ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP) Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

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uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

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Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes. Fig. 2.39 .ATP (Adenosin trifosfato) 3 . Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. algunas de ellas están metiladas. La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión genética.

4 . Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción. Para mantenerlos juntos. son moléculas que transportan electrones y protones.40 . AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula. Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente. por lo tanto. Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados.Estructura del AMPC Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí.Fig. se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se requiere energía. 2. de manera que poseen cargas negativas. Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). cuando la molécula se hidroliza la energía se libera.

de este modo en la cadena quedan dos extremos libres. Los nucleótidos pueden unirse entre sí.41 . es decir los ácidos nucleicos. mediante enlaces covalentes. los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido. Interviene en la respiración celular. el ADN y el ARN. interviene en la respiración celular.Fig. Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster.Estructura del NAD+. 5 . POLINUCLEÓTIDOS Existen dos clases de nucleótidos. para formar polímeros. La nicotinamida acepta hidrogeniones. en donde participa la desoxirribosa. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos. de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa. proceso denominado reducción FAD+: También es un transportador de electrones y protones. en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos. 2.

era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información genética. 2.42 . frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas. de manera que se pensaba 6 . A principio de siglo los científicos que querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un problema.Fig.Estructura de un polirribonucleótido ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869. Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros. sin embargo no fue hasta mucho después que se conoció su función.

sin importar la edad. así como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas. Griffith experimentó con ratones. Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN.que era demasiado sencillo como para guardar la información. factores nutricionales o ambientales. Fig. La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN. es decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas. por un lado. En contraste las cepas rugosas. En 1928.43 . a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor. 2. rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los ratones.Experimento de Griffith 7 . Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias. A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor. sexo. Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. una de ellas era la forma llamada lisa (L). del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante. Por otra parte. no contenía el polisacárido y no era virulenta. en este último caso los ratones morían de neumonía. la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo. En 1944 se demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas. por lo cual se le asignaba una función estructural. ha procedido.

Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo. la molécula quedaba marcada radiactivamente. Se cultivaron virus en un medio que contenía fósforo radiactivo. demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material genético. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban.Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase. Los virus tienen un mecanismo de acción muy particular.Experimento de Hershey y Chase Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el interior de las bacterias de este último grupo. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos. como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones. están formados por ADN y proteínas. Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura. los bacteriofagos. las proteínas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. de manera que al sintetizar su ADN.44 . 2. quedando marcadas radiactivamente las proteínas. 8 . ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material genético. ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. por el contrario si eran las proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer grupo. Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado. Fig.

Las hebras son antiparalelas. enrollada sobre un eje. Fig. lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. 9 . describe a la molécula del ADN como una doble hélice.Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno. y la otra sentido 3’ ® 5’. 2.En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. el ADN siempre forma una cadena doble. pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’. El modelo de Watson y Crick. es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas.45 . para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN. Excepto en algunos virus. como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo. y de los postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina.

Factores que estabilizan la doble hélice Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hélice. Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura.46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN 10 . 2. Fig. si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad.

La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas.Fig. Esta última es una base similar a la timina. una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa. ARN MENSAJERO (ARNm) Fig. b) ribosa. Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética. formando una cadena simple. en organoides como los cloropastos y mitocondrias. guanina.48 . todas las funciones celulares. ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos.Esquema de una ARNm bacteriano 11 . como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). excepto en algunos virus. (b) Representación abreviada de un segmento de ADN Funciones biológicas El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar. el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). a los que llamamos ADN . Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales. donde se encuentran formando cadenas dobles. como así también en algunos virus. adenina y uracilo. en los organismos procariontes. Estos a su vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato. En general los ribonucleótidos se unen entre sí. Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un recetario. donde están las recetas de todas las proteínas del organismo. que tienen muchas veces importancia funcional. 2. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm).(a) Modelo de la doble hélice de ADN. que puede ser citocina.virus. Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las proteínas. de este modo se forman estructuras secundarias del ARN. en forma indirecta.47 . 2.

Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica. 12 .Diagrama de un ribosoma procarionte ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt) Este es el más pequeño de todos. el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN). El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena.Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria). lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón determinado. pasa al nucleolo donde se une a proteínas. cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. Fig. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr.49 . además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. A este triplete lo llamamos anticodón. 2. De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas.

RIBOZIMAS Son ARN que tienen función catalítica. Función de los ARN Un gen está compuesto.50. dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas.Fig. el ARN pequeño nuclear. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en otro capítulo. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas. por una secuencia lineal de nucleótidos en el ADN. sino que lo hace a través de otras moléculas.Molécula de ARNt ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo. como hemos visto. 2. como catalizadores de 13 . Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización. PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. participan activamente en la maduración de los ARNm. los ARN. estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas.51 . cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico . Es en dichos grupos R. el que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables. etc.Fórmula general de los D y L-aminoácidos Como muestra la fórmula.reacciones metabólicas (enzimas).Fórmula general de un aminoácido El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo. por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas. donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman 14 . grupos no proteicos. es decir. Solamente las formas L forman parte de las proteínas.52 . no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. AMINOÁCIDOS Como su nombre lo indica. Las simples sólo están formadas por aminoácidos. es fundamental analizar primero la de sus monómeros. 2. tienen isómeros D y L. con excepción de la glicina. unidos a un átomo de carbono central o carbono a. Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas. Fig. los aminoácidos son anfolítos. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos. por eso los aminoácidos. 2. Fig. Prácticamente. presentan actividad óptica. interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores). dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases. denominados grupos prosteicos. el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R).

En la glicina. el más simple de los ácidos. el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y sin carga) y aminoácidos no polares. 15 . así como oxígeno. conteniendo carbono e hidrógeno.parte de las proteínas se diferencian unas de otras. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo. nitrógeno y azufre.

Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R AMINOÁCIDOS ESENCIALES 16 .53 .Fig. 2. neutros polares y neutros no polares.Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos. básicos.

4).4 . 2. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. El GABA otro neurotransmisor. este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesículas.54 . OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 17 . la serotonina a partir del triptófano. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos.Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina ( sólo en lactantes) AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión sináptica. no pudiendo ser sintetizados. la histamina a partir de la histidina. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas). Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina. el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Tabla 2. se sintetiza a partir del ácido glutámico. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados. Fig. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Los que requieren ser incorporados por la ingesta. y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2.Formación de un enlace peptídico ENLACES PEPTÍDICOS. se denominan aminoácidos esenciales.

formando un enlace peptídico.Péptidos con función hormonal Nombre Nº de aminoácidos 9 9 191 Órgano productor Hipotálamo Hipotálamo Hipófisis Órgano blanco Útero. y en que orden relativo o secuencia lo hacen. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína. riñón e Estimula secreción de tiroxina Regulan la calcemia 18 . Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular.Cuando una célula viva sintetiza proteínas. el material genético de la célula.6.5.5 . mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Acción generalizada Testículos y ovarios Testículos y ovarios Glándula mamaria Función Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche Antidiurética y vasopresora Crecimiento Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos. vasos. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. el producto de esta unión es un dipéptido. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2. Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos. Riñón. Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons. etc. y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Tabla 2. Estimula la secreción de leche Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH) Hormona luteinizante (LH) Hormona Folículo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona 200 Hipófisis 200 191 39 220 84 Hipófisis Hipófisis Hipófisis Hipófisis Paratiroides Estimula la Corteza adrenal secreción de corticoesteroides Tiroides Huesos. Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. glándula mamaria. y 2. el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro.

6 . Acción generalizada Regulan la glucemia Tabla 2. cada uno de los cuales está representado en el diagrama por un óvalo.Algunos Péptidos con función neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. 2. empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína.Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional. 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulación del apetito Placer y analgesia Fig. ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. la cual está determinada genéticamente. 19 . La letra en el interior de los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.55 . Huesos y riñón Tejidos insulinodependientes. Nº de aá.(PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagón 32 51 29 Paratiroides Páncreas Páncreas intestino. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro. La insulina es una proteína muy pequeña.

Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal. mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida. sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios 20 . Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes. y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a otra. adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína.56 . Fig. en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario.Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en aHélice.A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega. mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas. 2.

En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular. Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio. por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucleótido. de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales. Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios. 21 .Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas. DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interacción de los grupos R. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a. la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria. como por ejemplo en las enzimas. que son proteínas con función catalítica. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares. el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto.

2.Fig.Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo 22 .57 .

Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina.Fig. Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son: Función estructural. una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero. tienen su propia estructura terciaria. como el colágeno.Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . como es el caso de la hemoglobina. incluso su propia síntesis.58. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares. etc.7). Cada cadena transporta una molécula de oxígeno ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas presentan este tipo de estructura. (Tabla 2. Cada una de las subunidades proteícas. que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. 23 . la tubulina de los microtúbulos. Por ejemplo. las de las cápsides virales. Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. 2.

ligamentos. 24 . Exoesqueleto de los artrópodos. Estas enzimas catalizan la separación de los extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro. son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo. constituyendo una estructura rígida. Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos.Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. movimiento contráctil. que dan protección externa (piel. Función Formación de microfilamentos en el citoesqueleto. Rigidez Se enlaza con la F-actina. El procolágeno. de modo que las podemos encontrar en tendones. resistencia a la tensión de los epitelios. o bien formar puentes nuevos. Estructuras protectoras. prolina e lisina hidroxiladas. su unidad precursora. Lamina (Laminina Lamina nuclear. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice. Vasos sanguíneos. uñas. es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. etc. ligamentos. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una estructura de orden superior. estirando u ondulando el cabello. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro. Resistencia a la tensión. Matriz extracelular. Intracelular. Las moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. cuernos. Seda Piel. Estructural. vasos sanguíneos.7 . cabello. Son producidas por las células epidérmicas. todas las células. que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión de los genes. membrana basal. Fuerza sin flexibilidad. Un tercio de esos aminoácidos está constituido por la glicina. etc. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos. Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas. Tabla 2. en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro. Estructuras que sirven de armazón dentro de la célula. etc.). lo que permite que la membrana sea flexible. piel. huesos. Células musculares.Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones Proteína F-actina Colágeno Desmina Elastina Fibroína Queratina Origen Intracelular. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. Son la clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo. podemos hacer una generalización acerca de su estructura. Elasticidad. cabello.

25 .difosfoglicerato). Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno.59 . Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana. son también conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas. componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados). mioglobina y las lipoproteínas son algunos ejemplos. La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas. este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo. Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. podemos mencionar que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas pesadas).Grupo Hemo. La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unión del oxígeno. Dada su importancia biológica. la cual se ve afectada por el pH sanguíneo.3 DGP (2. Fig. hemoglobima. 2. la temperatura y la concentración de 2.Función Motora: actina y miosina del músculo. Función de Reserva: La ovoalbúmina. presente en la hemoglobina y la mioglobina. es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. Sin embargo.3. Función de Transporte: Globulinas en general. en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo.

etc. estabilizada por enlaces covalentes. terciaria o cuaternaria si la tuviera. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. ¿Qué es un nucleótido? ¿Qué función cumple el ATP? ¿Que función cumplen el NAD y el FAD? ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN? ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN? 6. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener? ¿Qué longitud tendría este ADN 9. en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos. Son agentes desnaturalizantes el calor. 5. lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol. 2. derivados de aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso. Es decir su estructura secundaria. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación del ADN? 7. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos. ácidos y bases fuertes. ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN 1. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. este proceso se denomina hidrólisis. pero desplazado ligeramente hacia arriba. Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar. 4. En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria. e) coloca los peldaños y señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una proteína? 26 . También ciertos aminoácidos. 3. La desnaturalización no afecta la estructura primaria. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior.Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o glucoproteínas. 8. d) señala los extremos de cada cadena. radiaciones.

¿Cuál es la importancia del grupo R en la estructura de las proteínas? 11. 2. d.10. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar? 15. Un nucleótido está formado por: un azúcar de 4 carbonos. b. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica? 14. un grupo fosfato y una base carbonada un azúcar de 5 carbonos. c. c. a. b. Escriba la estructura general de un aminoácido. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria? 16. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína? PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE 1. ¿Qué entiende por estructura primaria? 12. en que se basa esa clasificación? 13. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?: A-G A-C A-T T-U G-T ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? : puentes de hidrógeno interacciones hidrofóbicas interacciones polares todas son correctas 27 . c. e. un grupo fosfato y una base hidrogenada un azúcar de 6 carbonos. una base nitrogenada y un grupo fosfato eninguna es correcta. d. d. un grupo fosfato y una base nitrogenada un azúcar de 5 carbonos. a. a. e. b. 3. ¿Qué tipos de aminoácidos conoce.

d. 6. e. a.e. d. a. b. c. 7. e. b. 4. comprobando así que es la molécula que almacena la información c. d. c. a. b. e. a. está dentro de la célula. c. e. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN: aparece fuera de la célula. ninguna es correcta. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno aparece dentro de la célula demostrando que es estable ninguna es correcta El ARN ribosomal : forma parte de los ribosomas se sintetiza en los ribosomas se une a los ribosomas interviene en la maduración del ARNm ninguna es correcta Podemos encontrar ARN de doble cadena en: las células procarionte en cloroplastos y mitocondrias en algunos virus en células vegetales todas son correctas La unión peptídica se produce entre: el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato ninguna es correcta 28 . d. comprobando que el ADN almacena la información genética b. 5.

Inc.Addison-Wesley. Reverté.   Kuchel. Ed. G. Ed. (1994) Bioquímica General. Ed. [1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos.   Curtis y Barnes (1992). Interamericana. (1998) .p y Ralston.BIBLIOGRAFÍA Alberts. N. G.. B et al. México.A. Karp. Serie Schaum. (1997) Biology. (1998) Biología Celular y Molecular. Bs. 3ra Edición. (1996) Biología Molecular de la Célula. España. Ediciones El Manual Moderno. Moléculas Biológicas. 4ª. McGraw-Hill. Iberoamericana Solomon y col.   Smith and Wood. (1998) .. pero sólo 20 de ellos están presentes en las proteínas.A. L. Ed.Barcelona. (1995) Manual de Bioquímica.McGraw-Hill. Ediciones Omega S. (1995) Bioquímica. México.   S. 29 . México. the Benjamin Cummings Publishing Company. 4th Edition. Biología de Villee. California. México. Ed.As. Harper. Editorial Médica Panamericana. Mc Graw Hill Interamericana.  Campbell. 5ª Ed. Biología. Stryer.

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