ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP) Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

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uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

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ATP (Adenosin trifosfato) 3 . En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión genética. 2. Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.39 . Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía.Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes. Fig. algunas de ellas están metiladas.

2. por lo tanto.Fig. Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente.Estructura del AMPC Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados. se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos. 4 . son moléculas que transportan electrones y protones. Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción. Para mantenerlos juntos. de manera que poseen cargas negativas. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se requiere energía.40 . Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis. AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula. cuando la molécula se hidroliza la energía se libera. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato).

5 . Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster.Estructura del NAD+. el ADN y el ARN. de este modo en la cadena quedan dos extremos libres. en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido. interviene en la respiración celular. POLINUCLEÓTIDOS Existen dos clases de nucleótidos. de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos. Interviene en la respiración celular. en donde participa la desoxirribosa. mediante enlaces covalentes. 2. para formar polímeros. La nicotinamida acepta hidrogeniones. los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos.Fig. es decir los ácidos nucleicos.41 . proceso denominado reducción FAD+: También es un transportador de electrones y protones. Los nucleótidos pueden unirse entre sí.

2.Estructura de un polirribonucleótido ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869. frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas. A principio de siglo los científicos que querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un problema. sin embargo no fue hasta mucho después que se conoció su función. era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información genética. de manera que se pensaba 6 .42 . Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros.Fig.

es decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas. ha procedido. una de ellas era la forma llamada lisa (L). así como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas. Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. Griffith experimentó con ratones. Por otra parte. En 1928. la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo. Fig. en este último caso los ratones morían de neumonía.43 . A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor. En contraste las cepas rugosas. 2. del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante. no contenía el polisacárido y no era virulenta. a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor.que era demasiado sencillo como para guardar la información. sexo. Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias. La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN. rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los ratones. sin importar la edad. por un lado. por lo cual se le asignaba una función estructural. Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN.Experimento de Griffith 7 . factores nutricionales o ambientales. En 1944 se demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas.

2. 8 . ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material genético. Los virus tienen un mecanismo de acción muy particular. demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material genético. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos. Fig. ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. los bacteriofagos.Experimento de Hershey y Chase Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el interior de las bacterias de este último grupo. están formados por ADN y proteínas. Se cultivaron virus en un medio que contenía fósforo radiactivo. por el contrario si eran las proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer grupo. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban. Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura. la molécula quedaba marcada radiactivamente. las proteínas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN.44 . como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones. de manera que al sintetizar su ADN.Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase. Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado. quedando marcadas radiactivamente las proteínas.

enrollada sobre un eje. es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas. como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo. El modelo de Watson y Crick. Excepto en algunos virus. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno. 2. lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. Las hebras son antiparalelas. Fig.45 . 9 . y de los postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica. el ADN siempre forma una cadena doble.Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno.En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’. describe a la molécula del ADN como una doble hélice. para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN. y la otra sentido 3’ ® 5’.

46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN 10 .Factores que estabilizan la doble hélice Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hélice. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad. si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena. 2. Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura. Fig.

Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética. 2. en forma indirecta. adenina y uracilo. excepto en algunos virus. que puede ser citocina. donde están las recetas de todas las proteínas del organismo. Esta última es una base similar a la timina. todas las funciones celulares. una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa.virus. (b) Representación abreviada de un segmento de ADN Funciones biológicas El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar. en organoides como los cloropastos y mitocondrias. b) ribosa. ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos. formando una cadena simple. donde se encuentran formando cadenas dobles. el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). como así también en algunos virus.(a) Modelo de la doble hélice de ADN.48 . de este modo se forman estructuras secundarias del ARN. a los que llamamos ADN . Estos a su vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato. guanina. 2.47 . Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales.Esquema de una ARNm bacteriano 11 .Fig. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm). en los organismos procariontes. En general los ribonucleótidos se unen entre sí. que tienen muchas veces importancia funcional. Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las proteínas. ARN MENSAJERO (ARNm) Fig. como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas. Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un recetario.

Fig. el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos. cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica. tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena. además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. A este triplete lo llamamos anticodón. lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto.49 .Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria). En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón determinado. pasa al nucleolo donde se une a proteínas. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. 12 . De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto. 2. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN).Diagrama de un ribosoma procarionte ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt) Este es el más pequeño de todos.

RIBOZIMAS Son ARN que tienen función catalítica. participan activamente en la maduración de los ARNm.Molécula de ARNt ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo. como catalizadores de 13 . PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. el ARN pequeño nuclear. sino que lo hace a través de otras moléculas. estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm. los ARN.Fig. por una secuencia lineal de nucleótidos en el ADN. como hemos visto. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en otro capítulo. Función de los ARN Un gen está compuesto. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización.50. 2. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas. dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas.

Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. 2. Es en dichos grupos R. interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores). Prácticamente. cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico . es fundamental analizar primero la de sus monómeros. 2. los aminoácidos son anfolítos. presentan actividad óptica. por eso los aminoácidos.52 . con excepción de la glicina. por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas. Solamente las formas L forman parte de las proteínas. Las proteínas pueden ser simples o conjugadas.Fórmula general de un aminoácido El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes. donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman 14 . Las simples sólo están formadas por aminoácidos. grupos no proteicos. denominados grupos prosteicos. el que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo. es decir. AMINOÁCIDOS Como su nombre lo indica. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos.Fórmula general de los D y L-aminoácidos Como muestra la fórmula. el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). etc. Fig.51 . tienen isómeros D y L. unidos a un átomo de carbono central o carbono a. no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas. dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases. Fig.reacciones metabólicas (enzimas). Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas.

el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo. así como oxígeno. En la glicina. nitrógeno y azufre.parte de las proteínas se diferencian unas de otras. conteniendo carbono e hidrógeno. De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y sin carga) y aminoácidos no polares. 15 . el más simple de los ácidos.

2. básicos.53 .Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R AMINOÁCIDOS ESENCIALES 16 .Fig. neutros polares y neutros no polares.

Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos. la serotonina a partir del triptófano. se sintetiza a partir del ácido glutámico. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas).54 . se denominan aminoácidos esenciales.4 . el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina ( sólo en lactantes) AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión sináptica. OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 17 . La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina.La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos. 2. Tabla 2.Formación de un enlace peptídico ENLACES PEPTÍDICOS.4). no pudiendo ser sintetizados. la histamina a partir de la histidina. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. Los que requieren ser incorporados por la ingesta. este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesículas. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados. El GABA otro neurotransmisor. y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2. Fig.

Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. Acción generalizada Testículos y ovarios Testículos y ovarios Glándula mamaria Función Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche Antidiurética y vasopresora Crecimiento Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos. Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos.Cuando una célula viva sintetiza proteínas. Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.5 . y en que orden relativo o secuencia lo hacen. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular. el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas.Péptidos con función hormonal Nombre Nº de aminoácidos 9 9 191 Órgano productor Hipotálamo Hipotálamo Hipófisis Órgano blanco Útero. Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos. riñón e Estimula secreción de tiroxina Regulan la calcemia 18 . y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. el producto de esta unión es un dipéptido. Riñón. mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. etc. Tabla 2. Estimula la secreción de leche Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH) Hormona luteinizante (LH) Hormona Folículo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona 200 Hipófisis 200 191 39 220 84 Hipófisis Hipófisis Hipófisis Hipófisis Paratiroides Estimula la Corteza adrenal secreción de corticoesteroides Tiroides Huesos. vasos. y 2. como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. formando un enlace peptídico. glándula mamaria.5.6. el material genético de la célula.

Algunos Péptidos con función neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro. La letra en el interior de los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos.Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. Huesos y riñón Tejidos insulinodependientes. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. 2. 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulación del apetito Placer y analgesia Fig.(PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagón 32 51 29 Paratiroides Páncreas Páncreas intestino. Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional. Acción generalizada Regulan la glucemia Tabla 2.6 . ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando. la cual está determinada genéticamente. 19 . Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína. La insulina es una proteína muy pequeña. cada uno de los cuales está representado en el diagrama por un óvalo.55 . Nº de aá. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína.

A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega. sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios 20 .56 . en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios.Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en aHélice. y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a otra. La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario. Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes. Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida. adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. 2. mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas. mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. Fig.

de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas. En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno. Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio. el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios. 21 . como por ejemplo en las enzimas. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares.Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interacción de los grupos R. DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. que son proteínas con función catalítica. por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucleótido. esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria.

Fig.57 .Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo 22 . 2.

Cada cadena transporta una molécula de oxígeno ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas presentan este tipo de estructura. Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria.7). (Tabla 2.Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . tienen su propia estructura terciaria.58. que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. como es el caso de la hemoglobina. una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero. incluso su propia síntesis. Por ejemplo. las de las cápsides virales. Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son: Función estructural. 23 .Fig. etc. como el colágeno. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares. la tubulina de los microtúbulos. Cada una de las subunidades proteícas. 2.

resistencia a la tensión de los epitelios. piel. Resistencia a la tensión. El procolágeno. uñas. podemos hacer una generalización acerca de su estructura. que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. vasos sanguíneos. Son producidas por las células epidérmicas. Células musculares. Elasticidad. o bien formar puentes nuevos. etc. Fuerza sin flexibilidad. estirando u ondulando el cabello. constituyendo una estructura rígida. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice. Un tercio de esos aminoácidos está constituido por la glicina. movimiento contráctil. Estructuras protectoras. Lamina (Laminina Lamina nuclear. de modo que las podemos encontrar en tendones. Estructural. Estructuras que sirven de armazón dentro de la célula. Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas. lo que permite que la membrana sea flexible. en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro. Exoesqueleto de los artrópodos. ligamentos. Son la clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo. Función Formación de microfilamentos en el citoesqueleto. Estas enzimas catalizan la separación de los extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. todas las células. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro. Las moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. cuernos. prolina e lisina hidroxiladas. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una estructura de orden superior.Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos. cabello. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión de los genes. huesos. Intracelular. es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. ligamentos.Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones Proteína F-actina Colágeno Desmina Elastina Fibroína Queratina Origen Intracelular. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo. Rigidez Se enlaza con la F-actina. cabello. Vasos sanguíneos. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro. que dan protección externa (piel. etc.). 24 . membrana basal. Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos. Tabla 2.7 . Matriz extracelular. su unidad precursora. Seda Piel. etc.

3.Función Motora: actina y miosina del músculo. Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.difosfoglicerato). Fig. este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo. la cual se ve afectada por el pH sanguíneo. La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unión del oxígeno.Grupo Hemo. Función de Reserva: La ovoalbúmina. 2. es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. Dada su importancia biológica. hemoglobima. en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo. Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno. presente en la hemoglobina y la mioglobina. Función de Transporte: Globulinas en general. Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno.59 . son también conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas. componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados). la temperatura y la concentración de 2. La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas. Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. podemos mencionar que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas pesadas). mioglobina y las lipoproteínas son algunos ejemplos. Sin embargo.3 DGP (2. 25 .

ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN 1. 2. en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos. estabilizada por enlaces covalentes. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una proteína? 26 . 8. Son agentes desnaturalizantes el calor. Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar.Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o glucoproteínas. lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol. este proceso se denomina hidrólisis. radiaciones. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. 3. 4. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos. pero desplazado ligeramente hacia arriba. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación del ADN? 7. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. Es decir su estructura secundaria. ¿Qué es un nucleótido? ¿Qué función cumple el ATP? ¿Que función cumplen el NAD y el FAD? ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN? ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN? 6. derivados de aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso. ácidos y bases fuertes. 5. e) coloca los peldaños y señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos. La desnaturalización no afecta la estructura primaria. También ciertos aminoácidos. terciaria o cuaternaria si la tuviera. etc. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior. d) señala los extremos de cada cadena. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener? ¿Qué longitud tendría este ADN 9. En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria.

b. 2. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar? 15. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria? 16. e. a. b. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína? PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE 1. una base nitrogenada y un grupo fosfato eninguna es correcta. d. c. en que se basa esa clasificación? 13.10. d. un grupo fosfato y una base carbonada un azúcar de 5 carbonos. b. a. un grupo fosfato y una base hidrogenada un azúcar de 6 carbonos. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica? 14. ¿Cuál es la importancia del grupo R en la estructura de las proteínas? 11. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?: A-G A-C A-T T-U G-T ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? : puentes de hidrógeno interacciones hidrofóbicas interacciones polares todas son correctas 27 . e. Escriba la estructura general de un aminoácido. d. ¿Qué entiende por estructura primaria? 12. 3. c. Un nucleótido está formado por: un azúcar de 4 carbonos. ¿Qué tipos de aminoácidos conoce. un grupo fosfato y una base nitrogenada un azúcar de 5 carbonos. c. a.

comprobando que el ADN almacena la información genética b. está dentro de la célula. b. b. d. comprobando así que es la molécula que almacena la información c. c. e. e. a. d. 6. e. b. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN: aparece fuera de la célula. a. d. 7.e. 5. c. e. ninguna es correcta. a. a. 4. d. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno aparece dentro de la célula demostrando que es estable ninguna es correcta El ARN ribosomal : forma parte de los ribosomas se sintetiza en los ribosomas se une a los ribosomas interviene en la maduración del ARNm ninguna es correcta Podemos encontrar ARN de doble cadena en: las células procarionte en cloroplastos y mitocondrias en algunos virus en células vegetales todas son correctas La unión peptídica se produce entre: el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato ninguna es correcta 28 . c.

Interamericana. Biología. España. Ediciones El Manual Moderno. the Benjamin Cummings Publishing Company. Ed. [1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos.p y Ralston. Biología de Villee. México. Reverté. (1998) .BIBLIOGRAFÍA Alberts. 5ª Ed. (1995) Bioquímica. Inc. California. Bs. 29 . (1994) Bioquímica General. McGraw-Hill. Ed. 4th Edition. Serie Schaum... México. Moléculas Biológicas.A. (1998) .As. N. 3ra Edición. G. Iberoamericana Solomon y col. L. Ediciones Omega S.Addison-Wesley. México. 4ª. (1995) Manual de Bioquímica.McGraw-Hill. Karp. Editorial Médica Panamericana. Ed.Barcelona. Stryer. G. Ed. pero sólo 20 de ellos están presentes en las proteínas.   Kuchel. (1998) Biología Celular y Molecular.   S.A.  Campbell. Mc Graw Hill Interamericana. B et al.   Curtis y Barnes (1992). Harper. México.   Smith and Wood. (1997) Biology. (1996) Biología Molecular de la Célula. Ed.

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