cerebro. 2005) (Ver Tablas 1 y 2). el ejercicio o la patología muscular (Krier M. Tabla 1. aunque puede variar entre diferentes laboratorios. En ocasiones. como: hepatitis víricas. Valores de hasta 300 U/L son inespecíficos y pueden aparecer en cualquier trastorno hepático. 2003).Las transaminasas son enzimas que catalizan reacciones de transaminación reversibles de los alfaaminoácidos. Causas frecuentes de elevación de transaminasas (Álvarez H. lesión hepática isquémica (hipotensión prolongada o insuficiencia cardiaca aguda) o lesiones hepáticas inducidas por toxinas o fármacos (Álvarez H. El límite superior de la normalidad también se incrementa con la edad y el peso corporal. La alaninoaminotransferasa (ALT o GPT): se encuentra principalmente en los hepatocitos y. Las elevaciones intensas por encima de 1000 U/L se producen casi exclusivamente en los trastornos asociados a lesión hepatocelular extensa. 2009). se recomienda utilizar límites superiores diferentes del rango de referencia en función de la edad o del sexo. Se diferencian dos tipos (Álvarez H. 2006). pulmones. como son el hipotiroidismo. músculo esquelético. Además del daño hepático directo existen otros factores que pueden alterar los niveles de transaminasas. dado que se expresa en pequeña cantidad en otros tejidos. La esteatosis hepática/esteatohepatitis no alcohólica es la causa más frecuente de hipertransaminasemia en adultos. dado que en niños y mayores de 60 años existen más diferencias comparadas con la población de 25-60 años o porque las actividades AST y ALT son significativamente mayores en hombres que en mujeres (Pratt DS. Dufour DR. 2005. leucocitos y eritrocitos. Causas hepáticas comunes Causas hepáticas poco frecuentes Causas extrahepáticas y y y y y y Alcohol Cirrosis Hepatitis B crónica Hepatitis C crónica Hepatitis víricas agudas Esteatosis / Esteatohepatitis y y y y Hepatitis auto¡nmunes Hemocromatosis Déficit de alfa 1-antitripsina Enfermedad de Wilson y y y y y y y Enfermedad celíaca Hemófisis Miopatías Hipotiroidismo Ejercicio intenso Sarcoidosis Enfermedades de . miocardio. La elevación anormal de aminotransferasas se define como valores superiores al rango de normalidad que habitualmente se considera de 30 a 40 U/L. 2005): y y La aspartatoaminotransferasa (AST o GOT): se encuentra en el hígado. ¿Cuáles son las causas? Cualquier tipo de lesión celular hepática puede producir elevaciones ligeras de las aminotransferasas séricas. Montoro M. 2005. Krier M. 2000).

Drogadicción.y Fármacos / Tóxicos y las vías biliares Neoplasias con metástasis Tabla 2. 2005). Profesión u ocupación. 5. Hábitos sexuales. AGA. Álvarez H. 6. 2006): 1. 3. Consumo de fármacos o productos de herboristería. Edad y sexo. 4. Ingesta de alcohol. Agentes comunes que pueden elevar transaminasas hepáticas (Giboney PT. 2.Ac. Alergias. 7.Clavulánico Carbamazepina Fenitoína Fluconazol Glibenclamida Heparina Inhibidores de la HMG-Co A reductasa (Estatinas) Inhibidores de la proteasa Isoniazida Ketoconazol Labetalol Nitrofurantoina Sulfonamidas Trazodona Anticonceptivos orales y y y y y y y y y y Tomillar y Maquis Ephedra Gentian (Flores de bach) Camedrio Jin bu huan Kava (Piper mathysticum) Scutellaria Senna Cartilago de tiburón Vitamina A Drogas ilícitas y y y y Anabolizantes esteroideos Cocaína MDMA PCP ¿Cómo debe hacerse el diagnóstico inicial del paciente con hipertransaminasemia? La aproximación diagnóstica al paciente con elevación del título de transaminasas debería comenzar siempre por una exhaustiva anamnesis y exploración física. 2005. . Medicamentos Herboristería / Vitaminas y y y y y y y y y y y y y y y y y y y y Acetaminofeno Ácido Valproico AINES Alfa-metildopa Amiodarona Amoxicilina . 2002. A. Anamnesis: Es la parte más importante en la evaluación de estos pacientes y se recomienda investigar de forma exhaustiva los siguientes aspectos (Montoro M.

Exploración física Orientación diagnóstica Ictericia Hepatitis alcohólica y/o cirrosis avanzada. anillo de CruveilheirBaumgarten Hepatopatía crónica con hipertensión portal. anorexia. insuficiencia suprarrenal. Tabla 3. Tatuajes. o Enfermedad autoinmune. alteración de las vías biliares. leucemia. brucelosis. 9. Exploración física y orientación diagnóstica. enfermedad tiroidea. Cirrosis. artromialgias. B. pueden proporcionar claves importantes para la orientación diagnóstica (Tabla 3). rash. tumor primario o metastásico hepático No dolorosa: enf. Enfermedades sistémicas conocidas: o Endocrinometabólicas: diabetes. hígado metastásico. piercings o acupuntura. o Hematológicas: policitemia vera. 10. o Cardiovasculares: insuficiencia cardiaca. 11. prurito. o Transfusión de sangre o hemoderivados. acolia. Síntomas asociados: ictericia. fiebre Q. estados de hipercoagulabilidad. fiebre. SIDA. o Conectivopatías (poliarteritis nodosa). pérdida de peso. o Procedimientos endoscópicos. 12. CMV. telangiectasias y spiders. linfoma. "Estigmas de hepatopatía crónica": ginecomastia. anemia hemolítica. Antecedentes familiares de hepatopatía o enfermedad autoinmune. Budd-Chiari. Exploración física: Puede mostrar signos que revelan tanto la presencia de una enfermedad hepatocelular como de una enfermedad sistémica que altera la biología hepática. 8. eritema palmar. VEB . coluria. granulomatosas y anomalías por depósito. obesidad. Hepatitis aguda vírica. Hepatomegalia Dolorosa: S. o Infecciosas: tuberculosis.Antecedentes médico-quirúrgicos con riesgo de transmisión nosocomial: o Intervenciones quirúrgicas. Su hallazgo en la exploración junto con los síntomas del paciente.

aunque en pacientes alcohólicos sin daño hepático o con esteatosis alcohólica su valor puede ser menor de 1. Síndrome de BuddChiari. o Elevación severa (> 1000 U/L): puede deberse a hepatitis víricas. autoinmune. Contractura de Dupuytren. o Un valor mayor o igual a 2 con una ALT mayor de 300 U/L sugiere con frecuencia una etiología alcohólica. . 2005. H Krier M. aunque no exista consenso en cuanto a las cifras límite. aunque también puede deberse a fármacos. La causa más frecuente en países con alta prevalencia de obesidad es la esteatohepatitis no alcohólica. Xantomas y xantelasmas Colestasis crónica. Anillo de Kayser-Fleischer Enfermedad de Wilson. Sin embargo. Con menor frecuencia a exacerbación de hepatitis autoinmune. C. Adenopatías Importante en colestasis anictérica (hígado metastásico). alcohol. y y Relación AST/ALT: o El valor normal de este cociente es de 0. 2006. hipertrofia parotídea. Pruebas de laboratorio: Después de la anamnesis y el examen físico.8. la siguiente clasificación puede ser útil en el diagnóstico diferencial: o Elevación leve (” 250 U/L): no diferencia el daño hepático agudo del crónico. tóxicas secundarias a fármacos. isquémicas o por obstrucción biliar aguda si se acompaña de colestasis. Los niveles muy superiores (elevaciones > 3000 U/L) son más frecuentes en presencia de daño isquémico o hepatitis tóxica por fármacos y con menor frecuencia a una causa viral. Síndrome HELLP o Enfermedad de Wilson. o Elevación moderada (entre 250 y 1000 U/L): las causas más frecuentes son hepatitis virales y drogas hepatotóxicas. Carcinomatosis peritoneal.Esplenomegalia Cirrosis hepática. hepatitis vírica. enfermedad celíaca u otras enfermedades de origen genético o metabólico como la Enfermedad de Wilson ó el déficit de -1-antitripsina. atrofia testicular. hipertensión portal. En inmigrantes: posibilidad de paludismo o esquistosomiasis Ascititis Cirrosis hepática descompensada.Alvarez H. es importante tener en cuenta las alteraciones analíticas encontradas para realizar el diagnóstico diferencial (Montoro M. 2009): Magnitud de la elevación enzimática: los niveles de transaminasas no suelen correlacionarse con la severidad ni con la extensión del daño hepatocelular y tampoco proporcionan información pronóstica. Cirrosis hepática de etiología alcohólica.

Por ello.Giboney PT. y y En un segundo paso se recomienda descartar otras enfermedades menos frecuentes (Hidalgo I. Para valorar las alteraciones del perfil férrico se calcula el índice de saturación de transferrina (ST=Fe/transferrina x100) ya que es el índice analítico más sensible de sobrecarga férrica y la anomalía fenotípica más precoz de la Hemocromatosis Hereditaria. Pruebas de laboratorio: Inicialmente se recomienda realizar: Hemograma. Antes de indicar cualquier prueba complementaria es recomendable repetir la determinación analítica a los 2-3 meses. 2002). cirrosis biliar primaria. deberá iniciarse el tratamiento adecuado y solicitar un control analítico posterior para confirmar su resolución. hormonas tiroideas. ST >45% asociada o no a la elevación de los niveles de ferritina es indicativo de sobrecarga férrica y obliga a realizar estudio genético para descartar Hemocromatosis hereditaria. o El valor de LDH tiene una sensibilidad diagnóstica baja en la afección hepática. Se recomienda: eliminar en la medida de lo posible fármacos potencialmente hepatotóxicos y productos de herboristería. colangitis esclerosante primaria. 2009) [Ver algoritmo]: y Cuando la serología del VHA sea positiva y en ausencia de criterios de ingreso (encefalopatía y/o protrombina baja). estudio de coagulación y albúmina (marcadores de función hepática). abstinencia etílica y pérdida de peso mantenida (Krier M. ante una alteración de las hormonas tiroideas.2008): . Deberá realizarse una aproximación diagnóstica individualizada. B y C. basada en los hallazgos de la evaluación inicial. serología hepatitis A. y Patrón bioquímico acompañante: o Un patrón predominante de colestasis es típico de lesiones ocupantes de espacio. 2005.AGA. En caso de serología positiva para el VHB o VHC se seguirán las recomendaciones de manejo en cada caso. aunque su determinación puede ser útil cuando se sospeche hepatitis isquémica o en enfermedades infiltrativas si además se acompaña de un aumento de la fosfatasa alcalina. transferrina) (AGA. se ha observado que el hipotiroidismo puede elevar tanto los niveles de GOT como de GPT. Giboney PT. del mismo modo que suprimir todas aquellas causas frecuentes y potencialmente reversibles de daño hepático. 2002. bioquímica. Rubio-TapiaA. Aunque la patología tiroidea raramente produce hipertransaminasemia. A. Montoro M. 1999. 2006. 2006. obstrucción biliar.o o Un valor mayor de 1 en pacientes con hepatitis de otras etiologías puede indicar presencia de cirrosis con una especificidad cercana al 100% pero con una sensibilidad más baja (44%-75%). procesos infiltrativos. Montoro M. Un valor mayor de 4 puede estar presente en la Enfermedad de Wilson. 2009. ferritina. Krier M. Si aún así persisten los niveles elevados de transaminasas. 2005. Krier M. ¿Cómo debe manejarse al paciente con elevación de transaminasas? No existe una batería de pruebas establecida para el estudio del paciente con transaminasas elevadas. 2009. deberá pensarse en otra etiología. se realizará vigilancia domiciliaria. perfil férrico (hierro.

C. Biopsia hepática: Tiene una especial relevancia en la evaluación del paciente con alteración de la bioquímica hepática persistente y de etiología no aclarada. como en las lesiones ocupantes de espacio. se deberá derivar al paciente para completar el estudio. Con estos hallazgos el paso siguiente es la determinación de los valores de cortisol basal. La decisión de realizarla debe establecerse siempre de forma individualizada. son las pruebas de imagen las que dan el diagnóstico definitivo y en la mayoría se utilizan para completar el estudio. anticuerpos antimitocondriales (AMA). 1998). Hepatitis autoinmune: El estudio incluye la determinación de anticuerpos antinucleares (ANA). los vasos hepáticos y explorar la existencia de tumores o ascitis. El método de elección para su diagnóstico es la determinación de anticuerpos antitransglutaminasa. anticuerpos microsomales anti hígado y riñón (anti-LKM) y proteinograma y la IgG. Ecografía abdominal: útil para evaluar el tamaño. está indicada la realización de una endoscopia digestiva alta con toma de biopsias de la mucosa duodenal para llegar al diagnóstico definitivo. morfología y ecogenicidad del hígado. Déficit de alfa-1-antitripsina. 2009).y y y y y y Enfermedad de Wilson: mediante la determinación de ceuroplasmina. 2006). el calibre y contenido de la vía biliar. valorando el riesgo/ beneficio en cada caso concreto (Rockey DC. Enfermedad Celíaca: la presencia de hipertransaminasemia en estos pacientes puede alcanzar el 40% y con frecuencia se debe a una hepatitis reactiva que mejora con la dieta libre de gluten. Aporta tanto información diagnóstica como pronóstica (presencia de fibrosis. Miopatías o trabajo muscular intenso: mediante la determinación de la CPK y de la aldolasa que en ambos casos deberán estar elevadas. Si sus niveles son menores de 20mg/dl y la excreción urinaria de CU es mayor de 120 microgramos/día. Está recomendada en la sospecha de hepatitis alcohólica y para confirmar la esteatosis hepática (Montoro M. La RM se reserva para casos en los que son necesarios completar la información aportada por la ecografía y la TC y sobre todo para valorar la vascularización hepática (Armstrong P. La TC puede detectar alteraciones difusas. y y y Algoritmo de manejo . o el tejido anormalmente denso del hígado causado por un exceso de hierro (hemocromatosis). La tomografía computadorizada (TC) y la resonancia magnética (RM) pueden proporcionar excelentes imágenes del hígado y son particularmente útiles en la detección de metástasis y abscesos. B. Insuficiencia suprarrenal: en general debe sospecharse en pacientes con hiponatremia con o sin hiperpotasemia y función renal normal. anticuerpos antimúsculo liso (SMA). etc) y ayuda a la toma de decisiones en el manejo terapéutico de muchas patologías. Pruebas de imagen: En algunos casos. Ante la positividad de estos. como el hígado graso.

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7 y 7. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la -amylasa. que hidroliza el almidon de todo alimento. completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos. en biología es una enzima presente en la saliva.-D-glucano-glucanohidrolasa. La amilasa. [editar]Clasificación [editar] -Amilasa (Nombre alternativos: 1.Amilasa salival humana. Tiene un pH de 7. glucogenasa) Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro. descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.4. En pocas palabras. denominada también ptialina o tialina. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833. Un ión Calcio es visible en color amarillo. quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa. se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en elpáncreas.2 .

Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). amilasa sacarogénica) Otra forma de amilasa. glucoamilasa. -glucosidasa lisosómica. aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal.-D-glucano glucohidrolasa) Además de romper el último enlace (1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina. Exo-1.[editar] -Amilasa (Nombres alternativos: 1. . Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. catalizando la hidrólisis del segundo enlace -1. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. 1. A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. [editar]Usos Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. la -amilasa puede romper los enlaces glicosídicos (1-6). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos. También colabora en el momento de la excitación.-glucosidasa.1 Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en laharina) en azúcares simples. aminoglucosidasa. hongos y plantas.4. y volviéndolas más dulces.4. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular.4. Durante el proceso de maduración de la fruta la -amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta.-D-glucano-maltohidrolasa. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas. por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas. [editar] -Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. o bien. En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración. Los tejidos animales no contienen -amilasa.4. la -amilasa es también sintetizada por bacterias.2 Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales. Tiene un pH óptimo de 12. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena.-glucosidasa. liberando glucosa.4. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. degradando el almidón de las frutas en azúcar.

[editar]Bibliografía Glosario de términos médicos  .

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