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Aminoacidos Proteinas y Lipidos (2)

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  • AMINOACIDOS
  • PROPIEDADES DE LOS AA
  • Propiedades eléctricas
  • FUNCIONES
  • TRANSPORTE DE LOS AA
  • CATABOLISMO DE LOS A.A
  • PROTEINAS
  • LIPIDOS

LOS AMINOACIDOS, PROTEINAS Y LIPIDOS

INGENIERIA DE PETROLEO BIOQUIMICA USCO LEONARDO BARRIOS CARRERA

ácidos orgánicos Con un grupo Amino en posición alta

Componentes Básicos, estructurales o Funcionales de los Péptidos y las Proteínas.

Son moléculas Sencillas que al Unirse dan origen A las Proteínas.

Son los principales Constituyentes de Las proteínas.

AMINOACIDOS

que es característica de cada AA .ASPECTO GENERALES DE LOS AMINOACIDOS Desde el punto de vista químico. los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa. los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Ca) en un aminoácido son: el grupo carboxilo un grupo amino un átomo de hidrógeno una cadena lateral o grupo R. Según esta definición.

La formula general de un aminoácido: átomo carbono α H NH2 grupo amino C R grupo cadena lateral COOH grupo carboxilo R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales. A pH 7 tanto el grupo carboxilo están ionizados H + NH3 C COO  amino como el R .

tamaño y carga eléctrica a través de cada amino ácido. . •Varía en estructura. • Lo cual confiere propiedades químicas diferentes en cada aa.Grupo R o cadena lateral: •Enlazado al Cα.

Constituye una excepción el AA prolina. uno de la serie D y otro de la serie L . con un anillo pirrolidínico. que puede considerarse como un aaminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral En todos los AA proteicos. excepto en la glicina (Gly). Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos). el carbono a es asimétrico y por lo tanto. son ópticamente activos. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L .

D basado en la configuración de gliceraldehído de Emil Fisher. . Los amino ácidos en la configuración L son los que predominan en naturaleza.La configuración absoluta de los amino ácidos es especificada en el sistema L.

Este proceso ocurre con una velocidad característica y. en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles. Cuando un ser vivo se muere.En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular. sus AA (de la serie L) experimentan un proceso de racemización (se van convirtiendo poco a poco en una mezcla racémica con D-aminoácidos y L-aminoácidos. . en algunos casos. se puede estimar de manera aproximada la fecha de la muerte a partir del contenido en D-aminoácidos.

.

con valores por encima de estas temperaturas los aminoácidos se descomponen • . solubles en agua y en soluciones ácidas o básicas diluidas.PROPIEDADES DE LOS AA PROPIEDAES FISICAS • Son sustancias cristalinas. Poseen un elevado punto de fusión que casi siempre sobrepasa los 200 . muy poco solubles en .300 ºC. por lo general.alcohol e insolubles en éter.

al menos el carbono alfa de estos compuestos (excepto la glicina) está sustituido de forma asimétrica con 4 grupos químicos diferentes . todos los aminoácidos presentan actividad óptica. son capaces de desviar el plano de vibración de la luz polarizada.PROPIEDADES OPTICAS DE LOS AA Excepto la glicina. La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que.

Propiedades eléctricas • Los aminoácidos deben sus propiedades eléctricas a la presencia de grupos • disociables en su carboxilos y aminos: molécula: los grupos .

Estos grupos pueden estar en su forma disociada o no disociada. según el pH del medio en que se encuentre disuelto. debido a ello estos compuestos pueden existir en distintas formas iónicas. La relación entre la disociación de un grupo y el pH del medio viene dada por la fórmula de Henderson-Hasselbach .

Punto isoeléctrico • Relacionado con el comportamiento eléctrico de los aminoácidos (PI). • a) Neutro: • b) acido: • C) Basico: . EI punto isoeléctrico es el valor del pH al cual este presenta una carga neta cero y no es atraída por ningún polo si lo sometemos a un campo eléctrico.

Se puede inferir la carga eléctrica neta de un aminoácido al comparar el pH del medio con el valor de su PI.

Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).

Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.

la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH: A pH bajo. sus propiedades biológicas. y de ellas dependen.El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas. la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. En el modelo de interacción proteína-ligando. y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína A pH elevado. en gran medida. la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados. Por este motivo. con lo cual habrá mayor número de cargas negativas . los grupos disociables no estarán protonados.

Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína. y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del organismo. Por este motivo. sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. muchas proteínas (enzimas. .

.

mostrando en la Fig 3. se encuentra en soluciones en forma del ion dipolar o zwitterion (ion hidriso en aleman).9 .LOS AMINOACIDOS PUEDEN ACTUAR COMO ACIDOS Y COMO BASES Cuando un aminoácido se disuelve en agua.

Un zwitterion puede actuar bien como acido (dador de protones): O como base( aceptor de protones): .

.

Aminoácidos tiene curvas de titulación características .

.

S) Tirosina (Tyr. T) Glutamina (Gln. D) (Glu. que permanecen como tal en las proteínas. V) Arginina (Arg. K) Glicina (Gly.aminácidos codificables o universales. G) Leucina (Leu. R) Triptófano (Trp. A) (Cys. H) Metionina (Met. Hay. Y) . W) Serina (Ser. F) Lisina (Lys. C) (Asp. N) Prolina (Pro. por tanto. M) Isoleucina (Ile. I) Asparragin a (Asn.CLASIFICACION DE AMINOACIDOS Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas. hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. L) Histidina (His. Los AA proteicos codificables son Alanina Cisteína Aspártico Glutámico 20: (Ala. P) Treonina (Thr. Q) Valina (Val. E) Fenilalanin a (Phe. dos grupos de AA: AMINOÁCIDOS PROTEICOS: .

Thr. pero el resto no. la mitad pueden ser sintetizados por el hombre. Ile. Leu. Phe. Val. Trp. Para solucionarlo. como suplemento nutricional. Además. y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas. Met y Lys. Son AA esenciales: Arg. . Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente.De estos 20 AA.

dicarboxílicos y sus amidas 7...aromáticos 3..iminoácidos 6..hidroxiáminoacidos 4..tioaminoácidos 5..neutros o alifáticos 2.dibásicos La polaridad de la cadena lateral R: APOLARES POLARES SIN CARGA CATIÓNICOS ANIÓNICOS ..Los AA proteicos se pueden clasificar en función de: La naturaleza y propiedades de la cadena lateral R 1.

que se encuentran en proporción importante en el colágeno.. . y son posteriormente hidroxilados.aminácidos modificados o particulares. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K. que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. Entre las modificaciones más frecuentes destacan: HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina. Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas. por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico. CARBOXILACIÓN: El E. pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares.

FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas).ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides). . Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina. GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. la triiodotirosina o la liotirosina. la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina. diiodotirosina. Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.

.CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

2.a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica.D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. . En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos. sobre todo en plantas superiores. aunque su función no siempre es conocida. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: Se conocen más de un centenar.. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. Se pueden dividir en tres grupos: 1..

y el ácido gaminobutírico es un importante neurotransmisor. no al carbono a.w-AMINOÁCIDOS: En estos AA. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas.3. . el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w)..

CLASIFICACION DE PROTEINAS SEGÚN GRUPO R .

. de modo que con un pH neutro en el medio. los aminoácidos presentan una carga eléctrica negativa.Cuando su grupo R contiene enlaces covalentes polares. Los grupos R pueden ser alifáticos o aromáticos. de modo que con un pH neutro en el medio. -Aminoácidos ácidos. . aun sin tener carga eléctrica... sí que presentan afinidad por el agua. así.Aminoácidos neutros polares. por lo cual son hidrófobos (repulsión por el agua).Cuando su grupo R lleva al menos un grupo básico (amino).Cuando su grupo R sólo contiene enlaces covalentes apolares.- .Cuando su grupo R lleva un grupo ácido.. los aminoácidos presentan una carga eléctrica positiva. .Aminoácidos básicos.Aminoácidos neutros no polares..

Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos. otro aminoácido que a su vez se forma desde el ácido pirúvico. GLICINA H H C COOH NH2 participa en la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria. El precursor inmediato de la glicina es la serina. desde la glucosa en la etapa anterior al ciclo de Krebs. PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO. que se convierte en glicina por la actividad de la enzima serina hidroximetiltransferasa (SHMT)99+98 . o lo que sería lo mismo. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES. LEUCINA CH3 CH3 H CH CH2 C COOH NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR.NOMBRE DEL AMINOACIDO ESTRUCTURA FUNCION AMINOACIDOS APOLARES: PROLINA COOH N H La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Se forma a partir de la serina.

La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza Como fuente de energía. H ALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa. . INCREMENTA LOS NIVELES DE ENDORFINA. PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES. CH2 C COOH NH2 ISOLEUCINA H CH3 CH2 CH C COOH CH3 NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR. AYUDA A REGULAR EL RITMO CARDIACO. SE UTILIZA SIEMPRE QUE SE REQUIERE UN ESPECIAL ALERTA CEREBRAL. CH3 C COOH NH2 ES UN ESTIMULANTE CEREBRAL. H FENILALANINA ESTA RECONOCIDA SU EFICACIA PARA ALIVIAR EL DOLOR. PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO.VALINA CH3 CH3 H CH C COOH NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES.

. O SERINA H HO CH2 C COOH NH2 ASPARAGINA NH2 O H C CH2 C COOH NH2 forma oxaloacetato a partir del aspartato que aparece después de la reacción en la que. se produce alanina. la esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco METIOTINA H CH3 S CH2 CH2 C COOH NH2 La serina. en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos. en el crecimiento de tejido muscular. AYUDA A TRANSPORTAR EL FOSFATO EN LAS FOSFOPROTEINAS. fibroblastos y células tumorales. desintoxicación del organismo. reticulocitos. linfocitos. interviene en la de amoníaco y CO2. interviene en la desintoxicación del organismo. TREONINA NH2 GLUTAMINA H C CH2 CH2 C COOH NH2 Este aminoácido es un nutriente cerebral que interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro. citrulina y prolina. como enterocitos. en el crecimiento de tejido muscular. Sirve de sustrato energético para células que se dividen rápidamente. en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos. junto con otros aminoácidos. Cuando se oxida la glutamina en el enterocito.AMINOACIDOS POLARES: OH H CH3 C C COOH NH2 H ACTUA COMO FACTOR LIPOTROFICO EVITANDO EL HIGADO GRASO PARTICIPAN EL FORMACION DEL COLAGENO Y HELASTINA. por medio de la asparaginasa. además La serina. junto con otros aminoácidos.

AMINOACIDOS BASICOS:

H NH2 (CH2)4 C COOH NH2

SE UTILIZA CON ÉXITO EN EL HERPES LABIAL. MEJORA LA FUNCION INMUNITARIA COLABORANDO EN LA FORMACION DE ANTICUERPOS. MEJORA LA FUNCION GASTRICA.

LISINA

ARGININA

H NH2 C NH (CH2)3 C COOH NH NH2

Interviene en el mantenimiento del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También está implicada en la producción de hormona de crecimiento, relacionada con el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema nervioso.

H

ES MATERIA PRIMA PARA LA SINTESIS DE VITAMINA B3.

TRIPTOFANO

CH2

C

COOH

SE UTILIZA CON ÉXITO EN LOS CASOS DE ADAPTACION, ESTRÉS, ANCIEDAD, INSOMNIO Y CONDUCTA COMPULSIVA.

NH2 N H

N

H N H CH2 C COOH NH2

HISTIDINA

Se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audición.

ACIDOS: ACIDO ASPARTICO
HO C O CH2 H C COOH NH2

está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación. Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea

H HO CH 2 C CO O H N H2

TIROSINA

La tirosina actúa como neurotransmisor. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático.

ACIDO GLUTAMICO

HO C O CH2 CH2

H C COOH NH2

tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y actúa como estimulante del sistema inmunológico formar parte de proteínas de gran importancia biológica como son la taurina y el glutatión. Parece que la taurina actúa como neurotransmisor en la retina y otras zonas del sistema nervioso central.

H HS

CISTEINA

CH2

C

COOH

NH2

FUNCIONES
•Son precursores de los péptidos y proteínas • Forman parte de vitaminas •Son precursores en la síntesis de algunas hormonas •Son aminoácidos, (cloramfenicol). algunos antibióticos las

•Algunos son metabolitos intermediarios de importantes vías metabólicas.

• asimilan los nutrientes. • Intervienen en procesos de coagulación y de transporte de oxígeno y grasas en la sangre. •Facilitan la entrada a las células de glucosa, aminoácidos. •Como parte del sistema inmunológico inactivan los materiales tóxicos o peligrosos •Definen la identidad de cada ser vivo pues son la base de la estructura del código genético.

CARACTERISTICAS DE LOS AA
Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)

•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”) •Reactividad química muy escasa

TRANSPORTE DE LOS AA
Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores específicos.
Pueden hacerlo por: Transporte activo secundario Difusión facilitada

b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis (anabolismo) y degradación (catabolismo) de proteínas corporales. es decir del balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces . no se almacenan en el organismo. los cuales tienen diferentes alternativas metabólicas: a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.DESTINO DE LOS AA Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y junto con los aminoácidos que proceden de la degradación de proteínas corporales forman parte de un ““fondo común” o “pool”. Los aminoácidos. c) Degradación con fines energéticos.

 Una vez eliminado el nitrógeno. el exceso de nitrógeno se degrada en su mayor parte y los esqueletos carbonados se metabolizan en el ciclo del ácido cítrico.  El proceso neto es la desaminación del aminoácido al cetoácido correspondiente más amoniaco.amino para dar el αcetoácido correspondiente.CATABOLISMO DE LOS A. el esqueleto carbonado puede procesarse hacia la oxidación en el ciclo cítrico o puede utilizarse para la biosíntesis de hidratos de carbono dependiendo del estado fisiológico del organismo. .A  En los animales cuyo consumo de proteínas en la alimentación supera a las necesidades existentes para la síntesis de proteína y otras biosíntesis.  Las reacciones de transaminación contribuyen a la degradación de los aminoácidos. con la eliminación del grupo α.

2. 6. 3. Piruvato Oxalacetato Fumarato Succinato α-ceto-glutarato Acetil-CoA Acetoacetil-CoA . 4. 7. 5.Los 20 aminoácidos convergen a sólo 7 metabolitos distintos: 1.

utilizando como coenzima NADPH+ .  Reacción reversible por lo que el amonio puede unirse al α-cetoglutarato para formar glutamato nuevamente.Destino del grupo nitrogenado: Desaminación Oxidativa Separación del grupo nitrogenado.

úrico  El principal producto de desecho del metabolismo del nitrógeno en los animales terrestres lo constituye la urea (compuesto hidrosoluble) . Ión Amonio * Ácido úrico.Excreción del Exceso de Nitrógeno  El exceso de nitrógeno se excreta en una de las siguientes formas: * Amoniaco (ión amonio) * Urea NH3 . Amoniaco NH4+. Urea Ac.

Hígado Lugar Riñones Excreción Mitocondria Citosol .CICLO DE LA UREA Definición Órgano involucrado Ruta metabólica cíclica que transforma el amoniaco de los aminoácidos en urea.

. Desaminación Oxidativa 3. Ciclo de la urea.  La biosíntesis de este metabolito final encierra cuatro etapas: 1. Transaminación 2. Transporte de amoniaco 4. El matabolismo de los aminoácidos concluye con su catabolismo y formación de sustancias factibles de ser excretadas como la urea.

Ciclo de la Urea y Ciclo Cítrico .

Citrulina y Ornitina . Triptofano (5HT y Melatonina).AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA Los a. Glutamina (GABA).a son derivados de moléculas que tiene nitrógeno Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos Intermediarios metabólicos (formación de la urea) Glicina. Los a.a o sus derivados actúan como mensajeros químicos: Glicina.

ALGUNOS AA IMPORTANTES QUE NO SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS .

metanos). dado su carácter hidrofobico estos a. (OH)(fig). Cadena R hidrocarbonadas dos tipos: Aromáticos (hidrocarburos. Alifaticos o alcanos. Aminoácidos básicos: a un pH fisiológico llevan una carga + por lo que forman enlaces ionicos con los a. parcialmente polares y S: enlaces disulfuro (fig) Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. OH.instaurados). Absorción de la luz.a ácidos.a participan en el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteínas.Apolares neutros. (no aromaticos. cíclicos. Aminoácidos ácidos: conservan sus cadenas laterales un grupo carboxilato -. .

con acidos. en ausencia de aire. según el aminoácido que vaya a determianrse. La hidrólisis acida. es el metodo que se prefiere de ordinario . álcalis o enzimas.Composicion de las proteinas en cuanto a AA Para determinar la cantidad de cada aminoacido en una proteina es preciso empezar por someterla a hidrólisis.

El primer método. consiste en aislamiento directo de los aminoácidos o de sus derivados.METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AA METODOS QUÍMICOS. Muchos microorganismos proliferan en medios francamente simples y cuya composición puede variarse a voluntad. a base de diferencias en sus solubilidades. Estos microorganismos requieren a menudo determinados aminoácidos (aminoácidos esenciales) para su crecimiento. METODOS MICROBIOLOGICOS. . y desde el punto de vista cuantitativo el método mas burdo.

requiere del uso de equipo de ensayo costoso (espectrómetro de masas). el método mas útil y mas preciso para determinar la cantidad de cada aminoácido en un hidrolizado de proteína es la separación de los aminoácidos en una columna de adsorbente. Con mucha diferencia. pero requiere de aminoácidos puertos marcados isotópicamente. . seguida por la elusión consecutiva de cada ácido (Stein y Moore). ANÁLISIS CROMATOGRAFICO. Este método puede ser extraordinariamente exacto.METODO DE DISOLUCIÓN ISOTOPICO. como en el caso de isótopos estables. es muy laborioso y a veces.

. La mayoría de las proteínas tienen dos extremos: un amino (Nterminal) y un carboxilo (C-terminal). METODO DE EDMAN En este procedimiento se utiliza el reactivo fenilisotiocianato. el derivado del aminoácido se conoce como una feniltiohidantoina. que marca y libera tan solo el residuo N-terminal sin destruir el resto de la proteína. Las proteínas pueden ser caracterizadas por un análisis ulterior de los residuos N y C-terminal. El aminoácido del N-terminal liberado se puede aislar e identificar.METODO DE SANGER.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptidico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. . dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

> Oligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos.> Dipéptidos: formado por 2 aminoácidos. > Tripéptidos : formado por 3 aminoácidos. > Tetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos. > Polipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos. .

fósforo. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. hierro. PROTEINAS Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. hidrógeno. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces pepiticos. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas. . se denomina oligopéptido.Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono. que forma la molécula no es mayor de 10. magnesio y cobre entre otros elementos. oxígeno y nitrógeno. si el n: de aa. se habla ya de proteína.

meros parte) de aminoácidos unidos por enlace peptídico. o uno de los 2 si ocupan los extremos de la cadena. Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se le denomina residuo pues ha perdido un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo.Péptidos y proteínas Los péptidos y las proteínas son polímeros (del griego poli muchos. .

y el otro. Por convenio. el carboxilo. el grupo amino no Comprometido en el enlace. .Estructura de los péptidos Como el enlace peptídico se establece entre el grupo αcarboxilo de un aminoácido Y el grupo a-amino del siguiente. a la derecha. el residuo aminoacídico que tiene el grupo amino libre (N-terminal) suele escribirse a la izquierda Y el que Posee el grupo carboxilo libre (C-terminal). los residuos de los extremos tendrán: uno.

.

.

globular y monomérica.Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. Sin embargo. y nos permiten definir al colágeno como una proteína simple. y para su clasificación se suele recurrir a: criterios físicos CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS criterios químicos criterios estructurales criterios funcionales Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista práctico. La variedad de proteínas es elevadísima. y al citocromo c como una proteína conjugada. fibrosa y oligomérica. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS .

glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas 5.globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Así se distinguen 1.escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes .CRITERIO FÍSICO El criterio físico más utilizado es la solubilidad.albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas 2.prolaminas: solubles en alcohol 4.

un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína unida a su grupo prostético es funcional. los citocromos. como es el caso de la ubiquitina. la mioglobina. y se llama apoproteína. Son proteínas conjugadas la hemoglobina. En la figura inferior derecha se representa el citocromo c.Desde un punto de vista químico. una proteasa intracelular formada por 53 AA. existen dos grandes grupos de proteínas: •proteínas simples: formadas exclusivamente por aaminoácidos. y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). un lípido. que puede ser un azúcar. etc. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional. donde el grupo prostético (representado en color verde) es el grupo hemo. •proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético. CRITERIO QUÍMICO .

. se dice que la proteína es fibrosa. •proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás. tienen funciones estructurales.CRITERIO ESTRUCTURAL (DE FORMA) En cuanto a su forma molecular. Las proteínas fibrosas. por lo general. podemos distinguir: •proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.

cada una representada de distinto color en la figura inferior.CRITERIO FUNCIONAL Desde un punto de vista funcional se distinguen: •proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica. como la mioglobina. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades. formada por 4 subunidades. y pueden ser iguales o distintas entre sí. •proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. . Un ejemplo es la hemoglobina.

.

Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. el número de AA presentes y el orden en que están enlazados (Fig. es decir. el número de estructuras ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n. . abajo). siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica.

. Por convención. el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. siempre hay un extremo amino terminal y un ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.Generalmente. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro. con eliminación de una molécula de agua. la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Fig. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente). el Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). abajo). la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-Ca-CO-) . Por lo tanto.

abajo como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Fig. el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA. la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos.Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización. El método más utilizado es el de Edman. Clásicamente. .

Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: 1. más estables. y por tanto. Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -COy -NH. la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre.del enlace peptídico (el primero como aceptor de H.CONFORMACIÓN DEL COLÁGENO 6.ESTRUCTURA SECUNDARIA Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS .GIROS B 5.CONFORMACIÓN AL AZAR 2.HÉLICE A 3.HOJA B 4. y el segundo como donador de H). De esta forma.

54 nm.HÉLICE alfa Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice a. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno (Fig.6 AA. Dicho con otras palabras. Cada vuelta de la hélice implica 3.15 nm.. líneas punteadas). Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH.54 nm y contiene 3. una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0. .del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo NH.del enlace peptídico del AA situado en posición n+4.6 residuos de AA. con una translación media por residuo de 0. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO.del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO. lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0.del enlace peptídico del AA situado en posición n-4.

tirosina y serina no. la estructura en hélice a es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. Por este motivo. Los AA alanina.Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide. leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de hélices a. adoptan la conformación al azar. Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. mientras que la prolina. la prolina se considera un terminador de la hélice ya que su Ca no tiene libertad de giro. y al estar integrado en un anillo. glutamina. Los AA muy polares (Lys. interfiere en la formación de puentes de hidrógeno. . glicina. De hecho. lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En caso contrario.

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Y cada 3. .6 posiciones después. • La hélice se estabiliza con puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –N-H de un enlace peptídico y el grupo –C=O de un enlace peptídico situado 3.6 Aa la hélice da una vuelta completa.• En éste nivel estructural la estructura primaria adopta disposición helicoidal. Los grupos R de los Aa se sitúan en el polo exterior de la hélice.

• Adquieren esta conformación. es decir. • Dificultarán la formación de la hélice los Aa con radicales hidrófobos y la presencia del Aminoácido prolina.• La estructura helicoidal es dextrógira. . ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. las vueltas de la hélice giran a la derecha. proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales hidrófilos.

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treonina y leucina. 3. muchos residuos de aminoácidos polares iónicos contiguos impediría la formación de la u-hélice en ese segmento. por ejemplo. Interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos separadas por 3 6 4 residuos. El tamaño y la forma de algunos grupos de la cadena lateral de los residuos de aminoácidos. la cercanía de los residuos de asparagina. 2.La estabilidad de la a-hélice puede verse afectada por: 1. impiden la formación o desestabilizan la a-hélice. Cuando existen aminoácidos básicos y ácidos separados por 3 ó 4 residuos se establecen entre ellos interacciones iónicas que inestabilizan la a-hélice. La repulsión (o atracción) electrostática entre residuos de aminoacidos. a pH fisiológico por ejemplo. Volumen de los grupos adyacentes. cuyas cadenas laterales presenten cargas eléctricas iguales o diferentes. serina. lo .

el átomo denitrógeno forma parte de un anillo rígido. Interacción entre aminoácidos en los extremos de la a-hélice y el dipolo eléctrico inherente a esta estructura.mismo ocurre en el caso de 2 aminoácidos aromáticos al establecerse entre ellos interacciones hidrofóbicas. tampoco dispone del átomo de hidrógeno del nitrógeno amídico Para formar puentes de hidrógenos. 5. Presencia de residuos de prolina.. Cada enlace peptídico es un pequeño dipolo eléctrico. La prolina es un aminoácido cíclico. por lo que no existe rotación alrededor del enlace N-C. . 4. donde el oxígeno carbonílico tiene carga parcial negativa y el nitrógeno amida carga parcial positiva.

HOJA Beta Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b. dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b . En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras b de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno. que suele representarse como una flecha.

la hoja plegada resultante es antiparalela. y si las estructuras b tienen sentidos opuestos. donde numerosas estructuras b antiparalelas dan lugar a varias hojas b. . Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda. la hoja b resultante es paralela.Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido N-C. pero también aparece en proteínas globulares como las inmunoglobulinas.

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adquiriendo asi esa forma plegada. doblando en zigzag las estructuras. sino una cadena en forma de zig-zag denominada disposición en lámina plegada.CONFORMACIÓN β Ó LÁMINA PLEGADA En ésta disposición los Aa no forman una hélice. Representación de la conformación en lámina plegada (en violeta los puentes de hidrógeno) . Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula o de varias moléculas.

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Son secuencias cortas.izquierda). Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. en color blanco). AA como Asn. La conformación de los giros b está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro b (En color verde en las Fig. . En la Figura de la derecha no se representan los átomos de hidrógeno.GIROS beta Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b (Figura de la derecha.

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. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio. concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas.ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. En otras palabras. ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria). la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. y surge a medida que se sintetiza la proteína. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas. la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).

hélice a hoja b. tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales. Mioglobina . como en las hebras de una cuerda. los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones. la queratina del cabello o la fibroína de la seda). más frecuentes. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar. y su forma es aproximadamente esférica. En este caso. Son ejemplos el colágeno.Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular. acodamientos y estructuras supersecundarias. en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás.

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Desde un punto de vista funcional esta estructura es la mas importante y se alcanza cuando la mayoría de las proteínas adoptan en sus actividades biológica y funcional. .

puentes de hidrógeno 3. puentes eléctricos 4. puentes disulfuro 2.ENLACE RESPONSABLES DE LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS GLOBULAR • Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. interacciones hidrofóbicas 5. Existen varios tipos de enlaces: 1. enlaces de Van der Waals .

La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira.ESTRUCTURA CUATERNARIA En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso. es decir. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela. . Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica. la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. cuando se trata de una proteína oligomérica. decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

 Con estructura distinta pero con una misma función. . como en el caso de la lactato deshidrogenasa. como en el caso de la hemoglobina. que una vez asociados forman una unidad funcional.Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario. un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora. los monómeros pueden ser:  Exactamente iguales. como en fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. el caso de la  Muy parecidos.  Estructural y funcionalmente distintos.como en el caso de la aspartato transcarbamilasa.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. . Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son. como en las inmunoglobulinas. lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros. en líneas generales. electrostáticas y puentes de hidrógeno). polares. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea. aunque en algunos casos. la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. las mismas que estabilizan la estructura terciaria.

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Algunas toxinas bacterianas son proteínas fabricadas con misión defensiva. El citoesqueleto. Los citocromos son transportadores de electrones. tiroxina. Las histonas. Las albúminas son moléculas de reserva energética. por ejemplo: insulina. actúan como receptores y facilitan el transporte de sustancias. glicagón. actúan como biocatalizadores de las reacciones metabólicas. Enzimática Hormonal Reguladora Homeostática Defensiva Transporte Contractil Reserva . Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas hormonas son proteínas. Son las mas numerosas y específicas. los ribosomas están constituidos por proteínas. La actina y la miocina constituyen las fibrillas responsables de la contracción muscular. Las mucinas protegen las mucosas (efecto bactericida). los cilios y flagelos. hemocianina y mioglobina transportan oxígeno. Las proteínas transportadoras de la membrana plamsmática que controlan el paso de las sustancias a través de la misma. La trombina y el fibrinógeno (filamentosas) contribuyen a la formación de coágulos para evitar hemorragias.Funciones de proteínas Estructural EJEMPLOS Algunas glicoproteínas forman parte de las membranas. ACTH. La hemoglobina. calcitonina Algunas proteínas (glicoproteínas) regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular Hay proteínas que mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con sistemas amotiguadores en la regulación del pH Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente. terciaria y cuaternaria). La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. se dice que presenta una estructura nativa. la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa. quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Así. . Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria. Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación.

la secuencia de AA que la componen. la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria.En una proteína cualquiera. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. Una drástica disminución de su solubilidad. ya que residuos hidrofóbicos del interior aparecen en superficie 3. es decir. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de proteína: aumenta la viscosidad y disminuye coeficiente de difusión 2. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: 1. Pérdida de las propiedades biológicas la el los la .

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. en muchos casos. En algunos casos. con lo que la proteína precipita. ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización. y hacen que el proceso sea irreversible. Por este motivo. . El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes. disolventes orgánicos.Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. fuerza iónica). es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: la polaridad del disolvente la fuerza iónica el pH la temperatura . Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible. pH.

LIPIDOS .

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etc.). solubles en disolventes orgánicos (benceno.ASPECTO GENERALES Conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua. las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide). hexano. siendo por el contrario. la definición no es del todo satisfactoria. esta definición se aplica únicamente a una parte de la molécula. o las escleroproteínas). cloroformo. y en otros casos. . éter. En muchos lípidos. y a la vez existen otras biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la celulosa. Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas). por ejemplo. ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como los gangliósidos.

. El agua. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno. y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática.También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas. al ser una molécula muy polar. no es capaz de interaccionar con estas moléculas. alicíclica o aromática). Una característica básica de los lípidos.

como las fuerzas de Van der Waals. forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula.En presencia de moléculas lipídicas. el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua. Todo ello supone una configuración de baja entropía. . Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico. que también reduce la movilidad del lípido. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí. e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance. que resulta energéticamente desfavorable.

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CLASIFICACIÓN DE LOS LIPIDOS .

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La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con KOH o NaOH).La heterogeneidad estructural de los lípidos dificulta cualquier clasificación sistemática. El componente lipídico de una muestra biológica puede ser extraído con disolventes orgánicos y ser sometido a un criterio empírico : la reacción de saponificación. Se distinguen por tanto dos tipos de lípidos: •lípidos saponificables •lípidos no saponificables . que son fácilmente extraíbles en medio acuoso. Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol. No todos los lípidos presentes en una muestra biológica dan lugar a este tipo de reacción.

tromboxanos y leucotrienos) •lípidos neutros (acilgliceroles y ceras) •lípidos anfipáticos (glicerolípidos y esfingolípidos). En este grupo se incluyen: •ácidos grasos y sus derivados •eicosanoides (prostaglandinas. .LÍPIDOS SAPONIFICABLES Los lípidos saponificables agrupan a los derivados por esterificación u otras modificaciones de ácidos grasos. y se sintetizan en los organismos a partir de la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono.

contienen un número par de átomos de carbono. Ello se debe a que su síntesis biológica tiene lugar mediante la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono. normalmente entre 12 y 24. Sin embargo también existen ácidos grasos con un número impar de átomos de carbono. que probablemente derivan de la metilación de un ácido graso de cadena par. .ÁCIDOS GRASOS Y SUS DERIVADOS Los ácidos grasos son ácidos monocarboxílicos de cadena larga. Por lo general.

y por otra parte de la existencia de una cadena hidrocarbonada. etc. .Las propiedades químicas de los ácidos grasos derivan por una parte. La coexistencia de ambos componentes en la misma molécula. de la presencia de un grupo carboxilo. La solubilidad en agua decrece a medida que aumenta la longitud de la cadena. formación de sales (jabones). convierte a los ácidos grasos en moléculas débilmente anfipáticas (el grupo COOH es hidrofílico y la cadena hidrocarbonada es hidrofóbica). El grupo carboxílico de la molécula convierte al ácido graso en un ácido débil (con un pKa en torno a 4.8). El carácter anfipático es tanto mayor cuanto menor es la longitud de la cadena hidrocarbonada. formación de enlaces amida con grupos NH2. También presenta las reacciones químicas propias del grupo COOH: esterificación con grupos OH alcohólicos.

distinguimos tres grandes grupos de ácidos grasos: ÁCIDOS GRASOS SATURADOS: Desde el punto de vista químico. mientras que el segundo indica el número de dobles enlaces que contiene. Según la naturaleza de la cadena hidrocarbonada. . El primer número indica la longitud de la cadena hidrocarbonada. separados por dos puntos. Por lo general. son muy poco reactivos. Consiste en una C. de forma que los puntos de fusión de los ácidos grasos son mayores que los de los hidrocarburos correspondientes. En la nomenclatura de los ácidos grasos se utilizan con más frecuencia los nombres triviales que los sistemáticos. seguida de dos números.El grupo COOH es capaz de formar puentes de hidrógeno. La nomenclatura abreviada es muy útil para nombrar los ácidos grasos. contienen un número par de átomos de carbono.

o C5:0) y pelargónico (nonanoico. El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena. A partir de 12 C. En ellos. la simetría del cristal no es tan perfecta.Los ácidos grasos saturados más abundantes son el palmítico (hexadecanoico. valeriánico (pentanoico. Ejemplos son el ácido propiónico (C3:0). En estado sólido. o C9:0). . por lo que los puntos de fusión son elevados. y los puntos de fusión son menores. o C16:0) y el esteárico (octadecanoico. Los ácidos grasos saturados de menos de 10 átomos de C son líquidos a temperatura ambiente y parcialmente solubles en agua. o C18:0). los ácidos grasos saturados adoptan la conformación alternada todo-anti. son sólidos y prácticamente insolubles en agua. Los ácidos grasos de cadena impar probablemente derivan de la metilación de un ácido graso de cadena par. que da un máximo de simetría al cristal.

Los lípidos ricos en ácidos grasos saturados constituyen las grasas. Grasas son aquellos lípidos que son sólidos a temperatura ambiente. Tanto los aceites como las grasas son lípidos. . Conviene en este punto hacer una distinción entre los términos lípidos. grasas y aceites. mientras que aceites son aquellos lípidos que son líquidos a temperatura ambiente.

. Cuando hay varios dobles enlaces en la misma cadena. Esto hace que la disposición de la molécula sea angulada. Los dobles enlaces en trans distorsionan poco la simetría cristalina. Esta angulación hace que los puntos de fusión de las ácidos insaturados sean más bajos que los de sus homólogos saturados. aunque se han encontrado algunos con triples enlaces. La posición de los dobles enlaces se indica como un superíndice en el segundo múmero. las insaturaciones de los ácidos grasos son del tipo cis. aparecen insaturaciones en los ácidos grasos. sino cada tres átomos de carbono. En la nomenclatura abreviada. que es muy parecida a la de los ácidos grasos saturados. mayoritariamente en forma de dobles enlaces. con el vértice en la insaturación.ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS: Con mucha frecuencia. estos no aparecen conjugados (alternados). se indica la longitud de la cadena y el número de dobles enlaces. Por lo general.

La hidrogenación catalítica (completa) de los ácidos grasos insaturados constituye la base de la transformación industrial de aceites en grasas sólidas (la margarina es el resultado de la hidrogenación de aceites vegetales). y como su función biológica es fundamental. Los ácidos grasos insaturados manifiestan las propiedades inherentes al doble enlace: -Reaccionan fácilmente con ácido sulfúrico para dar sulfonatos. Por este motivo reciben el nombre de ácidos grasos esenciales. que se emplean frecuentemente como detergentes domésticos. deben ser suministrados en la dieta. Los dobles enlaces pueden adicionar hidrógeno. linolénico y araquidónico) no pueden ser sintetizados por los animales superiores (incluído el hombre). - .Algunos ácidos grasos poliinsaturados (linoleico.

especialmente los jabones de metales alcalinos.jabones: Son las sales de los ácidos grasos. Debido a la polaridad del anión carboxilato tienen un fuerte carácter anfipático. aparecen en la Naturaleza ácidos grasos cuya estructura difiere en mayor o medida de la que hemos visto hasta ahora. que resulta en la formación de una compleja mezcla de compuestos de olor desagradable.-Los dobles enlaces pueden autooxidarse con el oxígeno del aire. los jabones adoptan en medio acuoso estructuras micelares en equilibrio con formas libres. muy reactivos. En general. que provocan en conjunto el fenómeno de enranciamiento de las grasas. . Entre ellos podemos destacar: . DERIVADOS DE ÁCIDOS GRASOS: Con mucha menor frecuencia. y son muy miscibles con el agua. Es una reacción espontánea en la que se producen radicales peróxido y radicales libres.

. En el hombre. que no puede ser degradado en el hígado.Las grandes micelas esféricas pueden incluir en su interior grasas neutras. presente en el aceite de ricino. por lo que los jabones tienen poder detergente. magnesio) son insolubles. o 10-metil C18:0). Ejemplos son el ácido cerebrónico (2-hidroxi C24:0). y carecen de utilidad como jabones. ambos presentes en esfingolípidos de cerebro. .hidroxiácidos grasos: contienen grupos hidroxilo en la cadena hidrocarbonada.ácidos grasos ramificados: contienen uno o varios grupos metilo como sustituyentes en la cadena hidrocarbonada. el ácido fitánico aparece como consecuencia de deficiencias en el metabolismo del fitol. . y el ácido ricinoleico (12-hidroxi C18:19). el hidroxinervónico (2-hidroxi C24:115). Un ejemplo es el ácido tuberculoesteárico (10-metil esteárico. Las sales de los metales pesados y alcalino-térreos (calcio. presente en el bacilo de la tuberculosis (Mycobacterium tuberculosis).

ácidos grasos con triples enlaces: Algunos actúan como antibióticos (micomicina y ácido nemotínico) y otros son extraídos del fruto de la planta Ongokea klaineana. como el ácido 6. 9-octadecen-in-oico .-ácidos grasos cíclicos: El ácido lactobacílico se encuentra en bacterias y contiene un anillo de ciclopropano. y contiene un anillo de ciclopenteno. mientras que el chaulmógrico se encuentra en semillas de plantas. .

EICOSANOIDES Este término agrupa a una serie de compuestos derivados de ácidos grasos poliinsaturados de 20 átomos de carbono (de donde deriva su nombre). como el ácido araquidónico. Como la diversidad de los eicosanoides es grande. estos compuestos se clasifican en función de las enzimas que intervienen en su síntesis: ☻ Si son productos de la ruta de la ciclooxigenasa: prostaglandinas y tromboxanos ☻ Si son productos de la ruta de la lipoxigenasa: leucotrienos Tienen una amplia gama de actividades biológicas: .

Aunque son compuestos que funcionan como señales químicas. Tipos de eicosanoides: PROSTAGLANDINAS TROMBOXANOS LEUCOTRIENOS . provocan la contracción del músculo liso (en la menstruación y en el parto). por tanto. inflamatorios. no en una glándula endocrina ☻ Químicamente son muy inestables y. Son el prototipo de mediadores locales. sólo actúan a nivel local.intervienen en procesos alérgicos. liberados in situ ante diversos estímulos. difieren de las hormonas en dos aspectos importantes: ☻ Se sintetizan prácticamente en todos los tejidos.

por loque son moléculas muy poco reactivas. y son muy abundantes en el tejido adiposo animal y en las semillas y frutos de las plantas oleaginosas. En la Naturaleza encontramos dos tipos: ACILGLICEROLES: Los acilgliceroles o glicéridos son ésteres de ácidos grasos con glicerol (propanotriol). No tienen ningún otro tipo de componentes. Constituyen el contingente mayoritario de los lípidos de reserva energética. .LÍPIDOS NEUTROS Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes.

dos o tres posiciones. aunque los mono y diacilgliceroles aparecen esporádicamente como intermediarios en la biosíntesis o degradación de triglicéridos. dando lugar respectivamente. a monoacilgliceroles (monoglicéridos). Los triglicéridos son moléculas muy hidrofóbicas. diacilgliceroles (diglicéridos) y triacilgliceroles (triglicéridos).El glicerol o propanotriol presenta tres grupos alcohólicos. . mientras que los mono y diacilgliceroles presentan carácter anfipático debido a los grupos OH no esterificados. o como segundos mensajeros hormonales. En su inmensa mayoría se presentan como triésteres. y por tanto puede aparecer esterificado en una.

o los tres diferentes. . que se denota anteponiendo el prefijo sn. Por este motivo. dos iguales y uno distinto. es imposible distinguir entre el C1 y el C3 del glicerol. el carbono del alcohol secundario del glicerol puede resultar asimétrico. En algunos casos (cuando los sustituyentes en C1 y C3 son iguales).Las tres posiciones de esterificación pueden aparecer con 3 ácidos grasos iguales. y por lo tanto se recurre a la numeración estereoquímica de los carbonos del glicerol.al número del carbono.

Los triglicéridos vegetales y de los animales marinos tienen un alto contenido de ácidos grasos insaturados. ácido oleico en posición sn-2 y ácido esteárico en posición sn-3. se considera como carbono 1 al que queda arriba utilizando la proyección de Fischer. . seguido de glicerol. Los ácidos grasos más frecuentes en los acilgliceroles son palmítico y esteárico (entre los saturados). la posición sn-2 de los triacilgliceroles está ocupada por un ácido graso insaturado. Así. si se sitúa el OH del alcohol secundario a la izquierda. Para nombrarlos se indican los radicales de ácidos grasos. por lo que suelen ser sólidos a temperatura ambiente (grasas). y son líquidos a temperatura ambiente (aceites). Con bastante frecuencia. el nombre sn-1 palmitoil sn-2 oleil sn-3 estearoil glicerol representa un triacilglicerol con ácido palmítico en posición sn-1. Los triglicéridos animales poseen mayor porcentaje de ácidos grasos saturados.Según esta numeración. y oleico y linoleico (entre los insaturados).

y completamente saturados). contribuyendo al carácter hidrofóbico de los tegumentos de animales y plantas. . Desde el punto de vista químico son bastante inertes. también llamados alcoholes grasos. cubriendo y protegiendo diversas estructuras.CERAS: Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes primarios de cadena larga (entre 14 y 32 átomos de carbono. Su función principal es estructural.

alcoholes triterpénicos y esteroles.la cera de las abejas. la lanolina contiene una mezcla compleja de ésteres de ácidos grasos con alcoholes alifáticos. . y que contribuye a su flotabilidad. En los pelos de mamíferos.cuyo nombre sistemático es palmitato de miricilo (16C+30C). El palmitato de cetilo (16C+16C) es una cera presente en las ballenas.

que acaban en un círculo (que representa la cabeza polar. y se encuentra solvatada. En presencia de agua. Este es el llamado efecto hidrofóbico. . hidrofílica). creando un espacio hidrofóbico del que el agua es excluída y en el que pueden quedar atrapadas otras moléculas hidrofóbicas. preservando a la parte hidrofóbica de todo contacto con el agua. Se representan de forma esquemática como una o dos líneas rectas o quebradas (que representan a las cadenas hidrocarbonadas hidrofóbicas).LIPIDOS ANFIPATICOS Cuando la molécula de un lípido posee un grupo fuertemente polar además de la cadena hidrocarbonada hidrofóbica se dice que se trata de un lípido anfipático. las colas hidrofóbicas tienden a interaccionar entre sí. mientras que la cabeza polar interacciona con el agua.

Las colas hidrofóbicas se orientan hacia el aire. .El efecto hidrofóbico es el responsable de que en presencia de agua. que da lugar a tres tipos de estructuras distintas: Monocapas: se forman en la interfase aire-agua. de forma que las moléculas quedan totalmente empaquetadas en la interfase aireagua. mientras que las cabezas polares lo hacen hacia el agua (figura de la derecha). los lípidos anfipáticos tengan la importante propiedad de la autoestructuración. Las monocapas son susceptibles de compresión lateral mecánica (en el sentido de la flecha. en la figura inferior).

hidrofóbicas quedan hacia el interior mientras que las cabezas polares están en la superficie. En ellas. y ésta puede ser arrastrada por la disolución. Micelas: se forman en medio acuoso. las colas . Debido al tamaño del soluto. Es el llamado efecto detergente. Las disoluciones micelares reciben el nombre de emulsiones. en contacto con el agua. La animación inferior muestra cómo funcionan los detergentes para quitar la grasa de un plato sucio. las disoluciones micelares son disoluciones coloidales. Los lípidos no solubles en agua quedan atrapados en el interior de la micela. y las moléculas que pueden formarlas se llaman emulsionantes o detergentes. Pueden considerarse como una minúscula gota de lípido delimitada por grupos polares en contacto con el agua.

Estas bicapas reciben el nombre de liposomas. que sirven como modelo para el estudio de las propiedades biológicas de las membranas. Se puede considerar una bicapa como dos monocapas superpuestas. . unidas por sus zonas hidrofóbicas. y evita su contacto con el medio acuoso. que delimitan la interfase célula-medio o definen diversos compartimentos intracelulares. La parte hidrofílica de los fosfolípidos de la bicapa flanquea por ambos lados a la zona hidrofóbica. los lípidos anfipáticos denominados fosfolípidos forman bicapas.Bicapas: En los seres vivos. cuya importancia es enorme. En el laboratorio se pueden formar bicapas artificiales. dado que constituyen la base de las estructuras de membrana.

Agua . Región hidrofóbica Cabezas polares BICAPAS Bicapa de fosfolípidos Separan dos medios acuosos.MICELAS En la superficie externa se sitúan las cabezas polares interaccionando con la fase acuosa. Las colas apolares se sitúan en el interior. En el laboratorio se pueden obtener liposomas que dejan en el interior un compartimento acuoso.

en los que los ácidos grasos están esterificados a los carbonos carbonos sn-1 y sn-2 del glicerol los esfingolípidos. un alcohol nitrogenado de 18 átomos de Carbono . La clasificación que se presenta a continuación se hace en función de la naturaleza del alcohol al que se encuentran esterificados los ácidos grasos. Hay muchas formas de hacerlo. todas válidas. en los que los ácidos grasos están esterificados a la esfingosina. y distingue dos grandes grupos: los glicerolípidos.CLASIFICACION LIPIDOS ANFIPATICOS Los lípidos anfipáticos se clasifican en función de su grupo polar.

Esta N-acil esfingosina recibe el nombre de cerámido o ceramida. que a su vez puede presentar otros sustituyentes .Glicerolípidos: Están formados por glicerol esterificado en posiciones sn-1 y sn-2 con ácidos grasos. El OH del carbono sn-3 del glicerol puede estar esterificado: con un azúcar. La esfingosina aparece normalmente Nsustituída. dando lugar a los glicoglicerolípidos con ácido ortofosfórico. formando un enlace amida con un ácido graso (que generalmente está insaturado). dando lugar a los fosfoglicerolípidos. Esfingolípidos: Están compuestos por un alcohol nitrogenado llamado esfingosina. . Las enzimas capaces de hidrolizar este tipo de lípidos son las fosfolipasas.

). etanolamina. en los que el cerámido está esterificado con ácido fosfórico.La esfingosina tiene una gran analogía estructural con un monoacilglicerol. Junto con los fosfoglicerolípidos componen el grupo de los fosfolípidos. etc. con dos largas cadenas hidrofóbicas y un residuo polar tricarbonado. con dos funciones hidroxilo y una función amina. Los lípidos que contienen cerámidos se clasifican en dos grupos: los glicoesfingolípidos. en los que el cerámido está unido mediante un enlace b-glicosídico a un monosacárido o a un oligosacárido. que recuerda al glicerol. . los fosfoesfingolípidos. es análogo a un diacilglicerol. que a su vez se une mediante enlaces ester a alcoholes nitrogenados (colina. El cerámido. ya que una larga cadena hidrofóbica de 15 carbonos está unida a un extremo polar con tres carbonos. asímismo.

tocoferoles. Suelen incluirse en este grupo moléculas formadas por condensación de unas pocas unidades de isopreno. aunque algunos contienen funciones oxidadas. Muchas de estas moléculas son vitaminas liposolubles. Químicamente. En este grupo de lípidos se incluyen: terpenos: retinoides. dolicoles. Son frecuentes en los aceites esenciales de plantas. la mayoría son hidrocarburos. y se sintetizan a partir de una unidad básica de 5 átomos de carbono: el isopreno. En este grupo se incluyen: retinoides (vitamina A) carotenoides (provitamina A) tocoferoles (vitamina E) naftoquinonas (vitamina K) dolicoles .LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES Los lípidos insaponificables son derivados por aposición varias unidades isoprénicas. carotenoides. naftoquinonas.

Se distinguen tres grupos de esteroides: esteroles ácidos y sales biliares hormonas esteroideas . hormonas esteroideas.esteroides: esteroles.el grado de saturación del esterano . oxo o carbonilo). La numeración común a todos estos anillos es la que se detalla en la molécula de colesterol. Son compuestos derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano). Los distintos esteroides se distinguen por: . un sistema de cuatro ciclos que se forma a partir del hidrocarburo escualeno.la existencia de cadenas laterales diversas . sales y ácidos biliares.la existencia de grupos funcionales sustituyentes (hidroxilo.

Existen otros lípidos insaponificables que no están relacionados estructuralmente con el isopreno: hidrocarburos lípidos pirrólicos .

rotación .  .  Las proteínas integrales pueden hacer movimientos de rotación y de traslación.MOVIMIENTO DE LIPIDOS Y PROTEINAS Los lípidos pueden hacer desplazamientos de difusión lateral. flexión y flip-flop (migración de un lado para otro de la membrana).

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DONALD 6. LEHNINGER 4 ED. 2. EDUARDO PASTRANA .6 EDICION BIOQUIMICA MEDICA FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA. HARPER BIOQUIMICA 14 ED. 3. 5. CHARLOTTE. LUBERT STYER .BIOQUIMICA . GUIA APUNTES ING. 4. VOET. VOET. PRATT.CONSULTAS BIBLIOGRAFICAS 1. JUDITH.

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