ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP) Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

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uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

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algunas de ellas están metiladas. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía.39 . La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes. Fig. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión genética. Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula.ATP (Adenosin trifosfato) 3 . 2.

de manera que poseen cargas negativas. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se requiere energía. por lo tanto. se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos. Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados. 4 .40 . Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis. cuando la molécula se hidroliza la energía se libera. Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente. Para mantenerlos juntos. son moléculas que transportan electrones y protones. Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción. 2. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula.Estructura del AMPC Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí.Fig.

Interviene en la respiración celular. los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos. de este modo en la cadena quedan dos extremos libres. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido. en donde participa la desoxirribosa. proceso denominado reducción FAD+: También es un transportador de electrones y protones. en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos. de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa. interviene en la respiración celular.Estructura del NAD+. mediante enlaces covalentes. es decir los ácidos nucleicos. 2.Fig. 5 . La nicotinamida acepta hidrogeniones.41 . para formar polímeros. POLINUCLEÓTIDOS Existen dos clases de nucleótidos. Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. el ADN y el ARN. Los nucleótidos pueden unirse entre sí.

A principio de siglo los científicos que querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un problema. sin embargo no fue hasta mucho después que se conoció su función.42 .Fig. Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros. era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información genética. de manera que se pensaba 6 . frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas.Estructura de un polirribonucleótido ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869. 2.

a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor. no contenía el polisacárido y no era virulenta. sexo. sin importar la edad. así como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas. del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante. A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor. Fig. En contraste las cepas rugosas. en este último caso los ratones morían de neumonía. En 1928. una de ellas era la forma llamada lisa (L). Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN. factores nutricionales o ambientales. la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo. 2. Por otra parte. Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias. es decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas.que era demasiado sencillo como para guardar la información. por un lado. Griffith experimentó con ratones.43 . ha procedido. por lo cual se le asignaba una función estructural.Experimento de Griffith 7 . rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los ratones. En 1944 se demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas. Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN.

El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos. como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones. Se cultivaron virus en un medio que contenía fósforo radiactivo. de manera que al sintetizar su ADN. 2.Experimento de Hershey y Chase Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el interior de las bacterias de este último grupo. Fig. ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. Los virus tienen un mecanismo de acción muy particular.44 . ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material genético. demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material genético. los bacteriofagos. la molécula quedaba marcada radiactivamente. por el contrario si eran las proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer grupo. Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura. 8 . Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado. quedando marcadas radiactivamente las proteínas.Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase. las proteínas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. están formados por ADN y proteínas. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo.

Excepto en algunos virus. 9 . y la otra sentido 3’ ® 5’. y de los postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina. es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno.45 . para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN. pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’. describe a la molécula del ADN como una doble hélice. Fig. 2. lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras.Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo. enrollada sobre un eje. El modelo de Watson y Crick. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica.En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. Las hebras son antiparalelas. el ADN siempre forma una cadena doble.

Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura. si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad.Factores que estabilizan la doble hélice Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hélice. Fig.46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN 10 . 2.

Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un recetario. 2. en los organismos procariontes. 2. en forma indirecta. donde se encuentran formando cadenas dobles. Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales. una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa. en organoides como los cloropastos y mitocondrias. ARN MENSAJERO (ARNm) Fig. a los que llamamos ADN . guanina. todas las funciones celulares.Esquema de una ARNm bacteriano 11 . el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las proteínas. En general los ribonucleótidos se unen entre sí. ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos. donde están las recetas de todas las proteínas del organismo. La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas. Estos a su vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato.Fig. excepto en algunos virus. formando una cadena simple. como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). b) ribosa. que puede ser citocina. (b) Representación abreviada de un segmento de ADN Funciones biológicas El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar. adenina y uracilo.48 . que tienen muchas veces importancia funcional. de este modo se forman estructuras secundarias del ARN. como así también en algunos virus. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm). Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética.virus. Esta última es una base similar a la timina.47 .(a) Modelo de la doble hélice de ADN.

pasa al nucleolo donde se une a proteínas. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN). tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto. Fig. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica. El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. 2.Diagrama de un ribosoma procarionte ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt) Este es el más pequeño de todos. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón determinado. A este triplete lo llamamos anticodón. lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas.Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria). además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada.49 . Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos. 12 .

dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas. por una secuencia lineal de nucleótidos en el ADN. estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm. participan activamente en la maduración de los ARNm. el ARN pequeño nuclear. 2. Función de los ARN Un gen está compuesto. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas. RIBOZIMAS Son ARN que tienen función catalítica. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en otro capítulo. como hemos visto. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización.Molécula de ARNt ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo.50. PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. los ARN.Fig. como catalizadores de 13 . sino que lo hace a través de otras moléculas.

52 . Prácticamente. interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores).51 . cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico . el que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables. 2. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas. Fig. no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Es en dichos grupos R.Fórmula general de los D y L-aminoácidos Como muestra la fórmula. por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas. donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman 14 . etc. Solamente las formas L forman parte de las proteínas. el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R).reacciones metabólicas (enzimas). 2. presentan actividad óptica. Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. es fundamental analizar primero la de sus monómeros. por eso los aminoácidos.Fórmula general de un aminoácido El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes. Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas. dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases. con excepción de la glicina. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo. es decir. tienen isómeros D y L. Fig. denominados grupos prosteicos. los aminoácidos son anfolítos. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos. AMINOÁCIDOS Como su nombre lo indica. grupos no proteicos. unidos a un átomo de carbono central o carbono a. Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las simples sólo están formadas por aminoácidos.

el más simple de los ácidos. De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y sin carga) y aminoácidos no polares. En la glicina. así como oxígeno. el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno.parte de las proteínas se diferencian unas de otras. conteniendo carbono e hidrógeno. nitrógeno y azufre. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo. 15 .

53 . Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R AMINOÁCIDOS ESENCIALES 16 .Fig. 2.Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos. neutros polares y neutros no polares. básicos.

se denominan aminoácidos esenciales. Los que requieren ser incorporados por la ingesta. Tabla 2. el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados. la histamina a partir de la histidina.4 . Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas). y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos.Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina ( sólo en lactantes) AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión sináptica.4). se sintetiza a partir del ácido glutámico. La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina. OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 17 .La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos.54 . El GABA otro neurotransmisor. 2. Fig. no pudiendo ser sintetizados. este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesículas. la serotonina a partir del triptófano.Formación de un enlace peptídico ENLACES PEPTÍDICOS.

vasos. Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos. Estimula la secreción de leche Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH) Hormona luteinizante (LH) Hormona Folículo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona 200 Hipófisis 200 191 39 220 84 Hipófisis Hipófisis Hipófisis Hipófisis Paratiroides Estimula la Corteza adrenal secreción de corticoesteroides Tiroides Huesos. Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. riñón e Estimula secreción de tiroxina Regulan la calcemia 18 . Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons. etc. y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. glándula mamaria.5. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. el producto de esta unión es un dipéptido. como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2. Acción generalizada Testículos y ovarios Testículos y ovarios Glándula mamaria Función Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche Antidiurética y vasopresora Crecimiento Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos. y 2. Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos. Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular.5 . Riñón. Tabla 2. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína.6. y en que orden relativo o secuencia lo hacen.Péptidos con función hormonal Nombre Nº de aminoácidos 9 9 191 Órgano productor Hipotálamo Hipotálamo Hipófisis Órgano blanco Útero. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro. mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor.Cuando una célula viva sintetiza proteínas. formando un enlace peptídico. el material genético de la célula.

empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando. 2. La letra en el interior de los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos.55 . Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional.6 . Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro.(PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagón 32 51 29 Paratiroides Páncreas Páncreas intestino. la cual está determinada genéticamente. cada uno de los cuales está representado en el diagrama por un óvalo. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.Algunos Péptidos con función neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. La insulina es una proteína muy pequeña. Acción generalizada Regulan la glucemia Tabla 2. Nº de aá. 19 . 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulación del apetito Placer y analgesia Fig.Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína. Huesos y riñón Tejidos insulinodependientes.

sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios 20 . Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. Fig. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes.Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en aHélice. adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína. mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios. mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas. y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a otra. 2. La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario. Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal.56 .A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega.

el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. 21 . Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio. que son proteínas con función catalítica. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas. por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucleótido. como por ejemplo en las enzimas.Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interacción de los grupos R. Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios. En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular. la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno. de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares. esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria. DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a.

57 .Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo 22 .Fig. 2.

como el colágeno. Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. tienen su propia estructura terciaria. incluso su propia síntesis.Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . 2. las de las cápsides virales. (Tabla 2. Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. etc. la tubulina de los microtúbulos. una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero. Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son: Función estructural. 23 .Fig. Cada una de las subunidades proteícas.58.7). como es el caso de la hemoglobina. Por ejemplo. Cada cadena transporta una molécula de oxígeno ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas presentan este tipo de estructura. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares.

Estas enzimas catalizan la separación de los extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. que dan protección externa (piel.7 . en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro. etc. huesos. Vasos sanguíneos. resistencia a la tensión de los epitelios. Función Formación de microfilamentos en el citoesqueleto. membrana basal. su unidad precursora. estirando u ondulando el cabello. podemos hacer una generalización acerca de su estructura. Tabla 2. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. cuernos. son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo. Son la clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo. movimiento contráctil. Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión de los genes. todas las células. que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. Estructural. Resistencia a la tensión. Fuerza sin flexibilidad. Elasticidad. Son producidas por las células epidérmicas. Estructuras protectoras. Intracelular. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro. lo que permite que la membrana sea flexible. Lamina (Laminina Lamina nuclear. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro. ligamentos. cabello. Exoesqueleto de los artrópodos. es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. piel. prolina e lisina hidroxiladas. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una estructura de orden superior. Un tercio de esos aminoácidos está constituido por la glicina. constituyendo una estructura rígida.Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. 24 . ligamentos. Matriz extracelular. uñas. de modo que las podemos encontrar en tendones. etc.Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones Proteína F-actina Colágeno Desmina Elastina Fibroína Queratina Origen Intracelular. vasos sanguíneos. Estructuras que sirven de armazón dentro de la célula. etc. o bien formar puentes nuevos. Células musculares. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice. cabello. Seda Piel. Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas.). Las moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. Rigidez Se enlaza con la F-actina. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos. El procolágeno.

es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. hemoglobima.3. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados). en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo. Función de Transporte: Globulinas en general. mioglobina y las lipoproteínas son algunos ejemplos. La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas. Función de Reserva: La ovoalbúmina. presente en la hemoglobina y la mioglobina.3 DGP (2. son también conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas.59 . Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unión del oxígeno. 2. la cual se ve afectada por el pH sanguíneo. 25 . podemos mencionar que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas pesadas). Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.Grupo Hemo. este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo.difosfoglicerato). Fig. Sin embargo. la temperatura y la concentración de 2. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno. Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno. Dada su importancia biológica.Función Motora: actina y miosina del músculo.

pero desplazado ligeramente hacia arriba. 3. ¿Qué es un nucleótido? ¿Qué función cumple el ATP? ¿Que función cumplen el NAD y el FAD? ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN? ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN? 6. etc. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. estabilizada por enlaces covalentes. ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN 1. d) señala los extremos de cada cadena. También ciertos aminoácidos. 2. Son agentes desnaturalizantes el calor.Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o glucoproteínas. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos. ácidos y bases fuertes. Es decir su estructura secundaria. derivados de aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso. terciaria o cuaternaria si la tuviera. 8. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una proteína? 26 . En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior. e) coloca los peldaños y señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos. 4. en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación del ADN? 7. Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar. este proceso se denomina hidrólisis. lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol. radiaciones. La desnaturalización no afecta la estructura primaria. 5. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener? ¿Qué longitud tendría este ADN 9. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos.

e. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar? 15. a. b. ¿Qué entiende por estructura primaria? 12. d. a. una base nitrogenada y un grupo fosfato eninguna es correcta. Un nucleótido está formado por: un azúcar de 4 carbonos. 2. un grupo fosfato y una base hidrogenada un azúcar de 6 carbonos. c. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína? PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE 1. c. c. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria? 16. Escriba la estructura general de un aminoácido. b. un grupo fosfato y una base nitrogenada un azúcar de 5 carbonos. e. ¿Cuál es la importancia del grupo R en la estructura de las proteínas? 11. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica? 14. un grupo fosfato y una base carbonada un azúcar de 5 carbonos. a. 3. en que se basa esa clasificación? 13. d.10. b. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?: A-G A-C A-T T-U G-T ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? : puentes de hidrógeno interacciones hidrofóbicas interacciones polares todas son correctas 27 . ¿Qué tipos de aminoácidos conoce. d.

a. a. a. ninguna es correcta. e. d. 4. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN: aparece fuera de la célula. comprobando así que es la molécula que almacena la información c. b. b. c. c. 6. d. c. 5. e. e. 7. d. comprobando que el ADN almacena la información genética b. b. está dentro de la célula.e. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno aparece dentro de la célula demostrando que es estable ninguna es correcta El ARN ribosomal : forma parte de los ribosomas se sintetiza en los ribosomas se une a los ribosomas interviene en la maduración del ARNm ninguna es correcta Podemos encontrar ARN de doble cadena en: las células procarionte en cloroplastos y mitocondrias en algunos virus en células vegetales todas son correctas La unión peptídica se produce entre: el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato ninguna es correcta 28 . a. d. e.

Reverté. (1997) Biology. México.   Kuchel. Ed.   Smith and Wood. Ed. España. Ed. 5ª Ed. (1994) Bioquímica General. Ediciones Omega S. Editorial Médica Panamericana. (1995) Manual de Bioquímica.Barcelona. México. (1998) . pero sólo 20 de ellos están presentes en las proteínas. (1998) . G.Addison-Wesley.A. México. Iberoamericana Solomon y col. Inc.  Campbell. (1995) Bioquímica. Harper. Ediciones El Manual Moderno.   Curtis y Barnes (1992).   S. Ed.BIBLIOGRAFÍA Alberts. Serie Schaum. 4th Edition. [1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos. Stryer. California. México. Biología de Villee. McGraw-Hill.A.As.. (1996) Biología Molecular de la Célula. Mc Graw Hill Interamericana. Karp. (1998) Biología Celular y Molecular. Ed. 29 . Bs. G. 3ra Edición. Interamericana. Moléculas Biológicas. the Benjamin Cummings Publishing Company. B et al. 4ª. Biología. L.p y Ralston. N..McGraw-Hill.

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