Deshidrogenasa láctica (ldh

)
Una enzima de un grupo de enzimas que se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que participa en la producción de energía en las células. Una cantidad elevada de esta sustancia en la sangre puede ser un signo de daño en los tejidos y algunos tipos de cáncer u otras enfermedades. También se llama lactato-deshidrogenasa y LDH. Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa láctica (DHL).

Nombres alternativos
DHL; LDH; Deshidrogenasa del ácido láctico

Forma en que se realiza el examen
El médico extrae sangre de una vena o de un talón, dedo de la mano o del pie o del lóbulo de la oreja. El laboratorio revuelve rápidamente o centrifuga la sangre para separar el suero (porción líquida) de las células. El examen de DHL se hace en el suero.

Preparación para el examen
El médico puede solicitar la suspensión de medicamentos que puedan afectar el examen. Entre los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de DHL se pueden mencionar: anestésicos, aspirina, clofibrato, fluoruros, mitramicina, narcóticos y procainamida.

Razones por las que se realiza el examen
La deshidrogenasa láctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar daño tisular. La enzima de deshidrogenasa láctica se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el corazón, el hígado, el riñón, el músculo esquelético, las células sanguíneas del cerebro y los pulmones. La deshidrogenasa láctica (DHL) afecta la reacción química para la conversión del piruvato y el lactato. Los músculos en ejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glóbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hígado, el cual lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los músculos en reposo, los glóbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.

Valores normales
Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un rango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:
• • • • • • • • • • • •

Accidente cerebrovascular (ACV, apoplejía) Ataque cardíaco Anemia hemolítica Presión arterial baja Mononucleosis infecciosa Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal ) Enfermedad hepática (por ejemplo, hepatitis) Lesión muscular Distrofia muscular Estados (neoplásicos) de formación anormal de nuevos tejidos Pancreatitis Muerte de tejido (infarto pulmonar)

Si se eleva el nivel de DHL, el médico puede ordenar una medición de las isoenzimas de deshidrogenasa láctica. Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:
• • •

Anemia por deficiencia de B12 Anemia megaloblástica Anemia perniciosa

La medición de la creatinfosfoquinasa es una determinación de laboratorio inespecífica pero sumamente útil para el diagnóstico y el seguimiento de miopatías. La CPK se utiliza en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio y como medida confiable de enfermedades esqueléticas e inflamatorias del músculo. de igual modo que determinadas patologías sistémicas. Elevaciones transitorias de los niveles de CPK resultan comunes luego de injurias musculares reversibles como traumas (inclusive inyecciones intramusculares). Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa sérica. cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles séricos de creatinfosfoquinasa. En segundo término. El problema surge con pacientes asintomáticos o mínimamente sintomáticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnóstico. La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmática que cataliza la transferencia de un fosfato de alta energía desde el fosfato de creatina. En pacientes asintomáticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente controles periódicos que permitan descartar otras patologías. Si bien se halla en altas concentraciones en el tejido muscular esquelético y cardíaco. produce trifosfato de adenosina para su empleo por los miocitos. Varias condiciones fisiológicas van acompañadas de cambios en la concentración sérica de CPK. que nos orienten hacia una patología en particular. Los niveles también varían entre individuos normales y tal variación persiste luego de la corrección con la masa muscular y talla. el sistema gastrointestinal y el aparato genitourinario contienen mayoritariamente BB. El músculo esquelético contiene principalmente MM (95%). se la encuentra igualmente. Los afroamericanos presentan niveles más altos de CPK. corresponde considerar si este hallazgo de laboratorio se halla acompañado de síntomas como las mialgias. MB. y BB. La razón de estas diferencias sistemáticas es desconocida aunque probablemente corresponda a factores genéticos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM. aunque en menores concentraciones. realización de ejercicios vigorosos (después de ellos el valor . y se la emplea tanto en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. CPK-MM es la isoenzima que constituye casi todas las enzimas circulantes en personas sanas. Los niveles de CPK también pueden ayudar al reconocimiento de distrofia muscular incluso antes de que aparezcan síntomas clínicos. MB. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM. En primer lugar. a la adenosina difosfato. principal depósito de almacenamiento energético en el músculo en reposo. en el cerebro y otros órganos. el músculo cardíaco MM (80%) y MB (20%) y el cerebro. De tal manera. Los valores de referencia en hombres son hasta 174 U/L y en mujeres hasta 140 U/L. La asociación de miopatía con el uso de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con múltiples beneficios. y BB.Creatinfosfoquinasa (cpk) La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido muscular tanto esquelético como cardíaco y en menor concentración en otros tejidos.

resulta prudente realizar un seguimiento capaz de descartar otras patologías. con CPK alta sin causa aparente. condición frecuentemente subdiagnosticada (2). puede aumentar en varias condiciones sistémicas. . descartar aquellas drogas que puedan estar elevando sus niveles séricos. Lo primero a tener en cuenta es si este hallazgo de laboratorio se acompaña de síntomas que nos orienten a una patología en particular y.puede persistir elevado hasta 7 días) o aun en calambres musculares. en segundo lugar. El aumento de la CPK en plasma es inespecífico y podemos verlo en múltiples patologías (Tabla Nº 1). alteraciones hidroelectrolíticas y trastornos tiroideos. enfermedades del tejido conectivo. En pacientes asintomáticos. Su elevación puede conducir a un diagnóstico incierto cuando se acompaña de una manifestación levemente sintomática o asintomática. Asimismo. También en enfermedad celíaca. incluidas infecciones virales.

L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina. los electrones desde el NADH citosol son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato. También se llama aspartato aminotransferasa y SGOT. La aspartato aminotransferasa o AST (EC 2. Bajo el concepto de similitud de secuencias. hepatopatía aguda. el corazón y otros tejidos. 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa. que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT). Lanzadera de electrones del malato-aspartato En el corazón e hígado. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis controlada.1). Clasificación Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato. Reacciones catalizadas Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato. que participa en la biosíntesis de la cobalamina. Proteína YJL060c de las levaduras. Los electrones son . Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans. Una concentración alta de transaminasa glutámico-oxalacética sérica liberada en la sangre puede ser un signo de daño en el hígado o el corazón. L-fenilalanina y Ltriptófano.6. miopatías. La aspartato aminotransferasa está en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con: • • • • • Tirosina transaminasa. por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células. las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos. especialmente el corazón. el hígado y el tejido muscular. Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio. cáncer u otras enfermedades.1.Transaminasa glutámico oxalacética (tgo) Enzima que se encuentra en el hígado. Aminoácido aromático transaminasa. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.

formando aspartato y α-ketoglutarato. Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato. El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reacción de transaminación se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado citosólico. el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo. el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. formando malato.transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato. que atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por NAD+ en la matriz para formar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa. Esta versátil lanzadera también facilita el intercambio de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol. Transaminasa glutámico pirúvica (tgp) . Consecuentemente. es reversible. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino. En el citoplasma.

Virus de Epstein Barr. determinada por este último método. excepto en la prevalencia de anticuerpos entre donantes con la transaminasa normal y elevada. Valores incrementados en: • • infecciones virales agudas del hígado (incremento de un quíntuplo a un céntuplo) virus que no afectan primariamente al hígado (citom. Coxsackie. En el 0.93 % se hallaron valores elevados. . En caso de daño músculo esquelético y miocárdico el cociente es usualmente >1. de Cuba. matástasis terapia heparínica medicamentos envenenamiento / sobredosis (muy alto incremento posible) isquemia aguda del hígado (muy alto incremento posible) compromiso del hígado en otra enfermedad daño miocárdico enfermedades de la musculatura esquelética Mediante la determinación del cociente GOT : GPT se obtiene el Cociente De Ritis: el que es usualmente <1 en los casos de daño hepático moderado. aún cuando el daño hepático no sea tan severo. ya que las células musculares contienen más GOT que GPT. esto es un signo de daño hepático adicional. hepatitis alcohólica) cirrosis hepática colestasis (hereditaria / mecánica) daño hepático durante el embarazo tumores dsel hígado.agalia. con una p < 0. Un cociente alto (>1) es observado en daño hepático severo. La ASAT (aspartato aminotransferasa)es una típica enzima marcadora. En daño hepático alcohólico el cociente será usualmente >1. Se estudió la transaminasa glutámico-pirúvica sérica en 3 744 donantes de sangre. Se comparó la prevalencia de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C en un grupo de donantes con la transaminasa normal y aumentada. Las determinaciones de seroprevalencia de anticuerpos se realizaron por 2 métodos de inmunoensayo enzimático: uno de la firma Ortho y el otro del Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología/Empresa "Finlay". Cuando se observa un cociente más bajo en un daño muscular diagnosticado. sarampión alemán y otros).Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a 2-cetoácido por lo cual el aminoácido se convierte en cetoácido y el cetoácido en aminoácido. sarampión. Se senaló la utilidad de determinar esta enzima en el control habitual de la sangre posdonación. en la mayoría incluso >2. Hasta un quíntuplo de incremento por encima del límite normal superior en: • • • • • • • • • • • • • • • infecciones virales crónicas del hígado compromiso del hígado en otras infecciones hepatitis autoinmune daño hepático alcohólico (hígado graso. No se encontró diferencia significativa al comparar ambos métodos.05.

2 y 3. por ejemplo.7 por lo cual se estudió esta enzima sérica en los donantes de sangre.U. la (5'NCR) y la NS-3 y NS-5. basadas en métodos recombinantes. se desarrolló un sistema ELISA que permite detectar Acs tipo IgG anti-proteínas nucleares del VHC en suero o plasma humano. como la transmitida por el virus de la hepatitis C (VHC) y las del II corresponden a un tipo epidémico de hepatitis y son producidas por virus más pequeños. variantes de las secuencias extremas del VHC. se ha comprobado que los donantes con 2 ó 3 desviaciones estándar por encima del valor medio de la TGP sérica tienen una seroprevalencia de Acs anti-VHC 9 veces superior a la de los donantes con TGP normal. se ha demostrado que en el 50 % de los pacientes infectados se encuentran niveles elevados o fluctuantes de transaminasa glutámico-pirúvica sérica (TGP) durante meses o años. se consideró como límite superior normal. por lo que el objetivo de este trabajo es presentar un estudio comparativo realizado con ambas técnicas. Por otra parte.Las hepatitis virales no-A. lo que permitió desarrollar distintas técnicas para detectar anticuerpos (Acs) contra las proteínas virales. 2. Muestras infectantes recogidas durante el período de "ventana" entre la exposición y la seroconversión. pues este virus se ha clasificado en 3 tipos principales denominados 1. 2.6 En Cuba se han realizado varios estudios sobre la seroprevalencia de Acs antiVHC en donantes de sangre y en grupos con alto riesgo. E. tales como la inmunotransferencia recombinante (RIBA) y otras de segunda generación que incluyen antígenos recombinantes adicionales. los cuales presentan una distribución diferente en las poblaciones estudiadas.2 La infección debida a este virus es habitualmente persistente.4 En la mayoría de ellos se han utilizado los 2 métodos de ELISA ya mencionados. lo cual puede deberse a: 1. Variantes del VHC que produzcan Acs que no reaccionan con los antígenos habitualmente disponibles en los ensayos. con un período de incubación prolongado de 2 a 3 meses y aunque menos de la tercera parte de los sujetos afectados presentan manifestaciones clínicas. con una evolución hacia la hepatitis crónica activa o hacia la cirrosis hepática en el 20 % de éstos. 3 El genoma de este agente fue clonado. no-B. Finlay" (CIGB/EF) de Cuba. Existen 2 tipos de hepatitis: la del tipo I en la hepatitis esporádica. Existen también pruebas confirmatorias. El primero con licencia comercial que detecta Acs contra la proteína no estructural C100-3 y utiliza un sistema de inmunoensayo enzimático sobre fase sólida (ELISA). MATERIAL Y METODO El valor de TGP de 20 u/L.A.4 En el Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología y la Empresa de Productos Biológicos "Carlos J. Respuesta humoral reducida en individuos inmunocomprometidos. aunque se utilicen combinaciones de varios métodos. fue el de la Ortho Diagnostic Systems INC. no se detecta el 12 % de los donantes infectados.5 Además. según el análisis filogenético de las secuencias de una región del DNA relativamente bien conservada. descritas como K2 o tipo 3 del VHC. 3.1 El VHC se transmite por la vía parenteral y se considera responsable de aproximadamente el 85 % de las hepatitis postransfusionales no-A. no-B son causadas principalmente por 4 virus diferentes por su biología y su morfología. ya que pueden aparecer reacciones falso positivas o puede ocurrir que un donante con un resultado indeterminado esté realmente infectado por el VHC. .

8 % cuando se determinó por el método del CIGB/EF y del 0. TABLA.98. Para la cuantificación de estos Acs se utilizó un lector de tiras de micro-ELISA Organon Tecknika con filtro de 492 nm.05) cuando se comparó la prevalencia de estos Acs entre los donantes con TGP normal y eleva-da determinada por la técnica del CIGB/EF (tabla). Se detectó la prevalencia de los Acs anti-VHC en 126 donantes con TGP > 20 u/L por el método Ortho y 114 por el método del CIGB/EF (12 muestras no se estudiaron por esta técnica por resultar muy escasas).Para el análisis comparativo se utilizó el método de X2: • • • • Se determinó la TGP a 3 744 donantes del Banco de Sangre Municipal de 10 de Octubre por una microtécnica normalizada por A. No se observó diferencia significativa cuando se compararon las determinaciones realizadas por los 2 métodos ELISA entre sí ni entre la prevalencia de los Acs anti-VHC en los donantes con TGP elevada y normal estudiada por el método de la Ortho.55 % cuando se determinó por el método Ortho. Alemán (Comunicación personal).95 % cuando se determinó por el método Ortho.44 y una desviación estándar de 10. un promedio de 29. pero se encontró una diferencia significativa (p < 0. Todos los casos con valores iguales o superiores a los de corte se repitieron por triplicado antes de considerarlos positivos.40 % cuando se halló por el método del CIGB/EF y de 5. se encontró el 0.8 para el del CIGB/EF. En el grupo de donantes con TGP normal (<20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del 3. Se determinaron los Acs anti-VHC en 105 donantes con TGP normal por los 2 métodos ELISA: CIGB/EF y Ortho. y el promedio de los controles negativos más 400 en el Ortho. Se comparó además la prevalencia de los Acs anti-VHC entre los donantes con TGP normal por cada técnica y también la de los donantes con TGP elevada hallada igualmente por ambos métodos. Se consideraron positivas las muestras según los valores de corte de cada método: el promedio de las lecturas de los controles negativos multiplicado por 1. Comparación de la prevalencia de Acs anti-VHC entre donantes de sangre con TGP < 20 u/L y TGP < 20 u/L determinada por 2 métodos ELISA . RESULTADOS • • • • En los 3 744 donantes estudiados. que utiliza placas plásticas de 96 pocillos y un lector ELISA para medir la DO a 492 nm. En los donantes con TGP elevada (>20 u/L) la prevalencia de Acs antiVHC fue del 11.93 % de TGP 20 u/L con un rango de 20 a 73 u/L.

40** 3.55 X2 1. el tipo 3 fue el que presentó el porcentaje mayor de casos con TGP elevada (83 %). es también similar a los datos comunicados por Lin et al. pero esencialmente en los casos positivos para la RNA PCR (amplificación del RNA del VHC) y además plantearon diferencias asociadas con los distintos genotipos de este virus: aunque el tipo 2 podía causar una enfermedad más intensa y con poca respuesta a la terapia con el interferón. DISCUSION Los resultados de la seroprevalencia de Acs anti-VHC son similares a los observados en otros estudios realizados en los 2 donantes de sangre cubanos.Método CIGB/EF Donante s N Acs 4 13 % 3.6 Como existen diferencias poblacionales en la distribución de los tipos de este virus.7 Sin embargo.05. sería interesante determinar los más frecuentes en nuestro medio. aunque se mantenían asintomáticos. se pueden observar con cierta frecuencia falso positivos. De lo expuesto se deduce que esta enzima es un marcador importante de la hepatitis C y su determinación es muy conveniente cuando no se dispone de ensayos confirmatorios. otros autores han señalado que los donantes con estos Acs. teniendo en cuenta los casos anteriormente mencionados. en los que no es posible detectar los Acs anti-VHC así como la característica de esta enfermedad de cursar durante cierto tiempo asintomática. se pueden utilizar indistintamente. presentaban aproximadamente el 60 % de la TGP por encima de los límites normales.40 % con la TGP aumentada en los donantes con Acs anti-VHC).4 Ambos métodos: Ortho y CIGB/EF. pero con la TGP .95 5. si bien este último mostró mayor sensibilidad en el estudio comparativo entre los donantes con la TGP normal y elevada.63* * No significativo.67* TGP < 105 20 u/L TGP < 114 20 u/L X2 4.84* 2. lo cual está de acuerdo con nuestros resultados (sólo el 11. ya que esa tipificación es de importancia clínica y evidentemente sólo en los casos positivos confirmados se elevan los valores de TGP. ** Significativo para p < 0. ya que con ambos métodos utilizados.81 11. 7 a 10 veces mayor en los donantes con TGP elevada comparados con aquéllos que presentan esta enzima normal. lo que indicó que este serotipo está asociado con un daño hepático mayor. La prevalencia de Acs anti-VHC.40 ORTHO N 105 126 Acs 1 7 % 0. Además. tal vez debido a los antígenos específicos que contiene. así como realizar algunas técnicas confirmatorias.

α-Amilasa (Nombre alternativos: 1. completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Puede encontrarse en algunas plantas. glucogenasa) Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en la sintesis de las proterinas. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular.alterada. Amilasa La amilasa. es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. pero esto es a tempertura ambiente β-Amilasa (Nombres alternativos: 1. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6. aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. se justifica aún más el estudio de la TGP en el control habitual de la sangre posdonación.1 En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas. y dextrina desde la amilopectina. quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa. Durante el proceso de maduración de la fruta la βamilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833.4-α-D-glucano-glucanohidrolasa. denominada también ptialina o tialina.4.0. Los tejidos animales no contienen β-amilasa.7 y 7. que hidroliza el almidon de todo alimento. en biología es una enzima presente en la saliva. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos. Tiene un pH de 7. rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Tiene un pH óptimo de 12. hongos y plantas.4-α-D-glucano-maltohidrolasa. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. amilasa sacarogénica) Otra forma de amilasa. descomponiéndolos en y desde la o . Actúa desde el extremo no reductor de la cadena. catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1. la β-amilasa es también sintetizada por bacterias. En pocas palabras. se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. hongos y bacterias. .

Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración.γ-Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1. También colabora en el momento de la excitación. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas.4-α-D-glucano glucohidrolasa) Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina. α-glucosidasa lisosómica.4-α-glucosidasa. aminoglucosidasa.4α-glucosidasa.3 Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales. degradando el almidón de las frutas en azúcar. Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos. o bien.2 Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. y volviéndolas más dulces. A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). Exo-1. Usos Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma se para saber de una posible pancreatitis. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. liberando glucosa. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). glucoamilasa. 1. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas. .

aunque sea mínimo. ¿Cuál es la mejor presentación? • En un estudio doble ciego. que contiene lipasa. Se utiliza en relación con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular para obtener información completa): Clasificación Inquietudes de salud Fibrosis quística Indigestión (sólo en caso de insuficiencia pancreática) Información científica confiable y relativamente muestra un beneficio importante para la salud. la hierba o el suplemento tienen poco respaldo científico o presentan un beneficio mínimo para la salud. la . ¿Cuál es la dosis usual? • Los productos que contienen lipasa generalmente también contienen otras enzimas que ayudan a digerir los carbohidratos y las proteínas. insuficientes o preliminares que sugieren la existencia de algún beneficio para la salud. aunque una parte se secreta también en la saliva. se observó que las preparaciones de enzimas pancreáticas en microesferas con capa entérica eran mejores que otras cápsulas de enzimas pancreáticas con capa entérica para reducir el dolor abdominal y mejorar la digestión.Lipasa La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. amilasa y proteasas. En Estados Unidos. consistente que Estudios contradictorios. Por ejemplo. la pancreatina. se clasifica según un estándar gubernamental. ¿Dónde se encuentra? La mayoría de la lipasa del organismo se sintetiza en el páncreas. La pancreatina contiene lipasa y otros dos grupos de enzimas: proteasas y amilasa. La hierba está respaldada principalmente por el uso tradicional. o bien.

“pancreatina 9X” es nueve veces más potente que este estándar. Las secuencias de las reacciones para la determinación directa de la lipasa son las siguientes: 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico -(6' -metilresorufina)-ester ⎯⎯⎯→⎯Lipasa1-2-O-dilauril-rac-glicerol + Ácido glutárico-6'-etilresorufina-ester (no estable)Ácido glutárico + Metilresorufina ⎯⎯⎯→⎯−OH La velocidad de formación de metilresorufina determinado fotometricamente. Tomar 1.8. ¿Existen efectos secundarios o contraindicaciones? • Generalmente. . la lipasa no causa efectos secundarios si se usa en las cantidades antes indicadas. ya que estos compuestos pueden destruir las enzimas.7.5 gramos de pancreatina 9X (o más de una potencia menor) con cada comida puede ayudar a las personas con insuficiencia pancreática a digerir los alimentos. SIGNIFICADO CLINICO La lipasa (LPS) es una enzima pancreática necesaria para la absorción y digestión de los nutrientes. Cada “X” contiene 25 unidades USP de amilasa. es proporcional a la concentración catalítica de lipasa en la muestra ensayada. La mayoría de las preparaciones de lipasa y otras enzimas no deben tomarse con clorhidrato de betaína ni con ácido clorhídrico. cataliza la hidrólisis de los esteres de glicerol de los ácidos grasos. • La lipasa pancreática en presencia de colipasa. La determinación de la LPS es útil para el diagnostico de enfermedades del páncreas como pancreatitis aguda y obstrucción pancreática1. iones calcio y desoxicolato. No obstante. hidroliza el sustrato 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico-(6' -metilresorufina)ester. 2 unidades USP de lipasa y 25 unidades USP de enzimas proteolíticas. El diagnostico clínico debe realizarse teniendo en cuenta todos los datos clínicos y de laboratorio. los productos enzimáticos con capa entérica están protegidos para que no se destruyan con los ácidos del estómago.

Enzimas Cardiacas .

Enzimas Pancreática s .

Se encuentra en el medio interno de los organismos como ion calcio (Ca 2+) o formando parte de otras moléculas.45% en el conjunto de los seres vivos. Los iones de calcio actúan de cofactor en muchas reacciones enzimáticas. en los vegetales. pero por término medio representa el 2. sólo representa el 0. de símbolo Ca y de número atómico 20. Historia .Electrolitos Calcio El calcio es un elemento químico. El porcentaje de calcio en los organismos es variable y depende de las especies. junto al potasio y el sodio regulan la contracción muscular. en algunos seres vivos se halla precipitado en forma de esqueleto interno o externo. interviene en el metabolismo del glucógeno.007%.

desulfurizador. o decarburizador para varias aleaciones ferrosas y no ferrosas. . Reacciona violentamente con el agua en su estado de metal (proveniente de fábrica) para formar hidróxido Ca(OH)2 desprendiendo hidrógeno. dejó un residuo sólido muy oxidable. su número atómico es 20 y su masa atómica es 40. berilio. con posterioridad Bunsen en 1854 y Matthiessen en 1856 obtuvieron el metal por electrólisis del cloruro de calcio.Si tenemos falta de calcio en nuestros huesos facilitaremos la aparición de enfermedades como la osteoporosis. circonio y torio. compuestos de calcio . Desoxidante. aunque ni siquiera el mismo Davy estaba muy seguro de haber obtenido calcio puro. Así. De lo contrario en su estado natural no reacciona con el H2O. carbonato (CaCO3). cobre. Davy mezcló cal humedecida con óxido de mercurio que colocó sobre una lámina de platino. Su símbolo químico es Ca. arde con llama roja formando óxido de calcio y nitruro. está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico. el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos y es imprescindible para la coagulación de la sangre. y sumergió una parte de mercurio en el interior de la pasta que hiciera de cátodo. y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo. hasta principios del siglo XX el calcio (Ca) sólo se obtenía en laboratorio.078 Características principales El calcio es un metal alcalinotérreo. oxalato. Aplicaciones • • • • Agente reductor en la extracción de otros metales como el uranio. por electrólisis obtuvo una amalgama que.El calcio (del latín calx. y forma parte de distintos biominerales. el ánodo. por ejemplo. calis . cal) fue descubierto en 1808 por Humphry Davy mediante electrólisis de una amalgama de mercurio (elemento) y cal. la enzima fosfolipasa A2). destilada. y Henri Moissan obtuvo calcio con una pureza del 99% por electrólisis del yoduro. etc. por ejemplo el sulfato (CaSO4). Algunas de sus sales son bastante insolubles. por ejemplo la proteína quinasa C (PKC). Agente de aleación utilizado en la producción de aluminio. plomo y magnesio. Aplicación en muchos productos lácteos o medicamentos para el refuerzo de los huesos humanos. en el ser humano. Las superficies recientes son de color blanco plateado pero palidecen rápidamente tornándose levemente amarillentas expuestas al aire y en última instancia grises o blancas por la formación de hidróxido al reaccionar con la humedad ambiental. No obstante. Rol biológico El calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero.1 También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación.

Se almacena principalmente en los extremos de los huesos largos y se moviliza para satisfacer el aumento de las necesidades de crecimiento. El 40Ca y el 40Ar son productos de la desintegración del 40K. etc. la prevalencia del isótopo 40Ca en la naturaleza ha impedido hacer lo mismo con el calcio. mármol. el cual participa en las actividades metabólicas. Calcio esquelético El calcio esquelético o el almacenado en los huesos. el 41Ca ha recibido la atención de los científicos porque se desintegra en 41K. alabastro) a partir de los cuales se obtienen la cal viva. el cemento. bañando los cristales y permitiendo el depósito de nuevos minerales. apatito (fosfato) y granito (silicato). la escayola. El calcio se presenta en los huesos bajo la forma de hidroxiapatita. Los iones minerales se difunden dentro del líquido extracelular. A diferencia de otros isótopos cosmogénicos producidos en la atmósfera terrestre.→ Ca ánodo: 2Cl. . Abundancia y obtención Es el quinto elemento en abundancia en la corteza terrestre (3. caliza y dolomita) y el sulfato (aljez. una estructura cristalina que consiste de fosfato de calcio que se arregla alrededor de una matriz orgánica de proteína colagenosa para proporcionar fuerza y rigidez.→ Cl2 (gas) + 2e- Isótopos El calcio tiene seis isótopos estables de los cuales el 40Ca es el más abundante (97%).Ca10(OH)2(PO4)6. que es estable y del espacio rápidamente intercambiable. Además de esto. El metal se aísla por electrólisis del cloruro de calcio (subproducto del proceso Solvay) fundido: • • cátodo: Ca2+ + 2 e. magnesio. el 41Ca se produce por activación neutrónica del 40Ca. Muchos otros iones se presentan. allí hay poco intercambio de minerales y el calcio no está disponible con facilidad para los periodos de deficiencia. el calcio debe sustraerse de la misma reserva ósea. se distribuye entre un espacio relativamente no intercambiable. Los mismos tipos de cristales se presentan en el esmalte y la dentina de los dientes.. En ausencia de dicha reserva. otros minerales que lo contienen son fluorita (fluoruro). del embarazo y de la lactancia. si la ingesta inadecuada de calcio se prolonga resulta en una estructura ósea deficiente. un indicador crítico de las anomalías del Sistema Solar. pero mientras que el segundo se ha usado para la datación en geología. en las que el bombardeo de neutrones es suficientemente intenso. cinc y sodio. El componente intercambiable puede considerarse una reserva que se acumula cuando la dieta proporciona una ingesta adecuada de calcio. como fluor.6% en peso) pero no se encuentra en estado nativo sino formando compuestos con gran interés industrial como el carbonato (calcita. El calcio interviene en la formación de las placas de algunas arterioesclerosis. de este modo se sintetiza en las capas más superficiales del suelo.

la fibra dietética. El calcio sérico se mantiene en niveles muy estrechos de 8. malabsorción de grasas y el envejecimiento (1). el calcio también tiene otras funciones metabólicas. Algunas de sus sales son bastante insolubles. por ejemplo el sulfato (CaSO4). Así. ocurre a lo largo de todo el intestino. Su concentración está controlada principalmente por la parathormona.. La ingesta de cafeína y teofilina también se relacionan con la excreción de calcio.25 (OH)2D3 (Vitamina D activa).En el proceso de formación y remodelación ósea osteclásticas (células de resorción ósea) y los formadoras). Ca10(OH)2(PO4)6 como el hidrógeno. acelgas). principalmente albúmina o globulina. La absorción ocurre por dos métodos principales: un sistema de transporte saturable. La actividad física extenuante con sudoración aumentará las pérdidas. carbonato (CaCO3. activo. controladas a su vez. en el ser humano. La excreción urinaria del calcio varía a través del ciclo vital y con la velocidad del crecimiento esquelético. calcio aniónico que se une a fosfatos y calcio unido a proteínas. la calcitonina y la vitamina D. pH ácido. está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico. Las pérdidas cutáneas ocurren en la forma de sudor y exfoliación de la piel. la lactosa (azúcar de la leche) y existen otros que afectan la absorción como la carencia de la vitamina D. El calcio fecal se correlaciona con la ingesta. Normalmente la mayor parte del calcio que se ingiere se excreta en las heces y la orina en cantidades iguales aproximadamente. etc. La pérdida de calcio en el sudor es de aproximadamente 15 mg/día. el ácido oxálico (contenido en el ruibarbo. esta vitamina actúa como una hormona y aumenta la captación de calcio en el borde en cepillo de la célula de la mucosa intestinal al estimular la producción de una proteína que se une a la calcio. Absorción y excreción El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y también a lo largo del tracto gastrointestinal. Un segundo mecanismo de transporte es pasivo. Diversos factores influyen de manera favorable la absorción de calcio. entre ellos. medicamentos. ocurre en duodeno y yeyuno proximal y controlado mediante la acción de la vitamina D3 o 1. espinaca. por diversas (parathormona y calcitonina). incluso en las personas con bajas ingestas. oxalato. El calcio ionizado es quien realiza la mayoría de funciones metabólicas. participan las células osteoblastos (células hormonas sistémicas vitamina D y factores Calcio sérico Este calcio consta de tres fracciones distintas: calcio libre o ionizado. no saturable e independiente de la vitamina D.8 a 10.8 mg/dL (1). la vitamina D en su forma activa. el estado nutricional de reguladores de crecimiento (1). Funciones Además de su función en la construcción y mantenimiento de huesos y dientes. La inmovilidad del cuerpo por reposo en cama por tiempo prolongado también aumenta las pérdidas de calcio en respuesta a la falta de tensión sobre los huesos (1). El calcio sólo se absorbe si está en una forma hidrosoluble y no se precipita por otro componente de la dieta como los oxalatos (1). Afecta la función de . al ácido fítico (compuesto que contiene fósforo y se encuentra en las cáscaras de los granos de cereales). y forma parte de distintos biominerales.

Requerimientos dietéticos recomendados . También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación.transporte de las membranas celulares. conduciendo a un riesgo incrementado para fracturas con la más mínina tensión. que resultan en un aspecto de piernas arqueadas. lo mismo para el zinc. lo que resulta en espasmos musculares conocidos como calambres. una enfermedad relacionada con la malformación de los huesos en niños. o poca ingesta de calcio durante los periodos máximos de crecimiento. La Osteomalacia. sodio. puede constituir una fuente potencial de hipercalcemia. puede causar entre otras consecuencias: Deformidades Óseas. entre ellas la osteomalacia. Deficiencia de Calcio Cuando la deficiencia es a largo plazo y desde etapas tempranas de la vida. La deficiencia de calcio también puede conducir al Raquitismo. También estas ingestas elevadas intervienen con la absorción de hierro. Este calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero. Los factores de riesgo son diversos incluyendo deficiente captación de calcio. actuando como un estabilizador de membrana. Se caracteriza por una incapacidad para mineralizar la matriz ósea. el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos. La osteoporosis es un trastorno metabólico en el que la masa ósea se reduce sin cambios en la composición corporal. por ejemplo. rodillas confluentes. alto consumo de café y cigarrillos entre otros. y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo. Otras enfermedades: hipertensión arterial. hipercolesterolemia. es posible que esto favorezca a la calcificación excesiva en huesos y tejidos blandos. suele relacionarse con una deficiencia de vitamina D y un desequilibrio coincidente en la captación de calcio y fósforo. Los huesos raquíticos no pueden sostener el peso y tensión ordinaria. cáncer de colon y recto (1). potasio y magnesio mantiene el tono muscular y controla la irritabilidad nerviosa. Toxicidad Una ingesta elevada de calcio y la presencia de un elevado nivel de vitamina D. También influye en la transmisión de iones a través de las membranas. por ejemplo la proteína quinasa C (PKC). Tetania: niveles muy bajos de calcio en sangre aumentan la irritabilidad de las fibras y los centros nerviosos. y la liberación de neurotransmisores (1). raquitismo y osteoporosis. tórax en quilla y protuberancia frontal del cráneo (1). El equilibrio adecuado de los iones de calcio. poca actividad física. una condición llamada tetania. la enzima fosfolipasa A2). Lo que resulta en una reducción del contenido mineral del hueso. Se requiere calcio en la trasmisión nerviosa y en la regulación de los latidos cardiacos. debido a una mineralización deficiente de la matriz orgánica.

30 años 1000 (mujeres) 800 (varones mg mg Mujeres posmenopáusicas 1000-1500 mg Fuentes dietéticas Los principales alimentos ricos en calcio son los alimentos lácteos y sus derivados (leche.10 años 800-1200 mg 11 .14 años 1200-1500 mg 25 . que en comparación con el peso tiene menos calcio que el carbonato. . como el col. que es relativamente insoluble. queso) aunque también se encuentra en alimentos vegetales. y salmón. yogurt. brócoli. así como sardinas. con hoja verde oscura. El frijol soya es rico en calcio y se absorbe de manera similar a la leche. es mucho más soluble. Se utilizan suplementos de calcio para aumentar su captación. El citrato de calcio. la forma más frecuente de suplemento es el carbonato de calcio.Grupo de Edad RDA Lactantes 6 meses 400 mg 6 .12 meses 600 mg 1 . nabo fresco. almejas.

El fósforo y el calcio se encuentran en equilibrio en el organismo. granos integrales y legumbres. por tanto su presencia es fundamental. y su presencia en el cuerpo ronda los 650 mg. Que es fósforo Existen varias formas alotrópicas del fósforo siendo las más comunes el fósforo blanco y el rojo. frutas secas. la formación de los tejidos musculares y el metabolismo celular. expuesto a la luz solar o al calor (300 °C) se transforma en fósforo rojo en reacción exotérmica. Es muy reactivo y se oxida espontáneamente en contacto con el oxígeno atmosférico emitiendo luz.8 °C. temblores y disartria. produce menor asimilación de calcio. 800 a 1200 mg. la secreción normal de la leche materna. lácteos. Es un no metal multivalente perteneciente al grupo del nitrógeno (Grupo 15 (VA): nitrogenoideos) que se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos inorgánicos y en organismos vivos pero nunca en estado nativo. El fósforo interviene en la formación y el mantenimiento de los huesos. huevos. dando nombre al fenómeno de la fosforescencia.Fósforo Este macromineral está presente en todas las células y fluidos del organismo. La forma natural de eliminación de este del organismo es la orina. esto ha permitido resolver algunos casos criminales que han involucrado una violación sexual. y en algunos casos anorexia y desordenes respiratorios. alfa y beta. extremadamente tóxico e inflamable presenta dos formas. El fósforo blanco. Participa de la división de las células y por tanto del crecimiento. con una temperatura de transición de -3. debilidad. El fósforo es un elemento químico de número atómico 15 y símbolo P. El exceso de fósforo. el desarrollo de los dientes. Se puede incorporar al organismo a través del consumo de carnes. Éste es . Los síntomas de ausencia de este son. decaimiento. El fósforo del semen permite que este fluido resalte en un color notable ante la luz ultravioleta. Este elemento puede encontrarse en pequeñas cantidades en el semen. Se ha comprobado que la ingestión frecuente de antiácidos genera una falta de este macromineral en el organismo. El nombre proviene del griego φώς ("luz") y φόρος ("portador"). ya que la abundancia o la carencia de uno afecta la capacidad de absorber el otro. Las necesidades diarias recomendadas van de los especialmente en menores los a 24 años. ambos formando estructuras tetraédricas de cuatro átomos.

obtenido de las rocas. fosforilación y desfosforilación. desde entonces. La apatita es una importante fuente de fósforo. se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor. El fósforo negro presenta una estructura similar al grafito y conduce la electricidad. Forma parte de la molécula de Pi («fosfato inorgánico»). La apatita es una importante fuente de fósforo. . las sustancias que brillan en la oscuridad sin arder se las llama fosforescentes. se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor. en uno de ellos. UU. el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza. es el más denso de los otros dos estados y no se inflama. fue descubierto por el alquimista alemán Hennig Brand en 1669 en Hamburgo al destilar una mezcla de orina y arena (utilizó 50 cubos) mientras buscaba la piedra filosofal. Es un elemento quimico de valencia 15 Función biológica Los compuestos de fósforo intervienen en funciones vitales para los seres vivos. respectivamente. por lo que está considerado como un elemento químico esencial. existiendo importantes yacimientos en Marruecos. Debido a su reactividad. y otros países. Rusia. existiendo importantes yacimientos en Marruecos. el fosfato tricálcico. Historia El fósforo —del latín phosphŏrus. Brand. pero forma parte de numerosos minerales. Rusia. EE. y de ese modo el metabolismo de las células eucariotas tales como los espermatozoides. La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos. EE. UU. y otros países. obtenido de las rocas. La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos. lo redescubrió en 1677 y enseñó a Boyle la forma de gastarlo. así como de las moléculas de ADN y ARN. Kunckel.más estable y menos volátil y tóxico que el blanco y es el que se encuentra normalmente en los laboratorios y con el que se fabrican la cerillas. la adición y eliminación de grupos fosfato a las proteínas. pero forma parte de numerosos minerales. portador de luz— antiguo nombre del planeta Venus. el fosfato tricálcico. Las células lo utilizan para almacenar y transportar la energía mediante el adenosín trifosfato. la primera persona conocida que ha descubierto un elemento químico. Además. mantuvo su descubrimiento en secreto pero otro alquimista alemán. el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza. y éste del griego φωσφόρος. es el mecanismo principal para regular la actividad de proteínas intracelulares. al evaporar la urea obtuvo un material blanco que brillaba en la oscuridad y ardía como una llama brillante. Abundancia y obtención Debido a su reactividad. en uno de ellos.

pero debe manejarse con precaución ya que puede producirse la transformación en fósforo blanco y la emisión de vapores tóxicos al calentarse. Provoca quemaduras si entra en contacto con la piel. La exposición continua al fósforo provoca la necrosis de la mandíbula.Precauciones El fósforo blanco es extremadamente venenoso —una dosis de 50 mg puede ser fatal— muy inflamable por lo que se debe almacenar sumergido en aceite. El fósforo rojo no se inflama espontáneamente en presencia de aire y no es tóxico. el contacto con el agua (Oxigeno lo haría estallar). .

. al igual que el flúor. Sin embargo. De estos compuestos. Puede convertirse en líquido a –35º C. ácidos cloroacéticos o cloruro de cianógeno. De todos ellos el más importante es el triclorometano o cloroformo (CHCl3). en honor al color verde pardoso de este gas. el aporte de cloro reacciona con la materia orgánica del agua formando una serie de compuestos derivados del cloro que pueden resultar muy molestos y malolientes. resulta por tanto fácilmente licuable por lo cual se suele transportar en estado líquido mediante botellas presurizadas. ya sea aportado en forma gas disolviéndolo en el agua o bien aportándolo como hipoclorito sódico. que en estado acuoso se encuentra disociado en sus iones Cl.Cloro El cloro es un elemento químico del grupo de los halógenos. Estos compuestos tóxicos traen asociados riesgos de cáncer de colon y vejiga y daños en el riñón y en el hígado. El proceso de cloración puede comprenderse fácilmente en la siguiente gráfica en la que se aprecian unas fases bien definidas: En la fase AB todo el cloro que se añade es empleado en combinarse con la materia orgánica por lo que consecuentemente el nivel de cloro residual es cero. que tradicionalmente era usado como analgésico pero dejó de utilizarse debido a su toxicidad. Como compuesto. en la naturaleza lo podemos encontrar en gran cantidad formando parte de la sal común o cloruro sódico (NaCl). de carácter cancerígeno para la salud humana. También pueden formarse otros subproductos perjudiciales como compuestos orgánicos volátiles. hipoclorito cálcico o como derivados del cloroisocianutato. En la naturaleza se encuentra normalmente en forma de gas formando moléculas divalentes de cloro (Cl2) Fue descubierto por el químico sueco Carl Cheele en 1774 y el nombre de cloro se lo puso Humphry Davy palabra derivada de un vocablo griego que significa verde. el iodo y el astato. el bromo.y Na+ El cloro resulta un desinfectante bastante eficaz y económico para el tratamiento y potabilización de aguas. los más perjudiciales son los llamados trihalometanos. cloritos.

todo el cloro añadido se emplea en aumentar el cloro residual que se encontraría como cloro libre y con mayor poder desinfectante que el cloro combinado que forma cloraminas. Estos compuestos son los causantes del llamado olor a piscina. El ozono oxida por completo toda la materia orgánica presente en el agua por lo que la pequeña cantidad de cloro que se añada posteriormente pasa inmediatamente a cloro libre residual dejando su propiedad desinfectante al agua. . pero todo este cloro se encuentra combinado en forma de cloraminas. tanto trihalometanos. el nivel de cloro residual aumenta. Una forma de eliminar todos estos subproductos del cloro. como cloraminas y todo tipo de compuestos derivados del cloro es sustituir la precloración antes del punto de ruptura C por otro agente oxidante como el ozono que no forme estos subproductos. que son productos que tienen un bajo poder desinfectante y producen un olor desagradable. Debe por tanto superarse este punto de ruptura para tener cloro libre residual en la piscina y que el cloro combinado sea el mínimo posible.Al llegar a la fase BB’. A partir de este punto. De B’ a C el cloro añadido se emplea en destruir las cloraminas por lo que el cloro residual medido disminuye hasta llegar a un mínimo en C llamado punto de ruptura.

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