Transaminasas

Las transaminasas (o aminotransferasas) son enzimas transferasas que catalizan la reacción de

transferencia del grupo amino (-NH2) de un aminoácido a un α-cetoglutarato (un α-cetoácido). Las
transaminasas más conocidas son:

- Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), llamada también aspartato aminotransferasa (AST).

- Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), o bien alanina aminotransferasa (ALT)

Las transaminasas están por todo el organismo. La GOT o AST está en el hígado, miocardio, riñón,
encéfalo y musculatura esquelética. La GPT o ALT está presente en concentraciones mucho más
elevadas en el hígado que en los demás tejidos.

La GOT cataliza la siguiente reacción:

Aspartato + α-Cetoglutarato ⇔ Oxalacetato + Glutamato

La GPT cataliza esta otra reacción:

Alanina + α-Cetoglutarato ⇔ Piruvato + Glutamato

Estructura de una transaminasa
Estas enzimas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y
su medición en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas
enfermedades, y en especial para evidenciar la presencia de daño hepático. Sus valores normales
se indican en los partes médicos de laboratorio y varían según la metodología analítica adoptada.
Un valor elevado de las transaminasas suele ser indicativo de daño en el hígado.

Las transaminasas requieren la coenzima piridoxal-fosfato, que se convierte en piridoxamina en la

primera fase de la reacción, cuando un aminoácido es convertido en un ácido ceto. La
piridoxamina enlazada a la enzima reacciona con alanina, oxalacetato o alfa-cetoglutarato, dando
piruvato, ácido aspártico o ácido glutámico, respectivamente.

Cuando el azúcar en sangre es bajo, el organismo debe romper las proteínas en aminoácidos, a
expensas del tejido muscular. La preferencia de las transaminasas del hígado por el oxalacetato o
el alfa-cetoglutarato desempeña un papel fundamental en la canalización del nitrógeno desde el
metabolismo de los aminoácidos a asparagina y glutarato, para la conversión a urea que sirve
como excreción del nitrógeno. Del mismo modo sucede en los músculos, donde el uso del piruvato
en la transaminación produce alanina, que es llevada por la corriente sanguínea al hígado. Allí,
otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un valioso precursor para la
gluconeogénesis. Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori, que permite el metabolismo
anaerobio en los músculos.

Lactato deshidrogenasa
La lactato deshidrogenasa es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos
del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos
rojos, cerebro y pulmones.

Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox,
en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. Dado
que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es
conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).

Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la

glucólisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de
la vía glucolítica.

Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de su energía
del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que carecen de
mitocondrias).