UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR

ORREGO
Facultad de Medicina Humana

Receptores y Hormonas

Nombre:

Fernández Valencia, Cristina

Curso:

Fisiología

Ciclo:

II

Turno:

Lunes 6:00 - 7:45 pm

2010-II
 Informe de fisiología: Musculo esquelético

Informe de fisiología Nº 03

TEMA: Propiedades Fisiológicas del Músculo Esquelético

I. PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA

¿Cómo es el mecanismo de contracción en el músculo esquelético?

¿Cuál sería la diferencia entre estimular una fibra muscular aislada y estimular el nervio
que inerva una fibra muscular?
¿Cuál es efecto del acetilcolina y del curare sobre la contracción muscular?

II. FORMULACIÓN DE LA HIPÓTESIS

La contracción del músculo esquelético se da por medio de una tracción entre los
filamentos de actina y miosina.
Al estimular el nervio de un músculo esquelético a comparación de estimular
directamente la fibra muscular la contracción va a tener una menor magnitud y menor
intensidad.
La acetilcolina favorece a la contracción muscular aumentándola mientras que el curare
se une a los receptores colinérgicos nicotínicos y evita la contracción muscular.

III. OBJETIVOS

-Observar que al aumentar la fuerza del estímulo continuamente la contracción

aumentará hasta cierto punto.

-Observar que una contracción prolongada con mucha intensidad provocará fatiga
muscular.

-Observar la diferencia entre estimular directamente la fibra muscular directa y al

estimular el nervio de la fibra muscular.

-Observar el efecto de la acetilcolina sobre la contracción muscular y también el efecto

del curare.

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IV. MARCO TEÓRICO

1. Aparato contráctil de las fibras musculares estriadas:

La célula muscular es una fibra de 10-100 mm de diámetro y hasta 15 cm de

longitud en el músculo esquelético. La membrana celular de la fibra (célula)
muscular se denomina sarcolema y rodea al sarcoplasma (citoplasma), los núcleos
celulares, las mitocondrias (denominadas sarcosomas), sustancias para la
producción de energía y O2.

Fig. 01: Estructura de

las fibras musculares
estriadas

Cada miofibrilla está dividida por las denominadas bandas Z en unidades de unos 2
mm de longitud, denominadas sarcómeros. Se pueden reconocer bandas claras y
oscuras definidas (por lo que se llama músculo estriado), producidas por la
distribución ordenada de los filamentos de miosina (gruesos) y actina (finos). Un
sarcómero se localiza entre dos líneas Z. Los aproximadamente 2.000 filamentos de
actina están fijados en el centro de la banda Z, por lo que la mitad de la cadena se
extiende a dos sarcómeros vecinos. En las proximidades de la banda Z el sarcómero
sólo está constituido por filamentos de actina: banda I. La región en la que se
solapan los filamentos de actina y miosina se reconoce como banda A. La zona H
contiene sólo filamentos de miosina (unos 1.000/sarcómero), que se engruesan en el
centro formando una línea (o banda) M.

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Los filamentos de actina seFig. 02: Estructura

anclan del sarcómero
al sarcolema a través de la proteína distrofina.
Un filamento de miosina está constituido por un haz de unas 300 moléculas de
miosina. Cada uno comprende dos cabezas globulares, que se unen a través de un
segmento de cuello flexible con la cola de la molécula en forma de hilo.

Cada una de las cabezas tiene un dominio motor con un bolsillo nucleótido (ATP o
ADP + PJ) y lugar de unión de Ia actina. En el cuello de esta molécula pesada (220
kDa) se unen dos cadenas de proteínas ligeras, una reguladora (20 kDa) y otra
esencial (17 kDa). Las modificaciones conformacionales del segmento cabeza-
cuello permiten que la cabeza «bascule» durante su interacción con la actina
(deslizamiento de filamentos).

La actina es una molécula proteica globular (actina G) y 400 forman un polímero en

forma de cordón, la actina F.

Enlace término-terminal: en la molécula de tropomiosina (40 nm) están confinados

lo filamentos de actina, de forma que cada 40 nm se ancla a ellos una molécula de
troponina. La troponina se compone de tres unidades:

- TN-C: tiene en su extremo amino dos sitios de unión para el Ca2+.

- TN-I:
TN-I impide en reposo el deslizamiento de los filamentos.

- TN-T:
TN-T interacciona con TN-C, TN-I y actina.

El sarcómero contiene otro sistema de filamentos, la proteína titina de más de 1.000

nm de longitud en forma de filamentos. Esta proteína con unos 30.000 aminq B
ácidos (M > 3.000 kDa) representa la cadena polipeptídica más larga conocida y
constituye un 10% de la masa muscular. La titina se ancla en su extremo carboxilo a
la banda B y en su extremo amino a la banda Z.

En muchos puntos el sarcolema es cruzada por unos tubos verticales a las fibrillas
musculares: los túbulos transversales o sistema T.

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Fig. 03: Molécula de miosina II

2. Contracción de las fibras musculares estriadas:

A. Excitación de las fibras musculares:

Cuando en la placa motora terminal se libera acetilcolina, se produce una

corriente de placa terminal, cuya diseminación electrotónica activa los canales
de Na+ controlados por voltaje del sarcolema. Los potenciales de acción así
generados se transmiten a lo largo del sarcolema por toda la fibra muscular (2
m/s) y por el sistema T hacia la profundidad de las mismas.

Fig. 04: El sistema de sacotúbulos de la fibra

muscular

La conversión de esta excitación en una contracción se denomina acoplamiento

electromecánico. En el músculo esquelético empieza porque el PA excita los
receptores de dihidropiridina sensibles a voltaje (RDHP) en la zona de las
tríadas del sarcolema. Los RDHP se organizan en filas y, enfrentados a los
mismos en la membrana del retículo sarcoplásmico vecino, se localizan hileras
de canales de Ca2+.

En el músculo esquelético la excitación en un punto de los RDHP sirve para

producir la apertura coordinada de todo un grupo de receptores de rianodina, lo
que aumenta la seguridad de la transmisión. El aumento de [Ca2+] satura los
sitios de unión de Ca2+ de la troponina C, lo que anula el efecto inhibidor
mediado por ella de la tropomiosina sobre el deslizamiento de los filamentos.
No está claro si se afectan la inhibición de la unión actina-miosina o la
separación de ADP y Pi.

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Fig. 05: Ca2+ como

intermediario entre el
estímulo eléctrico y la
contracción

B. Deslizamiento de los filamentos:

El ATP resulta fundamental para el deslizamiento de los filamentos y la

contracción muscular, en la que las cabezas de miosina con su actividad
ATPasa son los motores (proteínas motoras). Los filamentos de miosina II y de
actina de un sarcómero están ordenados de tal manera que se pueden deslizar
uno dentro del otro. Las cabezas de miosina se unen con los filamentos de
actina formando un ángulo determinado. Un cambio de conformación del sitio
de unión B nucleótidos de la miosina II, cuya dimensión espacial se refuerza
por el movimiento de la zona del cuello, «dobla» la cabeza de Ia miosina y
arrastra consigo los filamentos delgados más de 4 nm (en ocasiones las dos
cabezas de la miosina movilizan un filamento de actina próximo). Después la
cabeza se suelta y vuelve a «estirarse» para, tras una nueva unión con actina,
realizar el siguiente «golpe de remo».

Durante el deslizamiento las bandas Z se aproximan entre sí y crece la zona de

solapamiento de los filamentos finos y gruesos (la longitud de los mismos
permanece constante). La banda I y la zona H se acortan. El acortamiento
máximo del músculo se produce cuando los extremos de filamentos gruesos
chocan contra la banda Z, momento en el que los extremos de los filamentos
finos se solapan. El acortamiento del sarcómero se produce en ambos extremos
del haz de miosina, pero en direcciones contrarias.

Fig. 06: Deslizamientos de filamentos

C. Ciclo de contracción:

Las cabezas de miosina (M) de una molécula de unión de nucleótidos. En este

momento el complejo M-ATP forma un ángulo de 90 grados con el resto del
filamento de miosina y la unión con la actina es débil. La entrada de Ca2+ en el

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complejo troponina-tropomiosina hace que la actina actue Ia ATPasa de la

miosina de forma que se disocia el ATP ligado a la miosina (ATP -» ADP + P1)
y se forma un complejo A-M-ADP-P¡.

Si el Pi se suelta de este complejo, aumenta la constante de asociación entre Ia

actina y la miosina a la cuarta potencia por un cambio de conformación (unión
más fuerte) y las cabezas de miosina se inclinan 40°, lo que determina que los
filamentos de actina y miosina se deslicen entre sí. La eliminación del ADP
coloca a las cabezas de miosina en su posición final (45 grados). El complejo
A-M restante es estable («complejo rígido») y sólo se puede convertir de nuevo
en un enlace débil mediante la unión de otro ATP a las cabezas de miosina
(«efecto debilitador» del ATP). La fácil distensibilidad del músculo en reposo
resulta fundamental, por ejemplo, para el llenado del corazón y para la
respuesta de los músculos extensores en una flexión rápida.
Si el ATP se une a la miosina, la unión de nuevo débil entre la actina y la
miosina permite que las cabezas de Ia miosina se vuelvan a poner rectas (45 a
90 grados), la disposición adecuada del complejo M-ATP.
No todas las cabezas de miosina que fraccionan de los filamentos de actina
están en acción al mismo tiempo (pequeño «cociente de actividad»), lo que
impide una contracción retrógrada. Como el Ca2+ liberado del retículo
sarcoplásmico se vuelve a bombear gastando ATP.

La relajación muscular después de una contracción rápida se acelera con

parvalbúmina. Esta proteina se encuentra en el citosol de las fibras musculares
de tipo y se liga con el Ca2+ (intercambiándolo por Mg2+) con mayor afinidad
que la troponina, pero menor que la ATPasa de Ca2+, por lo que actúa como un
amortiguador «lento» de Ca2+.

El ciclo de deslizamiento descrito es aplicable sobre todo a una contracción

isotónica, es decir, cuando existe un acortamiento del músculo. Cuando se trate
de una contracción isométrica potente (aumento de la tensión muscular sin
acortamiento claro) en M proceso de deslizamiento interviene el denominado
componente elástico en serie del musculo. El complejo A-M-ATP se convierte
posiblemente de forma directa en el complejo A-M-ADP-P1.

Fig. 07: ciclo del

trabajo en el
deslizamiento de
los filamentos

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D. Propiedades mecánicas del músculo esquelético:

El potencial de acción producido en el músculo (PA) aumenta la concentración

intracelular de Ca2+ e inicia la contracción muscular. El control de la potencia
del músculo esquelético se consigue a veces reclutando distintas unidades
motoras y otras veces modificando la frecuencia del potencial de acción. Un
estímulo concreto siempre produce una liberación máxima de Ca2+ y la
contracción máxima de la fibra muscular esquelética (regla del todo o nada).
Sin embargo, el estímulo no consigue el máximo acortamiento posible de la
fibra muscular, porque dura demasiado poco para conseguir el mayor
deslizamiento de los filamentos. El acortamiento sólo aumenta cuando se
produce un segundo estímulo después de la primera contracción. De este modo,
los estímulos repetidos producen una sumación mecánica en etapas
(superposición) de las contracciones.

Fig. 08: Potencia muscular en presencia de de un estímulo de

frecuencia creciente y decreciente.

Si se va aumentando el estímulo (hasta 20 Hz en las fibras de contracción lentas

y de 60-100 en las de contracción rápida, se consigue la contracción máxima
posible de la unidad motora: tetania.

Comparado con una contracción aislada, se consigue así cuadriplicar la

potencia muscular.
La concentración de Ca2+, que siempre disminuye por la superposición entre
los estímulos, sigue alta en la tetania.

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Hay que distinguir la rigidez y la contractura, un acortamiento sostenido del

músculo de la tetania. Estos fenómenos no se producen por PA, sino por una
despolarización local sostenida, por ejemplo por aumento de la concentración
extracelular de K+ (contractura por K+), o por la liberación inducida por
fármacos de Ca2+ en el interior de Ia célula, por ejemplo con la cafeína. La
contracción de las denominadas fibras tónicas (determinadas fibras en la
musculatura ocular extrínseca y en los husos musculares también es una
contractura. Las fibras tónicas no responden a un estímulo con una contracción
de tipo todo o nada, sino que se contraen según Ia despolarización (ausencia de
PA). En este caso la intensidad de la contracción viene regulada por la variación
de la [Ca2+].

El «tono» general de la musculatura esquelética (tono reflejo) viene

determinado por PA normales en cada unidad motora. En este caso no se
observan contracciones individúe les, porque las unidades motoras se estimula
de forma asincrónica. Los músculos postural se encuentran en reposo en este
estado de tensión involuntaria, que se controla de forma refleja y que aumenta
al hacerlo la atención.
E. Formas de contracción.

Una contracción muscular puede ser isométrica, en que la longitud del músculo
permanece constante y se modifica la tensión (en el caso d corazón se denomina
isovolumétrica, porque la longitud muscular determina el volumen de
ventrículo o la aurícula). También existen contracciones isotónicas, en las que
se modifica la longitud con una tensión constante. Cuando se modifican ambos
parámetros, se habla de contracciones autotónicas, si se añade una contracción
isométrica sobre una isotónica y se habla de contracción de choque y si fuera al
contrario de contracción de apoyo.

F. Elasticidad del músculo.

Un músculo en reposo que contenga ATP se deja distendido como una goma
elástica, sin que se necesite principio mucha fuerza, aunque dicha fuerza
aumenta de forma exponencial cuando el músculo está distendido.

En este estado de estiramiento, que se oponen los sarcómeros desplazable están

implicados tanto las membranas de las fibras musculares (sarcolema) como el
tejido conjuntivo (fascia), aunque la molécula más importante es la titina, una
molécula distensible filiforme, incluida en el sarcómero (6 moléculas/filamento

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de miosina). La titina se ancla en el filamento de miosina a nivel de la banda A

del sarcómero, donde es responsable de colocar el filamento miasina en el
centro del sarcómero; a nivel de la banda I es distensible y funciona con una
«cinta elástica» molecular, que se opone al estiramiento pasivo del músculo y
controla velocidad de acortamiento del mismo.

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