ESPUMAS LIQUIDAS

‡ Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa.
‡ Entre los alimentos existen muchas numerosas espumas, con texturas muy diversas, como los merengues, los ³cakes´, y otras confituras, la nata batida, las tartas, las ³mouses´, la espuma de cerveza y el pan.

‡ En muchos casos, el gas es aire (en ocasiones CO2) y la fase continua una disolución o suspensión acuosa de proteínas.

‡ Las propiedades espumantes de las proteínas derivan de su capacidad de formar una película delgada y tenaz en las interfases gas-liquido, lo que permite la incorporación y estabilidad de múltiples burbujas de gas.

con diámetros que oscilan entre 1 m y varios cm.‡ Las burbujas de gas están separadas por una fase continua de capas delgadas de liquido denominadas ³laminillas´. dependiendo de numerosos factores. la viscosidad de la fase líquida y el imput de energía. suavidad y ligereza al alimento y aumentar la dispersión y la perceptibilidad de los aromas. como tensión superficial. ‡ Estas burbujas pueden diferir en volumen. . ‡ Una distribución uniforme de burbujas pequeñas suele conferir cuerpo.

con burbujas distorsionadas por compresión. y se separa una capa superior de ³espuma verdadera´ que tiene un gran volumen disperso (Ø). que ofrecen formas poliédricas.FORMACION DE ESPUMAS ‡ Se puede formar una espuma haciendo burbujear el gas a través de un dispersor poroso (como una placa de vidrio sintetizado) en una disolución de proteína diluida (0. por ascensión de las burbujas y drenaje de la fase acuosa. .012 % p/v) ‡ La ³emulsión gaseosa´ inicial se rompe.

‡ Si se introduce una gran cantidad de gas. puede convertirse en espuma la totalidad del líquido y obtenerse volúmenes muy grandes de espuma. incluso a partir de disoluciones proteicas muy diluidas. .

lo que lleva consigo necesidades mas altas de proteína (1-40% p/v). En la mayor parte de los productos alimenticios ³aireados´. .‡ También se puede producir espuma batiendo o agitando una disolución proteica en presencia de abundante fase gaseosa. La mayor intensidad de la tensión mecánica afecta tanto a la formación de burbujas como a la coalescencia de las mismas y dificulta la adsorción de proteína en la interfase. así como una dispersión de gas mas uniforme. ‡ Comparado con el burbujeo. la forma elegida para introducir el aire es batido. el batido produce una tensión mecánica y una acción cizallante mas intensas.

al servir nata montada a partir de un contenedor de aerosoles. ‡ Esta técnica se utiliza. . por ejemplo.‡ Un tercer procedimiento de formar espumas consiste en liberar repentinamente la presión de una disolución previamente presurizada.

Para la formación de espumas se utilizan diferentes sistemas: ‡ El burbujeo o la incorporación de aire por presión (bomba aerosol) permite obtener espumas con bajas concentraciones de surfactantes (0.1% para proteínas) .

esponjador tipo cambiador de superficie rascada) . puede ser practicado en sistema discontinuo (batidor domestico.‡ El batido necesita concentraciones de surfactantes mas elevadas. batidor planetario industrial) o en sistema continuo industrial (esponjamiento bajo presión de gas.

‡ Los 3 factores mas importantes de los que contribuyen a estabilizar las espumas son: baja tensión interfasial. alta viscosidad de la fase líquida y existencia de una película elástica de proteínas adsorbidas. .

la elección de uno u otro depende de si la espuma se va a formar por burbujeo. por batido o por agitación.MEDIDA DE LASPROPIEDADES ESPUMANTES ‡ Existen varios métodos para medir las propiedades espumantes de las proteínas. .

Se puede expresar de diversos modos como: volumen de gas incorporado. ‡ Overrun = vol de espuma ± vol liquido inicial x 100 volumen de liquido inicial . en términos de porcentaje relativo al volumen inicial del líquido (³overrun´) o poder espumante (expansión de espuma).‡ La capacidad espumante de una proteína es el área interfacial que puede ser creada por ella.

. Se ve afectado también por el método de formación de la espuma. se expresa como: FP = volumen de gas incorporado x 100 volumen de liquido El poder espumante suele aumentar con la concentración de proteína (PC) en la fase líquida. A continuación se muestra el poder espumante de diversas proteínas.‡ El poder espumante FP. hasta alcanzar un valor Max.

.

.‡ El termino estabilidad de la espuma se puede medir determinando: ‡ A) la intensidad del drenaje líquido o del colapso de la espuma (reducción del volumen) al cabo de un tiempo determinado ‡ B) el tiempo necesario para un drenaje total o semitotal o para un colapso total o semitotal ‡ C) El tiempo preciso para que el drenaje comience.

.‡ La resistencia o fuerza de la espuma se puede estimar determinando la capacidad de una columna de soportar un peso. o la viscosidad de la espuma.

. que en numerosas ocasiones conviene comparar con las de otras proteínas mas baratas. ‡ La comparación de las proteínas a este respecto exige normalizar los procedimientos. que posee excelentes propiedades espumantes.‡ El comportamiento de las distintas proteínas al ser sometidas a estas pruebas depende del equipo utilizado y de las condiciones en que las pruebas se realicen. ‡ El patrón mas frecuentemente utilizado es la clara de huevo. e incluir una proteína patrón.

FACTORES AMBIENTALES QUE INFLUYEN EN LA FORMACION Y ESTABILIDAD DE UNA ESPUMA .

pH ‡ Las espumas estabilizadas por proteínas son mas estables al pI de estas que a ningún otro. siempre que la proteína no se insolubilice. ‡ Además aumenta la cantidad de prot adsorbida en la interfase. la inexistencia de interacciones repulsivas facilita el establecimiento de interacciones favorables prot-prot y la formación de una película viscosa en la interfase. . o en una región de pH próxima. ‡ En el pI. debido a la ausencia de repulsiones entre la interfase y las moléculas que a ella se adsorben.

pero tendrá buena estabilidad. la cantidad de espuma formada será menor. como en la mayoría. Cómo la concentración de ésta es baja. .‡ Ambos factores mejoran la capacidad espumante y la estabilidad. en la formación de espuma solo participa la fracción soluble. ‡ Si la prot es poco soluble a su pI.

pero la estabilidad de la espuma es mala. la adsorción de partículas hidrófobas aumenta la estabilidad de las espumas. la adsorción de sus partículas puede estabilizar la espuma. ‡ Generalmente. . probablemente por aumentar las fuerzas cohesivas en la película proteica. Las proteínas de la clara de huevo exhiben buenas propiedades espumantes en el rango de pH 8-9 y su pI se haya en pH 4-5.‡ Aunque la fracción insoluble no contribuya a la capacidad espumante. ‡ A pH¶s distintos del isoeléctrico la capacidad espumante de las proteínas suele ser buena.

la albúmina de huevo. el gluten y las proteínas de soya) aumentan al aumentar la concentración de NaCl.SALES ‡ La capacidad espumante y la estabilidad de la espuma formada por la mayor parte de las proteínas globulares (como la seroalbumina bovina. Este comportamiento suele atribuirse a la neutralización de cargas por los iones salinos. .

02-0.‡ Sin embargo. ‡ Los cationes divalentes. formada a concentraciones 0. al establecimiento de enlaces cruzados entre las moléculas proteicas y a la creación de películas mas viscoleasticas. como las proteínas del suero lácteo. como el Ca2+ y el Mg2+ mejoran espectacularmente la capacidad espumante y la estabilidad de la espuma. algunas proteínas.4M. Se debe esto. . Se atribuye a la solubilización por salado de las prot del suero. exhiben el efecto contrario: tanto la capacidad espumante como la estabilidad de la espuma formada desciende al aumentar la concentración de NaCl.

lactosa y otros azucares a las disoluciones de proteínas suele perjudicar a la capacidad espumante pero mejorar la estabilidad de la espuma formada.AZUCARES ‡ La adición de sacarosa. tras la adsorción. lo que disminuye su capacidad de formar volúmenes de espuma grandes. Los efectos positivos del azúcar sobre la estabilidad de la espuma se deben al incremento de la viscosidad de la fase dispersante que reduce la velocidad de drenaje de fluido de las laminillas. la molécula proteica se despliega menos. . en la interfase. ‡ La disminución del ³overrun´ de la espuma se debe a la mayor estabilidad de la estructura proteica en las disoluciones de azúcar.

el azúcar añadido aumentará después la estabilidad de la espuma. incrementando la viscosidad del líquido de la laminilla. si es posible. se despliegue y forme una película estable.‡ En los postres azucarados tipo espuma (merengues. Así se permitirá que la proteína se adsorba. . es preferible añadir el azúcar tras el batido. soufflés y tartas).

Los lípidos son mas tensioactivos que las proteínas.5%.LIPIDOS ‡ Los lípidos especialmente los fosfolipidos. perjudican notablemente las propiedades espumantes de las proteínas. . cuando se hallan a concentraciones superiores al 0. por lo que se adsorben rápidamente en la interfase aire-agua e impiden la adsorción de las proteínas durante la formación de la espuma.

las proteínas de soya exentas de lípidos y las proteínas de la clara de huevo sin yema. . por lo que estas se expanden rápidamente. y colapsan durante el batido. los concentrados y refinados de proteínas dilapidados. tienen mejores propiedades que las preparaciones contaminadas por lípidos.‡ Las películas formadas por los lípidos carecen de cohesión y de las propiedades viscoelasticas necesarias para soportar la presión interna de las burbujas de la espuma. ‡ Por ello.

‡ Las propiedades espumantes alcanzan un valor máximo a una determinada concentración de proteína. . La resistencia de la espuma es mayor cuando las burbujas son pequeñas y la viscosidad elevada. por que esto aumenta la viscosidad y facilita la formación de una película cohesiva formada por varias capas de moléculas proteicas en la interfase. ‡ La estabilidad de la espuma mejora aumentando la concentración de proteína.CONCENTRACION PROTEICA ‡ Cuanto mas elevada sea la concentración de proteína mas resistente es la espuma.

requieren una concentración mínima del 2-5% para formar una espuma relativamente estable. son capaces de formar espumas relativamente estables a concentraciones del 1%. en tanto que otras como los concentrados de proteínas del suero lácteo y la conglicina de soya.‡ Algunas proteínas como la seroalbumina. .

en tanto que el calentamiento durante 5 min a 90°C las perjudica.‡ la desnaturalización parcial de las proteínas mejora sus propiedades espumantes. . por ejemplo. mejora sus propiedades espumantes. durante 1 min. el calentamiento de los refinados de proteína de suero lácteo (WPI) a 70°C.

debe utilizarse un tiempo y una intensidad de batido que permitan un desplegamiento y una adsorción de la proteína apropiados.‡ Para formar una espuma adecuada. La clara de huevo es especialmente sensible al batido en exceso. . una agitación excesiva puede disminuir tanto el overrun como la estabilidad de la espuma. estas proteínas insolubilizadas no se adsorben adecuadamente en la interfase lo que hace que la viscosidad de las laminillas liquidas resulte insuficiente para asegurar una buena estabilidad de la espuma. se produce una agregacion-coagulacion de la proteína en la interfase aire/agua. ‡ Si la clara de huevo o la ovoalbúmina se baten durante mas de 6-8min.

. através de un calentamiento moderado. la exposición a agentes desnaturalizantes. mejoran la orientación en la interfase y proporcionan a las proteínas una mayor capacidad de formación de espuma.‡ El desplegamiento previo de las proteínas globulares.

inclusive. etc. Solamente se pueden usar aquellas que no dejan ningún olor.El rompimiento de espumas. La formación de espumas puede ser reprimida o. evitada por medio del uso de agentes antiespumantes. . en la producción o refinación del azúcar. especialmente en la industria del proceso de alimentos y que no contaminan o que de otra manera descomponen el producto final. también llamados rompedores de espuma o inhibidores. en salmueras refrigerantes. concentrados anticongelantes. La formación de espuma agrava grandemente la producción en muchos procesos químicos industriales: por ejemplo.

elástica. . ‡ Para estabilizar una espuma es preciso formar una película proteica. gruesa. una relación inversa con la densidad de carga de las proteínas. impermeable al aire. además. Una elevada densidad de carga parece interferir con la formación de una película cohesiva. cohesiva y continua en torno a cada burbuja.‡ La estabilidad de la espuma suele exhibir.

‡ Para una eficaz estabilización de la espuma. las proteínas deben poder desplazarse desde una región de baja tensión interfacial a otra de alta tensión interfacial arrastrando con ellas moléculas de agua y restaurando así el grosor inicial de la laminilla ((efecto Marangoni)) .

coalescencia es el proceso en el que dos dominios de fase de composición esencialmente idéntica entran en contacto para formar un dominio de fase mayor. En química. Cuando se utilizan en la tecnología doméstica se denominan como emulgentes o emulsionantes. esto es. sustancias que permiten conseguir o mantener una emulsión. También se puede citar una mezcla de aceite y agua agitada enérgicamente. que es un fenómeno de volumen. iones o moléculas son atrapadas o retenidas en la superficie de un material.ej. La adsorción es un proceso por el cual átomos.‡ Los tensoactivos o tensioactivos son sustancias que influyen por medio de la tensión superficial en la superficie de contacto entre dos fases (p. ‡ . en contraposición a la absorción. la adsorción de una sustancia es su acumulación en una determinada superficie interfacial entre dos fases. El resultado es la formación de una película líquida o gaseosa en la superficie de un cuerpo sólido o líquido.. ‡ ‡ Interfase: Espacio o frontera entre dos fases o entre dos sistemas diferentes pero adjuntos. Se observa posteriormente que las pequeñas gotas se fusionan entre ellas progresivamente hasta formar una única gota grande que representa la separación final entre el agua y el aceite. dos líquidos insolubles uno en otro). Se puede citar a título de ejemplo las gotas de mercurio que se reensamblan rápidamente cuando se tocan para formar una sola gota.

‡ punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula . La solubilidad parcial tanto en agua como en aceite permite al surfactante ocupar la interfase Los agentes de actividad superficial son sustancias químicas que reducen la tensión superficial de los líquidos.‡ Surfactante: Los surfactantes son agentes activos superficiales o surfactantes (derivado del ingles surface active agents) son moléculas que contiene un segmento liposoluble (soluble en aceite) y otro hidrosoluble (soluble en agua).

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