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CADENA RESPIRATORIA

CADENA RESPIRATORIA

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CUESTIONARIO BÁSICO
CUESTIONARIO BÁSICO

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1. Características de las tres etapas de respiración: Etapa 1: Producción de Acetil-CoA Etapa 2: Oxidación de Acetil-CoA.

La oxidación del C produce CO2 y transportadores electrónicos reducidos y una pequeña cantidad de ATP Etapa 3: Transferencia de electrones y fosforilación oxidativa. Reoxidación de los transportadores electrónicos reducidos, aportando energía para la síntesis de ATP adicional. y Las dos primeras ocurren en la Matriz interna de la mitocondria y El transporte electrónico y la fosforilación oxidativa están catalizadas por la enzimas que están ligadas a la membrana en las crestas 2. Oxidación del Piruvato. Lugar donse se lleva a cabo.Moduladores del complejo. La conversión del piruvato a Acetil CoA es catalizada por el complejo de la piruvato deshidrogenasa Componentes del complejo, función y nombre de estos y El complejo es comprendido por tres enzimas, las cuales son: a) [E1] Piruvato deshidrogenasa: cataliza en primer lugar la descarboxilacion del piruvato, produciendo hidroxietil- TPP y seguidamente la oxidación del grupo hidroxietiloa grupo acetilo b) [E2] dihidrolipoamida: acepta al grupo aldehído que se transfiere al primer brazo de lipoamida. Cataliza la transferencia del grupo acetilo al coenzima A formando Acetil-CoA c) [E3] dihidrolipoamida deshidrogenasa: oxida el brazo de oscilación de la lipoamida reducida mediante la transferencia de 2H al FAD. Cataliza la regeneración de la forma disulfuro del lipoato; los electrones pasan primero al FAD y a continuación al NAD+

Vitaminas y coenzimas requeridas por el complejo y y Interviene las vitaminas: Tiamina, Riboflavina, Coenzimas TPP, ácido lipoico, FAD, NAD+, y CoA-SH que actúan junto con el complejo

Se genera un transportador electrónico reducido llamado NADH 3. Importancia de los compuestos tioéster como Acetil CoA Los tioesteres como la Acetil CoA son compuestos de energía elevada ya que el enlace C-S la desestabiliza con relación a un enlace C-O así pues el hecho de que el enlace C-S de la acil CoA no tenga un carácter de doble enlace hace que

 En muchas bacterias. enzimas y sus características. se comportan como intermediarios óxido/reductores. Los sitios primarios de control son las enzimas alostéricas: la isocitrato deshidrogenasa y la cetoglutarato-deshidrogenasa. (como ocurre en la 1ra reacción del ciclo del ácido cítrico) 4. La isocitrato deshidrogenasa es estimulada alostéricamente por la presencia de ADP. el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento directo de NAD+. . de NAD+.  Los cofactores reducidos. Las uniones de isocitrato. los productos de la reacción que cataliza. Algunos aspectos del control de esta enzima son parecidos a los del complejo enzimático de la piruvato deshidrogenasa. La cetoglutarato deshidrogenasa es inhibida por el succinil-CoA y el NADH. a la enzima son mutuamente cooperativas en sentido activador. NADH y FADH2. son capaces de transportar electrones a energía relativamente alta. Lugar donde se lleva a cabo. La -cetoglutarato deshidrogenasa puede ser también inhibida genéricamente por un alto nivel energético presente en la célula. En ellos. de Mg2+. y de ADP. El ciclo de Krebs ocurre en las mitocondrias de las células eucariotas y en el citoplasma de las células procariotas. Cerca de tal cadena se reoxidan a NAD+ y a FAD. la síntesis de citrato. como puede esperarse dada la extrema homología entre las dos enzimas. Productos. también se controla la entrada en el ciclo de las moléculas con dos átomos de carbono. El mismo ATP tiene efecto inhibitorio. Puntos de regulación y Moduladores Se llevan a cabo en la matriz mitocondrial.sea más débil que C-O en los ésteres ordinarios. Intermediarios. Cuando están reducidos. La reacción neta se muestra en la siguiente ecuación: Acetil-CoA + 3 NAD+ + FAD + ADP + Pi => CoA-SH + 3 NADH + H+ + FADH2 + ATP + 2 CO2 Regulación  La velocidad del ciclo de Krebs viene continuamente modulada para cumplir con las necesidades energéticas exactas de la célula. es decir. que será así capaz de regenerar moléculas de ADP y ATP. hasta la cadena respiratoria mitocondrial. y ceden los electrones a la cadena misma. El segundo sitio del control del ciclo de Krebs está cerca de la -cetoglutarato deshidrogenasa. De esta manera el grupo acilo se transfiere con facilidad a otros metabolitos. que aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Ciclo del ácido cítrico. Por contra.

CoASH Fumarato. se utiliza también como mordiente de colorantes brillantes y como antioxidante para preservar el sabor de los alimentos. y Como plastificante y como inhibidor de la formación de espuma en la fabricación de ciertas resinas. NADH cetoglutarat o. Isocitrato Oxalsuccinat o. CoA-SH 5 6 7 8 Succinil-CoA GDP. y En suelos acidificados algunas plantas como el tabaco y la papaya secretan grandes cantidades de acido cítrico quelador del Al+3 lo que promueve en crecimiento de estas especies. GTP. cuanto más ATP está presente en la célula menos Acetil-CoA se introduce en el ciclo Sustrato Coenzim a AcetilCoA.oxalacetato y acetil-CoA es la sede de una importante regulación. NADH Hidratación Oxidación - - 5. SuccinilCoA Activa dor Producto Citrato 1 Oxalacetato 2a 2b 3a 3b 4 Citrato cis-Aconitato Isocitrato Ossalsuccinato Aconitasa Deshidratación Hidratación Oxidación Descarboxilaci ón Descarboxilaci ón oxidativa - Isocitrato deshidrogen asa NADH. Fosfato FAD Succinato Fumarato L-Malato Agua NAD+ cetoglutarat o deshidrogen asa SuccinilCoA sintetasa Succinato deshidrogen asa Fumarasa Malato deshidrogen asa NADH. NADH. agua Agua NAD+ H+ Enzima Citrato sintasa Tipo de reacción Condensación Inhibido r Citrato. CO2 Trasferencia de fosfato Oxidación - - - - Succinato. es un inhibidor alostérico de la citrato sintasa. rescatando de esta manera la productividad de los suelos acidificados . SuccinilCoA Ca2+ cisAconitato. FADH2 L-Malato Oxalacetato. CO2 SuccinilCoA. De este modo. EL ATP. ADP Cetoglutarato NAD+. en efecto. NADH. El efecto concreto del ATP es aumentar la KM de la enzima por el acetil CoA. ATP Ca2+. Aplicaciones del Citrato en la industria y en biotecnología de plantas.

Definición de potencial Redox El potencial redox es una medida de la actividad de los electrones. La bioenergética predice si un proceso es posible. Describe la transferencia y utilización de la energía de sistemas biológicos. Piruvato + HCO-3 + ATP piruvato descarboxilasa Oxalacetato + ADP + Pi HIGADO Y RIÑON 7. La bioenergética se interesa sólo por los estados energéticos inicial y final de los componentes de una reacción. Dado que las reacciones que se llevan a cabo en el ciclo producen una reducción de los intermediarios. particularmente el concepto de energía libre. Es análogo al pH ya que el pH mide la actividad de protones y el potencial redox mide la de los electrones. Utiliza las ideas básicas de la termodinámica. no del mecanismo o del tiempo necesarios para que el cambio químico se lleve a cabo. El proceso es llamado. Importancia del ciclo: Mencionar dos reacciones anapleróticas y donde se llevan a cabo. Los cambios en la energía libre ((G) proveen una cuantificación de la factibilidad energética de una reacción química y pueden proveer de una predicción de si la reacción podrá suceder o no.6. ruta anaplerótica. el ciclo se iría deteriorando por fortuna existe un proceso que los repone. Está relacionado con el pH y con el contenido de oxígeno. Definición de Bioenergética Termino que se utiliza para designar el estudio de las transformaciones de energía en los organismos vivos. Es de importancia fundamental de todas las células que utilizan oxígeno Reacción Redox (media reacción) E·°(V) REACCIÓN PEP + HCO-3 PEP carboxidasa OXALACETATO + Pi TEJIDO PLANTAS SUPERIORES. LEVADURAS Y BACTERIAS durante el proceso de respiración celular. la cinética cuantifica qué tan rápido ocurre la reacción. 8. .

35 (Fe2+) 1/2 O2 + 2H+ + 2eH2 O 0. Ejemplos Ferroproteínas hemínicas (citocromos) -citocromo a -citocromo b -citocromo c Ferroproteínas no heminícas (proteínas ferrosulfurosa) -ferredoxina -ferroprotoporfirina IX Deshidrogenasa piridin dependiente Deshidrogensa flavín dependiente 11.077 (Fe2+) CITOCROMO c1 (Fe3+) + eCITOCROMO c1 0.29 2+ (Fe ) CITOCROMO a3 (Fe3+) + eCITOCROMO a3 0.414 + + NAD + H + 2e NADH -0. y La ubiquinona puede aceptar un electrón transformándose en semiquinona (QH) y La ubiquinona puede aceptar dos electrones formando ubiquinol (QH2) y Es pequeña e hidrofóbica por lo cual puede difundir libremente dentro de la bicapa lipidica de la membrana mitocondrial interna.8166 9.30 (FMNH2) UBIQUINONA + 2H+ + 2eUBIQUINOL 0.320 + + NADP + H + 2e NADPH -0.045 CITOCROMO b (Fe3+) + eCITOCROMO b 0.254 2+ (Fe ) CITOCROMO a (Fe3+) + eCITOCROMO a 0. y Transporta electrones en cadenas de transferencia electrónica asociadas a membranas. .324 NADH des(FMN)+2H++2eNADH des -0. Caracteristicas de la Coenzima Q y Es una benxoquinona liposoluble que contiene una cadena larga lateral isoprenoide.2H + 2eH2 -0.22 (Fe2+) CITOCROMO c (Fe3+) + eCITOCROMO c 0. Valor del potencial redox en los diferentes componentes de la cadena respiratoria 10.

Tiene 4 tipos diferentes de subunidades. evitando los dos pasos de translocación de protones de los complejos III y IV. azida y CO Inhibidores del citocromo oxidasa. Modo alternativo del transporte de electrones empleado por la planta Arum Liles para su reproducción. 1d. 16. Vía respiratoria alternativa: una QH2 oxidasa resistente el cianuro transfiere directamente electrones desde la ubiquinona al oxígeno. 3b. inhibidora del complejo I que transfiere electrones desde el NADH de la matriz directamente a la ubiquinona además tiene otra NADH des en la cara externa de la Membrana interna que transfiere electrones desde el NADPH del espacio intermembrana hacia la ubiquinona. 1e). 1s.Puede hacer de lanzadera de equivalentes de reducción entre otros transportadores electrónicos 12. De la fosforilacion oxidativa . La F0 está insertada en la bicapa lipídica. Mencionar los componentes del gradiente electroquímico de acuerdo a la hipótesis de Mitchell (hipótesis quimiosmótica) y 15. Por ese agujero se mueven los H+ del espacio intermembrana a la mitocondria. Efecto del CN. Componentes y función del transporte de electrones y de la fosforilación oxidativa. Hay unidades de 8 KD (en grupos de 6). La fosforilacion oxidativa empieza con la entrada de electrones en la cadena respiratoria 13. Las mitocondrias tienen una NADH des insensible a la rotenona. y El CN y la azida reaccionan con la forma oxidada del citocromo y el monóxido de carbono con la forma reducida. Función y diferencias entre las subunidades de la ATPasa La ATPasa mitocondrial está dividida en 2 funciones (F1 (actividad catalítica) y F0 (enganchada a la membrana)). 17. 14. hidroliza ATP. Cuando está fuera de la mitocondria. La F1 está compuesta por diversas proteínas (3a. Libera energía en forma de calor. que atraviesan físicamente la membrana en forma de tubo. Las b son las responsables de síntesis o hidrólisis de ATP.

Menciona los dos sistemas de transportes requeridos para el traslado de ATP de la mitocondria 19.y y y Desacoplantes: termogenina. DNP y FCCP. Agentes ionoforos: antibiótico Valinomicina. bloquea el flujo de electrones a través del canal protónico F0 e inhibe por tanto la fosforilacion oxidativa. su superficie externa es hidrófoba lo que la hace una molecula soluble en la bicapa lipidica y es por ello que puede difundir hasta la superficie de una membrana. captar un ión y difundir luego hasta la otra superficie y liberarlo Inhibidores: antibióticos como la oligomicina actua al unirse a una proteína específica del complejo F0. 18. Enzimas requeridas por la lanzadera de glicerol-fosfato para incorporar a la mitocondria NADH citosolico . cuando se añaden a las mitocondrias bloquean la síntesis de ATP pero permiten que el flujo de electrones continúe a lo largo de la cadena respiratoria hasta el O2.

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