Deshidrogenasa láctica (ldh

)
Una enzima de un grupo de enzimas que se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que participa en la producción de energía en las células. Una cantidad elevada de esta sustancia en la sangre puede ser un signo de daño en los tejidos y algunos tipos de cáncer u otras enfermedades. También se llama lactato-deshidrogenasa y LDH. Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa láctica (DHL).

Nombres alternativos
DHL; LDH; Deshidrogenasa del ácido láctico

Forma en que se realiza el examen
El médico extrae sangre de una vena o de un talón, dedo de la mano o del pie o del lóbulo de la oreja. El laboratorio revuelve rápidamente o centrifuga la sangre para separar el suero (porción líquida) de las células. El examen de DHL se hace en el suero.

Preparación para el examen
El médico puede solicitar la suspensión de medicamentos que puedan afectar el examen. Entre los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de DHL se pueden mencionar: anestésicos, aspirina, clofibrato, fluoruros, mitramicina, narcóticos y procainamida.

Razones por las que se realiza el examen
La deshidrogenasa láctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar daño tisular. La enzima de deshidrogenasa láctica se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el corazón, el hígado, el riñón, el músculo esquelético, las células sanguíneas del cerebro y los pulmones. La deshidrogenasa láctica (DHL) afecta la reacción química para la conversión del piruvato y el lactato. Los músculos en ejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glóbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hígado, el cual lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los músculos en reposo, los glóbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.

Valores normales
Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un rango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:
• • • • • • • • • • • •

Accidente cerebrovascular (ACV, apoplejía) Ataque cardíaco Anemia hemolítica Presión arterial baja Mononucleosis infecciosa Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal ) Enfermedad hepática (por ejemplo, hepatitis) Lesión muscular Distrofia muscular Estados (neoplásicos) de formación anormal de nuevos tejidos Pancreatitis Muerte de tejido (infarto pulmonar)

Si se eleva el nivel de DHL, el médico puede ordenar una medición de las isoenzimas de deshidrogenasa láctica. Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:
• • •

Anemia por deficiencia de B12 Anemia megaloblástica Anemia perniciosa

En pacientes asintomáticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente controles periódicos que permitan descartar otras patologías. En primer lugar. MB. Los afroamericanos presentan niveles más altos de CPK. y BB. Si bien se halla en altas concentraciones en el tejido muscular esquelético y cardíaco. corresponde considerar si este hallazgo de laboratorio se halla acompañado de síntomas como las mialgias. realización de ejercicios vigorosos (después de ellos el valor . CPK-MM es la isoenzima que constituye casi todas las enzimas circulantes en personas sanas. se la encuentra igualmente. que nos orienten hacia una patología en particular. La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmática que cataliza la transferencia de un fosfato de alta energía desde el fosfato de creatina. En segundo término. Varias condiciones fisiológicas van acompañadas de cambios en la concentración sérica de CPK. De tal manera. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM. La asociación de miopatía con el uso de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con múltiples beneficios. a la adenosina difosfato. cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles séricos de creatinfosfoquinasa. La medición de la creatinfosfoquinasa es una determinación de laboratorio inespecífica pero sumamente útil para el diagnóstico y el seguimiento de miopatías. el músculo cardíaco MM (80%) y MB (20%) y el cerebro. Los niveles de CPK también pueden ayudar al reconocimiento de distrofia muscular incluso antes de que aparezcan síntomas clínicos. de igual modo que determinadas patologías sistémicas. aunque en menores concentraciones. Los valores de referencia en hombres son hasta 174 U/L y en mujeres hasta 140 U/L. produce trifosfato de adenosina para su empleo por los miocitos.Creatinfosfoquinasa (cpk) La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido muscular tanto esquelético como cardíaco y en menor concentración en otros tejidos. Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa sérica. principal depósito de almacenamiento energético en el músculo en reposo. La razón de estas diferencias sistemáticas es desconocida aunque probablemente corresponda a factores genéticos. y se la emplea tanto en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. El problema surge con pacientes asintomáticos o mínimamente sintomáticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnóstico. El músculo esquelético contiene principalmente MM (95%). en el cerebro y otros órganos. La CPK se utiliza en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio y como medida confiable de enfermedades esqueléticas e inflamatorias del músculo. y BB. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM. MB. Los niveles también varían entre individuos normales y tal variación persiste luego de la corrección con la masa muscular y talla. Elevaciones transitorias de los niveles de CPK resultan comunes luego de injurias musculares reversibles como traumas (inclusive inyecciones intramusculares). el sistema gastrointestinal y el aparato genitourinario contienen mayoritariamente BB.

descartar aquellas drogas que puedan estar elevando sus niveles séricos. También en enfermedad celíaca. puede aumentar en varias condiciones sistémicas. enfermedades del tejido conectivo.puede persistir elevado hasta 7 días) o aun en calambres musculares. incluidas infecciones virales. resulta prudente realizar un seguimiento capaz de descartar otras patologías. Su elevación puede conducir a un diagnóstico incierto cuando se acompaña de una manifestación levemente sintomática o asintomática. En pacientes asintomáticos. alteraciones hidroelectrolíticas y trastornos tiroideos. condición frecuentemente subdiagnosticada (2). El aumento de la CPK en plasma es inespecífico y podemos verlo en múltiples patologías (Tabla Nº 1). Asimismo. . en segundo lugar. Lo primero a tener en cuenta es si este hallazgo de laboratorio se acompaña de síntomas que nos orienten a una patología en particular y. con CPK alta sin causa aparente.

los electrones desde el NADH citosol son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato. L-fenilalanina y Ltriptófano.Transaminasa glutámico oxalacética (tgo) Enzima que se encuentra en el hígado. antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT). que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). También se llama aspartato aminotransferasa y SGOT. por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células. Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio. Reacciones catalizadas Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato.1). las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. Los electrones son . miopatías. que participa en la biosíntesis de la cobalamina. como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima.1. cáncer u otras enfermedades. Lanzadera de electrones del malato-aspartato En el corazón e hígado. La aspartato aminotransferasa está en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con: • • • • • Tirosina transaminasa. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis controlada. Clasificación Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato. Aminoácido aromático transaminasa. hepatopatía aguda. La aspartato aminotransferasa o AST (EC 2. Bajo el concepto de similitud de secuencias. el corazón y otros tejidos. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor. es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos. Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans. L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina.6. 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa. el hígado y el tejido muscular. Proteína YJL060c de las levaduras. especialmente el corazón. Una concentración alta de transaminasa glutámico-oxalacética sérica liberada en la sangre puede ser un signo de daño en el hígado o el corazón.

transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato. que atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por NAD+ en la matriz para formar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa. Transaminasa glutámico pirúvica (tgp) . Esta versátil lanzadera también facilita el intercambio de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol. el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. formando malato. En el citoplasma. es reversible. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino. Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato. El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reacción de transaminación se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado citosólico. el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo. Consecuentemente. formando aspartato y α-ketoglutarato.

Se estudió la transaminasa glutámico-pirúvica sérica en 3 744 donantes de sangre. sarampión alemán y otros). de Cuba. La ASAT (aspartato aminotransferasa)es una típica enzima marcadora. esto es un signo de daño hepático adicional. Se senaló la utilidad de determinar esta enzima en el control habitual de la sangre posdonación. hepatitis alcohólica) cirrosis hepática colestasis (hereditaria / mecánica) daño hepático durante el embarazo tumores dsel hígado. en la mayoría incluso >2. No se encontró diferencia significativa al comparar ambos métodos. Virus de Epstein Barr. matástasis terapia heparínica medicamentos envenenamiento / sobredosis (muy alto incremento posible) isquemia aguda del hígado (muy alto incremento posible) compromiso del hígado en otra enfermedad daño miocárdico enfermedades de la musculatura esquelética Mediante la determinación del cociente GOT : GPT se obtiene el Cociente De Ritis: el que es usualmente <1 en los casos de daño hepático moderado. Hasta un quíntuplo de incremento por encima del límite normal superior en: • • • • • • • • • • • • • • • infecciones virales crónicas del hígado compromiso del hígado en otras infecciones hepatitis autoinmune daño hepático alcohólico (hígado graso. Las determinaciones de seroprevalencia de anticuerpos se realizaron por 2 métodos de inmunoensayo enzimático: uno de la firma Ortho y el otro del Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología/Empresa "Finlay".agalia.Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a 2-cetoácido por lo cual el aminoácido se convierte en cetoácido y el cetoácido en aminoácido. . sarampión. aún cuando el daño hepático no sea tan severo. Cuando se observa un cociente más bajo en un daño muscular diagnosticado. determinada por este último método. con una p < 0. Se comparó la prevalencia de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C en un grupo de donantes con la transaminasa normal y aumentada. En el 0. ya que las células musculares contienen más GOT que GPT. excepto en la prevalencia de anticuerpos entre donantes con la transaminasa normal y elevada. Un cociente alto (>1) es observado en daño hepático severo. En caso de daño músculo esquelético y miocárdico el cociente es usualmente >1. En daño hepático alcohólico el cociente será usualmente >1. Coxsackie.93 % se hallaron valores elevados.05. Valores incrementados en: • • infecciones virales agudas del hígado (incremento de un quíntuplo a un céntuplo) virus que no afectan primariamente al hígado (citom.

Existen 2 tipos de hepatitis: la del tipo I en la hepatitis esporádica. Variantes del VHC que produzcan Acs que no reaccionan con los antígenos habitualmente disponibles en los ensayos. Finlay" (CIGB/EF) de Cuba. El primero con licencia comercial que detecta Acs contra la proteína no estructural C100-3 y utiliza un sistema de inmunoensayo enzimático sobre fase sólida (ELISA).Las hepatitis virales no-A. E. lo que permitió desarrollar distintas técnicas para detectar anticuerpos (Acs) contra las proteínas virales. con una evolución hacia la hepatitis crónica activa o hacia la cirrosis hepática en el 20 % de éstos.1 El VHC se transmite por la vía parenteral y se considera responsable de aproximadamente el 85 % de las hepatitis postransfusionales no-A. se ha comprobado que los donantes con 2 ó 3 desviaciones estándar por encima del valor medio de la TGP sérica tienen una seroprevalencia de Acs anti-VHC 9 veces superior a la de los donantes con TGP normal. según el análisis filogenético de las secuencias de una región del DNA relativamente bien conservada. pues este virus se ha clasificado en 3 tipos principales denominados 1. se consideró como límite superior normal. no-B. 2. ya que pueden aparecer reacciones falso positivas o puede ocurrir que un donante con un resultado indeterminado esté realmente infectado por el VHC. fue el de la Ortho Diagnostic Systems INC. por lo que el objetivo de este trabajo es presentar un estudio comparativo realizado con ambas técnicas. basadas en métodos recombinantes. MATERIAL Y METODO El valor de TGP de 20 u/L. Existen también pruebas confirmatorias.4 En la mayoría de ellos se han utilizado los 2 métodos de ELISA ya mencionados.7 por lo cual se estudió esta enzima sérica en los donantes de sangre. Por otra parte. 3 El genoma de este agente fue clonado.U.2 La infección debida a este virus es habitualmente persistente. los cuales presentan una distribución diferente en las poblaciones estudiadas. se desarrolló un sistema ELISA que permite detectar Acs tipo IgG anti-proteínas nucleares del VHC en suero o plasma humano. . 2. la (5'NCR) y la NS-3 y NS-5. 3. no se detecta el 12 % de los donantes infectados. aunque se utilicen combinaciones de varios métodos.5 Además. variantes de las secuencias extremas del VHC. lo cual puede deberse a: 1. Muestras infectantes recogidas durante el período de "ventana" entre la exposición y la seroconversión. por ejemplo. no-B son causadas principalmente por 4 virus diferentes por su biología y su morfología. 2 y 3. se ha demostrado que en el 50 % de los pacientes infectados se encuentran niveles elevados o fluctuantes de transaminasa glutámico-pirúvica sérica (TGP) durante meses o años. como la transmitida por el virus de la hepatitis C (VHC) y las del II corresponden a un tipo epidémico de hepatitis y son producidas por virus más pequeños. con un período de incubación prolongado de 2 a 3 meses y aunque menos de la tercera parte de los sujetos afectados presentan manifestaciones clínicas. Respuesta humoral reducida en individuos inmunocomprometidos.A.4 En el Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología y la Empresa de Productos Biológicos "Carlos J. tales como la inmunotransferencia recombinante (RIBA) y otras de segunda generación que incluyen antígenos recombinantes adicionales. descritas como K2 o tipo 3 del VHC.6 En Cuba se han realizado varios estudios sobre la seroprevalencia de Acs antiVHC en donantes de sangre y en grupos con alto riesgo.

Se comparó además la prevalencia de los Acs anti-VHC entre los donantes con TGP normal por cada técnica y también la de los donantes con TGP elevada hallada igualmente por ambos métodos. un promedio de 29. Se determinaron los Acs anti-VHC en 105 donantes con TGP normal por los 2 métodos ELISA: CIGB/EF y Ortho. se encontró el 0. pero se encontró una diferencia significativa (p < 0. Alemán (Comunicación personal).40 % cuando se halló por el método del CIGB/EF y de 5.98. No se observó diferencia significativa cuando se compararon las determinaciones realizadas por los 2 métodos ELISA entre sí ni entre la prevalencia de los Acs anti-VHC en los donantes con TGP elevada y normal estudiada por el método de la Ortho. y el promedio de los controles negativos más 400 en el Ortho. Para la cuantificación de estos Acs se utilizó un lector de tiras de micro-ELISA Organon Tecknika con filtro de 492 nm.8 % cuando se determinó por el método del CIGB/EF y del 0.93 % de TGP 20 u/L con un rango de 20 a 73 u/L. Todos los casos con valores iguales o superiores a los de corte se repitieron por triplicado antes de considerarlos positivos.8 para el del CIGB/EF.95 % cuando se determinó por el método Ortho. que utiliza placas plásticas de 96 pocillos y un lector ELISA para medir la DO a 492 nm.05) cuando se comparó la prevalencia de estos Acs entre los donantes con TGP normal y eleva-da determinada por la técnica del CIGB/EF (tabla). Se consideraron positivas las muestras según los valores de corte de cada método: el promedio de las lecturas de los controles negativos multiplicado por 1.Para el análisis comparativo se utilizó el método de X2: • • • • Se determinó la TGP a 3 744 donantes del Banco de Sangre Municipal de 10 de Octubre por una microtécnica normalizada por A. En el grupo de donantes con TGP normal (<20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del 3.44 y una desviación estándar de 10. Se detectó la prevalencia de los Acs anti-VHC en 126 donantes con TGP > 20 u/L por el método Ortho y 114 por el método del CIGB/EF (12 muestras no se estudiaron por esta técnica por resultar muy escasas). Comparación de la prevalencia de Acs anti-VHC entre donantes de sangre con TGP < 20 u/L y TGP < 20 u/L determinada por 2 métodos ELISA .55 % cuando se determinó por el método Ortho. RESULTADOS • • • • En los 3 744 donantes estudiados. TABLA. En los donantes con TGP elevada (>20 u/L) la prevalencia de Acs antiVHC fue del 11.

6 Como existen diferencias poblacionales en la distribución de los tipos de este virus. ya que esa tipificación es de importancia clínica y evidentemente sólo en los casos positivos confirmados se elevan los valores de TGP.95 5.40** 3.67* TGP < 105 20 u/L TGP < 114 20 u/L X2 4.4 Ambos métodos: Ortho y CIGB/EF. La prevalencia de Acs anti-VHC. en los que no es posible detectar los Acs anti-VHC así como la característica de esta enfermedad de cursar durante cierto tiempo asintomática. tal vez debido a los antígenos específicos que contiene.7 Sin embargo. pero esencialmente en los casos positivos para la RNA PCR (amplificación del RNA del VHC) y además plantearon diferencias asociadas con los distintos genotipos de este virus: aunque el tipo 2 podía causar una enfermedad más intensa y con poca respuesta a la terapia con el interferón. De lo expuesto se deduce que esta enzima es un marcador importante de la hepatitis C y su determinación es muy conveniente cuando no se dispone de ensayos confirmatorios. pero con la TGP . Además. si bien este último mostró mayor sensibilidad en el estudio comparativo entre los donantes con la TGP normal y elevada. sería interesante determinar los más frecuentes en nuestro medio. es también similar a los datos comunicados por Lin et al. otros autores han señalado que los donantes con estos Acs.55 X2 1. DISCUSION Los resultados de la seroprevalencia de Acs anti-VHC son similares a los observados en otros estudios realizados en los 2 donantes de sangre cubanos. 7 a 10 veces mayor en los donantes con TGP elevada comparados con aquéllos que presentan esta enzima normal. aunque se mantenían asintomáticos. se pueden utilizar indistintamente. ya que con ambos métodos utilizados. ** Significativo para p < 0. teniendo en cuenta los casos anteriormente mencionados. lo que indicó que este serotipo está asociado con un daño hepático mayor.81 11.40 ORTHO N 105 126 Acs 1 7 % 0.05. lo cual está de acuerdo con nuestros resultados (sólo el 11. presentaban aproximadamente el 60 % de la TGP por encima de los límites normales.Método CIGB/EF Donante s N Acs 4 13 % 3.84* 2. el tipo 3 fue el que presentó el porcentaje mayor de casos con TGP elevada (83 %).63* * No significativo. se pueden observar con cierta frecuencia falso positivos. así como realizar algunas técnicas confirmatorias.40 % con la TGP aumentada en los donantes con Acs anti-VHC).

rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez.0. aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Puede encontrarse en algunas plantas. completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. la β-amilasa es también sintetizada por bacterias.4.1 En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas. Durante el proceso de maduración de la fruta la βamilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta.4-α-D-glucano-glucanohidrolasa. α-Amilasa (Nombre alternativos: 1.7 y 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1. Amilasa La amilasa. .4-α-D-glucano-maltohidrolasa. que hidroliza el almidon de todo alimento. hongos y bacterias. Los tejidos animales no contienen β-amilasa. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos. y dextrina desde la amilopectina. pero esto es a tempertura ambiente β-Amilasa (Nombres alternativos: 1. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6. es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. glucogenasa) Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en la sintesis de las proterinas.alterada. denominada también ptialina o tialina. en biología es una enzima presente en la saliva. Tiene un pH de 7. descomponiéndolos en y desde la o . se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. hongos y plantas. Tiene un pH óptimo de 12. quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena. En pocas palabras. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. amilasa sacarogénica) Otra forma de amilasa. se justifica aún más el estudio de la TGP en el control habitual de la sangre posdonación. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular.

liberando glucosa. degradando el almidón de las frutas en azúcar. glucoamilasa. Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos. 1. y volviéndolas más dulces. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa.4-α-D-glucano glucohidrolasa) Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina.2 Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples.γ-Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1. Usos Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma se para saber de una posible pancreatitis. . En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas).3 Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales. por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas. α-glucosidasa lisosómica. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas.4α-glucosidasa. Exo-1. A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. También colabora en el momento de la excitación.4-α-glucosidasa. aminoglucosidasa. o bien.

En Estados Unidos. insuficientes o preliminares que sugieren la existencia de algún beneficio para la salud. que contiene lipasa. consistente que Estudios contradictorios. se clasifica según un estándar gubernamental. o bien. amilasa y proteasas. la . aunque sea mínimo. ¿Cuál es la dosis usual? • Los productos que contienen lipasa generalmente también contienen otras enzimas que ayudan a digerir los carbohidratos y las proteínas. Por ejemplo. La pancreatina contiene lipasa y otros dos grupos de enzimas: proteasas y amilasa. La hierba está respaldada principalmente por el uso tradicional. la hierba o el suplemento tienen poco respaldo científico o presentan un beneficio mínimo para la salud. ¿Dónde se encuentra? La mayoría de la lipasa del organismo se sintetiza en el páncreas. ¿Cuál es la mejor presentación? • En un estudio doble ciego. la pancreatina. aunque una parte se secreta también en la saliva. Se utiliza en relación con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular para obtener información completa): Clasificación Inquietudes de salud Fibrosis quística Indigestión (sólo en caso de insuficiencia pancreática) Información científica confiable y relativamente muestra un beneficio importante para la salud. se observó que las preparaciones de enzimas pancreáticas en microesferas con capa entérica eran mejores que otras cápsulas de enzimas pancreáticas con capa entérica para reducir el dolor abdominal y mejorar la digestión.Lipasa La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber.

hidroliza el sustrato 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico-(6' -metilresorufina)ester. El diagnostico clínico debe realizarse teniendo en cuenta todos los datos clínicos y de laboratorio.7. ¿Existen efectos secundarios o contraindicaciones? • Generalmente. Las secuencias de las reacciones para la determinación directa de la lipasa son las siguientes: 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico -(6' -metilresorufina)-ester ⎯⎯⎯→⎯Lipasa1-2-O-dilauril-rac-glicerol + Ácido glutárico-6'-etilresorufina-ester (no estable)Ácido glutárico + Metilresorufina ⎯⎯⎯→⎯−OH La velocidad de formación de metilresorufina determinado fotometricamente. • La lipasa pancreática en presencia de colipasa. No obstante. es proporcional a la concentración catalítica de lipasa en la muestra ensayada. Cada “X” contiene 25 unidades USP de amilasa. La determinación de la LPS es útil para el diagnostico de enfermedades del páncreas como pancreatitis aguda y obstrucción pancreática1. cataliza la hidrólisis de los esteres de glicerol de los ácidos grasos. los productos enzimáticos con capa entérica están protegidos para que no se destruyan con los ácidos del estómago. SIGNIFICADO CLINICO La lipasa (LPS) es una enzima pancreática necesaria para la absorción y digestión de los nutrientes. iones calcio y desoxicolato. Tomar 1.“pancreatina 9X” es nueve veces más potente que este estándar. . la lipasa no causa efectos secundarios si se usa en las cantidades antes indicadas. ya que estos compuestos pueden destruir las enzimas. 2 unidades USP de lipasa y 25 unidades USP de enzimas proteolíticas.8. La mayoría de las preparaciones de lipasa y otras enzimas no deben tomarse con clorhidrato de betaína ni con ácido clorhídrico.5 gramos de pancreatina 9X (o más de una potencia menor) con cada comida puede ayudar a las personas con insuficiencia pancreática a digerir los alimentos.

Enzimas Cardiacas .

Enzimas Pancreática s .

007%. Se encuentra en el medio interno de los organismos como ion calcio (Ca 2+) o formando parte de otras moléculas. Historia . sólo representa el 0. Los iones de calcio actúan de cofactor en muchas reacciones enzimáticas. en los vegetales. interviene en el metabolismo del glucógeno. junto al potasio y el sodio regulan la contracción muscular. pero por término medio representa el 2. El porcentaje de calcio en los organismos es variable y depende de las especies. de símbolo Ca y de número atómico 20.45% en el conjunto de los seres vivos.Electrolitos Calcio El calcio es un elemento químico. en algunos seres vivos se halla precipitado en forma de esqueleto interno o externo.

Su símbolo químico es Ca. por ejemplo el sulfato (CaSO4). arde con llama roja formando óxido de calcio y nitruro. la enzima fosfolipasa A2). . Aplicaciones • • • • Agente reductor en la extracción de otros metales como el uranio. aunque ni siquiera el mismo Davy estaba muy seguro de haber obtenido calcio puro.078 Características principales El calcio es un metal alcalinotérreo. está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico. cal) fue descubierto en 1808 por Humphry Davy mediante electrólisis de una amalgama de mercurio (elemento) y cal. o decarburizador para varias aleaciones ferrosas y no ferrosas.El calcio (del latín calx. Las superficies recientes son de color blanco plateado pero palidecen rápidamente tornándose levemente amarillentas expuestas al aire y en última instancia grises o blancas por la formación de hidróxido al reaccionar con la humedad ambiental. y Henri Moissan obtuvo calcio con una pureza del 99% por electrólisis del yoduro. carbonato (CaCO3). hasta principios del siglo XX el calcio (Ca) sólo se obtenía en laboratorio. Rol biológico El calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero. dejó un residuo sólido muy oxidable. el ánodo. Desoxidante.1 También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación. por ejemplo. calis . etc. berilio. Así. y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo. por ejemplo la proteína quinasa C (PKC). compuestos de calcio . destilada. y forma parte de distintos biominerales. con posterioridad Bunsen en 1854 y Matthiessen en 1856 obtuvieron el metal por electrólisis del cloruro de calcio. oxalato. Aplicación en muchos productos lácteos o medicamentos para el refuerzo de los huesos humanos. No obstante. el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos y es imprescindible para la coagulación de la sangre. Reacciona violentamente con el agua en su estado de metal (proveniente de fábrica) para formar hidróxido Ca(OH)2 desprendiendo hidrógeno. por electrólisis obtuvo una amalgama que. y sumergió una parte de mercurio en el interior de la pasta que hiciera de cátodo. Algunas de sus sales son bastante insolubles. Agente de aleación utilizado en la producción de aluminio. plomo y magnesio. De lo contrario en su estado natural no reacciona con el H2O. en el ser humano. su número atómico es 20 y su masa atómica es 40.Si tenemos falta de calcio en nuestros huesos facilitaremos la aparición de enfermedades como la osteoporosis. desulfurizador. cobre. Davy mezcló cal humedecida con óxido de mercurio que colocó sobre una lámina de platino. circonio y torio.

alabastro) a partir de los cuales se obtienen la cal viva. El calcio interviene en la formación de las placas de algunas arterioesclerosis. del embarazo y de la lactancia. el 41Ca ha recibido la atención de los científicos porque se desintegra en 41K. Calcio esquelético El calcio esquelético o el almacenado en los huesos. si la ingesta inadecuada de calcio se prolonga resulta en una estructura ósea deficiente. la escayola.. Los iones minerales se difunden dentro del líquido extracelular.6% en peso) pero no se encuentra en estado nativo sino formando compuestos con gran interés industrial como el carbonato (calcita. El calcio se presenta en los huesos bajo la forma de hidroxiapatita. un indicador crítico de las anomalías del Sistema Solar. Los mismos tipos de cristales se presentan en el esmalte y la dentina de los dientes. . pero mientras que el segundo se ha usado para la datación en geología.→ Ca ánodo: 2Cl. el calcio debe sustraerse de la misma reserva ósea. la prevalencia del isótopo 40Ca en la naturaleza ha impedido hacer lo mismo con el calcio. bañando los cristales y permitiendo el depósito de nuevos minerales. que es estable y del espacio rápidamente intercambiable. en las que el bombardeo de neutrones es suficientemente intenso. el 41Ca se produce por activación neutrónica del 40Ca. de este modo se sintetiza en las capas más superficiales del suelo. En ausencia de dicha reserva.→ Cl2 (gas) + 2e- Isótopos El calcio tiene seis isótopos estables de los cuales el 40Ca es el más abundante (97%). se distribuye entre un espacio relativamente no intercambiable. apatito (fosfato) y granito (silicato). el cemento.Ca10(OH)2(PO4)6. mármol. Además de esto. una estructura cristalina que consiste de fosfato de calcio que se arregla alrededor de una matriz orgánica de proteína colagenosa para proporcionar fuerza y rigidez. caliza y dolomita) y el sulfato (aljez. etc. allí hay poco intercambio de minerales y el calcio no está disponible con facilidad para los periodos de deficiencia. El 40Ca y el 40Ar son productos de la desintegración del 40K. El metal se aísla por electrólisis del cloruro de calcio (subproducto del proceso Solvay) fundido: • • cátodo: Ca2+ + 2 e. como fluor. Muchos otros iones se presentan. magnesio. cinc y sodio. otros minerales que lo contienen son fluorita (fluoruro). el cual participa en las actividades metabólicas. Abundancia y obtención Es el quinto elemento en abundancia en la corteza terrestre (3. A diferencia de otros isótopos cosmogénicos producidos en la atmósfera terrestre. Se almacena principalmente en los extremos de los huesos largos y se moviliza para satisfacer el aumento de las necesidades de crecimiento. El componente intercambiable puede considerarse una reserva que se acumula cuando la dieta proporciona una ingesta adecuada de calcio.

La actividad física extenuante con sudoración aumentará las pérdidas. Ca10(OH)2(PO4)6 como el hidrógeno. Un segundo mecanismo de transporte es pasivo.8 mg/dL (1). está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico. el calcio también tiene otras funciones metabólicas. Funciones Además de su función en la construcción y mantenimiento de huesos y dientes. malabsorción de grasas y el envejecimiento (1). la calcitonina y la vitamina D. Algunas de sus sales son bastante insolubles. carbonato (CaCO3. ocurre en duodeno y yeyuno proximal y controlado mediante la acción de la vitamina D3 o 1. Absorción y excreción El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y también a lo largo del tracto gastrointestinal. El calcio sérico se mantiene en niveles muy estrechos de 8. al ácido fítico (compuesto que contiene fósforo y se encuentra en las cáscaras de los granos de cereales). El calcio sólo se absorbe si está en una forma hidrosoluble y no se precipita por otro componente de la dieta como los oxalatos (1). El calcio ionizado es quien realiza la mayoría de funciones metabólicas. La ingesta de cafeína y teofilina también se relacionan con la excreción de calcio. La pérdida de calcio en el sudor es de aproximadamente 15 mg/día. por diversas (parathormona y calcitonina). y forma parte de distintos biominerales. El calcio fecal se correlaciona con la ingesta.25 (OH)2D3 (Vitamina D activa). Normalmente la mayor parte del calcio que se ingiere se excreta en las heces y la orina en cantidades iguales aproximadamente. etc. Así.8 a 10. espinaca. participan las células osteoblastos (células hormonas sistémicas vitamina D y factores Calcio sérico Este calcio consta de tres fracciones distintas: calcio libre o ionizado. ocurre a lo largo de todo el intestino. entre ellos. el ácido oxálico (contenido en el ruibarbo. oxalato. Diversos factores influyen de manera favorable la absorción de calcio. principalmente albúmina o globulina. esta vitamina actúa como una hormona y aumenta la captación de calcio en el borde en cepillo de la célula de la mucosa intestinal al estimular la producción de una proteína que se une a la calcio. incluso en las personas con bajas ingestas. La absorción ocurre por dos métodos principales: un sistema de transporte saturable. la fibra dietética. no saturable e independiente de la vitamina D. el estado nutricional de reguladores de crecimiento (1). medicamentos. Afecta la función de . por ejemplo el sulfato (CaSO4). La excreción urinaria del calcio varía a través del ciclo vital y con la velocidad del crecimiento esquelético. la vitamina D en su forma activa. la lactosa (azúcar de la leche) y existen otros que afectan la absorción como la carencia de la vitamina D. La inmovilidad del cuerpo por reposo en cama por tiempo prolongado también aumenta las pérdidas de calcio en respuesta a la falta de tensión sobre los huesos (1).En el proceso de formación y remodelación ósea osteclásticas (células de resorción ósea) y los formadoras). Su concentración está controlada principalmente por la parathormona. en el ser humano.. calcio aniónico que se une a fosfatos y calcio unido a proteínas. activo. pH ácido. Las pérdidas cutáneas ocurren en la forma de sudor y exfoliación de la piel. acelgas). controladas a su vez.

Los factores de riesgo son diversos incluyendo deficiente captación de calcio. Otras enfermedades: hipertensión arterial. actuando como un estabilizador de membrana. rodillas confluentes. Lo que resulta en una reducción del contenido mineral del hueso. La deficiencia de calcio también puede conducir al Raquitismo. por ejemplo. puede causar entre otras consecuencias: Deformidades Óseas. hipercolesterolemia. por ejemplo la proteína quinasa C (PKC). cáncer de colon y recto (1). el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos. La osteoporosis es un trastorno metabólico en el que la masa ósea se reduce sin cambios en la composición corporal. También estas ingestas elevadas intervienen con la absorción de hierro. una condición llamada tetania. sodio. una enfermedad relacionada con la malformación de los huesos en niños. suele relacionarse con una deficiencia de vitamina D y un desequilibrio coincidente en la captación de calcio y fósforo. y la liberación de neurotransmisores (1). Se requiere calcio en la trasmisión nerviosa y en la regulación de los latidos cardiacos. raquitismo y osteoporosis. puede constituir una fuente potencial de hipercalcemia. También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación. o poca ingesta de calcio durante los periodos máximos de crecimiento. Toxicidad Una ingesta elevada de calcio y la presencia de un elevado nivel de vitamina D. debido a una mineralización deficiente de la matriz orgánica. lo que resulta en espasmos musculares conocidos como calambres. lo mismo para el zinc. y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo. es posible que esto favorezca a la calcificación excesiva en huesos y tejidos blandos. Tetania: niveles muy bajos de calcio en sangre aumentan la irritabilidad de las fibras y los centros nerviosos. Deficiencia de Calcio Cuando la deficiencia es a largo plazo y desde etapas tempranas de la vida. alto consumo de café y cigarrillos entre otros. potasio y magnesio mantiene el tono muscular y controla la irritabilidad nerviosa. poca actividad física. tórax en quilla y protuberancia frontal del cráneo (1). Los huesos raquíticos no pueden sostener el peso y tensión ordinaria. entre ellas la osteomalacia. El equilibrio adecuado de los iones de calcio. Se caracteriza por una incapacidad para mineralizar la matriz ósea. Requerimientos dietéticos recomendados . la enzima fosfolipasa A2).transporte de las membranas celulares. conduciendo a un riesgo incrementado para fracturas con la más mínina tensión. También influye en la transmisión de iones a través de las membranas. La Osteomalacia. Este calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero. que resultan en un aspecto de piernas arqueadas.

14 años 1200-1500 mg 25 . con hoja verde oscura.12 meses 600 mg 1 . Se utilizan suplementos de calcio para aumentar su captación. la forma más frecuente de suplemento es el carbonato de calcio. como el col. así como sardinas. El citrato de calcio. que es relativamente insoluble. queso) aunque también se encuentra en alimentos vegetales. es mucho más soluble. . y salmón.10 años 800-1200 mg 11 . almejas. El frijol soya es rico en calcio y se absorbe de manera similar a la leche. nabo fresco.Grupo de Edad RDA Lactantes 6 meses 400 mg 6 . brócoli. que en comparación con el peso tiene menos calcio que el carbonato. yogurt.30 años 1000 (mujeres) 800 (varones mg mg Mujeres posmenopáusicas 1000-1500 mg Fuentes dietéticas Los principales alimentos ricos en calcio son los alimentos lácteos y sus derivados (leche.

alfa y beta. expuesto a la luz solar o al calor (300 °C) se transforma en fósforo rojo en reacción exotérmica. lácteos. Los síntomas de ausencia de este son. por tanto su presencia es fundamental.8 °C. Se ha comprobado que la ingestión frecuente de antiácidos genera una falta de este macromineral en el organismo. El nombre proviene del griego φώς ("luz") y φόρος ("portador"). dando nombre al fenómeno de la fosforescencia. Se puede incorporar al organismo a través del consumo de carnes. Este elemento puede encontrarse en pequeñas cantidades en el semen. 800 a 1200 mg. Es un no metal multivalente perteneciente al grupo del nitrógeno (Grupo 15 (VA): nitrogenoideos) que se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos inorgánicos y en organismos vivos pero nunca en estado nativo. la formación de los tejidos musculares y el metabolismo celular. El fósforo blanco. extremadamente tóxico e inflamable presenta dos formas. Participa de la división de las células y por tanto del crecimiento. con una temperatura de transición de -3. El fósforo interviene en la formación y el mantenimiento de los huesos. Es muy reactivo y se oxida espontáneamente en contacto con el oxígeno atmosférico emitiendo luz. temblores y disartria. El exceso de fósforo. frutas secas. la secreción normal de la leche materna. ambos formando estructuras tetraédricas de cuatro átomos. El fósforo y el calcio se encuentran en equilibrio en el organismo. el desarrollo de los dientes. El fósforo del semen permite que este fluido resalte en un color notable ante la luz ultravioleta. granos integrales y legumbres. Que es fósforo Existen varias formas alotrópicas del fósforo siendo las más comunes el fósforo blanco y el rojo. huevos. produce menor asimilación de calcio. esto ha permitido resolver algunos casos criminales que han involucrado una violación sexual. El fósforo es un elemento químico de número atómico 15 y símbolo P. La forma natural de eliminación de este del organismo es la orina. Éste es . ya que la abundancia o la carencia de uno afecta la capacidad de absorber el otro. decaimiento. debilidad. y en algunos casos anorexia y desordenes respiratorios. y su presencia en el cuerpo ronda los 650 mg.Fósforo Este macromineral está presente en todas las células y fluidos del organismo. Las necesidades diarias recomendadas van de los especialmente en menores los a 24 años.

Brand. Kunckel. portador de luz— antiguo nombre del planeta Venus. el fosfato tricálcico. el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza. es el mecanismo principal para regular la actividad de proteínas intracelulares. la adición y eliminación de grupos fosfato a las proteínas. se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor. existiendo importantes yacimientos en Marruecos. es el más denso de los otros dos estados y no se inflama. obtenido de las rocas.más estable y menos volátil y tóxico que el blanco y es el que se encuentra normalmente en los laboratorios y con el que se fabrican la cerillas. fue descubierto por el alquimista alemán Hennig Brand en 1669 en Hamburgo al destilar una mezcla de orina y arena (utilizó 50 cubos) mientras buscaba la piedra filosofal. UU. . en uno de ellos. Rusia. Forma parte de la molécula de Pi («fosfato inorgánico»). La apatita es una importante fuente de fósforo. respectivamente. Rusia. el fosfato tricálcico. pero forma parte de numerosos minerales. Abundancia y obtención Debido a su reactividad. La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos. y otros países. La apatita es una importante fuente de fósforo. Es un elemento quimico de valencia 15 Función biológica Los compuestos de fósforo intervienen en funciones vitales para los seres vivos. Debido a su reactividad. Además. al evaporar la urea obtuvo un material blanco que brillaba en la oscuridad y ardía como una llama brillante. y otros países. lo redescubrió en 1677 y enseñó a Boyle la forma de gastarlo. y éste del griego φωσφόρος. UU. obtenido de las rocas. las sustancias que brillan en la oscuridad sin arder se las llama fosforescentes. fosforilación y desfosforilación. existiendo importantes yacimientos en Marruecos. Historia El fósforo —del latín phosphŏrus. en uno de ellos. EE. desde entonces. pero forma parte de numerosos minerales. así como de las moléculas de ADN y ARN. se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor. EE. Las células lo utilizan para almacenar y transportar la energía mediante el adenosín trifosfato. La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos. el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza. mantuvo su descubrimiento en secreto pero otro alquimista alemán. por lo que está considerado como un elemento químico esencial. El fósforo negro presenta una estructura similar al grafito y conduce la electricidad. y de ese modo el metabolismo de las células eucariotas tales como los espermatozoides. la primera persona conocida que ha descubierto un elemento químico.

pero debe manejarse con precaución ya que puede producirse la transformación en fósforo blanco y la emisión de vapores tóxicos al calentarse.Precauciones El fósforo blanco es extremadamente venenoso —una dosis de 50 mg puede ser fatal— muy inflamable por lo que se debe almacenar sumergido en aceite. Provoca quemaduras si entra en contacto con la piel. . La exposición continua al fósforo provoca la necrosis de la mandíbula. el contacto con el agua (Oxigeno lo haría estallar). El fósforo rojo no se inflama espontáneamente en presencia de aire y no es tóxico.

Sin embargo. Como compuesto. el bromo.y Na+ El cloro resulta un desinfectante bastante eficaz y económico para el tratamiento y potabilización de aguas. El proceso de cloración puede comprenderse fácilmente en la siguiente gráfica en la que se aprecian unas fases bien definidas: En la fase AB todo el cloro que se añade es empleado en combinarse con la materia orgánica por lo que consecuentemente el nivel de cloro residual es cero.Cloro El cloro es un elemento químico del grupo de los halógenos. que tradicionalmente era usado como analgésico pero dejó de utilizarse debido a su toxicidad. También pueden formarse otros subproductos perjudiciales como compuestos orgánicos volátiles. los más perjudiciales son los llamados trihalometanos. resulta por tanto fácilmente licuable por lo cual se suele transportar en estado líquido mediante botellas presurizadas. que en estado acuoso se encuentra disociado en sus iones Cl. de carácter cancerígeno para la salud humana. ya sea aportado en forma gas disolviéndolo en el agua o bien aportándolo como hipoclorito sódico. en honor al color verde pardoso de este gas. Estos compuestos tóxicos traen asociados riesgos de cáncer de colon y vejiga y daños en el riñón y en el hígado. Puede convertirse en líquido a –35º C. De todos ellos el más importante es el triclorometano o cloroformo (CHCl3). el aporte de cloro reacciona con la materia orgánica del agua formando una serie de compuestos derivados del cloro que pueden resultar muy molestos y malolientes. al igual que el flúor. En la naturaleza se encuentra normalmente en forma de gas formando moléculas divalentes de cloro (Cl2) Fue descubierto por el químico sueco Carl Cheele en 1774 y el nombre de cloro se lo puso Humphry Davy palabra derivada de un vocablo griego que significa verde. De estos compuestos. cloritos. el iodo y el astato. hipoclorito cálcico o como derivados del cloroisocianutato. ácidos cloroacéticos o cloruro de cianógeno. . en la naturaleza lo podemos encontrar en gran cantidad formando parte de la sal común o cloruro sódico (NaCl).

que son productos que tienen un bajo poder desinfectante y producen un olor desagradable. como cloraminas y todo tipo de compuestos derivados del cloro es sustituir la precloración antes del punto de ruptura C por otro agente oxidante como el ozono que no forme estos subproductos. A partir de este punto. tanto trihalometanos. . Debe por tanto superarse este punto de ruptura para tener cloro libre residual en la piscina y que el cloro combinado sea el mínimo posible.Al llegar a la fase BB’. pero todo este cloro se encuentra combinado en forma de cloraminas. De B’ a C el cloro añadido se emplea en destruir las cloraminas por lo que el cloro residual medido disminuye hasta llegar a un mínimo en C llamado punto de ruptura. el nivel de cloro residual aumenta. El ozono oxida por completo toda la materia orgánica presente en el agua por lo que la pequeña cantidad de cloro que se añada posteriormente pasa inmediatamente a cloro libre residual dejando su propiedad desinfectante al agua. Una forma de eliminar todos estos subproductos del cloro. todo el cloro añadido se emplea en aumentar el cloro residual que se encontraría como cloro libre y con mayor poder desinfectante que el cloro combinado que forma cloraminas. Estos compuestos son los causantes del llamado olor a piscina.

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