ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP) Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

1

uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

2

La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes. algunas de ellas están metiladas. Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía.39 . Fig. 2. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión genética.ATP (Adenosin trifosfato) 3 .

se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos.Estructura del AMPC Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. por lo tanto. 2. cuando la molécula se hidroliza la energía se libera. de manera que poseen cargas negativas. Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente.40 . 4 . Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados. son moléculas que transportan electrones y protones. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). Para mantenerlos juntos. Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis. AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se requiere energía. Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción.Fig.

el ADN y el ARN. La nicotinamida acepta hidrogeniones. de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido.Fig. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos. de este modo en la cadena quedan dos extremos libres. 2. Interviene en la respiración celular. Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. en donde participa la desoxirribosa. en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos.Estructura del NAD+. los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos. 5 . interviene en la respiración celular. mediante enlaces covalentes. Los nucleótidos pueden unirse entre sí. es decir los ácidos nucleicos.41 . POLINUCLEÓTIDOS Existen dos clases de nucleótidos. proceso denominado reducción FAD+: También es un transportador de electrones y protones. para formar polímeros.

frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas.42 . era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información genética.Fig. 2.Estructura de un polirribonucleótido ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869. A principio de siglo los científicos que querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un problema. sin embargo no fue hasta mucho después que se conoció su función. Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros. de manera que se pensaba 6 .

A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor.que era demasiado sencillo como para guardar la información. La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN. factores nutricionales o ambientales. Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN. así como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas. ha procedido. por lo cual se le asignaba una función estructural. la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo.Experimento de Griffith 7 . En contraste las cepas rugosas. no contenía el polisacárido y no era virulenta.43 . en este último caso los ratones morían de neumonía. Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. Fig. En 1928. Griffith experimentó con ratones. es decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas. por un lado. rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los ratones. Por otra parte. del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante. Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias. sin importar la edad. En 1944 se demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas. sexo. una de ellas era la forma llamada lisa (L). a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor. 2.

Los virus tienen un mecanismo de acción muy particular. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos. la molécula quedaba marcada radiactivamente. por el contrario si eran las proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer grupo. están formados por ADN y proteínas.Experimento de Hershey y Chase Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el interior de las bacterias de este último grupo. ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material genético. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban. ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. los bacteriofagos. Se cultivaron virus en un medio que contenía fósforo radiactivo. de manera que al sintetizar su ADN. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo. como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones.44 . Fig. las proteínas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. 2. 8 . demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material genético. quedando marcadas radiactivamente las proteínas. Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura. Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado.Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase.

el ADN siempre forma una cadena doble. pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’. y la otra sentido 3’ ® 5’. 9 .Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. describe a la molécula del ADN como una doble hélice. Las hebras son antiparalelas. enrollada sobre un eje.En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN. El modelo de Watson y Crick. y de los postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno. Fig.45 . 2. Excepto en algunos virus. como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica. lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas.

Fig. Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura. 2. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad.Factores que estabilizan la doble hélice Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hélice.46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN 10 . si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena.

2. excepto en algunos virus.virus. Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética. donde están las recetas de todas las proteínas del organismo. una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa. En general los ribonucleótidos se unen entre sí. que tienen muchas veces importancia funcional.(a) Modelo de la doble hélice de ADN. Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un recetario. ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos. Estos a su vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato. que puede ser citocina. en organoides como los cloropastos y mitocondrias. como así también en algunos virus. (b) Representación abreviada de un segmento de ADN Funciones biológicas El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar. Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales.Esquema de una ARNm bacteriano 11 . Esta última es una base similar a la timina. a los que llamamos ADN . el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). donde se encuentran formando cadenas dobles. en forma indirecta. b) ribosa. ARN MENSAJERO (ARNm) Fig. en los organismos procariontes.48 . de este modo se forman estructuras secundarias del ARN. todas las funciones celulares. 2. como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm).47 . Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las proteínas. guanina. adenina y uracilo. formando una cadena simple.Fig.

Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica. además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos. Fig. lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto.Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria). pasa al nucleolo donde se une a proteínas.49 . tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena. cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN). 2.Diagrama de un ribosoma procarionte ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt) Este es el más pequeño de todos. El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. 12 . A este triplete lo llamamos anticodón. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón determinado. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto.

2.Molécula de ARNt ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo.50. dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en otro capítulo. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas. como hemos visto. Función de los ARN Un gen está compuesto. el ARN pequeño nuclear. los ARN. estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm. sino que lo hace a través de otras moléculas.Fig. participan activamente en la maduración de los ARNm. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización. PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. como catalizadores de 13 . por una secuencia lineal de nucleótidos en el ADN. RIBOZIMAS Son ARN que tienen función catalítica.

los aminoácidos son anfolítos. 2.Fórmula general de un aminoácido El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes. Es en dichos grupos R. interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores). dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases. Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. AMINOÁCIDOS Como su nombre lo indica. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas. unidos a un átomo de carbono central o carbono a. con excepción de la glicina. Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Fig. Prácticamente. es decir.reacciones metabólicas (enzimas). tienen isómeros D y L. es fundamental analizar primero la de sus monómeros. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo.Fórmula general de los D y L-aminoácidos Como muestra la fórmula.51 . denominados grupos prosteicos. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos. etc. donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman 14 . no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Las simples sólo están formadas por aminoácidos. presentan actividad óptica. por eso los aminoácidos. 2. por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas. Solamente las formas L forman parte de las proteínas.52 . Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas. cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico . grupos no proteicos. el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). Fig. el que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables.

así como oxígeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo. el más simple de los ácidos. En la glicina.parte de las proteínas se diferencian unas de otras. 15 . nitrógeno y azufre. conteniendo carbono e hidrógeno. De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y sin carga) y aminoácidos no polares. el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno.

53 . 2. neutros polares y neutros no polares.Fig. básicos.Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R AMINOÁCIDOS ESENCIALES 16 .

OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 17 . La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Fig. se denominan aminoácidos esenciales.Formación de un enlace peptídico ENLACES PEPTÍDICOS. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. la histamina a partir de la histidina. La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina. el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina ( sólo en lactantes) AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión sináptica. Los que requieren ser incorporados por la ingesta. El GABA otro neurotransmisor.54 .4). y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2. se sintetiza a partir del ácido glutámico. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados. Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. no pudiendo ser sintetizados.4 . Tabla 2. este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesículas. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas).La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. la serotonina a partir del triptófano. 2. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos.

Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. formando un enlace peptídico. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos. glándula mamaria. Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular. Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos. riñón e Estimula secreción de tiroxina Regulan la calcemia 18 . y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. el producto de esta unión es un dipéptido. Estimula la secreción de leche Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH) Hormona luteinizante (LH) Hormona Folículo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona 200 Hipófisis 200 191 39 220 84 Hipófisis Hipófisis Hipófisis Hipófisis Paratiroides Estimula la Corteza adrenal secreción de corticoesteroides Tiroides Huesos. etc. vasos. Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.Cuando una célula viva sintetiza proteínas.5. y en que orden relativo o secuencia lo hacen. y 2. como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. Acción generalizada Testículos y ovarios Testículos y ovarios Glándula mamaria Función Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche Antidiurética y vasopresora Crecimiento Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos. el material genético de la célula.6. el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro.Péptidos con función hormonal Nombre Nº de aminoácidos 9 9 191 Órgano productor Hipotálamo Hipotálamo Hipófisis Órgano blanco Útero. Riñón. Tabla 2.5 . mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor.

Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional. la cual está determinada genéticamente. ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando. 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulación del apetito Placer y analgesia Fig. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína. Huesos y riñón Tejidos insulinodependientes. Nº de aá. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro.6 . empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena.Algunos Péptidos con función neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. cada uno de los cuales está representado en el diagrama por un óvalo. 19 .(PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagón 32 51 29 Paratiroides Páncreas Páncreas intestino. La letra en el interior de los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. 2.55 . La insulina es una proteína muy pequeña. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. Acción generalizada Regulan la glucemia Tabla 2. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos.

Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes. 2. Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida. Fig. sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios 20 .Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en aHélice. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína. en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios. mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas.56 .A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega. y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a otra. Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal. mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario.

DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular. la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interacción de los grupos R. esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a. el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales. como por ejemplo en las enzimas. por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucleótido. Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio. 21 . Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios.Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno. que son proteínas con función catalítica. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas.

57 .Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo 22 . 2.Fig.

Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. las de las cápsides virales. Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son: Función estructural. una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero. Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. incluso su propia síntesis. etc. Por ejemplo. 2. (Tabla 2. 23 . como es el caso de la hemoglobina. tienen su propia estructura terciaria. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares. como el colágeno.Fig.7). Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. la tubulina de los microtúbulos. Cada cadena transporta una molécula de oxígeno ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas presentan este tipo de estructura.58. Cada una de las subunidades proteícas.

vasos sanguíneos. El procolágeno. lo que permite que la membrana sea flexible. ligamentos. podemos hacer una generalización acerca de su estructura. Seda Piel. piel. o bien formar puentes nuevos. ligamentos. Exoesqueleto de los artrópodos.). Matriz extracelular. cabello. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. estirando u ondulando el cabello. que dan protección externa (piel. etc. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos. de modo que las podemos encontrar en tendones. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice. Son producidas por las células epidérmicas. Estructural. Intracelular. que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. etc. Elasticidad. Estructuras protectoras. uñas. Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos. prolina e lisina hidroxiladas.Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro. Estas enzimas catalizan la separación de los extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. Lamina (Laminina Lamina nuclear. Tabla 2. resistencia a la tensión de los epitelios.7 . es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. todas las células. etc.Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones Proteína F-actina Colágeno Desmina Elastina Fibroína Queratina Origen Intracelular. Estructuras que sirven de armazón dentro de la célula. cuernos. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro. su unidad precursora. Las moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. Función Formación de microfilamentos en el citoesqueleto. Fuerza sin flexibilidad. huesos. son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo. Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas. en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro. movimiento contráctil. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una estructura de orden superior. membrana basal. Rigidez Se enlaza con la F-actina. Un tercio de esos aminoácidos está constituido por la glicina. Vasos sanguíneos. constituyendo una estructura rígida. Células musculares. 24 . cabello. Resistencia a la tensión. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión de los genes. Son la clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo.

la cual se ve afectada por el pH sanguíneo. 25 . podemos mencionar que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas pesadas). Función de Reserva: La ovoalbúmina. La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas. Función de Transporte: Globulinas en general.Función Motora: actina y miosina del músculo. Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. Fig. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados). La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unión del oxígeno.59 .Grupo Hemo. este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo. componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. Sin embargo. 2. Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno. es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno. la temperatura y la concentración de 2. presente en la hemoglobina y la mioglobina. en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo.3. mioglobina y las lipoproteínas son algunos ejemplos. hemoglobima. Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.3 DGP (2. Dada su importancia biológica. son también conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas.difosfoglicerato).

derivados de aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso. pero desplazado ligeramente hacia arriba. 4. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior. Son agentes desnaturalizantes el calor. este proceso se denomina hidrólisis. ¿Qué es un nucleótido? ¿Qué función cumple el ATP? ¿Que función cumplen el NAD y el FAD? ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN? ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN? 6. La desnaturalización no afecta la estructura primaria. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación del ADN? 7. 5. lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol. etc. en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos.Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o glucoproteínas. estabilizada por enlaces covalentes. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos. También ciertos aminoácidos. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener? ¿Qué longitud tendría este ADN 9. 2. 8. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una proteína? 26 . radiaciones. 3. e) coloca los peldaños y señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos. ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN 1. d) señala los extremos de cada cadena. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar. terciaria o cuaternaria si la tuviera. Es decir su estructura secundaria. En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria. ácidos y bases fuertes. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas.

¿Qué tipos de aminoácidos conoce. d. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína? PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE 1. c. ¿Qué entiende por estructura primaria? 12. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria? 16. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica? 14.10. una base nitrogenada y un grupo fosfato eninguna es correcta. 2. Escriba la estructura general de un aminoácido. b. en que se basa esa clasificación? 13. c. b. un grupo fosfato y una base hidrogenada un azúcar de 6 carbonos. c. e. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?: A-G A-C A-T T-U G-T ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? : puentes de hidrógeno interacciones hidrofóbicas interacciones polares todas son correctas 27 . a. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar? 15. 3. Un nucleótido está formado por: un azúcar de 4 carbonos. a. d. e. un grupo fosfato y una base carbonada un azúcar de 5 carbonos. un grupo fosfato y una base nitrogenada un azúcar de 5 carbonos. b. ¿Cuál es la importancia del grupo R en la estructura de las proteínas? 11. d. a.

c. c. d. b. c. e. a. b. d. 6.e. ninguna es correcta. está dentro de la célula. 5. e. a. comprobando así que es la molécula que almacena la información c. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno aparece dentro de la célula demostrando que es estable ninguna es correcta El ARN ribosomal : forma parte de los ribosomas se sintetiza en los ribosomas se une a los ribosomas interviene en la maduración del ARNm ninguna es correcta Podemos encontrar ARN de doble cadena en: las células procarionte en cloroplastos y mitocondrias en algunos virus en células vegetales todas son correctas La unión peptídica se produce entre: el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato ninguna es correcta 28 . e. 7. 4. e. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN: aparece fuera de la célula. d. a. b. d. a. comprobando que el ADN almacena la información genética b.

Interamericana.As.  Campbell. 29 . (1995) Manual de Bioquímica. California. Iberoamericana Solomon y col. B et al.. Stryer. the Benjamin Cummings Publishing Company. (1998) Biología Celular y Molecular. Ed. Serie Schaum. L. España. Biología de Villee.Addison-Wesley. G. Ediciones El Manual Moderno. 3ra Edición.BIBLIOGRAFÍA Alberts. Ed. México. (1996) Biología Molecular de la Célula. México. 4ª. Harper. (1998) . (1995) Bioquímica. Ed. Ediciones Omega S.. Mc Graw Hill Interamericana. Ed.Barcelona. Biología.p y Ralston. México.McGraw-Hill. McGraw-Hill.   Smith and Wood. Karp. 4th Edition. [1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos. Reverté. Editorial Médica Panamericana. Moléculas Biológicas. 5ª Ed. pero sólo 20 de ellos están presentes en las proteínas. (1994) Bioquímica General. Inc. N. Ed. (1997) Biology. Bs.   Curtis y Barnes (1992).A.   Kuchel.   S. (1998) .A. G. México.