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03 - ÁCIDOS NUCLEICOS Y PROTEÍNAS

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ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo suficientemente maleable como para hacer posible la evolución. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP) Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

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uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G). Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

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39 .ATP (Adenosin trifosfato) 3 . La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión genética. Fig. 2. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía. algunas de ellas están metiladas. Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula.

Para mantenerlos juntos.40 . AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula. Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis. por lo tanto. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se requiere energía.Estructura del AMPC Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. Como estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente. Estos grupos fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados. 4 . de manera que poseen cargas negativas. Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción. cuando la molécula se hidroliza la energía se libera. segundo mensajero) NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). se establecen uniones de alta energía entre los fosfatos. son moléculas que transportan electrones y protones.Fig. 2.

La nicotinamida acepta hidrogeniones. los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos. 5 .41 . Los nucleótidos pueden unirse entre sí. 2. el ADN y el ARN. mediante enlaces covalentes. interviene en la respiración celular. en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos. para formar polímeros. es decir los ácidos nucleicos. de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa.Fig. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido. Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. en donde participa la desoxirribosa. de este modo en la cadena quedan dos extremos libres. Interviene en la respiración celular. proceso denominado reducción FAD+: También es un transportador de electrones y protones. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos. POLINUCLEÓTIDOS Existen dos clases de nucleótidos.Estructura del NAD+.

Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros. sin embargo no fue hasta mucho después que se conoció su función. de manera que se pensaba 6 .Estructura de un polirribonucleótido ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869.Fig.42 . era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información genética. 2. A principio de siglo los científicos que querían explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un problema. frente a los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas.

En 1944 se demostró que ese principio transformador era el ADN y no las proteínas. Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN. sin importar la edad.Experimento de Griffith 7 . una de ellas era la forma llamada lisa (L). sexo. la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la complejidad del organismo. A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor. Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias. no contenía el polisacárido y no era virulenta.que era demasiado sencillo como para guardar la información. del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante. rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los ratones.43 . En contraste las cepas rugosas. a otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor. factores nutricionales o ambientales. ha procedido. En 1928. Griffith experimentó con ratones. es decir que las células rugosas se habían transformado en cepas virulentas. así como también se observa que las gametas de los individuos con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células somáticas. 2. en este último caso los ratones morían de neumonía. Fig. Por otra parte. Por ello se llevaron a cabo una serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente. por un lado. La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN. por lo cual se le asignaba una función estructural.

Experimento de Hershey y Chase Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el interior de las bacterias de este último grupo. Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo. de manera que al sintetizar su ADN. quedando marcadas radiactivamente las proteínas. 8 . Fig.44 . están formados por ADN y proteínas. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban. por el contrario si eran las proteínas las que cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer grupo. Trabajaron con virus llamados bacteriofagos. la molécula quedaba marcada radiactivamente. ya que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en contacto con ADN marcado. 2. Los virus tienen un mecanismo de acción muy particular. las proteínas forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. como era posible que esa estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones.Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase. Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado. demostraron en forma indiscutible que el ADN es el material genético. Se cultivaron virus en un medio que contenía fósforo radiactivo. los bacteriofagos. ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material genético.

En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN. 9 . y de los postulados enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual a la cantidad de citosina. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica. enrollada sobre un eje. describe a la molécula del ADN como una doble hélice. pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’. La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno. y la otra sentido 3’ ® 5’. Las hebras son antiparalelas. Excepto en algunos virus. 2. lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras.Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Fig. como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo. es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas. el ADN siempre forma una cadena doble. El modelo de Watson y Crick.45 .

Factores que estabilizan la doble hélice Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hélice. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad. si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena.46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN 10 . Fig. Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura. 2.

el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt). adenina y uracilo. 2. Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética. En general los ribonucleótidos se unen entre sí. de este modo se forman estructuras secundarias del ARN. Esta última es una base similar a la timina.Esquema de una ARNm bacteriano 11 . Ellos son: El ARN mensajero (ARNm). Estos a su vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato. todas las funciones celulares. donde están las recetas de todas las proteínas del organismo. en los organismos procariontes.47 .Fig. ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos.virus. formando una cadena simple. b) ribosa. una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al carbono 1’ de la ribosa. Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la síntesis de las proteínas. como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia). Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un recetario. Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales. que tienen muchas veces importancia funcional. que puede ser citocina.(a) Modelo de la doble hélice de ADN. como así también en algunos virus. La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas. en forma indirecta. en organoides como los cloropastos y mitocondrias. (b) Representación abreviada de un segmento de ADN Funciones biológicas El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar. a los que llamamos ADN .48 . guanina. donde se encuentran formando cadenas dobles. 2. ARN MENSAJERO (ARNm) Fig. excepto en algunos virus.

El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. ARN RIBOSOMAL (ARNr) Este tipo de ARN una vez transcripto.Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria). De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis proteica. 12 . Fig. pasa al nucleolo donde se une a proteínas.49 . 2. A este triplete lo llamamos anticodón. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón determinado. el cual presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos. además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones.Diagrama de un ribosoma procarionte ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt) Este es el más pequeño de todos. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN). cuya secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN.

estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm. como hemos visto.50. por una secuencia lineal de nucleótidos en el ADN. participan activamente en la maduración de los ARNm. Función de los ARN Un gen está compuesto. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en otro capítulo. los ARN. PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. 2. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización.Fig.Molécula de ARNt ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA) En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo. sino que lo hace a través de otras moléculas. como catalizadores de 13 . el ARN pequeño nuclear. RIBOZIMAS Son ARN que tienen función catalítica. dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas.

Fórmula general de un aminoácido El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes. donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman 14 . denominados grupos prosteicos. es decir. etc. Prácticamente. tienen isómeros D y L. cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico . por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas.51 .52 . el que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables. es fundamental analizar primero la de sus monómeros. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo. 2. presentan actividad óptica. Es en dichos grupos R. con excepción de la glicina.reacciones metabólicas (enzimas). grupos no proteicos. el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). los aminoácidos son anfolítos. Fig. no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Solamente las formas L forman parte de las proteínas. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas. Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. por eso los aminoácidos. Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos. 2. dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases.Fórmula general de los D y L-aminoácidos Como muestra la fórmula. Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. AMINOÁCIDOS Como su nombre lo indica. Fig. Las simples sólo están formadas por aminoácidos. unidos a un átomo de carbono central o carbono a. interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores).

nitrógeno y azufre. el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo. De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y sin carga) y aminoácidos no polares. conteniendo carbono e hidrógeno.parte de las proteínas se diferencian unas de otras. 15 . el más simple de los ácidos. así como oxígeno. En la glicina.

Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R AMINOÁCIDOS ESENCIALES 16 .Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos.Fig. 2. básicos. neutros polares y neutros no polares.53 .

2.Formación de un enlace peptídico ENLACES PEPTÍDICOS. el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre No esenciales Glutamato Glutamina Prolina Aspartato Asparagina Alanina Glicina Serina Tirosina Cisteína Arginina Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Metionina Treonina Triptofano Valina Histidina ( sólo en lactantes) AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión sináptica. OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS 17 . La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas llamadas neurotransmisores Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Los organismos heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos carbonados.4 .54 . se sintetiza a partir del ácido glutámico. Fig. la histamina a partir de la histidina. este paso ocurre en el citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesículas. Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos neurotransmisores. la serotonina a partir del triptófano. El GABA otro neurotransmisor. se denominan aminoácidos esenciales.La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Tabla 2. Los que requieren ser incorporados por la ingesta. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas. no pudiendo ser sintetizados. y son producidos por plantas y bacterias (Tabla 2. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas).4).

el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido. Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos. Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular. Tabla 2. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN. formando un enlace peptídico. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. Estimula la secreción de leche Oxitocina Vasopresina (ADH) Hormona del crecimiento (GH) Hormona luteinizante (LH) Hormona Folículo estimulante (FSH) Prolactina (PRL) Hormona adrenocorticotrofa (ACTH) Tirotropina (TSH) Paratohormona 200 Hipófisis 200 191 39 220 84 Hipófisis Hipófisis Hipófisis Hipófisis Paratiroides Estimula la Corteza adrenal secreción de corticoesteroides Tiroides Huesos.6. y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Riñón. Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons. Acción generalizada Testículos y ovarios Testículos y ovarios Glándula mamaria Función Contracción del múculo liso uterino y eyección de leche Antidiurética y vasopresora Crecimiento Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas. y en que orden relativo o secuencia lo hacen. y 2. el material genético de la célula. etc. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas.5 . Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos.Cuando una célula viva sintetiza proteínas. como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2.Péptidos con función hormonal Nombre Nº de aminoácidos 9 9 191 Órgano productor Hipotálamo Hipotálamo Hipófisis Órgano blanco Útero. glándula mamaria. riñón e Estimula secreción de tiroxina Regulan la calcemia 18 . el producto de esta unión es un dipéptido.5. mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína. vasos.

Nº de aá. cada uno de los cuales está representado en el diagrama por un óvalo. empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil comprender su versatilidad funcional. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. Acción generalizada Regulan la glucemia Tabla 2. La letra en el interior de los óvalos son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. la cual está determinada genéticamente.Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro.Algunos Péptidos con función neurotransmisora Nombre Sustancia P Angiotensina II Encefalinas (ENK) Colecistoquinina(CCK) Beta-endorfina ESTRUCTURA PROTEICA ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. La insulina es una proteína muy pequeña.6 .(PTH) Calcitonina (CT) Insulina Glucagón 32 51 29 Paratiroides Páncreas Páncreas intestino. ESTRUCTURA SECUNDARIA A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando. 19 .55 . 11 8 4 8 31 Efecto Dolor Ansiedad Control del dolor Regulación del apetito Placer y analgesia Fig. 2. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína. Huesos y riñón Tejidos insulinodependientes.

y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a otra. mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios.A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega. Fig. Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios. mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas.56 . La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario. Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal. adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína. 2. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes.Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en aHélice. sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios 20 .

Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a. ESTRUCTURA TERCIARIA Debido a la interacción de los grupos R. DOMINIOS Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150 aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales. El concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios similares. En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular. por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucleótido. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el colágeno.Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura estrechamente asociada. la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional. que son proteínas con función catalítica. esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina estructura supersecundaria. el dominio podría ser sólo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. 21 . Es difícil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio. como por ejemplo en las enzimas. Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o extensas hojas plegadas. Una proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios.

Fig.Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo 22 . 2.57 .

(Tabla 2. como es el caso de la hemoglobina. Por ejemplo. tienen su propia estructura terciaria. Las funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son: Función estructural. Cada una de las subunidades proteícas. la tubulina de los microtúbulos.Fig.Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares. como el colágeno. Cada cadena transporta una molécula de oxígeno ESTRUCTURA CUATERNARIA Muchas proteínas presentan este tipo de estructura. Formada por dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles. etc. 23 . una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero. las de las cápsides virales. incluso su propia síntesis. 2.58.7).

piel. Lamina (Laminina Lamina nuclear. estirando u ondulando el cabello. Resistencia a la tensión. Un tercio de esos aminoácidos está constituido por la glicina.). de modo que las podemos encontrar en tendones. Estas enzimas catalizan la separación de los extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. cuernos.Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones Proteína F-actina Colágeno Desmina Elastina Fibroína Queratina Origen Intracelular. membrana basal. constituyendo una estructura rígida.7 .Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. lo que permite que la membrana sea flexible. 24 . Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos. todas las células. Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión de los genes. Función Formación de microfilamentos en el citoesqueleto. resistencia a la tensión de los epitelios. Rigidez Se enlaza con la F-actina. El procolágeno. etc. movimiento contráctil. cabello. es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a dos enzimas. Tabla 2. son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo. su unidad precursora. Fuerza sin flexibilidad. etc. Matriz extracelular. Estructuras protectoras. o bien formar puentes nuevos. Son producidas por las células epidérmicas. huesos. Intracelular. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice. prolina e lisina hidroxiladas. Son la clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una estructura de orden superior. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro. nuclear) Esclerotina Espectrina Membrana de los eritrocitos. vasos sanguíneos. que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los puentes disulfuro. Células musculares. Estructural. etc. Las moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro. cabello. que dan protección externa (piel. Exoesqueleto de los artrópodos. ligamentos. Estructuras que sirven de armazón dentro de la célula. ligamentos. podemos hacer una generalización acerca de su estructura. Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas. uñas. Elasticidad. Seda Piel. Vasos sanguíneos.

este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo. la cual se ve afectada por el pH sanguíneo. La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas.3.difosfoglicerato). Por lo tanto la hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él oxigeno. hemoglobima. mioglobina y las lipoproteínas son algunos ejemplos. Sin embargo. Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana. la temperatura y la concentración de 2. Función de Transporte: Globulinas en general.Grupo Hemo. 25 . Dada su importancia biológica. La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el responsable de la unión del oxígeno.3 DGP (2.59 . Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. 2. es decir que en su estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso corresponde al grupo Hemo. componente principal de la clara de huevo o la gliadina del trigo. Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas por las células plasmáticas ( linfocitos B activados).Función Motora: actina y miosina del músculo. Función de Reserva: La ovoalbúmina. son también conocidas como inmunoglobulinas o gamaglobulinas. presente en la hemoglobina y la mioglobina. en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo. podemos mencionar que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220 aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una (cadenas pesadas). Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada anticuerpo es específico para un determinado antígeno. Fig.

4. La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia es utilizada en distintos procedimientos. ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN 1. Son agentes desnaturalizantes el calor. derivados de aminoácidos y oligopéptidos son neurotransmisores en el sistema nervioso. ¿Qué es un nucleótido? ¿Qué función cumple el ATP? ¿Que función cumplen el NAD y el FAD? ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN? ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN? 6. radiaciones. lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una proteína? 26 . Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar. d) señala los extremos de cada cadena. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. Es decir su estructura secundaria. pero desplazado ligeramente hacia arriba. ácidos y bases fuertes. Un ejemplo lo constituye la esterilización de elementos quirúrgicos. estabilizada por enlaces covalentes. También ciertos aminoácidos. este proceso se denomina hidrólisis. terciaria o cuaternaria si la tuviera. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener? ¿Qué longitud tendría este ADN 9. etc. En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria. 2. e) coloca los peldaños y señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos. en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos. La desnaturalización no afecta la estructura primaria.Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o glucoproteínas. 5. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación del ADN? 7. 8. 3. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior.

en que se basa esa clasificación? 13. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína? PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE 1. 2. c. c. d.10. a. 3. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica? 14. ¿Qué entiende por estructura primaria? 12. c. b. un grupo fosfato y una base carbonada un azúcar de 5 carbonos. d. a. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar? 15. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?: A-G A-C A-T T-U G-T ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? : puentes de hidrógeno interacciones hidrofóbicas interacciones polares todas son correctas 27 . un grupo fosfato y una base hidrogenada un azúcar de 6 carbonos. a. b. Un nucleótido está formado por: un azúcar de 4 carbonos. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria? 16. ¿Cuál es la importancia del grupo R en la estructura de las proteínas? 11. b. un grupo fosfato y una base nitrogenada un azúcar de 5 carbonos. e. Escriba la estructura general de un aminoácido. d. una base nitrogenada y un grupo fosfato eninguna es correcta. e. ¿Qué tipos de aminoácidos conoce.

e.e. d. c. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN: aparece fuera de la célula. b. b. comprobando así que es la molécula que almacena la información c. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno aparece dentro de la célula demostrando que es estable ninguna es correcta El ARN ribosomal : forma parte de los ribosomas se sintetiza en los ribosomas se une a los ribosomas interviene en la maduración del ARNm ninguna es correcta Podemos encontrar ARN de doble cadena en: las células procarionte en cloroplastos y mitocondrias en algunos virus en células vegetales todas son correctas La unión peptídica se produce entre: el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato ninguna es correcta 28 . 7. d. d. 5. ninguna es correcta. d. comprobando que el ADN almacena la información genética b. a. c. a. b. a. a. c. e. 6. e. e. 4. está dentro de la célula.

McGraw-Hill.p y Ralston. (1998) . (1996) Biología Molecular de la Célula. Interamericana.As. México. Reverté.BIBLIOGRAFÍA Alberts. (1995) Bioquímica. G. Ediciones El Manual Moderno. 5ª Ed. Biología. México. B et al.McGraw-Hill. Mc Graw Hill Interamericana. 4ª.   Smith and Wood. Bs. (1997) Biology.Addison-Wesley. pero sólo 20 de ellos están presentes en las proteínas.   Curtis y Barnes (1992).   Kuchel. España. Ed. Harper.. (1995) Manual de Bioquímica. Ediciones Omega S. Stryer. Moléculas Biológicas. (1994) Bioquímica General.   S.. Ed. Editorial Médica Panamericana. Serie Schaum. Iberoamericana Solomon y col. L. N.A. (1998) Biología Celular y Molecular. G. (1998) . Ed. 29 . Ed. [1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos. México.A. México. 3ra Edición. Ed. California. Biología de Villee. Karp.Barcelona. the Benjamin Cummings Publishing Company. 4th Edition.  Campbell. Inc.

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